氨基酸的结构及性质PPT课件
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有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因： 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
《氨基酸和蛋白质》课件
《氨基酸和蛋白质》PPT课件
欢迎来到《氨基酸和蛋白质》课程，本课件将详细介绍关于氨基酸和蛋白质 的知识，让我们一起探索吧！
氨基酸
• 概述：氨基酸的定义和种类 • 氨基酸的结构：氨基、羧基、侧链 • 氨基酸的性质：酸碱性、光学异构体、等电点
蛋白质
• 概述：蛋白质的定义和组成 • 蛋白质的级别：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构 • 蛋白质的功能：结构、酶、运输、抗体等 • 蛋白质的合成和折叠：翻译、修饰、折叠 • 蛋白质的失活：变性、超过氧化物酶、热失活
氨基酸和蛋白质的应用
• 保健品：氨基酸的补充和蛋白质的营养品 • 医药：蛋白质药物的研发和应用 • 工业：氨基酸和蛋白质在工业生产中的应用
总结
• 氨基酸和蛋白质的重要性Fra bibliotek应用前景 • 知识点回顾
欢迎来到《氨基酸和蛋白质》课程，本课件将详细介绍关于氨基酸和蛋白质 的知识，让我们一起探索吧！
氨基酸
• 概述：氨基酸的定义和种类 • 氨基酸的结构：氨基、羧基、侧链 • 氨基酸的性质：酸碱性、光学异构体、等电点
蛋白质
• 概述：蛋白质的定义和组成 • 蛋白质的级别：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构 • 蛋白质的功能：结构、酶、运输、抗体等 • 蛋白质的合成和折叠：翻译、修饰、折叠 • 蛋白质的失活：变性、超过氧化物酶、热失活
氨基酸和蛋白质的应用
• 保健品：氨基酸的补充和蛋白质的营养品 • 医药：蛋白质药物的研发和应用 • 工业：氨基酸和蛋白质在工业生产中的应用
总结
• 氨基酸和蛋白质的重要性Fra bibliotek应用前景 • 知识点回顾
氨基酸分析PPT课件
人体必需的氨基酸：人体内不能合成，只 有靠食物供给的氨基酸。
各种蛋白质含氨基酸的种类和数量都各不 相同。
4
二、氨基酸的分类和命名
（一）分类 1、根据氨基酸的酸碱性
氨基酸
酸
碱
中
性
性
性
氨
氨
氨
基
基
基
酸
酸
酸
5
酸性氨基酸
二个羧基 一个氨基
天冬氨酸 谷氨酸
碱性氨基酸
一个羧基 二个或二个以上氨基
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
H
R C COOH NH2
13
它们发生分子内酸碱反应：
两性离子
H
H
R C COOH NH2
R C COO NH3
从平衡式可知，氨基酸在溶液中的 荷电状态与溶液的pH值有关。
14
H
R
正离子
pH<pI
R
H
OH H+
R C COOH
NH3
C COOH
NH2
两性离子
pH = pI
H
C COO
NH3
OH
H+
净电荷为零 带正电荷 带负电荷
在电场中不移动
在电场中移向负极 在电场中移向正极
16
要使氨基酸达到等电状态：
中性氨基酸： pI < pH 7 酸性氨基酸： pI < pH 7 碱性氨基酸： pI > pH 7
加少量酸 加酸 加碱
17
（二）与HNO2的反应
除脯氨酸外，其它氨基酸都具有 - NH2，可与 HNO2反应，定量放出氮气（ N2 ）。
氨基酸分析
1
氨基酸分析在蛋白质化学和生物技术研究、 临床诊断和细胞生理学研究、营养学与卫 生保健、培育农作物优良品种、食品、制 药等领域具有非常重要的意义。
各种蛋白质含氨基酸的种类和数量都各不 相同。
4
二、氨基酸的分类和命名
（一）分类 1、根据氨基酸的酸碱性
氨基酸
酸
碱
中
性
性
性
氨
氨
氨
基
基
基
酸
酸
酸
5
酸性氨基酸
二个羧基 一个氨基
天冬氨酸 谷氨酸
碱性氨基酸
一个羧基 二个或二个以上氨基
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
H
R C COOH NH2
13
它们发生分子内酸碱反应：
两性离子
H
H
R C COOH NH2
R C COO NH3
从平衡式可知，氨基酸在溶液中的 荷电状态与溶液的pH值有关。
14
H
R
正离子
pH<pI
R
H
OH H+
R C COOH
NH3
C COOH
NH2
两性离子
pH = pI
H
C COO
NH3
OH
H+
净电荷为零 带正电荷 带负电荷
在电场中不移动
在电场中移向负极 在电场中移向正极
16
要使氨基酸达到等电状态：
中性氨基酸： pI < pH 7 酸性氨基酸： pI < pH 7 碱性氨基酸： pI > pH 7
加少量酸 加酸 加碱
17
（二）与HNO2的反应
除脯氨酸外，其它氨基酸都具有 - NH2，可与 HNO2反应，定量放出氮气（ N2 ）。
氨基酸分析
1
氨基酸分析在蛋白质化学和生物技术研究、 临床诊断和细胞生理学研究、营养学与卫 生保健、培育农作物优良品种、食品、制 药等领域具有非常重要的意义。
氨基酸、蛋白质和核酸简幻灯片PPT
紫色物质，用于α-氨基酸 的比色测定和纸层析显色
也可用于α-氨基酸、多肽、蛋白质的鉴别。
2021/5/22
10
2.α-氨基酸的化学性质
3〕氨基和羧基的共同反响
*(4)成肽反响
H 2 N C H C O O H + H 2 N C H C O O HH2O
R 1
R 2
O
肽键
许多氨基酸分子通过 肽键相互连接形成多肽
2〕氨基和羧基的反响 〔1〕与亚硝酸的反响
范斯莱克氨基氮 测定法
RC H C O O H H N O 2RC H C O O H + N 2+ H 2 O
N H 2
O H
测定反响中放出的氮气的体积，可以计算出氨基的含量
〔2〕与2,4-二硝基氟苯反响 (DNFB) NO2
F
R CH COOH
2021/5/22
2021/5/22
2
α-氨基酸的性质 1.α-氨基酸的物理性质
无色晶体，熔点一般高于相应羧酸或胺， 易溶于水，难溶于有机溶剂。
2.α-氨基酸的化学性质
R CH COOH
氨基典型反响
NH2
羧基典型反响
相互影响的特性
2021/5/22
3
2.α-氨基酸的化学性质
1〕两性和等电点
R CH COOH
强碱中主要存在形式
工业上发酵制醇的杂醇即由此产生。
2.α-氨基酸的化学性质
3〕氨基和羧基的共同反响
〔3〕与水合色〔个别例外〕
O
OH N3 + H
+RCCO - O
OH H O
O
O
N
O
O -
水N i合n h 茚y d r 三in 酮 α-a -m 氨in 基o酸a cid P u rp le 罗p ro 曼d u 氏ct(o 紫ry ello w fo rP ro )
蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
