医学生物化学精编WORD版
医学生物化学 (2)
医学生物化学蛋白质的消化与吸收一、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收n蛋白质消化的生理意义Ø由大分子转变为小分子，便于吸收Ø 消除食物蛋白的抗原性，避免引起过敏、毒性反应1.蛋白质在胃中的消化胃蛋白酶原胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸蛋白质多肽+少量氨基酸胃蛋白酶胃蛋白酶（自身催化作用）2.蛋白质在小肠中的消化——小肠是蛋白质消化的主要部位。
多肽胰液中的蛋白酶（2/3）寡肽+（1/3）氨基酸小肠粘膜细胞分泌的蛋白酶氨基酸n胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。
内肽酶羧肽酶•内肽酶：包括胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶•外肽酶：包括羧肽酶(A、B)胰腺细胞分泌的蛋白酶为什么只对食物蛋白起消化作用，而不会水解胰腺本身的蛋白质？n肠液中酶原的激活胰蛋白酶原肠激酶羧肽酶原（A或B）羧肽酶（A或B）胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶十二指肠粘膜细胞分泌Ø胰液中的蛋白酶以酶原形式存在的意义• 保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。
• 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。
• 酶原还可视为酶的贮存形式。
n小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用主要是寡肽酶的作用，包括氨肽酶及二肽酶,最终产物为氨基酸。
食物蛋白多肽+少量氨基酸胃蛋白酶寡肽+氨基酸氨基酸胃小肠胰腺肝脏氨肽酶二肽酶胰液分泌的蛋白酶小肠粘膜细胞中的酶胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶内肽酶外肽酶：羧肽酶(A、B)二、氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收n吸收部位：主要在小肠n 吸收形式：氨基酸、寡肽n 吸收机制：耗能的主动吸收过程n 吸收途径：通过转运蛋白n 通过转运蛋白完成氨基酸和小肽的吸收门静脉胃肠上皮细胞Na + + 氨基酸Na ++氨基酸氨基酸Na +K +3Na +2K +协同转运ATPADP+PiNa/K依赖性ATP酶单向转运七种转运蛋白(transporter)中性氨基酸转运蛋白酸性氨基酸转运蛋白碱性氨基酸转运蛋白亚氨基酸转运蛋白β氨基酸转运蛋白二肽转运蛋白三肽转运蛋白蛋白质的消化、吸收总结氨肽酶氨基酸二肽三肽肽酶小肠粘膜细胞血液氨基酸寡肽肠腔蛋白水解酶蛋白质。
生物化学带答案word精品文档46页
一、名词解释增色效应减色效应复性变性分子杂交DNA的熔解温度中心法则基因岗崎片段复制子粘性末端限制性内切酶基因重组逆转录酶二、写出下列缩写的中文名称Tm polyA TψC pppA m7G cAmP IMP RNase PRPP三、填空1．在Watson-Crick DNA结构模型中，连接糖和磷酸的是键；连接各核苷酸的是键；连接戊糖和碱基的是键，在两条单链之间搭桥的是键。
2．碱能水解RNA，而不能水解DNA，这是因为。
3．tRNA的二级结构是，它的3’-端是，5’-端为。
4．核酸分子中含有和，所以对波长有强烈的吸收。
5．在核酸研究中，地衣酚用来测定，二苯胺经常用来测定。
6．在DNA螺旋结构中，A与T之间有对氢键，G与C之间有对氢键。
7．维持DNA螺旋结构稳定的力包括、、。
8．Watson-Crick DNA双螺旋每盘旋一圈有对核苷酸，高度为，直径约。
9．DNA合成时，先由引物酶合成，再由在其3’-端合成DNA键，然后由切除引物并填补空隙，最后由连接成完整的链。
10．在DNA复制中，可防止单链模板重新缔合和核酸酶的攻击。
11．大肠杆菌DNA聚合酶Ⅲ的活性使之具有功能，极大提高了DNA复制的保真度。
12．引物酶与转录中的RNA聚合酶之间的差别在于它对不敏感，并可以为底物。
13．一个转录单位一般应包括序列、序列、序列。
14．原核细胞中各种RNA是由同一种RNA聚合酶催化生成的，而真核细胞核基因的转录分别由种RNA聚合酶催化，其中rRNA 基因由转录，hnRNA基因由转录，各类小分子量RNA则是的产物。
