生物化学教学大纲

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《生物化学(一)》课程教学大纲

《生物化学(一)》课程教学大纲

《生物化学(一)》课程教学大纲授课专业:食品科学与工程、生物工程学时数:72 学分:4一、课程的性质和目的生物化学是食品科学与工程、生物工程专业本科生的一门重要的学科基础课。

本课程在无机化学、分析化学、有机化学、物理化学等基础学科之后开设,其作用是为有关的专业基础课和专业课提供必要的生物化学理论知识,该课程在食品科学与工程、生物工程专业中起到承上启下的重要作用。

通过本大纲内容的讲授,要求学生重点掌握生物化学中糖、脂、蛋白质、酶和核酸的化学结构与性质以及这些生化物质在体内的代谢途径及其相互关系;同时使学生掌握它们与食品科学与工程、生物工程行业的联系及初步掌握它们的开发利用与前景。

二、课程教学内容第一章绪论(2学时)掌握生物化学的涵义及它所研究的内容;了解生物化学的发生发展的历史及其发展的趋势与前景;理解生物化学在食品科学与工程、生物工程行业中的地位和作用。

第二章糖类的化学(0.5学时)自学,结合有机化学的有关内容对本章进行复习。

第三章脂类和生物膜化学(0.5学时)自学,结合有机化学的有关内容对本章进行复习。

第四章蛋白质化学(9学时)内容及要求:了解蛋白质的化学组成、分类和生物学意义;深刻理解氨基酸的结构通式,了解氨基酸的分类;深刻理解蛋白质的各级结构,熟练掌握氨基酸和蛋白质的重要理化性质及其实践意义;了解蛋白质和氨基酸分离纯化的基本原则、步骤和方法以及分析测定的常用方法。

重点:内容及要求中需要掌握的一般是重点内容(以下类同)难点:蛋白质分子的空间结构及蛋白质的一些重要理化性质(如胶体性质、变性作用、沉淀作用)。

作业:5种题型12小题左右。

第五章酶(8学时)要求掌握酶的化学本质及催化特性;了解酶的组成及命名和分类;在理解酶催化反应机制的基础上掌握酶活性中心等重要概念;掌握常见理化因素对酶促反应速度的影响情况及有关的基本概念;掌握酶活力单位的概念及正确测定酶活力的方法;了解酶制备纯化的一般原则及方法;了解固定化酶的概念及常用的固定化技术;了解酶在工业上的应用。

《生物化学》教学大纲

《生物化学》教学大纲

内吞和外排作用在细胞信号传导中的意义
03
通过调节膜受体的数量和分布,影响细胞对信号的响应和传递

信号传导异常与疾病关系
01
信号传导异常与肿瘤发生
肿瘤细胞中常出现信号传导通路的异常激活或抑制,导致细胞增殖失控
和凋亡受阻。
02
信号传导异常与神经退行性疾病
如阿尔茨海默病、帕金森病等,神经元内信号传导通路的异常导致神经
脂类代谢及调控机制
01
脂类的消化吸收
探讨食物中脂类的消化和吸收 过程,以及脂类在体内的运输
和分布。
02
脂肪酸氧化
详细阐述脂肪酸氧化的过程、 关键酶和调控机制,以及脂肪 酸氧化在能量供应中的作用。
03
脂肪合成
介绍脂肪合成的途径、关键酶 和调控机制,以及脂肪在能量
储存和释放中的意义。
04
胆固醇代谢
阐述胆固醇的合成、转运、转 化和排泄过程,以及胆固醇在 生理和病理状态下的作用。
检查中的转氨酶测定。
代谢物检测
通过检测体液中代谢产物的异常变 化来推断疾病的发生和发展,如血 糖、血脂等生化指标的检测。
免疫学诊断
应用生物化学技术检测体内特异性 抗体或抗原,以诊断感染性疾病、 自身免疫病等,如ELISA、Western blot等方法。
生物化学技术在药物研发中应用
药物设计与合成
药物作用机制研究
糖代谢及调控机制
糖的消化吸收
探讨食物中糖的消化和吸收过程, 以及糖在体内的运输和分布。
糖酵解
详细阐述糖酵解的过程、关键酶和 调控机制,以及糖酵解在能量供应
中的作用。
糖异生
介绍糖异生的途径、关键酶和调控 机制,以及糖异生在维持血糖平衡 中的意义。

