生物化学(简答题、问答题)
基础生物化学复习题目及答案
第一章核酸一、简答题1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？4、tRNA的结构有何特点？有何功能？5、DNA与RNA的结构有何异同？6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618)二、名词解释变性与复性分子杂交增色效应与减色效应回文结构TmcAMPChargaff定律三、判断题1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。
错2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。
错3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。
对4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。
错5 核酸的紫外吸收与pH 无关。
错6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。
对7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。
对8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。
对9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。
对11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。
错14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。
对15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。
对16 核酸变性或降解时,存在减色效应。
错18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。
对四、选择题4 DNA 变性后(A)A 黏度下降B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D)A 核糖体B 病毒C端粒酶 D 核酶9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D)A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C)A、ACUB、ACTC、UCA D TCA13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D)A、CAUB、UGCC、CGU D UAC五、填空题1 核酸的基本结构单位就是核苷酸。
生物化学试题及答案(期末用)
生物化学试题及答案（期末用）生物化学试题及答案维生素一、名词解释1、维生素二、填空题1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。
2、维生素按溶解性可分为和。
3、水溶性维生素主要包括和VC。
4、脂脂性维生素包括为、、和。
三、简答题1、简述B族维生素与辅助因子的关系。
【参考答案】一、名词解释1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。
二、填空题 1、辅因子；2、水溶性维生素、脂性维生素；3、 B族维生素；4、 VA、VD、VE、VK；三、简答题 1、V 需要该因子的酶生化作用有机辅因子名称及符号 B 1脱羧酶转移羧基 TPP（焦磷酸硫胺素） B 2FMN（黄素单核苷酸）氧化酶传递氢（电子） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） CoA-SH（CoA） B 3酰化酶转移酰基 acylcarrier protein (ACP) (酰基载体蛋白) +NAD（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸、CoⅠ） B 5各种脱氢酶传递氢（电子） +NADP（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸、CoⅡ） B 6转氨酶、脱羧酶转移氨基 PLP（磷酸吡哆醛/胺PMP） B 7各种羧化酶参与CO固定 2BCCP（生物素羧基载体蛋白） B 11转移甲基、亚甲基一碳单位代谢的各种酶类亚胺甲基、甲酰基 FH或THFA（四氢叶酸） 4B 12变位酶转移甲基脱氧腺苷钴胺素生物氧化一、名词解释1.生物氧化2.呼吸链3.氧化磷酸化4. P/O比值二、填空题1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。
3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。
4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。
5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。
医学生物化学试题及答案
医学生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 以下哪个是细胞内能量的主要来源？A. 蛋白质B. 脂肪C. 碳水化合物D. 维生素答案：C2. 酶的催化作用机理是什么？A. 改变反应的平衡状态B. 降低反应的活化能C. 增加反应物的浓度D. 提高反应的温度答案：B3. 人体中哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 甘氨酸B. 色氨酸C. 丙氨酸D. 谷氨酸答案：B4. 以下哪种维生素是脂溶性的？A. 维生素B1B. 维生素CC. 维生素AD. 维生素D答案：D5. DNA复制的起始点是什么？A. 启动子B. 终止子C. 原点D. 增强子答案：C6. 以下哪个过程是细胞周期的第一阶段？A. G0期B. G1期C. S期D. G2期答案：B7. 细胞膜的主要组成成分是什么？A. 蛋白质B. 核酸C. 脂质D. 碳水化合物答案：C8. 以下哪个是细胞凋亡的主要特征？A. 细胞体积增大B. 细胞核分裂C. 细胞膜破裂D. 细胞形态完整答案：D9. 以下哪个是细胞信号传导的第二信使？A. ATPB. cAMPC. 钙离子D. 激素答案：B10. 以下哪个是细胞呼吸的主要场所？A. 细胞核B. 线粒体C. 细胞质D. 内质网答案：B二、填空题（每空2分，共20分）1. 细胞内蛋白质合成的主要场所是______。
