生物化学资料
生物化学重点知识
生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生物化学专业学习资料汇总
生物化学专业学习资料汇总生物化学是研究生物体内化学成分、结构和功能的科学，是生物学和化学的交叉学科。
学习生物化学需要掌握一定的理论知识和实验技能，以便更好地理解和解释生物体内的化学过程。
在这篇文章中，我们将汇总一些生物化学专业学习资料，帮助学生更好地学习和掌握这门学科。
一、教材和参考书籍1. "生物化学"（第四版）- Albert L. Lehninger、Michael M. Cox、David L. Nelson著这本教材是生物化学领域的经典教材，内容详尽全面，适合初学者入门。
它涵盖了生物化学的基本概念、分子结构、酶学、代谢途径等内容。
2. "生物化学"（第七版）- Jeremy M. Berg、John L. Tymoczko、Lubert Stryer著这本教材是另一本经典的生物化学教材，与前一本教材相比，它在内容组织和解释上有所不同，适合作为辅助教材来阅读。
3. "生物化学导论"（第八版）- William H. Elliott、Daphne C. Elliott、Carlos A. Gómez著这本教材对生物化学的基本概念和原理进行了简明扼要的介绍，适合初学者快速入门。
4. "生物化学原理"（第五版）- Horton、Robert K.、Moran、Laurence A.、Scrimgeour、K. Gray著这本教材以生物化学的基本原理为主线，介绍了生物化学的核心知识和实验技术。
二、期刊和论文1. "Journal of Biological Chemistry"这是一本专门发表生物化学领域研究成果的期刊，涵盖了生物化学的各个方面，是了解最新研究进展的重要来源。
2. "Biochemistry"这是另一本重要的生物化学期刊，发表了许多有关生物分子结构、酶学、代谢途径等方面的研究论文。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
生物化学复习资料
⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
生物化学重点知识
生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。
以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。
它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。
2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。
酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。
3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。
这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。
4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。
DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。
5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。
6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。
细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。
7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。
以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。
生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。
小学生物化学复习资料
小学生物化学复习资料小学生物化学复习资料在小学生物学的学习中，化学是一个重要的分支。
通过学习化学，我们可以了解到生物体内发生的许多化学反应和物质的组成。
下面，我将为大家提供一些小学生物化学复习资料，希望对大家的学习有所帮助。
1. 物质的组成生物体内的物质主要由元素组成，最常见的元素有氧、碳、氢、氮、磷和硫等。
这些元素通过化学键的形式结合在一起，形成各种有机物和无机物。
有机物是由碳元素组成的，如蛋白质、脂肪和碳水化合物等。
无机物主要包括水、盐和矿物质等。
2. 化学反应生物体内的许多生命活动都与化学反应密切相关。
例如，消化食物是一种化学反应，我们的身体通过分解食物中的有机物，将其转化为能量和营养物质。
呼吸也是一种化学反应，我们吸入氧气，将其与食物中的有机物反应，产生二氧化碳和水，并释放出能量。
3. 酶的作用酶是一种特殊的蛋白质，它在生物体内起着催化化学反应的作用。
酶能够降低化学反应的活化能，使反应更容易发生。
例如，我们的口腔中有一种叫做唾液淀粉酶的酶，它能够将淀粉分解为糖类物质，为消化食物提供能量。
4. pH值的重要性pH值是衡量溶液酸碱性的指标。
在生物体内，许多生物活动都要求特定的pH 值。
例如，我们的胃液具有很低的pH值，能够杀死进入体内的细菌和病毒。
而血液的pH值要保持在一定的范围内，才能保证正常的生理功能。
5. 营养物质的作用营养物质是生物体生长和发育所必需的物质。
其中，碳水化合物是提供能量的主要来源，脂肪则是能量的储存物质。
蛋白质是构成细胞和组织的基本单位，同时也参与许多生物反应。
维生素和矿物质则是维持生理功能所必须的物质。
6. 化学与环境化学在生物体内不仅发生着各种反应，也与环境密切相关。
例如，光合作用是植物通过吸收阳光能量将二氧化碳和水转化为氧气和葡萄糖的过程。
这个过程不仅为植物提供了能量，也为我们提供了氧气。
7. 化学与健康化学在保持身体健康方面也起着重要的作用。
例如，我们需要摄入适量的维生素C来预防坏血病，摄入适量的钙来保持骨骼健康。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学讲义
