蛋白质的化学 (1)
第一章蛋白质化学习题答案资料
（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
刘老师 第三章蛋白质化学(1-3节)
•旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
在近紫外区含苯环氨基酸大π键有光的吸 收。蛋白质故也具有紫外吸光性，实验室利用
紫外分光光度仪在280nm处测定蛋白质含量；
•光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，
以 丙 氨 酸 为 例 ：
二、氨基酸的解离和两性性质
氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含 有羧基，可电离出H+，所以氨基酸具有 酸碱两性性质。通常情况下，氨基酸以 两性离子的形式存在，如下图所示：
1. 化学结构 R-CH(NH2)-COOH COOH R 代 表 氨 基 酸 之 间 相 异 的 H2N—Cα—H 基 (R group)， 又 部 分 ， 叫 R 称 为 侧 链 (sidechain) 。 R 无色晶体、溶于水
不带电形式
2. 结构通式 酪氨酸分子
地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 22 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多 的）。
黄色、 橘色
Tyr
Tyr、 Phe
浓 HNO3 及 NH3 乙醛酸试剂 及浓H2SO4
紫色
N
Try 胍基
酚基、吲 哚基
α- 萘 酚 、 NaClO
碱 性 CuSO4 及磷钨酸钼酸
红色
Arg
蓝色
Tyr
第三节氨基酸的分离与测定
层析法 电泳法 氨基酸的显色反应
一、层析法
层析法是利用被分离样品混合物中各 组分的化学性质的差异，使各组分以不 同程度分布在两个相中，这两个相一个 为固定相，另一个为流动相。当流动相 流进固定相时，由于各组分在两相中的 分配情况不同或电荷分布不同或离子亲 和力不同等，而以不同的速度前进，从 而达到分离的目的。（常见：滤纸层析、 薄层层析、离子交换层析、亲和层析）
蛋白质化学
H+
R—CH—COO│ NH3+
pH = pI
OHH+
R—CH—COO│ NH2
pH > pI
Pk2是AA的-NH3+ 被滴定一半时的pH （ NH3+释放H+）
Pk1是AA的-coo被滴定一半时的pH （coo-结合H+）
氨基酸的解离曲线
等电点的概念:
氨基酸分子上的-NH3+和-COO-解离度
完全相同； 氨基酸所带的净电荷为零； 些时溶液的pH值称为该氨基酸的等电 点。 等电点（pI）时溶解度最小。
等电点的推导
移项：
[Ala±][H+] [Ala+]=
K1
[Ala-]=
[Ala±] K2 [H+]
根据等电点的定义: [Ala+]= [Ala-] [Ala±][H+]
K1
=
（三）氨基酸的理化性质：
1.一般物理性质：
无色晶体，熔点极高，一般在2000 以上。 不同氨基酸有不同的味感。 能溶于稀酸或稀碱，不溶于有机溶剂。
2.两性解离及等电点：
氨基酸分子是一种两性电解质。 通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解 离状态发生改变。
OH-
R—CH—COOH │ NH3+
中性氨基酸：pI = (pK1 + pK2 )/2 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2 pK 1指α-羧基离解常数的负对数值； pK 2指α-氨基离解常数的负对数值 pK R指侧链R基离解常数的负对数值。
第三章 蛋白质化学
应用：用于蛋白质的部分水解。一级结构分析。
二、氨基酸的结构和分类
（一）常见氨基酸
１、结构通式
R
R
2、20种氨基酸在结构上的共同特点 （1）除脯氨酸以外都是α-氨基酸；脯是 α-亚氨基酸。 （2）除了甘氨酸均有手性碳，具有旋光性。 （3）除甘氨酸外，蛋白质分子中的氨基酸都是L-氨基酸。 （4）不同的α-氨基酸其R基侧链不同，其余部分都相同。
[质子受体] pH=pK’+lg
[质子供体]
应用：
（1）已知各离子浓度，求溶液的pH值。
（2）根据氨基酸解离基团的pK值，可计算出任何pH 条件下，各离子浓度的比例。
例题1：计算赖氨酸的ε -NH3+20%被解离时 的溶液pH值。
解：首先写出解离方程
根据： 所以：
pK3=10.53 pH=pK’+lg
等电点时，氨基酸的溶解度最小
小结
引入等电点概念之后，AA的解离情况与环境PH的关 系可以描述为：
