执业医师考试重点生物化学
临床执业医师考试生物化学章节考点
临床执业医师考试生物化学章节考点蛋白质的结构与功能【考纲要求】1.蛋白质的分子组成:①元素组成;②基本单位。
2.蛋白质的分子结构:①肽键与肽;②一级结构;③二级结构--α螺旋;④三级和四级结构概念。
3.蛋白质的理化性质：①等电点;②沉淀;③变性。
【考点纵览】1.蛋白质的含氮量平均为16%。
2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸;碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
核酸的结构和功能【考纲要求】1.核酸的分子组成：①分类;②基本成分;③基本单位。
2.核酸的分子结构：①一级结构;②DNA双螺旋结构;③DNA高级结构;④DNA的功熊。
3. DNA变性及应用;①DNA变性及复性的概念;②核酸杂交。
4. RNA的结构及功能。
5.几种重要的'核苷酸：①ATE、ADP;②cAMP、 cGMP。
【考点纵览】1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T，C与G。
5. Tm为熔点，与碱基组成有关。
6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
酶【考纲要求】1.酶的催化作用：①酶的分子结构及催化作用;②酶促反应特点;③酶-底物复合物。
2.辅酶与辅助因子：①维生素与辅酶的关系;②辅酶作用;③金属离子作用。
3.酶促反应动力学：①Km与Vmax的概念;②最适pH和最适温度。
4.酶的抑制作用：①不可逆抑制;②可逆抑制。
执业医师考试复习之生物化学常考考点
执业医师考试复习之生物化学常考考点
来源：智阅网
让我们一起了解一下执业医师考试中，常考的生物化学部分，有哪些常考考点。
1、催化转录合成DNA的酶是：DNA指导的RNA聚合酶。
2、DNA变性的本质是互补碱基之间氢键的断裂。
3、调节氧化磷酸化的重要激素是甲状腺素。
4、血红素合成的叙述正确的是ALA合酶是血红素合成的限速酶。
5、酶化学修饰调节最多见是磷酸化/去磷酸化。
6、有关蛋白质α螺旋结构，错误的是稳定α螺旋结构的是离子键。
7、白蛋白基因在肝脏表达而在肌肉不表达，这种基因表达的特点属于是组织特异性。
8、络氨酸蛋白激酶活性受体的配体是某些生长基因。
9、必需脂肪酸与非必需脂肪酸---前者不能在人体合成，而后者可以。
10、人体内属于可逆反应的是琥珀酰COA—琥珀酸。
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临床执业医师考试生物化学知识点
临床执业医师考试生物化学知识点遗传信息的传递【考纲要求】1.遗传信息传递概述：①中心法则。
2. DNA的'生物合成：①DNA的生物合成的概念;②DNA的复制;③反转录;④DNA的修复类型。
3.RNA的生物合成：①RNA的生物合成的概念;②转录体系的组成及转录过程;③转录后加工过程。
4.蛋白质的生物合成：①蛋白质生物合成的概念;②蛋白质生物合成体系;③蛋白质合成与医学的关系。
【考点纵览】1. DNA的复制是半保留复制。
2.新链生成方向是从5′→3′。
3.反转录合成的DNA链称为互补DNA(cDNA)。
4.DNA损伤修复有多种方式，如切除修复、重组修复和SOS修复。
5.转录是一种不对称性转录。
6.模板链并非永远在一条单链上。
7. RNA的合成方向也是从5′→3′。
8. mRNA加工过程包括：①剪内含子连外显子;②5′末端加“帽”;③3′末端加“尾”;④碱基修饰。
9.tRNA加工过程包括：①剪切;②3′末端加 CCA-OH;③碱基修饰。
10.起始密码子：AUG;终止密码子：UAA、UAG、UGA。
11.tRNA分子结构中有反密码子，与mRAN上的密码子互补。
基因表达调控1.基因表达调控概述：①基因表达的概念及基因调控的意义;②基因表达的时空性;③基因的组成性表达、诱导与阻遏;④基因表达的多级调控;⑤基因表达调控基本要素。
2.基因表达调控基本原理：①原核基因表达调控(乳糖操纵子);②真核基因表达调控(顺式作用原件、反式作用因子)。
【考点纵览】1.基因表达就是指基因转录和翻译的过程。
2.基因表达调控是在多级水平上进行的，其中转录起始(转录激活)是基本控制点。
3.启动子由转录起始点、RNA聚合酶结合位点及控制转录的调节元件组成。
4.真核基因结构特点：①真核基因组结构庞大;②单顺反子;③重复序列;④基因不连续性。
5.真核基因转录特点：①活性染色质结构变化;②正性调节占主导;③转录与翻译分隔进行。
信息物质、受体与信号传导【考纲要求】1.细胞信息物质：①概念;②分类。
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
第一篇
第1章
考纲要求
①氨基酸与多肽：氨基酸的结构与分类，肽键与肽链。
②蛋白质的结构：一级结构概念，二级结构（α-螺旋），三级和四级结构概念。
③蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质高级结构与功能的关系。
④蛋白质的理化性质：蛋白质变性。
复习要点
1．氨基酸的结构与分类组成人体蛋白质的氨基酸有20种，可分为①②③④⑤5类（见下表）。
2．肽键与肽链
（1）肽键肽或蛋白质多肽链中
（2）肽
（3）寡肽由10
（4）多肽由10
