谷氨酸脱氢酶的检测方法
血清尿素氮BUN谷氨酸脱氢酶测定法作业指导书
血清尿素氮BUN谷氨酸脱氢酶测定法作业指导书1.实验原理脲酶-谷氨酸脱氢酶（Urease-GLDH）连续监测法。
尿素被脲酶水解产氨。
在NADH的存在下，氨和α-酮戊二酸反应生成谷氨酸，NADH同时被氧化成NAD＋。
NADH的减少和样品中尿素浓度成正比。
本法是连续监测法。
脲酶尿素+ 2H2O 2 NH4＋+ 2 HCO3－谷氨酸脱氢酶NH4＋+α-酮戊二酸+NADH L-谷氨酸+NAD＋+H2O2 标本：2.1 病人准备：血清无特殊要求。
要留取24小时尿样。
2.2 类型：血清、血浆（不可使用肝素铵）、新鲜尿液。
无溶血和凝块的血清，如果必须使用血浆，建议使用无铵离子的抗凝血剂，如EDTA和肝素钠。
用新鲜尿液作样品时，用蒸馏水作1:100稀释。
3. 标本存放：血清或血浆稳定性：4～25℃保存可稳定7天；-20℃保存可稳定1年。
尿液稳定性：20～25℃保存可稳定2天；4～8℃保存可稳定7天；-20℃保存可稳定1个月。
4. 标本运输：常温条件下保存运输。
5. 标本拒收标准：细菌污染的标本。
6. 实验材料6.1 试剂：申能尿素测定试剂盒（142 3107170 1 试剂1：6×64ml＋试剂2：6×16ml）6.1.1 试剂组成试剂1：Tris缓冲液pH7.8 120mmol/Lα-酮戊二酸7mmol/LADP 0.6mmol/L谷氨酸脱氢酶≥1000U/L脲酶≥6000U/L试剂2：NADH 0.25mmol/L6.1.2 试剂准备：试剂为即用式。
6.1.3 试剂稳定性与贮存试剂保存于2～25℃，若无污染，可稳定至失效期。
试剂不可冰冻。
6.1.4 变质指示：当试剂有看得见的微生物生长，有浊度，或者未开盖的液体有沉淀时，表明试剂已变质，不能继续使用。
6.1.5 注意事项：此试剂为体外诊断用。
不要入口，吞下有害。
保护剂为叠氮钠，避免接触皮肤及粘膜，与下水管中的铅反应形成爆炸性化合物，即使只含有少量的叠氮钠，如果排向下水道请用大量的水冲洗。
血清尿素氮谷氨酸脱氢酶测定法
血清尿素氮（BUN）谷氨酸脱氢酶测定法1.实验原理脲酶-谷氨酸脱氢酶（Urease-GLDH）连续监测法。
尿素被脲酶水解产氨。
在NADH的存在下，氨和α-酮戊二酸反应生成谷氨酸，NADH同时被氧化成NAD ＋。
NADH的减少和样品中尿素浓度成正比。
本法是连续监测法。
脲酶尿素+ 2H2O 2 NH4＋+ 2 HCO3－谷氨酸脱氢酶NH4＋+α-酮戊二酸+NADH L-谷氨酸+NAD＋+H2O2 标本：2.1 病人准备：血清无特殊要求。
要留取24小时尿样。
2.2 类型：血清、血浆（不可使用肝素铵）、新鲜尿液。
无溶血和凝块的血清，如果必须使用血浆，建议使用无铵离子的抗凝血剂，如EDTA和肝素钠。
用新鲜尿液作样品时，用蒸馏水作1:100稀释。
3. 标本存放：血清或血浆稳定性：4～25℃保存可稳定7天；-20℃保存可稳定1年。
尿液稳定性：20～25℃保存可稳定2天；4～8℃保存可稳定7天；-20℃保存可稳定1个月。
4. 标本运输：常温条件下保存运输。
5. 标本拒收标准：细菌污染的标本。
6. 实验材料6.1 试剂：申能尿素测定试剂盒（142 3107170 1 试剂1：6×64ml＋试剂2：6×16ml）6.1.1 试剂组成试剂1：Tris缓冲液pH7.8 120mmol/Lα-酮戊二酸7mmol/LADP 0.6mmol/L谷氨酸脱氢酶≥1000U/L脲酶≥6000U/L试剂2：NADH 0.25mmol/L6.1.2 试剂准备：试剂为即用式。
6.1.3 试剂稳定性与贮存试剂保存于2～25℃，若无污染，可稳定至失效期。
试剂不可冰冻。
6.1.4 变质指示：当试剂有看得见的微生物生长，有浊度，或者未开盖的液体有沉淀时，表明试剂已变质，不能继续使用。
6.1.5 注意事项：此试剂为体外诊断用。
不要入口，吞下有害。
保护剂为叠氮钠，避免接触皮肤及粘膜，与下水管中的铅反应形成爆炸性化合物，即使只含有少量的叠氮钠，如果排向下水道请用大量的水冲洗。
血清尿素氮BUN谷氨酸脱氢酶测定法
血清尿素氮BUN谷氨酸脱氢酶测定法1.实验原理脲酶-谷氨酸脱氢酶（Urease-GLDH）连续监测法。
尿素被脲酶水解产氨。
在NADH的存在下，氨和α-酮戊二酸反应生成谷氨酸，NADH同时被氧化成NAD＋。
NADH 的减少和样品中尿素浓度成正比。
本法是连续监测法。
脲酶尿素+ 2H2O 2 NH4＋+ 2 HCO3－谷氨酸脱氢酶NH4＋+α-酮戊二酸+NADH L-谷氨酸+NAD＋+H2O2 标本：2.1 病人准备：血清无特殊要求。
要留取24小时尿样。
2.2 类型：血清、血浆（不可使用肝素铵）、新鲜尿液。
无溶血和凝块的血清，如果必须使用血浆，建议使用无铵离子的抗凝血剂，如EDTA和肝素钠。
用新鲜尿液作样品时，用蒸馏水作1:100稀释。
3. 标本存放：血清或血浆稳定性：4～25℃保存可稳定7天；-20℃保存可稳定1年。
尿液稳定性：20～25℃保存可稳定2天；4～8℃保存可稳定7天；-20℃保存可稳定1个月。
4. 标本运输：常温条件下保存运输。
5. 标本拒收标准：细菌污染的标本。
6. 实验材料6.1 试剂：奥林巴斯尿素测定试剂盒试剂1：＋试剂2：6.1.1 试剂准备：试剂为即用式。
