乳酸脱氢酶同工酶及其临床意义
乳酸脱氢酶同工酶检测相对乳酸脱氢酶的优越性及临床价值
乳酸脱氢酶同工酶检测相对乳酸脱氢酶的优越性及临床价值摘要】目的比较分析乳酸脱氢酶同工酶(LDH－１)测定相对乳酸脱氢酶(LDH)在心脏疾病与非心脏疾病的的差别,从而阐述乳酸脱氢酶同工酶(LDH－１)检测相对乳酸脱氢酶(LDH)在心脏疾病诊断方面的优越性及临床价值.方法回顾分析２０１４年６月至２０１５年６月期间在我院诊治的３５例急性心肌梗死患者、２７例心肌炎患者、及１９例冠心病患者和４２例非心脏疾病患者;临床资料采用化学抑制法检测乳酸脱氢酶同工酶(LDH－１)含量及采用乳酸丙酮酸法检测乳酸脱氢酶含量(LDH);进行组间差异的统计分析方法分析.结果LDH－１含量在心肌梗死组、心肌炎组、冠心病组和非心脏疾病对照组间具有显著差异,差异具有统计学意义(P＜０．０５);而LDH 含量在心肌梗死组、心肌炎组、冠心病组和非心脏疾病对照组间无显著差异,差异无统计学意义(P＞０．５)结论从实验结果统计分析,LDH－１相对于LDH 检测对于临床鉴别诊断心肌梗死、心肌炎、冠心病具有更好的特异性及敏感性.可作为实验室诊断心脏疾病灵敏可靠的生化指标. 【关键词】乳酸脱氢酶同工酶;乳酸脱氢酶;检测;冠心病【中图分类号】R５４１．４【文献标识码】A 【文章编号】１００８－６３１５(２０１５)１２－１１４６－０２乳酸脱氢酶(Lactatedehydrogenase,简称:LDH;EC１．１．１．２７)是Meyerhof 于１９１９年首先发现的．乳酸脱氢酶(LDH)是可以催化乳酸脱氢,并且生成丙酮酸的酶.在健康人体血清中有５种同工酶,并且都是由４个３５KD 的亚基组成,LDH 亚基又可以分为骨骼肌(M)型和心肌(H)型两种,该两种LDH 亚基的氨基酸的组成上存在一定的差异,并且其免疫抗体相互交叉无反应[１].与此同时,两种亚基以不同的比例组成五种四聚体,即是一组LDH 的同工酶,可以依据电泳时不同的泳动速度以及命名为 LDH１(H４)、LDH２(H３M)、LDH３ (H２M２)、LDH４(HM３)及LDH５(M４).LDH 同工酶的分布存在明显的组织特异性,所以临床疾病的诊断中,依据组织特异性分布可以辅助诊断疾病,具有重要的临床诊断价值.１９５４年血清LDH 活力的测定被引入临床酶学领域之中,１９５９年开始采用LDH 同工酶作为诊断急性心肌梗塞(AMI)的指标[１].三十多年的临床研究和应用业已证实,血清LDH 总活性及LDH１LDH２比值测定是诊断AMI最有价值的酶学指标之一．近十余年来,在有心肌损伤的心脏疾病中LDH－１含量的检测也表明可作为检测疗效,预后判断的生化指标[２]. 本文作者结合２０１４年６月至２０１５年６月期间在我院诊治的３５例急性心肌梗死患者、２７例心肌炎患者、及１９例冠心病患者和４２非心脏疾病患者临床资料,研究乳酸脱氢酶同工酶检测相对乳酸脱氢酶在心脏疾病鉴别诊断的优越性及临床临床价值.现报告如下:１材料和方法１．１研究对象选取２０１４年６月至２０１５年６月期间在我院诊治的３５例急性心肌梗死患者,其中男２５例,女１０例,平均年龄５８岁;２７例心肌炎患者,其中男１２例,女１５例,平均年龄５９．５岁;１９例冠心病患者,其中男１０例,女９例,平均年龄６２．５岁;４２非心脏疾病患者,其中男２８例,女１４例,平均年龄６０．５岁;四组患者在年龄、性别等基础资料方面差异无统计学意义(P＞０．５). １．２方法在HITACHI７１８０全自动生化分析仪上,用化学抑制法测定LDH－１;用乳酸丙酮酸法测定LDH.试剂盒由宁波美康生物工程股份有限公司提供. １．３统计学处理各项指标检测均用平均值x表示,组间差别比较采用方差分析. ２结果表１LDH－１在四个组均值与组间方差分析结果２．１表一中LDH－１四个组间的差别分析结果与表二中的三个组间的差别分析结果分别为F＝３８．３１、F＝２２．６３;P＜０．