动物生物化学(专)-作业题参考答案

动物生物化学高升专网上作业题参考答案

第二章蛋白质化学

一、名词解释

1. 蛋白质一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构也称为蛋白质共价结构。

2. 蛋白质二级结构：是指多肽链主链本身通过氢键维系，盘绕、折叠而形成有规则或周期性空间排布。常见的二级结构元件有α–螺旋、β–折叠片、β–转角和无规卷曲。

3. 蛋白质三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。

4. 蛋白质四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的有特定三维结构的蛋白质构象称为蛋白质的四级结构。

5. 蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。

6. 多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。

7. 蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。二、判断题

1．×2．√3．√4．×5．×6．√7．√8．×9．×10．√

11．√12．×13．×14．√15．√16．√17．√18．√19．×20．√21．√22．√

三、选择题

1．D 2．B 3．A4．C 5．A6．D 7．D 8．C 9．B 10．D

11．D 12．D 13．C 14．C 15．D 16．A17．C 18．B 19．A20．B

21．A22．B 23．B 24．B 25．C 26．D 27．D 28．D 29．B 30．Ａ

31．D 32．D 33．D 34．B

四、问答题

1. 变性蛋白质有哪些表现？

变性蛋白质主要有以下表现：

（1）物理性质的改变：溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。

（2）化学性质的改变：①变性以后被蛋白水解酶水解速度增加，水解部位亦大大增加，即消化率提高；②在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反应，但变性之后，由于暴露在蛋白质分子的表面上，从而变得可以与试剂反应；③生物功能的改变，抗原性的改变；生物功能丧失。2. 有哪些因素可使蛋白质变性？

变性因素是很多，其中物理因素包括：热（60℃~100℃）、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙

酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸、去污剂等。不同蛋白质对上述各种变性因素的敏感程度不同。

3．蛋白质有哪些重要的物理化学性质？

（1）蛋白质的分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，一般在6×103~106分子质量单位之间。蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。

（2）蛋白质的两性解离：在酸性溶液中，各种碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷，在直流电场中，向阴极移动；在碱性溶液中，各种酸性基团释放质子，从而使蛋白质分子带负电荷，在直流电场中，向阳极移动。在等电点时，蛋白质比较稳定，溶解度最小。因此，可以利用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质分离开来。不同的蛋白质有不同的等电点。

（3）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。因此，可以利用电泳法将不同的蛋白质分离开来。在蛋白质化学中，最常用的电泳法有：聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。

（4）蛋白质的胶体性质

（5）蛋白质的沉淀：盐析法沉淀蛋白质、加酸或碱沉淀蛋白质。

（6）蛋白质的呈色反应

（7）蛋白质的光谱特征

4. 为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？

蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；净电荷愈大，则迁移率愈大；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。

第三章酶

一、名词解释

1. 酶：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间结构的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸。

2. 酶的活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。它包括结合部位与催化部位。

3. 必需基团：是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。

4. 酶原：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。

5. 共价修饰调节：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊基团能与特殊的化学基团共价结合或解离，从而使酶分子从无活性（或低活性）形式变成活性（或高活性）形式，或者从有活性（高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。这种修饰作用称为共价修饰调节。

6. 酶的最适温度：使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种酶的最适温度一般在

37℃～40℃。

7. 酶的专一性：酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说，酶只能作用于一种或一类化学底物，催化一种或一类化学反应，这就是酶的所谓高度专一性。

二、判断题

1.×

2. ×

3.√

4. ×

5.×

6.×

7.×

8.√

9.√10.√

11.×12. ×13. ×14.√15. ×16.√17. ×18.×19.×20.√

21.√22. √23.×24.×25. √26. √27. ×28. √

三、选择题

1.C

2.A

3. D

4.A

5.C

6.A

7.B

8.D

9.C 10.A

11. D 12. D 13. A14. D 15. A 16. B 17. D 18. C 19.C 20.B 21.C 22.C

四、问答题

1. 试述使用酶作催化剂的特点。

（1）高度专一性；

（2）高催化效率；

（3）条件温和；

（4）易调控。

2. 试述辅基与辅酶有何异同？

不同点：即它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。在酶的辅助因子当中把那些与酶蛋白结合比较牢固，用透析法不易除去的小分子有机化名物，称为辅基；把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。

相同点：它们都是有机小分子，在酶的催化反应中都起着传递电子、原子和某些化学基团的作用。3. 举例说明酶原激活的机理？

有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性，从胰腺细胞分泌出来，进入小肠之后，就被胰蛋白酶激活，接着自身激活（指酶原被自身的活性酶激活）。

4. 什么是单纯酶和结合酶？

有些酶，如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。这类酶属于单纯酶（简单蛋白质）。

另一些酶，如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等，除了需要蛋白质而外，还需要非蛋白质的小分子物质，才有催化活性。这类酶属于结合酶（结合蛋白质）。结合酶中的蛋白质称为酶蛋白；非蛋白质的小分子物质称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为“全酶”。全酶＝酶蛋白+ 辅助因子，只有全酶才有催化活性。将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用。