氨基酸形成蛋白质的过程19页PPT
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关于氨基酸和蛋白质课件
C-端
谷 - 胱 - 甘 三 肽 ( G S H )
GSH
还原态
[O] [H]
GS-SG
氧化态
第二节 蛋白质（protein）
• 蛋白蛋均含C、H、O、N四种元素，有
些还含有S、P，少数含有Fe++、Cu++、 Zn++等金属离子。 • 粗蛋白质含量（%）=6.25×N%
一、蛋白质的结构：
氨 基 酸 多 肽 蛋 白 质
除α-氨基酸外，肽、蛋白质也有此反应。
(2)络合反应
α - 氨 基 酸 + C u 2 +
深 兰 色
(3)成肽反应
H
H
核 酸
H 2 NCC O O H +H 2 NCC O O H ( 生 物 体 内 )
R
R '
O H HH H2N C C N C COOH+H2O
R
R' 二肽
二肽：
肽键
O H HH H2N C C N C COOH
二、蛋白质的性质： 1.两性及等电点 作用： ▪ 选择适当PH缓冲溶液，加上电泳装 置，将不同的蛋白质分离。 ▪ 净化某种蛋白质。
R P ro C O O H NH2
R Pro COO OH
NH2 ? pH>pI
R P ro C O O
NH3 内盐（偶极离子）
p I（ 等 电 点 ）
H R Pro COOH NH3
O2N
F+R
H C
COOH
DNFN BO2
NH2
O2N
R H N CH COOH +HF
NO2 N-DNP-氨基酸 （黄色）
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因： 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
蛋白质及氨基酸代谢幻灯片PPT
肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸， 后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成 的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循 环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这 一循环反响过程即可将肌肉中氨基酸的氨基 转移到肝脏进展处理。这一循环反响过程就 称为丙氨酸-葡萄糖循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
蛋白质及氨基酸代谢幻灯 片PPT
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
蛋白质及氨基酸代谢幻灯 片PPT
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。
第十九部分氨基酸和蛋白质教学课件
G（鸟苷）
鸟嘌呤脱氧核 苷
dG（脱氧鸟苷）
胞嘧啶核苷
C（胞苷）
胞嘧啶脱氧核 苷
dC（脱氧胞苷）
尿嘧啶核苷
U（尿苷）
胸腺嘧啶脱氧 核苷
dT（脱氧胸苷）
2. DNA的双螺旋结构
三、核酸的结构 1. 核酸的一级结构
（1）可逆沉淀 （2）不可逆沉淀
4. 蛋白质的变性 5. 水解作用
蛋白质→蛋白月示→蛋白胨→多肽→二肽→α-氨基酸
类别 戊糖
RNA β-D-核糖
DNA β-D-2-脱氧核糖
含氮碱
嘧啶 碱
尿嘧啶 胞嘧啶 胸腺嘧啶 胞嘧啶
嘌呤 腺嘌呤 鸟嘌
碱
呤
腺嘌呤 鸟嘌呤
磷酸
H3PO4
H3PO4
第三节 核酸简介
一、核酸的组成
NH2CH3Fra bibliotek丙氨酰甘氨酸（二肽） 甘 氨 酰 丙 氨 酸 （ 二 肽 ）
三、蛋白质的理化性质
1. 蛋白质的两性和等电点
NH2 Pr
COO
H+ _
OH
Pr
+
NH3
H+ _ Pr
COO OH
+
NH3
COO
阴离子
两性离子
阳离子
pH > pI
等电点 ) (pI
pH <
2. 蛋白质的胶体性质
3. 蛋白质的沉淀
N
O
NN
HO P O CH2 O
OH
HH
H
H
OH OH
5’-腺苷酸 或 腺苷-5’-磷酸
O
O
N
HO P O CH2 O
OH
蛋白质合成过程
❖ Ile- tRNAIle——异亮氨酰-tRNAIle 氨酰-tRNA合成酶和之相对应的 tRNA分子被称蛋为白质遗合成传过程密码第二重要
蛋白质合成过程
（二）大肠杆菌中肽链合成的起始
