生物化学蛋白质化学优秀课件
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R
不带电形式
20种基本氨基酸
三、氨基酸的分类
（1）根据酸碱性质：
酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸；
碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸和组氨酸；
中性氨基酸：15种，包括两种酰胺。
O
O
H 2N C H C O H
O
CH2
H2N CH C OH
CH2 CO OH
CH2 OH
H 2N C H C O H CH2 CH2 CH2 NH C NH NH2
（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定 生物功能的大分子。 1. 蛋白质是生命的物质基础 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质起作用。
蛋白质是细胞内含量最高的组分，占许多生物体干重 的45~50%以上。 2. 蛋白质是含氮元素恒定的生命物质。 各种蛋白质中N元素的含量平均为16%。
组成蛋白质的元素
二、蛋白质的分类
• 2)根据溶解度： • 清蛋白：白蛋白，溶于水； • 精蛋白：溶于水和酸性溶液，含碱性氨基酸多 • 组蛋白：溶于水及稀酸，含碱性氨基酸较多 • 球蛋白：微溶于水而溶于稀中性盐溶液 • 谷蛋白：不溶于水、醇及中性盐溶液，溶于稀
酸、稀碱，如麦蛋白。 • 醇溶蛋白：不溶于水，溶于70~80%乙醇； • 硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸、稀碱。
生物化学蛋白质化学
第四章 蛋白质化学
学习目的：认识生物大分子蛋白质的化学结构 和特性。
本章要求： 掌握氨基酸的特点、结构和三字符号； 掌握肽键和多肽的概念以及结构特点； 掌握蛋白质的性质、分离纯化的方法；
掌握蛋白质的一级结构概念和二级结构的概念 以及二级结构的类型。
第一节 概述
一、蛋白质的概念 由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键
二、蛋白质的分类
3)根据组成： 单纯蛋白质：仅由氨基酸组成。如清蛋白、球
蛋白、组蛋白等。 结合蛋白质：氨基酸、糖、脂肪、核酸、磷酸
以及色素等。 核蛋白 色蛋白 糖蛋白：几乎存在所有组织； 脂蛋白：血浆脂蛋白、膜脂蛋白等。 磷蛋白：酪蛋白、卵黄蛋白等。
三、蛋白质的生物学功能
催化功能：酶； 调节功能：激素、受体、毒蛋白等； 结构功能：构成细胞和组织； 运输功能：血红蛋白，载脂蛋白等； 免疫功能：抗体； 运动功能：肌肉，纤毛和鞭毛； 储藏功能：乳汁中的酪蛋白等； 生物膜的功能：通透性、信号传递、生理识别等。
蛋白质含量 = N含量×6.25
Biblioteka Baidu
二、蛋白质的分类
1. 分类依据——蛋白质不能按化学结构分类 常用依据：生物来源、理化性质、分子形状、化学 组成等。 2. 三种分类方法——按组成分类常用 1）根据分子形状：球状和纤维状蛋白； 球状蛋白：轴比小于10，较易溶解。 常见：血红蛋白，血清球蛋白，豆类球蛋白等。 纤维状蛋白：轴比大于10，不溶于水。 常见：羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白等。
组成蛋白质的元素有：C、H、O、N和S，这些元素 在蛋白质中的组成百分比约为：
C：50~55% H：6~8% O：20~23% N：15~18 % S：0~4% 其它(P、Cu2+、Mn2+ 、Fe3+等) 微量
蛋白质N平均含量为16%的特点作为凯氏（Kjedahl） 定氮法测定蛋白质含量的计算依据。
1. 结构特征——氨基酸是氨基取代羧酸 氨基酸的结构通式： 19种氨基酸具有一级氨基（-NH2）和羧基（COOH）结合到α碳原子（Cα），同时结合到 （Cα）上的是H原子和各种侧链（R）； Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸）。
COOH
COO-
H2N—Cα—H
R
不带电形式
+H3N—Cα—H R
两性离子形式
H2N C H C O H H 2N C H C O H
CH2
CH2
CH OH
OH
CH3
丝氨酸
O
苏氨酸
O
H2N CH C O H H 2N C H C O H
CH2
CH2 CO
SH
半胱氨酸
NH2
天冬酰胺
OH
酪氨酸
O
H 2N C H C O H
CH2
CH2
CO
NH2
谷氨酰胺
带正电的氨基酸
赖氨酸
精氨酸 组氨酸
a）不带电：Ser、Thr、 Tyr（OH）、 Asn、 Gln（CONH2）、Cys（SH）； b）带正电：His、Lys、Arg； c）带负电：Asp、Glu ②非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、 Met、Trp 、Pro