6.1.2 试剂稳定性与贮存试剂保存于2～25℃，若无污染，可稳定至失效期。
试剂不可冰冻。
6.1.3 变质指示：当试剂有看得见的微生物生长，有浊度，或者未开盖的液体有沉淀时，表明试剂已变质，不能继续使用。
6.1.4 注意事项：此试剂为体外诊断用。
不要入口，吞下有害。
保护剂为叠氮钠，避免接触皮肤及粘膜，与下水管中的铅反应形成爆炸性化合物，即使只含有少量的叠氮钠，如果排向下水道请用大量的水冲洗。
应采取必要的预防措施使用试剂。
6.2 校准品：使用奥林巴斯公司提供的校准品对自动分析仪进行校准，具体参见生化检验校准品和质控品.SOP 文件。
6.3 质控品：具体参见生化检验校准品和质控品.SOP文件。
7. 仪器：奥林巴斯AU2700生化分析仪8. 操作步骤8.1 项目基本参数：参见生化检验奥林巴斯AU2700生化分析仪项目测定参数.SOP文件8.2 仪器操作步骤：参见生化检验奥林巴斯AU2700生化分析仪操作规程.SOP文件9. 检验结果的判断与分析10. 质量控制：在每一批标本中都应把非定值血清水平I 与II质控做为未知标本进行分析，以2S为质控警告限，3S为失控限，绘制质控图，判断是否在控。
谷氨酸脱氢酶(GDH)试剂盒说明书
谷氨酸脱氢酶（GDH）试剂盒说明书谷氨酸脱氢酶（Glutamate dehydrogenase，GDH）试剂盒说明书微量法100管/96样注意：正式测定前务必取23个预期差异较大的样本做预测定测定意义：GDH（EC 1.4.1.2）广泛分布于植物中，和谷氨酸合成酶（GOGAT）共同参与谷氨酸的合成，在氨同化和转化成有机氮化合物的代谢中起重要作用。
测定原理：GDH催化NH4+、α酮戊二酸和NADH，生成谷氨酸和NAD+，引起340nm吸光度下降。
通过测定340nm吸光度的下降速率，计算GDH活性。
需自备的仪器和用品：紫外分光光度计/酶标仪、台式离心机、水浴锅、可调式移液器、微量石英比色皿/96孔板、研钵、冰和蒸馏水。
试剂组成和配制：提取液：液体100mL×1瓶，4℃保存；试剂一：液体20mL×1瓶，4℃保存；试剂二：粉剂×2瓶，4℃保存；粗酶液提取：细菌或培养细胞：先收集细菌或细胞到离心管内，离心后弃上清；按照细菌或细胞数量（104个）：提取液体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细菌或细胞加入1mL提取液），超声波破碎细菌或细胞（冰浴，功率20％或200W，超声3s，间隔10s，重复30次）；8000g 4℃离心10min，取上清，置冰上待测。
组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL提取液），进行冰浴匀浆。
8000g 4℃离心10min，取上清，置冰上待测。
血清（浆）样品：直接检测。
测定步骤：1、分光光度计或酶标仪预热30min以上，调节波长至340nm，蒸馏水调零。
2、样本测定（1）在试剂二中加入10mL试剂一充分溶解混匀，置于37℃（哺乳动物）或25℃（其它物种）水浴5min；现配现用（配好后12h内用完）；（2）在微量石英比色皿或96孔板中加入10μL样本和190μL试剂二，混匀，立即记录340nm处20s时的吸光值A1和 5min20s后的吸光值A2，计算ΔA=A1A2。
人谷氨酸脱氢酶(GDH)酶联免疫分析
人谷氨酸脱氢酶(GDH)酶联免疫分析（ELISA）试剂盒使用说明书本试剂仅供研究使用目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆及相关液体样本中人谷氨酸脱氢酶(GDH)含量。
实验原理：本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人谷氨酸脱氢酶(GDH)水平。
用纯化的人谷氨酸脱氢酶(GDH)抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单抗的微孔中依次加入谷氨酸脱氢酶(GDH)，再与HRP 标记的谷氨酸脱氢酶(GDH)抗体结合，形成抗体-抗原-酶标抗体复合物，经过彻底洗涤后加底物TMB 显色。
TMB 在HRP酶的催化下转化成蓝色，并在酸的作用下转化成最终的黄色。
颜色的深浅和样品中的谷氨酸脱氢酶(GDH)呈正相关。
用酶标仪在450nm 波长下测定吸光度（OD 值），通过标准曲线计算样品中人谷氨酸脱氢酶(GDH)浓度。
试剂盒组成：样本处理及要求：1.血清：室温血液自然凝固10-20 分钟，离心20 分钟左右（2000-3000 转/分）。
仔细收集上清，保存过程中如出现沉淀，应再次离心。
2.血浆：应根据标本的要求选择EDTA、者柠檬酸钠或肝素作为抗凝剂，混合10-20 分钟后，离心20 分钟左右（2000-3000 转/分）。
仔细收集上清，保存过程中如有沉淀形成，应该再次离心。
3.尿液：用无菌管收集，离心20 分钟左右（2000-3000 转/分）。
仔细收集上清，保存过程中如有沉淀形成，应再次离心。
胸腹水、脑脊液参照实行。
4.细胞培养上清：检测分泌性的成份时，用无菌管收集。
离心20 分钟左右（2000-3000 转/分）。
仔细收集上清。