０１;根据统计经验,４个四个组间的LDH－１与三个组间的LDH－１都具有显著性差别. ２．２表三中计算结果F＝０．４６９２,P＞０．０５,由统计经验表明上述三种疾病的LDH 无显著差别.３讨论本文就LDH－１和LDH 在对判断有心肌损伤的心脏疾病中测定含量进行了比较,LDH－１含量:心肌梗死组＞冠心病组＞心肌炎组＞健康人群组;且均较LDH 显著性差异.乳酸脱氢酶同工酶的分布存在明显的组织特异性,所以临床疾病的诊断中,依据组织特异性分布可以辅助诊断疾病,具有重要的临床诊断价值.正常人体血清中LDH２通常大于LDH１.例如机体释放心肌酶,则血清中LDH１大于LDH２.由此依据该特异性,利于指导临床心肌疾病的诊断.因此患者心肌酶升高,提示心肌损伤与预后密切相关[３].由于LDH 的H 亚基对此底物亲和力大,故HBDH 基本反映LDH１和LDH２的活性,其检测的灵敏度和专一性略高于LDH,但总活性不及LDH１同工酶[４].研究显示乳酸脱氢酶同工酶检测相对乳酸脱氢酶检测具有明显的优越性,并且在临床疾病诊断中具有重要的辅助价值,值得我们重视和应用.总之,乳酸脱氢酶同工酶的用于临床疾病的诊断中,具有其明显的特异性,尤其是对于临床中无明显临床症状的病人,可以抓住最佳治疗时机,避免错过疾病捕获期.由于LDH１在血液总维持的时间比较长,其本身可以反映机体心肌的损伤程度,故在临床中具有重要诊断价值.所以,选择合理的指标作为LDH 同工酶活性,利于临床多种疾病的诊断,尤其是对急性心肌梗塞的诊断和预后效果的判断.今后我们要积极探索和研究乳酸脱氢酶同工酶检测的优越性和临床意义,进一步为临床的良好诊治提供参考依据.参考文献[１]RoersR．Chest１９８４,８６(４):５１１－５１３ [２]杨国锋,陈晓舟,江木林．乳酸脱氢酶同工酶分析在心脏病诊疗中的探讨[J]．宁夏医学杂志,２０１４,２３(８):４５３－４５５． [３]程文伟,孟庆义,杭荣华．乳酸脱氢酶同工酶LDH１/LDH２比值在急性心肌梗塞诊断中的意义[J]．中国危重病急救医学,２０１３,１３(１０):６０１－６０３． [４]周荣,程朝晖．１２５例肾综合征出血热患者心肌酶谱特征分析[J]．实用预防医学,２００４,１１(３):５２１．。
实验7 琼脂糖凝胶电泳法测定血清乳酸脱氢酶同工酶
（4）恶性贫血 溶血性疾病、幼红细胞贫血症LD活性极度 升高，伴有LD1明显升高，LD1＞LD2。
（5）骨骼肌损伤时LD4和LD5可发生增高。
[注意事项]
1．红细胞中LD1、LD2活性很高，因此必须避免标本溶血。 2．LD4与LD5对热很敏感，因此底物-显色液的温度不能过
6．区带观察 观察显色的区带情况（数目、深浅等）。 7．定量 将各区带切开，分别装入试管中，加入400g/L尿素
4ml，于沸水浴中加温5min，取出冷却后以 575nm波长比色。 空白管取大小相同但无同工酶区带的凝胶，用上述相同的方 法处理。比色后根据各管吸光度值计算各同工酶的百分含量。
[计算]
A总＝A1+A2+A3+A4+A5 式中，A1～A5为各同工酶区带的吸光度。 各同工酶百分率（%）为：
实验7 琼脂糖凝胶电泳法分离（测定） 血清乳酸脱氢酶同工酶
[原理]
乳酸脱氢酶（LD）广泛存在于人体各组织细胞中，以 肾、心肌、肌肉、肝、红细胞含量最多。LD是由两种不同 亚基（M和H）组成的四聚体，共有5种同工酶形式，按电 泳的快慢命名为LD1、LD2、LD3、LD4和LD5。
5种同工酶大体可分为三大类：第一类以LD1为主，主 要存在于心肌，含量最多，可占总LD的50%左右；第二类 以 LD5 为 主 ， 以 横 纹 肌 为 代 表 ， 肝 脏 中 也 有 ； 第 三 类 以 LD3为主，存在于脾、肺。各组织LD同工酶的类型、含量 均有所差异。LD同工酶的测定相对于总活性的测定更具有 组织器官特异性，灵敏度也更高。
高（<50℃），否则易使其变性失活，不能显色。 3．LD4和LD5对冷不稳定，易发生失活，故最好采用新鲜标