（5）肽单元参与肽键组成的6个原子（Cα1、C、O、N、H和C α2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
其中，肽键的键长为0.132nm，介于C—N的单键长（0.149nm）和双键长（0.127nm）之间，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。
而Cα分别与N和CO相连
的键都是典型的单键，可以自由旋转。
正是由于肽单元上Cα原子所连的两个单键可以自由旋转，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
临床执业医师考点---生物化学
生物化学〔16分〕第一节蛋白质的构造与功能一、氨基酸与多肽〔一〕氨基酸构造与分类1、蛋白质的根本机构：氨基酸。
组成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸〞)；唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸；含有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆：半巯；含有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺；含有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸；含有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸；含有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸；天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸；不出现在蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸；亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。
2、氨基酸的分类〔1〕非极性、疏水性氨基酸：记忆：饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸)〔2〕极性、中性氨基酸：记忆：古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸)〔3〕酸性氨基酸：记忆：天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的〔4〕碱性氨基酸：记忆：碱赖(赖氨酸)精(精氨酸)组(组氨酸)〔5〕芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸〔6〕必需氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸〔7〕含硫基氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸〔8〕一碳单位：丝、色、组、甘氨酸(二)肽键与肽链连接两个氨基酸的酰胺键：肽键，肽键由-CO-NH-组成，键长0.132nm，具有一定程度的双键性能，不能自由旋转。
二、蛋白质构造2、3、4级：高级构造/空间构象----氢键1、二级构造一圈(α-螺旋---稳定)--个氨基酸，右手螺旋方向--外侧。
某一段肽链的局部空间构造，不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。
2、维持三级构造的化学键-----疏水键。
一级构造：从N端至C端的氨基酸排列序列，肽键，次要的是二硫键；二级构造：局部主链的空间构造，氢键(稳定)；三级构造：亚基，整条肽链全部氨基酸残基的空间构象。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
临床执业医师生物化学常考的知识点
临床执业医师生物化学常考的知识点1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly.（谱写一两丙肝）极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln.（古（谷）天（天冬）乐是（丝）扮（半胱）苏（苏）三的（蛋）。
）酸性：谷Glu，天冬Asp.（酸谷天）碱性：赖Lys，精Arg，组His.（碱赖精组）芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp.（芳香老本色）必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys.（写一两本淡色书来）支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu.（只借一两）一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly.（施舍竹竿）含硫：半胱Cys，胱，蛋Met.（刘邦光蛋）生酮：亮Leu，赖Lys.（同亮来）生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr.（一本落色书）含2个氨基：赖Lys.（来二安）含2个羧基：天冬Asp，谷Glu.（酸二羧）天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys.不出现于蛋白质中：瓜，鸟。