A、当环境PH=PI时氨基酸以两性离子形式存在。 B、当环境PH<PI时（相当于加入了H+）氨基酸带正
电荷，环境PH偏离等电点越远，氨基酸带正电荷越 多；电泳时移向负极。 C、当环境PH>PI时（相当于加入了OH-）氨基酸带 负电荷，环境PH偏离等电点越远，氨基酸带负电荷 越多；电泳时移向正极。
①解离方程：略 ②Glu-和Glu=各50%时pH为9.67 ③pH<3.22时 Glu总带正电荷 ④Glu±和Glu-缓冲范围pH4.25左右
（三）氨基酸的重要化学性质
1、α -NH2参与的重要的反应 （1）与亚硝酸的反应
NH2 R-CH-COOH + HNO2
蛋白质化学(1)
定义：氨基酸是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢 被氨基替代而成的化合物。（含有α－氨基的羧 酸）。
2)氨基酸的分类
（1）按其侧链R基团的极性和生理pH下 的带电状态
①非极性疏水氨基酸(非极性R基氨基酸)： Val, Leu, Ile（支链） Gly（无旋光异构） Met（含硫） Phe（芳香族） Pro（亚氨基）
环 境 酸 碱 度 对 氨 基 酸 净 电 荷 的 影 响
3
pI=7.6
Henderson公式
pH=pKa+log[质子受体]/[质 子供体]
3、等电点的计算-中性氨基酸：以Gly为例
COOH
+
H3N CH2
Gly+
+ H
COO -
K1
+
H3N CH2
Gly +-
+ H
COO-
K2
H2N CH2
②极性氨基酸(不带电荷的极性R基氨基 酸) ：
Ser, Thr（含羟基） Tyr, Trp（芳香族） Cys （含硫） Gln, Asn（含酰氨）
③ R基团带负电荷氨基酸（含有两个羧基）： Glu（含γ羧基） Asp（含β羧基） ④ R基团带正电荷氨基酸（含有两个以上氨
基）：
Arg（胍基） His（咪唑基） Lys（ε氨基）
（2）按酸碱性分类：
中性 ：一氨基一羧基 酸性 ：一氨基二羧基 碱性 ：二氨基一羧基
Cells Also Contain Nonstandard Amino Acids
3）非蛋白质氨基酸 ---(Nonprotein amino acids)
根据组成分类
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
第3章 蛋白质化学答案
第3章蛋白质化学答案第3章蛋白质化学答案第三章、蛋白质化学（一）氨基酸化学部分1、名称表述解：必需氨基酸：机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。
ilemetvalleutrpphethrlys，对婴儿还有：arg、his。
非必需氨基酸：能够在人体内利用糖代谢中间产物转氨促进作用制备的氨基酸。
消旋作用：旋光性物质在化学反应中，其不对称原子经过对称状态的中间阶段，失去旋光性的作用。
消旋物：旋光性物质在化学反应中，产生d-型和l-型的等摩尔混合物，丧失旋光性的促进作用。
2、结构式丙氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、甘氨酸、丝氨酸、谷氨酸、天冬氨酸。
3、为什么共同组成蛋白质的基本单位就是氨基酸。
根据氨基酸侧链r基的极性可以分成哪几类？解：蛋白质水解产物是氨基酸。
分类：（1）非极性r基氨基酸（8种）：脂肪烃侧链的氨基酸（丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸）；芳香族氨基酸：（苯丙氨酸、色氨酸）；甲硫氨酸（蛋氨酸）。
（2）、不拎电荷的极性r基氨基酸：7种；甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸（3）、拎正电荷的r基氨基酸：碱性氨基酸，3种；赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
（4）、拎负电荷的r基氨基酸：酸性氨基酸，2种；谷氨酸、天冬氨酸。
4、比较几种蛋白质水方法的特点。
求解：（1）、酸水解：产物不消旋，为l-氨基酸；色氨酸被全然毁坏；部分水解羟基氨基酸（丝氨酸或苏氨酸）被毁坏；asn、gln被毁坏。
（2）碱解：消旋，产物为d-和l-氨基酸的混合物；多数氨基酸破坏；色氨酸不被破坏（3）酶求解：不消旋，产物为l-氨基酸；不毁坏氨基酸；须要几种酶共同促进作用5、以芳香族氨基酸为基准表明其光吸收特点。
解：在可见光没有光吸收；在紫外部分有特征光吸收，酪氨酸275nm，苯丙氨酸257nm，色氨酸280nm。
6、何为氨基酸等电点？氨基酸在等电点时存有什么特性。
