体液蛋白质检验课件

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《体液蛋白质检验》PPT课件

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• 营养监测:
前白蛋白、白蛋白、视黄醇结合蛋白、转铁蛋白、铁蛋白
• 出 / 凝血疾病:
纤维蛋白原、AT3、纤溶酶原
• 贫血:
触珠蛋白、转铁蛋白、铁蛋白、可溶精性选P转PT铁蛋白受体
3
检验学部属于蛋白质的实验项目
生化室:总蛋白,白蛋白,球蛋白,载脂蛋白A1,载脂蛋
白B,前白蛋白,脂蛋白(a),高密度脂蛋白,低密度脂蛋 白,极低密度脂蛋白,血清蛋白电泳(白蛋白,α1、α2 、 β 、γ球蛋白),血尿β2微球蛋白,糖化血红蛋白,肌钙 蛋白-T,24小时尿蛋白定量,尿微量白蛋白,酶类。
蛋白质的分离
透析、沉淀、盐析、电泳、层析、超速离心
血浆蛋白质的分类
精选PPT
8
3、血浆蛋白质的分类
• 根据分离方法: ①盐析法:白蛋白和球蛋白两大类(各种蛋白
质的亲水性和所带的电荷均有差别。) ②电泳法(醋酸纤维素薄膜):白蛋白、α1-
球蛋白 、 α2 - 球蛋白、 β -球蛋白、纤维 蛋白原、γ-球蛋白。
精选PPT
10
根据生理功能分类:
精选PPT
11
二、一些临床常检测血浆蛋白质
1、白蛋白(albumin , Alb)
肝实质细胞合成,分子量66 458,
半衰期15~19天,是血浆中含量最多的蛋白质,占40~60%。 在肝细胞中没有贮存。

分子结构1975年阐明,含585个氨基酸残基的单链多肽,
分子量66458,含17个二硫键(—S—S—),不含糖的组分。
精选PPT
28
7、 1抗胰蛋白酶(1-AT)
• 是具有蛋白酶抑制作用的一种急性时相反应蛋白,分子量 为5.5万,P1值4.8,含有10%-12%糖。在醋酸纤维薄膜 或琼脂糖电泳中泳动于α1区带,是这一区带的主要组分。 区带中的另2个主要组分;α1-酸性糖蛋白含糖量特别高, α1-脂蛋白含脂类特别高,因此蛋白质的染色都很浅。

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90%左右,主要是对抗由多形核白细胞吞噬作用时释 放的溶酶体蛋白水解酶,其作用具明显pH依赖性,中 性/弱碱性环境中活力大,pH4.5时活性基本丧失,属 APR。
2020/10/15
遗传分型: 分离鉴定33种等位基因,最多见PiMM型,另有PiZZ、 PiSS、PiSZ、PiMZ、PiMS等。
临床意义: 低血浆AAT见于胎儿呼吸窘迫综合征; M型AAT缺陷时,蛋白水解酶的过度作用损伤组织 弹性纤维,可导致肺气肿,肝硬化等。
2020/10/15
(六) 结合珠蛋白 (haptoglotin Hp) 理化性质:电泳中属α2区带球蛋白,分子为α2β2 两对肽链四聚体。 遗传分型:α链有α1和α2两型,α1又有α1F和α1S 两种遗传分型,由α1F、α1S、α2三种等位基因编码 形成αβ聚合体使个体存在多种遗传表现型,又决 定了不同遗传表现型个体血浆中Hp性质上差异。
2020/10/15
(四)α1-酸性糖蛋白 (α1-acid glycoprtein AAG) 理化性质:MW近4万,含糖45% ,PI 2.7~3.5。 来源:肝及某些肿瘤组织;脓毒症时粒/单核细胞。 功能:APR,急性炎症时显著升高,与免疫防御有关。 临床意义:作为急性时相反应指标,炎症、风湿病、 恶性肿瘤心肌梗死等上升;营养不良,严重肝损害等 下降。
2020/10/15
(五) 甲胎蛋白(α1-fetoprotein AFP) 来源:胎儿肝 理化性质:MW6.9万,胎儿期占血浆蛋白总量1/3,出生时为
<5mg/L,周岁接近成人水平(低于10μg/L)。 临床意义: 1. 产妇羊水或母体血浆AFP用于胎儿产前监测:高于正常提
示可能有开放性神经管缺陷、无脑儿、脐膨出、先天性 食管闭锁等。 2. 成人AFP用于肝癌,生殖细胞癌等监测(返祖现象), 是原发性肝癌最灵敏特异的肿瘤标志物。

