生物化学酶优秀课件 (2)
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学第二章酶优秀课件
2. 酶的组成分类 酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白质
一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至大 到百万以上。
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀合） 蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核 糖核酸酶等。属于结合蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分子 物质或金属离子，其酶蛋白（脱辅酶）与辅助因子结合 后所形成的复合物称为“全酶”。
辅酶与辅基的区别只在于它们与脱辅酶结合的 牢固程度不同，并无严格的界限。
金属离子作为一些酶的辅因子
3. 单体酶、寡聚酶、多酶复合体
a. 单体酶：一般是由一条肽链组成，例如牛胰
核糖核酸酶、溶菌酶。
b. 寡聚酶：是由两个或两个以上亚基组成的酶，
这些亚基可以是相同的，也可以是不同的。
c. 多酶复合体：是由几种酶靠非共价键彼此嵌 合而成。所有反应依次连接，有利于一系列 反应的连续进行。这类多酶复合体相对分子 质量很高。例如脂肪酸合成中的脂肪酸合成 酶复合体，是由7种酶和一个酰基携带蛋白 构成, 相对分子质量为2200×103。
生物化学第二章酶
西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。 1833年Payen和Persoz从麦芽的水提取物中，用酒精 沉淀得到了一种对热不稳定的物质，它可使淀粉水解 成可溶性的糖，他们把这种物质称为淀粉酶制剂。由 于他们得到了无细胞酶制剂，并指出了它的催化特性 和热不稳定性，涉及到酶的一些本质性问题 ，所以人 们认为Payen和Persoz首先发现了酶。1878年Kühne才 给酶一个统一的名词，叫Enzyme，源于希腊文，意 思是在酵母中。
1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念。
生物化学之酶化学 教学课件(共103张PPT)
多 种
R=P03+
重 要
二者都是维生素烟酰胺的衍生物，烟酰
胺环上的4位碳具有正碳离子的作用，容
(zhòngyào)
易从底物中夺取电子和质子，所以反应中
脱
传递电子和质子，P89
氢
酶
的
辅
酶
。
可自身合成(héchéng)，不缺乏
第二十七页，共一百零三页。
(2) 核黄素（VB2)与辅酶FAD和FMN
化学(huàxué)结构
重要的作用
第三十二页，共一百零三页。
(4) 四氢叶酸(yè suān)
其前体是叶酸VB9(广泛(guǎngfàn)存在于绿叶中,造血维生素）
H2N N N
O
21
87
9
10
N3 4
56 C N
C
N
H2 H
OH
2-氨基(ānjī)-4-羟基-6-亚甲基蝶呤
对氨基苯甲酸
COOH
N CH H
CH2 CH2 COOH
酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
第六页，共一百零三页。
2. 酶的分类(fēn
lèi)
(1) 水解酶 hydrolase
水解酶催化底物(dǐ wù)的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
A—B ＋H2O ←→ AOH ＋ BH
第二十页，共一百零三页。
羧肽酶
Zn 离子
第二十一页，共一百零三页。
３、辅助因子
辅酶（维生素、ATP ，结合松散）
辅基（金属离子，结合紧密）
４、辅酶
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
生物化学酶ppt课件
5
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
17
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
13
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
17
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
13
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸
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生物化学酶