解：等电点：氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的ph 值。
第三章 蛋白质化学 第1-2节
=
-C-C-C-N-C-N
N+
Aromatic Trp W
-C-OH -CN
Amino Acid Subway Map
Arg R Basic
Lys K
-C-C-C-C-NH3
+
Tyr Y
-C-
-C-CONH2
-C-C-CONH2
Asn N
Asp D
-C-COOH
Gln Q Amide
Glu E Acidic
(1) α- 氨基参加的反应
①与亚硝酸反应（范斯莱克法测定氨基酸氮的依据）
可用来进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。 室温下
NH2 R-CH-COOH + HNO2
OH R-CH-COOH + N2 + H2O
②氨基酸的甲醛滴定(用于氨基酸定量分析)
氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。
元素组成特点：蛋白质的含氮量接近于16%。 蛋白质系数：1克氮所代表的蛋白质质量(克数)。即6.25。
蛋白质系数是凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础。
粗蛋白含量 ＝样品含氮量 6.25
蛋白质含量 = 样品蛋白氮 6.25
元
素
C
50~55
H
6~8
O
20~23
N
15~18
百分比
有些还含有Ｓ／Ｐ／Ｆe/Cu/Zn/Mn等.
用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转? A.丙氨酸 B.甘氨酸 C.亮氨酸 D.丝氨酸 在生理pH条件下。具有缓冲作用的氨基酸残基是 A.Tyr B.Trp C.His D.Lys 在生理条件下(pH6.0-7.0左右)，蛋白质分子中的 ____侧链和__侧链几乎完全带正电荷，但是___侧链 则部分带正电荷具有缓冲能力。 必需氨基酸包括哪些？
蛋白质的化学方程式
蛋白质的化学方程式蛋白质是生命体中最基本的有机化合物之一，它们在细胞内扮演着重要的角色。
蛋白质的化学方程式描述了蛋白质分子的组成和结构。
蛋白质由氨基酸组成，氨基酸之间通过肽键连接，形成了多肽链。
这些多肽链进一步折叠和组装成特定的三维结构，形成功能活性的蛋白质分子。
蛋白质的化学方程式可以表示为：蛋白质 = 氨基酸1 + 氨基酸2 + 氨基酸3 + ... + 氨基酸n其中，氨基酸1到氨基酸n代表了蛋白质分子中的各个氨基酸残基。
每个氨基酸残基由一个氨基基团（NH2）、一个羧基（COOH）和一个侧链组成。
蛋白质分子的化学方程式中的“+”表示氨基酸残基之间通过肽键连接在一起。
蛋白质分子的组装是通过蛋白质合成过程中的翻译作用完成的。
在细胞内，DNA中的基因信息被转录成mRNA，然后mRNA通过核糖体中的tRNA和氨基酰tRNA合成酶的作用，将氨基酸按照基因序列的顺序连接在一起，形成多肽链。
这个过程叫做翻译。
一旦多肽链合成完成，它会开始进行蛋白质的折叠和组装。
蛋白质的折叠是一个复杂的过程，涉及到多种相互作用力的调控。
折叠完成后，蛋白质分子会形成特定的三维结构，这种结构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的功能多种多样，包括酶催化、结构支持、运输物质、免疫防御等。
不同的蛋白质具有不同的氨基酸组成和序列，因此具有不同的结构和功能。
总结一下，蛋白质的化学方程式描述了蛋白质分子的组成和结构。
蛋白质由氨基酸组成，氨基酸之间通过肽键连接成多肽链。
这些多肽链进一步折叠和组装成特定的三维结构，形成功能活性的蛋白质分子。
蛋白质的合成和折叠是通过细胞内的翻译作用完成的。
蛋白质的功能多种多样，决定于其氨基酸组成和结构。
蛋白质在生命体中发挥着重要的作用，是生命体中不可或缺的分子之一。
蛋白质的化学
（a）极性氨基酸：Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn，Gln，Met，
Trp；
（b）非极性氨基酸：Gly，Ala，Val，Leu，Ile，Pro，Phe。
第八页，共89页。
（二）氨基酸的理化性质：
1．两性解离及等电点：
氨基酸分子是一种两性电解质。
通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生 改变。
三级结构：所有原子空间位置
四级结构：蛋白质多聚体
第四十二页，共89页。