检测细胞内的成份时，用PBS（PH7.2-7.4）稀释细胞悬液，细胞浓度达到100 万/ml 左右。
通过反复冻融，以使细胞破坏并放出细胞内成份。
离心20 分钟左右（2000-3000 转/分）。
仔细收集上清。
保存过程中如有沉淀形成，应再次离心。
5.组织标本：切割标本后，称取重量。
加入一定量的PBS，PH7.4。
尿素测定试剂盒(尿素酶-谷氨酸脱氢酶法)
尿素测定试剂盒（尿素酶-谷氨酸脱氢酶法）标准化操作规程1 目的规范实验室操作，保证检验工作顺利有效进行特制定此规程。
2 授权操作人经培训且考核通过的实验室检验人员。
3 适用范围：本试剂适用于体外定量检测人血清、血浆或尿液中尿素的浓度。
4 检验方法本试剂盒采用酶法测定尿素的浓度。
5 检验原理样品中的尿素在试剂中脲酶的催化下与水反应生成氨和二氧化碳，生成的氨与试剂中的α-酮戊二酸在谷氨酸脱氢酶（GLDH）的催化下产生谷氨酸，同时NADH 被氧化为NAD+，从而使340nm处的光吸收值下降。
通过监测340nm处光吸收值下降的速率，可以测定计算出样品中尿素的浓度。
尿素＋H2O−−→−脲酶2NH3＋CO2NH3＋α-酮戊二酸＋NADH −−−→−GLDH谷氨酸＋NAD＋6 标本要求6.1 血清或血浆样本应及时离心分离，不得使用溶血或被污染的样本。
血浆样本应采用肝素钠或EDTA抗凝。
请勿使用氟化物防腐的血清和肝素铵抗凝的血浆样本。
6.2 尿液样本应用无氨污染的去离子水1:20稀释后再测试，结果乘以稀释倍数。
6.3 样本应于2℃~8℃保存，以免细菌分解尿素。
7 试剂及配套品7.1试剂来源长春迪瑞医疗科技股份有限公司尿素试剂盒（酶法）7.27.3试剂的稳定性与贮存7.3.1 试剂在2℃~8℃条件下，干燥、避光、密封贮存，有效期为18个月。
7.3.2 试剂开封后在2℃~8℃条件下可稳定30天。
7.4试剂的变质指示若试剂混浊，或以水为空白在340 nm处吸光度值低于1.100A时，则不能使用。
8 实验仪器及性能指标8.1 实验仪器迪瑞CS系列全自动生化分析仪8.2试剂性能指标8.2.1 试剂空白：试剂空白吸光度：A≥1.100。
试剂空白吸光度变化率：△A/min≤0.04/min。
8.2.2 分析灵敏度：测试1mmol/L被测物时，吸光度变化率（△A/min）＜-0.005。
8.2.3 线性范围为0.2mmol/L～35.7mmol/L；线性相关系数r≥0.9900；[0.2，7] mmol/L范围内，线性绝对偏差应不超过±1.3mmol/L；（7，35.7] mmol/L范围内，相对偏差不超过±15％。
血清尿素氮BUN谷氨酸脱氢酶测定法作业指导书
血清尿素氮BUN谷氨酸脱氢酶测定法作业指导书1.实验原理脲酶-谷氨酸脱氢酶（Urease-GLDH）连续监测法。
尿素被脲酶水解产氨。
在NADH的存在下，氨和α-酮戊二酸反应生成谷氨酸，NADH同时被氧化成NAD＋。
NADH的减少和样品中尿素浓度成正比。
本法是连续监测法。
脲酶尿素+ 2H2O 2 NH4＋+ 2 HCO3－谷氨酸脱氢酶NH4＋+α-酮戊二酸+NADH L-谷氨酸+NAD＋+H2O2 标本：2.1 病人准备：血清无特殊要求。
要留取24小时尿样。
2.2 类型：血清、血浆（不可使用肝素铵）、新鲜尿液。
无溶血和凝块的血清，如果必须使用血浆，建议使用无铵离子的抗凝血剂，如EDTA和肝素钠。
用新鲜尿液作样品时，用蒸馏水作1:100稀释。
3. 标本存放：血清或血浆稳定性：4～25℃保存可稳定7天；-20℃保存可稳定1年。
尿液稳定性：20～25℃保存可稳定2天；4～8℃保存可稳定7天；-20℃保存可稳定1个月。
4. 标本运输：常温条件下保存运输。
5. 标本拒收标准：细菌污染的标本。
6. 实验材料6.1 试剂：奥林巴斯尿素测定试剂盒试剂1：＋试剂2：6.1.1 试剂准备：试剂为即用式。
6.1.2 试剂稳定性与贮存试剂保存于2～25℃，若无污染，可稳定至失效期。
试剂不可冰冻。
6.1.3 变质指示：当试剂有看得见的微生物生长，有浊度，或者未开盖的液体有沉淀时，表明试剂已变质，不能继续使用。
6.1.4 注意事项：此试剂为体外诊断用。
不要入口，吞下有害。
保护剂为叠氮钠，避免接触皮肤及粘膜，与下水管中的铅反应形成爆炸性化合物，即使只含有少量的叠氮钠，如果排向下水道请用大量的水冲洗。
应采取必要的预防措施使用试剂。
6.2 校准品：使用奥林巴斯公司提供的校准品对自动分析仪进行校准，具体参见生化检验校准品和质控品.SOP文件。
6.3 质控品：具体参见生化检验校准品和质控品.SOP 文件。
7. 仪器：奥林巴斯AU2700生化分析仪8. 操作步骤8.1 项目基本参数：参见生化检验奥林巴斯AU2700生化分析仪项目测定参数.SOP文件8.2 仪器操作步骤：参见生化检验奥林巴斯AU2700生化分析仪操作规程.SOP文件9. 检验结果的判断与分析10. 质量控制：在每一批标本中都应把非定值血清水平I与II质控做为未知标本进行分析，以2S为质控警告限，3S为失控限，绘制质控图，判断是否在控。
谷氨酸脱氢酶(GDH)检测在慢性肝炎中的应用
谷氨酸脱氢酶(GDH)检测在慢性肝炎中的应用【关键词】谷氨酰基转移酶（GDH）慢性肝炎谷氨酸脱氢酶（GDH）是一种变构酶，在体内主要的生化过程有有氧化脱氢、转氨、联合脱氢和非氧化脱氢，其中以联合脱氢最为重要，它催化可逆反应。
