名词解释及答案 生物化学
生物化学一名词解释及简答题
DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上反义RNA:具有互补序列的RNA非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。
生物化学知识点(含名词解释,简答题,计算题答案)
一、名词解释1、糖苷键：糖基和配基之间的连键。
2、必须脂肪酸：是指人体维持机体正常代谢不可或缺儿自身又不能合成，或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸，如亚油酸。
3、必需氨基酸：指人（或其他脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获取的氨基酸，包括甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Luy）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr)。
4、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一特定PH值时，氨基酸所带正、负电荷相等，即静电荷为零，在电场中不定向移动，此时的PH值称为氨基酸的等电点。
5、蛋白质的等电点：当溶液在某一特定PH值环境中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并丢失其生物活性的现象。
7、DNA的变性：在一定条件下，核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态，但不涉及共价键的断裂，即空间结构破坏而相对分子质量不变的过程。
8、DNA的复性：在适当条件下，变性的DNA分开的两条互补链重新进由氢键连接形成双螺旋结构的过程。
9、酶原的激活：酶原必须在特定条件下，经由适当物质的作用，被打断一个或几个特殊肽键，而使酶的构象发生一定变化才具有活性，这种使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
10、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
11、电子传递链：在生物氧化过程中，从代谢产物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给氧气并生成水。
这种氢和电子的传递体系称为电子传递链，又称为氧化呼吸链。
12、高能化合物：是在生化反应中释放的能量等于或大于水解ATP成ADP所释放的能量的某些化合物。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
名词解释及答案生物化学
1.氨基酸amino acid：是含有一个碱性氨基-NH和一个酸性羧基-COOH的有机化2合物,氨基一般连在α-碳上.氨基酸是蛋白质的构件分子.2.必需氨基酸essential amino acid：指人或其它脊椎动物自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸.3.非必需氨基酸nonessential amino acid：指人或其它脊椎动物自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸.4.等电点pI, isoelectric point：使氨基酸处于兼性离子状态,分子的静电荷为零,在电场中不迁移的pH值.5.肽键peptide bond:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键.6.肽peptide:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物.7.茚三酮反应ninhydrin reaction：在加热条件下,α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色化合物的反应.8.层析chromatography:按照在移动相和固定相可以是气体或液体之间的分配比例将混合成分分开的技术.9.离子交换层析ion-exchange column：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱.一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术.10.透析dialysis：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术.11.凝胶过滤层析gel filtration chromatography,GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析.一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术.12.亲合层析affinity chromatograph：利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术.13.高压液相层析HPLC：使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术.14.凝胶电泳gel electrophoresis：以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术.聚丙烯酰胺凝胶电泳SDS-PAGE：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳.SDS-PAGE只跟分子的大小有关,跟分子所带的电荷大小、多少无关.16.等电聚焦电泳IEF：利用一种特殊的缓冲液两性电解质在聚丙烯酰胺凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点pI处,即梯度中为某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了.17.双向电泳two-dimensional electrophoresis：等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合,即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳按照pI分离,然后再进行SDS-PAGE按照分子大小分离.经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图.降解Edman degradation：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程.N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯PITC修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链少了一个残基被回收再进行下一轮降解循环.19.同源蛋白质homologous protein：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质,例如血红蛋白.20.构型configuration:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列.这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的.构型的改变往往使分子的光学活性发生变化.21.构象conformation:指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布.一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成.构象改变不会改变分子的光学活性.22.蛋白质一级结构primary structure：指多肽链的氨基酸序列.23.蛋白质二级结构protein secondary structure：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用,形成氢键,沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构,是蛋白质结构的构象单元,通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持.常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等.24.蛋白质三级结构protein tertiary structure:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象.它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系.三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键离子键维持的.25.蛋白质四级结构protein quaternary structure:寡聚蛋白质所有,eg:血红蛋白,寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式.26..α-螺旋α-helix:蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的.每个氨基酸残基第n 个的羰基与多肽链C端方向的第4个残基第4+n个的酰胺氮形成氢键.在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为,每一圈含有个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升.27.β-折叠β-pleated sheet: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的.折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的.氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列由N到C方向或者是反平行排列肽链反向排列.28.β-转角β-turn：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构α-螺旋和β-折叠,使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基.含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环loop.常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸.这两种转角中的第二个残基大都是脯氨酸.29.无规卷曲random coil直链多聚体的一种比较不规则的构象,其侧链间的相互作用比较小.无规卷曲对围绕单键转动阻力极小,并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲,因此不具独特的三维结构和最适构象.无规卷曲可因环境而改变,有其生物学意义,这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位.30.超二级结构super-secondary structure:在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,种类不多的二级结构组合或二级结构串,在各种蛋白质中充当三级结构的构件.分为αα,βαβ,ββ三种31.结构域domain:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体.32.纤维蛋白fibrous protein：一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用.33.球蛋白globular protein：紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多都溶于水.典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位.34.角蛋白keratin：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质.35.胶原蛋白collagen：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质,它是由原胶原蛋白分子组成.原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白.每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋螺距,每一圈含有个残基的多肽链右手旋转形成的.36.疏水相互作用hydrophobic interaction:水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部的现象.37.蛋白质变性denaturation:天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时,生物活性丧失,溶解度降低,不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变,这种过程称蛋白质变性.其实质是次级键被破坏,但一级结构仍完好.38.蛋白质的三维结构：蛋白质分子所有原子和基团在三维空间结构的构象及走向.39.肌红蛋白myoglobin:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,是肌肉内储存氧的蛋白质,它的氧饱和曲线为双曲线型.40.复性renaturation:当变性因素除去后,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象.浓度和降低pH都能提高血红蛋白亚基的协同41.波尔效应Bohr effect:增加CO2效应,引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降,促进血红蛋白释放氧,反之,增加氧气,这种现象称波尔效应.的浓度,使血红蛋白释放H+及CO242.血红蛋白hemoglobin:存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中.血红蛋白是使血液呈红色的蛋白,它由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素.氧气结合在铁原子上,被血液运输.血红蛋白的氧解离曲线呈S形,提示亚基之间存在正协同作用.43.别构效应allosteric effect:又称为变构效应,寡聚蛋白质一般具多个结合部位,结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响.44.伴娘蛋白chaperone：又称分子伴侣,是一种与新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质.伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集,协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体.45.二硫键disulfide bond：通过两个半胱氨酸巯基的氧化形成的共价键.二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用.46.范德华力van der Waals force：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力.当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时,范德华力最强.强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近.47.镰刀型细胞贫血病sickle-cell anemia: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状.其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸Val,而不是下正常的谷氨酸残基Glu.48.二面角：两个肽键平面之间的α-碳原子,可以作为一个旋转点形成二面角dihedral angle.绕Cα-N键轴旋转的二面角C-N-Cα-C称为φ,绕Cα-C键轴旋转的二面角N-Cα-C-N称为ψ,原则上φ和ψ可以取-180°~+180°之间的任一值,这样多肽链主链的各种可能构象都可用φ和ψ这两个二面角或扭角来描述.49.蛋白质特定构象形成的驱动力：1R-侧链基团间的相互作用 2肽链与环境水分子的相互作用 3天然构象的形成过程是一个自发的过程G<050. 两性离子ampholyte：又称兼性离子,偶极离子,即在同一分子中含有等量的正负两种电荷.51.氢键hydrogen bond：氢原子与电负性的原子X共价结合时,共用的电子对强烈地偏向X的一边,使氢原子带有部分正电荷,能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合,形成的X—H┅Y型的键.52.肽平面peptide plane：也叫酰胺平面,指肽链主链上的肽键因具有部分双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面.53.谷胱甘肽glutathione ,GSH：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽,主要生理作用是做为体内一种重要的抗氧化剂,它能够清除掉人体内的自由基,清洁和净化人体内环境污染,从而增进了人的身心健康.谷胱甘肽有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G两种形式,在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数.谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变.该酶的辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的NADPH.54.亚基subunit又称亚单位,组成蛋白质四级结构最小的共价单位,是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白.55.分子病molecular disease：由于基因或DNA分子的缺陷,致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病.DNA分子的此种异常,有些可随个体繁殖而传给后代.如镰状细胞性贫血,是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患.56.模序Motif：也称模体,在许多分子中,可以发现2到3个具有二级结构的肽段,在空间上互相接近,形成一个具有特殊功能的空间结构,称为蛋白质的“模序”.一个模序总有其特异的氨基酸序列,发挥特殊的功能,例如“锌指结构”zinc finger,此模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成,形似手指,具有结合锌离子的功能.模体的特征性空间结构使其特殊功能的结构基础.57.抗原决定簇antigenic determinant：又称表位,是决定抗原性的特殊化学基团,大多存在于抗原物质的表面,有些存在于抗原物质的内部,须经酶或其他方式处理后才暴露出来.58.抗体antibody;Ab：机体的免疫系统在抗原刺激下,由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白.主要分布在血清中,也分布于组织液及外分泌液中.59.抗原antigen;Ag：是指能够刺激机体产生特异性免疫应答,并能与免疫应答产物抗体和致敏淋巴细胞在体外结合,发生免疫效应特异性反应的物质.抗原的基本特性有两种：一是诱导免疫应答的能力,也就是免疫原性；二是与免疫应答的产物发生反应,也就是抗原性.60.半抗原hapten：能与对应抗体结合出现抗原-抗体反应、又不能单独激发人或动物体产生抗体的抗原.