三、蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子 的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。
维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏 水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二 硫键等。
第七页，共89页。
（一）氨基酸的分类：
根据R侧链基团解离性质的不同，将氨基酸进行分类：
1.酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带 负电荷的氨基酸。
2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解 离后带正电荷的氨基酸。
3.中性氨基酸—— 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而
第三十页，共89页。
β- 折 迭
β-折迭是由若干肽段或肽链排列起来以α－C为转
折点，形成的扇面状片层构象，其结构特征为：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状 结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 借相邻主链之间的氢键维系。
第三十一页，共89页。
第三十二页，共89页。
第三十三页，共89页。
2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或 肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单 键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
蛋白质化学1
肽键（peptide bond）：
0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。
3 肽的命名：
亚硝酸盐反应 烃基化反应 酰化反应 脱氨基反应 西佛碱反应
H
α -氨基参加的反应
1、与亚硝酸反应： 氨基酸的氨基也和其他的伯胺一样，在室温下与亚硝 酸作用生成氮气，其反应式如下：
在标准条件下测定生成的氮气体积，即可计算出氨基酸 的量。
2、与酰化试剂反应： 氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作用时， 氨基即被酰基化。如与苄氧甲酰氯反应：
以甘氨酸为例说明氨基酸的解离情况
(1)
(2)
+
3 氨基酸的等电点
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
COOH - H COO + pK ' 1 H N C H C H 3 R
+
-
H3N
+
-H pK2 ' H N C H 2 +H
+
+
COO R
-
+H
+
R
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI
第二节
氨基酸
氨基酸是一切蛋白质的组成单位。
蛋白质的水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物，部
分水解通常得到多肽片段。最后得到各 种氨基酸的混合物。 所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。 这20种氨基酸被称为基本氨基酸。
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
蛋白质化学
一、蛋白质化学1.名词解释（1）.必需氨基酸：对于人和动物有一些氨基酸自身不能合成，必须从食物中获得，成为必需氨基酸。
常见的必需氨基酸有赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸。
（2）肽键：一个氨基酸的氨基与另一氨基酸羧基脱水形成的酰胺键。
（3）蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序就是蛋白质的一级结构。
（4）盐析和盐溶：向蛋白质溶液中加入较高浓度的中性盐，会使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的现象称为盐析；相反向蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度加大的想象称为盐溶。