不育男性精浆_精子乳酸脱氢酶活性检测及其临床意义
中国优生与遗传杂志 2011 年第 19 卷第 9 期
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不育男性精浆 /精子乳酸脱氢酶活性检测及其临床意义
刘雅峰，欧建平，钟依平，徐艳文，苗本郁，李 洁，周灿权 （ 中山大学附属第一医院生殖医学中心，广州 510080）
摘 要： 目的 探讨精浆及精子中乳酸脱氢酶同工酶 X （ LDH － X） 活性与男性不育的关系。方法 采用聚丙烯酰胺
3. 精浆及精子 LDH － X 活性检测 采用聚丙烯酰胺凝 胶电泳后进行全谱酶染色，分光光度法测定 LDH － X 活性， 见参考文献［3］。
4. 统计学处理 应用 SPSS11. 0 软件完成统计操作，两 组间均值比较采用 t 检验。
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中国优生与遗传杂志 2011 年第 19 卷第 9 期
凝胶电泳、全谱酶联染色等方法检测精浆、精子中的 LDH － X 活性并计算其比值； 按照 WHO 人类精液实验室手册要求对
精液进行常规分析。结果 83 例不育组精浆 LDH － X 活性 （ 826. 0 ± 47. 3U / L） 与 40 例生育组 LDH － X 活性 （ 614. 0 ± 22. 1U / L） 比较有统计学差异 （ P ＜ 0. 01 ） ，同时其精子 LDH － X 的活性 （ 8. 40 ± 3. 50mU /106 ） 则小于生育组 （ 15. 8 ± 10. 8mU /106 ） ，差异也具有统计学意义。不育组、生育组精浆 / 全精子中 LDH － X 的比值比较差异具有显著性 （ P ＜ 0. 01） 。
乳酸脱氢酶同工酶在临床上的应用
乳酸脱氢酶同⼯酶在临床上的应⽤乳酸脱氢酶同⼯酶在临床上的应⽤陆明旭（⼴西医科⼤学基础医学院⼴西青秀区530021）联系⽅式：152******** 摘要：本⽂通过阅读⼤量的⽂献资料⽽汇总乳酸脱氢酶同⼯酶在临床上的研究成果。
主要介绍了乳酸脱氢酶同⼯酶的性质以及其与各种疾病的诊断，以便乳酸脱氢酶同⼯酶在临床上得到更好的应⽤，更好地为病⼈服务。
关键词：乳酸脱氢没、同⼯酶、应⽤乳酸脱氢酶是糖醉解途径中⼀种重要的酶。
它可逆地催化下述反应：乳酸+辅酶Ⅰ在乳酸脱氢没的催化下可逆⽣成丙酮酸+还原酶Ⅰ1959年Markert（1）发现⽜⼼乳酸脱氢没（LDH）结晶经淀粉胶电泳，可分成五条区带，⾸先提出了“同⼯酶”的概念。
同⼯酶⼀般指在同⼀种属内, 能催化同⼀底物进⾏相同反应⽽分⼦结构和理化性质不同的酶。
⼀、LDH 同⼯酶的分布、组成和性质LDH ⼴泛分布于动物各种组织、植物和微⽣物之中。
⼈体以肾含量最⾼, ⼼肌、⾻骼肌次之, 红细胞的LDH 含量约为正常⼈⾎清的100 倍。
电泳法可将⼈和动物组织LDH 分离成五种同⼯酶。
靠近阳极⼀端的称LDH1 , 靠近阴极⼀端的称LDH5。
其余三种, 从阳极到阴极依次命名为LDH2 、LDH3和LDH 4。
⼈⼼肌、肾和红细胞以LDH1和LDH2 最多, 肝和⾻骼肌以LDH5 和LDH4 最多, 脾、胰、甲状腺、肾上腺和淋巴结等以LDH3最多。
这说明LDH同⼯酶的分布有明显的组织特异性。
LDH 同⼯酶的分⼦量都在140,000 左右,实验证明都是由四个亚单位组成的四聚体（表1）表⼀ LDH同⼯酶的亚单位组成为什么不同组织的LDH同⼯酶谱不同呢？主要是因为A、B两种亚单位的含量不同, ⼈⾻骼肌和肝细胞的A∶B为10∶1, ⽽⼈⼼肌为1∶20，肾为1∶10。
A亚单位和B 亚单位的⽣物合成分别受染⾊体上LDHA和 LDHB基因单位点的控制, 实验证明, ⼈LDHA位点位于第11 号染⾊体上, LDHB位点位于第12号染⾊体上（2）。
普通而熟悉的生化指标-乳酸脱氢酶