它只有反应原性,不具免疫原性,又称不完全抗原.大多数多糖和所有的类脂都属于半抗原.如果用化学方法把半抗原与某种纯蛋白的分子载体结合,纯蛋白会获得新的免疫原性,并能刺激动物产生相应的抗体.半抗原一旦与纯蛋白结合,就构成该蛋白质的一个抗原簇.一些比一般半抗原分子量小,但有特异结构的化学活性基团物质如青霉素、磺胺剂等 ,称为简单半抗原.当简单半抗原进入过敏体质的机体时,能与体内组织蛋白结合,成为完全抗原,这种完全抗原可引起超敏反应.一般来说,B淋巴细胞识别半抗原决定簇,T淋巴细胞识别载体抗原决定簇.61.单克隆抗体monoclonal antibody;McAb;mAb：高度均质性的特异性抗体,由一个识别单一抗原表位的B细胞克隆所分泌.一般来自杂交瘤细胞.62.多克隆抗体polyclonal antibody：由多个B细胞克隆所产生的抗体,可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异.63.活性肽Active Peptide：肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物,在人体内起重要生理作用,发挥生理功能.具有活性的多肽称为活性肽,又称生物活性肽或生物活性多肽.64.肌红蛋白myoglobin,MYO,Mb：由153个氨基酸残基组成,是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,和血红蛋白同源,与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间,可帮助肌细胞将氧转运到线粒体.它的氧饱和曲线为双曲线型.65.盐溶salting-in：在蛋白质水溶液中,加入少量的中性盐,如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等,会增加蛋白质分子表面的电荷,增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大,这种现象称为盐溶.66.盐析salting-out：增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象.是蛋白质分离纯化中经常使用的方法,最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等.blot ：蛋白质印迹,它是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验方法.其基本原理是通过特异性抗体对凝胶电泳处理过的细胞或生物组织样品进行着色,通过分析着色的位置和着色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中的表达情况的信息.68.协同效应synergistic effect：是指两种或两种以上的组分相加或调配在一起,所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和. 而其中对混合物产生这种效果的物质称为增效剂synergist.分为正协同效应、负协同效应.。
生物化学名词解释及简答题
生物化学1、生物化学的主要内容是什么？答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能（二）物质代谢及其调控（三）遗传信息的贮存、传递与表达2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。
氨基可+，具有碱性。
羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。
以接受质子而形成NH4因此氨基酸具有两性解离的性质。
在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。
当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。
3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。
蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。
4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面：1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。
2.调节身体功能3. 供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具有较严格的选择性。
3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。
4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。
8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
生物化学的名词解释和问答题答案
24、胆汁酸的肠肝循环：在肠道中重吸收的各种胆汁酸，经门静脉重新入肝脏。肝脏再把游离胆汁酸转变成结合胆汁酸，与重吸收的结合胆汁酸一道，重新随胆汁排入肠腔，此过程称为胆汁酸的肠肝循环。
25、胆色素：胆色素是铁卟啉化合物在体内的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等，主要随胆汁、粪便排出。
17、中心法则：是DNA、RNA和蛋白质之间基本功能关系的解释，即DNA是自身复
制及转录合成RNA的模板，RNA是翻译合成蛋白质的模板，因此，遗传信息的流向是DNA →RNA →蛋白质
18、半保留复制：（半保留复制是DNA复制最重要的特征。）当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板，按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链，这种复制方式称为半保留复制。
(3)神经和激素调节：正副交感神经调节；胰岛β细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖的激素；而能升高血糖浓度的激素主要有胰岛细胞分泌的胰高血糖素、肾上腺髓质分泌的肾上腺素、肾上腺皮质分泌的糖皮质激素、腺垂体分泌的生长激素和甲状腺分泌的甲状腺激素等。这些激素主要通过调节糖代谢的各主要途径来维持血糖浓度。
2、试叙述DNA与RNA的结构和组分的异同点。
4、试叙述进食过量糖类食物可导致发胖的生化机理
答：体内糖转化成脂肪的过程：
糖代谢产生的乙酰CoA可以合成脂肪酸和胆固醇，糖代谢产生的磷酸二羟丙酮可以还原生成3-磷酸甘油。糖代谢可产生ATP、NADPH＋H＋，然后由ATP供能，NADPH＋H＋供氢，在3-磷酸甘油基础上逐步结合3分子脂肪酸，合成甘油三脂。所以从食物中摄取的糖可以生成脂肪酸和3-磷酸甘油，进而合成甘油三酯，进入脂库。
生物化学作业答案
生物化学作业答案第一章绪论练习题一、名词解释生物化学二、问答题为什么护理学专业学生要学习生物化学参考答案：一、名词解释生物化学：是运用化学的理论、方法和技术,研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科;二、问答题答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用,与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系;从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等,都离不开生物化学的知识基础;生物化学的基础知识和生化技术,为临床护理观察和护理诊断提供依据,对维持人类健康,预防疾病的发生和发展都起着重要作用;第二章蛋白质化学练习题一、名词解释1、蛋白质的一级结构2、肽键3、蛋白质的等电点pI9、蛋白质的呈色反应二、问答题1、什么是蛋白质的变性简述蛋白质的变性后的临床使用价值;2、简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征;3、蛋白质有哪些主要生理功能参考答案：一、名词解释1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构;2、肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键;3、蛋白质的等电点pI：在某一pH条件下,蛋白质解离成正负离子数量相等,静电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点;4、蛋白质的呈色反应指蛋白质分子中,肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色,这种现象称为蛋白质的呈色反应;二、问答题1、答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下,严格的空间构象受到破坏,从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性;利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值,如1利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；2口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；3临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；4加热煮沸蛋白质食品,有利于蛋白酶的催化作用,促进蛋白质食品的消化吸收等;2、答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲四种;α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转,一般为右手螺旋;每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基,螺距0．