第一节 酶的概念及化学本质
一、酶的发现和提出
※ 1878年，德国生理学家库恩（Kuhne） 首次提出了酶（Enzyme）这个词，它来自希腊 文，意思就是“在酵母中”。
※ 1897年，德国化学家毕希纳 （Buchner） 兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，用其汁液成功实 现了糖的发酵，表明发酵与细胞的活动无关， 从而说明了发酵同酶的作用有关。
第二节 酶的催化特性及分子组成
一、酶的分子组成
据酶分子 组成分类
单纯蛋白质酶类
Байду номын сангаас
(单成分酶)
酶蛋白质
结合蛋白质酶类
(双成分酶)
辅助因子
↓
金属离子
辅酶 辅基
金属有机物 小分子有机物
（一）、单成分酶和双成分酶
1、单成分酶（单纯酶，simple enzyme）
是基本组成单位仅为氨基酸而不含其他成分 的一类酶，它的催化活性仅仅取决于其蛋白质结 构。大多数水解酶，如蛋白酶，脂肪酶、淀粉酶、 纤维素酶、核糖核酸酶等属于此。
二、酶的化学本质
※ 1926年美国生物化学家萨姆纳（J.B.Sumner） 等首次从刀豆的种子中分离、纯化得到了脲酶结 晶，证明其为蛋白质，并提出酶的化学本质就是 蛋白质的基本观点。
绝大多数酶是具有催化能力蛋白质的依据
1、和所有蛋白质一样，酶经酸、碱水解的产物是氨基酸。 2、凡是能够使蛋白质变性的因素也能使酶变性失活。 3、和蛋白质一样，酶同样存在等电点和两性解离的性质。 4、和蛋白质一样，酶也不能透过半透性膜。 5、具有和蛋白质相同的颜色反应。
酶作为生物催化剂的特性
◆ 高效催化性 ◆ 高度专一性 ◆ 反应条件温和 ◆ 活性可调控 ◆ 易失活
（一）、高效催化性
酶的催化比非催化反应速度提高108 –1020 倍，酶比无机催化剂效率要高107-1013倍。
2H2O2
Fe3+
2H2O +O2
酶
2H2O2
2H2O +O2
105molH2O2 ∕1mol过氧化氢酶·S 10-5molH2O2 ∕ 1mol铁离子·S
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
酶蛋白质
双成分酶
辅酶
辅助因子
↓
辅基
金属离子 小分子金属有机物 小分子有机化合物
辅酶：与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连）， 可用透析或超滤方法除去。多为一些小分子有机物, 如维生素、核苷酸等。
辅基：与酶蛋白结合较紧密（共价键相连）， 不易用透析或超滤方法除去。多为一些小分子金属 有机物，如铁卟啉等。
牛胰核糖核酸酶（RNase）
核糖核酸酶三级结构示意图
N
His119
Lys41 His12
C
2、双成分酶（结合酶，conjugated enzyme ） 这类酶分子中除了蛋白质部分（酶蛋白）
外还要有非蛋白质成分（辅因子），两者结合 成的复合物称作全酶。大多数的氧化还原酶属 于此类，如脱氢酶、脱羧酶等。
酶的作用部位特殊
• 细胞内酶：在细胞内产生，细胞内催化。例如 氧化磷酸化酶和三羧酸循环酶系等（线粒体）
• 细胞外酶：在细胞内产生，细胞外起作用。例 如消化道内的各种消化酶
二、酶的催化特性
酶具有一般催化剂的共同特征：
◆ 用量少而催化效率高；酶本身在反应前后也不 发生变化； ◆ 它能够改变化学反应的速度，而不改变反应的 平衡点； ◆ 通过降低反应的活化能而加快化学反应速度。
金属离子:一般不与酶蛋白直接结合，但为酶 催化活性所必需。常见酶含有的金属离子有K+、Na+、 Cu2+、Zn2+、Fe2+、和Mo2+等。
羧肽酶 （黄色 圆球是 Zn2+）
双成分酶 羧基肽酶以 二价锌离子 （Zn2+）为 辅助因子
辅助因子与酶蛋白的关系:
通常一种酶蛋白必须与某一种特定的辅 助因子结合形成复合物（全酶），才能表 现出催化活性。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
而同一种辅助因子成分可以与多种不
同的酶蛋白相结合，分别构成能催化不同 底物的全酶。
例如： NAD+（辅酶Ⅰ）作为脱氢酶的 辅因子成分，在催化反应中起着转移氢的 作用，它可与不同的酶蛋白结合，分别构 成能催化相同类型化学反应，而作用底物 不同的酶。
NAD+ +
酶蛋白A 酶蛋白B 酶蛋白C
※ 多酶复合体：由若干个（２－６）功能相 关的酶彼此嵌合形成的复合体。每个单独的酶 都具有活性，当它们形成复合体时，可催化某
一特定的链式反应。如丙酮酸氧化脱羧酶复合 体，含三种酶和六个辅助因子；脂肪酸合成酶 复合体，含有六种酶及一个非酶蛋白质。它有
利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化 效率，同时便于机体对酶的调控。
