生物化学蛋白质化学优秀课件
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生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸，酮酸脱羧成醛， 放出CO2、NH3，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
生物化学蛋白质的代谢分解ppt课件
正常情况下，转氨酶主要存在于组织细胞内，血清中转 氨酶的活性很低。肝组织中GPT的活性最高，心肌组织 中GOT的活性最高。
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时， 转氨酶会大量释放入血，使血清中转氨酶活性明显升高。 例如，对于急性肝炎患者，其血清GPT活性显著增高， 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算，在不进食蛋白质时，成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异，不可能全部被利用。因此，成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡，这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡，我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
25
谷氨酰胺的运氨作用
部位：脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用：将氨运至肝、肾 酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应：不可逆，耗能
26
三、尿素的合成 1、部位：肝脏是尿素合成的主要器官。肾脏是排泄尿素的主要 器官。 2、尿素合成途径：肝脏合成尿素的途径称为鸟氨酸循环 （ornithine cycle），又称为尿素循环(urea cycle)或KrebsHenseleit cycle。
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
36
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸（α-ketoacid）可以进一步代谢，主要有以下方 面的途径：
氧化供能 代谢中常见的α-酮酸有丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸等， 它们在体内均可转变成乙酰CoA或三羧酸循环的中间代谢物，在 循环中彻底氧化成CO2和H2O，同时释放能量，供机体利用。
1
第十一章 蛋白质的代谢分解
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时， 转氨酶会大量释放入血，使血清中转氨酶活性明显升高。 例如，对于急性肝炎患者，其血清GPT活性显著增高， 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算，在不进食蛋白质时，成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异，不可能全部被利用。因此，成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡，这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡，我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
25
谷氨酰胺的运氨作用
部位：脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用：将氨运至肝、肾 酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应：不可逆，耗能
26
三、尿素的合成 1、部位：肝脏是尿素合成的主要器官。肾脏是排泄尿素的主要 器官。 2、尿素合成途径：肝脏合成尿素的途径称为鸟氨酸循环 （ornithine cycle），又称为尿素循环(urea cycle)或KrebsHenseleit cycle。
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
36
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸（α-ketoacid）可以进一步代谢，主要有以下方 面的途径：
氧化供能 代谢中常见的α-酮酸有丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸等， 它们在体内均可转变成乙酰CoA或三羧酸循环的中间代谢物，在 循环中彻底氧化成CO2和H2O，同时释放能量，供机体利用。
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第十一章 蛋白质的代谢分解
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蛋白质含量 = N含量×6.25
二、蛋白质的分类
1. 分类依据——蛋白质不能按化学结构分类 常用依据：生物来源、理化性质、分子形状、化学 组成等。 2. 三种分类方法——按组成分类常用 1）根据分子形状：球状和纤维状蛋白； 球状蛋白：轴比小于10，较易溶解。 常见：血红蛋白，血清球蛋白，豆类球蛋白等。 纤维状蛋白：轴比大于10，不溶于水。 常见：羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白等。
a）不带电：Ser、Thr、 Tyr（OH）、 Asn、 Gln（CONH2）、Cys（SH）； b）带正电：His、Lys、Arg； c）带负电：Asp、Glu ②非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、 Met、Trp 、Pro
极性不带电氨基酸
O
O
O
H 2N C H C O H
1. 结构特征——氨基酸是氨基取代羧酸 氨基酸的结构通式： 19种氨基酸具有一级氨基（-NH2）和羧基（COOH）结合到α碳原子（Cα），同时结合到 （Cα）上的是H原子和各种侧链（R）； Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸）。
