(精选)蛋白质分子中的超二级结构
超二级结构和基序
超二级结构和基序什么是超二级结构？蛋白质是由氨基酸组成的大分子，它们在生命过程中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，它决定了蛋白质的基本特性。
二级结构是指蛋白质主链的空间走向，它由氢键稳定，有两种常见的形式：α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质在空间中的整体形状，它由侧链之间的各种相互作用维持，如疏水作用、离子键、氢键、范德华力和二硫键等。
四级结构是指由多个多肽链组成的复合蛋白质的空间排列，它由相同或不同的三级结构单元相互作用形成。
超二级结构是一种介于二级结构和三级结构之间的层次，它是由相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则排列，在空间上能够辨认的二级结构组合体。
超二级结构是进一步构成三级结构的基础，它可以看作是蛋白质的“标准折叠单位”或“折叠花式”。
超二级结构的概念由美国物理学家及微生物学家Rossmann M.G.于1973年首次提出。
常见的超二级结构有哪些？目前已知的超二级结构有三种基本的组合形式：αα、βαβ和ββ。
αα组合αα组合是一种α-螺旋束，一般是由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕形成的左手超螺旋（或称卷曲螺旋，coiled coil）。
α-螺旋束中还发现有三股螺旋和四股螺旋等形式。
超螺旋是纤维状蛋白质（如α-角蛋白、肌球蛋白和原肌球蛋白等）的主要结构元件。
超螺旋也存在于球状蛋白质中（如蚯蚓血红蛋白、烟草花叶病毒外壳蛋白等）。
球状蛋白质中的α-螺旋束是由同一条肽链的一级序列上邻近的α-螺旋组成，不像纤维状蛋白质中由几条肽链的α-螺旋区相互缠绕而成。
α-螺旋束中的α-螺旋主链的φ角和ψ角与正常值略有偏差，每卷螺旋为3.5个残基而不是通常的3.6个残基。
α-螺旋沿超螺旋轴有相当的倾斜，重复距离从5.4 nm缩短至0.51 nm。
超螺旋的螺距约为14 nm，直径约为2 nm，两股α-螺旋的轴相距约1 nm，使两股α-螺旋的侧链能紧密结合以增强螺旋结构。
蛋白质分子中的超二级结构
All-alpha protein Alpha-beta protein All-beta protein
Coiled-coil protein
membrane protein
Protein Tertiary Structure
多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互 作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β －折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的 构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间 上的重新排布。
DOMAIN （11）
Beta Propellors （神经氨酸酶1B9T ）
DOMAIN （12）
Alpha and beta proteins (a/b)
1AY7
4FXN
1OBO
DOMAIN （13）
Alpha and beta proteins (a+b)
1MB1
1H6M
Protein structures – different classes
-折叠片
肽平面和二面角
Ｒ基团间的相互作用 水分子的作用 (3) 稳定蛋白质构象的作用力
四级结构
三级 结构 松散肽段
亚基
二面角
二面角
两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα 为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ 角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称 作二面角，亦称构象角。
酰胺平面
非键合原子 接触半径
Protein quaternary structure
四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit） 的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持 四级结构稳定的作用力主要是疏水键、离子键、氢键、范 得华力等次级键。亚基本身都具有球状三级结构，一般只 包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接 的肽链组成。
高级生化题库(四川农业大学)
1. 蛋白质超二级结构：在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元（即α-螺旋，β-折叠片和β-转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构。