（二）、高度专一性
又称为特异性，是指酶对底物及催化的反应
都具有严格的选择性，即一种酶只能作用于某一 种或某一类底物发生特定的化学反应，这种现象
称为酶的专一性。 如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化
淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解;酯酶只能水 解酯类 ；但它们都可以用酸碱进行水解。
结论：酶的化学本质就是蛋白质，酶是具有催化活 性的特殊蛋白质。
※ 1982年，美国科学家切赫（T.Cech） 和奥特曼(Altman)在对原生动物四膜虫的研 究中首次发现具有催化活性的天然RNA，后来 又发现具有催化活性的DNA。---- ribozyme （核酶)
核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白 质，还促进了有关生命起源、生物进化等问 题的进一步探讨。
◆ 酶蛋白 --主要决定酶的专一性 ◆ 辅助因子 --主要影响催化反应类型
据酶蛋白 结构特征
单体酶 寡聚酶 多酶复合体
3、单体酶、寡聚酶和多酶复合体 ※ 单体酶：一般由一条多肽链组成，分
子较量小，大多数水解酶属于此类。如溶菌 酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。
※ 寡聚酶：由两条或多条多肽链组成 （每条多肽链就是一个亚基），亚基之间以 非共价键牢固地结合，单独的亚基无酶的催 化活力。如己糖激酶、乳酸脱氢酶，均含四 个亚基， 谷氨酸脱氢酶含六个亚基。
三、酶的概念
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的蛋 白质，亦称为生物催化剂（Biocatalysts）绝大
多数的酶都是蛋白质。 。（狭义）
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的生
物大分子（包括蛋白质、核酸）。（广义）
酶所催化的生物化学反应，称为酶促反应 （Enzymatic reaction）。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底 物（substrate）。
第一节 酶的概念及化学本质
一、酶的发现和提出
※ 1878年，德国生理学家库恩（Kuhne） 首次提出了酶（Enzyme）这个词，它来自希腊 文，意思就是“在酵母中”。
※ 1897年，德国化学家毕希纳 （Buchner） 兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，用其汁液成功实 现了糖的发酵，表明发酵与细胞的活动无关， 从而说明了发酵同酶的作用有关。
第二节 酶的催化特性及分子组成
一、酶的分子组成
据酶分子 组成分类
单纯蛋白质酶类
Байду номын сангаас
(单成分酶)
酶蛋白质
结合蛋白质酶类
(双成分酶)
辅助因子
↓
金属离子
辅酶 辅基
金属有机物 小分子有机物
（一）、单成分酶和双成分酶
1、单成分酶（单纯酶，simple enzyme）
是基本组成单位仅为氨基酸而不含其他成分 的一类酶，它的催化活性仅仅取决于其蛋白质结 构。大多数水解酶，如蛋白酶，脂肪酶、淀粉酶、 纤维素酶、核糖核酸酶等属于此。
二、酶的化学本质
※ 1926年美国生物化学家萨姆纳（J.B.Sumner） 等首次从刀豆的种子中分离、纯化得到了脲酶结 晶，证明其为蛋白质，并提出酶的化学本质就是 蛋白质的基本观点。
绝大多数酶是具有催化能力蛋白质的依据
1、和所有蛋白质一样，酶经酸、碱水解的产物是氨基酸。 2、凡是能够使蛋白质变性的因素也能使酶变性失活。 3、和蛋白质一样，酶同样存在等电点和两性解离的性质。 4、和蛋白质一样，酶也不能透过半透性膜。 5、具有和蛋白质相同的颜色反应。
酶作为生物催化剂的特性
◆ 高效催化性 ◆ 高度专一性 ◆ 反应条件温和 ◆ 活性可调控 ◆ 易失活
（一）、高效催化性
酶的催化比非催化反应速度提高108 –1020 倍，酶比无机催化剂效率要高107-1013倍。
2H2O2
Fe3+
2H2O +O2
酶
2H2O2
2H2O +O2
105molH2O2 ∕1mol过氧化氢酶·S 10-5molH2O2 ∕ 1mol铁离子·S
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
酶蛋白质
双成分酶
辅酶
辅助因子
↓
辅基
金属离子 小分子金属有机物 小分子有机化合物
