生物化学检验考试重点知识总结教学提纲
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生化检验知识点归纳总结
生化检验知识点归纳总结一、生化检验的基本原理1. 生化检验的定义：生化检验是通过对人体的生化物质进行定量或定性的分析，以达到对体内生化状态和功能的了解的一种检验方法。
2. 生化检验的基本原理：生化检验是通过测定人体内的生化物质，如葡萄糖、蛋白质、脂类、酶等物质的含量和活性，以及相关代谢产物的浓度来反映体内生化过程的变化，为疾病的诊断、鉴别诊断和疗效监测提供重要的实验依据。
二、常用指标及其临床意义1. 血糖：血糖是人体内最主要的能量来源，其测定对糖尿病、甲状腺功能异常、妊娠、垂体功能异常等有重要的临床意义。
2. 肝功能指标：包括谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、直接胆红素、白蛋白、球蛋白、谷氨酰转肽酶等指标，可以反映肝功能的变化，对肝炎、肝硬化、药物中毒等疾病的诊断和鉴别诊断有重要意义。
3. 肾功能指标：包括肌酐、尿素氮、尿酸、血尿酸、尿蛋白、尿微量白蛋白等指标，可以反映肾脏的排泄功能和肾小球滤过功能的变化，对肾炎、肾结石、肾功能衰竭等疾病的诊断和鉴别诊断具有重要意义。
4. 血脂指标：包括总胆固醇、甘油三酯、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白等指标，可以反映血脂代谢的变化，对高血脂症、动脉粥样硬化等疾病的诊断和鉴别诊断有重要意义。
三、常见的生化检验项目1. 血清蛋白电泳：通过电泳分离血清蛋白，以及对蛋白的定量和鉴定，可以对免疫性疾病、肝病、肾病、恶性肿瘤等疾病进行诊断和鉴别诊断。
2. 血清肝功能指标：主要包括谷丙转氨酶、谷草转氨酶、碱性磷酸酶、总胆红素、直接胆红素、间接胆红素、白蛋白、球蛋白等指标的测定，用于评价肝细胞功能和肝细胞损伤的程度。
3. 血清肾功能指标：主要包括肌酐、尿素氮、尿酸、尿微量白蛋白等指标的测定，用于评价肾小球滤过功能和肾小管功能的变化。
4. 血清电解质及酸碱平衡指标：包括钠、钾、氯、钙、镁、磷酸盐、二氧化碳结合力等指标的测定，用于评价电解质的平衡和酸碱的调节功能。
四、生化检验的标本采集与储存1. 血液标本采集：在采集静脉血时一定要选择适当的静脉针头，遵循正确的穿刺技术和取血流程，尽量避免静脉内血栓的形成，尽量避免血细胞破裂。
生物化学考试复习要点总结
⽣物化学考试复习要点总结⼀、蛋⽩质的结构与功能1.蛋⽩质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋⽩质的基本组成单位，除⽢氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、⾕氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.⼀级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋⽩质⼆级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋⽩质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋⽩质带负电，溶液pH9.蛋⽩质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及⼀级结构的改变。
⼆、核酸的结构和功能1. RNA和DNA⽔解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸⼀级结构的化学键是3′，5′-磷酸⼆酯键。
4. DNA的⼆级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA⼆级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第⼆信使。
三酶1.酶蛋⽩决定酶特异性，辅助因⼦决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、⽴体异构特异性酶活性中⼼概念:必须基因集中存在，并构成⼀定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中⼼3.B族维⽣素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值⼀般由⼀个数乘以测量单位所表⽰的特定量的⼤⼩. 对于不能由⼀个数乘以测量单位所表⽰的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的⽅式表⽰。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作⽤底物相识的物质，能与底物分⼦共同竞争酶的活性中⼼。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作⽤称酶的竞争性抑制作⽤。