在人体内主要存在于细胞线粒体基质中，以肝脏含量最高，其次为肾脏、胰腺、脑、小肠黏膜及心脏等脏器。
测定外周血中该酶活性是了解肝脏实质损害的敏感指标。
血清谷氨酸脱氢酶（GDH）测定主要采用速率法。
目前，由于自动生化分析仪的普及及相应试剂盒的生产，为临床实验室进一步开展生化项目创造了有利的条件。
近几年我们实验室引进了芬兰产的SM-3000自动化分析仪，为GDH的常规测定创造了有利的条件。
为了探讨谷氨酸脱氢酶（GDH）在慢性肝炎诊断及肝实质损伤程度上的价值我们检测记录了正常人和慢性肝炎患者的血清中GDH的含量。
1 材料和方法1.1检测对象分肝病组和正常对照组,肝病组近两年来本院就诊患者共186 例，男127例，女81例，年龄16---69岁。
其中轻度慢性肝炎40 例，中度慢性肝炎69例，重度慢性肝炎77例。
慢性肝炎的诊断及临床分型按1995年第5次全国传染病与寄生虫病学术会议修定标准划分。
正常对照组选自近两年来本院健康体检者共789例，其中女297例，男492例，年龄20-55岁。
1.2实验方法丙氨酸氨基转移酶（ALT）、天门冬氨酸氨基转移酶（AST）、谷氨酸脱氢酶（GDH）。
仪器：用芬兰产的SM-3000自动化生化分析仪测定，英国郎道公司提供的校准血清对仪器进行校准；试剂均采用中生北控生物科技股份有限公司提供的试剂盒按试剂盒说明书上所提供的基本测定参数设置。
1.3统计方法两组间均值比较采用t检验。
阳性判断界限采用正常对照组的X±2s。
2结果2.1正常对照组和各组肝脏疾病的GDH测定结果如下分组例数 X±S（U/L）正常对照组 789 1.9±1.3慢性肝炎（轻度）40 8.2±3.5 ①慢性肝炎（中度）69 17.6±4.1 ②慢性肝炎（重度）77 37.9±8.9 ②注：与正常对照组比较①P ﹤0.05, ②P ﹤0.012.2GDH与常用肝功能指标阳性率比较如下表组别 ALT（%） AST（%） GDH（%）慢性肝炎（轻度） 53（21/40） 52（21/40） 55（22/40）慢性肝炎（中度） 70（48/69） 74（51/69） 80（55/69）慢性肝炎（重度） 74（57/77） 88（68/77） 92（71/77）3 讨论GDH主要存在与肝细胞线粒体基质内，而且其在肝小叶不同区域的肝细胞分布有所不同，肝小叶中央静脉周围肝细胞中活性为周边细胞的1.72[1]从我们检测结果分析中可以看出，在40例轻度慢性肝炎中，GDH的阳性率与ALT、AST等基本相同。
艾博信尿素(UREA)测定试剂盒（尿素酶-谷氨酸脱氢酶法）说明书
尿素(UREA )测定试剂盒（尿素酶-谷氨酸脱氢酶法）说明书【产品名称】尿素(UREA)测定试剂盒（尿素酶-谷氨酸脱氢酶法）【包装规格】a)试剂1：2×45mL 试剂2：1×18mL b)试剂1：4×50mL 试剂2：2×20mL c)试剂1：2×100mL试剂2：2×20mL【预期用途】用于体外定量测定人体血清中尿素的含量。
尿素是人体含氮蛋白质代谢的终产物.血清中的尿素的含量是肾功能的一个重要指标，肾脏受损或组织蛋白分解增加，尿素的值会升高；而在肝脏受损或怀孕时，血清中的尿素会降低[1]。
【检验原理】尿素+H 2O−−→−尿素酶2NH 3+CO 2NH 3+α-氧代戊二酸+NADH +H +−−→−GLDH L-谷氨酸+NAD ++H 2O此反应速度与尿素含量成正比，在340nm 处，测定固定时间间隔内NADH 吸光度值的下降速率，下降速率与样本中的尿素含量成正相关。
【主要组成成分】试剂1主要组分Tris 缓冲液100mmol/L 尿素酶20KU/L α-氧代戊二酸5.0mmol/L 谷氨酸脱氢酶（GLDH ）15KU/LProClin300适量试剂2主要组分Tris 缓冲液100mmol/L 还原型辅酶Ⅰ（NADH ）0.25mmol/LProClin300适量注：不同批号试剂盒中各组分未经试验不可互换。
【储存条件及有效期】贮存于2～8℃，有效期为18个月，生产日期、有效期见标签。
【适用仪器】艾威德AS-420/AS-660/AS-1200；日立HITACHI 7020型/7060型/7180型/7600型/LABOSPECT 008AS 型；贝克曼AU400/AU480/AU640/AU680/AU2700/AU5400/AU5800/AU5811/AU5821；佳能TBA-FX8/TBA-120FR /TBA-2000FR ；罗氏cobas 8000c 702/cobas 8000c 701/cobas 8000c 502；西门子SIEMENS ADVIA 1800/ADVIA 2400；雅培ABBOTT ARCHITECT c8000/ARCHITECT c16000/ARCHITECT ci8200；西森美康SYSMEX BM6010/C ；科华KHB 卓越310/卓越330/卓越400/卓越450/ZY-1200/ZY-1280；迪瑞CS-240/CS-T300/CS-300B/CS-380/CS-400A/CS-400B/CS-600A/CS-600B/CS-800A/CS-800B/CS-1200/CS-1200ISE/CS-1300B/CS-1400；迈瑞MINDRAY BS-220/BS-330/BS-350E/BS-380/BS-390/BS-400/BS-430/BS-600/BS-800/BS-2000M ；颐兰贝ES-200/ES-380/ES-480；赛诺迈德SUNMATIK-9050型；雷杜Chemray 420；英诺华D280；特康TC6010L ；锦瑞GS400；普康6066。