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学;因此生物化学又称为生命的化学简称：生化,是研究生命分子基础的学科;生物化学是一门医学基础理论课;二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能; 蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节;研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律,是本课程的主要内容;3．遗传信息的贮存、传递和表达,研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等,是当代生命科学发展的主流,是现代生化研究的重点;三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础,并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用;本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课,而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程;五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程,前、后期课程有机结合,融会贯通、熟练应用;2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”,了解本课程重要性,激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望;3．每次学习时,首先必须了解教学大纲的具体要求,预读教材,带着问题进入学习;4．学习后及时做好复习,整理好笔记;5．学生应充分利用所提供的相关网站,从因特网上查找学习资料,提高课外学习和主动学习的能力;6．实验实训课是完成本课程的重要环节;亲自动手,认真、仔细完成每步操作过程,观察各步反应的现象,详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果,独立完成实验报告;第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成一蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S;特征元素：N元素含量比较恒定约为16%故所测样品中若含1克N,即可折算成克蛋白质;实例应用二组成蛋白质的基本单位——氨基酸AA一编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸,共有20种二氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸甘氨酸除外三氨基酸根据R基团所含的基团,可分为酸性氨基酸羧基、碱性氨基酸氨基及其衍生基团和极性的中性氨基酸羟基、巯基和酚羟基;二、蛋白质的结构与功能一蛋白质的基本结构1．肽键和肽1肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键,肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键;2肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽;3生物活性肽2．蛋白质的一级结构概念：蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序,是蛋白质分子的基本结构;意义：是空间结构及其功能的基础;实例分析：胰岛素、分子病等二蛋白质的空间结构蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构,又称构象;维系空间结构的化学键：氢键、盐键、疏水键和二硫键等空间结构可分下列层次：1．蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲;2．蛋白质的三级结构特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部;有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链,其表面可形成活性中心,具有活性;3．蛋白质的四级结构亚基的概念、数目、种类三、蛋白质的理化性质和分类一、蛋白质的理化性质1．两性电离与等电点蛋白质是两性离子,其分子所带电荷受环境pH的影响;蛋白质的等电点：蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点pI;1蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子,2蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子,3蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电,此时溶解度最低,易于沉淀析出;临床应用：电泳技术电泳：带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动,称电泳electrophoresis;电泳技术是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一;2．蛋白质的亲水胶体性质临床应用：盐析salt precipitaion、有机溶剂沉淀法3．蛋白质的沉淀1盐析法2有机溶剂沉淀法3生物碱试剂法4重金属沉淀法4．蛋白质的变性：蛋白质在理化因素作用下,使蛋白质分子的空间结构破坏,理化性质及生物学活性丧失的过程;引起蛋白质变形的因素：举例：物理因素、化学因素和生物因素变性的本质：非共价键断裂,使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态;蛋白质变性的实际应用举例：应用变性的实例、防止变性的实例5．紫外吸收性质及呈色反应在280 nm具有紫外吸收的特点临床应用：用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量;二蛋白质的分类1．按分子形状分类球状蛋白质、纤维状蛋白质2．按组成分类单纯蛋白质、结合蛋白质第二章核酸的化学核酸的分类、分布与生物学功能一组成成份1．碱基 A G C U T2．戊糖3．磷酸比较两类核酸的化学组成组成成分DNA RNA磷酸磷酸磷酸戊糖2-脱氧核糖核糖碱基 A G C T A G C U二组成核酸的基本单位——核苷酸1．核苷2．