COOH
COO-
H2N—Cα—H
R
不带电形式
+H3N—Cα—H R
两性离子形式
三、氨基酸的分类
（2）根据R的化学结构 脂肪族氨基酸：15种。 芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp 杂环氨基酸：His 杂环亚氨基酸：Pro
芳香族侧链氨基酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
O H 2N C H C O H
CH2
NH N
组氨酸
O C OH
HN
脯氨酸
三、氨基酸的分类
（3）根据R的极性 ①极性氨基酸：
H2N C H C O H H 2N C H C O H
CH2
CH2
CH OH
OH
CH3
丝氨酸
O
苏氨酸
O
H2N CH C O H H 2N C H C O H
CH2
CH2 CO
SH
半胱氨酸
NH2
天冬酰胺
OH
酪氨酸
O
H 2N C H C O H
CH2
CH2
CO
NH2
谷氨酰胺
带正电的氨基酸
赖氨酸
精氨酸 组氨酸
R
不带电形式
20种据酸碱性质：
酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸；
碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸和组氨酸；
中性氨基酸：15种，包括两种酰胺。
O
O
H 2N C H C O H
O
CH2
H2N CH C OH
CH2 CO OH
CH2 OH
H 2N C H C O H CH2 CH2 CH2 NH C NH NH2
二、蛋白质的分类
3)根据组成： 单纯蛋白质：仅由氨基酸组成。如清蛋白、球
蛋白、组蛋白等。 结合蛋白质：氨基酸、糖、脂肪、核酸、磷酸
以及色素等。 核蛋白 色蛋白 糖蛋白：几乎存在所有组织； 脂蛋白：血浆脂蛋白、膜脂蛋白等。 磷蛋白：酪蛋白、卵黄蛋白等。
三、蛋白质的生物学功能
催化功能：酶； 调节功能：激素、受体、毒蛋白等； 结构功能：构成细胞和组织； 运输功能：血红蛋白，载脂蛋白等； 免疫功能：抗体； 运动功能：肌肉，纤毛和鞭毛； 储藏功能：乳汁中的酪蛋白等； 生物膜的功能：通透性、信号传递、生理识别等。
组成蛋白质的元素有：C、H、O、N和S，这些元素 在蛋白质中的组成百分比约为：
C：50~55% H：6~8% O：20~23% N：15~18 % S：0~4% 其它(P、Cu2+、Mn2+ 、Fe3+等) 微量
蛋白质N平均含量为16%的特点作为凯氏（Kjedahl） 定氮法测定蛋白质含量的计算依据。
二、蛋白质的分类
• 2)根据溶解度： • 清蛋白：白蛋白，溶于水； • 精蛋白：溶于水和酸性溶液，含碱性氨基酸多 • 组蛋白：溶于水及稀酸，含碱性氨基酸较多 • 球蛋白：微溶于水而溶于稀中性盐溶液 • 谷蛋白：不溶于水、醇及中性盐溶液，溶于稀
酸、稀碱，如麦蛋白。 • 醇溶蛋白：不溶于水，溶于70~80%乙醇； • 硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸、稀碱。
（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定 生物功能的大分子。 1. 蛋白质是生命的物质基础 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质起作用。
蛋白质是细胞内含量最高的组分，占许多生物体干重 的45~50%以上。 2. 蛋白质是含氮元素恒定的生命物质。 各种蛋白质中N元素的含量平均为16%。
组成蛋白质的元素
2. 碱水解 6mol/L NaOH或4 mol/L Ba(OH)2煮沸6h。 优点：色氨酸未破坏，水解液清亮； 缺点：氨基酸发生旋光异构。 一般很少使用。 3. 酶水解 条件温和，常温（36~60℃）、常压和pH2~8，氨
基酸未破坏，不发生旋光异构；但水解不彻底。
二、氨基酸的结构特征
带负电的氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
四、氨基酸的性质
1. 一般物理性质 无色晶体，熔点较高（200℃以上），能溶于水、
稀酸或稀碱中，不溶于有机溶剂；
除Gly外都有旋光性。 2. 两性解离和等电点
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式 存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的— N性H电3+解正质离。子和能接受质子的—COO-负离子，为两
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
二、氨基酸的结构特征
2. 常见氨基酸——20种基本氨基酸 从细菌到人类，所有蛋白质都由20种基本
氨基酸（20 standard amino acids)组成。
COOH H2N—Cα—H
生物化学蛋白质化学
第四章 蛋白质化学
学习目的：认识生物大分子蛋白质的化学结构 和特性。
本章要求： 掌握氨基酸的特点、结构和三字符号； 掌握肽键和多肽的概念以及结构特点； 掌握蛋白质的性质、分离纯化的方法；
掌握蛋白质的一级结构概念和二级结构的概念 以及二级结构的类型。
第一节 概述
一、蛋白质的概念 由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键
第二节 蛋白质的基本单位——氨基酸
一、蛋白质的水解 1. 酸水解 常以5~10倍的20%HCl煮沸回流16~24h，
或加压于120℃水解12h。 优点：水解彻底，产物为L-氨基酸； 缺点：色氨酸破坏，水解液呈黑色。 应用：氨基酸工业生产、蛋白质分析等。
第二节 蛋白质的基本单位——氨基酸
二、蛋白质的分类
1. 分类依据——蛋白质不能按化学结构分类 常用依据：生物来源、理化性质、分子形状、化学 组成等。 2. 三种分类方法——按组成分类常用 1）根据分子形状：球状和纤维状蛋白； 球状蛋白：轴比小于10，较易溶解。 常见：血红蛋白，血清球蛋白，豆类球蛋白等。 纤维状蛋白：轴比大于10，不溶于水。 常见：羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白等。