普通而熟悉的生化指标-乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶（LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135-140kD，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。
LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌。
红细胞内LDH约为正常血清的100倍。
乳酸脱氢酶（LDH）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。
它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。
由于LD几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LD的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。
在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。
由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对入院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。
LDH在组织中的分布特点是心、肾以LD1为主，LD2次之；肺以LD3、LD4为主；骨骼肌以LD5为主；肝以LD5为主，LD4次之。
血清中LD含量的顺序是LD2>LD1>LD3>LD4>LD5。
乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之一。
临床意义1.乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床症状结合才能做出准确判断。
2.LDH1和LDH2升高，且LDH1/LDH2>1见于：急性心肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。
急性肾皮质坏死及各种血管内外溶血症(若无LDH1升高，可排除溶血性贫血)。
3.LDH5升高：骨骼肌炎症、损伤及退化、肝损伤(肝硬变、肝炎、肝过度充血)、癌。
4.单纯LDH1升高：细菌性细胞瘤(如，畸胎瘤、睾丸细胞瘤及卵巢坏死性细胞瘤)。
5.总LDH升高而同工酶谱正常见于：心脏病、肝病、骨骼肌病、瘤及其他功能性失调症。
血清、胸腹水乳酸脱氢酶及其同工酶的临床意义
血清、胸腹水乳酸脱氢酶及其同工酶的临床意义廖可宏;文江平【期刊名称】《中南大学学报（医学版）》【年(卷),期】2003(028)003【摘要】@@ 乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)是常用的临床化学酶学检查指标之一.大量临床资料表明,在癌症病人的血清、胸腹水、肿瘤组织中均有LDH及其同工酶的改变,血清、胸腹水LDH及其同工酶的测定对心脏疾病、肝脏疾病、恶性肿瘤的诊断都有一定的意义[1,2].临床诊断时,有时需要对腹腹水的良、恶性进行鉴别.但到目前为止,通过对胸腹水LDH及其同工酶的测定来鉴别其良恶性尚无一致性结论.作者对214例良恶性疾病患者血清和胸腹水的LDH总活性及其同工酶进行检测,以探讨其临床价值.【总页数】2页(P309-310)【作者】廖可宏;文江平【作者单位】中南大学湘雅二医院检验科,长沙410011;中南大学湘雅二医院检验科,长沙410011【正文语种】中文【中图分类】R446.1【相关文献】1.血清乳酸脱氢酶及其同工酶在复治多发性骨髓瘤中的临床意义 [J], 林娜;于锦香;李艳;高峰;王柏勋2.