医学检验·检查项目：谷氨酸脱氢酶_课件模板
医学检验·各论：谷氨酸脱氢酶 >>>
临床意义：
GDH测定主要用于肝脏病的诊断。急 性病毒性肝炎、慢性肝炎、肝硬化血清 GDH均升高，肝细胞线粒体损伤时其酶活 性显著升高，是肝实质损害的敏感指标。 由于GDH与ALT或AST在肝内分布区域不同， 计算AST或ALT/GDH比值对肝脏病的鉴别诊 断有一定价值：急性病毒性肝炎(ALT＋AS
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临床意义：
T)/GDH＞70，而坏死性肝炎则＜10。在酒 精中毒伴肝坏死时，血清中GDH升高较其 他酶敏感，而肝癌、阻塞性黄疸时血清中 GDH变化不大。
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正常值： 0～1.5U/L。
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相关检查： 肝脏疾病超声诊断、肝病四项、乙肝两对 半（定量）、乙肝两对半（定性）、肝脏 功能相关项目、乙肝两对半。
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相关症状： 下肢肿胀和乏力、黄疸、消瘦、乏力、纳 差。
医学检验·： 肝炎双重感染、乙肝、丙型病毒性肝炎、 戊型病毒性肝炎、新生儿肝炎、甲型肝炎、 病毒性肝炎、缺血性肝炎。
谢谢！
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简介：
谷氨酸脱氢酶(GLDH或GDH)是线粒体 酶，主要存在于肝脏、心肌及肾脏，少量 存在于脑、骨骼肌及白细胞中。GDH除催 化L-谷氨酸脱氢外，还具有催化其他氨基 酸如L-缬氨酸、L-2-氨基丁酸及L-亮氨酸 脱氨。其测定方法主要是连续监测法。
肝病患者血清谷氨酸脱氢酶的检测及其预后变化规律
肝病患者血清谷氨酸脱氢酶的检测及其预后变化规律目的通过观察患者血清中谷氨酸脱氢酶（GLDH）的变化情况，以及该酶在肝细胞损害性疾病中的活性，结合谷丙转氨酶（ALT）和谷草转氨酶（AST）等指标鉴别诊断肝病的基本类型和预后的判断。
方法采用德意志临床化学协会（DGKC法）检测GLDH，同时检测AST、ALT、TB及GGT等常规生化项目，并作相关性分析，统计有关指标。
结果对于肝细胞损伤性疾病患者，血清中GLDH的活性明显高于健康者和其他疾病患者（P＜0.05）。
其中急性肝病患者GLDH阳性率可达76.0%，慢性乙型肝炎为57.5%，原发性肝癌为46.2%，肝硬化为25.6%，急性脂肪肝为71.4%。
结论谷氨酸脱氢酶作为肝细胞病变，特别是急性乙型肝炎和急性脂肪肝的诊断指标具有重要临床价值，并对指导临床治疗和预后判定具有重要意义。
标签：谷氨酸脱氢酶；肝损伤；临床应用谷氨酸脱氢酶（GLDH）为一种含锌线粒体酶，主要分布于肝脏、心肌和肾细胞线粒体的基质及内膜中，而以肝组织活性最高。
GLDH为肝线粒体特异性酶，健康人正常情况下血中含量很低，但在肝细胞损伤或坏死时可进入血流，使血清中GLDH活性明显增高。
它催化谷氨酸脱氢、脱氨最终生成α-酮戊二酸之间的可逆反应[1]。
此反应是体内大多数氨基酸经脱氢联脱氨基的关键步骤，也是体内非必需氨基酸由联合脱氨逆向反应生成的重要反应，还是连接氨基酸代谢，三羧酸循环的中心环节，故主要分布于肝细胞线粒体内的GLDH只有在肝细胞受损害时才明显升高[2]。
本文利用全自动生化分析仪AU5800系列测定各种肝病患者的血清GLDH水平，并与常规肝功能指标对比，以分析评价其临床应用意义。
1 资料与方法1.1一般资料分肝病组和正常对照值，肝病组近一年来本院就诊患者共236例，男120例，女116例，年龄12～68岁。
其中慢性肝炎80例，急性肝炎25例，原发性肝癌26例，肝硬化82例，其他肝炎23例，其中慢性肝炎的诊断及国家肝病临床分型按标准划分。
尿素酶-谷氨酸脱氢酶法
尿素酶-谷氨酸脱氢酶法尿素酶-谷氨酸脱氢酶法是一种测定尿素含量的方法，主要应用于肝功能检查、肝性脑病和肝硬化患者的诊断和监测。
尿素酶-谷氨酸脱氢酶法是将尿液中的尿素转化为谷氨酸和二氧化碳的化学反应，反应中涉及两个酶：尿素酶和谷氨酸脱氢酶。
尿素酶催化尿中的尿素水解为氨气和二氧化碳，反应公式如下：CO(NH2)2 + H2O → CO2 + 2NH3谷氨酸脱氢酶在反应中催化谷氨酸和NAD+之间的氧化还原反应，生成α-酮戊二酸、NH4+、H+和NADH，反应公式如下：L-glutamate + NAD+ ⇌ α-ketoglutarate + NH4+ + H+ + NADH反应中谷氨酸脱氢酶首先将谷氨酸氨基上的氢原子和相应的电子从底物中剥离出来，形成反应中间体α-氨基酰谷氨酸，再将这个中间体和NAD+还原成α-酮戊二酸和NADH。