第三章-体液蛋白质的检测PPT课件

第三章-体液蛋白质的检测PPT课件

抑免制疫剂应答
修胎饰儿凝剂期血蛋因白子
补体成分
胆固醇
免疫球蛋白
逆结转合运血
免疫球蛋白
红蛋蛋白免白酶疫抑球制蛋剂白
铁氧炎化症酶介质
6 运铁到
细运胞胆内固醇
7
到补组体织成分 20
血浆蛋白质的功能分类
分类 载体蛋白 免疫防御系统蛋白
血浆蛋白质 前白蛋白、白蛋白、脂蛋白、铜蓝蛋白、运铁蛋 白、结合球蛋白、 血红素结合蛋白、甲状腺素结 合球蛋白等
.
28
3.临床意义
②作为肝功能不全的指标。 ③负性急性时相反应蛋白(APP)。 急性炎症、恶性肿瘤、创伤等任何急需 合成蛋白质的情况下,血清PA均迅速下 降
.
29
急性时相反应
急性时相反应(APR):
对炎症和组织损伤的非特异性反应,血浆蛋白质 如α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、结合珠蛋白、铜 蓝蛋白、C4、C3、纤维蛋白原和C-反应蛋白等浓度显著 升高或升高,而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度
.
9
N
红细胞 L
血细胞
白细胞
E B
全血
血 (40~50%) 血小板 M

血浆
水(91~92%)
(50~60%) 低分子物质
血清 血浆
蛋白质
清蛋白 球蛋白
纤维蛋白原
.
10
第八章 蛋白质测定
第一节 血浆蛋白质 (Plasma protein)
一﹑血浆蛋白质的组成、功能及分类
(一)血浆蛋白质的来源
二、个别血浆蛋白质
12 8
6
7
功能
营养.运载 营养.运载. 维蛋持白胶酶压等 抑免制疫剂应答 修胎饰儿剂期蛋白 胆固醇 逆结转合运血 红蛋蛋白白酶抑制剂 铁氧化酶 运铁到 细运胞胆内固醇 到补组体织成分19

体液蛋白质检验

体液蛋白质检验
严重感染、胶原病★。
3、转铁蛋白(transferrin , TRF 或 Tf)
单链糖蛋白由肝及单核吞噬细胞系统合成,分子量 76500,位于β-球蛋白区带,负责运载消化管吸收 的及 红细胞降解释放的铁,以转铁-Fe3+复合物的 形式进入骨髓,用于合成血红蛋白。半衰期7天。 血浆中TRF的浓度受铁供应的调节,在缺铁状态时, 血浆TRF浓度上升,经铁有效治疗后恢复到正常水 平
3、转铁蛋白(transferrin , TRF 或 Tf)
【参考范围】2.5-4.3g/L 【临床意义】①属急性时相反应蛋白 ②并用 于贫血的诊断,缺铁性低色素贫血血浆转铁蛋 白含量增高,但铁的饱和度很低;红细胞对铁 利用障碍引起贫血时,血浆转铁蛋白正常或 降低,但铁的饱和度增加。
4、β2-微球蛋白( β2-microgluobin ,BMG 或β2-m)
电泳法分类
白蛋白(40-60%)
α1-球蛋白(α1-抗胰蛋白酶、血清 类粘蛋白、α1-酸性糖蛋白、甲胎 蛋白)
α2-球蛋白(α-脂蛋白、触珠蛋白、 铜蓝蛋白、α2-巨球蛋白)
β-球蛋白(转铁蛋白、血红素结合 蛋白、 β微球蛋白、纤维蛋白原、 β脂蛋白、补体)
γ-球蛋白(各种免疫球蛋白主要位 置及C-反应蛋白)
5、C-反应蛋白(C-reactive protein, CRP)
★第一个被认定为急性时相反应蛋白, ★由肝细胞合成, 可结合多种细菌、真菌及原虫 体对内的多糖。 ★能激活补体,引发调理作用,增强 细胞的吞噬功能,对血小板凝聚和血块收缩 有抑制作用。
由淋巴细胞合成,存在于所有有核细胞的表 面,特别是淋巴细胞和肿瘤细胞。可自由通 过肾小球滤过膜,但在肾小管几乎全部重吸 收,被重吸收的β2-微球蛋白在肾小管细胞 完全降解。