急性心肌梗死患者血清乳酸脱氢酶同工酶电泳出现第六带临床意义探讨 [J], 李伟中;李杨;常玉梅;何英武;马孝华;沈会生3.乳酸脱氢酶、腺苷脱氨酶、癌胚抗原、总蛋白、C反应蛋白对鉴别结核性胸腹水与恶性胸腹水的临床意义分析 [J], 张冬;周洁;王杰4.非小细胞肺癌患者血清肌酸激酶同工酶、乳酸脱氢酶水平变化及临床意义 [J], 沈健美; 周雍; 王东升; 张文涛; 吴倩5.婴幼儿急性支气管肺炎患儿血清乳酸脱氢酶同工酶测定及其临床意义 [J], 王弘;赵诗萌;白雪梅;刘春峰;蒋英姿因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
胸水中乳酸脱氢酶及同工酶测定的临床意义
胸水中乳酸脱氢酶及同工酶测定的临床意义
蒋军广;谭伟丽;明亮
【期刊名称】《肿瘤防治研究》
【年(卷),期】1999(26)6
【摘要】目的评价胸水中乳酸脱氢酶（LDH）及同工酶对癌性胸水与结核性脑水的鉴别诊断价值。
方法测定经病理学证实的100例癌性脑水和81例结核性脑水患者的胸水和自身血清LDH及同工酶。
结果胸水LDH及同工酶两组之间无显著性差异（P＞0．05），胸水LDH与自身血清LDH的比值两组之间亦无显著性差异（P＞0．05）。
结论测定胸水LDH及同工酶无助于癌性胸腔积液和结核性胸腔积液的鉴别诊断。
【总页数】2页(P432-433)
【关键词】胸水;乳酸脱氢酶;同工酶;测定
【作者】蒋军广;谭伟丽;明亮
【作者单位】河南医科大学第一附属医院
【正文语种】中文
【中图分类】R561.304
【相关文献】
1.脑脊液乳酸脱氢酶同工酶测定的临床意义 [J], 王笑中;饶欣欣
2.胸腹水中的乳酸脱氢酶和乳酸脱氢酶／白细胞比值测定的临床意义 [J], 张淑艳;杨永昌;王海英
3.胸腔积液、腹水中乳酸脱氢酶及其同工酶的测定 [J], 顾军;许绍辉;于嘉屏;王爱华;宓庆梅
4.婴幼儿急性支气管肺炎患儿血清乳酸脱氢酶同工酶测定及其临床意义 [J], 王弘;赵诗萌;白雪梅;刘春峰;蒋英姿
5.中枢神经系统疾病脑脊液中乳酸脱氢酶同工酶测定的临床意义 [J], 段志玲;范秀芹
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乳酸脱氢酶;肌酸激酶;肌酸激酶同工酶
乳酸脱氢酶、肌酸激酶和肌酸激酶同工酶是人体生理过程中不可或缺的重要酶类。
它们在能量代谢、肌肉损伤和疾病诊断等方面发挥着重要的作用。
本文将分别从乳酸脱氢酶、肌酸激酶和肌酸激酶同工酶的功能、结构及临床应用等方面进行介绍和探讨。
一、乳酸脱氢酶1.功能乳酸脱氢酶（LDH）是一种存在于细胞质中的酶，它参与了乳酸的代谢过程。
在有氧环境下，LDH将乳酸转化为丙酮酸，从而释放出能量。
而在缺氧环境下，LDH则参与乳酸的产生过程，帮助细胞维持能量代谢的平衡。
2.结构LDH是由四个亚基构成的四聚体蛋白质，这四个亚基可以分为两种类型：M亚基和H亚基。
在人体中，有5种不同的亚基组合形式，它们分别存在于不同的组织和细胞中。
3.临床应用LDH在临床上是一个重要的生化指标，它可以用于辅助诊断心肌梗死、溶血性贫血、癌症和肝脏疾病等疾病。
通过LDH的测定，可以帮助医生判断疾病的严重程度、进行病情的监测和评估治疗效果。
二、肌酸激酶1.功能肌酸激酶（CK）是一种主要存在于肌肉组织中的酶，它参与了肌肉中肌酸磷酸酶系统的能量代谢过程。
在肌肉受损或缺氧的情况下，肌酸激酶会被释放到血液中，因此成为了一种用于诊断和监测肌肉损伤的生化指标。
2.结构肌酸激酶是一个由两个亚基构成的二聚体酶，这两个亚基分别被称为B亚基和M亚基。
在人体中，有三种不同类型的肌酸激酶异构体，它们分别被称为CK-MM、CK-MB和CK-BB。
3.临床应用在临床实践中，CK的测定常用于评估心肌梗死、肌肉疾病、运动损伤、中风和肝脏疾病等疾病。
通过监测血清中CK水平的变化，可以帮助医生对患者的病情进行评估和诊断。