抑制是可逆的，抑制作⽤的⼤⼩与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：⼰糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净⽣成ATP：2分⼦ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。
（糖酵解的全部反应在胞液中进行）（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化）消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化）反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化）产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学考试重点笔记(完整版)演示教学
生物化学考试重点笔记(完整版)第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm 处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
临床医学检验技术生化重点教学提纲
临床医学检验技术生化重点生物化学检验常见考点总结一、临床化学基本概念临床化学是化学、生物化学和临床医学的结合，有其独特的研究领域、性质和作用，它是一门理论和实践性均较强的，并以化学和医学为主要基础的边缘性应用学科，也是检验医学中一个独立的主干学科。
二、临床化学检验及其在疾病诊断中的应用1. 技术方面：达到了微量、自动化、高精密度。
2•内容方面：能检测人体血液、尿液及体液中的各种成分，包括糖、蛋白质、脂肪、酶、电解质、微量元素、内分泌激素等，也包含肝、肾、心、胰等器官功能的检查内容。
为疾病的诊断、病情监测、药物疗效、预后判断和疾病预防等各个方面提供理论和试验依据，也促进了临床医学的发展。
第一章糖代谢检查一、糖的无氧酵解途径（糖酵解途径）★概念：在无氧情况下，葡萄糖分解生成乳酸的过程。
1、关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶2、三步不可逆反应：①葡萄糖磷酸化成为葡萄糖-6-磷酸，由己糖激酶催化。
为不可逆的磷酸化反应，消耗1分子ATP。
②果糖-6-磷酸磷酸化，转变为1,6-果糖二磷酸，由磷酸果糖激酶催化，消耗1 分子ATP。
是第二个不可逆的磷酸化反应。
③磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶催化将高能磷酸键转移给ADP，生成丙酮酸和ATP，为不可逆反应3、两次底物水平磷酸化(产生ATP):①1,3-二磷酸甘油酸—3-磷酸甘油酸②磷酸烯醇式丙酮酸—丙酮酸4、1分子的葡萄糖通过无氧酵解可净生成2个分子ATP，糖原可净生成3分子ATP，这一过程全部在胞浆中完成。
5、生理意义：(1)是机体在缺氧/无氧状态获得能量的有效措施。
(2)机体在应激状态下产生能量，满足机体生理需要的重要途径。
(3)糖酵解的某些中间产物是脂类、氨基酸等的合成前体，并与其他代谢途径相联系。
依赖糖酵解获得能量的组织细胞有：红细胞、视网膜、角膜、晶状体、睾丸等。
二、糖的有氧氧化★概念：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的过程，是糖氧化的主要方式。
生物化学检验考试重点知识总结
生物化学检验考试重点知识总结临床生物化学与检验第一章临床生物化学的概念：临床生物化学与是在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。
（选择题）第二章1.血浆蛋白质电泳区带顺序：前清蛋白、清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β1-球蛋白、β2-球蛋白、γ-球蛋白2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞释放紧急反应性因子，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生Hp、Cp、CRP等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。