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维持代谢平衡。
调节生理功能
调节蛋白可以调节机体的生理 功能,如激素、生长因子等, 影响生长发育和新陈代谢。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
免疫作用
免疫蛋白能够抵御外来病原微 生物的侵害,维持机体免疫平
衡。
蛋白质的结构和性质
氨基酸组成
蛋白质由20种不同的氨基酸组 成,通过肽键连接形成多肽链

二级结构
多肽链通过特定的折叠方式形 成二级结构,如α-螺旋、β-折 叠等。
蛋白质相互作用分析
通过分析蛋白质之间的相互作用,揭 示蛋白质在细胞内的功能和调控机制 。
蛋白质序列分析和结构预测
蛋白质一级结构分析
对蛋白质的氨基酸序列进行分析,了解蛋白质的基本组成和特性 。
蛋白质二级结构预测
利用算法和统计模型预测蛋白质的二级结构,有助于理解蛋白质的 功能和稳定性。
蛋白质三级结构预测
蛋白质提取过程中需要注意避 免蛋白质的降解和交叉污染, 以保证蛋白质的完整性。
蛋白质的分离
蛋白质分离是利用不同蛋白质在物理、化学性质上的差异,将混合蛋白质分离开的 过程。
常用的蛋白质分离方法包括:凝胶电泳、色谱技术等。
蛋白质分离过程中需要选择合适的分离介质和条件,以保证蛋白质的纯度和回收率 。
蛋白质的纯化
监测病情
蛋白质检验可以监测病情的发展和治疗效果。例如,慢性 肝炎患者可以通过蛋白质检验了解肝脏功能状况,评估治 疗效果。
指导治疗
蛋白质检验的结果可以帮助医生制定和调整治疗方案。例 如,对于肾病患者,蛋白质检验的结果可以帮助医生判断 是否需要调整饮食或药物治疗方案。
蛋白质检验的基本概念和原理
基本概念
紫外吸收法
利用蛋白质在紫外光下的吸收特 性进行定量,准确度高,但受干 扰因素较多。

体液蛋白质检验(生物化学检验课件)

体液蛋白质检验(生物化学检验课件)
种类:1000种 500种 200种 含量: 60-80g/L 来源:肝脏是蛋白质主要的加工厂
(一)血浆蛋白质的分类 1. 根据分离方法分类
盐析法:(pH7.0半饱和的硫酸铵溶液) 分为清蛋白和球蛋白(最简单)
醋酸纤维素薄膜电泳:6种

电泳法 (实用)
琼脂糖凝胶电泳:13种 聚丙烯酰胺凝胶电泳:30种
第七章
体液蛋白质检验
教学目标 OBJECTIVES
知识目标
✓ 简述血浆蛋白质的组成、功能及分类。 ✓ 认识血清总蛋白和、白蛋白、纤维蛋白原的测定方法和原理。 ✓ 归纳急性时相反应蛋白的概念、种类和临床意义。
能力目标
✓ 描述血浆中主要蛋白质的来源、功能和临床意义。 ✓ 描述常见相关疾病蛋白质水平的典型变化特征。
(六) α2-巨球蛋白(α2-MG,AMG)
合成部位:肝细胞和单核吞噬细胞系统合成 理化性质:分子量最大的蛋白质,625-800KD 生理功能:是血浆中主要的蛋白酶抑制剂,能与蛋白水解酶 (如纤维蛋白溶酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶、胰蛋白酶及组织蛋 白酶)结合而抑制这些酶的活性
临床意义 ①低蛋白血症(如肾病综合症)时升高,可能是一种代偿机制以 保持血浆胶体渗透压 ②妊娠及口服避孕药时升高 ③新生儿及儿童比成人高2-3倍,是保护作用,抗衡较高浓度的 蛋白酶
生理功能 ①急性时相反应主要蛋白:急性炎症时升高,与免疫防御功能 有关 ②可结合利多卡因和普萘洛尔(心得安),急性心肌梗死时 AAG作为急性时相反应升高,可干扰药物剂量的有效浓度
临床意义 ①作为急性时相反应指标:风湿病,恶性肿瘤,心肌梗死和组 织坏死时增高;一般增加3-4倍 ②随糖皮质激素而增加,包括内源性的Cushing综合征和外源 性强的松、地塞米松等药物治疗时;雌激素使其降低。 ③营养不良,肝严重损伤、肾病综合征、胃肠道疾病致蛋白严 重丢失等情况下AAG降低 ④AAG升高是活动性溃疡性结肠炎最可靠的诊断指标之一 参考范围:0.25-2.0g/L