在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr.亚氨基酸：脯Pro.除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。
2.寡肽：10个以内。
多肽：10个以上。
肽键有一定程度双键性质。
3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。
肽链。
肽键。
二级结构：局部空间结构。
α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。
氢键。
三级结构：整体空间结构。
结构域，分子伴侣。
疏水键、盐键、氢键（主要）、二硫键、范德华力。
四级结构：亚基间空间排布。
亚基。
氢键、离子键。
4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。
α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。
β-转角第2个残基常为脯氨酸。
锌指结构是模体（特殊超二级结构）的特例，1个α-螺旋+2个反平行β-折叠，可结合锌离子。
含锌指结构蛋白都能与DNA、RNA 结合。
分子伴侣：热休克蛋白70（Hsp70），伴侣蛋白，核质蛋白。
执业医师考试生物化学考点
执业医师考试生物化学考点1．PKC能磷酸化的氨基酸残基——丝氨酸／苏氨酸。
2．可以转化为γ-氨基丁酸（GABA）——谷氨酸。
3．能转化生成儿茶酚胺——酪氨酸。
4．属酸性氨基酸——谷氨酸。
5．合成后经化学修饰的氨基酸——羟脯氨酸。
6．嘌呤从头合成的氨基酸——天冬氨酸。
7．镰刀形红细胞贫血患者，其血红蛋白β链N端第六个氨基酸残基谷氨酸被何氨基酸代替——缬氨酸。
8．DNA变性时其结构变化表现为——对应碱基间氢键断裂。
9．胆固酸不能转变成——胆色素。
注意“可以”的有：（1）维生素D3；（2）醛固酮；（3）胆汁酸；（4）睾酮。
10．不属于含有B族维生素的辅酶的是——细胞色素C。
注意“属于”的有：（1）FH4；（2）辅酶A；（3）磷酸吡哆醛；（4）TPP。
11．不参与三羧酸循环的化合物——丙二酸。
12．胆固醇不能转化成——胆红素。
注意“可以”的有：（1）胆汁酸；（2）雌二醇；（3）睾丸酮；（4）维生素D3。
13．DNA分子上能被RNA聚合酶特异结合的部位称为——启动子。
14．嘌呤碱在体内分解的终产物——尿酸。
15．脂肪酸β氧化的叙述，不正确的是——每进行一次β氧化产生2分子乙酰CoA。
注意“正确”的有：（1）酶系存在于线粒体中；（2）不发生脱水反应；（3）需要FAD及NAD＋为受氢体；（4）脂肪酸的活化是必要的步骤。
16．蛋白质变性的叙述，错误的是——去除变性因素后变性蛋白质都可以复原。
注意“正确”的有：（1）变性时其理化性质发生变化；（2）变性时其一级结构不变；（3）球蛋白变性后其水溶性降低；（4）变性时其生物学活性降低或丧失。
17．DNA聚合酶的叙述不正确的是——以NTP为原料。
注意“正确”的有：（1）需引物RNA；（2）以dNTP为原料；（3）具有3′→5′外切酶活性；（4）延伸方向为5′→3′。
18．乳酸循环的描述，错误的是——最终从尿中排出乳酸。
注意“正确”的有：（1）避免损失能源物质；（2）防止乳酸在体内堆积；（3）异生成葡萄糖；（4）防止酸中毒。
执业医师考试生物化学
1.氨基酸是组成人体蛋白质的基本单位，其有20种，除甘氨酸外均属L-a-氨基酸。
2.含有巯基的氨基酸：半胱氨酸3.非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯内氨酸、脯氨酸（饼干携脯苯亮亮）4.肽键：在相邻两个氨基酸之间新生的酰胺键称为肽键，—CO—NH—，5.一级结构：氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，肽键是维系一级结构的化学键6.二级结构：α-螺旋是二级结构的主要形式之一，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距；氢键维持了α-螺旋结构的稳定；α-螺旋为右手螺旋（维持空间结构的能量键----氢键，万能法则1：除了一级结构的肽键，其他键都选氢键）7.三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置8.四级结构：组成四级结构的三级结构叫亚基（“遇亚基选四级结构”）9.蛋白质的变性特点：①溶解度降低②易沉淀③粘度提高；变性蛋白不一定能还原10.DNA：脱氧核糖核酸；RNA：核糖核酸核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷与磷酸以酯键结合成核苷酸。
DNA分子中出现的碱基有A、T、C和G；RNA分子中所含的碱基是A、U、C和GDNA分子由2条脱氧核糖核苷酸链组成，RNA分子由1条核糖核苷酸链组成。
11.核酸的一级结构：核苷酸在核酸长链上的排列顺序，即碱基的排列顺序。
12.双螺旋是DNA二级结构形式：以氢键维持配对关系，A与T配对，C与G配对。