辅酶：与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连）， 可用透析或超滤方法除去。多为一些小分子有机物, 如维生素、核苷酸等。
辅基：与酶蛋白结合较紧密（共价键相连）， 不易用透析或超滤方法除去。多为一些小分子金属 有机物，如铁卟啉等。
牛胰核糖核酸酶（RNase）
核糖核酸酶三级结构示意图
N
His119
Lys41 His12
C
2、双成分酶（结合酶，conjugated enzyme ） 这类酶分子中除了蛋白质部分（酶蛋白）
外还要有非蛋白质成分（辅因子），两者结合 成的复合物称作全酶。大多数的氧化还原酶属 于此类，如脱氢酶、脱羧酶等。
酶的作用部位特殊
• 细胞内酶：在细胞内产生，细胞内催化。例如 氧化磷酸化酶和三羧酸循环酶系等（线粒体）
• 细胞外酶：在细胞内产生，细胞外起作用。例 如消化道内的各种消化酶
二、酶的催化特性
酶具有一般催化剂的共同特征：
◆ 用量少而催化效率高；酶本身在反应前后也不 发生变化； ◆ 它能够改变化学反应的速度，而不改变反应的 平衡点； ◆ 通过降低反应的活化能而加快化学反应速度。
金属离子:一般不与酶蛋白直接结合，但为酶 催化活性所必需。常见酶含有的金属离子有K+、Na+、 Cu2+、Zn2+、Fe2+、和Mo2+等。
羧肽酶 （黄色 圆球是 Zn2+）
双成分酶 羧基肽酶以 二价锌离子 （Zn2+）为 辅助因子
辅助因子与酶蛋白的关系:
通常一种酶蛋白必须与某一种特定的辅 助因子结合形成复合物（全酶），才能表 现出催化活性。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
而同一种辅助因子成分可以与多种不
同的酶蛋白相结合，分别构成能催化不同 底物的全酶。
例如： NAD+（辅酶Ⅰ）作为脱氢酶的 辅因子成分，在催化反应中起着转移氢的 作用，它可与不同的酶蛋白结合，分别构 成能催化相同类型化学反应，而作用底物 不同的酶。
NAD+ +
酶蛋白A 酶蛋白B 酶蛋白C
※ 多酶复合体：由若干个（２－６）功能相 关的酶彼此嵌合形成的复合体。每个单独的酶 都具有活性，当它们形成复合体时，可催化某
一特定的链式反应。如丙酮酸氧化脱羧酶复合 体，含三种酶和六个辅助因子；脂肪酸合成酶 复合体，含有六种酶及一个非酶蛋白质。它有
利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化 效率，同时便于机体对酶的调控。
（二）、高度专一性
又称为特异性，是指酶对底物及催化的反应
都具有严格的选择性，即一种酶只能作用于某一 种或某一类底物发生特定的化学反应，这种现象
称为酶的专一性。 如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化
淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解;酯酶只能水 解酯类 ；但它们都可以用酸碱进行水解。
结论：酶的化学本质就是蛋白质，酶是具有催化活 性的特殊蛋白质。
※ 1982年，美国科学家切赫（T.Cech） 和奥特曼(Altman)在对原生动物四膜虫的研 究中首次发现具有催化活性的天然RNA，后来 又发现具有催化活性的DNA。---- ribozyme （核酶)
核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白 质，还促进了有关生命起源、生物进化等问 题的进一步探讨。
◆ 酶蛋白 --主要决定酶的专一性 ◆ 辅助因子 --主要影响催化反应类型
据酶蛋白 结构特征
单体酶 寡聚酶 多酶复合体
3、单体酶、寡聚酶和多酶复合体 ※ 单体酶：一般由一条多肽链组成，分
子较量小，大多数水解酶属于此类。如溶菌 酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。
※ 寡聚酶：由两条或多条多肽链组成 （每条多肽链就是一个亚基），亚基之间以 非共价键牢固地结合，单独的亚基无酶的催 化活力。如己糖激酶、乳酸脱氢酶，均含四 个亚基， 谷氨酸脱氢酶含六个亚基。
三、酶的概念
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的蛋 白质，亦称为生物催化剂（Biocatalysts）绝大
多数的酶都是蛋白质。 。（狭义）
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的生
物大分子（包括蛋白质、核酸）。（广义）
酶所催化的生物化学反应，称为酶促反应 （Enzymatic reaction）。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底 物（substrate）。