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体液蛋白质检验
汇报人:
目录
添加目录标题
01
体液蛋白质检验概述
02
体液蛋白质的分类和 特点
03
体液蛋白质的检测指 标和临床意义
04
体液蛋白质检测的方 法和技术
05
体液蛋白质检验的质 量控制和标准化
06
添加章节标题
体液蛋白质检验 概述
定义和意义
体液蛋白质检验:通过检测体液中的蛋白质含量和种类,了解人体健康状况和疾病诊断的一种方 法。
检验方法
生化检验:通过 酶联免疫吸附试 验(ELISA)、 免疫荧光法等方 法检测蛋白质含 量
免疫学检验:通 过免疫电泳、免 疫印迹法等方法 检测蛋白质种类 和含量
质谱分析:通过 质谱分析法检测 蛋白质的种类和 含量
基因测序:通过 基因测序法检测 蛋白质的基因序 列和表达水平
体液蛋白质的分 类和特点
白蛋白:反映肝脏合成功能,降低可能 与肝病、营养不良有关
球蛋白:反映机体免疫功能,升高可能 与感染、炎症有关
尿蛋白:反映肾脏功能,升高可能与肾 病有关
血清蛋白电泳:检测血清中各种蛋白质 的含量和比例,有助于诊断某些疾病
血清蛋白免疫固定电ห้องสมุดไป่ตู้:检测血清中各种蛋 白质的含量和比例,有助于诊断某些疾病
临床意义
自动化检测流 程:样本采集、 样本处理、检 测分析、结果
报告等
自动化检测优 势:提高检测 效率、减少人 为误差、降低
检测成本等
体液蛋白质检验 的质量控制和标 准化
质量控制
样本采集:确保样本的完整性和准确性 检测方法:选择合适的检测方法和设备 检测环境:确保检测环境的清洁和稳定
检测人员:培训和考核检测人员的专业 技能和操作规范

体液蛋白质检验(共25张PPT)

 体液蛋白质检验(共25张PPT)
应用:标准蛋白的标定及 校正其它常规方法〔参考 方法〕
C端
双缩脲法
N端
原理:
蛋白质中的肽键〔-CONH-〕在碱性溶液中能与Cu2+作用而产生紫红色络合物,
其颜色的深浅与蛋白质的浓度成正比,而与蛋白质的分子量及氨基酸成分无关。
双缩脲生成
22 2
2 2
1800 加热
H-
+NH3
2 2
条件:至少含两个肽键〔-CONH-〕基团才能和Cu2+形成络合物,氨基酸及二肽无反 应,三肽以上才能反响。
依据来源、别离方法和生理功能
540nm ↑
这种紫红色络合物在540nm处的吸光度 值与蛋白质的含量在10~120g/L范围内呈正 比关系,与经过同样处理的蛋白质标准液比 较,即可求出蛋白含量。 条件:至少含两个肽键〔-CONH-〕基团才能和Cu2+形成络合物,氨基酸及二肽无反
应,三肽以上才能反响。
〔2〕Warburg-Christian 公式 蛋白质浓度〔mg/ml〕=1.55 A 280 - 0.76 A 260
评价及应用:
➢优点:敏感而简便,可保存蛋白生物活性,常用与较纯的酶和 免疫球蛋白。需紫外分光光度计及石英比色皿。
➢缺点:各种蛋白质中芳香族氨基酸含量和比例不同;在280nm测定易受 尿酸和胆红素的干扰;导致准确性和特异性受影响。
分类: 依据来源、别离方法和生理功能
➢来源
肝生成:绝大多数血浆蛋白质 其他组织细胞生成:免疫球蛋白和蛋白类激素
盐析法:白蛋白/球蛋白〔pH7.0半饱和的硫酸铵溶液〕
➢别离方法
醋酸纤维素薄膜电泳:6种