螺旋旋转一周为10对碱基。
（结构独特双螺旋，单链排列反平行，碱基互补氢键配，头5尾3顺到底）13.超螺旋结构就是DNA的三级结构14.在极端的pH值(加酸或碱)和受热条件下，DNA分子中双链间的氢键断裂，双螺旋结构完全解开，这就是DNA的变性。
变性后的DNA在260nm的紫外光吸收增强，称为增色效应15.RNA主要分为信使RNA(mRNA)、转运RNA(tRNA)和核糖体RNA(rRNA) 三类信使RNA(mRNA)结构特点：5’-端含倒装的7-甲基三磷酸鸟苷(m7Gppp)，称为帽子结构；3’-末端绝大多数均带有多聚腺苷酸序列---poly(A)尾巴转运RNA(tRNA)：所有tRNA均呈三叶草形状，这就是tRNA的二级结构。
生物化学执业医师考试考点
生物化学执业医师考试考点
生物化学执业医师考试
考点一：生命的基本分子组成
•生命的基本分子：蛋白质、核酸、碳水化合物、脂质等
•蛋白质的结构：氨基酸、多肽链、蛋白质结构级别
•核酸的结构：核苷酸、DNA、RNA的结构和功能
•碳水化合物：单糖、双糖、多糖的结构和功能
•脂质：甘油三酯、磷脂、胆固醇等的结构和功能
考点二：代谢与能量转化
•代谢的概念与分类：有氧代谢、无氧代谢、去氧代谢
•酶的作用与调节：酶促反应、酶的调节机制
•能量产生与转化：三大能量燃料、三大能量转化途径
•ATP的产生与利用：ATP合成酶、ATP酶、ATP的能量释放与利用考点三：生命的信息传递与调控
•基因的结构与功能：DNA转录、RNA翻译、蛋白质合成
•遗传密码的解读：密码子、氨基酸、三联密码子表
•DNA的复制与修复：DNA聚合酶、DNA修复机制
•基因调控与表达：转录因子、激活子、抑制子等
考点四：生物化学与疾病诊断
•临床常用生物化学指标：血脂、血糖、血清酶等
•肾功能与肝功能检测指标：肌酐、尿素氮、谷草转氨酶等
•酸碱平衡与电解质紊乱指标：pH值、CO2分压、钾、钠等
•胎儿、细胞与肿瘤标志物：AFP、CEA、PSA等
以上是生物化学执业医师考试的一些重要考点，包括生命的基本分子组成、代谢与能量转化、生命的信息传递与调控以及生物化学与疾病诊断等内容。
熟练掌握这些知识点，将有助于应对考试并取得优异成绩。
临床执业医师考试《生物化学》历年考点
临床执业医师考试《生物化学》历年考点1.Km=达到1/2Vmax的底物浓度值。
Km越小，亲和力越大。
2.竞争性抑制剂与酶分子非共价结合。
3.变构酶反应动力学含催化中心和调节中心。
4.变构调节可引起酶的构象变化，而非构型变化。
5.共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团与化学基团可逆共价结合从而改变酶的活性。
磷酸化修饰最常见。
6.快速调节包括变构调节，化学修饰。
7.缓慢调节包括酶的诱导和阻遏。
8.糖的无氧酵解：产生2ATP(糖原开始为3ATP)，胞液。
生理意义：迅速供能，对肌收缩更重要;红细胞唯一供能方式;神经细胞、白细胞、骨髓细胞不缺氧也可发生。
关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1(最重要)，丙酮酸激酶。
9.三羧酸循环(柠檬酸循环、Krebs循环)：胞液+线粒体。
关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊二酸脱氢酶复合体(TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA)。
1次底物水平磷酸化(琥珀酰CoA→琥珀酸)，2次脱羧(产生2分子CO2)，4次脱氢(3次由NAD+接受产生3×2.5ATP，1次由FAD接受产生1.5ATP)。
乙酰CoA→10ATP;丙酮酸→12.5ATP。
10.ATP、柠檬酸可抑制6-磷酸果糖激酶-1。
11.1，6-二磷酸果糖：是反应产物，也可正反馈调节6-磷酸果糖激酶-1。
12.2，6-二磷酸果糖：是最强变构激活剂。
13.6-磷酸果糖激酶-1主要激活剂：F-2，6-2P;抑制剂：柠檬酸。
14.己糖激酶激活剂：胰岛素。
15.线粒体中存在脂酸B氧化，氧化磷酸化，呼吸链，三羧酸循环。
16.血糖降低时，脑仍能摄取葡萄糖而肝不能，因为脑己糖激酶的Km 低。
17.巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解。
18.葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝肾，故肝肾糖原可分解为葡萄糖，肌糖原不可。
19.肝糖原合成中葡萄糖载体是UDP。
20.应激状态下肾上腺素加速糖原分解。
21.糖异生原料：乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP、ATP;部位：肝肾;关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶-1，丙酮酸羧化酶(最重要)，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶;生理意义：维持血糖浓度恒定;补充或恢复肝糖原储备;肾糖异生维持酸碱平衡。
生物化学执业医师考试考点(一)