答案：核糖体2. 细胞膜的流动性主要由______层的脂质双层结构决定。
答案：磷脂3. 细胞周期中，DNA复制发生在______期。
答案：S期4. 酶的活性中心通常含有______。
答案：氨基酸残基5. 细胞凋亡是一种______的细胞死亡方式。
答案：程序化6. 细胞内能量的主要储存形式是______。
答案：ATP7. 细胞内蛋白质的合成过程需要______的参与。
答案：mRNA8. 细胞膜上的受体蛋白质主要负责______。
答案：信号识别9. 细胞呼吸的最终产物是______。
答案：水和二氧化碳10. 细胞内蛋白质的降解过程发生在______。
生物化学(名词解释及简答题)
生物化学(名词解释及简答题)生物化学1、生物化学的主要内容是什么？答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能（二）物质代谢及其调控（三）遗传信息的贮存、传递与表达2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。
氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。
羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。
因此氨基酸具有两性解离的性质。
在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。
当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。
3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。
蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。
4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面：1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。
2.调节身体功能3. 供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具有较严格的选择性。
3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。
4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。
8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
生物化学考试题
生物化学考试题1.简答题（每题5分，共50分）a) 请简述蛋白质是如何在细胞内合成的。
b) 请解释DNA和RNA的结构和功能。
c) 请简要说明葡萄糖的代谢途径。
d) 解释ATP在细胞内的作用。
e) 解释细胞色素P450及其在药物代谢中的作用。
f) 请解释酶的特性和催化机制。
g) 请解释DNA修复的不同机制。
h) 请解释细胞内信号传导的过程。
i) 解释氧化磷酸化和光合作用的关系。
j) 解释核糖体的结构和功能。
2.选择题（每题2分，共40分）从以下选项中选择正确答案。
a) DNA双链的连接方式是：A. 磷酸键连接B. 氢键连接C. 硫键连接D. 碳键连接b) 下列哪个物质不是细胞色素P450的辅助因子：A. NADPHB. 氧气C. 酶D. 金属离子c) 下列哪个不是细胞内信号传导的传递方式：A. 激素传导B. 神经传导C. 胞吞作用D. 转录传导d) 下列哪个不是酶的特性：A. 可逆性B. 高效性C. 特异性D. 可再生性e) 氧化磷酸化在细胞中发生在：A. 内质网B. 线粒体C. 细胞核D. 溶酶体f) 下列哪个不是DNA修复机制：A. 直接修复B. 错误配对修复C. 碱基切割修复D. 甲基化修复g) 下列哪个不是RNA的结构特点：A. 双链结构B. 脱氧核糖C. 碱基配对D. 磷酸骨架h) ATP是细胞内的能量货币，其全称为：A. Adenosine triphosphateB. Adenosine tetraphosphateC. Adenosine pentaphosphateD. Adenosine hexaphosphatei) 下列哪个不是葡萄糖的代谢途径：A. 糖解B. 糖原合成C. 糖异生D. 三羧酸循环j) 下列哪个不是细胞色素P450在药物代谢中的作用：A. 增加药物毒性B. 降解药物C. 活化药物D. 减少药物效果3.论述题（30分）请选择一道题目进行论述。
题目：解释光合作用的细胞生物化学过程及产物。
生物化学简答题
生物化学简答题1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。
答：产生ATP的途径要紧有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。
氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的要紧途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化进程。
例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反映，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，通过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这确实是通过氧化磷酸化产生了ATP。
底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的进程。
例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反映中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这确实是通过底物水平磷酸化产生了ATP。
2．简述酶作为生物催化剂与一样化学催化剂的共性及其特性。