核苷酸二、核酸的分子结构一核酸分子的一级结构二核酸分子的空间结构1．DNA的二级结构——双螺旋结构,其主要特点是：1两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链,处于螺旋外侧;2碱基在螺旋内侧并配对存在,A与T配对的G与C配对,A与T之间二个氢键相连A-T,G与C之间三个氢键相链G-C;3螺旋直径2nm,二个碱基对平面距,10bp为一螺距,距离为;4稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力;DNA的二级结构的生物学意义：1提出了遗传信息的贮存方式、DNA的复制机理2是DNA复制、转录和翻译的分子基础2．RNA的空间结构tRNA二级结构特点：呈三叶草形,有三环四臂;第三章酶一、酶的概述一酶的概念1．酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂,本质为蛋白质,具有高度专一性和高效的催化作用;2．酶促反应、底物和作用物二酶促反应的特点1．高度的催化效率在常温常压及中性pH条件下,酶比一般催化剂的催化效率高107 -1013 倍;2．高度催化专一性酶对所作用的底物有严格的选择性,从酶对底物分子结构要求不同,可分三种专一性：1对专一性：一种E只能催化一种S 脲酶2相对专一性：一种E只能催化一类S 一种化学键/水解酶类3立体异构专一性：一种E只能催化一种S的某一种特定构型LDH --- 乳酸脱氢酶3．高度的不稳定性易受变性因素影响而失活二、酶的结构与功能一酶的分子组成1．单纯蛋白酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶;2．结合蛋白酶：酶蛋白+ 辅助因子结合成全酶才有活性1酶蛋白：决定催化反应的特异性选择E催化的S2辅助因子：决定催化反应的类型递电子、氢或一些基团主要有金属离子和有机小分子辅基/辅酶参与组成二酶的活性中心与必需基团1．活性中心：存在于酶分子表面的局部空间区域构象,由必需基团所组成功能：结合底物并催化底物进行反应2．必需基团：与酶活性中心有关的功能基团酶发挥催化作用所需要基团,一般指分布在酶分子表面的极性基团,包括-COOH、-NH2、-OH、 -SH、咪唑基等;功能：在活性中心内活性中心的组份——有结合基团和催化基团在活性中心外——维持构象稳定三酶原与酶原激活1．概念：在细胞内合成或初分泌时,只是酶的无活性前体——酶原2．酶原激活：在一定条件下,使酶原转化成活性的酶,称酶原的激活;酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段,从而有利于酶活性中心的形成或暴露;3．意义：在特定条件下被激活,可调节代谢、保护自体避免细胞自身消化,保持血流畅通许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在,发挥作用前需先经过加工;实例：胰蛋白酶原激活四同工酶1．概念：催化功能相同,但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中;b. 一级结构不同,理化性质包括带电性质不同,免疫学性质不同,但空间结构中的活性中心相同或相似;c. 往往是四级结构的酶类;d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质;发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶,它有五种同工酶;临床测定同工酶酶谱的变化,多用于疾病的诊断和鉴别诊断;2．组成、分型、分布、命名和医学应用以乳酸脱氢酶为例：LDH是由2种亚基组成的四聚体,共有5种分型;LDH同工酶在诊断中的意义：心肌炎：LDH1↑,肺梗塞：LDH3↑,肝炎：LDH5↑三、酶催化反应的动力学影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等;必需采用测定反应初速度的条件;一底物浓度的影响——矩形双曲线二酶浓度的影响在底物浓度足够高时,酶促反应速度与酶浓度呈正比;三pH的影响酶活性最高时的pH值称酶的最适pH;大多数酶最适pH值在7左右,亦有偏酸和偏碱的例外;四温度的影响最适温度：最大酶促反应速度时的温度;五激活剂对反应速度的影响1．凡能提高酶活性的物质称激活剂activator;2．通常分必需激活剂和非必需激活剂两类,前者多为金属离子;六抑制剂对酶促反应速度的影响凡使酶活性降低或丧失的作用称抑制作用,使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂;根据抑制剂与酶结合的方式不同,抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类;1．不可逆抑制：例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用；有机磷农药对羟基酶如胆碱酯酶的抑制作用; 2．可逆抑制：1竞争性抑制：重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物的抑菌作用;2非竞争性抑制作用：抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合,由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心,故称非竞争性抑制作用;四、酶与医学的关系一酶与疾病发生酶的质、量异常可致疾病白化病/ 蚕豆黄二酶与疾病诊断酶活性高低可反映疾病主要是血浆中的细胞酶类三酶与疾病治疗多酶片：治疗消化不良尿激酶酶：治疗血栓、抢救心梗糜蛋白酶：治疗老慢支、清创溶酶片：治疗口腔溃疡维生素维生素是人体必需的小分子有机物,在体内不能合成或合成不足,必需由食物提供,一旦缺乏会导致缺乏症;维生素分为脂溶性和水溶性两种;脂溶性维生素包括A、D、K、E;缺乏维生素A易导致夜盲症和干眼病；缺乏维生素D会导致佝偻病及软骨病;维生素E是体内重要的抗氧化剂；维生素K促进多重凝血因子形成;水溶性维生素包括B族维生素和维生素C两大类;缺乏维生素B1会导致脚气病；缺乏维生素B2可引起口角炎等；缺乏维生素PP易导致癞皮病；维生素B6构成转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛；生物素是羧化酶辅酶；泛酸构成的HSCoA 是酰基转移酶辅酶；叶酸是一碳单位的载体,维生素B12是甲基转移酶辅酶,缺乏叶酸和B12都会导致巨幼红细胞性贫血;维生素C是羟化酶辅酶,参与胶原蛋白形成及体内多种氧化还原反应,缺乏维生素C导致坏血病;维生素、辅酶与相关酶之间的关系维生素活性形式辅助因子形式相关酶B1焦磷酸硫胺素TPPα-酮酸脱氢酶复合体B2黄素单核苷酸FMN黄素腺嘌呤二核苷酸FAD黄素酶PP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP+不需氧脱氢酶B6磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺转氨酶、脱羧酶泛酸辅酶AHSCoA酰基转移酶生物素生物素羧化酶叶酸四氢叶酸FH4一碳单位转移酶B12甲基B12CH3- B12甲基转移酶C L-抗坏血酸羟化酶第四章糖代谢一、糖的分解代谢一糖的酵解1．