蛋白质的结构组成氨基酸的结构特点:数量、结构中心

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氨基酸肽链

氨基酸肽链

古话说:吃什么补什么 摄入马的肌肉蛋白质会获得马的肌肉性能吗?
一级结构 二级结构
三级结构
四级结构
生命体中部分氨基酸结构式
考法:生物体中的氨基酸判断
关于氨基酸结构的4大考点提问
➢ 在结构中我们至少可以找到几个羧基和氨基? ➢ 如果有多于1个的氨基和羧基,那么他们会出现 在哪个地方? ➢ 20种不同的氨基酸不同体现结构通式的哪个结 构上? ➢ 纵观这个结构通式,20中不同的氨基酸都有 哪些相同之处?
(4)、该化合物中有______个肽键,编号是_______, 该化合物叫___________ (5)、一个80肽化合物,至少有____个氨基和_____个 羧基,有_____个肽键,有_____个氨基酸,最多有 ___种氨基酸,至少失去_____个水分子数
核酸
• 核酸有两类:脱氧核糖核酸(DNA) 核糖核酸 (RNA)
脱氧核糖核酸(DNA):主要存在于细胞核中 核糖核酸(RNA):主要存在于细胞质中
(5)核酸的功能:
一切生物的遗传物质,对生物的遗传变异 和蛋白质的生物合成有极其重要的作用。
---核 糖 核 酸---
• 巩固知识练习:优化设计的课堂反馈
• 核酸的基本组成单位:核苷酸 • 核苷酸:五碳糖 + 含氮碱基 + 磷酸 • 核苷酸有两类:脱氧核苷酸、核糖核苷酸













核酸
(1)组成元素: C、H、O、N、P (2)分子量:很大,几十万--几百万 (3)基本单位:核苷酸
图:脱氧核糖核酸
核酸
(4)核酸的种类和分布:
一级结构 二级结构

.蛋白质的结构与功能

.蛋白质的结构与功能
结构域是球状蛋白质的折叠单位,是在超二级结构基础上 进一步绕曲折叠有独特构象和部分生物学功能的结构。对 于较小的蛋白质分子或亚基,结构域和三级结构是一个意 思,即这些蛋白质是单结构域的;对于较大的蛋白质分子 或亚基,多肽链往往由两个或两个以上的相对独立的结构 域缔合成三级结构。
三、蛋白质的三级结构(tertiary structure)
(二)氨基酸的分类
1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类 。
2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不 带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙 (Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫 (Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser) 、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys) 带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys )、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨 基酸。
(一)氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点 :
1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨 酸为α-亚氨基酸)。
2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的 氨基酸都是L-型。
注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要 求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性 ,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左 旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。
20世纪30年代末,L.Panling 和R.B.Corey应用X射线衍射分 析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构,获得了一组标准 键长和键角,提出了肽单元(peptide unit)的概念, 还提出 了两种主链原子的局部空间排列的分子模型(α-螺旋)和 (β-折叠)。