a）不带电：Ser、Thr、 Tyr（OH）、 Asn、 Gln（CONH2）、Cys（SH）； b）带正电：His、Lys、Arg； c）带负电：Asp、Glu ②非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、 Met、Trp 、Pro
极性不带电氨基酸
O
O
O
H 2N C H C O H
1. 结构特征——氨基酸是氨基取代羧酸 氨基酸的结构通式： 19种氨基酸具有一级氨基（-NH2）和羧基（COOH）结合到α碳原子（Cα），同时结合到 （Cα）上的是H原子和各种侧链（R）； Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸）。
COOH
COO-
H2N—Cα—H
R
不带电形式
+H3N—Cα—H R
两性离子形式
三、氨基酸的分类
（2）根据R的化学结构 脂肪族氨基酸：15种。 芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp 杂环氨基酸：His 杂环亚氨基酸：Pro
芳香族侧链氨基酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
O H 2N C H C O H
CH2
NH N
组氨酸
O C OH
HN
脯氨酸
三、氨基酸的分类
（3）根据R的极性 ①极性氨基酸：
H2N C H C O H H 2N C H C O H
CH2
CH2
CH OH
OH
CH3
丝氨酸
O
苏氨酸
O
H2N CH C O H H 2N C H C O H
CH2
CH2 CO
SH
半胱氨酸
NH2
天冬酰胺
OH
酪氨酸
O
H 2N C H C O H
CH2
CH2
CO
NH2
谷氨酰胺
带正电的氨基酸
赖氨酸
精氨酸 组氨酸
R
不带电形式
20种据酸碱性质：
酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸；
碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸和组氨酸；
中性氨基酸：15种，包括两种酰胺。
O
O
H 2N C H C O H
O
CH2
H2N CH C OH
CH2 CO OH
CH2 OH
H 2N C H C O H CH2 CH2 CH2 NH C NH NH2
二、蛋白质的分类
3)根据组成： 单纯蛋白质：仅由氨基酸组成。如清蛋白、球
蛋白、组蛋白等。 结合蛋白质：氨基酸、糖、脂肪、核酸、磷酸
以及色素等。 核蛋白 色蛋白 糖蛋白：几乎存在所有组织； 脂蛋白：血浆脂蛋白、膜脂蛋白等。 磷蛋白：酪蛋白、卵黄蛋白等。
三、蛋白质的生物学功能
催化功能：酶； 调节功能：激素、受体、毒蛋白等； 结构功能：构成细胞和组织； 运输功能：血红蛋白，载脂蛋白等； 免疫功能：抗体； 运动功能：肌肉，纤毛和鞭毛； 储藏功能：乳汁中的酪蛋白等； 生物膜的功能：通透性、信号传递、生理识别等。
组成蛋白质的元素有：C、H、O、N和S，这些元素 在蛋白质中的组成百分比约为：
C：50~55% H：6~8% O：20~23% N：15~18 % S：0~4% 其它(P、Cu2+、Mn2+ 、Fe3+等) 微量
蛋白质N平均含量为16%的特点作为凯氏（Kjedahl） 定氮法测定蛋白质含量的计算依据。
二、蛋白质的分类
• 2)根据溶解度： • 清蛋白：白蛋白，溶于水； • 精蛋白：溶于水和酸性溶液，含碱性氨基酸多 • 组蛋白：溶于水及稀酸，含碱性氨基酸较多 • 球蛋白：微溶于水而溶于稀中性盐溶液 • 谷蛋白：不溶于水、醇及中性盐溶液，溶于稀
酸、稀碱，如麦蛋白。 • 醇溶蛋白：不溶于水，溶于70~80%乙醇； • 硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸、稀碱。
（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定 生物功能的大分子。 1. 蛋白质是生命的物质基础 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质起作用。
蛋白质是细胞内含量最高的组分，占许多生物体干重 的45~50%以上。 2. 蛋白质是含氮元素恒定的生命物质。 各种蛋白质中N元素的含量平均为16%。
组成蛋白质的元素
2. 碱水解 6mol/L NaOH或4 mol/L Ba(OH)2煮沸6h。 优点：色氨酸未破坏，水解液清亮； 缺点：氨基酸发生旋光异构。 一般很少使用。 3. 酶水解 条件温和，常温（36~60℃）、常压和pH2~8，氨
基酸未破坏，不发生旋光异构；但水解不彻底。
二、氨基酸的结构特征
带负电的氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
四、氨基酸的性质
1. 一般物理性质 无色晶体，熔点较高（200℃以上），能溶于水、
稀酸或稀碱中，不溶于有机溶剂；
除Gly外都有旋光性。 2. 两性解离和等电点
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式 存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的— N性H电3+解正质离。子和能接受质子的—COO-负离子，为两
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
二、氨基酸的结构特征
2. 常见氨基酸——20种基本氨基酸 从细菌到人类，所有蛋白质都由20种基本
氨基酸（20 standard amino acids)组成。
COOH H2N—Cα—H
生物化学蛋白质化学
第四章 蛋白质化学
学习目的：认识生物大分子蛋白质的化学结构 和特性。
本章要求： 掌握氨基酸的特点、结构和三字符号； 掌握肽键和多肽的概念以及结构特点； 掌握蛋白质的性质、分离纯化的方法；
掌握蛋白质的一级结构概念和二级结构的概念 以及二级结构的类型。
第一节 概述
一、蛋白质的概念 由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键
第二节 蛋白质的基本单位——氨基酸
一、蛋白质的水解 1. 酸水解 常以5~10倍的20%HCl煮沸回流16~24h，
或加压于120℃水解12h。 优点：水解彻底，产物为L-氨基酸； 缺点：色氨酸破坏，水解液呈黑色。 应用：氨基酸工业生产、蛋白质分析等。
第二节 蛋白质的基本单位——氨基酸