三、肌酸激酶同工酶1.功能肌酸激酶同工酶（CK-M）是肌酸激酶中的一种同工酶，与肌酸激酶具有相似的生物学功能和结构。
它主要存在于心肌组织和脑组织中，因此也被用作评估心肌和脑组织损伤的生化指标。
2.结构肌酸激酶同工酶和肌酸激酶有着相似的二聚体结构，但其在组织分布和生物学特性上有所不同。
乳酸脱氢酶
乳酸脱氢酶科技名词定义中文名称：乳酸脱氢酶英文名称：lactate dehydrogenase;LDH定义：广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。
L-乳酸脱氢酶(编号：EC 1.1.1.27)作用于L-乳酸；D-乳酸脱氢酶(编号：EC 1.1.1.28)作用于D-乳酸，两者均以NAD ＋为氢受体。
在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢，形成乳酸。
应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科）本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布催化机理编辑本段基本信息英文名称： LDH（lactate dehydrogenase）序列信息：1 gsgcnldsar frylmg长度:16 aa{物种来源:Homo sapiens (human)}正常范围：血清 135.0～215.0U/L；尿 560～2050U/L；脑脊液含量为血清的1/10。
编辑本段乳酸脱氢酶及其同工酶的简介乳酸脱氢酶[1]（LD）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。
它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。
LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化（为逆反应）。
LD是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。
由于LD几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LD的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。
在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。
由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对人院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测医学教育`网搜集整理。
LD在组织中的分布特点是心、肾以LD1为主，LD2次之；肺以LD3．LD4为主；骨骼肌以LD5为主；肝以LD5为主，LD4次之。
乳酸脱氢酶
乳酸脱氢酶 LDH.
乳酸脱氢酶 LDH.
兔子肌肉细胞乳酸脱氢酶一级结构：【由8条链构成】 A链：
AALKDQLIHNLLKEEHVPQNKITVVGVGAVGMACAISILMKDLADELALVDVMEDK LKGEMMDLQHGSLFLRTPKIVSGKDYSVTANSKLVIITAGARQQEGESRLNLVQRN VNIFKFIIPNVVKYSPHCKLLVVSNPVDILTYVAWKISGFPKNRVIGSGCNLDSARFR YLMGERLGVHALSCHGWILGEHGDSSVPVWSGMNVAGVSLKTLHPELGTDADK EQWKQVHKQVVDSAYEVIKLKGYTTWAIGLSVADLAESIMKNLRRVHPISTMLKGL YGIKEDVFLSVPCVLGQNGISDVVKVTLTSEEEAHLKKSADTLWGIQKELQF
乳酸脱氢酶 LDH.