各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内α1-酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。
3.M蛋白→多发性骨髓瘤4.清蛋白（Alb）的生理功能：①保持血浆胶体渗透压：以维持血管内外体液的平衡。
②重要的营养蛋白：用于组织蛋白的补充和修复③血浆中主要的载体蛋白：许多水溶性差的物质，可以通过与Alb的结合而运输④具有缓冲酸碱的能力：蛋白质是两性电解质5.CRP的临床意义：CRP是第一个被认识的APP。
CRP是非特异性指标，主要用于结合临床检测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎症性疾病的活动度；③检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应等（简答题）6.体液总蛋白测定的方法：凯氏定氮法是经典的蛋白质测定方法（参考方法）；双缩脲法是常规方法。
检验师生化知识点总结
检验师生化知识点总结一. 生物化学的基本概念1. 生物化学的定义：生物化学是研究生命现象中的物质合成、降解、能量转化与调节等的化学规律的学科。
2. 生物化学的特点：生命现象具有高度组织和调节性，其物质在组织与器官中有高度的组织特异性，具有高度的生物学活性，异常状态对生物体来说极为有害。
3. 生物体内的化学成分：生物体内的化学成分有机物和无机物两大类。
有机物如蛋白、糖、脂肪等,无机物如水、无机盐、杂质等。
4. 生物化学的研究内容：生物化学研究的范围非常广泛，包括细胞的成分、结构与功能，生物大分子以及其转化与调节、生物体内各种物质代谢途径、生长与发育等。
二. 生物体内物质的组成1. 水的生物学意义：水是生命的物质载体，是体内各种物质反应的场所和媒介。
水的化学性质是极其特殊的，它的极性和氢键的存在使得水具有极强的溶解能力，能够使细胞内的各种物质得以分子扩散。
生命的起源与活性与水分子结构直接有关。
2. 有机物的生物学意义：如糖、脂肪、蛋白质和核酸等都是生物体内的重要有机物，它们构成了细胞和生物体的重要组成部分，并且参与细胞代谢各种生理过程。
三. 生化反应与酶学1. 生物体内代谢反应的类型：生物体内代谢反应包括合成反应和降解反应两种，生物体内的各种代谢过程都是由一系列生物催化剂—酶来调节和加速的。
2. 酶的特性：酶是生物体内催化作用的生物大分子催化剂，能够促进特定的生化反应的进行，具有高度的催化效率，并能够选择性地催化特定的反应。
3. 酶的作用机制：酶催化反应的速度是受到多种因素的影响，如底物与酶的结合、底物的浓度、温度和pH等因素。
四. 生物体内能量与ATP1. 生物体内能量的来源：生物体内的能量来自于食物的氧化分解，通过呼吸链从食物中提取出来。
2. ATP的合成和分解过程： ATP是生物体内的能量储备物质，对细胞新陈代谢过程有着极为重要的影响。
五. 糖的代谢1. 糖的生成：生物体内的大部分糖都来自于光合作用从二氧化碳和水生成的葡萄糖。
生物化学检验复习重点
生物化学检验复习重点(总5页) -CAL-FENGHAI.-(YICAI)-Company One1-CAL-本页仅作为文档封面，使用请直接删除第六章酶学分析技术1.酶的国际单位（IU）1IU指在规定的条件下（25°C，最适pH，最适底物浓度），每分钟转化1umol底物的酶量。
2.1katal：指在规定的条件下，每秒钟转化1umol底物的酶量。
3.抑制剂：凡是能降解酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。
4.连续检测法：是测定底物或产物随时间的变化量，在酶促反应的线性期每间隔一定时间测定一次产物或底物的变化量，根据其变化量间接求出酶活性浓度，又称速率法。
5.同工酶：同一种属中由不同基因或等位基因所编码的多肽链单体、纯聚体或杂化体，具有相同的催化功能，但其分子组成、空间构想、理化性质、生物学性质以及器官分布和细胞内定位不同的一类酶。
6.亚型：也称同工型，指基因在编码过程中由于翻译后修饰的差异所形成的多种形式的一类酶。
7.米氏常数Km：是酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度，一般是在10¯6~10¯2mol/L之间，是酶的特异性常数之一，只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。