15．所有岗崎片段的延伸都是按方向进行的，每个岗崎片段是借助于连在它的端的一小段为引物而合成的。
16．DNA聚合酶Ⅰ的活性使其在DNA损伤修复和切除RNA引物中发挥作用。
17．真核生物mRNA的5´帽子结构通式是。
18．在各种RNA中含稀有碱基最多。
19．Tm值高的DNA分子中的%含量高，Tm值低的DNA分子中的%含量高。
医学生物化学人卫(精校修订版)
医学生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
(完整word版)生物化学部分总结
第19章代谢总论1、分解代谢: 有机营养物, 不管是从环境获得的, 还是自身储存的, 通过一系列反应步骤变为较小的, 较简单的物质的过程称为分解代谢。
2、合成代谢: 又称生物合成, 是生物体利用小分子或大分子的结构原件建造成自身大分子的过程。
3、ATP储存自由能为生物体的一切生命活动提供能量。
满足以下四方面的需要: ①生物合成、②肌肉收缩、③营养物逆浓度梯度跨膜运送、④在DNA、RNA、蛋白质能生物合成中, 以特殊方式起递能作用。
4、能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子除ATP外, 还有GTP, UTP, CTP。
GTP对G蛋白的活化, 蛋白质的生物合成, 蛋白质的寻靶作用, 蛋白质的转运等等都作为推动力提供自由能。
5、FMN, 黄素腺嘌呤单核苷酸, FAD, 黄素腺嘌呤二核苷酸, 它们是另一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。
FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子, 它们在氧化还原反应中, 特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。
6、辅酶A, 简写为CoA, 分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。
在水解时释放出大量的自由能。
第20章遗传缺欠症缺乏尿黑酸氧化酶, 导致酪氨酸的代谢中间物尿黑酸不能氧化而随尿排出体外, 在空气中使尿变成黑色。
苯丙酮尿症, 是苯丙氨酸发生异常代谢的结果, 这是尿中出现苯丙氨酸。
但酪氨酸的代谢仍然正常。
通过以上两种不正常的代谢现象, 是苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明。
第21章生物能学1、高能磷酸化合物的类型.碳氧键..氮磷键型-如胍基磷酸化合物。
1.磷酸肌酸。
2.磷酸精氨酸..硫酯键型-活性硫酸基.1.3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸.2.酰基辅酶A..甲硫键型-活性甲硫氨.2、ATP水解释放的自由能收到许多因素的影响。
当ph升高时ATP释放的自由能明显升高。
还受到Mg2+等其他一些2价阳离子的复杂的影响。
3、ATP在磷酸基团转移中作为中间递体而起作用。
北医本科课件《生物化学》生化试题整理汇编.docx
生化复习资料(历年试题汇编)第二章：蛋白质化学选择题盐析法沉淀蛋白质的原理是(A)A.破坏水化膜B.与蛋白质结合生成不溶性蛋白盐C.使蛋白质变性D.调节蛋白质在溶液中的等电点E.改变蛋白质的分子量氨基酸中含有两个竣基的是(A) (1997)A.谷氨酸B.丝氨酸C.酪氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸 (19/199 含有两个氨基的氨基酸是(D)(1992)A.谷氨酸B.丝氨酸C.酪氨酸D赖氨酸 E.苏氨酸维系蛋白质一级结构的化学键是(E) (1992)A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.肽键用凝胶过滤层析柱分离蛋白质时，下列哪项是正确的(A) (1993)A.分子体积最大的蛋白质最先洗脱下来B.分子体积最小的蛋白质最先洗脱下来C.不带电荷的蛋白质最先洗脱下来D.带电荷的蛋白质最先洗脱下来E.没有被吸附的蛋白质最先洗脱下来Km值的概念应是(D) (1993)A.在一般情况下是酶-底物复合物的解离常数B.是达到Vinax所必需的底物浓度的一半C.同一种酶的各种同工酶Km值相同D.是达到l/2Vmax的底物浓度E.