糖酵解的概念：糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下,分解成乳酸的过程;因其反应过程与酵母的生酵发酵相似,故又称糖酵解;反应部位：在细胞浆内进行,因酵解过程中所有的酶均存于胞浆;2．反应过程：可分二个阶段：第一阶段：葡萄糖分解生成丙酮酸的过程第二阶段：丙酮酸还原成乳酸3．糖无氧氧化的生理意义1糖无氧氧化是机体在缺氧或无氧条件下迅速获得能量的有效方式;2有些组织细胞,如神经、白细胞、骨髓、成熟红细胞、肿瘤等,即使氧供充足,也主要依靠糖无氧氧化获得能量;3成熟红细胞因缺乏线粒体不能依靠糖的有氧氧化来获得能量,所需能量的90%——95%来自于糖酵解;二糖的有氧氧化1．糖的有氧氧化的概念：在有氧情况下,葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H20的过程;是糖氧化产能的主要方式;2．糖有氧氧化的过程：分为三个阶段：3．糖有氧氧化的生理意义 1在有氧条件下,人体内大多数组织细胞主要利用糖的有氧氧化获得能量 1分子葡萄糖经有氧氧化可净得38或36分子ATP,是无氧氧化的19或18倍 2三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质彻底氧化分解的共同途径3三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大物质代谢相互联系与转化的枢纽; 三磷酸戊糖途径二、糖原合成与分解一糖原的合成由单糖合成糖原的过程称为糖原合成; 二糖原的分解由糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解,习惯上指肝糖原的分解;三、 糖异生作用糖异生作用是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程; 一糖异生途径糖异生途径基本上是糖无氧氧化的可逆过程, 二糖异生的生理意义1．维持空腹或饥饿情况下血糖浓度的相对恒定 2．有利于乳酸的利用 3．调节酸碱平衡;四、 血糖一血糖的来源与去路1．血糖：血液中的葡萄糖;空腹血糖浓度为～L 葡萄糖氧化酶法2．血糖恒定的意义：血糖浓度的相对稳定对保证组织器官,特别是对脑组织的正常生理活动具有重要意义; 二血糖浓度的调节1．组织器官的调节 肝 2．激素的调节调节血糖的激素有两大类,一类是降低血糖的激素,即胰岛素；另一类是升高血糖的激素,有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素和生长素等; 三高血糖和低血糖 1．高血糖和糖尿临床上将空腹血糖浓度高于L 称为高血糖;当血糖浓度超过肾糖阈～L 时,一部分葡萄糖从尿中排出,称之为糖尿;引起高血糖和糖尿的原因有生理性和病理性两种; 2．低血糖空腹血糖浓度低于L 称为低血糖;低血糖影响脑组织的功能,会出现头晕、心悸、倦怠无力等,严重时血糖浓度低于L 出现昏迷,称为低血糖休克;如不及时给病人静脉补充葡萄糖,可导致死亡;CO 2+H 2O+ATP葡萄糖或糖原丙酮酸丙酮酸乙酰辅酶A胞液 线粒体第一阶段第二阶段引起低血糖的病因有：①胰性胰岛β-细胞功能亢进、胰岛α-细胞功能低下等；②肝性肝癌、糖原累积病等；③内分泌异常垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下等；④肿瘤胃癌等；⑤饥饿或不能进食者等;第六章脂类代谢脂类包括三脂酰甘油甘油三酯及类脂;一、概述一脂类的分布与含量二脂类的生理功能必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸;二、甘油三脂的中间代谢一三脂酰甘油的分解代谢1．三脂酰甘油动员2．脂肪酸的氧化产物：二氧化碳和水3．酮体的生成和利用：酮体是脂肪酸在肝内氧化不完全所产生的一类中间产物的统称,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酸1．酮体的生成：生成部位：肝脏2．酮体的利用：利用部位：肝外组织意义：当糖供应不足时,酮体是脑组织的主要能源;饥饿、糖尿病等情况下,脂肪动员增加,肝内生酮增加,血中酮体增加,可产生酮血症、酮尿症甚至酮症酸中毒;二甘油三脂的合成代谢三、类脂代谢一甘油磷脂代谢二胆固醇代谢1. 胆固醇的合成合成部位肝脏合成原料乙酰辅酶A合成过程 1.二羟戊酸的合成 2.鲨烯的生成 3.胆固醇的生成2．胆固醇的转化与排泄转化为：胆汁酸；转化为类固醇激素；转化为维生素D3四、血脂与血浆脂蛋白一血脂的组成与含量血浆中的脂质,包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸;二血浆脂蛋白1．血浆脂蛋白的分类1电脉分类法α－脂蛋白、前β－脂蛋白、β－脂蛋白、乳糜微粒2超速离心法高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒2．血浆脂蛋白的性质、组成、功能见表6－2三高脂血症又称高脂蛋白血症;标准：空腹12-14小时血甘油三酯>2;26mmol/L200mg/dl,血胆固醇>6;21mmol/L240mg/dl为标准;第七章氨基酸分解代谢一、蛋白质的营养作用一蛋白质的生理功能1．维持组织细胞的生长、更新和修复2．参与体内各种生理活动3．氧化供能二蛋白质的需要量1．氮平衡 16%2．蛋白质的需要量 80克/天二、氨基酸的一般代谢一氨基酸代谢概况血中氨基酸的来源和去路来源1食物蛋白质消化吸收2组织蛋白质降解3体内合成的非必需氨基酸去路：1合成组织蛋白质此为蛋白质的主要生理功能2分解成CO2 + H2O + 尿素 + 能量;3转变成其它含氮化合物;二氨基酸的脱氨基作用1．转氨基作用重要的转氨酶：谷丙转氨酶/ALT肝脏活性最强和谷草转氨酶/ASP心肌细胞活性最强,这两种酶均为细胞内酶,借此用于临床疾病的诊断;2．