琼脂糖凝胶电泳:13种
电泳法:
辨 率
聚丙烯酰胺凝胶电泳:30种

第8章 体液蛋白质检验(4课时+2课时病例分析)

第8章 体液蛋白质检验(4课时+2课时病例分析)
(一)血浆蛋白质的组成 血浆蛋白质是血 浆固体成份中含量最多、组成复杂、功能广 泛的一类化合物。占血浆固体成份90%左右, 目前已经研究的血浆蛋白质有500多种,分离 出的纯品物200来种,除免疫球蛋白外,主要 由肝细胞合成。
血浆蛋白质功能
1.直接在血液中发挥作用
在血浆中运载弱水溶性物质 维持血浆胶体渗透压(清蛋白) 组成血液pH缓冲系统
因在急性炎症病人血清中出现的可以结合 肺炎球菌细胞壁C-多糖的蛋白质而命名 是第一个被认定的急性时相蛋白 由肝细胞所合成,115kD 电泳分布在慢γ区带,有时可延伸到β区带
广泛存在于体液中,具有类似抗体的功能,能 激活补体,促进粒细胞、白细胞的运动和吞噬, 有免疫调理作用和吞噬作用,表现炎症反应
血浆蛋白质有多种功能,PA即TTR能转运甲状 腺激素,并结合携带视黄醇的RBP;ALB是最 重要的血浆营养蛋白和血浆载体蛋白;AAG是 主要的APP;AAT是最重要的蛋白酶抑制物; Hp结合Hb并防止Hb从肾脏丢失;血浆铜95% 存在于Cp中;TRF携带铁在血液中运输;α2MG也是主要的蛋白酶抑制剂;CRP能结合异 物并激活补体;CEA是非器官特异性肿瘤相关 抗原;AFP是用于诊断肝癌的肿瘤标志物。
C-反应蛋白首先升高 12小时内α1-酸性糖蛋白也升高 然后触珠蛋白 、α1抗胰蛋白酶升高 最后是铜蓝蛋白升,早期C反应蛋白、α1抗胰蛋白 酶、α1酸性糖蛋白、触珠蛋白上升很快,然后相 继在3周内逐步降低至正常。
组织损伤后24小时血中触珠蛋白和α1抗胰蛋 白酶开始升高,同时可有血中纤维蛋白原水平的 上升,使血栓形成的可能性升高。
对血小板凝集和血块收缩有抑制作用。
是炎症、感染及疗效的良好指标。
临床意义
急性时相反应的一个极灵敏的指标。 浓度升高:急性心肌梗死、创伤、感染、炎 症、外科手术、肿瘤浸润、风湿病时血浆CRP浓 度迅速显著升高,可达正常浓度的数千倍。 结合临床病史,有助于随访病程。

蛋白检验PPT课件

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转录因子----某些基因表达变化
21
22
(二)肝脏疾病: 肝脏合成大多血浆蛋白; 肝巨噬细胞(枯否细胞(Kupffer Cell))参与免疫调节 急性肝炎时,可出现非典型的急性时相反应。
23
(三)肾脏疾病 蛋白尿:血浆蛋白丢失 小分子量蛋白丢失:下降 大分子量蛋白因代偿性合成增加:可增 加
24
结合细菌、真菌及原虫体内的多糖; 结合卵磷脂、核酸 激活补体,引发调理作用,增强细胞吞 噬功能,抑制血小板凝集和血块收缩
急性时相蛋白。心肌梗死、创伤、感染、手术、肿瘤浸润
20
二、疾病时的血浆蛋白质
(一)炎症、创伤:
前白蛋白、白蛋白、转铁蛋白:下降
其它:


机理:炎症损伤----某些细胞因子----信号转导系统----
3
分类:
1. 盐析:白蛋白、球蛋白 2. 醋酸纤维薄膜:白蛋白、a1-球蛋白、
a2-球蛋白、b-球蛋白、g-球蛋白和纤维 蛋白原
4
5
SDS-PAGE电泳
6
二维电泳
7
功能分类:
1. 载体蛋白: 前白蛋白,白蛋白,载脂蛋白,铜蓝蛋白,运铁蛋白,给合球蛋白, 血红素结合蛋白,甲状腺素结合蛋白
2. 免疫防御系统蛋白: IgG,IgM,IgD,IgE,IgA,补体系统
28
一、血清总蛋白测定 两个假设: 1. 都是单纯蛋白; 2. 所有蛋白与化学试剂发生相同反应。
29
1.凯氏定氮法 蛋白+强酸消化---铵盐+碱---氨----酸 滴定,测定总氮量---×6.25
30
2. 双缩脲法
31
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
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3
第一节 概述
4
一、血浆蛋白质的分类和功能
(一)血浆蛋白质的组成、功能及分类
组成:
种类:1000种
500种
200种
含量:μg
mg
g
来源:肝脏是蛋白质主要的加工厂
血浆蛋白质的功能
①营养作用,修补组织蛋白; ②维持血浆胶体渗透压:主要是白蛋白; ③作为PH缓冲系统的一部分:酸性或碱性蛋白质; ④运输作用:作为激素、维生素、脂类、代谢产物、离子、
醋酸纤维素薄膜电泳:6种

电泳法: 琼脂糖凝胶电泳:13种
辨 率
聚丙烯酰胺凝胶电泳:30种

SDS聚丙烯酰胺凝胶等电双向电泳:300种 高
--
纤维蛋白原
醋酸纤维素薄膜
+-
7
2.电泳分类法
Hale Waihona Puke 醋醋纤纤膜膜电电泳泳或或琼琼脂脂糖糖电电泳泳::55个个成成分 分 清清蛋蛋白白 α 1球αα白蛋12球球白蛋蛋α白白2球蛋白是用β临的电球床血泳蛋实浆方白验蛋法室白γ常质球蛋 分辨β率球高蛋时白:可有7个成分 有β1和
急性时相反应蛋白(acute phase reactive protein, APP):对急性炎症和组织损伤起非特异反应从而出现浓度变 化的血浆蛋白质。 增加的蛋白质称为正向APP
下降的蛋白质称为负向APP
12
机体哪些情况会出现急性时相反应?
急性细菌性感染如急性肺炎、链球菌感染性肾炎 急性非特异性炎症如风湿性关节炎、类风湿性关 节炎、风湿性心脏病等 急性心肌梗死 恶性肿瘤 手术、创伤
kk
31
典型的异常电泳图谱及其扫描曲线
α2 β
典型的β -γ 桥
不典型β -γ 桥
1.肾病综合征
2. 肝硬化
IgG
IgA