３、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的Ｒ基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕 上甲硫基：强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体，吸附在滤纸上，将样品点在纸上，用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕 〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸
生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)
Tyrosine
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时， 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时， 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y
蛋白质氨基酸PPT课件
凝固作用分两个阶段： 首先是变性； 其次失去规律性的肽链聚集缠绕在一起而凝固或结絮;
2021
33
蛋白质变性的应用
理论上：
研究蛋白质分子结构与功能,分子量测定,亚单位拆分；
生产生活中有利的一面：
食品加工，消毒灭菌等； 非蛋白生物物质提取纯化，终止酶促反应；
生产生活中不利的一面：
活性蛋白制品（酶、抗体）的分离提取和保存；
第二十四章
氨基酸和蛋白质
2021
1
2021
2
2021
3
2021
4
2021
5
2021
6
2021
7
【观察与思考】
【思 考】：从结构上看，其共同点是什么？
2021
8
氨基酸分子中均含有羧基（-COOH）和 氨基（-NH2)原子团。α-氨基酸分子中氨基 接在离羧基最近的碳原子上。
多个氨基酸分子可以在分子间脱水，而形成 多肽（多肽是螺旋状的长链），再构成蛋白质。
系统命名法 a－氨基乙酸
a－氨基丙酸
Hale Waihona Puke NH2谷氨酸 HOOC (CH2)2 CH COOH
NH2
a－氨基戊二酸
苯丙氨酸
NH2
CH2 CH COOH a－氨基β－苯基丙酸
2021
12
3.物理性质
。
4.化学性质
(1)氨基酸的两性
氨基－NH2：能接受H+，显碱性
羧基－COOH：能提供H+，显酸性
R CH COOH OH- R CH COOH OH- R CH COO-
NH3+
H+
NH2
H+
NH2
第一章、氨基酸的结构及性质PPT
18
3）半胱氨酸(Cys) 它的个性不仅表现在其侧链 有一定的大小和具有高度的化学反应活性，还 在于两个 Cys 能形成稳定的带有二硫（桥）键 的胱氨酸。二硫键不仅可以在肽链内，也可以 在肽链间存在。更有甚者，同样的一对二硫键 能具有不同的空间取向。
Page 19
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
苯丙氨酸 （Phe,F）
Page 11
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trp,W）
3、杂环氨基酸
Page 12
组氨酸 （His, H）
脯氨酸 （Pro, P）
说明：关于杂环氨基酸和杂环亚氨基酸
色氨酸 （Trg,W）
芳香族氨基酸
组氨酸 （ His, H）
Page 13
杂环氨基酸
脯氨酸 （ Pro, P）
脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中, 且 二者极易溶于水而潮解。
Page 28
2. 氨基酸的旋光性
●除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子， 都具有旋光性。 ●比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
Page 29
氨基酸的构型－都有 D-型和 L-型 2 种立体异构体
L-(－)甘油醛
氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。 水合茚三酮变为还原型茚三酮。 加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合 茚三酮变为还原型茚三酮。 NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。
Page 47
反应要点 A.该反应由NH2与COOH共同参与 B.茚三酮是强氧化剂 C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值 D. 测定范围：0.5~50µg/ml E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放
3）半胱氨酸(Cys) 它的个性不仅表现在其侧链 有一定的大小和具有高度的化学反应活性，还 在于两个 Cys 能形成稳定的带有二硫（桥）键 的胱氨酸。二硫键不仅可以在肽链内，也可以 在肽链间存在。更有甚者，同样的一对二硫键 能具有不同的空间取向。
Page 19
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
苯丙氨酸 （Phe,F）
Page 11
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trp,W）
3、杂环氨基酸
Page 12
组氨酸 （His, H）
脯氨酸 （Pro, P）
说明：关于杂环氨基酸和杂环亚氨基酸
色氨酸 （Trg,W）
芳香族氨基酸
组氨酸 （ His, H）
Page 13
杂环氨基酸
脯氨酸 （ Pro, P）
脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中, 且 二者极易溶于水而潮解。
Page 28
2. 氨基酸的旋光性
●除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子， 都具有旋光性。 ●比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
Page 29
氨基酸的构型－都有 D-型和 L-型 2 种立体异构体
L-(－)甘油醛
氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。 水合茚三酮变为还原型茚三酮。 加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合 茚三酮变为还原型茚三酮。 NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。
Page 47