（5）蛋白质的变性和复性作用：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性；在一定条件下结构已变松散的变性蛋白质恢复其天然构象的过程称为复性。
2.填空题（1）蛋白质的特征性元素是（N)，530mg某种物质中该元素含量为10.7mg，这种物质的蛋白质含量为（12.62%）。
（2）蛋白质的紫外吸收高峰是（280）nm，这是由于（苯丙氨酸）、（络氨酸）、（色氨酸）引起的。
（3）蛋白质二级结构包括（α螺旋）、（β折叠）、（β转角）（无规卷曲）等几种构象，其主要靠（氢）键来维持。
（4）当氨基酸处于等电点是以（两性）离子形式存在。
（5）中性盐引起蛋白质沉淀是由于胶体（水化膜）和（带电性）两个稳定因素被破坏的结果。
（6）在SDS-PAGE电泳中，蛋白质的迁移率只与（相对分子质量）有关。
3.选择题（1）His的PK1=1.82，pK2=6.00，pK3=9.17，其pI为（7.59）。
（2）下列氨基酸中不引起偏振光旋转的是（Gly）。
（3）下列哪些构象单元不属二级结构构象（结构域）。
（4）下列关于肽键的论述哪些是正确的（具有部分双键的特征、肽键的链长比正常C-N 键短、参与肽键形成的两个氨基酸残基的α碳原子呈反式结构）。
（5）Glu的pK1=2.19，pK2=4.25,PK3=9.67,当溶液pH3.5时他在电场中的移动方向是（移向正极）。
第三章蛋白质化学(1)(给学生)
H2NCH2CHCH2CH2CHCOOH OH NH2
5-羟基赖氨酸 I CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH HO CH2CHCOOH NH2 NH2 I 6-N-甲基赖氨酸 3,5-二碘酪氨酸
4-羟基脯氨酸
胱氨酸
4、非蛋白氨基酸
广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合 态，但不存在蛋白质中（即不是蛋白质组分） 大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物
结合蛋白质
待续！
氨基末端 羧基末端
1、谷胱甘肽（GSH）
全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，是由谷氨酸、 半胱氨酸和甘氨酸构成的三肽，其中谷氨酸是 以γ羧基与半胱氨酸形成肽键谷胱甘肽 Nhomakorabea生物功能
解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作 用； 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与 体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH 维持还原状态(3-磷酸甘油醛脱氢酶)； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细 胞膜结构的破坏
2、碱水解
6mol/L氢氧化钠煮沸6小时。 优点：色氨酸不受破坏，水解液清亮。 缺点：精氨酸脱氨；水解产物发生消旋化， 产物是D-型和L-型氨基酸的混合物。
3、酶水解
蛋白酶（proteinase） 优点：常温，不破坏氨基酸，不发生消旋 化，水解的产物为较小的肽段。 最常见的蛋白水解酶：胰蛋白酶、糜蛋白 酶、胃蛋白酶、微生物蛋白酶。
1、氨基酸的分类（1）
脂肪族氨基酸
甘、丙、缬、亮、异亮
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phe 酪氨酸 Tyr 色氨酸 Trp或Try
高二化学蛋白质(1)
变性 变 性 的 条 件
蛋白质在水中凝结后不能再继 ——丧失原有的可溶性、生理 续溶解的现象.
活性， 是不可逆的化学变化.
①加热 ②铜，汞，铅等重金属盐 ③强酸，强碱
④ 紫外线，X射线 ⑤ 有机化合物如甲醛、酒精、 苯甲酸等
盐析与变性的对比
盐析
相同点
变性
加入某种物质后有沉淀生成 盐 不 同 加入某些浓轻金属盐 加热、重金属盐、 溶液，如： Na2SO4 酸、碱、一些有 （NH4）2SO4等 机物、紫外线
不 同 点
复原
可逆，加水即可
分离、提纯蛋白质
不可逆
杀菌、消毒、 防中毒
用途
是棉线？ 是毛线？
我的是毛线
蛋白质灼烧时，会有烧焦羽毛的气味。
此法可用于蛋白质的鉴别
二、蛋白质的性质 1.两性
2、 水解
3、盐析 4、变性 5、颜色反应 6、灼烧
点击生活
1 、为什么在农业上用波尔多液 （由硫酸铜、生石灰和水混合，冷 却后制成）来消灭病虫害？