2 sanger反应：在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基易与DNFB（2，4-二硝基氟苯）反应，生成黄色的DNP-AA（二硝基苯氨基酸），此反应最初被sanger用于测定N-末端氨基酸，又被称为sanger反应。
6 引发体：引物酶与相关蛋白质结合成的一个有活性的复合体叫做引发体。
8 分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病，称为分子病。
10 固定化酶：将酶从微生物细胞中提取出，将其用固定支持物（称为载体）固定，使其成为不溶于水或不易散失和可多次使用的生物催化剂，这种固定的酶称为固定化酶。
11 解偶联作用：在完整线粒体内，电子传递与磷酸化是紧密偶联的，当使用某些试剂而导致的电子传递与ATP形成这两个过程分开，只进行电子传递而不能形成ATP的作用，称为解偶联作用二，简答1. 简述信号肽的特点和转运机制。
答：信号肽具有两个特点：1）位于分泌蛋白前体的N-端2）引导分泌蛋白进入膜以后，信号肽将被内质网腔内的信号肽酶切除。
信号肽的转运机制：信号肽运作的机制相当复杂，有关组分包括信号肽识别颗粒（SRP）及其受体、信号序列受体（SSR）、核糖体受体和信号肽酶复合物。
信号肽发挥作用时，首先是尚在延伸的、仍与核糖体结合的新生肽链中的信号肽与SRP结合，然后通过三重结合（即信号肽与SSR的结合、SRP及其受体结合、核糖体及其受体的结合）。
当信号肽将新生肽链引导进入内质网腔内后，在信号肽酶复合物的作用下，已完成使命的信号肽被切除。
3. 生物膜主要有哪些生物学功能？任举一例说明膜结构与功能的密切关系。
生物膜的生物学功能可以概括如下：1）区域化或房室化 2）物质的跨膜运输 3）能量转换（氧化磷酸化） 4）细胞识别4. 研究蛋白质一级结构有哪些意义？蛋白质的一级结构即多肽链中氨基酸残基的排列顺序（N端—C端）是由基因编码的，是蛋白质高级结构的基础，因此一级结构的测定成为十分重要的基础研究。
蛋白质的结构层次
折叠，转角，无规卷曲等）构成的总三维结 构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何 关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 • 简言之，是指蛋白质多肽链所有原子在空间上 的排列。
线照射、高压和表面张力等或化学因素如有机
（ 溶剂、脲、胍、酸碱等的影响，生物活性丧失，
一 溶解度降低，以及其它物理化学性质发生改变，
） 蛋
这种过程称为蛋白质的变性(denaturation)。
白 • 变性后高级结构破坏，一级结构不变
质
的 变
性
蛋白质的变性
热、紫外线照射、高 压和表面张力、有机溶 剂、脲、胍、酸碱
蛋白质结构层次
蛋白质结构的层次
一级结构： 氨基酸序列 二级结构：α螺旋，β折叠等
超二级结构 结构域（domain） 三级结构：所有原子空间位置 四级结构：多亚基蛋白
六、超二级结构和结构域
（一）超二级结构 由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相 互作用，形成的有规则的二级结构组合。
1、 αα :由两股平行或反平行的右手螺旋段相互 缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。 2、βαβ：由两段平行-折叠股和一段作为连接的 螺旋组成。 3、ββ：由若干反平行折叠片组合而成。
• 2、膜内在蛋白：有的一大部分埋入膜的 脂双分子层，有的横跨脂双层。跨膜部 分主要由-螺旋或-折叠构成。
膜周边蛋白和膜内在蛋白（跨膜蛋白)
-螺旋
N-连接
O-连接四糖： 2Neu5Ac， Gal，GalNAc
糖红 蛋细 白胞 的上 跨血 膜型
九、蛋白质折叠和结构预测
什么是蛋白质超二级结构与蛋白质结构域
1、什么是蛋白质超二级结构与蛋白质结构域？解答：蛋白质的超二级结构是指由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能够辨认的二级结构组合体，三种基本组合形式αα、αβα、βββ。
蛋白质的结构域是指在超二级结构基础上组装而成的，多肽链折叠成近乎球状的组装体，这种相对独立的三维实体叫结构域。
2、什么是盐溶与盐析？解答：盐溶是指蛋白质溶液中由于加入低浓度的中性盐后，使蛋白质溶解度增加的现象称为盐溶。
盐析是指高浓度中性盐可使蛋白质分子脱去水化层并中和其电荷而使蛋白质从溶液中凝集出来的现象叫做盐析。
3、什么是蛋白质变性与复性？解答：蛋白质的变性作用是指天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象叫做蛋白质的变性作用。
蛋白质的复性是指当变性因素除去后，变性蛋白又可重新回复到天然构象，这一现象叫蛋白质的复性。
4.组成蛋白质的氨基酸根据R基团的极性可分为哪几类?写出每类所包含氨基酸的中文名称及三字母符号。