8.简述同工酶产生的机理：①不同基因位点编码②由等位基因变异编码产生③多肽链化学修饰产生第七章蛋白质检验1.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性疾病等组织损伤侵害、诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞通过释放紧急反应性细胞因子IL-1、IL-6、TNF，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、触珠蛋白、铜蓝蛋白、C3、C4、纤维蛋白原、C-反应蛋白和血清淀粉样蛋白A等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程称为急性时相反应（APR）.参与急性时相反应的蛋白称为急性时相反应蛋白。
2.M蛋白：又称单克隆免疫球蛋白，是一种单克隆B细胞异常增殖时产生的，具有相同结构和电泳行为的免疫球蛋白分子或其分子片段，一般无抗体活性。
1_生物化学考试提纲(1)(1)
名词解释:1.生物大分子：主要指蛋白质，核酸，多糖，蛋白聚糖和复合脂类等。
2. 肽链：是由一个氨基酸a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。
3.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸的排列顺序。
4.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正，负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。
5.蛋白质的变性作用：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。
6.DNA的变性：在某些理化因素作用下DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂使双链DNA解链为单链的过程。
7.Tm值：在DNA解链过程中，A260的值达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度。
8.DNA的复性：当变性条件缓慢去除后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一过程称为DNA的复性。
9.酶的活性中心：必需基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上却彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域，能与底物特异结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
10.酶的专一性：一种酶只能催化一种或一类化合物，或一种化学键，发生一定的化学反应，生成一定的产物，这种特性称为酶的专一性或特异性。
11.Km值：Km等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，即当V=1∕2 Vmax时，Km=[S],Km单位为mol∕L。
12.酶原及酶原的激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。
在一定条件下，酶原受到某种因素作用后分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，使其转变成具有活性的酶，这一过程称为酶原的激活。
13.氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶连反应。
14.底物水平磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物由于脱氢或脱水引起分子内部能量重新分布而产生高能键，所形成的高能键直接转移给ADP而产生ATP的过程。
检验师生物化学知识点
检验师生物化学知识点
1. 蛋白质化学：包括蛋白质的结构、性质、分类和功能。
了解氨基酸的结构和性质，以及蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
熟悉蛋白质的理化性质，如溶解性、电泳行为和沉淀反应。
2. 酶学：酶的定义、分类和催化机制。
了解酶的命名法和国际系统分类法。
掌握酶促反应动力学，包括米-曼氏方程和酶活性的调节。
3. 糖代谢：了解碳水化合物的分类和结构。
掌握糖酵解、糖有氧氧化、糖原合成和分解的过程及关键酶。
熟悉糖异生和血糖调节的机制。
4. 脂质代谢：包括脂质的分类、结构和功能。
了解脂肪酸的β-氧化、脂肪酸合成和磷脂的合成与降解过程。
5. 核苷酸代谢：了解核苷酸的结构和功能。
掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成与分解途径。
6. 肝功能检查：包括肝功能试验的目的和意义。
熟悉血清酶学指标（如谷丙转氨酶、谷草转氨酶等）、胆红素、蛋白质和脂质代谢指标在肝功能评估中的应用。
7. 肾功能检查：了解肾功能试验的目的和意义。
掌握血清肌酐、尿素氮、尿酸等指标在肾功能评估中的应用。
8. 分子生物学技术：包括聚合酶链式反应（PCR）、实时荧光定量 PCR、基因测序等技术的原理和应用。
以上是检验师生物化学的一些重要知识点，涵盖了蛋白质、酶、糖、脂质、核苷酸等方面的内容。
这些知识点对于理解生物体的代谢过程、疾病的发生机制以及实验室检测的原理和结果解释都非常重要。
检验师知识点总结生化
检验师知识点总结生化一、基本概念1. 生物分子的结构和功能：生物分子是构成细胞的基本物质，包括蛋白质、核酸、脂质和碳水化合物等。
它们在细胞内发挥着重要的生物功能，如酶促反应、信号传导等。
2. 酶的性质和功能：酶是生物催化剂，能够加速生物反应的速率。
了解酶的性质和功能对于理解生物代谢和疾病机制至关重要。
3. 代谢途径和调控：代谢是细胞内物质转化的过程，包括能量代谢和物质代谢。
了解代谢途径和调控机制有助于理解疾病的发生和发展。
4. 细胞信号传导：细胞通过信号分子进行相互通讯，调控细胞的生理和病理过程。
理解细胞信号传导对于探索疾病的分子机制具有重要意义。
5. 细胞器的结构和功能：细胞内的各种器官协同合作，完成细胞的生命活动。
了解细胞器的结构和功能可以帮助理解各种细胞生理和病理过程。
二、生物分子检测与分析1. 蛋白质测定：蛋白质是生命活动的重要组成部分，对蛋白质的定量和质量分析有助于研究生物学问题和诊断疾病。
2. 核酸检测：核酸是遗传信息的载体，对DNA和RNA的检测可以帮助诊断遗传性疾病和研究基因表达调控机制。
3. 碳水化合物测定：碳水化合物是细胞的能量来源，对碳水化合物的测定可以帮助了解细胞的能量代谢情况。
4. 脂质分析：脂质在细胞膜的结构和功能中起着重要作用，对脂质的分析可以帮助理解细胞膜的生物学功能和疾病发生的机制。
5. 生物分子相互作用：生物分子之间存在着复杂的相互作用关系，了解生物分子的相互作用对于研究细胞生物学和疾病的发生有重要意义。
三、免疫学基础1. 免疫系统的结构和功能：免疫系统是人体抵抗病原体的重要防线，了解免疫系统的结构和功能对于疾病的治疗和预防具有重要意义。
2. 抗体的结构和功能：抗体是免疫系统产生的特异性蛋白质，具有特异的识别和结合能力，对于抗体的结构和功能进行深入了解可以帮助理解免疫应答的机制。
3. 免疫细胞的类型和功能：免疫系统中存在多种免疫细胞，如T细胞、B细胞、巨噬细胞等，它们在免疫应答和细胞免疫中发挥着重要作用。
生物化学重点知识点归纳总结
生物化学重点知识点归纳总结第一节蛋白质结构和功能重点章节考试大纲及考分预测氨基酸的分类蛋白质的分子结构蛋白质的变性一、氨基酸与多肽（一）蛋白质的元素组成及特点蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
氮最恒定平均为16%。
（二）蛋白质的基本结构蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外，其无D、L之分）（三）氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸8（脯亮亮苯蛋丙缬色）极性中性氨基酸7（冬天谷苏丝酪半光甘）酸性氨基酸 2碱性氨基酸 3记忆方法：冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。
（四）肽键和肽链1.肽键：概念：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。
2.肽链：有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。
（寡肽和多肽）二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
（一条线）2.主要的化学键：肽键。
3.意义：一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。
（二）蛋白质的二级结构1.定义：某一段肽链的局部空间结构。
（弹簧）2.主要的化学键：氢键。
3.蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
α-螺旋特点：①主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。