是与底物性质无关的特征性常数维系蛋白质分子中Q螺旋和B片层的化学键是(D) (1994)A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键不出现于蛋白质中的氨基酸是(C) (1995)A.半胱氨酸B.胱氨酸C.瓜氨酸D.精氨酸E.赖氨酸下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的(B) (1994)A.原有的抗体活性降低或丧失B.溶解度增加C.易被蛋白酶水解D.蛋白质的空间构彖破坏E.蛋白质的一级结构无改变在280nm波长附近具有最大光吸收峰的氨基酸是(D) (2002)A.天冬氨酸B.丝氨酸C.苯丙氨酸D.色氨酸E.赖氨酸对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是(C) (2001)A.蛍键B.盐键C.酯键D.疏水键E.范徳华力当溶液的pH与某种氨基酸的pl 一致时，该氨基酸在此溶液屮的存在形式是(A) A.兼性离子 B.非兼性离子 C.带单价正电荷 D.疏水分子 E.带单价负电荷(2005)下列哪种氨基酸体内不能合成，必须靠食物供给(A) (2006)A.绷氨酸B.精氨酸C.半胱氨酸D.组氨酸E.丝氨酸名词解释：等电点(isoelectric point)：在某一 pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场屮不泳动。
医学生物化学医药卫生【33页】
医学生物化学_医药卫生
演讲人
2 0 2 x - 11 - 11
01 第一章蛋白质的结构与功能
第一章蛋白 质的结构与
功能
01 1 .1 概述
02 1 .2 氨 基 酸 的 结构、
分类和基本理化性质
03 1 .3 肽 和 蛋 白 质
04 1 .4 蛋 白质 的一级结
构
05 1 .5 蛋 白 质 的 二级结 06 1 .6 蛋 白 质 的 三级结
第二章 酶 和酶促反 应
0 1
2.1酶的活性中 心
0 2
2.2同工酶
0 3
2.3酶的特性
0 4
2.4酶动力学— 底物浓度对酶促 反应速率的影响
0 5
2.5温度和ph值 对酶促反应速率 的影响
0 6
2.6不可逆性抑 制
第二章 酶和酶促 反应
2.7可逆性抑制 2.8酶的快速调节 附件 本章常见问题汇总 酶和酶促反应
蛋白质消化吸收和 氨基酸代谢
07 第七章 代谢的整合与调节
第七章 代谢的整合与调节
7.1 物质代谢的特点与 相互联系
7.2 肝在物质代谢中的 作用
7.3 肝外重要组织器官 物质代谢特点及联系
7.4 细胞水平的代谢调 节
7.5 激素水平的代谢调 节
7.6整体水平的代谢调 节
第七章 代谢的整 合与调节
位
4
4.5氧化磷酸化的偶联机
5
制——化学渗透假说
4.6ATP合酶的结构及工
作原理
6
第四章 生物氧化
4.7atp在能量代谢中的核心作用 4.8氧化磷酸化的影响因素 4.9细胞质中nadh的氧化途径 4.10细胞内其他氧化与抗氧化体 系 生物氧化 4.8氧化磷酸化的影响因素 4.9细胞质中NADH的氧化途径 4.10细胞内其他氧化与抗氧化体 系
(完整word版)8.贺银成生物化学
医学生物化学医学生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的根本机构为氨基酸，氨基酸多为L- α- 氨基酸〔“拉氨酸〞〕；唯一不拥有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸2、氨基酸的分类（1〕非极性、疏水性氨基酸：“ 携带一本书、两饼干、补点水〞〔缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸〕（2〕极性、中性氨基酸：“ 古天乐是陪苏三的〞〔谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸〕（3〕酸性氨基酸：“ 天上的谷子是酸的〞〔天冬氨酸、谷氨酸〕（4〕碱性氨基酸：“ 地上的麦乳精是咸的〞〔组氨酸、赖氨酸、精氨酸〕1) 赖氨酸：含 2 个氨基的氨基酸；2) 谷氨酸，天冬氨酸：含 2 个羧基的氨基酸； 3)甲硫氨酸，半胱氨酸：含硫氨基酸；4) 脯氨酸，羟脯氨酸：亚氨基酸；5) 同型半胱氨酸，鸟氨酸 ,瓜氨酸：天然蛋白质中不存在的氨基酸；6) 色氨酸：在 280nm波长拥有最大光吸取峰的氨基酸； 7) 无遗传密码的氨基酸：羟脯氨酸，羟赖氨酸。