54nm;螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键,是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键;多肽链中氨基酸残基的R基团伸向螺旋的外侧,其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响;3、答：蛋白质约占人体固体成分的45%,分布广泛,主要生理功能1构成组织细胞的最基本物质；2是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质的参与,说明蛋白质是生命活动的物质基础；3供给能量蛋白质在体内氧化分解产生能量约为417kjkcal,在机体供能不足的情况下,蛋白质也是能量的一种来源;第三章核酸化学的练习题练习题：一、名词解释1、核苷酸2、核酸的复性3、核苷4、核酸分子的杂交二、问答题1、核糖核酸有哪三类在蛋白质生物合成过程中的主要作用分别是什么2、DNA双螺旋结构模式的要点有哪些参考答案：一、名词解释1、核苷酸是指核苷与磷酸通过磷酸酯键连接而成的化合物;2、核酸的复性指核酸在热变性后如温度缓慢下降,解开的两条链又可重新缔合形成双螺旋结构,这种现象称为核酸的复性;3、核苷是任何一种含氮碱与核糖或脱氧核糖结合而构成的一种糖苷称为核苷;7、核酸分子的杂交指适宜条件下,在复性过程中,具有碱基序列互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交;二、问答题1、答：核糖核酸根据所起的作用和结构特点分为三大类,即转运RNAtRNA、信使RNAmRNA和核糖体RNArRNA;tRNA分子上有反密码子和氨基酸臂,能够辨认mRNA分子上的密码子及结合活性氨基酸,在蛋白质生物合成过程中转运活性的氨基酸到mRNA特定部位,每种tRNA可转运某一特定的氨基酸；mRNA从DNA上转录遗传信息,mRNA分子中编码区的核苷酸序列组成为氨基酸编码的遗传密码,在蛋白质生物合成中作为蛋白质多肽链合成的模板,指导蛋白质的合成生物;rRNA是细胞中含量最多的一类RNA,主要功能是与多种蛋白质结合成核糖体,在蛋白质生物合成中,起着“装配机”的作用;2、答：DNA双螺旋结构模式的要点是两条长度相同,方向相反而互为平行的多聚核苷酸链；DNA是右手双螺旋结构,糖—磷酸骨架是螺旋的主链部分,其碱基朝内侧；双链间碱基具有严格的配对规律,A-T、G-C,借氢键连接；DNA双螺旋为右手螺旋,每旋转一周包含10对碱基,螺距⒊4nm;维持DNA 双螺旋结构稳定性的力量主要是上下层碱基对之间的堆积力,互补碱基之间的氢键起重要作用;第四章酶练习题：一、名词解释1、酶2、结合酶3、酶原4、同工酶5、竞争性抑制剂二、填空题1、酶催化作用的特点是、、、;2、.影响酶促反应的因素有、、、、、;三、问答题何谓酶原激活试述酶原激活的机理及其生理意义;参考答案：一、名词解释1．酶：酶是由活细胞产生的具有催化作用的一类特殊蛋白质,又称生物催化剂;2．结合酶：由酶蛋白和非蛋白辅助因子两部分组成,两者结合时才表现其催化活性的复合物,又称全酶;3、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性,这种无活性的酶的前身物称为酶原;4、同工酶：指催化相同的化学反应,但酶蛋白分子结构、理化性质经及免疫学性质不同的一组酶;5、竞争性抑制剂：这种抑制剂的结构与底物化学结构相似,两者共同竞争同一酶的活性中心,从而妨碍了底物与酶的结合,使酶活性受到抑制;二、填空题1、高度的催效率、高度的特异性、酶活性的可调节性、酶活性的不稳定性2、酶浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂三、问答题答：无活性的酶原在一定条件下,受某种因素作用后,分子结构发生变化,暴露出或形成活性中心,使无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称为酶原激活;酶原激活过程实际上是在专一的蛋白酶作用下,分子内肽链的某一处或多处被切除部分肽段后,空间结构发生改变,酶的活性中心形成或暴露过程;意义：1避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；2使酶原到达特定部位才发挥作用,保证代谢的正常进行;第五章维生素练习题：一、名词解释1．维生素2．水溶性维生素3、硫胺素二、填空题1、脂溶性维生素包括、、、;2、维生素缺乏的原因主要有、、和;三、问答题1、维生素A缺乏为什么会引起夜盲症2、TPP、FAD、FMN、NAD+、NADP+、HSCoA中各含有哪种维生素维生素与它们的生物化学功能有何关系参考答案：一、名词解释1、维生素：是维护人和动物正常生理功能和健康所必需的一类营养素,本质为小分子有机化合物;2、水溶性维生素：指能溶解于水溶液中的维生素,包括B族维生素和维生素C;它们是的一类维护人体健康、促进生长发育和调节代谢所必需的小分子有机化合物;3、硫胺素：指维生素B1硫分子由含硫的噻唑环及含氨基的嘧啶环两部分组成故又名为硫胺素;二、填空题1、维生素A、维生素D、维生素E、维生素K2、进食量不足、吸收障碍、需要量增加、某些药物的影响三、问答题1、答：人视网膜上的杆状细胞中感光物质为视紫红质;视紫红质由11-顺视黄醛与不同的视蛋白构成;维生素A缺乏时,血液循环中供给视黄醇的量不足,因而杆状细胞合成视紫红质的量减少,对光敏感度降低,使暗适应时间延长,甚至造成夜盲症;2、答：TPP—含有维生素B1,为α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶,参与α-酮酸的氧化脱羧;FAD—含有维生素B2,构成黄酶的辅酶成分,参与体内氧化反应中递氢和递电子的作用;FMN—含有维生素B2,同上;NAD+—含有维生素PP,构成不需氧脱氢酸的辅酶,参与氧化应中递氢和递电子作用;NADP+—含有维生素PP,同上;HSCoA—含有维生素泛酸,是CoA及4’-磷酸泛酰巯基乙胺的组分,参与酰基转移作用;第六章糖代谢练习题：一、名词解释1、糖异生作用2、磷酸戊糖途径3、糖的有氧氧化4、糖酵解5、乳酸循环二、问答题1、糖酵解的主要特点和生理意义是什么2、为什么说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确;3、机体是如何保持血糖浓度的相对恒定参考答案：一、名词解释1、糖异生作用由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用;非糖物质主要包括乳酸、甘油、生糖氨基酸、丙酮酸生等,糖异生主要在肝脏中进行;2、磷酸戊糖途径糖酵解代谢途径中的一条支路,由6-磷酸葡萄糖开始,生成具有重要生理功能的5-磷酸核糖和NADPH+H+,此途径称为磷酸戊糖途径;3、糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下氧化生成CO2和H2O的反应过程;4、糖酵解葡萄糖在缺氧情况下分解为乳酸的过程称为糖酵解;5、乳酸循环在肌肉组织中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运送到肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄糖,再释放入血被肌肉摄取利用,这种代谢循环途径称为乳酸循环;二、问答题1、答：糖酵解是在供氧不足的情况下进行的一种代谢反应,全过程在细胞的胞液中进行,反应的产物是乳酸;糖酵解产能少,1分子葡萄糖经酵解净生成2分子ATP,1分子来源糖原的葡萄糖残基净生成3分子ATP,但对某些组织及一些特殊情况下组织的供能有重要的生理意义;如成熟的红细胞完全依赖糖酵解提供能量；长时间或剧烈运动时,机体处于缺氧状态,糖酵解反应过程加强迅速提供能量；病理性缺氧,如心肺疾患,糖酵解反应是机体的重要能量来源;2、答：因为糖酵解过程中有三个酶促反应既己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化的反应步骤是不可逆的,所以非糖物质转变为糖必须依赖另外的酶既葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、丙酮酸羧化酶、磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶的催化,绕过这三个能障以及线粒体膜的膜障才能异生成糖,所以说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确;3、答：正常人空腹血糖浓度在—L之间;血糖浓度的相对恒定依靠体内血糖的来源和去路之间的动态平衡来维持;血糖的来源：⑴食物中消化吸收入血；⑵肝糖原分解；⑶糖异生;血糖的去路：⑴氧化分解,供应能量；⑵合成糖原；⑶转变成其等非糖物质；⑸血糖浓度超过肾糖阈L时,可由尿中排出;此外还有一些激素通过不同的环节影响糖代谢,在调节血糖浓度的相对恒定过程中起重要作用;第七章脂类代谢练习题：一、名词解释1、必需脂肪酸2、脂肪动员3、脂酰基的β-氧化4、酮体二、填空题1、胆固醇主要是在中合成,在体内可转化成、和;2、三酯酰甘油的主要生理功能是、、;三、问答题1、酮体生成的主要生理意义是什么2、哪些物质代谢可产生乙酰辅酶A它的主要代谢去路有哪些参考答案：一、名词解释1、必需脂肪酸：机体自身不能合成或合成量甚微,必须依赖食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸;包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等;2、脂肪动员：指脂库中储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解成游离脂肪酸FFA和甘油并释放入血,经血液运输到其他组织氧化的过程称脂肪动员;3、脂酰基的β-氧化：主要是从脂酰基的β-碳原子上进行氧化脱氢,即称为脂酰基的β-氧化;包括脱氢、加水、再脱氢、硫解四步反应,主要产物是乙酰辅酶A;4、酮体：是脂肪酸在肝中分解代谢而产生的一类中间化合物;包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮;二、填空题1、肝脏组织、胆汁酸、7-脱氢胆固醇、类固醇激素2、氧化供能、保持体温、保护脏器免受损伤三、问答题1、答：酮体是肝脏正常代谢的中间产物;酮体分子量小,溶于水,易于血液运输通过血脑屏障、肌肉等组织的毛细血管,生理情况下肝脏生成的酮体是肝外组织的的一种能源物质,特别是大脑和肌肉