（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改转变学放映速度，不能改转变学反映的平稳点，酶本身在化学反映前后也不改变；可降低化学反映的活化能。
（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调剂操纵，活力与辅助因子有关。
3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发觉。
乙醛酸循环反映分为五步（略）。
总反映说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或变成葡萄糖乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变成糖的途径。
3. 简述氨基酸代谢的途径。
生物化学问答题(2)
1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述DNA双螺旋结构的基本特点？1953年，沃森和克里克发现了dna双螺旋的结构；主链(backbone)由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。
主链有二条,它们似“麻花状”绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。
主链处于螺旋的外侧。
碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。
同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。
配对碱基总是a与t和g与c。
碱基对以氢键维系，a与t间形成两个氢键，g与c间形成三个氢键。
螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。
3、tRNA的各级结构有何特点？tRNA的一级结构特征：（1）由70~90个核苷酸组成单链；2)含较多的稀有碱基：（3）5’端多为p G, 3’端多为CCA OHtRNA的二级结构特征：（1）三叶草形 (2)四臂四环tRNA的三级结构特征：tRNA在二级结构基础上进一步折叠扭曲形成“倒L型”4、DNA和RNA的在组成和结构上有何异同？1、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？Gly的R基为一个氢原子，在蛋白质中提供的空间位阻最小.是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具有旋光性.容易形成转角Pho的R基的环状结构，不易转动，且多聚Pho不具酰胺氢，不能形成链内氢键，在螺旋处形成结节，而易产生转角2、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？这是因为蛋白质颗粒表面带有很多极性基团，如－NH3+、-COO-－、-OH、-SH、-CONH2等和水有高度亲和性。
当蛋白质和水相遇时，在其表面形成一层水膜。
水膜的存在使蛋白质颗粒相互隔开。
颗粒之间不会碰撞而聚集成大颗粒。
另外，在非等电点状态时，同一蛋白质的不同分子带同种电荷因同性相斥，总要保持一定距离，不致互相凝集沉淀。
生物化学试题及答案
生物化学试题及答案一、选择题1. 生物化学是一门研究生物体内化学物质及其相互作用的学科，其研究的对象主要是：A. 有机物B. 无机物C. 生物大分子D. 化学反应答案：C2. 下列哪个是人体内最重要的有机物质？A. 脂肪B. 糖类C. 蛋白质D. 维生素答案：C3. 生物大分子中，起着遗传信息传递作用的是：A. 蛋白质B. 糖类C. 脂肪D. 核酸答案：D4. 下列哪种物质是构成细胞膜的主要组成成分？A. 糖类B. 脂肪C. 蛋白质D. 核酸答案：B5. 酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，其催化作用会受到以下哪一个因素的影响？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 以上都是答案：D二、简答题1. 请简要介绍核酸的结构和功能。
答：核酸是生物体内重要的生物大分子，包括DNA和RNA。
其结构由糖类、磷酸和碱基组成。
核酸的功能包括存储、传递和表达遗传信息等。
其中，DNA负责存储生物体的遗传信息，而RNA参与遗传信息的传递和蛋白质合成过程。
2. 请解释酶的作用原理及其在生物体内的重要性。
答：酶是一类特殊的蛋白质，可以催化生物体内的化学反应，降低反应所需的能量垒，从而加速反应速率。
酶的作用原理基于“锁与钥”模型，即酶与底物的结合是高度特异性的，类似于钥匙与锁的配对。
生物体内有数千种不同的酶，在代谢、合成、降解等众多生物化学反应中发挥着关键的作用。
三、论述题生物化学的研究对理解生命的本质、人体健康和疾病的发生发展起着重要的作用。
通过研究生物体内的分子机制和代谢途径，可以揭示生物体的结构与功能之间的关联，为新药开发和疾病治疗提供理论基础。
1. 生物体内化学物质的结构与功能之间的关系生物体内的化学物质包括蛋白质、核酸、糖类和脂肪等，它们的结构决定了它们的功能。
例如，蛋白质的三维结构决定了其特定的功能，如酶的催化活性和抗体的识别能力。
另外，核酸的碱基序列决定了遗传信息的编码和传递，而糖类和脂肪则在细胞膜的构建和维护中发挥着重要作用。
生物化学 问答题
蛋白质化学四、问答题1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？3．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
4．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？5．蛋白质的β—折叠结构有何特点？6．简述蛋白质变性作用的机制。
7．什么是蛋白质的变性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？8．蛋白质有哪些重要功能。
9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。
其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。
10．分别指出下列酶能否水解与其对应排列的肽，如能，则指出其水解部位。