1. 精确量取待测尿液0.05ml，加入反应管中。
2. 加入计量立方0.05ml。
3. 加入尿素酶溶液0.1ml，混匀后放入37℃水浴中加热反应5分钟。
5. 反应结束后，立即加入0.5ml6%三氯醋酸，加入10%硫脲0.2ml，混匀后用20% NaOH 调节pH为8.0±0.1。
6. 用0.9% NaCl稀释至2.5ml，混匀后读取吸光值。
7. 测定标准品，计算出吸光值与尿素含量之间的比例关系。
8. 用样品的吸光值除以标准样品的吸光值，得到样品中的尿素含量。
优点：1. 操作简单，结果稳定。
2. 只需少量样品，反应时间较短。
3. 灵敏度高，可检测到微量尿素。
1. 本方法只能测定尿液中的尿素含量，无法测定血液中的尿素含量。
2. 检测结果受到环境和化学试剂的影响，可能会导致误差。
3. 该方法中所用的酶和试剂比较昂贵，增加了成本。
3.谷氨酸脱氢酶测定试剂盒说明书
谷氨酸脱氢酶测定试剂盒（酶速率法）说明书【产品名称】通用名称：谷氨酸脱氢酶测定试剂盒（酶速率法）英文名称：GLDH Determination Kit【包装规格】试剂1a/试剂1b/试剂2：72ml×3/8ml×3/60ml×1、72ml×1/8ml×1/20ml×1、54ml×4/6ml×4/60ml×1、54ml×2/6ml×2/30ml×1、54ml×1/6ml×1/15ml×1、45ml×4/5ml×4/50ml×1、45ml×2/5ml×2/25ml×1、36ml×1/4ml×1/10ml×1、18ml×1/2ml×1/5ml×1【预期用途】本试剂用于体外定量测定人血清中谷氨酸脱氢酶的活性，临床上主要用于肝脏疾病分化程度的辅助诊断。
【检验原理】GLDHα-酮戊二酸+ NH3 + NADH L-Glutamate + H2O + NAD+在上述反应中，NADH被氧化成NAD+的速度与GLDH的活性成正比，在340nm波长测定NADH的下降速度，即可计算出GLDH的活性。
【主要组成成分】试剂1 Tris-HCl缓冲液100mmol/L pH 7.5、乙二胺四乙酸二钠（EDTA-2Na）2.6mmol/L、烟酰腺嘌呤二核苷酸（NADH）0.25mmol/L、乙酸铵100mmol/L试剂2 α-酮戊二酸 6.6mmol/L【储存条件及有效期】1.试剂在2~8℃密封避光保存，有效期12个月。
2.已开瓶试剂注意避免污染，2~8℃可稳定28天。
【适用仪器】本产品适用于所有开放式半自动或全自动生化分析仪。
【样本要求】新鲜血清样本：用真空采血管静脉采血，采集后尽快（2h内）分离，避免溶血，送检应及时并注意密封；22℃保存不超过8h，如不能完成应转入2~8℃冰箱保存，在48h内不能完成或者需贮存48h以上，应于-20℃保存；保持密封，避免反复冻融。
分光光度法测定谷氨酸脱氢酶所用的试剂
分光光度法测定谷氨酸脱氢酶所用的试剂分光光度法是一种常用的化学分析方法，它通过测定溶液或物质对特定波长的光的吸收或透过能力来分析样品的成分。
在生化实验中，分光光度法被广泛应用于测定各种酶的活性，其中包括谷氨酸脱氢酶。
谷氨酸脱氢酶是一种重要的生物催化剂，参与谷氨酸代谢途径中的关键步骤。
它主要负责将谷氨酸氧化为α-酮戊二酸和氨气，产生能量和氨基酸转化。
测定谷氨酸脱氢酶的活性对于研究细胞代谢和酶功能非常重要。
在进行分光光度法测定谷氨酸脱氢酶活性时，一个关键的方面是选择合适的试剂。
试剂的选择必须考虑到其对酶活性的敏感性，并且能够提供特定的检测信号。
常见的用于测定谷氨酸脱氢酶活性的试剂包括谷氨酸和辅酶NAD+。
谷氨酸是由谷氨酸酶合成的，它是一种白色晶体粉末。
当谷氨酸与谷氨酸脱氢酶反应时，产生的α-酮戊二酸会与辅酶NAD+反应生成NADH。
NADH可以吸收特定波长的光，它的浓度与谷氨酸脱氢酶的活性成正比。
通过测定NADH的吸光度，我们可以间接测定谷氨酸脱氢酶的活性。
当进行分光光度法测定谷氨酸脱氢酶活性时，需要注意一些实验细节。
试剂的配制要准确，并且需要在合适的温度下进行反应。
吸收光的波长应该选择在NADH的吸收峰位，一般在340 nm左右。
空白对照也是必需的，以排除其他物质对吸光度的影响。
在分光光度法测定谷氨酸脱氢酶活性时，我们可以通过测量样品的吸光度变化来得到谷氨酸脱氢酶的活性值。
这不仅可以帮助我们了解酶的功能和代谢途径，还可以用来评估细胞的生理状态和健康状况。
总结起来，分光光度法是一种常用的化学分析方法，可以用于测定谷氨酸脱氢酶的活性。
在测定过程中，选择合适的试剂对于获得准确的结果非常重要。
通过测量样品的吸光度变化，我们可以得到谷氨酸脱氢酶的活性值，从而了解酶的功能和细胞的代谢途径。
个人观点和理解方面，我认为分光光度法是一种非常有用的分析方法，可以帮助我们深入研究生物体内的各种酶和代谢途径。
谷氨酸脱氢酶作为一种重要的酶，在细胞代谢和健康状况中扮演着重要角色。
谷氨酸脱氢酶(GLDH或GDH)检测
迪信泰检测平台
谷氨酸脱氢酶（GLDH或GDH）检测
谷氨酸脱氢酶（Glutamate dehydrogenase, GLDH或GDH）是一种含锌线粒体酶，存在于植物以及动物肝脏、心肌及肾脏等组织中，和谷氨酸合成酶（GOGAT）共同参与谷氨酸的合成，在氨同化和转化成有机氮化合物的代谢中起重要作用。