《生物化学》教学大纲

《生物化学》教学大纲

《生物化学》教学大纲一、课程简介生物化学是运用化学的原理和方法,研究生命现象的化学本质的一门科学。

它是生物学、医学、农学等相关专业的重要基础课程,旨在为学生提供有关生物分子的结构、功能、代谢以及生物体内各种化学反应机制的基础知识和理论。

二、课程目标1、使学生掌握生物化学的基本概念、基本原理和基本实验技能。

2、培养学生运用生物化学知识分析和解决实际问题的能力。

3、引导学生了解生物化学领域的最新研究进展和应用,激发学生的创新思维和探索精神。

三、课程内容(一)蛋白质化学1、蛋白质的组成和结构氨基酸的结构、分类和性质肽键的形成和肽链的结构蛋白质的一级、二级、三级和四级结构2、蛋白质的性质蛋白质的酸碱性质、胶体性质和沉淀反应蛋白质的变性、复性和水解蛋白质的颜色反应和含量测定(二)核酸化学1、核酸的组成和结构核苷酸的结构和种类DNA 和 RNA 的结构特点和功能2、核酸的性质核酸的酸碱性质和紫外吸收特性核酸的变性、复性和杂交(三)酶学1、酶的基本概念酶的定义、分类和命名酶的活性中心和催化机制2、酶促反应动力学影响酶促反应速度的因素米氏方程和酶的动力学常数3、酶的调节酶活性的调节方式酶含量的调节机制(四)生物氧化1、生物氧化的概念和特点生物氧化的定义和与体外氧化的区别呼吸链的组成和电子传递过程2、氧化磷酸化氧化磷酸化的机制影响氧化磷酸化的因素(五)糖代谢1、糖的分解代谢糖酵解途径三羧酸循环磷酸戊糖途径2、糖的合成代谢糖原的合成糖异生途径(六)脂代谢1、脂肪的分解代谢脂肪的动员脂肪酸的β氧化2、脂肪的合成代谢脂肪酸的合成甘油三酯的合成(七)氨基酸代谢1、氨基酸的一般代谢氨基酸的脱氨基作用氨的代谢α酮酸的代谢2、个别氨基酸的代谢一碳单位的代谢含硫氨基酸的代谢(八)核苷酸代谢1、嘌呤核苷酸的代谢嘌呤核苷酸的合成途径嘌呤核苷酸的分解代谢2、嘧啶核苷酸的代谢嘧啶核苷酸的合成途径嘧啶核苷酸的分解代谢(九)物质代谢的联系与调节1、物质代谢的相互联系糖、脂、蛋白质代谢之间的相互关系核酸与物质代谢的相互关系2、代谢调节细胞水平的调节激素水平的调节整体水平的调节四、教学方法1、课堂讲授:通过讲解、演示和案例分析,系统传授生物化学的基本概念、原理和知识体系。

【2024版】《生物化学与分子生物学》教学大纲

【2024版】《生物化学与分子生物学》教学大纲

可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲一、课程的性质和任务生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学,它在分子水平探讨生命的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢及其在生命活动中的作用。

生物化学与分子生物学是高等医学院校全科医学专业的必修课之一。

本课程主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能;物质代谢;遗传信息的贮存、传递与表达;血液、肝的生物化学;分子生物学基本概念、原理和技术等生命科学内容,为医学生深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。

二、课程教学的基本要求通过本课程的学习,使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能,以及两者之间的关系。

理解生物体重要物质代谢的基本途径,主要生理意义、以及代谢异常与疾病的关系。

理解基因信息传递的基本过程,理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义,了解分子生物学基本概念、原理和技术。