肽酶(1)Phe-Arg-Pro 胰蛋白酶(2)Phe-Met-Leu 羧肽酶B(3)Ala-Gly-Phe 胰凝乳蛋白酶(4)Pro-Arg-Met 胰蛋白酶11．用下列哪种试剂最适合完成以下工作:溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过酸、丹磺酰氯(DNS-Cl)、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸(异硫氰酸苯酯)、胰凝乳蛋白酶。
(1)测定一段小肽的氨基酸排列顺序(2)鉴定小于10-7克肽的N-端氨基酸(3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。
如有二硫键，应加何种试剂？(4)水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键(5)水解由甲硫氨酸羧基形成的肽键(6)水解由碱性氨基酸羧基形成的肽键12．扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。
(1)在低pH时沉淀。
(2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。
生物化学简答题
1、酮体生成和利用的生理意义。
（1）酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
3、酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
4、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。
5、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用特点：①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。
说明底物和酶的亲和力明显下降。
举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物6、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。
生物化学试题及答案
生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 细胞内能量的主要储存形式是：A. 蛋白质B. 核酸C. 糖原D. 三磷酸腺苷（ATP）答案：D2. 下列哪种物质是DNA复制的原料？A. 氨基酸B. 核苷酸C. 脂肪酸D. 葡萄糖答案：B3. 酶的催化作用主要依赖于：A. 酶的化学性质B. 酶的空间结构C. 酶的浓度D. 酶的pH值答案：B4. 细胞呼吸的主要场所是：A. 细胞核B. 内质网C. 线粒体D. 高尔基体答案：C5. 蛋白质合成的场所是：A. 细胞核B. 内质网C. 核糖体D. 线粒体答案：C6. 下列哪种物质是细胞膜的主要组成成分？A. 蛋白质B. 核酸C. 脂质D. 糖类答案：C7. 细胞周期中，DNA复制发生在：A. G1期B. S期C. G2期D. M期答案：B8. 细胞凋亡是由哪种信号触发的？A. 外部信号B. 内部信号C. 环境因素D. 疾病答案：B9. 哪种维生素是血红蛋白合成的必需成分？A. 维生素AB. 维生素BC. 维生素CD. 维生素D答案：B10. 细胞内蛋白质的主要降解场所是：A. 细胞核B. 线粒体C. 内质网D. 溶酶体答案：D二、填空题（每空1分，共20分）1. 细胞内主要的遗传物质是______。
答案：DNA2. 细胞膜的流动性主要依赖于其组成成分中的______。
答案：脂质3. 细胞内负责蛋白质合成的细胞器是______。
答案：核糖体4. 细胞呼吸过程中，能量的主要储存形式是______。
答案：ATP5. 细胞周期中，细胞核分裂发生在______期。
答案：M期6. 细胞凋亡是一种______的细胞死亡方式。
答案：程序性7. 细胞内负责蛋白质降解的细胞器是______。
答案：溶酶体8. 细胞内负责DNA复制的酶是______。
答案：DNA聚合酶9. 细胞内负责转录的酶是______。
答案：RNA聚合酶10. 细胞内负责翻译的细胞器是______。
生物化学简答题
一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?（P51）1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成二三四级结构被破坏，导致其天然部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失2.因素：物理（加热，紫外线，X射线，高压，超声波），化学：极端Ph即强酸或强碱，重金属离子，丙酮等有机溶剂。
3.本质：天然蛋白质特定的空间构象被破坏（从有序的空间结构变为无序的空间结构）4.特性：理化性质改变：溶解度降低，不对称性增加，溶液黏度增加，易被蛋白酶降解，结晶能力丧失生物活性丧失：酶蛋白丧失催化活性，蛋白类激素丧失调节能力，细菌，病毒等蛋白丧失免疫原性二、比较DNA和RNA分子组成的异同。
(P58）相同：DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基不同：戊糖种类不同，DNA中为脱氧核糖，RNA中为核糖。
个别碱基不同，二者除都含有AGC外，DNA还有的胸腺嘧啶T，RNA还含有鸟嘌呤U三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?（P88）1.抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性用心结合2.抑制剂与底物存在竞争，即两者不能同时结合活性中心3.抑制剂结合抑制底物，从而抑制酶促反应4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用5.动力学参数Km增大，Vmax不变。
四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?（1）氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给02，结果呼吸链中断，细胞因室息而死亡。
（2）亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。