1、起始密码子（起始信号）：细菌中多肽的合成并不是从 mRNA5’端的第一个核苷酸开始的。被转译的头一个密码子往 往位于5’端的第25个核苷酸以后。mRNA上的起始密码子常为 AUG，少数情形下也为GUG。
对起始密码子附近的核苷酸序列进行分析后发现，在距 离起始密码子上游约10个核苷酸的地方往往有一段富含嘌呤 的序列（称为Shine-Dalgarno序列，简称SD序列）。它与 16SrRNA3’端的核苷酸序列形成互补。
下图为一些原和生物的SD序列和SD序列于16SrRNA3’端了核糖体上的肽基部位（P位），空着的氨酰tRNA部位 （A位）准备接受下一个氨酰tRNA。至此肽链延长的准备工作已经完成。
起始复合物形成过程中。起始因子IF2具有GTP酶活性，而IF1起协调IF2和促 进IF3离开小亚基的作用。
其起始过程的图解如下：
蛋白质合成过程
30S复合物形成：
蛋白质合成过程
1、 活化 ： AA-AMP-E复合物的形成
AA+ATP+E Mg 2+ AA-AMP-E +PPi
Mn 2+
O
=-
E-CR1-C-O ~P-O- CH2 腺嘌呤
NH2 O OH
O
高能酸苷键
2、 转移
OH OH
AA-AMP-E+ tRNA
氨酰-tRNA +AMP+E
2-OH连接AA，影响下一步 肽键形成
起始复合物的形成可分三个步骤进行：首先始30S的亚基与起始因子3（IF3） 结合以阻止30亚基与50S亚基重新结合；然后30S亚基与mRNA结合成 30S·mRNA·IF3复合物（组分比例1:1:1)。第二步是30S·mRNA·IF3与已经含有结 合态GTP及甲酰甲硫氨酰-tRNA的起始因子IF1和IF2结合形成更大的复合物。第三 步是此复合物释放出IF3后就与50S大亚基结合，同时与IF2结合的GTP水解生成 GDP及磷酸释放出来。IF1及IF2也离开此复合物，形成具有起始功能的起始复合物， 即30S·mRNA·50S·fMet-tRNA。
蛋白质合成过程
（二）大肠杆菌中肽链合成的起始
1、起始密码子（起始信号）：细菌中多肽的合成并不是从 mRNA5’端的第一个核苷酸开始的。被转译的头一个密码子往 往位于5’端的第25个核苷酸以后。mRNA上的起始密码子常为 AUG，少数情形下也为GUG。
对起始密码子附近的核苷酸序列进行分析后发现，在距 离起始密码子上游约10个核苷酸的地方往往有一段富含嘌呤 的序列（称为Shine-Dalgarno序列，简称SD序列）。它与 16SrRNA3’端的核苷酸序列形成互补。
下图为一些原和生物的SD序列和SD序列于16SrRNA3’端了核糖体上的肽基部位（P位），空着的氨酰tRNA部位 （A位）准备接受下一个氨酰tRNA。至此肽链延长的准备工作已经完成。
起始复合物形成过程中。起始因子IF2具有GTP酶活性，而IF1起协调IF2和促 进IF3离开小亚基的作用。
其起始过程的图解如下：
蛋白质合成过程
30S复合物形成：
蛋白质合成过程
1、 活化 ： AA-AMP-E复合物的形成
AA+ATP+E Mg 2+ AA-AMP-E +PPi
Mn 2+
O
=-
E-CR1-C-O ~P-O- CH2 腺嘌呤
NH2 O OH
O
高能酸苷键
2、 转移
OH OH
AA-AMP-E+ tRNA
氨酰-tRNA +AMP+E
2-OH连接AA，影响下一步 肽键形成
起始复合物的形成可分三个步骤进行：首先始30S的亚基与起始因子3（IF3） 结合以阻止30亚基与50S亚基重新结合；然后30S亚基与mRNA结合成 30S·mRNA·IF3复合物（组分比例1:1:1)。第二步是30S·mRNA·IF3与已经含有结 合态GTP及甲酰甲硫氨酰-tRNA的起始因子IF1和IF2结合形成更大的复合物。第三 步是此复合物释放出IF3后就与50S大亚基结合，同时与IF2结合的GTP水解生成 GDP及磷酸释放出来。IF1及IF2也离开此复合物，形成具有起始功能的起始复合物， 即30S·mRNA·50S·fMet-tRNA。
氨基酸合成蛋白质ppt课件
6
1
5
5
6
2
4
4
6
3
3
3
假如n个氨基酸脱水缩合,形成m 条肽链，上表该怎么填呢？
规律总结：
假如n个氨基酸脱水缩合,形成m条 肽链，那么产生的水分子数=肽键 数=（n-m）
随堂练习：
某蛋白质分子共有4条肽链，300个肽键， 则形成这个蛋白质分子所需氨基酸分子 数以及它们在缩合过程中生成的水分子
的数分别（ ）C。
规律总结：
假如n个氨基酸脱水缩合，形成一条 肽链，形成的多肽叫n肽，则失去的 水分子数=肽键数=（n-1)
假如n个氨基酸脱水缩合,形成m条肽 链，那么产生的水分子和肽键数会 是多少？