蛋白质的基本组成单位及其数量和结构特点

蛋白质的基本组成单位及其数量和结构特点

蛋白质的基本组成单位及其数量和结构特点蛋白质是生命体中最重要的基础性生物大分子,也是细胞中最主要的有机物质之一。

它们在细胞中担任着诸多生理功能,如结构支持、催化酶活性、运输物质、传递信号等。

蛋白质的基本组成单位是氨基酸。

氨基酸是一类含有氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的有机化合物。

蛋白质的数量和结构特点与氨基酸的数量和结构有密切关系。

氨基酸是蛋白质的基本组成单位。

氨基酸是一个共有20种不同的氨基酸,它们的结构差异来源于它们的侧链。

这些氨基酸在蛋白质中通过肽键连接在一起形成多肽链。

多肽链的长度可以从几个氨基酸残基到几千个氨基酸残基不等。

当多肽链的氨基酸数量较少时,我们将其称为寡肽,而当氨基酸数量较多时,我们将其称为多肽或蛋白质。

蛋白质的数量和结构特点与氨基酸的数量和结构紧密相关。

蛋白质的数量取决于细胞中所编码的蛋白质基因的数量。

在人类基因组中,已经发现了大约20,000个编码蛋白质的基因。

这些基因通过基因表达的过程被转录成mRNA,然后通过翻译过程合成蛋白质。

蛋白质的结构特点则源于氨基酸的结构。

氨基酸的侧链可以是非极性、极性或带电的,这些不同的侧链特性决定了蛋白质的功能和结构。

蛋白质的结构可以分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指多肽链的氨基酸序列。

二级结构是指多肽链中氨基酸残基之间的氢键相互作用,形成了α-螺旋和β-折叠等结构。

三级结构是指多肽链在空间中的折叠方式,由各个二级结构元素的排列而成。

四级结构是指多个多肽链之间的相互作用,形成了复合蛋白质结构。

这些层次的结构决定了蛋白质的功能和稳定性。

蛋白质的数量和结构特点对生物体的生命活动具有重要影响。

不同种类和数量的蛋白质在细胞中发挥着不同的功能。

例如,酶是一类催化反应的蛋白质,它们能够加速化学反应的速率。

抗体是一类用于免疫防御的蛋白质,它们能够识别和结合外来抗原,从而保护机体免受感染。

肌纤维蛋白是一类参与肌肉收缩的蛋白质,它们能够通过与肌动蛋白相互作用使肌肉收缩。

组成蛋白质的氨基酸的结构特点

组成蛋白质的氨基酸的结构特点

组成蛋白质的氨基酸的结构特点氨基酸是生物体所必需的一类有机化合物,也是组成蛋白质的主要成分,它们由一个碳元素、一个氢元素、一个氧元素和一个氮原子组成,其中碳元素充当骨架,氢元素与氧元素构成酸碱基,而氮原子则是营造特有香气的物质,氨基酸的结构可以分为三个部分:核心、酸碱基和氮原子部分。

首先,核心部分是由一个碳原子与共轭三价链构成,而一般的氨基酸都有一个由氢化物或硫酰氯组成的键接到碳原子之外的侧链,特殊的氨基酸有的还可以有花卉结构,这种结构主要是碳原子与侧链,其形态可以由侧链决定,而侧链的形态又受到碳原子形态的制约。

其次,氨基酸结构中的酸碱基部分由一个碱性氢和一个酸性氢组成,该部分可以从氨基酸中的几个官能团中获得,例如有的氨基酸的侧链中是有极性的羟基,也有的有极性的氯基,这些官能团都可以提供氢键能力,而氨基酸本身也可以提供氢键能力。

最后,氨基酸结构中的氮原子部分可以从氨基酸的氨基官能团来获得,它可以提供氨基酸的特殊香气,同时也可以提供氨基酸特有的溶解性。

总之,氨基酸可以被简单地描述为由一个碳元素、一个氢元素、一个氧元素和一个氮原子组成的有机化合物,它们的结构有一个核心、一个酸碱基和一个氮原子部分,每种氨基酸的结构都有自己的特点,除苷类氨基酸以外,所有其他氨基酸的价态都受到其酸碱基的控制,它们的溶解性可以通过它们的氮原子来表示,最后,氨基酸是蛋白质的主要成分,为蛋白质提供了特殊结构,使它们能够发挥其功能。