3.多发性骨髓瘤
正常图谱
13
APR的机制
炎症损伤部位释放的细胞因子,包括白介素、肿瘤坏死 因子α和β、干扰素以及血小板活化因子等, 引发肝细 胞中上述蛋白质合成量的改变。
正向APP是机体防御机制的一个部分,如: 增加的蛋白酶抑制剂控制组织中的酶活性 触珠蛋白保护从破坏红细胞中释放的Hb C反应蛋白等可活化补体
负向APP多作为营养蛋白,此时合成减少,可为合成正向
9
2.功能分类法
(白( 白2酶2酶))、、蛋蛋α白2白-酶巨酶抑球抑α制蛋制2物-白物巨:等:球包6包蛋种括括白以αα等1上1--6抗抗种胰胰以蛋蛋上白白酶酶、、αα11--抗抗糜糜蛋蛋 ((33))血血清清酶酶类类::血血浆浆固固有有酶酶如如LLCCAATT等等 组组织织细细胞胞少少量量释释放放的的细细胞胞内内酶酶 细细胞胞破破裂裂而而进进入入血血循循环环的 的细细胞胞内内酶酶 ((44))蛋蛋白白类类激激素素::胰胰岛岛素素、、胰胰高高血血糖糖素素、、生生长长激激素素等等 ((55))凝凝血血蛋蛋白白类类 ((66))免免疫疫球球蛋蛋白白类类 ((77))补补体体蛋蛋白白类类
体液蛋白 质检验
本章内容概要:
第一节 概述 第二节 体液蛋白质测定
2
本章教学要求:
1、掌握血浆蛋白质的组成、功能及分类;个别血浆蛋白质 (前白蛋白、白蛋白)的来源和生理功能;血清总蛋白和白 蛋白的测定方法和原理。 2、熟悉急性时相反应蛋白的概念和种类;血清球蛋白和纤 维蛋白原的测定方法。
3、了解其他蛋白质的来源和生理功能;尿液蛋白和脑脊液 蛋白的检测 。
还还有有许许多多种种类类的的蛋蛋白白质质未未被被认认识识
(二)血浆蛋白质的功能
1. 作为运载蛋白 2. 组织蛋白酶抑制物 3. 在血浆中起催化作用的酶 4. 参与代谢调控作用的蛋白质和肽类激素 5. 参与凝血与纤维蛋白溶解 6. 组成体液免疫防御系统(Ig与补体 )
生物 化学
所有血浆蛋白质能 维持血浆胶体渗透压 组成血液pH缓冲系统
(三)影响血浆蛋白质浓度的因素
1. 急性时相反应
急性时相反应(acute phase reaction,APR): 血浆 蛋白质对急性炎症和组织损伤的非特异性反应。
此时许多蛋白质:如α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、结合珠蛋白 、铜蓝蛋白、 C4、C3、纤维蛋白原和C-反应蛋白等浓度显著升高或升高 , 而少数蛋白质如前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白则出现相应下降。
γβ球2 蛋α2白中也可有两条 分辨率高时:可有7个成分 聚丙烯有酰β1胺和凝β胶2 电泳: 可以分出30
多α种2中蛋也白可质有两条
聚丙烯酰胺凝胶电泳: 可以分出30多种蛋白质
3.功能分类法
(1)运输载体类
血浆脂蛋白:包括CM、VLDL、LDL、HDL等 前清蛋白与清蛋白 甲状腺素结合球蛋白 皮质素结合球蛋白 类固醇激素结合球蛋白 视黄醛结合蛋白 转铁蛋白 触珠蛋白 血色素结合蛋白 铜蓝蛋白
药物等的载体; ⑤体液免疫防御系统:作为免疫球蛋白与补体等免疫分子; ⑥催化作用:酶的本质; ⑦代谢调控作用;作为底物,酶或中间产物抑制或激活组织
蛋白酶; ⑧参与凝血与纤维蛋白溶解;:除Ⅳ因子外均可。
6
血浆蛋白质的分类
分离方法
盐析法:白蛋白/球蛋白(pH7.0半饱和的硫酸铵溶液)
16
二、血清蛋白质电泳组分的临床分析
血血浆浆蛋蛋白白质质和和血血清清蛋蛋白白质质有有何何不不同同?? 血血浆浆::为为生生理理状状况况 血血清清::为为常常用用检检测测标标本本
30
(一)血清蛋白质电泳的正常组分及其含量
醋纤膜或琼脂糖电泳正常区带
扫描图谱 区带图谱
醋纤膜电泳正常百分含量
清清蛋蛋白白:: 575%7%~~686%8%α1球 α蛋1球白蛋:白1.0:%1~.0%5.7~%5.7α%2球蛋白: α42.9球%蛋~白1:1.42.%9%β~球1蛋1.白2%: 7 β%球~蛋1白3%: γ 球7%蛋~白1:3% γ 球蛋白: 9.98.%8%~~181.82.%2 %
APPs提供更多的氨基酸原料。
14
APR的时相
C-反应蛋白:首先升高 α1-酸性糖蛋白:12小时内也升高 α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原然后
升高 C3和铜蓝蛋白:最后是升高
通常在2~5天内这些APPs达到最高值
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测定APP的临床意义
帮助监测炎症的发生、变化和观察治疗反应, 尤其是那些升高最早和最多的蛋白质
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