极性不带电氨基酸
O
O
O
H 2N C H C O H
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
二、氨基酸的结构特征
2. 常见氨基酸——20种基本氨基酸 从细菌到人类，所有蛋白质都由20种基本
氨基酸（20 standard amino acids)组成。
COOH H2N—Cα—H
带负电的氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
四、氨基酸的性质
1. 一般物理性质 无色晶体，熔点较高（200℃以上），能溶于水、
稀酸或稀碱中，不溶于有机溶剂；
除Gly外都有旋光性。 2. 两性解离和等电点
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式 存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的— N性H电3+解正质离。子和能接受质子的—COO-负离子，为两
第二节 蛋白质的基本单位——氨基酸
一、蛋白质的水解 1. 酸水解 常以5~10倍的20%HCl煮沸回流16~24h，
或加压于120℃水解12h。 优点：水解彻底，产物为L-氨基酸； 缺点：色氨酸破坏，水解液呈黑色。 应用：氨基酸工业生产、蛋白质分析等。
第二节 蛋白质的基本单位——氨基酸
2. 碱水解 6mol/L NaOH或4 mol/L Ba(OH)2煮沸6h。 优点：色氨酸未破坏，水解液清亮； 缺点：氨基酸发生旋光异构。 一般很少使用。 3. 酶水解 条件温和，常温（36~60℃）、常压和pH2~8，氨
基酸未破坏，不发生旋光异构；但水解不彻底。
二、氨基酸的结构特征
三、氨基酸的分类
（2）根据R的化学结构 脂肪族氨基酸：15种。 芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp 杂环氨基酸：His 杂环亚氨基酸：Pro
芳香族侧链氨基酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
O H 2N C H C O H
CH2
NH N
组氨酸
O C OH
HN
脯氨酸
三、氨基酸的分类
（3）根据R的极性 ①极性氨基酸：
不带电形式
20种基本氨基酸
三、氨基酸的分类
（1）根据酸碱性质：
酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸；
碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸和组氨酸；
中性氨基酸：15种，包括两种酰胺。
O
O
H 2N C H C O H
O
CH2
H2N CH C OH
CH2 CO OH
CH2 OH
H 2N C H C O H CH2 CH2 CH2 NH C NH NH2
（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定 生物功能的大分子。 1. 蛋白质是生命的物质基础 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质起作用。
蛋白质是细胞内含量最高的组分，占许多生物体干重 的45~50%以上。 2. 蛋白质是含氮元素恒定的生命物质。 各种蛋白质中N元素的含量平均为16%。
组成蛋白质的元素
二、蛋白质的分类
• 2)根据溶解度： • 清蛋白：白蛋白，溶于水； • 精蛋白：溶于水和酸性溶液，含碱性氨基酸多 • 组蛋白：溶于水及稀酸，含碱性氨基酸较多 • 球蛋白：微溶于水而溶于稀中性盐溶液 • 谷蛋白：不溶于水、醇及中性盐溶液，溶于稀
酸、稀碱，如麦蛋白。 • 醇溶蛋白：不溶于水，溶于70~80%乙醇； • 硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸、稀碱。
生物化学蛋白质化学
第四章 蛋白质化学
学习目的：认识生物大分子蛋白质的化学结构 和特性。
本章要求： 掌握氨基酸的特点、结构和三字符号； 掌握肽键和多肽的概念以及结构特点； 掌握蛋白质的性质、分离纯化的方法；
掌握蛋白质的一级结构概念和二级结构的概念 以及二级结构的类型。
第一节 概述
一、蛋白质的概念 由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键
二、蛋白质的分类
3)根据组成： 单纯蛋白质：仅由氨基酸组成。如清蛋白、球
蛋白、组蛋白等。 结合蛋白质：氨基酸、糖、脂肪、核酸、磷酸
以及色素等。 核蛋白 色蛋白 糖蛋白：几乎存在所有组织； 脂蛋白：血浆脂蛋白、膜脂蛋白等。 磷蛋白：酪蛋白、卵黄蛋白等。