解答：组成蛋白质的氨基酸根据R基团的极性共分为四类：(1)具有非极性或疏水的R基团的氨基酸：丙氨酸(Ala)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(ilc)、缬氨酸 (Val)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Try或Trp)、甲硫氨酸(Met)；(2)具有极性不带电荷的R基团的氨基酸：甘氨酸(Gly)、丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)、半胱氨酸(Cys)、酪氨酸(Tyr)、天冬酰胺(Asn)、谷酰胺(Gln)；(3)R基团带负电荷的氨基酸：天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)；(4)R基团带正电荷的氨基酸：赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。
5.何谓蛋白质的一级结构?研究蛋白质一级结构有什么重要意义?解答：蛋白质的一级结构是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置。
生物化学2.6.2 蛋白质的超二级结构以及三级、四级结构
羧肽酶
(b)
腺苷酸激酶
２.结构域（structure domain)
结构域: 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级
结构的折叠区，这种相对独立的紧密球状实体就是结构域 （structure domain)或简称域（domain）。
★ 结构域是多肽链的独立折叠单位，
一般由100-200个氨基酸残基构成
主讲教师：尹春光
蛋白质的空间结构：
α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规卷曲
１.超二级结构（super secondary structure)：
超二级结构 • 由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角
及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、 在空间上能够辨认的二级结构组合体 。
• 疏水相互作用力、氢 键、范德华力、盐键
氢键
范德华力
疏水相互作用
离子键
稳定蛋白质空间
范德华力 离子键
四. 蛋白质的四级结构
亚基: • 自然界很多蛋白质是以独立折叠的球状多肽链
聚集体形式存在，这些具有三级结构的多肽链 称为亚基。
四. 蛋白质的四级结构
蛋白质四级结构（quaternary stucture）: • 亚基通过非共价键相互作用彼此缔合在一起 ，亚基的
缔合方式或组织方式称为蛋白质四级结构（quaternary stucture）。
超二级结构基本类型 • αα；ββ；βαβ；
（1）αα结构（复绕α-螺旋）
（2）βxβ结构（βαβ）
x：无规卷曲 x：α-螺旋
（3）α-螺旋-β转角- α-螺旋
超二级结构
αα
β×β
βαβ（两个：Rossman折叠）
名词解释91812
固定相和流动相：层析系统中的两个互不相溶的相：一是固定相（固体或吸附在固体上的液体），一是流动相（液体或气体）。
级联放大作用：由于酶的共价修饰反应是酶促反应，只要有少量的信号分子（如激素）存在，即可通过加速这种酶促反应，而使大量的另一种酶发生化学修饰，从而获得放大效应，这种调节方式快速，效率极高。
蛋白质超二级结构：在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元（即α-螺旋，β-折叠片和β-转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构。
肽平面：组成肽键的四个原子及与之相连的两个α-碳原子都处在同一个平面内，这个刚性平面称为肽平面。
酶的国际单位：1个酶活力单位是指在特定条件下，在1min内能转化1u mol底物的酶量。
测定条件为250C和其他最适条件，该单位为国际单位。
PCR：聚合酶链式反应，又称体外基因扩增。
该法模拟体内DNA的复制过程，首先使DNA变性，两条链分开，然后是引物模板退火，二者碱基配对，DNA聚合酶随即以4种dNTP为底物，在引物的引导下合成与模板互补的DNA新链。
重复此过程，DNA以指数方式扩增。
引物为特定引物。
RAPD：随机扩增多态性。
其方法是用一个随机核苷酸序列为引物对基因组DNA进行PCR扩增，产生不连续的DNA产物，再通过凝胶电泳来观察扩增片段的多态性，获得特异分子标记。
RFLP限制性片段多态性，由限制性内切酶把很大的DNA分子降解成许多长短不同的较小片段，其数目和长度反映了限制性内切酶的切点在DNA分子上的分布，它能作为某DNA或含这种DNA生物所特有的“指纹”，不同个体的等位基因之间碱基代换、重排、插入、缺失等都会引起这种“指纹”的多态性。