反应要点 A.该反应由NH2与COOH共同参与 B.茚三酮是强氧化剂 C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值 D. 测定范围：0.5~50µg/ml E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放
氨基酸的结构和功能(共23张PPT)
含共轭双键的氨基酸具 有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最大 吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有这两种氨 基酸残基，所以测定蛋白质溶液
280nm的光吸收值是分析溶液 中蛋白质含量的快速简便的方 法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反响〔氨基酸定量分析〕 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反响生成二硝基苯基氨基酸〔鉴定
蛋白质N-末端氨基酸〕
氨基酸与亚硝酸反响生成氮气〔氨基酸定量和蛋白质水解程度〕
含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质〔蛋白质含量分析〕
薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法
〔570nm光吸收峰〕
第一章
氨基酸的结构与功能
The Structure and Function of Amino Acids
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L- -氨基酸〔除甘氨酸外〕。
COO-
甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。 蛋白质中的L- -氨基酸依据极性的分类 非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例 (2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸 此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化，使之带正电荷。 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。 组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的
趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH
值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
+OH+H+
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● 含一氨基一羧基的中性氨基酸
甘氨酸 Gly, G
Page 7
丙氨酸 Ala, A
缬氨酸 Val, V
亮氨酸 Lue, L
异亮氨 酸 Ile, I
● ● 含羟基或硫氨基酸 (一氨基一羧基)
丝氨酸 (Ser, S)
Page 8
苏氨酸 (Thr, T)
半胱氨酸 (Cys, C)
甲硫氨酸 (Met, M)
Page 25
鸟氨酸 胍氨酸
L-鸟氨酸、 L-瓜氨酸是尿素循环的中间体
Page 26
第二节 氨基酸的重要理化性质和功能
一、一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点极高(一般在200℃以上)。有的无味、有的味
甜、有的味苦、谷氨酸的单钠盐有鲜味(味精的主要成分)。
Page 27
1、溶解性 氨基酸在水中的溶解度差别很大, 除胱氨酸、 半胱氨酸和酪氨酸外, 一般都能溶于水, 并能溶 解于稀酸或稀碱中, 但不能溶解于有机溶剂 ( 通 常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出 )。
Page 23
（四）非蛋白质氨基酸
大多是蛋白质中存在的L型α-氨基酸的衍生 物。但有一些是β、γ 或δ-氨基酸，且有些是D型氨基酸。
细菌细胞壁组成中的肽聚糖中的D-氨基酸： D-谷氨酸、D-丙氨酸
一种抗生素短杆菌肽S中含有D-苯丙氨酸。
Page 24
β -丙氨酸是遍多酸(泛酸,一种维生素)的前体成分 γ –氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质
18
3）半胱氨酸(Cys) 它的个性不仅表现在其侧链 有一定的大小和具有高度的化学反应活性，还 在于两个 Cys 能形成稳定的带有二硫（桥）键 的胱氨酸。二硫键不仅可以在肽链内，也可以 在肽链间存在。更有甚者，同样的一对二硫键 能具有不同的空间取向。
Page 19
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
苯丙氨酸 （Phe,F）
Page 11
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trp,W）
3、杂环氨基酸
Page 12
组氨酸 （His, H）
脯氨酸 （Pro, P）
说明：关于杂环氨基酸和杂环亚氨基酸
色氨酸 （Trg,W）
芳香族氨基酸
组氨酸 （ His, H）
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杂环氨基酸
脯氨酸 （ Pro, P）
高级生物化学及实验
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主要内容
氨基酸的分析 蛋白质的分析 核酸的分析 两个实验
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第一章、氨基酸的结构及性质 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
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第一节 氨基酸的分类
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● ● ● 酸性氨基酸(一氨基二羧基)及其酰胺
天冬氨酸 (Asp, D)
谷氨酸 (Glu, E)
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天冬酰胺 (Asn, N)
谷氨酰胺 (Gln, Q)
● ● ● ● 碱性氨基酸(二氨基一羧基)
赖氨酸 (Lys, K)
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精氨酸 (Arg, R)
杂环