三、蛋白质的生物学功能
催化功能：酶； 调节功能：激素、受体、毒蛋白等； 结构功能：构成细胞和组织； 运输功能：血红蛋白，载脂蛋白等； 免疫功能：抗体； 运动功能：肌肉，纤毛和鞭毛； 储藏功能：乳汁中的酪蛋白等； 生物膜的功能：通透性、信号传递、生理识别等。
蛋白质含量 = N含量×6.25
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二、蛋白质的分类
1. 分类依据——蛋白质不能按化学结构分类 常用依据：生物来源、理化性质、分子形状、化学 组成等。 2. 三种分类方法——按组成分类常用 1）根据分子形状：球状和纤维状蛋白； 球状蛋白：轴比小于10，较易溶解。 常见：血红蛋白，血清球蛋白，豆类球蛋白等。 纤维状蛋白：轴比大于10，不溶于水。 常见：羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白等。
组成蛋白质的元素有：C、H、O、N和S，这些元素 在蛋白质中的组成百分比约为：
C：50~55% H：6~8% O：20~23% N：15~18 % S：0~4% 其它(P、Cu2+、Mn2+ 、Fe3+等) 微量
蛋白质N平均含量为16%的特点作为凯氏（Kjedahl） 定氮法测定蛋白质含量的计算依据。
1. 结构特征——氨基酸是氨基取代羧酸 氨基酸的结构通式： 19种氨基酸具有一级氨基（-NH2）和羧基（COOH）结合到α碳原子（Cα），同时结合到 （Cα）上的是H原子和各种侧链（R）； Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸）。
COOH
COO-
H2N—Cα—H
R
不带电形式
+H3N—Cα—H R
两性离子形式
H2N C H C O H H 2N C H C O H
CH2
CH2
CH OH
OH
CH3
丝氨酸
O
苏氨酸
O
H2N CH C O H H 2N C H C O H
CH2
CH2 CO
SH
半胱氨酸
NH2
天冬酰胺
OH
酪氨酸
O
H 2N C H C O H
CH2
CH2
CO
NH2
谷氨酰胺
带正电的氨基酸
赖氨酸
精氨酸 组氨酸
a）不带电：Ser、Thr、 Tyr（OH）、 Asn、 Gln（CONH2）、Cys（SH）； b）带正电：His、Lys、Arg； c）带负电：Asp、Glu ②非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、 Met、Trp 、Pro
极性不带电氨基酸
O
O
O
H 2N C H C O H
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
二、氨基酸的结构特征
2. 常见氨基酸——20种基本氨基酸 从细菌到人类，所有蛋白质都由20种基本
氨基酸（20 standard amino acids)组成。
COOH H2N—Cα—H
带负电的氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
四、氨基酸的性质
1. 一般物理性质 无色晶体，熔点较高（200℃以上），能溶于水、
稀酸或稀碱中，不溶于有机溶剂；
除Gly外都有旋光性。 2. 两性解离和等电点
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式 存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的— N性H电3+解正质离。子和能接受质子的—COO-负离子，为两
第二节 蛋白质的基本单位——氨基酸
一、蛋白质的水解 1. 酸水解 常以5~10倍的20%HCl煮沸回流16~24h，
或加压于120℃水解12h。 优点：水解彻底，产物为L-氨基酸； 缺点：色氨酸破坏，水解液呈黑色。 应用：氨基酸工业生产、蛋白质分析等。
第二节 蛋白质的基本单位——氨基酸
2. 碱水解 6mol/L NaOH或4 mol/L Ba(OH)2煮沸6h。 优点：色氨酸未破坏，水解液清亮； 缺点：氨基酸发生旋光异构。 一般很少使用。 3. 酶水解 条件温和，常温（36~60℃）、常压和pH2~8，氨
基酸未破坏，不发生旋光异构；但水解不彻底。
二、氨基酸的结构特征
三、氨基酸的分类
（2）根据R的化学结构 脂肪族氨基酸：15种。 芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp 杂环氨基酸：His 杂环亚氨基酸：Pro
芳香族侧链氨基酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
O H 2N C H C O H
CH2
NH N
组氨酸
O C OH
HN
脯氨酸
三、氨基酸的分类
（3）根据R的极性 ①极性氨基酸：