②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。
氢键维持了α-螺旋结构的稳定。
③α-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。
（三）蛋白质的三级结构概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。
（整条肽）主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。
（四）蛋白质的四级结构概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。
（多条链）主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。
成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。
（五）蛋白质的空间构象蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣（帮助多肽链正确折叠）的参与。
临床检验 生物化学 考试重点
很多生化成分受膳食影响，因此，采血前 要确认病人是否空腹。 标准真空采血管 采用国际通用的头盖和标签颜色显示 采血管内忝加剂种类和试验用途。可根据 需要选择相应的盛血试管。 普通血清管 红色头盖，采血管内有促凝剂，适用于急 诊血清生化试验。肝素抗凝管 绿色头盖， 采血管内添加有肝素。适用于红细胞脆性 试验、血气分析、红细胞压积试验、血沉 及普通生化测定，不适于做血凝试验。 EDIA抗凝管 紫色头盖，适用于一般血 液学检验，不适用于凝血试验。枸橼酸钠 凝血试验管 浅蓝头盖，适用于凝血实验， 抗凝剂与血液的比例是１：９。枸橼酸钠 血沉试验管 黑色头盖，抗凝剂与血液的 比例为１：４。
第二节 标本的处理 １. 抗凝剂 对抗凝剂的一般要求是用量 少、溶解度大、不影响测定。生化检验常用 的抗凝剂有以下几种： 肝素 、 草酸钾一氟 化钠 ，草酸钾一氟化钠是血糖 测定标本常使用的抗凝剂。２．防腐剂 常 用的防腐剂有：浓盐酸 、甲苯 、冰醋酸 。 第三节 影响检验结果的生物学因素 生理因素的影响：１．年龄 个体一般可 分为新生儿期、儿童期、成年期和老年期四 个阶段。２．性别，３． 体型，４．妊娠 ，５．昼夜节律的变化(时间)。６．运动。 饮食和药物的影响：１．饮食的影响，饮 食对体液生化成分的影响取决于饮食的成分 和进食时间。一般主张空腹12小时以后取血 。２．药物和毒物的影响。
第三章 生物化学检验实验室基本知识 第二节 实验用玻璃仪器 实验用玻璃仪器分为容器类和量器类。容 器类玻璃仪器包括试管、烧杯、锥形瓶、滴瓶 、漏斗等。量器类玻璃仪器用于计量溶液体积 ，不可用做实验容器，包括量筒、移液管、吸 量管、容量瓶、滴定管等。量筒不能用做反应 容器，不能装热的液体，更不可对其加热。容 量瓶不能在烘箱中烘烤，不许以任何形式对其 加热。 第三节 实验方法的选择 实验方法的分级：根据分析方法的准确性 与精密度的不同，将其分为决定性方法、参考 方法和常规方法三级。标准试剂的分级：在临 床化学中将其分为三级。一级标准品(原级参考 物)、二级标准品(次级参考物)、控制物。
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生物化学检验考试重点知识总结临床生物化学与检验第一章临床生物化学的概念：临床生物化学与是在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。
（选择题）第二章1.血浆蛋白质电泳区带顺序：前清蛋白、清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β1-球蛋白、β2-球蛋白、γ-球蛋白2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞释放紧急反应性因子，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生Hp、Cp、CRP等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。
各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内α1-酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。
3.M蛋白→多发性骨髓瘤4.清蛋白（Alb）的生理功能：①保持血浆胶体渗透压：以维持血管内外体液的平衡。