规律总结：
6
1
5
5
6
2
形成一条肽链：
5分子水和5个肽键
形成两条肽链：
肽链1:
肽链2:
4分子水和4个肽键
规律总结：
肽键
R1
R2
二肽
H2O
H2O
H C COOH R2
三肽的合成
HOH
NH2 C C N 肽键
R1
HOH
CCN 肽键
R2
H
三
C COOH 肽
R2
二肽
H2O H2O
由氨基酸形成蛋白质的示意图
氨基酸
脱水缩合
二肽
脱水缩合
三肽
脱水缩合
一条多肽 链折叠形 成蛋白质
几条多肽 链折叠形 成蛋白质
折叠盘曲成 多肽 空间结构
一个氨基酸分子的氨基 （-NH2）相连接，同时脱去 一个水，这种结合方式叫做脱水缩合。
肽键：连接两个氨基酸分子的化学键（-NHCO-）。
第2章氨基酸和蛋白质优秀课件
第2章氨基酸和蛋白质
一、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——多肽——肽——AA
1*104
1000 200 100
-500
➢蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
➢酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 ➢酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
CN键长比较:
O -C-N-
H
-C=N-C-N-
0.132nm
0.127nm 0.149nm
肽键性质：
1，刚性，不可旋转 2，反式排列 3，处于同一平面上，与前后-C构成肽单元
二硫键
牛胰岛素的空间结构
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
第二节 肽、蛋白质的高级结构
四、蛋白质的结构
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构 或 空间构象
(conformation)
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
多肽链从氨基末端走向羧基末端。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
肽是根据由N-端至C-端参与其组成的氨基酸残基命名的
O
O
NH2-CH-C
NH-CH-C
H OH + H H OH甘来自酸甘氨酸-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
一、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——多肽——肽——AA
1*104
1000 200 100
-500
➢蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
➢酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 ➢酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
CN键长比较:
O -C-N-
H
-C=N-C-N-
0.132nm
0.127nm 0.149nm
肽键性质：
1，刚性，不可旋转 2，反式排列 3，处于同一平面上，与前后-C构成肽单元
二硫键
牛胰岛素的空间结构
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
第二节 肽、蛋白质的高级结构
四、蛋白质的结构
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构 或 空间构象
(conformation)
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
多肽链从氨基末端走向羧基末端。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
肽是根据由N-端至C-端参与其组成的氨基酸残基命名的
O
O
NH2-CH-C
NH-CH-C
H OH + H H OH甘来自酸甘氨酸-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