组氨酸 (His, H)
2、芳香族氨基酸
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二、常见氨基酸的分类
（1）按R基团的酸碱性分
中性AA 酸性AA 碱性AA
（2）按R基团的电性质分
疏水性R基团AA 电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA
（3）按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA
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（一）按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
1、脂肪族氨基酸
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine Thr T 5.60
3个有个性的氨基酸
1）脯氨酸（Pro） 因为是一个环状 的亚氨基酸, 它的氨基和其它氨基 酸的羧基形成的肽键有明显的特 点, 较易变成顺式肽键.
2）甘氨酸（Gly） 是唯一的在α-碳原子上 只有2个氢原子, 没有侧链的氨基酸. 为 此它既不能和其它残基的侧链相互作用， 也不产生任何位阻现象, 进而在蛋白质 的立体结构形成中有其特定的作用.
婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Trp)、半胱氨酸(Cys)
21
（三）不常见的蛋白质氨基酸
存在于少数蛋白质中特殊的氨基酸，是在蛋白 质生物合成后由相应的基本氨基酸衍生而来。
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γ-羧基谷氨酸存在于凝血酶原中;
羟脯氨酸存在于胶原蛋白中; N-甲基赖氨酸存在于肌球蛋白中。
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
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人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Trp ) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe)
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脯氨酸
饼干写亮一本谱 proline Pro P
6.30
4. 极性中性氨基酸
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色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
杂环亚氨基酸Biblioteka （二）按R基的极性性质的分类
1. 非极性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
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1. 酸性氨基酸
2. 碱性氨基酸
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3. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97 丙氨酸 alanine Ala A 6.00 缬氨酸 valine Val V 5.96 亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
一、氨基酸的结构通式
氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中 分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上 的共同特点为：
(1). 与羧基相邻的α-碳原子上 都有一个氨基，因而称为α-氨 基酸 (2). 除甘氨酸外,其它所有氨基 酸分子中的α-碳原子都为不对 称碳原子,所以：A.氨基酸都具 有旋光性。B.每一种氨基酸都 具有D-型和L-型两种立体异构 体。目前已知的天然蛋白质中 氨基酸都为L-型。
甘氨酸 Gly, G
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丙氨酸 Ala, A
缬氨酸 Val, V
亮氨酸 Lue, L
异亮氨 酸 Ile, I
● ● 含羟基或硫氨基酸 (一氨基一羧基)
丝氨酸 (Ser, S)
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苏氨酸 (Thr, T)
半胱氨酸 (Cys, C)
甲硫氨酸 (Met, M)
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鸟氨酸 胍氨酸
L-鸟氨酸、 L-瓜氨酸是尿素循环的中间体
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第二节 氨基酸的重要理化性质和功能
一、一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点极高(一般在200℃以上)。有的无味、有的味
甜、有的味苦、谷氨酸的单钠盐有鲜味(味精的主要成分)。
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1、溶解性 氨基酸在水中的溶解度差别很大, 除胱氨酸、 半胱氨酸和酪氨酸外, 一般都能溶于水, 并能溶 解于稀酸或稀碱中, 但不能溶解于有机溶剂 ( 通 常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出 )。
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（四）非蛋白质氨基酸
大多是蛋白质中存在的L型α-氨基酸的衍生 物。但有一些是β、γ 或δ-氨基酸，且有些是D型氨基酸。
细菌细胞壁组成中的肽聚糖中的D-氨基酸： D-谷氨酸、D-丙氨酸
一种抗生素短杆菌肽S中含有D-苯丙氨酸。
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β -丙氨酸是遍多酸(泛酸,一种维生素)的前体成分 γ –氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质
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3）半胱氨酸(Cys) 它的个性不仅表现在其侧链 有一定的大小和具有高度的化学反应活性，还 在于两个 Cys 能形成稳定的带有二硫（桥）键 的胱氨酸。二硫键不仅可以在肽链内，也可以 在肽链间存在。更有甚者，同样的一对二硫键 能具有不同的空间取向。