本课程教材适用于医学高等专科教育三年制全科医学专业,在第一学期开设,理论课55学时、实验课12学时,总学时为67学时。

四、教学内容与要求绪论【教学内容】第一节生物化学发展简史第二节当代生物化学研究的主要内容第三节生物化学与医学【教学要求】掌握:生物化学和分子生物学的概念.熟悉:生物化学和分子生物学研究的主要内容及其与医学的关系。

了解:生物化学的发展史。

第一章蛋白质的结构与功能【教学内容】第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的主要元素,氮的含量及应用。

组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式;氨基酸的分类及结构特点;氨基酸的两性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。

二、肽和肽键,多肽链及N、C末端,主链骨架的概念。

第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构:肽键二、蛋白质的二级结构:维持蛋白质构象的化学键、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

2024年度-《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)

2024年度-《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)
基因治疗
通过基因工程技术,将正常基因导入患者体内,以纠正或补偿缺陷 基因引起的疾病。
细胞治疗
应用生物化学技术培养、改造细胞,用于替代或修复受损组织和器 官。
25
生物化学技术在预防保健中应用
营养与健康
研究食物中的营养成分及其对人体健康的影响,指导合理饮食和 营养补充。
疾病预防
通过检测生物标志物等手段,预测疾病风险,制定个性化预防措施 。
核苷酸代谢
介绍核苷酸的合成、分解及在遗传信息表达和调 控中的作用。
14
04
基因表达调控与疾病关系
15
基因表达调控基本概念
基因表达调控是指生物体内基因在特定时间和空 间上表达的调节控制机制。
基因表达调控涉及转录水平、转录后水平、翻译 水平和翻译后水平等多个层面。
基因表达调控对于维持生物体正常生理功能以及 适应环境变化具有重要意义。
《生物化学》教学大纲(中西 医结合临床医学专业)
1
目 录
• 课程介绍与教学目标 • 生物大分子结构与功能 • 生物小分子代谢及调控机制 • 基因表达调控与疾病关系 • 细胞信号传导与受体介导作用 • 生物化学技术在医学领域应用 • 实验教学内容及要求 • 课程考核方式与成绩评定标准
2
01
课程介绍与教学目标
16
基因表达异常与疾病发生发展关系
基因表达异常可导致 细胞功能异常,进而 引发疾病。
通过研究基因表达异 常,可以深入了解疾 病发生发展的分子机 制。
不同疾病状态下,基 因表达谱存在显著差 异。
17
中西医结合治疗策略在基因表达调控中应用
中西医结合治疗可针对基因表达异常,从多个层面进行 调节。
针灸等中医治疗方法可通过调节神经-内分泌-免疫网络 ,影响基因表达。

《生物化学》课程实验教学大纲

《生物化学》课程实验教学大纲

《生物化学》课程实验教学大纲课程名称:生物化学课程编号:437007总学时:82 总学分: 4.5开设时间:第三学期适用专业:生物技术、食品科学与工程主撰人:审核人:一、实验性质、目的与任务1、生物化学实验是以生物为研究对象,利用生物化学的原理和方法,阐明生物生长,发育,遗传变异机制,揭示生命现象和本质,并为人类服务的一门实验科学,是农学、食品科学与工程专业、生物技术学科相关专业本科生及与中学生物学教师及科技人员重要的专业基础技术。

2、本课程是在植物生物学、动物生物学、微生物学等普通生物学实验有比较全面了解及一定基础训练基础上而开设的实验技术实验,是生物技术、农学、食品科学与工程专业的专业基础课,是深入学习上述三个专业专业知识的必备课程。

3、掌握层析技术、核酸的分离及组分鉴定、酶的特性、透析技术、等电点分离蛋白质等生物化学技术。

二、教学基本要求:1、掌握还原糖与非还原糖的鉴别方法;2、掌握测定酶的最适pH、最适温度等的方法;3、掌握蛋白质与糖的透析技术;4、掌握层析原理、蛋白质层析方法;5、掌握等电点纯化蛋白质的方法;6、掌握核酸组分鉴定的方法;7、掌握滴定法测定Vit C的方法(还原型Vit C的测定方法)。