生物化学执业医师考试考点(一)生物化学执业医师考试一、生物化学基本概念•生物分子的结构与性质•生物分子的功能与相互作用•代谢与能量转化•酶与酶促反应•基因与蛋白质合成二、碳水化合物与脂类代谢1. 碳水化合物代谢•糖类的分类与功能•糖的吸收、运输和利用•糖酵解与糖异生•糖原代谢与糖尿病•糖脂质代谢异常与疾病2. 脂类代谢•脂类的分类与结构•脂质的合成、降解和利用•脂质与心脑血管疾病•肝脏与胆汁酸代谢•脂溶性维生素与疾病三、氨基酸与蛋白质代谢1. 氨基酸代谢•氨基酸的分类与结构•氨基酸的吸收、运输和利用•氨基酸代谢异常与疾病•氨基酸衍生物与疾病2. 蛋白质代谢•蛋白质的结构与功能•蛋白质的合成、降解和利用•蛋白质质量控制与疾病•蛋白质的修饰与调控四、核酸与基因表达•DNA与RNA的结构与功能•DNA复制与细胞分裂•转录与翻译•基因调控与疾病•基因工程与生物技术应用五、细胞信号与细胞通讯•细胞膜结构与功能•细胞信号传导的机制•细胞周期与细胞分化•癌症与细胞信号异常六、免疫与免疫调节•免疫的基本概念与免疫应答•免疫细胞与淋巴器官•免疫球蛋白与抗体工程•免疫调节与自身免疫病七、遗传与遗传病•遗传、突变与种群遗传学•染色体和基因的结构与功能•遗传病的类型与诊断•基因治疗与遗传咨询八、药物与药物代谢•药物的分类与作用机制•药物代谢动力学与动力学学•药物的药代动力学与剂量•药物相互作用与药物毒理学以上是生物化学执业医师考试的主要考点和详解，掌握了这些知识，可以更好地应对考试。
祝你考试顺利！。
执业医师生物化学考点总结
生物化学考点总结[考点1] 蛋白质的基本结构单位是氨基酸。
组成人体蛋白质的20种氨基酸，除甘氨酸，余均为L-α-氨基酸。
[考点2] 氨基酸的非极性：①含脂肪经侧链：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸；②侧链仅为1个氢原子：甘氨酸和脯氨酸（亚氨基酸）。
（谱写一两丙肝）[考点3] 氨基酸的极性：①含羟基：丝氨酸、苏氨酸；②含酰胺基：天冬酰胺、谷氨酰胺；③含硫：半胱氨酸、甲硫氨酸。
（师叔假扮天冬菇）[考点4] 含芳香环氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。
（芳香老本色）[考点5] 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
[考点6] 酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸。
[考点7] 肽键：氨基酸缩合键（-CO-NH-）具有双键性能。
[考点8] 蛋白质的一级结构：N-C氨基酸顺序是蛋白质空间构想和功能的基础；维系键：肽键。
[考点9] 蛋白质的二级结构：多肽链骨架中原子的局部空间排列，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲；维系键：氢键。
[考点10] 蛋白质的三级结构：其多肽链的盘曲方向由氨基酸残基的排列顺序决定，维系键：氢键、疏水键、盐键、范德华力。
[考点11] 蛋白质的四级结构：两条以上的肽链，每条肽链称为亚基；维系键：氢键、离子键。
[考点12] 特定高级结构以氨基酸顺序为基础，即一级结构是高级三维空间构想的基础。
[考点13] 蛋白质的理化性质：两性电离及等电点、紫外吸收性质、呈色反应、高分子量、胶体性质、沉淀、变性和凝固等。
①等电点（pl）：指溶液的pH，pH＞pl带负电荷，pH＜pl带正电荷。
②蛋白质变性破坏空间构象，不可逆不可复原，一级结构不受影响；溶解度降低、结晶性消失、黏度增加、生物活性丧失、易被水解破坏、易沉淀。
[考点14] 核酸组成：磷酸+核糖+碱基→核苷酸（基本单位）→核酸。
天然存在的核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
[考点15] DNA碱基组成规律：[A]=[T]，[G]=[C]；[A]+[G]=[T]+[C]；[A]/[T]=[G]/[C]。
临床执业医师考试生物化学重点归纳
一、蛋白质的化学1、蛋白质的分子组成(1)元素组成蛋白质分子主要含有碳、氢、氧和氮元素，大部分蛋白质还含硫，有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。
(2)基本单位------氨基酸,除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸。
2、蛋白质的分子结构(1)肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。
肽：氨基酸借肽腱连接形成的产物。
蛋白质分子就是通过若干肽腱将氨基酸连接而成的链状结构。
由二个氨基酸形成的肽称二肽，三个则称三肽，以此类推。
(2)一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，肽腱是蛋白质一级结构的主要化学键。
一级结构是其窨结构及生物学活性的基础。
(3)二级结构--α螺旋和β折叠：指多肽链主链骨架在各个局部由于折叠、盘曲而形成的窨结构。
α螺旋：通常为右手螺旋顺得针方向，每圈含3.6个氨基酸残基氨基酸侧链伸向螺旋外侧，螺距为0.54nm，肽腱中全部-NH都和-CO生成氢键，稳固α螺旋的结构为氢键(4)蛋白质三级结构：指各个二级结构的空间位置及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
(5)四级结构：体内有许多蛋白质分子是由两个或两个以上具有三级结构的多肽链，通过非共价键聚合而成，其中每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