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
苯丙氨酸 （Phe,F）
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酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trp,W）
3、杂环氨基酸
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组氨酸 （His, H）
脯氨酸 （Pro, P）
说明：关于杂环氨基酸和杂环亚氨基酸
色氨酸 （Trg,W）
芳香族氨基酸
组氨酸 （ His, H）
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杂环氨基酸
脯氨酸 （ Pro, P）
高级生物化学及实验
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主要内容
氨基酸的分析 蛋白质的分析 核酸的分析 两个实验
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第一章、氨基酸的结构及性质 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
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第一节 氨基酸的分类
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● ● ● 酸性氨基酸(一氨基二羧基)及其酰胺
天冬氨酸 (Asp, D)
谷氨酸 (Glu, E)
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天冬酰胺 (Asn, N)
谷氨酰胺 (Gln, Q)
● ● ● ● 碱性氨基酸(二氨基一羧基)
赖氨酸 (Lys, K)
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精氨酸 (Arg, R)
杂环
组氨酸 (His, H)
2、芳香族氨基酸
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二、常见氨基酸的分类
（1）按R基团的酸碱性分
中性AA 酸性AA 碱性AA
（2）按R基团的电性质分
疏水性R基团AA 电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA
（3）按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA
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（一）按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
1、脂肪族氨基酸
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine Thr T 5.60
3个有个性的氨基酸
1）脯氨酸（Pro） 因为是一个环状 的亚氨基酸, 它的氨基和其它氨基 酸的羧基形成的肽键有明显的特 点, 较易变成顺式肽键.
2）甘氨酸（Gly） 是唯一的在α-碳原子上 只有2个氢原子, 没有侧链的氨基酸. 为 此它既不能和其它残基的侧链相互作用， 也不产生任何位阻现象, 进而在蛋白质 的立体结构形成中有其特定的作用.
婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Trp)、半胱氨酸(Cys)
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（三）不常见的蛋白质氨基酸
存在于少数蛋白质中特殊的氨基酸，是在蛋白 质生物合成后由相应的基本氨基酸衍生而来。
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γ-羧基谷氨酸存在于凝血酶原中;
羟脯氨酸存在于胶原蛋白中; N-甲基赖氨酸存在于肌球蛋白中。
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
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人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Trp ) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe)
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脯氨酸
饼干写亮一本谱 proline Pro P
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4. 极性中性氨基酸
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色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
杂环亚氨基酸Biblioteka （二）按R基的极性性质的分类
1. 非极性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
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1. 酸性氨基酸
2. 碱性氨基酸
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3. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97 丙氨酸 alanine Ala A 6.00 缬氨酸 valine Val V 5.96 亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
一、氨基酸的结构通式
氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中 分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上 的共同特点为：
(1). 与羧基相邻的α-碳原子上 都有一个氨基，因而称为α-氨 基酸 (2). 除甘氨酸外,其它所有氨基 酸分子中的α-碳原子都为不对 称碳原子,所以：A.氨基酸都具 有旋光性。B.每一种氨基酸都 具有D-型和L-型两种立体异构 体。目前已知的天然蛋白质中 氨基酸都为L-型。