三、实验项目与类型:四、实验教学内容及学时分配:实验一糖类的颜色反应4学时1、实验目的了解糖类颜色反应的原理;学习应用糖类颜色反应鉴别还原糖与非还原糖的方法。

2、方法原理(1)Molish(莫氏)反应糖与强酸的作用形成糠醛及其衍生物。

糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物,原理是羰基于酚类进行了缩合,这样,将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物,可鉴别糖(多羟、醛基)。

Molish反应非常灵敏,0.001%葡萄糖和0.0001%蔗糖即能呈现阳性反应。

因此,不可使碎纸屑或滤纸毛混入样品中。

过浓的糖溶液,由于硫酸对它的焦化作用,将呈现红色及褐色而不呈紫色。

需稀释糖溶液后重做。

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲《生物化学》课程教学大纲一、课程概述《生物化学》是生物学、医学、农学等专业的重要基础课程,它主要涵盖了生命体内化学物质的合成、分解、代谢以及分子机制等方面的知识。

通过本课程的学习,学生将了解生物体内的化学变化过程,为进一步学习相关专业的核心课程奠定基础。

二、课程目标本课程的目标是使学生掌握生物化学的基本概念、原理和方法,理解生物分子的结构与功能,掌握生物代谢的过程及其调控机制,并能够运用生物化学知识解释生命过程中的实际问题。

具体目标如下:1、掌握生物分子(蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类)的结构与功能,理解生物分子之间的相互作用机制。

2、掌握生物代谢的基本过程及其调控机制,了解代谢网络与生命过程的关系。

3、理解基因表达的调控机制,掌握分子生物学的基本技术及其应用。

4、能够运用生物化学知识解释生命过程中的实际问题,如疾病的发生、营养物质的消化吸收等。

三、课程内容本课程主要包括以下四个部分:1、生物分子结构与功能:蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类的结构与功能。

2、生物代谢过程及其调控:糖类、脂肪、蛋白质的代谢过程及其调控机制。

3、基因表达与调控:基因表达的机制、转录、翻译的过程及其调控,以及分子生物学的基本技术及其应用。

4、生命过程中的生物化学:生命过程中(如细胞分裂、免疫反应、神经传导等)的生物化学机制。

四、教学方法1、课堂讲解:基本概念、原理和方法的讲解,以及例题的解析。

2、课堂讨论:引导学生积极参与课堂讨论,加深对知识点的理解。

3、小组讨论:分组进行小组讨论,促进学生之间的合作与交流。

4、实验教学:进行实验操作,让学生亲身体验生物化学实验的过程,加深对知识点的理解。

五、评估方式本课程的评估方式包括以下几种形式:1、课堂表现:包括提问、回答问题、课堂讨论等。

2、作业:定期布置作业,以检验学生对知识点的掌握情况。

3、期中考试:通过试卷形式,考察学生对知识点的掌握情况。

4、期末考试:通过试卷形式,全面考察学生对本课程的掌握情况。

生物化学教学大纲

生物化学教学大纲

生物化学教学大纲一、课程简介生物化学是生物科学中的重要分支,研究生物体内生物分子结构、功能及其相互关系的科学。

本课程通过系统化学的方法,介绍生物体中主要的生物分子、代谢途径以及相关疾病的发生机制,帮助学生全面理解生物体内化学反应的本质和规律。

二、教学目标1. 熟悉生物体内主要生物分子的结构和功能;2. 掌握生物化学代谢途径的基本原理;3. 理解酶的作用机制和调节方式;4. 了解相关疾病的发生机制及预防措施;5. 培养学生的科学研究能力和实验操作技能。