部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe？*——高铁血红蛋白，且含量达到20%～30%时，高铁血红蛋白（Fe3*）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合，从而使细胞色素aas的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。
生物化学复习题简答题答案
生物化学复习题第一章绪论1.简述生物化学的定义及生物化学的研究范围。
(P1)答：定义：生物化学就是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
研究范围：第一方面是关于生命有机体的化学组成、生物分子，特别的生物大分子的结构、相互关系及其功能。
第二方面是细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进行的化学过程。
第三方面是组织和器官机能的生物化学。
2.简述生物化学的发展概况(了解)答：生物化学经历了静态生化—动态生化—机能生化这几个历程。
生物化学的发展经历了真理与谬误斗争的曲折道路，同时也是化学、微生物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。
展望未来，以生物大分子为中心的结构生物学、基因组学和蛋白质组学、生物信息学、细胞信号传导等研究显示出无比广阔的前景。
现代生物化学从各个方面融入生命科学发展的主流当中，同时也为动物生产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。
３、简述生物化学与其他学科的关系。
(了解)答：生物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究手段，如电子显微镜，超离心、色谱、同位素示踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为生物化学的发展提供了强有力的工具。
4.简述动物生物化学与动物健康和动物生产的关系。
答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响的规律，是提高饲料营养作用的基础。
2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过生化的检查，可帮助疾病的诊断。
第二章蛋白质1.蛋白质在生命活动中的作用有哪些？(了解)答：1.催化功能。
2.贮存于运输功能。
3.调节功能.。
4.运动功能。
5.防御功能。
6.营养功能。
7.作为结构成分。
8.作为膜的组成成分。
9.参与遗传活动2.何谓简单蛋白和结合蛋白？(P23-24)答：简单蛋白：（又称单纯蛋白质）经过水解之后，只产生各种氨基酸。
生物化学问答题(含答案)
蛋白质化学1．蛋白质：是一类生物大分子，有一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定的序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2．标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
7．氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值的影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在，且净电荷为0，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点9．缀合蛋白质：含有非氨基酸成分的蛋白质10．蛋白质的辅基：缀合蛋白所含有的非氨基酸成分12．肽键：存在与蛋白质和肽分子中，是有一个氨基酸的ɑ-羧基与另外一个氨基酸的ɑ-氨基缩合时形成的化学键14．肽：是指由2个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子15．氨基酸残基：肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸残基16．多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽18．生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质，它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽，它们可以被直接吸收。
20．蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的链接顺序，简称为氨基酸序列，蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构21．蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列式连续的，主链构象通常是规则的23．蛋白质的超二级结构：又称模体基序，是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特定构象单元，如ɑɑ、βɑβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等24．蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间分布，蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构的基础上进一步折叠的结果。
26．蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以有不止一条肽链构成，但都有特定且相对独立的三级结构，且是由一个共价键连接的整体，该结构单位称为该蛋白质的一个亚基27．蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为该蛋白质的四级结构35．变构蛋白：具有下列特性蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点，配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，及从一种构象转换成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合36．变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子42．蛋白质的等电点：蛋白质是两性的电解质其解离状态受溶液的PH值影响，在某一PH值条件下，蛋白质的净电荷为0，该PH值称为该蛋白质的等电点44．蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变，变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。