2、绑过伤口的绑 带为什么只能用 冷水清洗？
4.
3、为什么误服重金属盐后要喝大 量的牛奶或鸡蛋清。
练
习
1、下式表示某蛋白质分子结构的一部分， （A）、（B）、（C）、（D）表示分子中不同 的化学键。当蛋白质水解时，断裂（ )
2、欲将蛋白质从水中析出而又不改变它的性质， 应加入（ ） A、饱和硫酸钠溶液 C、硫酸铜溶液 B、浓硫酸 D、甲醛溶液
练
习
）
3、下列过程中，不可逆的是（ C、蛋白质的变性 D、氯化铁的水解
A、蛋白质的盐析 B、酯的酸催化水解 4、为鉴别某白色纺织品的成分是蚕丝还是“人
造丝”，可选用的方法是（ ）
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蛋白质的化学(总分：34.00，做题时间：90分钟)一、A1型题(总题数：31，分数：31.00)1.维系蛋白质二级结构稳定的主要化学键是•A．肽键•B．氢键•C．二硫键•D．离子键•E．疏水作用（分数：1.00）A.B. √C.D.E.解析：2.关于蛋白质二级结构的叙述，错误的是•A．涉及肽链．主链骨架原子的相对空间•B．涉及肽链中氨基酸残基侧链的原子空间排列•C．α-螺旋和β-折叠是其主要结构形式•D．折叠是以肽键平面(肽单元)为结构单位•E．不具有生物学功能（分数：1.00）A.B. √C.D.E.解析：3.胰岛素分子由两条肽链组成，其A链和B链的连接靠•A．肽键•B．氢键•C．二硫键•D．离子键•E．疏水键（分数：1.00）A.B.C. √D.E.解析：4.测得某样品的含氮量为8g/L，则该样品蛋白质的浓度约为•A．40g/L•B．45g/L•C．50g/L•D．57.5g/L•E．62.5g/L（分数：1.00）A.B.C. √D.E.解析：5.下列哪一种物质不是生物活性肽•A．催产素(缩宫素)•B．加压素•C．脑啡肽•D．血红素•E．促甲状腺素释放激素（分数：1.00）A.B.C.D. √E.解析：6.Hb的α亚基与O2结合后产生变构效应，其结果是•A．促进其他亚基与CO2结合•B．抑制其他亚基与O2结合•C．促进其他亚基与O2结合•D．促进α亚基与O2结合，抑制β亚基与O2结合•E．抑制α亚基与O2结合，促进β亚基与O2结合（分数：1.00）A.B.C. √D.E.解析：[解题思路] Hb各亚基以血红素中Fe与O2结合，结合存在协同效应，α亚基与O2结合后该亚基构象改变，并触发整个分子构象改变，如盐键断裂、亚基松散，带O2的。
亚基促进其他亚基结合O2，使其他亚基与O2的亲和力逐渐加大。
故C项符合。
7.维系蛋白质二级结构稳定的化学键是•A．盐键•B．二硫键•C．肽键•D．疏水作用•E．氢键（分数：1.00）A.B.C.D.E. √解析：8.蛋白质一级结构中的主要化学键是•A．氢键•B．盐键•C．肽键•D．疏水作用•E．范德华引力（分数：1.00）A.B.C. √D.E.解析：9.变性蛋白质的主要特点是•A．不易被蛋白酶水解•B．分子量降低•C．溶解度增加•D．生物活性丧失•E．共价键被破坏（分数：1.00）A.B.C.D. √E.解析：10.具有四级结构的蛋白质的特征是•A．由两条或两条以上的多肽链组成•B．每条多肽链都具有独立的生物学活性•C．依赖肽键维系四级结构的稳定性•D．分子中必定含有辅基•E．亚基之间以共价键相连接（分数：1.00）A. √B.C.D.E.解析：11.关于谷胱甘肽的叙述，正确的是•A．所含的肽键均为α-肽键•B．由谷氨酸、胱氨酸、甘氨酸组成•C．N端的氨基是主要的功能基团•D．是体内重要的氧化剂•E．其中的谷氨酸α-羧基是游离的（分数：1.00）A.B.C.D.E. √解析：12.关于肌红蛋白和血红蛋白的叙述，错误的是•A．都属于色蛋白类•B．都可以和氧结合•C．两者都含有铁•D．都是含有辅基的结合蛋白•E．都具有四级结构形式（分数：1.00）A.B.C.D.E. √解析：13.蛋白质多肽链具有的方向性是•A．C端个N端•B．N端→C端•C．3'端→5'端•D．5'→3'端•E．以上都不是（分数：1.00）A.B. √C.D.E.解析：14.关于蛋白质三级结构的叙述，错误的是•A．涉及整条肽链所有原子在三维空间的排布位置•B．三级结构的稳定性主要靠次级键维系•C．疏水基团位于分子内部•D．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性•E．天然蛋白质分子均有这种结构（分数：1.00）A.B.C.D. √E.解析：15.蛋白质的变性是由于•A．蛋白质的空间构象的破坏•B．蛋白质一级结构改变•C．肽链中的氨基酸分子都不完整•D．2个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物•E．