AFLP：扩增片段长度多态性。
是RFLP和PCR技术相结合产生的一项新技术，用限制性内切酶消化基因组DNA，由于不同材料的DNA的酶切片段存在差异，用特定引物选择性的扩增基因组限制性酶切片段，再用凝胶电泳分离就可以观察基因组DNA的多态性拓扑异构酶通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二脂键，然后重新纠缠和封口来改变DNA连环数的酶。
蛋白质二级结构名词解释
蛋白质二级结构名词解释蛋白质的二级结构又称超二级结构，它包括4种变构（主要发生在变构象）、 5种重排、 7种折叠。
蛋白质的二级结构是指蛋白质空间结构的复杂性和多样性，是蛋白质分子结构与功能相互关系的体现。
蛋白质中的亚基都具有二级结构，一个完整的蛋白质分子通常由两条或两条以上的多肽链构成。
蛋白质的二级结构包括4种变构(主要发生在变构象)、 5种重排、 7种折叠。
protein的二级结构protein的结构蛋白质的二级结构有三个层次：一级结构、二级结构、三级结构。
1、一级结构，也叫天然结构，指蛋白质晶体中氨基酸的几何排列，或者说是氨基酸按照一定规律排列起来所形成的空间结构。
protein的二级结构一级结构是蛋白质结构最基本的单位，它表明蛋白质分子内部的氨基酸的排列顺序及其相互之间的空间关系。
2、二级结构又称超二级结构，它包括4种变构（主要发生在变构象）、 5种重排、7种折叠。
protein的二级结构一级结构是蛋白质结构最基本的单位，它表明蛋白质分子内部的氨基酸的排列顺序及其相互之间的空间关系。
而二级结构不仅反映了一级结构的信息，而且决定着蛋白质分子的功能。
protein的二级结构在生物体内各类蛋白质的二级结构相同的只占总数的很小部分，大部分蛋白质的二级结构是不同的。
蛋白质二级结构是指蛋白质空间结构的复杂性和多样性，是蛋白质分子结构与功能相互关系的体现。
蛋白质中的亚基都具有二级结构，一个完整的蛋白质分子通常由两条或两条以上的多肽链构成。
1、氨基酸的平面二级结构，即肽链在空间的布局，是构成蛋白质多肽链的基本骨架。
2、局域结构（又称亚细胞结构，也就是三级结构），局域结构是蛋白质的三维空间结构，是指某一特定氨基酸残基在三维空间中所处的状态，是对三级结构的进一步划分。
protein的二级结构蛋白质的二级结构包括4种变构(主要发生在变构象)、 5种重排、 7种折叠。
蛋白质的二级结构是指蛋白质空间结构的复杂性和多样性，是蛋白质分子结构与功能相互关系的体现。
蛋白质中四类简单超二级结构的分类
０ 引 言
在 蛋 白质结 构 中 ， 常 常发 现两 个或几 个 二级结 构 单元 被 连接 多肽 （ １ ｏ ｏ ｐ ） 连接起来 ， 进一 步 组 成有 特 殊几 何 排列 的局 域空 间结 构 ， 人 们 把 这 些局 域 空 间结 构 称 为超 二级 结 构 （ ｓ ｕ ｐ ｅ ｒ ｓ ｅ ｃ ｏ ｎ ｄ ａ ｒ ｙ ｓ ｔ ｒ ｕ ｃ ｔ ｕ ｒ ｅ ） 或 简
Ａ ｒ ｃ ｈ Ｄ Ｂ ４ ０子 库 中 的 四种 简 单 超 二 级 结 构 为 研 究 对 象 ， 文中Ａ ｒ ｃ ｈ Ｄ Ｂ ４ ０数 据 库 来 自 Ｓ Ｃ Ｏ Ｐ ４ ０（ １ ． ６ ９ ｒ ｅ ｌ ｅ ａ ｓ ｅ ） 中序 列相 似性 小 于 ４ ０ ％的 ５ ７ ９ ３个蛋 白质 。蛋 白质 序 列 中每一 个 残 基对 应 的二 级结 构 ， “ Ｈ”表 示 仪螺 旋 ； “ Ｅ ” 表示 ｐ折叠 ； 其余 为 ｌ ｏ ｏ ｐ 。根 据 ｌ ｏ ｏ ｐ连 接 的规 则 二 级 结构 ， 得到 ２ ５ ６ ７ ４个 超 二 级 结 构 单 元， 其 中四类超 二级 结 构 ｐ～ｌ ｏ ｏ ｐ—ｐ （ 以下 用 “ Ｅ Ｅ ” 表示 ） 有 １ ０ ３ ６ ３个 ， ｐ— ｌ ｏ ｏ ｐ— （ 以下用 “ Ｅ Ｈ” 表示） 有
二级 结构 进行 预 测 ， 以氨基 酸 、 二肽 组分 和氨 基 酸 分布 共 同为参 数 ， 训 练 集 和检 验 集 的最 高 预 测精 度 分 别达 到 ７ ７ ． ７ ％和 ６ ９ ． ４ ％。 本文 将 Ａ ｒ ｃ ｈ Ｄ Ｂ ４ ０数 据库 中 ５ ７ ９ ３个 蛋 白质 的超二 级结 构 ， 按照 ｌ ｏ ｏ ｐ连 接 的二 级结 构 类 型 ， 分 为 Ｂ—
高 苏娟 ， 胡 秀珍
蛋白质的结构(dl)
(3) 蛋白质的等电点(PI)：蛋白质以兼性离子存 在时，溶液的pH值，就是蛋白质的等电点。
Pr
NH3+ OHCOOH H+
Pr
NH3+ COO－
OHH+
Pr
NH2 COO－
正离子
pH＜ pI
两性离子 pH﹦pI
负离子
pH ＞ pI
含碱性氨基酸残基较多的， pI偏碱，反之，偏 酸。含酸碱氨基酸残基数目相近者，等电点为 中性偏酸。 如鱼精蛋白： pI=12～12.4 如胃蛋白酶：pI=1～2.5
0 20 40 60 80 100 O2分压 氧结合曲线 （氧解离曲线）
蛋白质各级结构的意义
一级结构 (氨基酸序列) ↓ 有形体？ 二级结构 ( helix, sheet) ↓ Domain (结构域) 三级结构 (monomer) 有生命？ ↓ 有智慧？ 四级结构 (dimer)