氧化脱氨基作用3．联合脱氨基作用——主要方式联合脱氨基作用是指转氨基作用由转氨酶催化和谷氨酸的氧化脱氨基作用由谷氨酸脱氢酶催化偶联的过程;这是体内主要的脱氨基方式;三氨的代谢1．体内氨的来源氨对机体有毒,因此机体必需及时消除氨的毒性作用;氨的来源有三：1氨基酸脱氨生成是NH3的主要来源,2肠道NH3的吸收,此途径的NH3由蛋白质的腐败作用及尿素的肠肝循环产生,酸性的肠道环境可减少NH3的吸收；3肾脏产NH3,部分可吸收入血;2．氨的主要去路——合成尿素尿素生成部位：肝脏生成过程：鸟氨酸循环;尿素合成的意义：NH3有毒,尿素是中性无毒高度溶解的化合物,可随血由肾排出,故尿素的生成是体内解除氨毒的最主要方式,是NH3的主要去路;四α–酮酸的代谢1．合成非必需氨基酸2．转化为糖和脂质3．氧化供能三、个别氨基酸代谢一氨基酸脱羧基作用1．组胺来自于组胺酸组胺有扩血管降血压,促进胃液分泌等作用2．GABA 来自于谷氨酸γ-氨基丁酸为抑制性神经递质3．5-HT 来自于色氨酸 5-羟色胺与睡眠疼痛和体温调节有关二一碳单位的代谢：1．概念：指蛋白质代谢中所生成的含有一个碳原子的有机基团如：-CH3、-CH2-、-CH=、-CHO等;2．转运载体：四氢叶酸FH4;3．生理功用：参与嘌呤、嘧啶和某些重要物质的合成;三芳香族氨基酸的代谢1．苯丙氨酸代谢先天性缺乏苯丙氨酸羟化酶,引起苯丙酮酸尿症;2．酷氨酸代谢先天性缺乏酪氨酸酶,可导致白化病;肝脏生化肝是人体内最大的实质器官,成人约1500克,占体重的%左右;肝有“物质代谢中枢”之称,不仅影响食物的消化、吸收,而且在物质代谢、生物转化及排泄中均具有十分重要作用;溶血性黄疸、肝细胞性黄疸及阻塞性黄疸的鉴别指标正常 溶血性黄疸 肝细胞性黄疸 阻塞性黄疸 血清总胆红素浓度 <1mg/dl >1mg/dl>1mg/dl >1mg/dl 结合胆红素 极少 ↑ ↑↑ 未结合胆红素 0～dl ↑↑ ↑ 尿三胆尿胆红素 - - ++ ++ 尿胆素原 少量 ↑ 不一定 ↓ 尿胆素 少量 ↑ 不一定 ↓ 粪胆素原 40～280mg/24h↑ ↓或正常 ↓或-粪便颜色正常 深变浅或正常完全梗阻时白陶土色肝胆生化。
生物化学复习资料
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。
2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。
3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。
4.氨基酸分类：①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F②极性中性氨基酸8种：酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q③酸性氨基酸2种：天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E④：碱性氨基酸3种：赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H5.氨基酸的理化性质：①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。
②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。
③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。
6.几种生物活性肽：①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。
②多肽类激素及神经肽。
7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，部分含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。
8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。
大学生生物化学期末复习资料
第一章绪论一、生物化学的定义生物化学就是研究生命有机体的化学，维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动本质的科学。
二、生物体的化学组成生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。
其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。
三、生物化学发展经历了哪些阶段生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。
四、我国现代生化学家最突出的贡献我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。
1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。
1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。
1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。
第二章蛋白质一、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸：参与组成蛋白质的氨基酸，称为必需氨基酸。
非必需氨基酸:不参与组成蛋白质的氨基酸，称为非必需氨基酸。
二、20种氨基酸按照酸碱性的分类。
中性氨基酸：包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。
酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。
解离后，分子带负电荷。
碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
解离后，分子携带正电荷。
三、氨基酸的等电点及其实际意义（用途）两性解离：即在同一氨基酸分子中，带有能放出质子的羧基及能接受质子的氨基，而羧基放出的质子，能被其氨基所接受，成为带双重电荷的两性离子。
等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。
意义：由于在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。