组织的重要能源;研究证明,酮体还具有防止肌肉蛋白质过多消耗的作用;2、答：正常情况下,糖类是乙酰辅酶A的主要来源；能源不足的情况下,脂肪动员增加,分解产生乙酰辅酶A；乙酰辅酶A也来源于氨基酸、酮体的分解代谢;乙酰辅酶A的主要去路是进入三羧酸循环彻底氧化供能；也是脂肪酸、胆固醇以及酮体合成的原料;第八章蛋白质的营养作用与氨基酸代谢练习题：一、名词解释1、蛋白质的互补作用2、联合脱氨基作用3、一碳单位二、填空题1、氮平衡有、、三种类型,;2、生成一碳单位的氨基酸有、、、;三、问答题1、简述血氨的来源与去路;2、论述高血氨和肝昏迷的发病机制;参考答案：一、名词解释1、蛋白质的互补作用：指把几种营养价值较低的蛋白质混合食用,提高蛋白质的营养价值称为蛋白质的互补作用;2、联合脱氨基作用：是指转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用的联合进行,称为联合脱氨基作用;3、一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团,称为一碳单位;二、填空题1、总氮平衡；正氮平衡；负氮平衡2、丝氨酸；甘氨酸；组氨酸；色氨酸三、问答题1、答：血氨的来源：氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生;血氨的去路：合成尿素、重新合成氨基酸、合成其它含氮化合物;2、答：肝功能严重损伤时,尿素在肝脏合成发生障碍,血氨浓度增高,称为高氨血症;一般认为氨进入脑组织,可与脑中的α-酮戊二酸经还原氨基化而合成谷氨酸,氨还可进一步与脑中的谷氨酸结合生成谷氨酰胺;这两步反应需消耗NADH＋H+和ATP,并且使脑细胞中的α-酮戊二酸减少,导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱,从而使脑组织中ATP生成减少,大脑能量供应不足,导致大脑功能障碍,严重时可产生昏迷;这种由肝功能障碍而引起的大脑功能障碍,出现一系列神经精神症状,称为肝昏迷;第九章氧的代谢练习题：一、名词解释1、生物转化2、递氢体和递电子体3、氧化磷酸化二、填空题1、肝脏生物转化方式的第一相反应包括、和;2、生物氧化是氧化还原过程,氧化方式主要有、和;三、问答题1、影响氧化磷酸化的因素有哪些2、简述氧的主要生理功能;参考答案：一、名词解释1、生物转化：指非营养物质经过代谢转变,改变其极性,使之成为容易排出形式的过程;2、递氢体和递电子体：在呼吸链中即可接受氢又可把氢传递给另一种物质的成分称递氢体,传递电子的物质称递电子体;递氢体通常亦传递电子;3、氧化磷酸化：指代谢物脱下的氢通过呼吸链一系列氢转移和电子传递与氧化合成水的过程中,释放的能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化;二、填空题1、氧化反应、还原反应、水解反应2、脱氢、加氧、失电子三、问答题1、答：影响氧化磷酸化的因素有1ATP/ADP比值,此值升高,氧化磷酸化减弱,此值下降,氧化磷酸化增强;2甲状腺素,甲状腺素能诱导细胞膜上钠-钾-ATP 酶的生成,导致氧化磷酸化增强和ATP水解加速,由此使得耗氧和产热增加,基础代谢率升高;3氧化磷酸化抑制剂,包括呼吸链抑制剂和解偶联剂;可阻断呼吸链的不同环节,使氧化受阻,也可通过解偶联使氧化正常进行而磷酸化受阻;2、答：1参与营养物质的氧化分解供能；2参与代谢物、毒物和药物等非营养物质的生物转化；3生成代谢水,参与水、电解质代谢；4生成少量活性氧,可有效杀灭细菌;第十章核苷酸代谢及遗传信息的贮存与表达练习题：一、名词解释1、痛风症2、半保留复制3、翻译二、填空题1、体内核苷酸的合成有和两条途径;2、在DNA复制中,连续复制的子链称；不连续复制的子链称,该子链中出现的DNA片段称为;出现这种复制方式的主要原因是和方向不同;3、参与翻译过程的RNA有、、;其中是合成多肽链的模板；运载各种氨基酸的工具是；而和多种蛋白质构成核蛋白体,作为氨基酸次序缩合成多肽链的场所;三、问答题1、嘌呤核苷酸的补救合成及嘌呤核苷酸的补救合成生理意义;2、简述mRNA转录后的加工方式包括;3、遗传密码具有哪些主要特点参考答案：一、名词解释1、痛风症：因为尿酸的水溶性较差,当患者血中尿酸含量升高时,尿酸盐晶体便沉积于关节、软组织、软骨及肾等处,而导致关节炎、尿路结石及肾疾病,临床上称为痛风症;2、半保留复制：以亲代DNA双链中每股单链作为模板指导合成DNA互补链,新合成的两个子代DNA 分子与亲代DNA分子碱基序列完全一样,且其中的一股单链来自亲代DNA,另一股单链是新合成的,这种复制方式称为半保留复制;3、翻译：是将mRNA分子中核苷酸序列组成的遗传信息,破译为蛋白质分子中氨基酸排列顺序的过程称为蛋白质的翻译;1、从头合成、补救合成2、前导链、后随链、冈崎片段、复制、解链3、mRNA、tRNA、rRNA、mRNA、tRNA、rRNA三、问答题1、答：嘌呤核苷酸的补救合成是细胞利用已有的嘌呤碱或嘌呤核苷合成嘌呤核苷酸的过程;其意义在于利用现成的嘌呤或嘌呤核苷可以减少能量和一些氨基酸前体的消耗；另外由于机体脑组织、红细胞、多形核白细胞等的某种从头合成嘌呤核苷酸的酶缺陷,只能利用补救途径来合成嘌呤核苷酸;2、答：1在hnRNA的5’-末端加上“帽子结构”2转录后在3’-末端加上“尾”结构3编码序列的部分甲基化4hnRNA链的剪接3、答：遗传密码的特点,即连续性、简并性、摆动性和通用性;编码区内的密码子是连续的不间断是密码子的连续性,如果插入或删除某个碱基就会引起框移突变,使下列翻译出的氨基酸完全错误；密码的简并性是指多种密码子编码一种氨基酸的现象;摆动性是指密码子与反密码子配对时,有时密码子的第三位碱基如A、C、U与反密码子的第一位碱基如I不严格互补也能互相辨认,称为密码子的摆动性;从最简单的生物病毒到人类,在蛋白质合成中都使用一套通用的密码的特性是遗传密码的通用性;第十一章物质代谢的联系及其调节练习题：一、名词解释1、变构调节2、共价修饰调节3、物质代谢调节二、填空题1、机体内物质调节的方式主要、三种方式;2、根据靶细胞中受体存在的部位不同,一般把受体分为和两大类;3、已知的激素第二信使物质主要有、、、和;三、问答题简述共价修饰调节的特点及意义;参考答案：一、名词解释1、变构调节：有些酶可与底物、代谢中间物或终产物经非共价键结合,使酶的构象发生改变,进而改变酶的催化活性来调节代谢称为变构调节;2、共价修饰调节：有些酶分子可在其它酶的催化下,通过共价键可逆地结合某种化学基团,从而改变酶催化活性来调节代谢称为酶的共价修饰调节或化学修饰调节;3、物质代谢调节是指机体对代谢途径反应速度的调节控制能力;1、细胞水平的代谢调节、激素水平的代谢调节、整体水平的代谢调节2、细胞膜受体、细胞内受体3、cAMP、cGMP、Ca2+、IP3代谢、DG三、问答题答：共价修饰调节是细胞水平调节的之一方式;主要是通过共价键可逆地结合某种化学基团而达到改变酶的催化活性;特点：1被修饰的酶有无活性和有活性两种形式互变;正逆两个方向由不同酶催化;2属于酶促共价反应;3是连续的酶促反应,具有连续的放大效应;4虽消耗ATP,但作用快,效率强,是快速调节的重要方式;意义：耗能少,作用快速,只需简单的修饰,酶的活性即能改变,并有放大效应,是既经济节约又迅速有效的调节方式;第十二章血液生化练习题：一、名词解释1、非蛋白氮NPN2、结合胆红素3、胆色素二、问答题1、血浆蛋白质的主要生理功能有哪些2、简述血红蛋白组成及血红素合成的调节因素参考答案：一、名词解释1、非蛋白氮NPN：血液中除蛋白质以外的含氮化合物;它们主要是蛋白质和核酸代谢的最终产物,包括尿素、尿酸、肌酸、肌酐、氨基酸、氨、多肽、胆红素、核苷酸嘌呤、谷胱甘肽等多种含氮有机物;通过尿液由肾脏排出体外;2、结合胆红素：胆红素在肝细胞葡萄糖醛酸基转移酶催化下与葡萄糖醛酸以酯键结合,生成葡萄糖醛酸胆红素酯,称为结合胆红素;这种胆红素因能与重氮试剂直接迅速起颜色反应,所以又称为直接胆红素;3、胆色素：是指血红素在体内分解代谢的主要产物,胆色素包括胆红素、胆绿素、胆素原、胆素;其中以胆红素为主,而胆红素约80%是来自血红蛋白;二、问答题1、答：1维持血浆胶体渗透压2维持血浆正常pH值对3运输作用血浆4营养和免疫防御功能5催化作用6血液凝固和纤维蛋白溶解作用2、答：血红蛋白是红细胞中最主要的蛋白质,含量占细胞蛋白总量的95%以上;血红蛋白是由2条a-亚基、2条β-亚基组成的四聚体,每个亚基中有1分子血红素;血红素是血红蛋白的辅基,在有核红细胞及网织红细胞阶段,在细胞的线粒体及胞液中合成;合成血红素的原料是琥珀酰CoA、甘氨酸和Fe2+;δ-氨基γ-酮戊酸ALA合成酶是血红素合成的限速酶,其辅酶是磷酸吡哆醛;血红素的合成受多种因素的调节;ALA合成酶的活性可被血红素反馈调节,还受肾脏产生的促红细胞生成素、某些类固醇激素的影响;第十三章肝胆生化练习题：一、名词解释肝脏的生物转化作用二、填空题1、肝脏生物转化作用的特点是和,同时还具有双重性;2、肝脏有及双重血液供应,并有和两条输出通路;3、肝脏生物转化作用的第一相反应包括、、；第二相反应是;三、论述题为什么严重的肝脏疾病时,病人容易出现餐后高血糖、饥饿时易出现低血糖、脂肪泻、水肿及血氨升高、肝昏迷、夜盲症、出血倾向、蜘蛛痣等参考答案：一、名词解释肝脏的生物转化作用：非营养性物质在肝脏酶的催化下,经过氧化、还原、水解和结合反应等化学变化,使其极性或水溶性增加,有利于从尿或胆汁排出,同时也改变了它们的毒性或药理作用,这一过程称为肝脏的生物转化作用;二、填空题1、连续性、多样性、解毒与致毒的双重性2、肝动脉、门静脉、肝静脉、胆道与肠道相通3、氧化反应还原反应水解反应结合反应二、论述题答、肝脏是维持人体生命的重要器官,参与人体内的分泌、排泄、解毒和各种营养物质代谢等;进食后,食物经消化吸收,血糖浓度有升高的趋势,机体通过合成肝糖原、肌糖原来维持血糖浓度恒定;由于肝脏中含有葡萄糖-6-磷酸酶,肝糖原能直接分解补充血糖；体内肝糖原就被耗尽情况下,机体通过糖异生作用来维持血糖浓度;严重肝脏疾病时肝脏不能及时进行糖原合成、分解及糖异生,病人。
生物化学：名词解释&简答题
名词解释1、等电点（PI）：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
2、模体(序)（motif）：在蛋白质分子中，有两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为motif3、结构域(domain)：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别的局部区域，各自行使其功能。