必定氨基酸撷，异，亮，苯，蛋，色，苏，赖写一两本淡色书来碱性氨基酸赖，精，组捡来精读酸性氨基酸谷，天冬三伏天支链氨基酸撷，异亮，亮只借一辆芳香族氨基酸酪，苯丙，色芳香老本色一碳单位丝，色，组，甘赏赐竹竿含硫氨基酸半胱，光，蛋留帮光蛋生酮氨基酸亮，赖同样来生糖兼生酮异亮，苯丙，酪，色，苏一本落色书3、氨基酸结合键为肽键，肽键由-CO-OH-组成。
4、蛋白质结构：“一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级〞。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列序次。
维系键：肽键〔主要〕二硫键〔次要〕。
一级结构的改变——分子病〔镰刀形贫血：谷氨酸被撷氨酸代替〕。
蛋白质的二级结构：维系键：氢键。
蛋白质的三级结构：维系键：疏水作用键，氢键，范德华力，离子键。
蛋白质的四级结构：维系键：氢键，离子键。
其实不是所有的蛋白质都有四级结构。
临床生物化学课程大纲(Word)
《生物化学》(不含实验)教学大纲《Biochemistry》Curriculum Syllabus一、课程概况（Course Overview）课程名称：《生物化学》Course：Biochemistry课程编号：14114Course Number：14114适用学生:临床医学专业学生Designed for: Students of Clinical Medicine Major学分：4.0 总学时： 68Credit：4.0 Class hour: 68预修课程：医用基础化学、医用有机化学、细胞生物学Preparatory Courses:Medical Basic Chemistry，Medical Organic Chemistry，and Cell Biology 二、课程简介（Course Descriptions）生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。
由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。
生物化学与分子生物学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。
为了更好地认识生命，研究生命，探索生命的奥秘，掌握生物化学与分子生物学，是非常必要的，尤其作为医学生，要想在今后的医学领域中施展才华，在分子水平上解决疾病的诊断，治疗以及进行预防，学好生物化学这门课程就显得更加重要。
三、教学内容与教学安排（Course Content and Arrangement）（6）冯作化.《医学分子生物学》.人民卫生出版社，2002.（7）药立波.《医学分子生物学》.人民卫生出版社，2002.Reference Books:（1）（2）……五．考核与评价方式(Course Evaluation)考核方式采取期末闭卷考的方式。
(完整word版)生物化学
生物化学》1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜, 并在偏离等电点时带有相同电荷2、糖类化合物都具有还原性( )3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。
( )4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。
( )5、ATP 含有3 个高能磷酸键。
( )6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。
( )7、儿童经常晒太阳可促进维生素 D 的吸收，预防佝偻病。
( )8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。
( )9、血糖基本来源靠食物提供。
( )10、脂肪酸氧化称B -氧化。
()11 、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。
( )12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。
()13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。
( )14、胆汁酸过多可反馈抑制7 a -羟化酶。
