最新动物生物化学教案张厚锋

动物生物化学教案张厚锋附件2：教案模板（电子版）教案2010 ～201 1 学年第 1 学期课程名称动物生物化学系(院、部) 动物科学系教研室(实验室) 基础教研室授课班级09.1班、09.2班、10.3班主讲教师张厚锋职称副教授使用教材《动物生物化学》主编：邹思湘菏泽学院教务处制二○一零年九月教案（首页）动物生物化学课程教案2. 课次为授课次序，填1、2、3……等。

3. 方法及手段如：举例讲解、多媒体讲解、模型讲解、实物讲解、挂图讲解、音像讲解等。

一、蛋白质的元素组成蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 及 P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。

蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25。

二、蛋白质的基本结构单位──氨基酸组成蛋白质氨基酸的特点：蛋白质经酸、碱、酶彻底水解，可以得到许多种氨基酸的混合物，氨基酸是构成蛋白质的基本单位。

组成蛋白质的基本氨基酸（标准氨基酸）有20种。

大部分属于L-α氨基酸，其中脯氨酸属于L-α亚氨基酸，甘氨酸属于α-氨基酸。

1.氨基酸的基本结构αα•（1）α-氨基酸所有氨基酸的氨基（-NH2)都在α碳原子上（用Cα表示）。

故称为α-氨基酸。

脯氨酸为α-亚氨基酸（2）旋光性除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子（手性碳原子），因此所有天然氨基酸都具有旋光性。

（1）不对称碳原子——碳原子连接的四个基团都不相同。

（2）光→滤光片→偏振光（单色光）→氨基酸的溶液→偏振光向左（逆时针）或向右旋转（顺时针）。

右旋体（＋）左旋体（－）•L型、D型氨基酸：是氨基酸立体异构体的表示方法。

将羧基写在上方，邻近羧基的α-氨基写在右边为D-氨基酸，写在左边的为L-氨基酸，天然蛋白质中为L-型氨基酸（左旋体）。

2.二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号据R基团极性分类非极性R基团AA（８种）——不溶于水，具有疏水性。

不带电荷（７种）——侧链中含有-OH、-SH、CONH2等极性集团，带电荷带正电荷（３种）（碱性AA）组、赖、精。

带负电荷（２种）（酸性AA）、天冬、谷。

极性R基团AA中性溶液中电离填表说明：1. 每项页面大小可自行添减，一节或一次课写一份上述格式教案。

2. 课次为授课次序，填1、2、3……等。

3. 方法及手段如：举例讲解、多媒体讲解、模型讲解、实物讲解、挂图讲解、音像讲解等。

课程教案第四节蛋白质的化学结构一、蛋白质分子中氨基酸的连接方式●在蛋白质分子中，氨基酸之间是以肽键(peptide bond)相连的。

●肽键形成——肽键就是一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的键。

如下图：二.肽与多肽链●肽——氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽。

●二肽——两个氨基酸形成的肽叫二肽，三个氨基酸形成的肽叫三肽……，十个氨基酸形成的肽叫十肽。

●寡肽——一般将十肽以下称为寡肽。

●多肽链——十肽以上者称多肽或称多肽链。

五十肽以上成为蛋白质。

●N末端、C末端——在多肽链中，肽链的一端保留着一个α－氨基，另一端保留一个α－羧基，带α－氨基的末端称氨基末端(N端)；带α－羧基的末端称羧基末端(C端)。

氨基酸残基——组成多肽链的氨基酸在相互结合时，失去了一分子水，因此把多肽中的氨基酸单位称为氨基酸残基。

三.肽链书写●一般自N末端向C末端书写，书写多肽链时可用略号，N端写于左侧，用H表示，C端于右侧用OH表示。

肽详细命名时为某某酰某某酰……某某酸。

如上图中的多肽链中文名称为：苏氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸；中文名称缩写为：苏—甘—酪—丙—亮；英文三字母表示为：Thy·Gly·Tyr·Ala·Leu ；英文单字母表示为：T·G·Y·A·L 。

四.动物体内重要的活性肽1. 谷胱甘肽——谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三个氨基酸所组成的三肽，全名是γ－谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，简称谷胱甘肽(glutachione,简写GSH)。

其中N 末端的谷氨酸是通过γ－羧基与半胱氨酸的氨基相连。

谷胱甘肽的主要功能1.谷胱甘肽作为还原剂保护蛋白质或酶的巯基免遭氧化。

2.作为还原剂，清除体内H2O23.保护蛋白质、核酸免遭毒物损害五、蛋白质的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构(primarystruc主键：肽键、二硫键。

一级结构是由DNA 决定的。

H 2O 22H 2O2GSHG-S-S-GNADPNADPH+H +苏氨酸 甘氨酸 酪氨酸 丙氨酸 亮氨酸一级结构蛋白质最基本的结构，它决定蛋白质高级结构和生物功能。