序列 ↓ 构象 ↓ 活性 ↓ 调节
胰凝乳蛋白酶原
弹性蛋白酶原
羧肽酶原
羧肽酶
一级结构是空间构象的基础 蛋白质的空间构象归根到底是由一级结 构决定 一级结构与功能的关系是十分重要的 一级结构与功能的关系实际上反映的也 是高级结构与功能的关系
（二）蛋白质高级结构与功能的关系
蛋白质的构象并不是固定不变的。 别构现象：有些蛋白质表现其生物活性 时，其构象发生改变，从而改变整个分 子的性质，这种现象叫别构现象。 血红蛋白在表现其输氧功能时就具有别 构现象。
Garrett & Grisham (1999) Biochemistry (2e) p.181
三级结构中的离子键
可与金属离子形成离子键： Cys, His, Glu, Asp
蛋白质分子中的超二级结构
蛋白质的二级结构是指肽链局部的构 象，常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转 角和无规卷曲等。这些二级结构通过 相互作用形成更复杂的超二级结构。
卷曲螺旋结构
• 卷曲螺旋结构：卷曲螺旋结构是一种特殊的超二级结构，由多 个氨基酸残基形成的螺旋在空间中相互缠绕形成。这种结构在 某些蛋白质中起到重要的生物学功能，如肌红蛋白和血红蛋白 中的氧结合位点。
转运蛋白
一种膜蛋白质，能够将物质从细胞 外转运到细胞内或从细胞内转运到 细胞外，具有特定的底物识别和转 运功能。
G蛋白偶联受体
一种重要的膜蛋白质，能够识别外 界信号分子并转化为细胞内信号， 参与多种生理和病理过程。
膜蛋白质的功能与作用
1 2
物质转运
膜蛋白质能够将物质从细胞外转运到细胞内或从 细胞内转运到细胞外，维持细胞内外的物质交换 和平衡。
α-螺旋
由肽链的主链绕假想的中心轴盘 绕成螺旋状，通常每个肽键的α碳原子占据固定位置，形成稳定
的右手螺旋。
3/10-螺旋
与α-螺旋相似，但肽链的走向不 同，形成3.6个氨基酸残基为一
个螺圈的螺旋。
折叠结构
折叠结构
蛋白质分子的折叠结构是指肽链在空 间中经过一系列的转角和扭曲形成的 特定构象。这种结构通常由多个氨基 酸残基共同参与形成。
氢键的形成有助于稳定蛋白质的局部构象，特 别是在蛋白质的折叠过程中，氢键可以促进正 确的折叠和维持正确的空间排列。
氢键在蛋白质的结构域和亚基的形成中起着重 要作用，通过形成特定的空间排列和相互作用 网络，影响蛋白质的整体结构和稳定性。
05
超二级结构在蛋白质功 能中的作用
维持蛋白质的三级结构
维持蛋白质的三级结构
提高蛋白质稳定性
蛋白质的二级结构
• 由两/多条几乎完全伸展的肽链平行排列， 通过链间的氢键交联而形成。 • 肽链主链呈锯齿状折叠构象。
1、-折叠结构特点
• C总是处于折叠的角上 • AA的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直 • 两个AA之间的轴心距为0.35nm
• 氢键主要在链间/同一肽链不同部分间形成 • 几乎所有肽键都参与链内氢键的交联 • 氢键与链的长轴接近垂直
• 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象
2、-折叠的类型
• 平行式：所有肽链的N-端都在同一边 • 反平行式：相邻两条肽链的方向相反
（三） -转角和凸起
1、 β转角（ β turn/bend/hairpin structure）
• 肽链主链骨架180°的回折结构 特点： • 由4个连续的AA残基组成 • 第一个残基C=O 形成氢键 • 第四个残基NH
稳定四级结构的作用力 结构互补（极性）和非共价键 •离子键和氢键—缔合的专一性 •疏水相互作用—驱动缔合 •范德华力
九、蛋白质折叠和结构预测
(一)蛋白质的变性(denaturation) ——某些理化因素破坏Pr结构状态， 引起Pr理化性质改变、生理活性丧失 的现象 。
1、变性的实质
次级键被破坏
天然结构解体
一级结构没有变化
2、变性因素
物理：热、紫外线照射、高压和表面张力
化学：有机溶剂、脲、胍、 酸、碱、 重金属阳离子、生物碱等
十二烷基磺酸钠
磺酸基 极性亲水 烷基 亲油（蛋白质疏水区）
？
天然蛋白
变性
变性是一个协同过程
Pr的胶体性质
• 什么是胶体？ • 质点大小在1~100 nm范围 所构成的分散系统。 • 大多数球状蛋白溶于水， 直径2-20nm，能形成稳定 的胶体溶液。 蛋白质胶体溶液 稳定的原因？ 1.同种蛋白带同种电 荷，相互排斥； 2.水膜
3.5 蛋白质超二级结构和结构域
蛋白质超二级结构和结构域蛋白质的超二级结构一.基本概念超二级结构：也称之基元（motif）指相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，排列形成规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件（block building）。
超二级结构类型希腊钥匙拓扑结构蛋白质的超二级结构二.超二级结构类型1.复绕α-helix（αα）：➢两条或多条α-helix沿同一轴形成左手超螺旋，疏水力维持。