氨基酸的结构特性调节了蛋白质的结构、功能及蛋白质间的相互作用,这也是蛋白质在生物体里发挥作用的关键。

氨基酸在其结构中引入特殊的核心碳原子,为氨基酸构建一种特殊的架构,架构中的酸碱基可以控制氨基酸的价态,而架构中的氮原子可以控制氨基酸的溶解性。

该架构最终形成由氨基酸链接而成的蛋白质,使蛋白质能够作为生物体里最重要的高分子来发挥作用。

因此,氨基酸在组成蛋白质上的重要性不言而喻,研究它们的结构特征不仅有助于我们探索蛋白质的本质,还能够为我们开发更有效的生物活性物质提供有力的理论依据。

蛋白质的氨基酸序列与结构

蛋白质的氨基酸序列与结构

蛋白质的氨基酸序列与结构1. 氨基酸序列蛋白质是由氨基酸组成的,氨基酸序列是蛋白质结构的基础。

在生物体中,有20种不同的氨基酸,它们通过肽键连接形成蛋白质的氨基酸序列。

蛋白质的氨基酸序列决定了其结构和功能。

1.1 氨基酸的结构氨基酸由一个中心碳原子(称为α-碳原子)、一个氢原子、一个羧基(-COOH)、一个氨基(-NH2)和一个侧链(R基团)组成。

不同的氨基酸之间的区别在于它们的侧链R基团的不同。

1.2 氨基酸序列的编码氨基酸序列的编码由DNA上的基因序列决定。

基因中的核苷酸序列通过转录和翻译过程转化为氨基酸序列。

在这个过程中,三个核苷酸(称为密码子)编码一个氨基酸。

共有64个可能的密码子,其中有3个终止密码子不编码氨基酸。

1.3 氨基酸序列的变异氨基酸序列的变异是指基因序列的改变,导致蛋白质的结构或功能发生变化。

变异可以由点突变、插入或缺失突变引起。

氨基酸序列的变异可能会影响蛋白质的稳定性、活性或与其他分子的相互作用。

2. 蛋白质结构蛋白质的结构分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

2.1 一级结构蛋白质的一级结构是指其氨基酸序列。

一级结构的氨基酸序列决定了蛋白质的生物活性、折叠方式和与其他分子的相互作用。

一级结构的改变,如氨基酸替换、插入或缺失,可能导致蛋白质功能的丧失或改变。

2.2 二级结构蛋白质的二级结构是指由氢键连接的氨基酸残基之间的局部折叠模式。

最常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋是一种右旋螺旋结构,由氨基酸的侧链伸出并与螺旋轴形成氢键。

β-折叠是由相邻的β-折叠片段通过氢键连接而成的平面结构。

2.3 三级结构蛋白质的三级结构是指整个蛋白质分子的空间折叠方式。

三级结构的形成受到氨基酸序列、侧链相互作用、氢键、疏水作用和离子键等因素的影响。

三级结构的稳定性对于蛋白质的功能至关重要。

2.4 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链组成的复合蛋白质的结构。

四级结构的形成受到各个多肽链之间的相互作用的影响,包括氢键、疏水作用、离子键和范德华力。

蛋白质主要结构以及功能含举例

蛋白质主要结构以及功能含举例

蛋白质的主要结构以及功能含举例
25
(2) 肽 1) 氨基酸通过肽键相连的化合物, 蛋白质不完全水解的产物。 2) 氨基酸残基 (amino acid residues) 3) N-末端(H)与C末端(OH) 4) 多肽(>10肽)、寡肽(<10肽)、 开链肽与环肽
蛋白质的主要结构以及功能含举例
27
蛋白质的主要结构以及功能含举例
23
R1 NH2 CH
COOH
R2 H2N CH COOH
肽链氨基端
R1 O
NH2 CH C N
N-/H
肽键
H

R2
肽链羧基端
CH COOH
C-/OH
蛋白质的主要结构以及功能含举例
24
肽键平面
➢ 单键,部分双键性质 ➢ 连接肽键两端的C=O、 N-H 和 2 个 Cα 共 6 个 原 子 的空间位置处在一个相对 接近的平面上 ➢ 相邻2个氨基酸的R侧链 形成反式结构
2
二、蛋白质的氨基酸组成 1、构件分子( building block molecule):
L-结构以及功能含举例
3
(α-氨基)NH2
COO (α-羧基)
H
C
R(侧链/侧基)
H
L,α-氨基酸
蛋白质的主要结构以及功能含举例
4
2、参与蛋白质组成的氨基酸20种 受遗传密码控制,无种族特异性
蛋白质的主要结构以及功能含举例
第二节 蛋白质的分子组成 一、元素组成和分子量
1.主要元素:C、H、O、N 稀有元素:P、Fe、Zn、Mn、I 等
2.特点:N含量恒定,平均16% 100克蛋白质中含 16克N。 1克N=6.25 克蛋白质