蛋白质分子中各亚基之间相对空间位置即为蛋白质四级结构。
3、蛋白质的理化性质1(1)两性电离：酸性环境中蛋白质分子电离成阳离子，碱性则电离成阴，蛋白质在某一PH值的溶液中所带正负电荷的量相等时称为兼性离子即两性离子。
等电点：在一定的PH介质中，某一蛋白质解离成阴离子和阳离子的趋势相等即净电荷为0，成为两性离子，此时介质的PH称为该蛋白质的等电点。
当介质的PH高于等电点，蛋白质解离成阴离子;反之，则为阳离子。
血浆PH7.，而血浆中各种蛋白质的等电点都小于7.4，故血浆中以阴离子存在。
电泳：蛋白质阴阳离子在电场中分别向正负电级移动，此现象为电泳，可用来分离纯化、鉴定和制备蛋白质(2)沉淀：自溶液中析出的现象。
医学生物化学重点知识总结
医学生物化学重点知识总结医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，掌握其中的重点知识对于医学生的研究和临床工作至关重要。
以下是医学生物化学的重点知识总结：1. 生物大分子- 生物大分子包括蛋白质、核酸、糖类和脂类。
- 蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的大分子，参与了生命活动的方方面面。
- 核酸是遗传物质的基本组成部分，包括DNA和RNA。
- 糖类是细胞内外的重要能源，也参与了调节生命活动的过程。
- 脂类是构成细胞膜的重要组分，具有能量储存和保护器官的功能。
2. 酶的机制- 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
- 酶可以提高反应速率，但不参与反应本身。
- 酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
- 酶的机制包括底物结合、反应过渡态形成和产物释放等步骤。
3. 能量代谢- 能量代谢是生物体维持生命活动所必需的过程。
- 能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等步骤。
- 糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醛、丙酮酸等产物。
- 三羧酸循环将乙酰辅酶A氧化成二氧化碳和水，并产生ATP能量。
- 氧化磷酸化是最主要的能量产生过程，通过氧化底物产生大量ATP能量。
4. 遗传信息传递- 遗传信息在细胞内通过DNA和RNA传递。
- DNA包含遗传信息的编码，RNA参与转录和翻译过程。
- 转录是将DNA编码转换为RNA信息的过程。
- 翻译是将RNA信息转换为蛋白质的过程。
5. 蛋白质合成和降解- 蛋白质合成是细胞内将氨基酸通过肽键连接成多肽链的过程。
- 蛋白质降解是细胞内将蛋白质分解为氨基酸的过程。
- 蛋白质的合成和降解在细胞内保持动态平衡。
以上是医学生物化学的重点知识总结，希望对你的学习有所帮助。
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执业医师考试重点生物化学Document number【SA80SAB-SAA9SYT-SAATC-SA6UT-SA18】蛋白质的结构与功能单元细目要点蛋白质的结构与功能1.氨基酸与多肽（1）氨基酸的结构与分类（2）肽键与肽链2.蛋白质的结构（1）一级结构（2）二级结构（3）三级和四级结构3.蛋白质结构与功能的关系（1）蛋白质一级结构与功能的关系（2）蛋白质高级结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性一、氨基酸与多肽（一）氨基酸的结构组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（二）氨基酸的分类极性中性氨基酸（7个）非极性疏水性氨基酸（8个）脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸碱性氨基酸（3个）精氨酸、组氨酸、赖氨酸酸性氨基酸（2个）天冬氨酸、谷氨酸肽键在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。
肽键（—CO—NH—）一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。
肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。
肽键的形成二、蛋白质的结构（一）一级结构1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
2.基本化学键：肽键3.蛋白水解酶可破坏一级结构（二）蛋白质的二级结构1. 概念：局部主链！2. 主要的化学键：氢键3. 基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲4. α-螺旋结构特点（1）一般为右手螺旋；（2）每个氨基酸残基上升一圈；（3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。
记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉节（三）蛋白质的三级结构概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。