➢平行或反平行，重复单位14nm。
➢存在：α-角蛋白；TMV衣壳蛋白。
二.超二级结构类型•两股β-sheet中间通过不确定单元(有规则二级结构)联接在一起•主要形式: β αβ ,β β β,β c β,β αβ αβ（Rossman折叠等）•具有手性：右手扭曲(right-handed twist) 2. βχβ单元:二.超二级结构类型•三个以上相邻β-sheet通过短链连接形成。
3. β-迂回（β-meander）:三个（β-meander）四个（希腊钥匙）五个（双希腊钥匙）有缘学习更多＋谓ｙｇｄ３０７６或关注桃报：奉献教育（店铺）二.超二级结构类型4. β-折叠筒(β-sheet barrel)(1)印第安花蓝：如木瓜蛋白酶(2)希腊钥匙：如胰凝乳蛋白酶(3)闪电结构如磷酸丙糖异构酶二.超二级结构类型5. α-helix-β-turn -α-helix：•某些噬菌体的λ阻遏蛋白分子中的操纵子结合部位；•Cu-Zn SOD；•木瓜蛋白酶；•胰凝乳蛋白酶等➢是蛋白质与DNA相互作用的主α-helix-β-turn-α-helix 要方式之一。
二.超二级结构类型5. α-helix-β-turn -α-helix：EF手相结构EF手相：钙结合蛋白中，含有Helix-Loop-Lelix结构。
锌指：DNA结合蛋白中，2个His、2个Cys结合一个Zn。
亮氨酸拉链：DNA结合蛋白中，由亮氨酸倒链形成的拉链式结构。
简述蛋白质的超二级结构。
简述蛋白质的超二级结构。
蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它们是由氨基酸单体通过肽键连接而成的长链状分子。
蛋白质的结构层次可以分为四个级别，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
本文将重点介绍蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构是指在蛋白质链上相邻的氨基酸之间形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是指蛋白质链在空间中呈螺旋状折叠，氨基酸侧链向外延伸。
α-螺旋的形成主要依赖于氨基酸之间的氢键作用，通常每三个氨基酸之间形成一个氢键。
α-螺旋结构稳定性较高，能够保持链的紧密结合，常见于许多蛋白质中。
β-折叠是指蛋白质链在空间中呈折叠状，氨基酸侧链交替向两侧延伸。
β-折叠的形成主要依赖于氨基酸之间的氢键作用，通常相邻的两个氨基酸之间形成一个氢键。
β-折叠结构相对稳定，常见于许多蛋白质中。
蛋白质的二级结构是由氢键的形成和稳定所决定的。
氢键是水分子中氧原子和氢原子之间的弱相互作用力，它们在蛋白质的二级结构中起到了关键的作用。
氢键的形成使得蛋白质链在空间中呈现出特定的结构，从而使蛋白质能够发挥其特定的功能。
在蛋白质的二级结构中，还存在一种特殊的结构，即转角。
转角是指蛋白质链上两段α-螺旋或β-折叠之间的连接部分。
转角的结构比较柔性，可以使蛋白质链在不同的方向上延伸。
转角的存在使得蛋白质链能够更加灵活地变化其结构，从而适应不同的功能需求。
蛋白质的二级结构对于蛋白质的功能具有重要的影响。
不同的二级结构可以使蛋白质具有不同的功能和性质。
例如，α-螺旋结构通常存在于蛋白质的结构域中，能够提供稳定的结构基础，并且能够与其他蛋白质或分子发生特定的相互作用。
β-折叠结构具有较大的表面积，能够提供更多的结合位点，从而使蛋白质能够与其他分子发生更多样化的相互作用。
蛋白质的二级结构是由氢键的形成和稳定所决定的。
不同的二级结构可以使蛋白质具有不同的功能和性质。
通过对蛋白质的二级结构的研究，可以更好地理解蛋白质的结构和功能，为进一步研究蛋白质的三级结构和四级结构提供基础。
蛋白质超二级结构名词解释
蛋白质超二级结构名词解释蛋白质超二级结构是生物体最基本的结构单元，它影响着生物过程。
从宏观上而言，蛋白质超二级结构属于蛋白质结构的三大类之一。
它可以定义为蛋白质分子从原子级到宏观级别连接形成的结构，其中既包括确定蛋白质形状和功能的空间构象，也包括蛋白质分子与其它分子之间的相互作用。
蛋白质超二级结构的概念始于1958年由英国科学家及生物物理学家Max F Perutz发明的红外光谱技术。
通过红外光谱，科学家可以观察蛋白质的宏观构型，即蛋白质超二级结构。
在红外光谱表征蛋白质超二级结构的过程中，科学家们发现了蛋白质结构的基本单位折叠单元（Foldon），它是由一个或多个可以在不同环境中重复折叠的结构基元组成的，具有完整的二级结构特征，在折叠和宏观结构中起着关键作用。
大多数蛋白质的折叠单元可以分类为α螺旋、β条和β折叠等几种，它们具有许多共同的特征，如具有某种形状，拥有特定的能量场和拓扑结构等。
α螺旋是一种典型的二级结构单元，其宏观结构是由几个连续的交叉互换的α-螺旋（α-helix）和或几个平行的β-折叠（β-sheet）有序排列在一起形成的，并且具有悬挂和内部紧缩的特点，可维持蛋白质的稳定性。