利用这一性质，可以分离制备某些氨基酸。
利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。
四、计算丙氨酸，天冬氨酸和赖氨酸的等电点丙氨酸：PI= （PK1 + PK2） / 2 = （2.34 + 9.69） / 2 = 6.02天冬氨酸：PI= （PK1 + PKR ）/ 2=（ 2.09 + 3.86） / 2 = 2.97赖氨酸：PI= （PK2 + PKR ）/ 2 = （8.95 + 10.53） = 9.74五、蛋白质各级结构定义及其主要维持力一级结构：即多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
生物化学复习资料
生物化学名词解释和答案蛋白质化学一.名词解释1.基本氨基酸：2.α-碳原子：直接与氨基和羧基相连的碳原子。
3.两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
4.氨基酸的等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI5.肽（peptide）：氨基酸通过肽键连接而成的化合物。
6.肽键（peptide bond）一个氨基酸分子的α羧基与另一分子的α氨基脱水缩合而成的酰胺键。
7.二肽（dipeptide）：两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。
8.多肽（polypeptide）：含十个氨基酸残基以上的肽。
9.氨基酸残基（residue）：组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整，称为氨基酸残基（酰）。
10.二硫键（disulfide bond）：肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力，有较高的强度。
11.离子键（ionic bond）：又称盐键，是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。
12.配位键（dative bond）：由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。
13.氢键（hydrogen bond）：多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。
14.范德华力（Van der waal,s）:一种普遍存在的作用力，是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。
15.疏水作用力hydrophobic bond疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。
16.一级结构（primary structure）：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
17.二级结构（secondary structure）：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。
18.三级结构（tertiary structure）：球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。
生物化学课程复习资料
生物化学课程复习资料第一章：糖一、填空题1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。
根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。
5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。
7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4糖苷键相连。
9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。
12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。
二、是非题1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。
错。
L—葡萄糖不存在于自然界。
2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。
第二章：脂质一、是非题1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。
（错）2 磷脂是中性脂（错）3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对）4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。
（对）5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。
（错）6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。
（对）7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。
（对）8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。
（错）9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。
（对）10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。
（错）二、选择题2 下列不属于脂的物质是（ D ）A 维生素EB 前列腺素C 胆汁酸D 甘油3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ）A 甘油三硬脂酸酯B 胆固醇硬脂酸酯C 羊毛蜡D 石蜡6下列哪个是饱和脂酸（ D ）A 油酸B 亚油酸C 花生四烯酸D 棕榈酸第三章：氨基酸、肽类、蛋白质化学一、选择题9在组蛋白的组氨酸侧链上进行（A ）以调节其生物功能。