三、教学内容1. 生物分子1.1 蛋白质:结构、功能、合成和降解1.2 核酸:DNA、RNA的结构和功能1.3 糖类:单糖、双糖、多糖的分类及代谢1.4 脂类:脂肪酸、甘油三酯、磷脂的合成和代谢2. 代谢途径2.1 糖代谢:糖原、糖异生、糖酵解2.2 脂类代谢:脂肪酸合成、β氧化、胆固醇代谢2.3 氨基酸代谢:氨基酸降解、尿素循环、氨基酸合成2.4 核苷酸代谢:核苷酸的合成和降解途径3. 酶的作用和调节3.1 酶的结构和功能3.2 酶促反应的动力学特点3.3 酶的催化机制及调节方式4. 疾病的发生机制4.1 代谢疾病:糖尿病、高脂血症4.2 酶缺陷病:遗传代谢病4.3 免疫性疾病:自身免疫性疾病的发生机制五、教学方法1. 理论授课:讲授生物分子的结构和功能、代谢途径的原理及与疾病的关联;2. 实验教学:进行生物化学相关实验,培养学生的实验操作技能;3. 论文研讨:组织学生针对生物化学领域的研究成果进行交流和讨论;4. 多媒体辅助教学:利用多媒体设备展示相关生物化学实验过程和结果。

六、考核评价1. 平时表现:出勤、作业完成情况;2. 实验报告:实验过程、结果记录及分析;3. 期中考试:理论知识问答和简答题;4. 期末考试:综合考察学生对生物化学知识的掌握程度。

七、教学资源1. 教材:《生物化学》(上、下册)2. 参考书:《生化学导论》、《生物化学》3. 实验器材:pH计、分光光度计等4. 实验物质:氨基酸、酶类等生物化学试剂八、总结展望生物化学是现代生物科学的重要基础,通过本课程的学习,学生将全面认识到生物体内生化反应的精妙机制,为深入学习生物学、医学和相关专业课程奠定扎实基础。

生物化学教学大纲

生物化学教学大纲

生物化学教学大纲一、引言生物化学是研究生物体内化学元素及其相互作用的学科。

本教学大纲旨在为生物化学课程的教学提供指导,确保学生对生物化学的重要概念和原理有清晰的理解。

二、课程目标1. 了解生物化学的基本概念和理论,包括生物分子的结构和功能、代谢途径等;2. 掌握生物化学实验的基本技术和方法,培养科学实验能力;3. 培养学生的科学研究思维和分析问题的能力,提高解决生物化学问题的能力;4. 培养学生的团队合作能力和沟通表达能力。

三、教学内容1. 生物化学基本概念与细胞结构1.1 生物分子的组成和结构1.2 细胞的结构与功能1.3 细胞膜与运输2. 代谢途径与能量转化2.1 糖代谢2.2 脂肪代谢2.3 蛋白质代谢2.4 核酸代谢2.5 能量转化与ATP合成3. 酶与酶动力学3.1 酶的分类和特性3.2 酶催化机理3.3 酶动力学参数的测定4. 基因与蛋白质合成4.1 DNA的结构和功能4.2 RNA的结构和功能4.3 蛋白质合成的基本过程4.4 基因调控四、教学方法1. 讲授:通过课堂讲解,向学生传授生物化学的基本概念、理论和实验技术;2. 实验:进行生物化学实验,培养学生的实验技能和观察、记录、分析问题的能力;3. 讨论:组织学生进行小组讨论,激发学生的学习兴趣和培养团队合作能力;4. 案例分析:引入生物化学实际案例,帮助学生将理论知识应用于实际问题的解决。

五、教学评价与考核1. 平时表现:包括课堂参与、作业完成情况、实验报告等;2. 期中考试:对学生对于生物化学基本概念和理论的掌握程度进行考核;3. 实验报告:对学生实验操作、数据处理和实验结论等进行评价;4. 期末考试:对学生对于整个课程内容的综合掌握情况进行考核。

六、参考教材1. 《生物化学导论》,作者:张三;2. 《生物化学实验指导》,作者:李四。

七、教学进度安排1. 第一周:生物化学基本概念与细胞结构2. 第二周:代谢途径与能量转化3. 第三周:酶与酶动力学4. 第四周:基因与蛋白质合成八、教学资料本教学大纲提供的教学资料包括课程讲义、实验操作指南、习题集等。

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第一部分生物化学第1章绪论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。