β条也是一种典型的二级结构单元，其宏观结构是由数条平行的-折叠和α-螺旋有序排列在一起形成的，但与α螺旋有很大的不同，在它的折叠方式下，蛋白质分子的两端并不是连接在一起，而是形成一种松散的状态。
除此之外，蛋白质超二级结构还可以出现多种融合的形式，如融合的α-螺旋（Foldon-Helix fusion）、融合的β-perpendicular（Foldon-Sheet fusion）等。
在实际的研究过程中，蛋白质超二级结构的研究发展迅速，已经成为生物学和计算生物学研究的重要内容之一。
研究者们已经开发出了大量的结构预测方法，可以更好地理解和模拟蛋白质本身以及蛋白质与环境之间的相互作用。
例如，结构域是蛋白质超二级结构研究的一个重要方面，它可以帮助科学家们更好地理解蛋白质的折叠机制和结构特性，从而为药物研发和蛋白质工程提供有价值的信息。
超二级结构的名词解释生化
超二级结构的名词解释生化生化学（Biochemistry）是研究生物体内分子组成、结构、功能及其相互作用的科学领域。
它是生命科学和化学的交叉学科，将化学原理应用于理解生命现象。
在生化学中，有一个重要概念——超二级结构。
本文将对超二级结构进行详细解释。
超二级结构是指生物分子在空间上相互组合而形成的较大复合体，包括蛋白质、核酸等生物大分子。
在超二级结构中，分子的三维空间排列起着关键作用，直接影响其功能和性质。
在蛋白质领域，超二级结构是指由多个氨基酸残基所构成的一段序列在空间上的折叠方式。
蛋白质的超二级结构决定了其形状和功能。
常见的蛋白质超二级结构包括螺旋状、折叠状和多股状。
螺旋状超二级结构由一串氨基酸残基形成螺旋结构，如α-螺旋；折叠状超二级结构则通过氨基酸之间的非共价键交互形成折叠的结构，如β-折叠；多股状超二级结构由多个蛋白链相互拼接而成，如β-折叠的β-转角。
在核酸领域，超二级结构主要指DNA和RNA的立体结构。
DNA是由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的双链结构，其超二级结构呈螺旋状，即著名的DNA双螺旋结构。
这种结构稳定性很高，能够保护DNA的碱基序列。
RNA则有多种超二级结构，包括单链结构、双链结构以及股状结构等。
这些不同的超二级结构赋予了RNA不同的功能，如mRNA的信息传递、tRNA的氨基酸搬运等。
超二级结构的形成与生物分子内部的相互作用密切相关。
例如蛋白质的超二级结构的稳定性来自于氨基酸残基之间的氢键、离子键、水合作用等。
这些相互作用使得蛋白质分子在水溶液中保持稳定的立体结构。
类似地，DNA的双链结构的稳定性则来自于碱基之间的氢键。
超二级结构不仅仅影响分子的形状和结构，还直接决定了分子的功能。
例如蛋白质的超二级结构决定了其在细胞中的作用，如酶的催化活性、抗体的特异性识别等。
超二级结构的异常也会导致一系列疾病的发生。
一些遗传性疾病与蛋白质超二级结构的突变密切相关，如海绵状脑病（spongiform encephalopathy）和囊虫病（cystic fibrosis）等。
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1
二级结构概念
蛋白质的二级结构是指它的多肽链中有规 则重复的构象。
氢键是稳定二级结构的主要作用力。 一些特定的二级结构的组合体就被称为超
二级结构。
2
蛋白质的空间构象和维持构象的作用力
(1) 蛋白质的构象（conformation） (2) 多肽链折叠的空间限制因素
-螺旋体
-折叠片
肽平面和二面角
Ｒ基团间的相互作用 水分子的作用 (3) 稳定蛋白质构象的作用力
四级结构
三级 结构 松散肽段
亚基
3
二面角
二面角
两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα 为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ 角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称 作二面角，亦称构象角。
4
酰胺平面
非键合原子 接触半径
实例：肌红蛋白 核糖核酸酶
31
32
多肽链
维持蛋白质分子构象的作用力
a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键 33
肌
红
蛋
白
三
级
结
构
34
Yeast Cu/Zn Superoxide Dismutase （1B4L）
35
Catalase A From Beef (bos taurus) liver （Ec: 1.11.1.6 ）
1B2P（Sugar binding protein）1RG8
1JK4
22
DOMAIN （7）
Aligned and Orthogonal Beta Sandwiches
23
DOMAIN （8）
Greek Key topology（铜蛋白）
24
DOMAIN （9）
Gamma-crystallin （晶体球蛋白 1A5D ）
andwiches:
Fatty acid binding protein PDB code: 1IFB
20
Closed Beta Barrel
PDB file: 2POR
21
DOMAIN （6）
Orthogonal Prism Trefoil
Sandwich
DOMAIN （13）
Alpha and beta proteins (a+b)
1MB1
1H6M
29
Protein structures – different classes
of protein structures
All-alpha protein Alpha-beta protein All-beta protein
3、每个氨基酸残基的>N-H 与前面第四个氨基酸残基的>C=0 形成氢键，肽链上所有的肽键都 参与氢键的形成。
形成因素：与ＡＡ组成和排列顺 序直接相关。
多态性：多数为右手（较稳定） ，亦有少数左手螺旋存在（不稳 定）
6
β－折叠（β-pleated sheet）
特征：两条或多 条伸展的多肽链 （或一条多肽链 的若干肽段）侧 向集聚，通过相 邻肽链主链上的 N-H与C=O之间有 规则的氢键，形 成锯齿状片层结 构，即β－折叠 片。 类别：平行
coiled coil alpha-actinin
Up-down Bundle
1JR8
15
DOMAIN （2）
Architecture（Horseshoe）
1IB2 RNA BINDING PROTEIN
16
DOMAIN （3）
Alpha solenoid Orthogonal Bundle Alpha/alpha barrel
25
DOMAIN （10）
The Jellyroll Topology （蛋卷三明冶 C8N）
26
DOMAIN （11）
Beta Propellors （神经氨酸酶1B9T ）
27
DOMAIN （12）
Alpha and beta proteins (a/b)
1AY7
4FXN
1OBO
28
Coiled-coil protein
membrane protein
30
Protein Tertiary Structure
多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互 作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β －折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的 构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间 上的重新排布。
反平行
7
β－转角（β-turn）
特征：多肽 链中氨基酸 残基n的羰基 上的氧与残 基 （ n+3 ） 的 氮原上的氢 之间形成氢 键，肽键回 折1800 。
8
无
规
则
卷
曲
无规则卷曲
示
意
图
细胞色素C的三级结构
9
二级结构的基本类型
Helix
parallel β–pleated sheet antiparallel β–pleated 1s0heet
1PPR
1R3J
1KWF Hydrolase
17
DOMAIN （4）
Mainly Beta （Roll ）
1C0M 1NH2 RNA polymerase 1EX4
18
DOMAIN （5）
Clam 4BCL
Barrel 1PQ7
Solenoid 1K5C
Endopolygalacturonase
36
Protein quaternary structure
四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit） 的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持 四级结构稳定的作用力主要是疏水键、离子键、氢键、范 得华力等次级键。亚基本身都具有球状三级结构，一般只 包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接 的肽链组成。
β-转角及无规则卷曲
11
蛋白质超二级结构
Greek Key topology
12
DOMAIN
Superoxide Dismulase
13
The doubly wound topology
PDB code 9LDB
14
DOMAIN（1）
三种基本组合形式：αα，βαβ，βββ。
1AEP
1HCI Triple-helix
α-碳原子
侧链
酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
完全伸展的多肽主链构象
Φ=00，ψ=00
Φ=00，ψ=00的多肽主链构象 5
α－螺旋（α－helix）
特征：1、 每隔3.6个AA残基螺旋 上升一圈，螺距0.54nm;
2 、 螺旋体中所有氨基酸残 基侧链都伸向外侧，链中的全部 >C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋 轴;