A 磷酸化B 糖基化C 乙酰化D 羟基化11 如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中选择一个你认为最合适的（D）A 茚三酮B CNBr C胰蛋白酶 D 异硫氰酸苯酯22 前胰岛素原中信号肽的主要特征是富含哪些氨基酸残基（D ）A 碱性B 酸性C 羟基D 疏水性23 蛋白质的糖基化是翻译后的调控之一，糖基往往与肽链中哪一个氨基酸残基的侧链结合（D）A 谷氨酸B 赖氨酸C 酪氨酸D 丝氨酸29 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓（C ）A 三级结构B 缔合现象 C四级结构 D 变构现象30 蛋白质的构象特征主要取决于（A）A 氨基酸的组成、顺序和数目B 氢键、盐键、范德华力和疏水力C 各氨基酸之间的肽键D 肽链间及肽链内的二硫键31 氨基酸与蛋白质共同的理化性质（B ）A 胶体性质B 两性性质C 变性性质D 双缩脲反应二、问答及计算题4 蛋白质化学中常用的试剂有下列一些：CNBr，尿素，β-巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。
生物化学复习资料
脂质代谢名词解释1、必需脂肪酸：人体自身不能合成，必须由食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。
包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
2、脂肪动员：指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。
3、血脂：是血浆所有脂质的统称。
包括甘油三酯、磷脂。
胆固醇及其酯、以及游离的脂肪酸等。
4、酮体：是脂肪酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物。
包括丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸。
简答1、甘油三酯合成的部位、原料及途径。
肝、小肠粘膜和脂肪细胞是甘油三酯合成的主要途径。
脂肪酸、甘油是合成甘油三酯的基本原料。
甘油三脂的合成有甘油一酯途径和甘油二酯途径，其中小肠粘膜以甘油一酯途径合成甘油三酯，肝和脂肪细胞以甘油二酯途径合成甘油三酯。
2、软脂酸合成部位、原料、关键酶及调控。
软脂酸在肝、肾、脑、肺、脂肪组织等胞质内合成。
乙酰CoA、NADPH、ATP、HCO3-、Mn2+是合成软脂酸的基本原料。
软脂酸合成的关键酶是乙酰CoA羧化酶和脂肪酸合酶。
脂肪酸合成受代谢物和激素调节。
①代谢物通过改变原料供应量和乙酰CoA羧化酶活性调节脂肪酸合成。
ATP、NADPH及乙酰CoA是脂肪酸合成的原料，可促进脂肪酸合成。
脂酰CoA是乙酰CoA羧化酶的别构抑制剂，柠檬酸、异柠檬酸是别构激活剂。
同时，乙酰CoA 磷酸化失活、去磷酸化活化。
②胰岛素能够促进脂肪酸的合成，而胰高血糖素、肾上腺素、生长素能够抑制脂肪酸的合成。
③脂肪酸合酶可作为药物治疗的靶点。
3、何谓脂肪动员？如何调控？脂肪动员指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。
脂肪动员中的关键酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）。
当禁食、饥饿或交感神经兴奋时，肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素等分泌增加，作用于脂肪细胞膜受体，激活腺苷酸环化酶，使腺苷酸环化成cAMP，激活cAMP依赖蛋白激酶，使胞质内激素敏感性脂肪酶磷酸化而激活，分解脂肪。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。
它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。
下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。
1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。
3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种最重要的核酸。
DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。
4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。
酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。
这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。
代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。
7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。
它包括细胞色素和膜蛋白等。
9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。
光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。
10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。
脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。
11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。
生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。
12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第八章核苷酸代谢
来源：温州大学生命与环境科学学院点击率：516时间：Label 【习题部分】
一、单项选择题
1．嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是：（）
A．GMP B．AMP C．IMP D．ATP E．GTP
2．人体内嘌呤核苷酸分解的终产物是：（）
A．尿素B．肌酸C．肌酸酐D．尿酸E．β丙氨酸
3．最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是：（）
A．葡萄糖B．6磷酸葡萄糖C．1磷酸葡萄糖