4、DNA变性：在一定理化因素作用下，DNA双螺旋的空间构象破坏解体，但其一级结构仍完整的现象称变性。
5、DNA复性：变性DNA经过一定处理重新形成双螺旋DNA的过程称复性。
6、Tm值：融解温度，在DNA发生热变性时，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为融解温度（Tm值）。
在Tm值时，DNA分子内50%的双螺旋结构被解开。
7、Km：米氏常数，单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合，是酶的特征性常数之一，其值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
8、酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与酶的底物竞争酶的活性中心，从而阻断酶与底物结合形成中间产物。
由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例，这种作用称为竞争性抑制。
9、同工酶(Isoenzyme)：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。
10、糖酵解（glycolysis）：在缺氧状况下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程称为糖酵解。
11、乳酸循环（Cori cycle）：在肌肉中葡萄糖经酵解生成乳酸，乳酸经血循环运到肝脏，肝脏又将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。
12、三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle）：由活性二碳化合物（乙酰CoA）与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，以四次脱氢、二次脱羧再生成草酰乙酸完成循环反应过程，成为三羧酸循环，又称kerb 循环和柠檬酸循环。
生物化学名词解释
生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
生物化学名词解释
第一部分绪论1.生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
是从分子水平来研究生物体（人、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体内的各种基本物质在生命过程中不断进行着相互联系、相互制约、相互对立而又统一的、多样复杂的、又有规律的化学变化，其结果是生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二部分维生素与微量元素1.维生素（vitamin）：是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。
维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。
机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得，人体对维生素的需要量很小。
2.微量元素（trace element）：微量元素是指人体中每人每天需要量在100mg以下的元素，虽然所需甚微，但生理作用却十分重要，如铁、锌、铜、锰、铬、硒、钼、钴、氟等。
3.水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
4.脂溶性维生素（lipid soluble vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。
5.维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。
食品生物化学名词解释和简答题答案
四、名词解释1．两性离子（dipolarion）2．米氏常数（Km值）3．生物氧化（biological oxidation）4．糖异生 (glycogenolysis)5．必需脂肪酸（essential fatty acid）五、问答1．简述蛋白质变性作用的机制。
2．DNA分子二级结构有哪些特点5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的四、名词解释1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。
Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。
生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。
生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。
4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。
在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。
五、问答1. 答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。
当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。
2．答：按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。
两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。
名词解释及答案生物化学
名词解释及答案生物化学文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]1.氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基（-NH）和一个酸性羧基(-COOH)2的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4.等电点（pI, isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零，在电场中不迁移的pH值。
5.肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
6.肽（peptide）:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
7.茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
8.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
9.离子交换层析（ion-exchange column）：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。
一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
10.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。
11.凝胶过滤层析（gel filtration chromatography，GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
12.亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
生物化学作业名词解释答案
9、波尔效应：增加CO2的浓度、降低pH能降低血红蛋白Hb对O2的亲和力，促进O2的
释放。
10、分子伴侣：是一种可增加蛋白质正确折叠速率的蛋白质，它是通过与没有完全折叠好的
新合成的多肽链结合发挥协助折叠作用的。分子伴侣可以防止不正确的折叠中间产物的
形成。
第4章蛋白质研究技术
氨基缩合，通过形成的酰胺键将两个氨
基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键。
4、肽：氨基酸缩合生成的产物称为肽。
第3章蛋白质三维结构
名词解释
1、一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
2、四级结构：二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链(亚基)，通过非共价键缔合在
Hale Waihona Puke 一起，所形成的特定空间结构。6、
β
折叠：是由两条或多条伸展的多肽链平行排列，由相邻肽链上的酰胺H和羧基o间形
成的氢键所维持有规则的结构。
7、蛋白质变性：天然蛋白质受某些物理或化学因素的影响，生物活性丧失、溶解度降低，
理化性质发生改变的过程称为蛋白质的变性。
8、蛋白质复性：蛋白质的变性作用不剧烈，当除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成
磷酸经代谢产生NADPH和核
糖5
磷酸的途径。产生的核糖5
磷酸主要用于核酸的生物合成；而
NADHP是以还原力形式存在的化学能的载体，主要用于需要还原力
的生物合成中。
第18章电子传递和氧化磷酸化
1、电子传递链：也称为呼吸电子传递链，是由一系列可作为电子传递体的酶复合体和辅助
因子组成的。可将来自还原型辅酶或底物的电子传递到有氧代谢的最终电
名词解释
1、离子交换层析：利用离子交换基质上的可解离基团对各种蛋白结合力不同而达到分离目
《生物化学》名词解释总结(附参考答案)
1氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
2 必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
3 非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
4等电点（pI，isoelect ric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
5茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
7 肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
8蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9层析(chromatogra phy)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
11透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12凝胶过滤层析(gel filtration ch romatography)：也叫做分子排阻层析（m olecular-exclusion chromatogra phy）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
生物化学名词解释和问答题
生物化学名词解释和问答题第一章蛋白质1．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
2. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
3．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
4．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
5．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
6．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
7．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
8．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
9．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
10．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
11．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
12．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
13．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
14．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
第二章核酸15. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
第三章酶与辅酶16．米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。
生物化学名词解释和问答
11年一、名词解释1.双缩脲反应：指蛋白质或多肽（含两个以上肽键，且可溶于碱性水溶液）（1分），在碱性条件下与CuSO4反应生成蓝紫色或紫红色化合物的反应（2.5分），可用于蛋白质含量的检测（0.5分）2.酶原激活：某些酶类在最初合成出来的时候，为没有活性的形式称为酶原（1分），酶原在其他蛋白酶或外界环境作用下转变为有活性的酶的过程称为酶原激活（2.5分），酶原激活多数通过切去多余肽段的形式实现，为不可逆过程（0.5分）3.在真核生物或病毒的染色体中（0.5分），有一些DNA序列，对基因转录起增强作用，有时甚至是必不可少的，称为增强子（3分），增强子与效应基因之间可以有很远的距离，可以在效应基因的上游或下游，但一般只作用于同一条DNA分子上的启动子（0.5分）4.P/O比，是指一对电子经呼吸链传递至氧，能够合成的ATP数量（无机磷酸消耗量）（3.5分），常用于检测生物氧化磷酸化的效率（0.5分）5.别构效应：指蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象（3.5分），具有别构效应的蛋白质，多为寡聚蛋白（0.5分）6.糖酵解：葡萄糖在无氧条件下分解产生丙酮酸，并产生ATP的过程（3.5分），是糖类无氧代谢的共同途径（0.5分）12年一、名词解释1.亲和层析是利用待分离蛋白质与固定相中相应配体的特异性结合（3分），将目标蛋白质与其他物质分开（1分）。
2.鸟氨酸循环：是机体合成尿素的代谢途径（1分），由氨与二氧化碳合成氨基甲酰磷酸（1分），再与鸟氨酸结合，经过循环后，生成尿素（1.5分），并再次形成鸟氨酸（0.5分），故称～～3.核酸杂交是指不同来源的的核酸分子，因存在互补的片段，经变性后，在复性过程中形成局部双链的现象（2.5分），常用于核酸的分离，特定核酸序列（基因）的分离和标记鉴别（1分），常见有DNA之间的杂交（SouthernBlotting），RNA之间的杂交(Northern Blotting)(0.5分)。
生物化学名词解释和简答题综合终极版
生物化学名词解释和简答题名词解释1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。
2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。
调节溶液的Ph值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。
3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。
4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。
构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。
5．结构域：结构域又成为辖区。
在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。
结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
6．蛋白质一ֻ二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。
这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。
二级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。
蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。
三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。
此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。
有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。
生物化学考研精解名词解释答案(上)免费版
生化考研精解名词解释答案（上）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第一章糖类（p6）6.构型（configurati on）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。
14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。
通过该反应，使单糖形成环状结构。
16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。
18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。
大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。
22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。
包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。
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1、氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基(-NH2)与一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。
氨基酸就是蛋白质的构件分子。
2、必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。
3、非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4、等电点(pI, isoelectric point):使氨基酸处于兼性离子状态,分子的静电荷为零,在电场中不迁移的pH值。
5、肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
6、肽(peptide):两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
7、茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
8、层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
9、离子交换层析(ion-exchange column):使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。
一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
10、透析(dialysis):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质与其她小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。