３、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的Ｒ基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕 上甲硫基：强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体，吸附在滤纸上，将样品点在纸上，用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕 〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸
高中生物选修五氨基酸蛋白质PPT课件
第26页/共40页
4、蛋白质、淀粉、脂肪是三种重要的营养 物质，其中__脂_肪___不是高分子化合物，这 三种物质水解的最终产物分别是 蛋白质→_氨__基_酸____； 淀粉→_葡__萄__糖____； 脂肪→_高__级_脂__肪_酸__和__甘_油__ ； 在蛋白质水解的最终产物分子中，含有 ___________ 官能团。
第21页/共40页
概念对比
盐析
变化条件 浓的无机盐溶液
变性
受热、紫外线、酸、碱、 重金属盐和某些有机物
物理变化
变化性质 (溶解度降低)
变化过程
可逆
用途
分离提纯
化学变化 (蛋白质性质改变)
不可逆
杀菌消毒
第22页/共40页
●实验：
（1）鸡蛋白溶液
性质5: 颜色反应
浓硝酸 变成黄色
双缩脲试剂
（2）鸡蛋白溶液
H2O 水解 H2O
H2O
HO NCH2C
HO NCH2C
多肽
水解
HO NCH2C
HO NCH2C
蛋白质
第9页/共40页
甘氨酸和丙氨酸脱水缩合成二肽,能形成几种二肽
甘氨酸
甘氨酸
丙氨酸
丙氨酸
甘氨酸
丙氨酸
丙氨酸
第10页/共40页
甘氨酸
1、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨基上的氢原子与相邻氨基酸
第19页/共40页
●实验：
鸡蛋白溶液
鸡蛋白溶液
性质4:变性
加 乙热酸铅
蛋白质凝结 蛋白质凝结
加水 不再溶解 加水 不再溶解
●结论：在热、强酸、强碱、重金属盐、甲醛、酒精、苯酚溶液、紫外线等作用
过程 下，蛋白质失去原有的可溶性而凝结，同时丧失了生理活性。这种 是不可逆的。
蛋白质合成PPTPPT课件
蛋白质合成的细胞定位
总结词
蛋白质合成主要发生在细胞内的核糖体上，核糖体是 细胞内蛋白质合成的场所。
详细描述
核糖体是细胞内一种由RNA和蛋白质组成的颗粒状结 构，主要存在于细胞质中。核糖体在蛋白质合成过程中 起着至关重要的作用，它能够读取mRNA上的遗传信 息，将一个个氨基酸按照特定的顺序连接起来形成多肽 链。同时，核糖体还具有催化肽键形成的酶活性，促进 蛋白质合成的进行。除了核糖体外，细胞内还有其他一 些细胞器也参与了蛋白质的合成过程，如内质网、高尔 基体等。这些细胞器在蛋白质的修饰、加工和运输等方 面起着重要作用。
蛋白质合成PPT课件
目录
• 蛋白质合成简介 • 蛋白质合成的过程 • 蛋白质合成的调控 • 蛋白质合成与疾病的关系 • 研究展望
01
蛋白质合成简介
蛋白质合成的基本概念
总结词
蛋白质合成是指细胞内利用已有的小分子物质作为原料，通过一系列酶促反应将氨基酸 按照特定的顺序连接起来形成多肽链，进而形成具有特定结构和功能的蛋白质的过程。
翻译后加工与修饰
总结词
翻译后加工与修饰是蛋白质合成的重要环节，涉及多 种酶促反应和化学修饰。
详细描述
翻译后加工与修饰是蛋白质合成的最后阶段，涉及到 多种酶促反应和化学修饰。这些加工和修饰包括剪切 、磷酸化、糖基化、乙酰化等，有助于完善蛋白质的 结构和功能。这些加工和修饰过程通常在特定的细胞 器或细胞部位进行，需要特定的酶和化学环境的支持 。通过翻译后加工与修饰，蛋白质的结构和性质得以 最终确定，从而发挥其在细胞生命活动中的重要功能 。
04
蛋白质合成与疾病的关系
蛋白质合成异常与疾病的发生
癌症
蛋白质合成异常可能导 致细胞增殖失控，引发
第五课蛋白质和多肽的氨基酸序列测定(共19张PPT)
由于选择性对C端羧基进行耦联修饰并从C端逐一将氨基酸残基切下 较N端测序困难，在过去的近20年里，虽然为数不少的蛋白质化学家致 力于C端测序研究，但目前仍不能和N端测序技术程度媲美。蛋白质化学 工作者曾利用羧肽酶分析C端氨基酸残基，但是由于不同的羧肽酶对个 别氨基酸残基有选择性，使用时仍有一定困难。
四、PTH—氨基酸的鉴定
可以通过薄层层析、气相色谱、高效液相色谱及 质谱等各种手段进行分析。近年来由于高效液相色
谱技术具有分析速度快、灵敏度高、定性定量准确
等诸多优点，并且仪器自身结构也日臻完善，被广