(完整word版)生物化学简答题
描述DNAA的双螺旋结构提出的依据,模型特点并分析说明这一结构所包含的重要的生物学意义.答：DNA双螺旋结构提出的主要依据:1.chargaff规则。
Chargaff规则指出所有生物的DNA中，不考虑种属，嘌呤的总数与嘧啶的总数总是相等，即A+G=T+C。
该规则是建立在DNA三维结构的关键，提供了线索去探寻DNA遗传信息是如何被编码的以及如何从亲代传递到子代的.2.DNA特异X线衍射图谱.Rosalind Franklin 和Maurice Wilkins 采用X射线分析DNA,通过图谱推测,分子是双螺旋，在其长轴的方向上，两个碱基的距离为0。
34nm,双螺旋的螺距为3.4nm.双螺旋结构模型特点:1。
两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，两条链均为右手螺旋，螺旋表面具有大沟和小沟,螺旋直径为2nm2.磷酸与脱氧核糖在外侧,DNA形成分子的骨架结构，嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋内侧，碱基平面与纵轴近似垂直，糖环的平面与纵轴平行。
3.碱基平面之间相距0。
34nm,两个核苷酸之间的夹角为36度，则中心轴每旋转一周有10.5个核苷酸，每一转的高度为3.4nm4。
两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键结合在一起。
A与T配对，形成两个氢键，G与C配对，形成三个氢键。
因此之间的链接较稳定.5.碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。
但根据碱基配对原则，一条多核苷酸链的序列被确定后,另一条互补链序列也就确定了.生物学意义:1.说明了遗传信息是由双螺旋结构碱基的序列所携带.2.两条链严格的碱基互补配对暗示了遗传信息精确传递的方式—-半保留复制。
简述底物水平磷酸化和氧化磷酸化的区别答1。
底物水平磷酸化是有机物质在分解代谢过程中形成的高能中间产物促使ADP生成ATP的过程，与氧的存在与否无关。
它也是厌氧生物获取能量的唯一方式。
2.电子传递体系磷酸化是电子经呼吸链传递到达氧而生成水时，所释放的能量偶联ADP磷酸化生成ATP 过程，是需氧生物生成ATP的主要方式。
生物化学考试题及答案
生物化学考试题及答案
1. 问题：什么是生物化学？
答案：生物化学是研究生物体中分子和化学反应的科学领域。
2. 问题：生物体中最常见的有机分子是什么？
答案：蛋白质是生物体中最常见的有机分子之一。
3. 问题：什么是酶？
答案：酶是一种催化剂，可以加速化学反应的速度。
4. 问题：DNA是什么？
答案：DNA是一种储存遗传信息的分子。
5. 问题：ATP在细胞中的作用是什么？
答案：ATP在细胞中作为能量分子，用于驱动各种代谢过程。
6. 问题：什么是氧化还原反应？
答案：氧化还原反应是电子的转移过程，其中一种物质（氧化剂）失去电子，另一种物质（还原剂）获得电子。
7. 问题：什么是光合作用？
答案：光合作用是植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物质的过程。
8. 问题：DNA复制是什么过程？
答案：DNA复制是指将一个DNA分子复制成两个完全相同的DNA分子的过程，发生在细胞分裂前。
9. 问题：什么是脂质？
答案：脂质是一类生物分子，具有较高的疏水性，包括脂肪、脂肪酸和磷脂等。
10. 问题：什么是核酸？
答案：核酸是一类生物分子，包括DNA和RNA，它们在细胞中承担遗传信息传递和蛋白质合成的功能。
以上是一些常见的生物化学考试题及答案。
希望对你的学习有所帮助！。
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简答题、问答题
1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?
答：组成蛋白质的氨基酸有20种。
结构特点：（1）除脯氨酸是α-亚氨基酸外，所有氨基酸均为α-氨基酸；（2）除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子（分子中第二个碳，Cα）均为不对称碳原子，D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸；（3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链R 的不同。
2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?
答：蛋白质分子结构分为一、二、三、四级；维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键），次级键（疏水键）。
3、酶作为一种生物催化剂有何特点?
答：酶具有高效性、专一性、活性可调性。
4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。
答：
必需基团
5、说明米氏常数的意义及应用。
答：米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
应用：
（1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km 值，与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH 、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度无关。
（2）K m 值可用于表示酶和底物亲和力的大小。
（3）当使用酶制剂时，可以根据K m 值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据K m 值估算出酶能够获得多大的反应速度。
6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用?