了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。

熟悉本教材的主要内容及讲授安排。

第2章蛋白质的结构与功能学习内容:一、蛋白质的分子组成1.氨基酸的结构与分类各类氨基酸的结构、重要理化性质2.肽键与肽链肽键、肽及氨基酸残基的概念、一些重要生物活性肽3.蛋白质的分类二、蛋白质的分子结构1.蛋白质一级结构概念概念及重要性2.蛋白质二级结构概念肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲、模体、侧链对二级结构形成的影响3.蛋白质三级结构概念结构域、分子伴侣4.蛋白质四级结构概念三、蛋白质结构与功能的关系1.蛋白质一级结构与功能关系一级结构是空间构象的基础、一级结构与功能的关系2.蛋白质空间结构与功能关系肌红蛋白和血红蛋白分子结构、变构效应、构象改变与疾病四、蛋白质的理化性质及分离纯化1.蛋白质的理化性质两性电离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应:茚三酮反应、双缩脲反应2.蛋白质的分离纯化透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心3.蛋白质氨基酸序列分析基本方法及步骤学习要求:一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种α-氨基酸,氨基酸的通式与结构特点,熟悉氨基酸分类。

掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。

掌握肽键、肽及氨基酸残基的概念。

了解生物活性肽,蛋白质的分类。

二、掌握蛋白质的分子结构,包括肽单元、肽平面及一级、二级结构(α-螺旋、β-折叠),三级、四级结构(亚基)概念和维持键。

掌握模体、结构域和分子伴侣概念。

熟悉β-转角和无规则卷曲结构。

了解侧链对二级结构形成的影响。

三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系。

熟悉血红蛋白的分子结构,血红蛋白空间结构与运氧功能关系。

掌握协同效应、别构效应的概念。

了解蛋白质一级结构与物种进化的关系,“分子病”的概念。

四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性与复性、紫外吸收等性质及相关概念,了解沉淀与凝固、呈色反应。

熟悉蛋白质分离纯化方法和原理。

了解多肽链氨基酸测序的原理及步骤。

第4章酶学习内容:一、酶的分子结构与功能1.酶的分子组成酶的概念、分类及辅助因子2.酶的活性中心概念、功能基团及来源二、酶促反应的特点与机制1.酶促反应的特点高效催化作用、酶的专一性、酶促反应的可调节性2.酶促反应的机制酶-底物复合物的形成与诱导契合假说、临近效应、多元催化、表面效应三、酶反应动力学1.底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程式、与的意义及测定2.酶浓度对反应速度的影响底物浓度饱和,反应速度与酶浓度成正比3.温度对反应速度的影响最适温度4.对反应速度的影响最适5.抑制剂对反应速度的影响不可逆抑制,可逆抑制:竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制6.激活剂对反应速度的影响概念及影响7.酶活性测定测定方法、酶活性单位四、酶的调节1.酶活性调节变构效应和协同效应,酶的共价修饰,酶原的激活2.酶含量调节酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控3.同工酶概念概念、一些重要同工酶五、酶的命名与分类1.酶的命名命名原则2.酶的分类六大类六、酶与医学关系1.酶与疾病关系发生、诊断与治疗2.酶在医学中的应用酶作为试剂用于临床检验和科学研究、酶作为药物用于临床治疗及酶的分子工程学习要求:一、掌握酶、核酶的概念,酶的专一性及分类。

掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。

掌握活性中心、必需基团的概念。

熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。

二、掌握酶促反应特点。

熟悉诱导契合假说,酶-底物中间复合物学说。

了解临近效应、多元催化、表面效应。

三、掌握底物浓度对反应速度的影响,包括米-曼氏方程式、和概念及意义。

熟悉和的测定方法。

了解米-曼氏方程式的推导过程。

四、掌握最适,最适温度的概念并了解其原理。

掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点,和的变化。

熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。

五、掌握酶活性单位的定义,了解酶活性测定方法。

六、掌握关键酶、变构酶的概念,熟悉协同效应。

了解酶活性变构调节的机理、共价修饰的概念。

七、掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。

熟悉和同工酶检测的临床意义。

了解酶共价修饰调节概念,蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。

八、了解酶的命名与分类,了解酶与医学的关系。

第5章维生素学习内容:一、脂溶性维生素脂溶性维生素A、D、E、K 它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症二、水溶性维生素B族维生素8种、维生素C和叶酸它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症学习要求:一、掌握维生素的概念、分类。