泛应用于PTH—氨基酸的鉴定。通常选用C—18反
相柱进行分离。
第二节 N端蛋白质序列仪
三、气相序列仪
全，在N—甲基咪唑(NMl)和乙酸酐的共同作用下，Thr和
Ser上的羟基基本被乙酰化。
(5)裂解和衍生
C端的ATH衍生物在酸性条件下与[NCS]—反应而被
裂解生成ATH—氨基酸，新的C端自动形成TH，而不必重新
活化。 另外，由于载有活性基团的功能性PVDF膜的问世，
第端六测节 序复C杂端因，序需列此要分较析，多的整经验个。 测序过程只需在开始时对C端进行一次性活
用电脑控制，包括化学反应和分析鉴定以及数据的自动记录和处理。图 为标准PTH—氨基酸的色谱分离图。由图可见，欲在20min内将各组分
较好分离，需选择合适的色谱条件，表列出了各种条件的改变导致个
别组分位置的迁移及图谱的改善。
第三节 影响N端Edman反应裂解率的因素
在测序中往往可以发现，即使N端很均一的蛋白质(第一个循环出现单 个氨基酸残基)，经过十几个循环后背景明显不及第一个残基清晰。这是 由于Edman反应是一个化学过程，在其耦联、裂解、转化等步骤都有可 能发生一些副反应，从而影响最终裂解效率。目前最佳产率为95％～98 ％。因此，经过50次循环后，PTH—氨基酸分析谱中将出现较多杂峰， 影响正确辨认，也就是说对于一般蛋白质最多能分析至N端第50个氨基 酸左右，欲知全顺序，则需将蛋白质降解成一系列肽段分析后再拼接。
四、PTH—氨基酸的鉴定
可以通过薄层层析、气相色谱、高效液相色谱及 质谱等各种手段进行分析。近年来由于高效液相色
谱技术具有分析速度快、灵敏度高、定性定量准确
等诸多优点，并且仪器自身结构也日臻完善，被广
泛应用于PTH—氨基酸的鉴定。通常选用C—18反
相柱进行分离。
第二节 N端蛋白质序列仪
三、气相序列仪
全，在N—甲基咪唑(NMl)和乙酸酐的共同作用下，Thr和
Ser上的羟基基本被乙酰化。
(5)裂解和衍生
C端的ATH衍生物在酸性条件下与[NCS]—反应而被
裂解生成ATH—氨基酸，新的C端自动形成TH，而不必重新
活化。 另外，由于载有活性基团的功能性PVDF膜的问世，
第端六测节 序复C杂端因，序需列此要分较析，多的整经验个。 测序过程只需在开始时对C端进行一次性活
用电脑控制，包括化学反应和分析鉴定以及数据的自动记录和处理。图 为标准PTH—氨基酸的色谱分离图。由图可见，欲在20min内将各组分
较好分离，需选择合适的色谱条件，表列出了各种条件的改变导致个
别组分位置的迁移及图谱的改善。
第三节 影响N端Edman反应裂解率的因素
在测序中往往可以发现，即使N端很均一的蛋白质(第一个循环出现单 个氨基酸残基)，经过十几个循环后背景明显不及第一个残基清晰。这是 由于Edman反应是一个化学过程，在其耦联、裂解、转化等步骤都有可 能发生一些副反应，从而影响最终裂解效率。目前最佳产率为95％～98 ％。因此，经过50次循环后，PTH—氨基酸分析谱中将出现较多杂峰， 影响正确辨认，也就是说对于一般蛋白质最多能分析至N端第50个氨基 酸左右，欲知全顺序，则需将蛋白质降解成一系列肽段分析后再拼接。
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27、只有把抱怨环境的心情，化为上进的力量，才是成功的保证。——罗曼·罗兰
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28、知之者不如好之者，好之者不如乐之者。——孔子
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29、勇猛、大胆和坚定的决心能够抵得上武器的精良。——达·芬奇
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30、意志是一个强壮的盲人，倚靠在明眼的跛子肩上。——叔本华
谢谢！
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氨基酸形成蛋白质的过程
51、山气日夕佳，飞鸟相与还。 52、木欣欣以向荣，泉涓涓而始流。
53、富贵非吾愿，帝乡不可期。 54、雄发指危冠，猛气冲长缨。 55、土地平旷，屋舍俨然，有良田美 池桑பைடு நூலகம் 之属， 阡陌交 通，鸡 犬相闻 。
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26、要使整个人生都过得舒适、愉快，这是不可能的，因为人类必须具备一种能应付逆境的态度。——卢梭