《生物化学(高职案例版)》第1章:蛋白质的结构与功能

《生物化学(高职案例版)》第1章:蛋白质的结构与功能

三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活 性部位的形成起重要作用。 性部位的形成起重要作用。具有三级结构的蛋白 质才有生物学活性, 质才有生物学活性,如肌红蛋白就是由一条多肽 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。
(三)蛋白质的四级结构
两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链, 两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链, 通过非共价键结合而形成的空间结构称为蛋白质的 四级结构( )。维持四级结 四级结构(quarternary structure)。维持四级结 )。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的连接方 式和排列顺序称为蛋白质的一级结 structure)。 构(primary structure)。
氨基酸的连接方式 一个蛋白质分子所含氨基酸的 数目各有不同,少的几十个,多的 数目各有不同,少的几十个, 可达几万个乃至几十万个。 可达几万个乃至几十万个。氨基酸 如何连接? 是 如何连接?
五、蛋白质的紫外吸收性质
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酪氨酸和色氨酸。 酸、酪氨酸和色氨酸。 • 这三种氨基酸在280nm 紫外光谱附近有 这三种氨基酸在280nm 最大吸收峰值。因此, 最大吸收峰值。因此,大多数蛋白质在 紫外光谱附近显示强的吸收。 280nm 紫外光谱附近显示强的吸收。 • 利用这个性质,可以对蛋白质进行定性 利用这个性质, 鉴定。 鉴定。
第1章
蛋白质的结构与功能
蛋白质(protein)是由氨基酸构成的具 ) 有特定空间结构的高分子有机化合物, 有特定空间结构的高分子有机化合物,是生 命的物质基础。 命的物质基础。
第1节 蛋白质的分子组成

蛋白质的结构与功能

蛋白质的结构与功能

蛋白质的结构与功能蛋白质(protein):是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

第一节蛋白质的分子组成主要有C、H、O、N和S。

有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还含有I 。

蛋白质元素组成的特点:蛋白质的含氮量平均为16%。

通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式:蛋白质含量( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25 一.蛋白质的基本组成单位:氨基酸1.结构特点:存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L-α-氨基酸(甘氨酸除外)。

氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基,这个碳原子上连的集团或原子都不一样,称手性碳原子。

2.分类:1. 非极性脂肪族氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸2. 极性中性氨基酸:丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸3.芳香族氨基酸:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸4. 酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸5. 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸3.氨基酸的理化性质:(1)两性解离及等电点(2)紫外吸收(3)茚三酮反应二.肽键与肽链:1.肽键(peptide bond):是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2. 一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽(oligopeptide)。

3.10以上氨基酸组成的称多肽(polypeptide)。

4. 肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子,因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了,因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。

5. 开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端,分别保留有游离的α-氨基和α-羧基,故又称为多肽链的N端(氨基端)和C端(羧基端)。

6.体内存在多种重要的生物活性肽1.谷胱甘肽(GSH): 由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成, 半胱氨酸上的巯基为谷胱甘肽活性基团.2.多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。

生物人教版必修1课件:第2章 第2节 第1课时 氨基酸及其种类 蛋白质的形成过程和相关计算

生物人教版必修1课件:第2章 第2节 第1课时 氨基酸及其种类 蛋白质的形成过程和相关计算

(2)根据氨基酸的结构通式,可知①的 R 基为 —H,③的 R 基为—CH2—COOH,④的 R 基 为—CH2OH,⑤的 R 基为—(CH2)4—NH2,因 R 基不参与脱水缩合,故形成的肽链中 R 基为 4 种。(3)据(2)分析 R 基中含有氨基的是⑤,含 有羧基的是③,因 R 基不参与脱水缩合,故该 肽链中游离氨基和羧基数量都为 2。(4)该四肽 的相对分子质量与组成其氨基酸的相对分子 质量相比减少了 54(4 个氨基酸失去 3 分子水形 成四肽)。
1.描述从氨基酸到蛋白质的形成过程: 氨基酸→二肽(由 两个氨基酸 缩合成的 化合物)→多肽(由多个氨基酸缩合而成,含有 多个 肽键 的化合物,通常呈 链状 结构)→ 盘曲、折叠→具有一定 空间结构 的蛋白质。
(1)肽:氨基酸脱水缩合所形成的化合物, 以组成的 氨基酸数 来命名,如二肽、三肽、多 肽。
,那么 10
个氨基酸(同学)形成一条肽链时,脱掉 9 个水
分子。
(2)若 n 个氨基酸形成 m 条肽链,肽键数与 失去水分子数的关系为: 肽键数=失去水分子 数=n-m 。
(3)若 20 个氨基酸(同学)脱水缩合形成环状 多肽(即首尾的两个同学手牵手形成环状),氨基 酸数与肽键数之间的数量关系为:环状多肽相当 于肽链数为 0,则此时 氨基酸数=肽键数 。
(4) 它 与 另 一 个 同 类 分 子 结 合 的 方式 为 ________。形成的化学键叫________,可表示 为________,反应后的产物是________。
(2)肽链:多肽所呈的 链状结构 。
2.在上面左图中,第一个氨基酸分子的 羧基 和第二个氨基酸分子的 氨基 相连接,同时 脱去一分子 水 的结合方式,叫脱水缩合 。该 反应过程具有以下特点:

蛋白质结构与功能-----氨基酸

蛋白质结构与功能-----氨基酸

蛋⽩质结构与功能-----氨基酸蛋⽩质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋⽩质的天然组成天然蛋⽩质⼏乎都是由18种普通的氨基酸组成:L-氨基酸,L-亚氨基酸(脯氨酸)和⽢氨酸。

⼀些稀有的氨基酸在少量的蛋⽩质中结合了L-硒代胱氨酸。

II 氨基酸的结果每种氨基酸(除了脯氨酸):都有⼀个羧基,⼀个氨基,⼀个特异性的侧链(R基)连接在α碳原⼦上。

在蛋⽩质中,这些羧基和氨基⼏乎全部都结合成肽键。

在⼀般情况下,除了氢键的构成以外,是不会发⽣化学反应的。

氨基酸的侧链残基(R基)提供了多种多样的功能基团,这些基团赋予蛋⽩质分⼦独特的性质,导致:A.⼀种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他⼤分⼦构成复合物的能⼒,酶活性等等。

蛋⽩质的功能是与蛋⽩质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。

那些残基赋予蛋⽩质独⼀⽆⼆的功能。

氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A.⾮极性侧链的氨基酸B.不带电的极性侧链氨基酸C.酸性侧链的氨基酸D .碱性侧链的氨基酸A.⾮极性侧链氨基酸⾮极性氨基酸在蛋⽩质中的位置:在可溶性蛋⽩质中,⾮极性氨基酸链趋向于集中在蛋⽩质内部。

⽢氨酸(Gly G ) 结构:最简单的氨基酸,在蛋⽩质氨基酸当中,是唯⼀缺乏⾮对称结构的氨基酸。

特征:⽢氨酸在蛋⽩质结构中起到⼀个很重要的作⽤,与其它氨基酸残基相⽐,由于缺少β-碳原⼦,它在蛋⽩质的构象上有很⼤的灵活性和更容易达到它的空间结构。

功能和位置:1. ⽢氨酸经常位于紧密转⾓;和出现在⼤分⼦侧链产⽣空间位阻影响螺旋的紧密包装处(如胶原)和结合底物的地⽅。

2. 由于缺乏空间位阻侧链,所以⽢氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。

例如:Asn-Gly3. ⽢氨酸也出现在酶催化蛋⽩质特异性修饰的识别位点,例如N 端的⼗四酰基化(CH2(CH2)12CO -)和精氨酸甲基化的信号序列。

丙氨酸 (Ala A )结构:是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸,没有长侧链,没有特别的构象性质,可以出现在蛋⽩质结构的任何部位。

04、蛋白质的结构

04、蛋白质的结构

(2)常用测定方法简介
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蛋 白 质 一 级 结 构 的 测 定
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目。 通过测定末端氨基酸残基的摩尔 数与蛋白质分子量之间的关系,即 可确定多肽链的数目。
(2)常用测定方法简介
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蛋 白 质 一 级 结 构 的 测 定
B.多肽链的拆分。 由多条多肽链组成的蛋白质分子, 必须先进行拆分。
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C. 二 硫 键 的 断 裂
S S
胰岛素
HO-CH2-CH2-SH
SH
SH SH SH SH SH ICH2COOH
SCH2C00H SCH2C00H
SCH2C00H SCH2C00H
SCH2C00H
SCH2C00H
(2)常用测定方法简介
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C.二硫键的断裂 蛋 应用过甲酸氧化法拆分二硫键。
二硝基氟苯(DNFB)法
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末 端 基 氨 基 酸 测 定

Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下,能够与 肽链N-端的游离氨基作用,生成二硝基苯衍生物 (DNP)。 在酸性条件下水解,得到黄色DNP-氨基酸。该产物 能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色 谱法进行鉴定。
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O NH CH C R2 R3
O NH CH C R4
O NH CH C
R1
水解位点
肽链
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糜 蛋 白 酶

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或胰凝乳蛋白酶 (Chymotrypsin ):R1=Phe, Trp,Tyr时水解 快; R1= Leu, Met和His水解稍 慢。 R2=Pro 水解受抑。

蛋白质的结构和功能

蛋白质的结构和功能

小结:蛋白质的结构多样性和功能多样性
热点关注
央视曾报道我国内蒙等省份一些不法商贩利用生理 盐水冒充胰岛素,并将其销往全国各地,这种由生理盐水 灌装的假胰岛素自然无法为患者带来丝毫的降糖效果,还 会使患者因为没有及时降糖而发生严重的高血糖,甚至带 来更加恶性的后果。胰岛素是一种蛋白质类激素,其主要 作用是调节机体的糖代谢。我国已于1965年第一次人工合 成具有全部生物活性的结晶牛胰岛素,这在揭开生命奥秘 的历程中迈进了一大步。
be
a
甲乙
cd 丙
经典例题
4.如图所示,物质A是在胰岛B细胞中合成的,且与血糖调节有 关。物质B是一种淋巴因子,可干扰病毒DNA在宿主细胞中的复 制。物质C由浆细胞合成并分泌,且具有免疫作用。物质D由垂 体分泌,可促进蛋白质的合成和骨的生长。下列有关说法正确的
是( C )
生长激素 A.A、B、C、D四种物质分别为胰岛素、干扰素、抗体、生长素 B.物质A、B、C、D结构多样性的直接原因是a的种类、数量和 排列顺序不同 多肽链盘曲折叠所形成的空间结构的不同 C.与A、B、C、D四种物质的合成、分泌有关的细胞器是核糖体、 内质网、高尔基体、线粒体 分泌蛋白 D.高温和低温均能破坏物质A的空间结构,使其调节血糖的能力 丧失 不破坏空间结构
二、蛋白质的结构
1.氨基酸分子间的连接方式——脱水缩合 一个氨基酸分子的 羧基 和另一个氨基酸分子的氨基相连接,
同时脱去 一分子水 ,并形成一个肽键,其结构可以表示为
—CO —NH —
2.蛋白质的结构层次
蛋白质分子由许多氨基酸分子通过脱水缩合的方式形成肽键, 由2个氨基酸分子组成的肽链称为___二__肽___ ,由3个或3个以上的氨 基酸分子以肽键相连组成的肽链称为__多__肽____ ,多肽链形成以后 会经过一系列的_盘__曲_ 折_叠__ 最终形成具有一定_空__间结_构___的蛋白质。