()15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物( )单选题1、下列哪个化合物是糖单位间以a -1 , 4糖苷键相连：()A、麦芽糖B 、蔗糖C 、乳糖D 、纤维素 E 、香菇多糖2、下列何物是体内贮能的主要形式( )A 、硬酯酸B 、胆固醇C 、胆酸D 、醛固酮E 、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( )A 、多肽B 、二肽C 、L- a 氨基酸D 、L- 3 -氨基酸E 、以上都不是 4、 酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( )A 、能加速化学反应速度B 、能缩短反应达到平衡所需的时间C 具有高度的专一性D 、反应前后质和量无改E 、对正、逆反应都有催化作用5、 通过翻译过程生成的产物是： ( )A 、t RNA B>m RNA C 、f RNA D 、多肽链E 、DNA6、 物质脱下的氢经 NADH 乎吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产 ATP 分子数量() A 、1B 、2C 、3D 、4.E 、57、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP ？ ( )8、下列哪个过程主要在线粒体进行( )9、酮体生成的限速酶是 ( )A 、 1B 、 2C 、 3D 、 4 A 、脂肪酸合成B 、胆固醇合成C 、磷脂合成D 、甘油分解E 、脂肪酸3 - 氧化A HMG-CoAS 原酶B 、HMG-CoA 裂解酶C 、HMG-CoA 合成酶D 磷解酶E 、3 -羟丁酸脱氢酶10、有关G-蛋白的概念错误的是A、能结合GDF和GTP B 、由a、3、丫三亚基组成 C 、亚基聚合时具有活性D可被激素受体复合物激活 E 、有潜在的GTP活性11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自A、氨基甲酰磷酸B、NH3C、天冬氨酸D天冬酰胺E、谷氨酰胺12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症( )A、多巴T黑色素B、苯丙氨酸T酪氨酸C、苯丙氨酸T苯丙酮酸D色氨酸T 5羟色胺E、酪氨酸T尿黑酸13、胆固醇合成限速酶是：( )A HMG-CoA合成酶B 、HMG-CoA还原酶C、HMG-CoA裂解酶D甲基戊烯激酶 E 、鲨烯环氧酶14、关于糖、脂肪、蛋白质互变错误是：( )A、葡萄糖可转变为脂肪B蛋白质可转变为糖C脂肪中的甘油可转变为糖 D 、脂肪可转变为蛋白质E、葡萄糖可转变为非必需氨基酸的碳架部分15、竞争性抑制作用的强弱取决于：( )A、抑制剂与酶的结合部位 B 、抑制剂与酶结合的牢固程度C抑制剂与酶结构的相似程度 D 、酶的结合基团E、底物与抑制剂浓度的相对比例16、红细胞中还原型谷胱苷肽不足，易引起溶血是缺乏( )A、果糖激酶B、6-磷酸葡萄糖脱氢酶C、葡萄糖激酶D葡萄糖6—磷酸酶E、己糖二磷酸酶17、三酰甘油的碘价愈高表示下列何情况( )A、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈高B 其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈C 、其分子中所含脂肪酸的碳链愈长D 其分子中所含脂肪酸的饱和程度愈高E 、三酰甘油的分子量愈大18、真核基因调控中最重要的环节是()A 、基因重排B 、基因转录C 、DNA 的甲基化与去甲基化19、关于酶原激活方式正确是： ( )A 、分子内肽键一处或多处断裂构象改变，形成活性中心B 通过变构调节C 、通过化学修饰D 分子内部次级键断裂所引起的构象改变E 、酶蛋白与辅助因子结合20、呼吸链中氰化物抑制的部位是： ( )三、多选题2、下列哪些是维系 DNA 双螺旋的主要因素 A 、盐键 B 、磷酸二酯键 C 、疏水键 D 、氢键 E 、碱基堆砌3、核酸变性可观察到下列何现象 ()A 、粘度增加 B、粘度降低C、紫外吸收值增加D 紫外吸收值降低E、磷酸二酯键断裂4、服用雷米封应适当补充哪种维生素 A 、维生素政 B 、V — PP C 、维生素BD mRNA 勺衰减 E、翻译速度 A Cytaa 3宀 QB、NADH>O 2C、CoQ H CytbD Cyt T CytCIE 、Cytc T Cytaa 31、 基因诊断的特点是： A 、针对性强特异性高 B 、检测灵敏度和精确性高 ( )C 、实用性强诊断范围广D 针对性强特异性低E 、实用性差诊断范围窄D维生素B12 E、维生素C5、关于呼吸链的叙述下列何者正确？