测定原理：GDH催化NH4+、α-酮戊二酸和NADH，生成谷氨酸和NAD+，引起340nm 吸光度下降。
通过测定340nm吸光度的下降速率，计算谷氨酸脱氢酶活性。
迪信泰检测平台采用生化法，可高效、精准的检测谷氨酸脱氢酶活性变化。
此外，我们还提供其他氮代谢类检测服务，以满足您的不同需求。
生化法测定谷氨酸脱氢酶样本要求：
1. 请确保样本量大于0.2g或者0.2mL。
周期：2~3周。
项目结束后迪信泰检测平台将会提供详细中英文双语技术报告，报告包括：
1. 实验步骤（中英文）。
2. 相关参数（中英文）。
3. 图片。
4. 原始数据。
5. 谷氨酸脱氢酶活性信息。
迪信泰检测平台可根据需求定制其他物质测定方案，具体可免费咨询技术支持。
总胆红素 间接胆红素都 谷氨酸脱氢酶
总胆红素间接胆红素都谷氨酸脱氢酶总胆红素、间接胆红素和谷氨酸脱氢酶是人体内重要的生化指标之一，它们的测定可以对许多疾病的诊断和治疗提供重要的帮助。
本文将从总胆红素、间接胆红素和谷氨酸脱氢酶的定义、功能、检测方法和临床意义等方面进行介绍和探讨。
一、总胆红素的定义和功能总胆红素是由红细胞分解产生的一种黄色的化学物质，它是胆色素代谢的最终产物之一。
总胆红素在肝脏中与胆汁酸结合形成结合态胆红素，然后通过肝脏分泌到肠道中，最终被排出体外。
总胆红素的正常范围一般为3.4-17.1μmol/L。
总胆红素的功能主要是协助肝脏排泄胆汁酸和胆固醇，促进脂肪的消化和吸收。
同时，总胆红素也是人体内一种抗氧化物质，能够清除自由基，保护细胞健康。
二、间接胆红素的定义和功能间接胆红素是总胆红素的一个组成部分，它与血红蛋白结合形成的一种红色色素。
间接胆红素在肝脏中被加工转化为结合态胆红素，然后通过肝脏分泌到肠道中排出体外。
间接胆红素的正常范围一般为0-6.8μmol/L。
间接胆红素的主要功能是与血红蛋白结合，将其转化为胆红素，然后通过肝脏排泄出体外。
同时，间接胆红素也是人体内一种抗氧化物质，能够清除自由基，保护细胞健康。
三、谷氨酸脱氢酶的定义和功能谷氨酸脱氢酶是一种酶类物质，主要存在于肝脏、心肌、肾脏、红细胞等组织中。
谷氨酸脱氢酶的正常范围一般为5-40U/L。
谷氨酸脱氢酶的主要功能是参与人体内的氨基酸代谢过程，将谷氨酸转化为酮戊二酸，同时也参与葡萄糖、脂肪酸等物质的代谢过程。
谷氨酸脱氢酶的活性水平可以反映肝脏和心肌等组织的代谢情况，同时也可以作为某些疾病的诊断和治疗指标。
四、总胆红素、间接胆红素和谷氨酸脱氢酶的检测方法总胆红素、间接胆红素和谷氨酸脱氢酶的检测方法主要包括生化分析、免疫学分析和电化学分析等。
生化分析是目前常用的一种检测方法，通过测定血液中总胆红素、间接胆红素和谷氨酸脱氢酶的水平，可以对肝功能、胆道梗阻、溶血性贫血等疾病进行诊断和治疗。
肝硬化血清谷氨酸脱氢酶和总胆汁酸的检测
感染 者为 ９人 ， 二者合并感 染者 为 ３人 ， 酒精性 肝硬 化 １ 例 ， ｌ 药 物性肝硬化 ４例 ， 隐源性肝硬化 ２例 。对 照组 ３ ０例 ， 其中急性肺
炎 ｌ １例 ， 性 胃肠 炎 ｌ 急 ９例 ， ２ 男 ｌ例 ， ９例 ， 龄 ２ 女 年 ８～６ ５岁 ， 平
与胆红素代谢相类似 的“ 肝肠循环 ” 生物模 式 。因此 ， 很多 肝 、 胆 及肠道疾病均可影响胆 汁酸合 成 、 泌和再循 环过程 ， 而使血 分 从
清总胆 汁酸水平 发生 变化 。由于 Ｔ Ａ在肝脏 内合 成 ， Ｂ 因而 肝脏
疾 患对 Ｔ Ａ的 影 响 最 为 直 接 和 重要 。 血 清 Ｔ Ａ 的水 平 能 够 反 映 Ｂ Ｂ
２ｌｅＣ ｅｔｃｅ ， ａｒｗ Ｐ， ｉ ｅ Ａ，ｔ １ ｉ ｃ ｓｓ ｎ ａｓ ｋ ｒ Ｓ Ｊｚ ｉ ｄ ｅ Ｊ ａ Ｒ Ｎｓ ｔＪ ｅ ａ．Ｄｒ ｔ ｓｅｍｅｔ ｂｔ ｅ ａ
ｏ ｈ ｃ ａ ｉｍ ｏ ａｓ ｄ ｓ ｒ ｍ ｉ ｃｄ ｌｖ ｌｉ ｈ ｏ ｉ ｉ— ｆ ｔｅ ｍｅ ｈ ｎ ｓ ｆ ｒａｒ ｉｅ ｅ ｕ ｂ ｌ ａ ｉ ｅ ｅ ｃ ｒ ｎ ｃｌ ｅ ｎ ｖ
检 验 ， 计 分 析 应 用 ＳＳ Ｉ． 件 包 。 统 Ｐ ＳＯ ０软
』 清病毒学标志及 Ｃ Ｂ型超声等影像学检 查综合判 断 ， 分患 ｆ ｆ Ｌ Ｔ、 部
者 经肝 活 检 确 诊 。所 有 患 者 均 无 肝 外 胆 道 系 统 阻 塞 的证 据 。对
肝 硬 化组 ８ 患 者 Ｇ Ｄ 为 ２ ． ０例 ＬＨ １９±１． ｕ Ｔ Ａ 为 ５． ８７ｍＩ、 Ｂ ２３ ４ ７ １￣ｏ Ｌ 非 肝 病 对 照 组 分 别 为 ８６ ±３９ ｍ ｕ 、 ２５ ± － ．ｐ ｌ ， ３ ｍ ／ ． ． Ｉ １． ８ ６， ｌＬ 肝 硬 化 组 均 明 显 高 于 非 肝 病 对 照 组 （ ．ｐ ／ ， ｍｏ Ｐ均 ＜０ ０ ） ．５ 。 两组 血清 Ａ 亦有 差 异 （ ０ ０ ） Ｐ＜ ． ５ 。按 Ｃ ｉ ｈｌ ｄ—ｐ ｇ 级 不 同 ， ｕ ｈ分 各组 肝硬 化 患 者 Ｇ Ｄ Ｔ Ａ也 不 相 同 ， 中 以 Ｃ ｉ ｐ ｇ 级 Ｌ Ｈ、Ｂ 其 ｈｌ ｄ— ｕｈ分 Ｃ级 的 患 者 Ｇ Ｄ Ｔ Ａ水 平 最 高 ， 别 达 ３． Ｌ Ｈ、 Ｂ 分 ３ １±２ ． Ｉ、 １９ ｍ ｕ ９ ． ３ ． ￣ ｌＬ 与 Ｃ ｉ ｐ ｇ 级 Ｂ级 和 Ａ级 均 有 统 计 学 ５ ３± ７ ２ｐ ／ ， ｈ ｄ— ｕｈ分 ｍｏ ｌ