第一章 蛋白质的结构与功能

第一章 蛋白质的结构与功能
18
蛋白质分子中的非共价键(次级键)
1. 氢键: 氢键 (hydrogen bond) 的形成常见于连接在一电负 性很强的原子上的氢原子,与另一电负性很强的 原子之间。 氢键在维系蛋白质的空间结构稳定上起着重要的 作用。 氢键的键能较低(~12kJ/mol),因而易被破坏。
19
蛋白质分子中氢键的形成
(三) 三级结构
蛋白质的三级结构是 指在二级结构、超二级 结构和结构域基础上, 肽链进一步盘绕、折叠 形成的包括主链和侧链 构象在内的三维结构。 二硫键 —— 共价键 疏水键(主要) 氢键 离子键 范德华力 非共价键(次级键)
36
肌红蛋白 三级结构
维持三级 结构的力
(二)球状蛋白的三级结构特怔
26
(一) 二级结构
定义:肽链主链的空间折叠和盘绕方式。
-螺旋 -折叠 -转角 无规则卷曲
类型
27
1 -螺旋
1950年美国Pauling等人提出
结构特点:
①天然蛋白质几乎所有的α-螺 旋都是右手螺旋,在嗜热菌蛋白 酶中发现了一段左手螺旋。 ②螺旋的每圈有3.6个氨基酸, 螺旋间距离为0.54nm ,每个残 基沿轴旋转100°。 ③氨基酸残基的侧链伸向外侧, 每个氨基酸残基NH上的氢与前
结构特点:
① ② ③ ④ 通常是几个超二级结构的组合 一般由100-200个氨基酸残基组成 结构域之间常形成裂隙,比较松散 酶的活性中心往往位于两个结构域 的界面上 ⑤ 结构域之间有一定的柔性,通过相 对运动,实现一定的生物功能 ⑥ 水解出来后仍能维持稳定的结构, 甚至保留某些生物活性
两个结构域
35
O H2N OH
5
2.氨基酸的光吸收
构成蛋白质的20种氨基酸
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该化合物叫___________
(5)、一个80肽化合物,至少有____个氨基和_____个
羧基,有_____个肽键,有_____个氨基酸,最多有
___种氨基酸,至少失去整_理_课_件__个水分子数
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核酸
• 核酸有两类:脱氧核糖核酸(DNA) 核糖核酸 (RNA)
• 核酸的基本组成单位:核苷酸 • 核苷酸:五碳糖 + 含氮碱基 + 磷酸 • 核苷酸有两类:脱氧核苷酸、核糖核苷酸
蛋白质的结构组成 1、氨基酸的结构特点:数量、结构(中心C) 2、多肽链: 肽键来源(与氨基酸) 肽键的结构 水的来源 肽链的结构特点 数量、结构(肽键)
影响因素蛋白质的多样性: 肽链:氨基酸的数量、种类、氨基酸 肽链:空间构象 物理:温度 化学:PH、重金属、化学键 实例:运动员、蒸煮后蛋白质变化
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糖氧核核苷 Nhomakorabea苷









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1酸4
核酸
(1)组成元素: C、H、O、N、P (2)分子量:很大,几十万--几百万 (3)基本单位:核苷酸
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图:脱氧核糖核酸
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核酸
(4)核酸的种类和分布:
脱氧核糖核酸(DNA):主要存在于细胞核中 核糖核酸(RNA):主要存在于细胞质中
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5
蛋白质的形成:氨基酸的缩合反应
若N个氨基酸形成一条肽链,发生了几次缩合反应、
脱去几分子水、形成几个肽键、构成几肽化合物,
肽链至少有几个羧基和氨整理基课件?
6
脱水缩合反应的5大考点
• 肽键结构、水的结构来源 • 多肽链的分子结构特点 • N个氨基酸形成M条肽链,产生了多少分子的水、
形成了多少个肽键、至少有多少个完整的羧基和 氨基存在?肽链的分子量有多少(假设平均分子 量为128)? • AAB与BAA的3肽一样吗? • 有哪些因素会影响蛋白质的多样性
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1
古话说:吃什么补什么 摄入马的肌肉蛋白质会获得马的肌肉性能吗?
一级结构 二级结构 整理三课件级结构
四级结构2
生命体中部分氨基酸结构式
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3
考法:生物体中的氨基酸判断
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4
关于氨基酸结构的4大考点提问
➢ 在结构中我们至少可以找到几个羧基和氨基? ➢ 如果有多于1个的氨基和羧基,那么他们会出现 在哪个地方? ➢ 20种不同的氨基酸不同体现结构通式的哪个结 构上? ➢ 纵观这个结构通式,20中不同的氨基酸都有 哪些相同之处?
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7
一级结构 二级结构
三级结构
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四级结构
8
• 蛋白质的承担的功能有什么?
是肌肉、羽毛、指甲等的主要成分 ——结构蛋白 血红蛋白运输氧 ——运输功能 生物催化剂酶,大多数是蛋白质 ——催化功能 调节血糖下降的胰岛素 ——调节功能 帮助人体抵御病菌等侵害的抗体 ——免疫功能
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9
考法演练:
(5)核酸的功能:
一切生物的遗传物质,对生物的遗传变异 和蛋白质的生物合成有极其重要的作用。
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---核 糖 核 酸---
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20
• 巩固知识练习:优化设计的课堂反馈
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(1)、该化合物中有_____个氨基和________个羧基
(2)、该化合物由______种氨基酸组成,形成这几种
不同氨基酸的基团编号分别是_________
(3)、该化合物是由______个氨基酸失去______个
水分子而形成的,这种结整理合课件方式叫________
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(4)、该化合物中有______个肽键,编号是_______,
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