D．1，6二磷酸葡萄糖E．5磷酸葡萄糖
4．体内脱氧核苷酸是由下列哪种物质直接还原而成？（）
A．核糖B．核糖核苷C．一磷酸核苷D．二磷酸核苷E．三磷酸核苷5．HGPRT（次黄嘌呤-鸟嘌磷酸核糖转移酶）参与下列哪种反应：（）A．嘌呤核苷酸从头合成B．嘧啶核苷酸从头合成
C．嘌呤核苷酸补救合成D．嘧啶核苷酸补救合成
E．嘌呤核苷酸分解代谢
6．氟尿嘧啶（5Fu）治疗肿瘤的原理是：（）
A．本身直接杀伤作用 B．抑制胞嘧啶合成
C．抑制尿嘧啶合成D．抑制胸苷酸合成
E．抑制四氢叶酸合成
7．提供其分子中全部N和C原子合成嘌呤环的氨基酸是：（）A．丝氨酸B．天冬氨酸C．甘氨酸D．丙氨酸E．谷氨酸
8．嘌呤核苷酸从头合成时GMP的C-2氨基来自：（）
A．谷氨酰胺B．天冬酰胺C．天冬氨酸D．甘氨酸E．丙氨酸9．dTMP合成的直接前体是：（）
A．dUMP B．TMP C．TDP D．dUDP E．dCMP
10．在体内能分解为β-氨基异丁酸的核苷酸是：（）
A．CMP B．AMP C．TMP D．UMP E．IMP
11．使用谷氨酰胺的类似物作抗代谢物，不能阻断核酸代谢的哪些环节？（）
A.IMP的生成
B.XMP→GMP
C.UMP→CMP
D.UMP→d TMP
E.UTP→CTP
12. 嘌呤环中第4位和第5位碳原子来自下列哪种化合物？（）
A、甘氨酸
B、天冬氨酸
C、丙氨酸
D、谷氨酸
13. 嘌呤核苷酸的嘌呤核上第1位N原子来自（）
A、Gly
B、Gln
C、ASP
D、甲酸
14. dTMP合成的直接前体是：（）
A dUMP B、TMP C、TDP D、dUDP
二、多项选择题
1．下列哪些反应需要一碳单位参加？（）
A．IMP的合成B．IMP→GMP C．UMP的合成D．dTMP的生成
2．嘧啶分解的代谢产物有：（）
A．CO2 B．β-氨基酸C．NH3 D．尿酸
3．PRPP（磷酸核糖焦磷酸）参与的反应有：（）
A．IMP从头合成B．IMP补救合成C．GMP补救合成D．UMP从头合成
4．下列哪些情况可能与痛风症的产生有关？（）
A．嘌呤核苷酸分解增强B．嘧啶核苷酸分解增强
C．嘧啶核苷酸合成增强D．尿酸生成过多
5．嘌呤环中的氮原子来自（）
A．甘氨酸B．天冬氨酸C．谷氨酰胺D．谷氨酸
6．下列哪些化合物对嘌呤核苷酸的生物合成能产生反馈抑制作用？（）A．IMP B．AMP C．GMP D．尿酸
7．6-巯基嘌呤抑制嘌呤核苷酸合成，是由于：（）
A．6-巯基嘌呤抑制IMP生成AMP B．6-巯基嘌呤抑制IMP生成GMP
C．6-巯基嘌呤抑制补救途径D．6-巯基嘌呤抑制次黄嘌呤的合成
8．别嘌呤醇的作用：（）
A．是次黄嘌呤的类似物B．抑制黄嘌呤氧化酶
C．可降低痛风患者体内尿酸水平
D．使痛风患者尿中次黄嘌呤和黄嘌呤的排泄量减少
9．胞嘧啶核苷酸从头合成的原料，包括下列哪些物质？（）
A．5-磷酸核糖B．谷氨酰胺C．-碳单位D．天冬氨酸
10．嘧啶合成的反馈抑制作用是由于控制了下列哪些酶的活性？（）
A．氨基甲酰磷合成酶ⅡB．二氢乳清酸酶
C．天冬氨酸甲酰酶D．乳清酸核苷酸羧酶
三、填空题
1．体内脱氧核苷酸是由________直接还原而生成，催化此反应的酶是________酶。
2．在嘌呤核苷酸从头合成中最重要的调节酶是_________酶和__________酶。
3．别嘌呤醇治疗痛风症的原理是由于其结构与________相似，并抑制__________酶的活性。
4．氨甲喋呤（MTX）干扰核苷酸合成是因为其结构与__________相似，并抑制___________酶，进而影响一碳单位代谢。
5．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有________；常见的嘧啶类似物有____________。
6．人体内嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物是____________，与其生成有关的重要酶是_________ ___。
7．体内ATP与GTP的生成交叉调节，以维持二者的平衡。
这种调节是由于：IMP→AMP需要__________；而IMP→GMP需要____________。
四、问答题及计算题：
1.降解核酸的酶有哪几类？举例说明它们的作用方式和特异性。
2. 什么是限制性内切酶？有何特点？它的发现有何特殊意义？
3. 核酸中嘌呤和嘧啶在体内的合成原料各是哪些？要分解产物又是什么？说明嘌呤环及嘧啶环上各原子的来源。
4. 体内脱氧核苷酸是如何形成的？
5. PRPP可参加哪些物质的合成代谢？
6. 嘌呤核苷酸全合成的特点是什么？述从IMP合成AMP和GMP的生化过程。
7. 在嘌呤合成中，有１种氨基酸完全参入到嘌呤环结构中。
如口服放射性标记的这种氨基酸并收集所排泄的标记尿酸，可以估算人的尿酸每日生产量。
这是哪种氨基酸？
Asp、Gly、Gln 、Glu
8. 在嘧啶的生物合成过程中，嘧啶环的氮原子从何而来？
谷氨酰胺和氨，氨甲酰磷酸和谷氨酸，
天冬氨酸和氨甲酰磷酸，谷氨酰胺和谷氨酸。
9. 嘧啶分解代谢
产生尿酸，在痛风病中过强，需要黄嘌呤氧化酶，
产生氨和二氧化碳，它们能转变成尿素
10. 在合成过程中，嘌呤核苷酸的3个组分产生或结合的次序为何？
A、嘧啶环、咪唑环、然后是核糖－5－磷酸；
B、核糖－5－磷酸、嘧啶环、然后是咪唑环；
C、咪唑环、核糖－5－磷酸、然后是嘧啶环；
D、核糖－5－磷酸、咪唑环、然后是嘧啶环；
11. 哺乳动物核苷酸还原酶
A、催化核苷二磷酸（如ADP）还原产生相应的脱氧核苷二磷酸（如dADP）；
B、使用NADPH作为辅因子；
C、用维生素B12为辅因子；
D、用蛋白质为辅因子，如硫氧还蛋白；
12. 简述从乳清苷酸合成UMP、CMP的生化过程。
13. 简述从四种核苷酸合成四种脱氧核苷酸的生化过程。
14. 胸苷酸合成酶
A、催化脱氧尿苷三磷酸(dUTP)甲基化产生脱氧胸苷三磷酸（dTTP），
B、用甲基四氢叶酸为甲基供体，
C、用NADPH为辅因子，
D、用硫氧还蛋白为辅因子，
15. 简述糖、脂肪、氨基酸及核苷酸代谢的相互关系。
【参考答案】
一、单选题
1．C 2．D 3．E 4．D 5．C 6．D 7．C
8．A 9．A 10.C 11.A 12.A 13.C14.A
二、多选题
1．AD 2．ABC 3．ABCD 4．AD 5．ABC
6．ABC 7．ABC 8．ABC 9．ABC 10．AC
三、填空题
1．核糖核苷酸、核糖核苷酸还原酶；
2．磷酸核糖焦磷酸激；
3．次黄嘌呤、黄嘌呤氧化；
4．叶酸、二氢叶酸还原；
5．6-巯基嘌呤（6MP），5-氟尿嘧啶（5-Fu）；
6．尿酸、黄嘌呤氧化酶；
7．GTP、ATP。