②重要的营养蛋白：用于组织蛋白的补充和修复③血浆中主要的载体蛋白：许多水溶性差的物质，可以通过与Alb的结合而运输④具有缓冲酸碱的能力：蛋白质是两性电解质5.CRP的临床意义：CRP是第一个被认识的APP。
CRP是非特异性指标，主要用于结合临床检测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎症性疾病的活动度；③检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应等（简答题）6.体液总蛋白测定的方法：凯氏定氮法是经典的蛋白质测定方法（参考方法）；双缩脲法是常规方法。
7.清蛋白可与阴离子染料溴甲酚绿（BCG）或溴甲酚紫（BCP）结合，而球蛋白基本不结合这些染料。
8.前清蛋白（PA）：在正常血清蛋白电泳（SPE）中显示在清蛋白前方故而得名，生理功能：PA为运载蛋白和组织修补材料。
临床意义：①属负性APP；②作为营养不良的指标；③作为肝功能不全的指标。
9.触珠蛋白（Hp）又称为结合珠蛋白，在SPE中位于α2区带，为α2β2四聚体。
生理功能：主要能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，为机体有效的保留铁。
临床意义：①溶血性疾病;②当烧伤和肾病综合征使Alb大量丢失时，大分子Hp常明显增加;③雌激素使Hp减少，多数急慢性肝病包括急性病毒性肝炎和伴黄疸的肝硬化患者，由于雌激素分解代谢减少，血浆Hp可降低。
10.转铁蛋白（Tf）临床意义：①用于贫血的诊断，缺铁性贫血时，Tf代偿性合成增加；②作为营养状态的一项指标，在营养不良及慢性肝病时下降;③是负性APP，而妊娠和应用雌激素时则增高。
11.简述测定体液总蛋白六种方法的性能特点及其适用范围。
蛋白质测定一般利用下列四种蛋白质特有的性质或结构：①重复的肽链结构；②酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；③与色素结合能力；④沉淀后借浊度过光折射测定。
以上这些原理不仅适合于生物样品总蛋白的测定，也可以用于分离出的蛋白质组分测定。
第三章1.血糖：是指血液中的葡萄糖。
正常情况下空腹血糖浓度相对恒定在3.89～6.11mmol/L(70～110mg/dl)2.降低血糖的激素：胰岛素（是由胰腺的胰岛B(β)细胞所产生的多肽激素）升高血糖的激素：胰高血糖素（是由胰岛A(α)细胞分泌的一种多肽），肾上腺素（是肾上腺髓质分泌的儿茶酚胺类激素），生长激素，皮质醇3.糖尿病的定义：糖尿病是一组由于胰岛素分泌不足或（和）胰岛素作用低下而引起的代谢性疾病，其特征是高血糖症。
糖尿病的典型症状为多食、多饮、多尿和体重减轻，有时伴有视力下降，并容易继发感染，青少年患者可出现生长发育迟缓。
长期的高血糖症将导致多种器官的损害、功能紊乱和衰竭，尤其是眼、肾、神经、心血管系统。
糖尿病可并发危及生命的糖尿病酮症酸中毒昏迷和非酮症高渗性昏迷。
4.糖尿病的分型：根据病因分为四大类：1型糖尿病（病因：胰岛B细胞破坏，导致胰岛素绝对不足）、2型糖尿病（病因不明确，含胰岛素抵抗、胰岛素分泌不足等）、其他特殊类型糖尿病、妊娠期糖尿病（GDM).5.糖尿病的诊断标准（简答/论述）：①DM的典型症状（如多食、多饮、多尿和无原因体重减轻等），同时随机血糖浓度≥11.1mmol/L（200mg/dl）；②空腹血浆葡萄糖浓度（FPG）≥7.0mmol/L(126mg/dl)；③口服葡萄糖耐量（OGTT）实验中2h血浆葡萄糖浓度（2h-PG）≥11.1mmol/L(200mg/dl).（注：以上三种方法都可以单独用来诊断DM，其中任何一种出现阳性结果，必须随后用三种方法中任意一种进行复查才能确诊。
）6.什么是OGTT，其用途是什么？口服葡萄糖耐量试验（OGTT）：是在口服一定量葡萄糖后2h内做系列血浆葡萄糖浓度测定，以评价个体的血糖调节能力的标准方法,对确定健康和疾病个体也有价值。
OGTT的用途：①诊断GDM；②诊断IGT；③有无法解释的肾病、神经病变或视网膜病变，其随机血糖<7.8mmol/L，可用OGTT评价。
在此时如有异常OGTT结果，不代表有肯定的因果关系，还应该排除其他疾病；④人群筛查，以获取流行病学数据。
7.诊断DM应使用血浆或血清标本血浆标本专用抗凝剂：氟化钠-草酸（盐）钾混合物。
8.糖化血红蛋白（GHb）反映的是过去6-8周的平均血糖浓度。
糖化清蛋白浓度反映的是近2～3周血糖的情况。
（所有糖化清蛋白都是果糖胺）9.糖尿病的早期筛查指标包括：①免疫学标志物（包括ICA、IAA、GAD抗体和IA-2抗体）；②基因标志物（如HLA的某些基因型）；③胰岛素分泌（包括空腹分泌、脉冲分泌和葡萄糖刺激分泌）；④血糖（包括IFG和IGT）。