一条所有！肌红蛋白三级结构（四）蛋白质的四级结构亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。
由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。
蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。
血红蛋白的四级结构三、蛋白质的理化性质变性（一）次级键断裂→空间结构破坏→性质、功能改变（二）变性的实质空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变（三）变性蛋白质的特性1.生物学活性丧失；2.疏水基团暴露，溶解性显着降低；变性的蛋白不一定沉淀沉淀的蛋白不一定变性3.扩散速度下降，溶液粘度增大；4.易被蛋白酶水解。
记忆：变性蛋白真不幸，无活性，难溶解，粘度大，易水解核酸的结构与功能单元细目要点核酸的结构与功能1.核酸的基本组成单位—核苷酸（1）核苷酸分子组成（2）核酸（DNA和RNA）的结构和功能（1）DNA碱基组成规律（2）DNA的一级结构（3）DNA双螺旋结构（4）DNA高级结构（5）DNA的功能的变性及应用（1）DNA变性和复性（2）核酸杂交（3）核酸的紫外线吸收的结构和功能（1）mRNA （2）tRNA（3）rRNA （4）其他RNA一、核苷酸（一）碱基嘌呤碱基嘧啶碱基DNA A、G C、T RNA A、G C、U常见碱基有五种（二）戊糖DNA：β-D-2-脱氧核糖RNA：β-D-核糖二、DNA的结构和功能（一） DNA碱基组成规律=T,G≡C；的碱基组成具有种属特异性；3.同一个体的不同器官或组织DNA的碱基组成相似；4.生物体内的碱基组成一般不受年龄、生长状况、营养状况和环境条件的影响。
（二） DNA的一级结构1.基本组成单位：脱氧核糖核苷酸（dAMP、dGMP、dCMP、dTMP）2. DNA一级结构定义：DNA分子多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸的排列顺序（也就是碱基排列顺序）。
磷酸与脱氧核糖构成骨架；方向5′——3′。
（三）DNA双螺旋结构整体右手双螺旋：两条链走向相反，长度相等。
局部特点磷酸和脱氧核糖相连而成的亲水骨架位于外侧，疏水碱基对位于内侧。
结构参数直径，每旋转一周包括10个脱氧核苷酸残基，螺距为。
稳定因素纵向—碱基堆积力（疏水力）；横向—氢键（A-T,两个氢键；G-C,三个氢键）。
DNA双螺旋结构示意图三、DNA的变性及应用（一）DNA变性和复性1.概念：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
2.本质：DNA变性的是双链间氢键的断裂。
3.现象：由于变性时双螺旋松解，碱基暴露，对260nm紫外吸收将增加，OD260值增高称之为增色效应。
（二）核酸的紫外吸收峰在260nm处。
四、RNA的结构和功能（一）概述主要有三种RNAmRNA:蛋白质合成模板；tRNA:转运氨基酸；rRNA:和蛋白质一起构成核糖体。
2.单链，链的局部可形成双链结构；3.三种RNA均在胞质中发挥功能。
（二）mRNA真核细胞mRNA一级结构特点1. 5 ′末端有帽式结构（m7GpppN）2. 3 ′末端有一段长度30-200腺苷酸构成的多聚腺苷酸的节段（polyA尾）。
3. 编码区中三个核苷酸构成一个密码子。
（三）tRNA1. 一级结构特点：分子量最小；3 ′-末端是-CCA2. tRNA二级结构的特点—三叶草形3. tRNA三级结构的特点—倒“L”字母形酶单元细目要点酶1.酶的催化作用（1）酶的分子结构与催化作用（2）酶促反应的特点（3）酶-底物复合物2.辅酶与酶辅助因子（1）维生素与辅酶的关系（2）辅酶作用（3）金属离子作用3.酶促反应动力学（1）Km和Vmax的概念（2）最适pH值和最适温度4.抑制剂与激活剂（1）不可逆抑制（2）可逆性抑制（3）激活剂5.酶活性的调节（1）别构调节（2）共价修饰（3）酶原激活（4）同工酶6.核酶核酶的概念一、酶的催化作用（一）分子组成1. 单纯酶：仅含氨基酸，如水解酶、清蛋白（二）酶的活性中心与必需基团活性中心上的必需基团包括结合基团和催化基团。
活性中心外的必需基团维持酶活性中心空间构象。
二、酶促反应特点（一）有极高的效率原因：能有效降低反应活化能（二）高度的特异性1.绝对专一性2.相对专一性3.立体异构专一性（三）酶催化活性的可调节性（四）酶活性的不稳定性三、影响酶促反应速度的因素酶浓度作用物浓度温度酸碱度激活剂抑制剂底物值—酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度值可反映酶与底物的亲和力（反比关系）；值与酶的结构、底物种类有关；温度低温对酶活性抑制是可逆的—低温保存酶试剂；高温导致酶变性失活。
竞争性抑制抑制剂与底物结构相似，可竞争非共价结合酶的活性中心，阻碍酶与底物结合；抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大速度；Vmax不变，Km增大。
底物浓度对酶促反应速度的影响米-曼氏方程温度对酶促反应速度的影响最适温度Temperature（℃）四、酶活性的调节（一）酶原与酶原的激活1.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。