二、掌握各种维生素的缺乏症,并了解其机制。

三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。

四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能和中毒症,了解其化学结构。

五、熟悉B族维生素和维生素C的化学结构特点、性质与生理功能,并了解其来源。

第6章生物氧化学习内容:一、生成的氧化体系1.呼吸链电子传递链,合成酶2.氧化磷酸化概念与偶联部位及机制3.影响氧化磷酸化的因素抑制剂、的调节、甲状腺激素及线粒体突变4.循环与高能磷酸键的利用,其他高能磷酸化合物5.通过线粒体内膜的物质转运胞浆中的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运二、其它氧化体系需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶学习要求:一、掌握生物氧化的概念和特点。

二、掌握电子传递链的概念、排列顺序和两条电子传递链,并了解其组成。

三、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。

掌握合成偶联部位。

熟悉合酶结构,合成偶联机理。

熟悉影响氧化磷酸化的因素。

四、熟悉循环,高能磷酸键类型、贮存和转移。

五、掌握转运的两种穿梭机制。

了解腺苷酸转运、线粒体蛋白质的跨膜转运。

六、熟悉过氧化物酶、和加单氧酶。

了解其它氧化体系酶类。

专题课内容:活性氧与抗氧化体系。

第7章糖代谢学习内容:一、概述1.糖的生理功能提供能量是糖最主要的生理功能2.糖的消化吸收部位及形式3.糖的代谢概况二、糖的无氧分解代谢1.糖酵解的反应过程基本途径, 关键酶2.糖酵解的调节6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、葡萄糖激酶或己糖激酶3.糖酵解生理意义三、糖的有氧氧化1.糖有氧氧化的反应过程基本途径, 关键酶,三羧酸循环的生理意义2.糖有氧氧化生成供能3.有氧氧化的调节丙酮酸脱氢酶复合体调节、三羧酸循环的调节4.巴斯德效应概念及机制四、磷酸戊糖途径1.磷酸戊糖途径反应过程基本过程及关键酶2.磷酸戊糖途径调节3.磷酸戊糖途径的生理意义为核酸合成提供核糖,提供作为供氢体参与多种代谢反应五、糖原的合成与分解1.糖原的合成代谢基本过程及关键酶2.糖原的分解代谢3.糖原的合成与分解的调节磷酸化酶、糖原合酶4.糖原累积症六、糖异生1.糖异生的基本途径及关键酶2.糖异生的调节3.糖异生的生理意义维持血糖浓度恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡4.乳酸循环概念及意义七、血糖及调节1.血糖的来源去路2.血糖水平的调节胰岛素,胰高血糖素,糖皮质激素调节3.血糖水平异常高血糖及糖尿症、低血糖学习要求:一、掌握糖的代谢概况。