10.糖尿病的临床诊断标准：（简答）DM的实验室诊断指标包括：血糖（包括空腹与随机）；OGTT。
DM的临床诊断并不困难，根据“三多一少”症状（多饮、多食、多尿、体重减轻）和血糖浓度升高（FPG≥7.0mmol/L或随机血糖浓度≥11.1mmol/L）即可诊断。
虽然OGTT试验2h血糖（2h PG）≥11.1mmol/L也可诊断DM，但是由于OGTT重复性差，操作繁琐，所以临床一般不用于DM 诊断。
11.DM慢性并发症的实验室监测指标包括：①血糖与尿糖；②糖化蛋白（如GHb与果糖胺）；③尿蛋白（微量清蛋白尿与临床蛋白尿）；④其他并发症评估指标（如肌酐、胆固醇和甘油三酯等）；⑤胰腺移植效果评估指标（如C肽和胰岛素）。
12.低血糖诊断标准：空腹血糖参考下限为2.78mmol/L(50mg/dl).第四章1.血浆脂类包括游离胆固醇（FC）、胆固醇酯（CE）、磷脂（PL）、甘油三酯或三酰甘油（TG）、糖酯、游离脂肪酸（FFA）等。
（记缩写）2.血浆脂蛋白依据各种脂蛋白的水化密度及电泳迁移率的不同分为:①超速离心法②电泳法。
超速离心法（是密度梯度离心法）将血浆脂蛋白按密度由低到高分为：CM（乳糜微粒）、VLDL（极低密度脂蛋白）、（IDL中间密度脂蛋白）、LDL（低密度脂蛋白）、HDL（高密度脂蛋白）。
3.载脂蛋白：（简答）⑴其定义：脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白。
⑵其生理功能：①载脂蛋白构成并稳定脂蛋白的结构；②修饰并影响与脂蛋白代谢有关的酶的活性；③作为脂蛋白受体的配体，参与脂蛋白与细胞表面脂蛋白受体的结合及其代谢过程。
血浆载脂蛋白的特征：4.乳糜微粒（CM）运载外源性甘油三酯（TG）正常空腹血液中没有CM；CM脂质含量高。
极低密度脂蛋白（VLDL）运载内源性甘油三酯（TG）；低密度脂蛋白（LDL）将胆固醇（TC）从肝脏转运到外周组织；高密度脂蛋白（HDL）将胆固醇（TC）从外周组织转送到肝脏。
5.降低血TC、TG、LDL和升高血HDL是防治动脉粥样硬化性心脑血管疾病的重要措施。
6.脂蛋白代谢的关键酶有：脂蛋白脂肪酶（LPL）、卵磷脂胆固醇酯酰转移酶（LCAT）、肝脂酶（HTGL )或HL）、HMGCOA还原酶。
第五章1.⑴酶催化化学反应的能力称为酶活性。
（定义）⑵1976年对酶活性单位定义为：在特定的条件下，一分钟内使底物转变一微摩尔的酶量为一个国际单位。
(3)各国学者几乎都习惯用U/L来表示体液中酶催化浓度。
(4)LD（LD1、LD2、LD3、LD4、LD5）(5)最常用的同工酶分析方法：电泳法2.血清酶包括：（选择）⑴血浆特异酶：凝血酶原、ChE、铜氧化酶【铜蓝蛋白（Cp）】、脂蛋白酯酶等。
⑵非血浆特异酶：①外分泌酶：胰淀粉酶（AMS/AMY）；②细胞酶（大部分非血浆特异酶都是细胞酶）：转氨酶、LD、CK3.血清酶的来源与去路来源：①血浆特异酶②非血浆特异酶：外分泌酶、细胞酶去路：①尿排②肝或网状内皮系统的清除③在血管内失活和分解④转入其他体液4.血清酶变化的病理机制：(简答/论述)⑴酶合成异常：①合成减少：肝损害时合成酶的能力受损，血清中相应酶减少慢性肝病是更为显著。
②合成增多：细胞对血清酶的合成增加或酶的诱导作用是血清酶活性升高的重要原因。
⑵酶释放增加：酶从病变（或损伤）细胞中释放增加是疾病时大多数血清酶增高的主要机制，其影响因素有:①细胞内外酶浓度的差异；②酶的相对分子质量；③酶的组织分内；④酶在细胞内的定位和存在形式。
⑶酶排出异常5.血清酶的生理差异：性别、年龄、进食、运动、妊娠、其他。
（多选）6.血清酶活性浓度测定中，标本的采集、运输与保存的技术误差因素（解答，多选）：①溶血：大部分酶在细胞内外浓度差异明显，且其活性远高于血清，少量血细胞的破坏就可能引起血清中酶明显升高，1-2小时内必须离心。
②抗凝剂（用肝素影响最小）：EDTA、草酸盐、柠檬酸盐可抑制需Ca2+的AMY。
肝素适用于急诊时迅速分离血浆进行测定，可使γ-GT升高，AMY降低。
③温度：大部分酶在低温中比较稳定，有些酶冰冻时不稳定。
7.试述酶促反应的动力学特征。
主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。
在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时的反应速度。
酶促反应动力学是研究酶促反应速率及其影响因素的科学。
8.酶促反应的影响因素有哪些？（简答/论述）①酶浓度：在适宜的温度、PH和底物浓度恒定时，反应速度在初始阶段与酶浓度成正比。
②底物的种类和浓度：有些酶专一性不强，可作用多种底物，则须根据需要选择合适的底物。
其他条件恒定时反应速度取决于酶和底物的浓度，如酶的浓度保持不变，则反应速度随底物浓度增加而加快。