()A、存在于线粒体 B 、参与呼吸链中氧化还原酶属不需氧脱氢酶C NAD是递氢体D、NAD是递电子体E 、细胞色素是递电子体6、糖异生途径的关键酶是()A、丙酮酸羧化酶 B 、果糖二磷酸酶 C 、磷酸果糖激酶D葡萄糖一6—磷酸酶 E 、已糖激酶7、甘油代谢有哪几条途径()A、生成乳酸 B 、生成CQ、H2O能量C、转变为葡萄糖或糖原D合成脂肪的原料 E 、合成脂肪酸的原料8、未结合胆红素的其他名称是()A、直接胆红素 B 、间接胆红素C、游离胆红素D肝胆红素E、血胆红素9、在分子克隆中，目的基因可来自()基因组文库B、cDNA文库C、PCR扩增 D 、人工合成 E 、DNA吉合蛋白10关于DNA与RNA合成的说法哪项正确：()A、在生物体内转录时只能以DNA有意义链为模板B均需要DNA为模板C 、复制时两条DNA链可做模板D复制时需要引物参加转录时不需要引物参加E、复制与转录需要的酶不同四、填空题(每空0.5分，共15分)1、胞液中产生的NAE H经_______________ 和 _______________ 穿梭作用进入线粒体。
生物化学.doc
第一章蛋白质的结构与功能（一）1.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
2.β-折叠(βpleated sheet)：是蛋白质二级结构的一种，其主要特征是：①多肽链充分伸展，每个肽单元以C-α为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-3.参见本章笔记。
4.蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构。
一级结构的主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
5.生物活性肽：具有生物学活6.肽单元(peptide unit)：参与肽键的6个原子——C-α1，C，O，N，H，C-α。
位于同一平面，C-α1C-α2(trans)构型，此同一平面上的67. 盐析：指将硫酸铵、硫酸钠等无机盐类加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在溶液中的稳定性因素而沉淀，各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH 均不同。
8.氨基酸的等电点：在某一pH值的溶液中，氨基酸解离成阴／阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称该氨基酸的等电点。
9.glutathine：即谷胱甘肽，是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽，分子中半胱氨酸的巯基是其主要功能基因，具有还原性和嗜核特性，故谷胱甘肽可保护机体免遭氧化剂和毒物的损害。
10.蛋白质变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的11.参见本章笔记12.肽平面：参与肽键形成的6个原子(C-α1，C，O，N，H，C-α2)位于同一平面，C-α1和C-α2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成肽平面，即肽单元(peptide unit)13.14.结构域：蛋白质结构中二级结构与三级结构之间的一个层次。
(完整word版)生物化学重点总结
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为DNA 和RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？DNA RNA一级结构相同点1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
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医学生物化学精编
W O R D版
IBM system office room 【A0816H-A0912AAAHH-GX8Q8-GNTHHJ8】
医学生物化学
名词解释
1、肽键、肽
2、蛋白质的一级、二级、三级（亚基）、四级结构
3、超二级结构（模序）、结构域