2.酶原的激活：酶原在特定条件下转变为有催化活性的酶的过程。
3.酶原激活的实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。
不可逆。
（二）同工酶1.定义：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质有所不同的一组酶。
2.乳酸脱氢酶（LDH）两种亚基：M和H亚基，由不同基因编码；每个同工酶由4个亚基组成；5种同工酶在不同组织器官中分布不同；K m不同。
乳酸脱氢酶糖代谢单元细目内容糖代谢1.糖的分解代谢（1）糖酵解的基本途径、关键酶和生理意义（2）糖有氧氧化的基本途径及供能（3）三羧酸循环的生理意义2.糖原的合成与分解（1）肝糖原的合成（2）肝糖原的分解3.糖异生（1）糖异生的基本途径和关键酶（2）糖异生的生理意义（3）乳酸循环4.磷酸戊糖途径（1）磷酸戊糖途径的关键酶和重要的产物（2）磷酸戊糖途径的生理意义5.血糖及其调节（1）血糖浓度（2）胰岛素的调节（3）胰高血糖素的调节（4）糖皮质激素的调节一、糖酵解途径总结1. 细胞定位：胞液2. 能量生成：净生成2分子ATP3. 产物：乳酸4. 关键酶：己糖激酶（肝内称葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶5. 生理意义：成熟的红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解途径提供能量。
6. 底物水平磷酸化反应：1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸7. 第一阶段消耗能量，消耗能量的两步反应：葡萄糖→6-磷酸葡萄糖；6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖8. 乳酸生成需要的NADH来自3-磷酸甘油醛脱氢反应。
乙酰辅酶A彻底氧化分解（三羧酸循环）细胞定位：线粒体底物：乙酰CoA4步脱氢反应（辅酶）3个关键酶2步脱羧反应1步底物水平磷酸化反应三羧酸循环记忆歌谣柠异柠α酮琥珀二将来帮忙由酰变酸产能量琥珀脱氢变延胡苹果草酰再循环三羧酸循环小结定位线粒体底物乙酰CoA反应过程4个脱氢反应，3个NADH，1个FADH2；2个脱羧反应，生成2分子CO2；1个底物水平磷酸化：琥珀酰CoA→琥珀酸关键酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系（均催化不可逆反应）能量每轮循环生成10分子ATP调节ATP/ADP、NADH/NAD+浓度：酶活性ˉ生理意义提供能量。
能量生成：1. 一分子葡萄糖经过糖酵解生成2分子ATP；2. 一分子葡萄糖彻底氧化分解生成30或32分子ATP；3. 一分子丙酮酸彻底氧化分解生成分子ATP；4. 一分子乙酰CoA进入三羧酸循环生成10分子ATP。
二、糖原的合成与分解糖原合成糖原分解概念葡萄糖合成糖原肝糖原分解葡萄糖限速酶糖原合酶糖原磷酸化酶反应过程葡萄糖↓6-磷酸葡萄糖↓1-磷酸葡萄糖↓UDPG（活性葡萄糖）↓糖原分子上增加一个G单位供能物质：ATP、UTP糖原上的葡萄糖单位↓1-磷酸葡萄糖↓6-磷酸葡萄糖∣↓葡萄糖肌糖原不能补充血糖三、糖异生（一）定义：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原。
（二）组织定位：肝脏（主要）、肾脏（少量）（三）原料：乳酸、甘油、氨基酸、三羧酸循环中的各酸等（没有脂肪酸）。
（四）生理意义：1.维持血糖浓度恒定;2.有利于乳酸再利用;3.有利于维持酸碱平衡。
糖异生糖酵解葡萄糖-6-磷酸酶果糖-1，6-二磷酸酶、丙酮酸羧化酶磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶四、磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径的生理意义是A.为氨基酸合成提供原料B.生成NADPHC.生成磷酸丙糖D.是糖代谢的枢纽E.提供能量【正确答案】B食用新鲜蚕豆发生溶血性黄疸，患者缺陷的酶是磷酸甘油醛脱氢酶B.异柠檬酸脱氢酶C.琥珀酸脱氢酶磷酸葡萄糖脱氢酶磷酸葡萄糖酸脱氢酶【正确答案】D磷酸果糖磷酸果糖C.果糖磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖1.糖原分解首先产生的是【正确答案】D2.糖酵解直接生成时，需要消耗能量的是【正确答案】E关于己糖激酶的叙述，正确的是A.又称为葡萄糖激酶B.它催化的反应可逆C.使葡萄糖活化以便参加反应D.催化反应生成6-磷酸葡萄糖E.是糖酵解途径唯一的关键酶【正确答案】C下列有关乳酸循环的描述，错误的是A.可防止乳酸在体内堆积B.最终从尿中排出乳酸C.使肌肉中的乳酸进入肝脏异生成葡萄糖D.可防止酸中毒E.使能源物质避免损失【正确答案】B不参与三羧酸循环的是A.柠檬酸B.草酰乙酸C.丙二酸D.延胡索酸E.琥珀酸【正确答案】C生物氧化2.氧化磷酸化（1）氧化磷酸化的概念（2）两条呼吸链的组成和排列顺序（3）ATP合酶（4）氧化磷酸化的调节一、氧化磷酸化（一）概念：呼吸链电子传递的氧化过程偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。