谷氨酸脱氢酶 12.4
谷氨酸脱氢酶12.4摘要：1.谷氨酸脱氢酶简介2.谷氨酸脱氢酶的作用3.谷氨酸脱氢酶与疾病的关系4.谷氨酸脱氢酶检测方法5.谷氨酸脱氢酶的正常值及临床意义正文：谷氨酸脱氢酶（glutamic acid dehydrogenase，GAD）是一种在生物体内发挥重要作用的酶，其主要功能是参与氨基酸代谢，将谷氨酸转化为α-酮戊二酸，同时将NAD+还原为NADH。
该酶广泛存在于各种组织中，包括肝脏、肾脏、心脏、肌肉和大脑等。
谷氨酸脱氢酶的作用主要体现在以下几个方面：1.代谢氨基酸：谷氨酸脱氢酶是氨基酸代谢的关键酶之一，参与多种氨基酸的代谢过程，如谷氨酸、缬氨酸、异亮氨酸等。
2.产生能量：通过将谷氨酸脱氢转化为α-酮戊二酸，同时将NAD+还原为NADH，谷氨酸脱氢酶参与线粒体内的三羧酸循环，产生能量。
3.调节神经递质：谷氨酸脱氢酶与神经递质的合成和代谢密切相关，例如，它是谷氨酸和天冬氨酸代谢的关键酶，这两种神经递质在大脑中具有重要作用。
谷氨酸脱氢酶与疾病的关系：1.肝脏疾病：在肝细胞中毒坏死性疾病、急慢性肝炎、肝硬化时，谷氨酸脱氢酶明显升高。
2.心肌疾病：在心肌梗死、心肌炎等心肌疾病时，谷氨酸脱氢酶也会升高。
3.肾脏疾病：在肾功能不全、肾衰竭等肾脏疾病时，谷氨酸脱氢酶可出现异常。
谷氨酸脱氢酶的检测方法主要有两种：连续监测法和酶联免疫吸附法（ELISA）。
连续监测法通过对谷氨酸脱氢酶活性的连续检测，了解其动态变化，对疾病的诊断和治疗具有一定的指导意义。
酶联免疫吸附法则是一种定性或定量检测方法，通过测定谷氨酸脱氢酶的含量，判断疾病的程度。
谷氨酸脱氢酶的正常值因年龄、性别、生理状态和检测方法的不同而有所差异。
一般来说，男性血清谷氨酸脱氢酶的正常值为0～8U/L，女性为0～7U/L。
在肝细胞中毒坏死性疾病、急慢性肝炎、肝硬化时，谷氨酸脱氢酶明显升高；在肝癌、梗阻性黄疸时，谷氨酸脱氢酶也可升高。
血清谷氨酸脱氢酶的检测及临床意义
血清谷氨酸脱氢酶的检测及临床意义
李招权;魏明竟
【期刊名称】《国际检验医学杂志》
【年(卷),期】2001(022)004
【摘要】谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogenase,GDH,EC1.4.1.3)为含锌线粒体酶,在血清中酶活力极低.理化性质:GDH是一种别构蛋白,由六种相同的亚基组成,分子量约为336kD,pI 4.83,由glnA基因编码,在氨基酸代谢中起重要作用.检测方法:分光光度法和荧光光度法.临床意义:可作为肝脏疾病较特异、灵敏的检测指标,也可作为判断病损程度、疗效、预后的指标,具有应用和开发前景.
【总页数】2页(P209-210)
【作者】李招权;魏明竟
【作者单位】第三军医大学检验系临检教研室,重庆,400038;第三军医大学检验系临检教研室,重庆,400038
【正文语种】中文
【中图分类】Q554.9
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GLDH检测方法
(Glutamate Dehydrogenase)
SDZ500140
1. 目的
本程序是为了建立谷氨酸脱氢酶（Glutamate Dehydrogenase）的活性检测方法，适用于GLDH成品的活性检测。
2. 检测
2.1原理
α-Ketoglutarate + NH3 + NADH + H+L-Glutamate+ NAD+ +H2O
NADH的消耗可以通过340nm的光吸收进行检测。
2.2试剂：
A 0.1 M Tris-HCl 缓冲液, pH 8.3
B 1.5M NH4Cl溶液
C 0.225M α-酮戊二酸溶液(pH 7.0-9.0)
D 7.5mM NADH溶液
E 酶稀释液: 0.1 M Tris-HCl 缓冲液, pH 8.3
试剂的配制方法详见各试剂配制记录,配制人员需完整填写配制记录。
3 操作规程：
3.1仪器参数设定
若仪器中无已保存参数，按以下参数设定。
若已有相关参数，调取后确认。
检测方法：动力学扫描
测量波长：340nm 测量时间：180s
延迟时间：60s 积分时间：120s
系数/因子：6.776 测量温度：30±1℃
3.2 样品准备
若待测样品为固体，可以按10mg 样品/1000ul 超纯水比例溶解。
溶解后于2-8度放置30min。
3.3 检测方法
3.3.1 在石英比色皿中加入2.5ml 试剂A, 200ul试剂B,100ul 试剂C, 100ul D于30度孵育
2min。
3.3.2 加入50ul 样品后, 温和混匀后开始测定。
3.3.3 测定结束后，记录相应数值：起始读数、△A/min test、活性值（U/ml）。
3.3.4 活性值（U/ml）范围为0.1-0.3U/ml，若超出范围，待测样品需经试剂D稀释后再
次进行检测。
3.3.5测定样品前需检测空白反应值，即其他操作不变，用500ul E代替样品加入比色皿后
进行反应,测定△A/min blank。
3.3.6计算公式活性(U/ml) =(△A/min test-△A/min blank)×6.776×df （稀释倍数）。