肽没有氨基末端和羧基末端（分数：1.00）A. √B.C.D.E.解析：16.关于肽的叙述，不正确的是•A．肽分为寡肽和多肽•B．多肽与蛋白质在分子量上很难划出明确界限•C．肽链中的氨基酸分子都不完整•D．2个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物•E．肽没有氨基末端和羧基末端（分数：1.00）A.B.C.D.E. √解析：17.下列哪一项不是蛋白质二级结构的形式•A．α-右手螺旋•B．β-折叠•C．β-转角•D．α-双股螺旋•E．无规则卷曲（分数：1.00）A.B.C.D. √E.解析：18.盐析法沉淀蛋白质的原理是•A．破坏水化膜，中和电荷•B．盐与蛋白质结合成不溶性盐•C．调节蛋白质的等电点•D．破坏蛋白质的一级结构•E．蛋白质变性（分数：1.00）A. √B.C.D.E.解析：19.有关别构效应的叙述，错误的是•A．某种小分子物质与蛋白质(酶)的某一部位特异结合•B．发生空间结构微妙而规律的变化•C．改变了蛋白质的一级结构•D．生物活性发生变化(增强或减弱)•E．在生物体内普遍存在（分数：1.00）A.B.C. √D.E.解析：20.各种蛋白质含量很接近妁元素是•A．碳•B．氢•C．氧•D．氮•E．硫（分数：1.00）A.B.C.D. √E.解析：21.可不使蛋白质变性的是•A．有机溶剂•B．重金属盐•C．盐析•D．加热震荡•E．强酸、强碱（分数：1.00）A.B.C. √D.E.解析：22.关于谷胱甘肽作用的叙述，错误的是•A．体内重要的还原剂•B．保护酶分子中巯基免遭氧化•C．使细胞内产生的H2O2变成H2O•D．能阻断外源的致癌剂与DNA结合•E．发挥作用后即被分解（分数：1.00）A.B.C.D.E. √解析：23.关于蛋白质四级结构的叙述，正确的是•A．一定有多个不同的亚基•B．亚基的种类、数目都不定•C．一定有种类不同，而数目相同的亚基•D．一定有多个相同的亚基•E．一定有种类相同，而数目不同的亚基（分数：1.00）A.B. √C.D.E.解析：24.蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠的键或作用力不包括•A．肽键•B．离子键•C．疏水作用•D．氢健•E．范德华力（分数：1.00）A. √B.C.D.E.解析：25.组成人体蛋白质的20种氨基酸，都是•A．D-α-氨基酸•B．D-β-氨基酸•C．L-α-氨基酸•D．L-β-氨基酸•E．D-α-或L-α-氨基酸（分数：1.00）A.B.C. √D.E.解析：26.蛋白质一级结构的主要化学键是•A．离子键•B．氢键•C．肽键•D．二硫键•E．疏水作用（分数：1.00）A.B.C. √D.E.解析：27.各种蛋白质平均含氮量约为•A．0.6%•B．6%•C．16%•D．26%•E．36%（分数：1.00）A.B.C. √D.E.解析：28.氨基酸在等电点时是•A．非极性分子•B．阴离子•C．阳离子•D．兼性离子•E．疏水分子（分数：1.00）A.B.C.D. √E.解析：29.肽键平面元素组成的特点可以是•A．C-N-C-N•B．C-C-N-C•C．C-N-N-C•D．C-C-C-N•E．N-C-C-N（分数：1.00）A.B. √C.D.E.解析：30.在下列各种pH的溶液中使清蛋白(等电点4.7)带正电荷的是•A．pH4.0•B．pH5.0•C．pH6.0•D．pH7.0•E．pH8.0（分数：1.00）A. √B.C.D.E.解析：31.蛋白质分子中α-螺旋的特点是•A．α-螺旋为左手螺旋•B．每一螺旋含3个氨基酸残基•C．靠氢键维持的紧密结构•D．氨基酸侧链伸向螺旋内部•E．结构中含有脯氨酸（分数：1.00）A.B.C. √D.E.解析：二、B1型题(总题数：0，分数：0.00)三、A．谷氨酸B．丙氨酸C．亮氨酸D．组氨酸E．半胱氨酸(总题数：2，分数：1.00)32.含巯基的氨基酸是（分数：0.50）A.B.D.E. √解析：33.疏水性氨基酸是（分数：0.50）A.B.C. √D.E.解析：四、A．变构蛋白B．变构剂C．变构效应D．协同效应E．以上都不是(总题数：4，分数：2.00)34.Hb在携带O2的过程中,引起构象改变的更名称为（分数：0.50）A.B.C. √D.E.解析：35.Hb与O2结合时呈特征性"S"形曲线，称Hb为（分数：0.50）A. √B.C.D.E.解析：36.Hb与O2结合时呈特征性"S"形曲线，称02为（分数：0.50）B. √C.D.E.解析：37.HbO2促进不带O2的亚基结合O2的现象，称为（分数：0.50）A.B.C.D. √E.解析：。