熟悉糖的生理功能,消化吸收过程、部位和酶类。

二、掌握糖酵解的主要过程,关键酶,调节方式,生理意义。

三、掌握糖的有氧氧化的主要过程,关键酶,调节方式,生理意义。

掌握三羧酸循环的过程,特点,意义及调节。

掌握巴斯德效应的概念并了解其机制。

四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程和关键酶。

掌握和5-磷酸核糖产生的生理意义。

五、掌握糖原合成与分解关键酶、调节方式。

掌握肌糖原和肝糖原代谢的异同。

了解糖原累积症。

六、掌握糖异生的概念、基本过程、关键酶及生理意义。

掌握乳酸循环的概念和意义。

了解糖异生调节特点。

七、掌握血糖概念,血糖的来源去路,胰岛素对血糖的调节机理。

熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。

了解血糖水平异常。

专题课内容:糖尿病与物质代谢异常第8章脂类代谢学习内容:一、不饱和脂肪酸的命名及分类命名、分类原则二、脂肪的消化与吸收脂类生理功能三、甘油三酯的代谢1.甘油三酯的合成代谢合成部位,合成原料,合成基本途径2.甘油三酯的分解代谢脂肪动员,脂肪分解代谢,脂肪酸的β-氧化,酮体的生成、利用和生理意义3.脂肪酸的合成代谢合成部位,合成原料,合成基本过程4.多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯四、磷脂的代谢1.甘油磷脂代谢甘油磷脂基本结构与分类,合成部位和合成原料2.鞘磷脂代谢化学组成及结构、代谢:鞘氨醇的合成,神经鞘磷脂的合成、降解五、胆固醇代谢1.胆固醇的分布及生理功能2.胆固醇合成部位和合成原料,胆固醇合成的调节3.胆固醇的转化转变为胆汁酸、转变为类固醇激素、转化为7-脱氢胆固醇六、血浆脂蛋白代谢1.血脂及其组成2.血浆脂蛋白的分类、组成及结构3.载脂蛋白种类及其作用4.血浆脂蛋白代谢乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白5.血浆脂蛋白代谢异常高脂蛋白血症、遗传性缺陷学习要求:一、掌握脂类、必需脂酸的概念和主要生理功能,了解脂类的代谢概况。

二、熟悉不饱和脂肪酸的命名及分类。

三、掌握脂肪消化吸收的条件,胆汁酸盐及辅脂酶的作用,乳糜微粒的形成。

熟悉脂类消化吸收过程。

四、掌握甘油三酯合成的部位、原料、关键酶,了解合成过程。

五、掌握脂肪动员的概念、限速酶及其调节。

掌握甘油代谢及脂肪酸β-氧化的基本过程,关键酶及能量生成。

掌握酮体的概念,合成及利用的部位、过程和生理意义。

了解脂肪酸其它氧化的方式。

六、掌握脂肪酸合成的部位、原料、关键酶并了解合成基本过程。

了解不饱和脂肪酸的重要衍生物。

七、掌握磷脂的类型。

熟悉甘油磷脂的合成及降解途径。

了解鞘脂的分类、合成。

八、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶、生理功能及其调节。

熟悉胆固醇的转化。

了解胆固醇合成过程。

九、掌握血浆脂蛋白分类,组成和结构特点。

熟悉载脂蛋白种类和生理功用。

十、掌握四种脂蛋白的代谢概况。

熟悉高脂蛋白血症的分型。

了解脂蛋白代谢异常与遗传性缺陷。

专题课内容:高脂血症分类及临床特征第9章氨基酸代谢学习内容:一、蛋白质的营养作用1.蛋白质与氨基酸的营养重要性2.蛋白质的需要量和营养价值氮平衡、生理需要量、蛋白质的营养价值二、蛋白质的消化吸收及腐败作用1.蛋白质的消化作用胃、小肠的消化2.氨基酸的吸收氨基酸吸收载体、γ-谷氨酰基环对氨基酰的转运作用、肽的吸收3.蛋白质的腐败作用肽类的生成、氨的生成、其它有害物质的生成三、氨基酸的一般代谢1.体内蛋白质的转换更新各种酶、泛素及概况2.氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、谷氨酸氧化脱氢作用、嘌呤核苷酸循环3.α-酮酸的代谢非必需氨基酸的生成、转变成糖及脂类、氧化供能四、氨的代谢1.体内氨的来源三个主要来源2.氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用3.体内氨的去路尿素的生成、鸟氨酸循环学说及详细步骤、尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒五、个别氨基酸的代谢1.氨基酸的脱羧基作用γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺2.一碳单位代谢概况一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功能3.含硫蛋氨酸的代谢甲硫氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的代谢4.芳香族蛋氨酸的代谢苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸的代谢5.支链氨基酸的代谢三种重要支链氨基酸的代谢学习要求:一、掌握必需氨基酸、平衡氮及生理需要量的概念,熟悉蛋白质的生理功能和营养价值。

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