11、凝胶过滤层析(gel filtration chromatography,GPC):也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
12、亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
13、高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。
14、凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
15、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。
SDS-PAGE只跟分子的大小有关,跟分子所带的电荷大小、多少无关。
16、等电聚焦电泳(IEF):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度中为某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。
17、双向电泳(two-dimensional electrophoresis):等电聚焦电泳与SDS-PAGE的组合,即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。
经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。
18、Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。
19、同源蛋白质(homologous protein):在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质,例如血红蛋白。
20、构型(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。
构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。
21、构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
22、蛋白质一级结构(primary structure):指多肽链的氨基酸序列。
23、蛋白质二级结构(protein secondary structure):指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用,形成氢键,沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构,就是蛋白质结构的构象单元,通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持。
常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环与无规则卷曲等。
24、蛋白质三级结构(protein tertiary structure):多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象。
它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系与侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力与盐键(离子键)维持的。
25、蛋白质四级结构(protein quaternary structure):寡聚蛋白质所有,eg:血红蛋白,寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系与结合方式。
26。
、α-螺旋(α-helix):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。
在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、27、β-折叠(β-pleated sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。
28、β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。
常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。
这两种转角中的第二个残基大都就是脯氨酸。
29、无规卷曲(random coil)直链多聚体的一种比较不规则的构象,其侧链间的相互作用比较小。
无规卷曲对围绕单键转动阻力极小,并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲,因此不具独特的三维结构与最适构象。
无规卷曲可因环境而改变,有其生物学意义,这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位与其她蛋白质特异的功能部位。
30、超二级结构(super-secondary structure):在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,种类不多的二级结构组合或二级结构串,在各种蛋白质中充当三级结构的构件。
分为αα,βαβ,ββ三种31、结构域(domain):多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它就是相对独立的紧密球状实体。
32、纤维蛋白(fibrous protein):一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用。
33、球蛋白(globular protein):紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多都溶于水。
典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
34、角蛋白(keratin):由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
35、胶原(蛋白)(collagen):就是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质,它就是由原胶原蛋白分子组成。
原胶原蛋白就是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都就是由3条特殊的左手螺旋(螺距0、95nm,每一圈含有3、3个残基)的多肽链右手旋转形成的。
36、疏水相互作用(hydrophobic interaction):水介质中球状蛋白质的折叠总就是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部的现象。
37、蛋白质变性(denaturation):天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温与表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时,生物活性丧失,溶解度降低,不对称程度增高以及其她的物理化学常数发生改变,这种过程称蛋白质变性。
其实质就是次级键被破坏,但一级结构仍完好。
38、蛋白质的三维结构:蛋白质分子所有原子与基团在三维空间结构的构象及走向。
39、肌红蛋白(myoglobin):就是由一条肽链与一个血红素辅基组成的结合蛋白,就是肌肉内储存氧的蛋白质,它的氧饱与曲线为双曲线型。
40、复性(renaturation):当变性因素除去后,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
41、波尔效应(Bohr effect):增加CO2浓度与降低pH都能提高血红蛋白亚基的协同效应,引起红细胞内血红蛋白氧亲与力下降,促进血红蛋白释放氧,反之,增加氧气的浓度,使血红蛋白释放H+及CO2,这种现象称波尔效应。
42、血红蛋白(hemoglobin):存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液与豆科植物根瘤中。
血红蛋白就是使血液呈红色的蛋白,它由四条链组成,两条α链与两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。
氧气结合在铁原子上,被血液运输。
血红蛋白的氧解离曲线呈S形,提示亚基之间存在正协同作用。
43、别构效应(allosteric effect):又称为变构效应,寡聚蛋白质一般具多个结合部位,结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其她部位所产生的影响。
44、伴娘蛋白(chaperone):又称分子伴侣,就是一种与新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。
伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成与没有组装的蛋白亚基的不正确聚集,协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装与解体。
45、二硫键(disulfide bond):通过两个(半胱氨酸)巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
46、范德华力(van der Waals force):中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。
当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之与时,范德华力最强。
强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
47、镰刀型细胞贫血病(sickle-cell anemia): 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状。
其特点就是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺就是缬氨酸(Val),而不就是下正常的谷氨酸残基(Glu)。