4、蛋白质变性、蛋白质的别构作用
5、核酸的构件分子
6、核小体
7、基因、基因组
8、内含子、外显子、5’帽子、3’多聚腺苷酸（polyA）尾
9、增色效应
10、核酸的变性、复性、杂交
11、辅酶、辅基、酶的活性中心
12、酶原、酶原激活、同工酶、别构酶、修饰酶
13、多酶复合体、多酶体系、多功能酶
14、脂溶性维生素、水溶性维生素
15、糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成和分解、糖异生
16、三羧酸循环（TCA cycle）、丙酮酸羧化支路
17、营养必须脂肪酸
18、脂肪动员
19、脂解激素、抗脂解激素
20、脂肪酸的β氧化
21、酮体、酮血症、酮尿症、酮症酸中毒
22、CTP、CDP-胆碱、CDP-乙醇胺
23、血脂、载脂蛋白
24、血浆脂蛋白、乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）
25、生物氧化
26、呼吸链（NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链）
27、氧化磷酸化、底物水平磷酸化
28、α-磷酸甘油穿梭系统、苹果酸-天冬氨酸穿梭系统
29、加单氧酶
30、必需氨基酸（8种必需氨基酸口诀：甲携来一本亮色书）
31、氨基酸代谢库
32、鸟氨酸循环
33、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸
34、一碳单位、甲硫氨酸循环
35、谷胱甘肽（GSH）
36、核苷酸的从头合成、补救合成
37、关键酶、限速酶
38、分子生物学中心法则
39、半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链、冈崎片段、RNA引物
40、Klenow片段、单链DNA解链酶（SSB）、DNA拓扑异构酶、引发体
41、端粒、端粒酶
42、切除修复
43、基因工程（重组DNA技术）、限制性核酸内切酶
44、转录、不对称转录
45、?-因子
46、依赖ρ因子的转录终止、不依赖ρ因子的转录终止
47、核酶
48、逆转录、逆转录酶
49、癌基因、原癌基因、抑癌基因
50、三联体遗传密码
51、氨基酰tRNA、氨基酰tRNA合成酶
52、起始因子（IF）、延长因子（EF）、释放因子（RF）
53、30S起始复合体、70S起始复合体
54、给位（P位）、受位（A位）、出位（E位）??? 进位、转肽、移位
55、信号肽
56、操纵子、结构基因、调控基因、阻遏物基因、诱导剂（别位乳糖）
57、色氨酸操纵子
58、顺式作用元件（启动子、增强子、反应元件）、反式作用因子
59、第一信使（配体）、第二信使
60、三聚体GTP结合蛋白（G蛋白）
61、血液NPN（非蛋白氮）
62、凝血因子（我觉得有可能抓出来考的几个因子：HMWK、Ⅲ因子、纤维蛋白原）、凝血酶原激活物
63、抗凝血酶Ⅲ、肝素
64、纤溶系统、纤溶蛋白降解产物
65、肝脏生物转化作用
66、胆汁酸肠肝循环
67、初级游离胆汁酸、初级结合胆汁酸、次级游离胆汁酸、刺激结合胆汁酸
68、离子钙、结合钙
69、1，25-（OH）2- D3?
问答题（押题押死了不要怪我）
1、蛋白质的一、二、三、四级结构的特点；蛋白质结构和功能的关系并举例说明；蛋白质
2、变性和变构作用的区别。
3、核酸的变性、复性、杂交及其紫外吸收图
4、以磺胺类药物为例写出竞争性抑制的特点
5、糖代谢三大途径及其能量生成过程；糖异生过程
6、脂肪酸的β氧化过程和能量生成；酮体的生成和利用
7、两条氧化呼吸链的组成；两大穿梭系统的组成
8、氨基酸三种脱氨基方式的过程；尿素在体内合成全过程：鸟氨酸循环
9、写出DNA转录与复制的异同点；原核生物转录两种终止方式；真核生物mRNA转录后加工过程（加头加尾再剪切）；翻译过程四部曲（活化一方程、起始复合物、延长变位置、终止释因子）
10、分析得出乳糖操纵子结构基因高表达的条件
11、化学信号转导的一般步骤并通过cAMP信号转导系统实例说明
12、合成甲状腺激素的原料、部位、过程和关键酶；儿茶酚胺类激素的合成原料、降解产物；类固醇类激素（肾上腺皮质激素）的化学结构、合成原料、关键酶、降解产物
13、内源性凝血和外源性凝血的共同途径；外源性凝血的过程；纤溶酶激活途径；血红素合成的部位、原料、关键酶、合成过程
14、胆红素的代谢过程
15、1，25-（OH）2- D3 的合成过程以及对体内钙磷代谢的调节；体内钙磷代谢调节的三种物质以及各自作用机制。