一级结构的走向规定为N-端 C-端。

●蛋白质的一级结构要点●1）一定来源的蛋白质分子中氨基酸种类、数目、排列顺序是一定的。

现有1000多种蛋白质的顺序已确定。

如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。

●2）一级结构包括从N-端到C-端的氨基酸的排列顺序和二硫键在分子中的位置。

●3）一级结构是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。

●4）蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。

第五节、蛋白质的高级结构☼二级结构—多肽链主链骨架原子的局部空间结构；☼超二级结构——是指二级结构的组合。

☼结构域——多肽链上致密的、相对独立的球状区域。

☼三级结构——多肽链上所有原子和基团的空间排布。

☼四级结构——几条肽链构成。

一级氨酸串成链，二级折叠有螺旋.三级盘旋更复杂，四级多链抱成团.蛋白质的二级、三级和四级结构见下图：二.蛋白质空间结构有关的化学键1）氢键：肽键羰基上的氧与亚胺基上的氢之间。

（电负性较强的原子和H原子形成的化学结合力）。

键能较低，易被破坏。

2）二硫键：分之中半胱氨酸的巯基之间脱氢而形成的化学键。

二硫键键能较强,蛋白质中二硫键越多蛋白质越稳定对外界的抵抗力越强。

3)盐键：蛋白质在一定的情况下其氨基或羧基以正、负离子状态存在，即可形成盐4)疏水键：蛋白质分子中疏水性较强的侧链基团避水而互相凝集，对蛋白质稳定起重要作用。

5)范德华力：分子之间的静电引力，表现在基团之间。

极性分子——极性分子→取向力极性分子——非极性分子→诱导力非极性分子——非极性分子→色散力6)酯键：羟基氨基酸与二羧基氨基酸形成酯键。

7)金属键：主要参与三、四级结构形成。

键。

结合力强，易被酸碱破坏。

三、肽平面和二面角1.肽键中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键(0.146nm)短，而较一般C=N 双键(0.128nm)长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，固定在一个平面之内。

2.肽键平面（肽酰平面）——六个原子（-Cα—CO—NH—Cα-）处于一个平面上，这就是肽键平面。

Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出下图所示结构。

3.二面角两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。

φ和ψ称作二面角，亦称构象角四、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链原子不同区段形成的局部空间结构，不包括侧链R基团的构象。

主要有以下类型：α－螺旋（α－helix）•β－折叠（β-pleated sheet）•β－转角（β-turn）•无规则卷曲（nonregular coil）1.α－螺旋（α－helix）Pauling等人对α－角蛋白(α－keratin)进行了X线衍射分析，从衍射图中看到有0.5～0.55nm的重复单位，故推测蛋白质分子中有重复性结构，后来把这种重复性结构称为α－螺旋结构（1951年提出）。

特征：1、以肽键平面为单位，以α碳原子为转折盘旋的右手螺旋。

2、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;3 、主链原子构成螺旋主体，侧链在其外部。

4、第一个氨基酸残基的>N-H与第四个氨基酸残基的>C=0形成氢键。

氢键的方向与中心轴大致平行，是维持α螺旋的主要力量。

多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）2.β－折叠（β-pleated sheet）●Astbury等人曾对β－角蛋白进行X线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。

●两段或两段以上多肽链并列排列时，折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β－折叠(β－pleated sheet结构或称β－片层)●β－折叠结构如下图：●β－折叠结构特点是：（1）相邻肽链平面的夹角110°，成锯齿状排列，氨基酸残基的R侧链在锯齿的上方或下方。

（2）多条（2-5条）肽段平行排列时，肽段之间可以是顺向平行（均为N→C)，也可以是反平行的。

两条链从“N端”到“C端”是同方向的叫平行β－折叠结构，反方向的叫反平行β－折叠结构。

(3)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长轴垂直。

β－折叠结构存在于β－丝蛋白中例如：鸟类的羽毛、两栖类的鳞片；蚕丝的丝心蛋白（韧性，柔软不能拉长），蜘蛛网。

3.β－转角（β-turn）（1）肽链出现180°的回折，折角处的构象就是β－转角(β－turn或β－bend)甘氨酸、脯氨酸存在时易形成β－转角。

（2）β－转角中，第一个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的H形成氢键，从而使结构稳定。

肽链在脯氨酸存在时发生β－转角。

β－转角结构图如下：4.无规则卷曲没有确定规律性的肽链构象。

肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲(random coil)。

在整个肽段起到活节的作用。

有利于整条肽链盘旋折叠。

五、蛋白质的超二级结构（模体）蛋白质分子中两个或三个具有二级结构的肽段在空间相互靠近，形成特殊的空间构象，称为蛋白质的超二级结构——模体。

接。

因此在一定的条件下，四级结构的蛋白质可分离成亚基，而亚基本身构象仍可不变。

4.一种蛋白质四级结构中，若亚基结构相同，称为同聚体。

例如：烟草斑纹病毒的外壳蛋白是由2200个相同的亚基形成的多聚体。

5.一种蛋白质四级结构中，亚基结构若不相同，称为异聚体。

例如；正常血红蛋白是两个α亚基与两个β亚基形成的四聚体。

同源蛋白质序列的氨基酸差异数目与物种差异成比例，亲缘关系越近，氨基酸序列差异越小。

3.一级结构的细微变化可直接影响其功能。

分子病——由于遗传基因突变，导致蛋白质分子结构的改变或缺失所引起的疾病。

胰岛素分子病：B链 24位苯丙AA→亮AA活性降低。

膀胱癌：P21蛋白（分子量21000）12位甘AA→缬AA•重点讨论镰刀状红细胞性贫血症分子病•最早被认识的一种分子病。

•由于遗传基因的突变导致血红蛋白分子中氨基酸残基被更换所造成。