答：竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活性。
非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。
可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核酸的合成受阻而死亡。
不可逆抑制剂：有机磷农药能共价结合胆碱酯酶活性中心上的羟基，使胆碱酯酶失活。
临床药物解磷定（PAM ）可解除有机磷化合物对胆碱酯酶的抑制。
7、简述糖酵解的生理意义。
答：（1）糖酵解是机体在缺氧情况下迅速获得能量的重要方式。
例如剧烈｛ 活性中心内 活性中心外
维持酶活性中心的空间构象 ｛ 结合基团：能与底物结合 催化基团：催化底物发生化学反应
运动时，骨骼肌处于相对缺氧状态，则糖酵解过程加强，以补充运动所需能量。
在某些病理情况下，如严重贫血、失血、休克、呼吸障碍、循环障碍等，因氧供应不足，组织细胞也可增强糖无氧分解，以获得少量能量。
（2）氧供应充足的条件下，某些组织细胞如红细胞、视网膜、睾丸、白细胞、肿瘤细胞等，其所需能量仍由糖酵解供应。
红细胞缺少线粒体，不能进行有氧分解，维持红细胞结构和功能所需的能量全部依赖糖无氧分解获得。
（3）为体内其它物质的合成提供原料。
8、简述三羧酸循环的特点及生理意义。
答：特点：（1）三羧酸循环必须在有氧条件下进行。
（2）三羧酸循环是机体主要的产能途径，每一次三羧酸循环共生成12分子ATP。
（3）三羧酸循环是单向反应体系。
生理意义：（1）糖的有氧氧化是机体获得能量的主要方式；（2）三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路（3）糖有氧氧化是体内物质代谢相互联系的枢纽。
9、简述磷酸戊糖途径的生理意义。
答：（1）生成5-磷酸核糖；（2）生成NADPH。
10、计算1mol软脂酸氧化分解成CO2和H2O产生的ATP物质的量。
答：（1）1分子软脂酸活化，消耗2分子ATP；
（2）1分子软脂酸经7次β-氧化，生成8分子乙酰辅酶A；每一次β-氧化生成5个ATP。
1分子乙酰辅酶A经三羧酸循环生成12分子ATP；
净生成：5*7+8*12-2=129
11、脂肪酸的分解代谢要经历哪几个阶段?
4个步骤：
（1）脂肪酸的活化，生成脂酰辅酶A;
（2）脂酰辅酶A进入线粒体；
（3）脂肪酸的β-氧化：脱氢、水化、再脱氢、硫解，生成乙酰辅酶A;
（4）乙酰辅酶A经三羧酸循环氧化分解为二氧化碳和水。
12、简述一碳单位的生理功能。
答：一碳单位的主要功能，是作为合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料，在核酸的生物合成中起重要作用。
故一碳单位代谢与细胞增殖、组织生长等过程密切相关。
一碳单位还参与体内许多甲基化反应过程，如卵磷脂的合成。
一碳单位代谢是将氨基酸分解代谢与核酸生物合成及其他代谢密切联系的纽带，对人体的生命活动有重要意义。
13、简述蛋白质的生理功能。
蛋白质是生命活动的物质基础，是人体细胞和组织的重要组成成分。
没有蛋白质就没有生命。
其主要的生理功能有：
（1）．维持组织的生长、更新和修复此功能为蛋白质所特有，不能由糖或脂类代替。
（2）．参与多种重要的生理活动如机体内的抗体（免疫功能）、酶（催化功能）、激素（调节功能）、运输氧的血红蛋白（运输功能）、参与肌肉收缩的肌动蛋白（运动功能）等，还包括胺类、神经递质、激素、嘌呤、嘧啶等。
（3）．氧化功能每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ(4.1千卡)的能量，蛋白质的这种生理功能可由糖及脂类代替。
一般情况下，蛋白质供给的能量占食物总供热量的10％～15％。
此外，有些蛋白质还具有支持或保护作用，如胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白等。