兔子肌肉细胞乳酸脱氢酶一级结构：【由8条链构成】 C链：
AALKDQLIHNLLKEEHVPQNKITVVGVGAVGMACAISILMKDLADELALVDVMEDK LKGEMMDLQHGSLFLRTPKIVSGKDYSVTANSKLVIITAGARQQEGESRLNLVQRN VNIFKFIIPNVVKYSPHCKLLVVSNPVDILTYVAWKISGFPKNRVIGSGCNLDSARFR YLMGERLGVHALSCHGWILGEHGDSSVPVWSGMNVAGVSLKTHPELGTDADKE QWKQVHKQVVDSAYEVIKLKGYTTWAIGLSVADLAESIMKNLRRVHPISTMLKGLY GIKEDVFLSVPCVLGQNGISDVVKVTLTSEEEAHLKKSADTLWGIQKELQFF
乳酸脱氢酶同工酶正常值范围
乳酸脱氢酶同工酶正常值范围1. 什么是乳酸脱氢酶同工酶？说到乳酸脱氢酶同工酶，很多人可能一头雾水，脑海中闪现出一堆化学符号和复杂的公式。
其实，这个名字听起来挺高大上的东西，简单来说，它就是我们身体里一种酶，主要负责帮助把乳酸转化为能量。
你知道的，乳酸就是我们在剧烈运动后，肌肉发酸的那位“幕后黑手”。
想象一下，当你在健身房挥汗如雨，最后的那一组力量训练仿佛是在和你进行一场角力，肌肉发出“呐喊”，那其实就是乳酸在作怪。
1.1. 为啥要关注它的正常值？那么，大家可能会问，乳酸脱氢酶同工酶的正常值到底有啥用呢？这就要说到我们的身体状况了。
正常值就像是一个健康的“标准尺”，当我们去做检查时，如果这个值超出了范围，可能就意味着身体在发出一些小警报，提醒我们要多加注意。
毕竟，身体可不是开玩笑的，有些“暗流涌动”可不能忽视哦。
1.2. 乳酸脱氢酶同工酶的正常值范围通常情况下，乳酸脱氢酶同工酶的正常值在0到250单位每升之间，这个范围可以说是比较宽泛的。
不过，这个值也并不是一成不变的。
不同的人、不同的情况，甚至不同的检测方法都会影响结果。
所以，大家在听到自己的检测结果时，千万别慌，最好咨询医生，看看具体情况。
2. 乳酸脱氢酶同工酶异常的原因2.1. 你可能在想，为什么会有异常呢？嗯，这个问题问得好！乳酸脱氢酶同工酶的值异常，可能是由于多种原因造成的。
首先，最常见的就是身体的某些组织受到损伤，比如心脏病、肝病、甚至是肌肉的损伤。
当这些器官或组织受损时，乳酸脱氢酶就会被释放到血液中，从而导致检测结果偏高。
所以，别以为只是“轻伤小痛”，可别低估了这些小问题的影响。
2.2. 还有其他因素吗？当然有！除了器官损伤，药物、感染和代谢问题也可能导致乳酸脱氢酶同工酶的值升高。
比如，一些药物可能会干扰酶的正常功能，或者某些感染会导致身体过度反应，也会让这些酶的水平飙升。
想象一下，你身体就像一个庞大的机器，任何一个小零件出现问题，整体运作都会受到影响。
乳酸脱氢酶检测意义
乳酸脱氢酶检测意义1.引言1.1 概述乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase，简称LDH）是一种重要的酶类蛋白质，在细胞内广泛存在，并参与多种生物化学反应。
LDH主要在细胞质和线粒体中发挥作用，参与葡萄糖代谢过程中乳酸的生成和氧化。
乳酸脱氢酶检测是临床常用的一种生化指标，通过检测体内乳酸脱氢酶活性的改变，我们可以了解到人体细胞和组织的代谢状态以及某些疾病的情况。
乳酸脱氢酶检测在临床上应用广泛，特别是在心肌梗死、肝脏疾病和恶性肿瘤等疾病的早期诊断和治疗过程中起到了重要的作用。
乳酸脱氢酶活性的改变可以作为判断心肌梗死程度的重要指标之一，其升高与心肌梗死相关酶的释放密切相关。
此外，肝脏疾病也是乳酸脱氢酶活性异常的常见原因之一，乳酸脱氢酶检测可以帮助早期发现肝功能异常，并进行治疗。
此外，某些恶性肿瘤患者体内乳酸脱氢酶活性也会显著升高，因此乳酸脱氢酶检测也可作为恶性肿瘤的辅助诊断指标。
总之，乳酸脱氢酶检测在临床诊断和治疗中具有重要的意义。
通过监测乳酸脱氢酶活性的变化，我们可以及早发现和诊断一些疾病，提高治疗效果，降低患者的风险。
未来，随着科学技术的进步和研究的不断深入，乳酸脱氢酶检测在临床应用中的价值还将不断被发掘和扩大。
1.2文章结构文章结构部分的内容可以从以下角度进行撰写：文章结构的设计是为了使得读者能够清晰地理解整篇文章的内容，同时也是为了保证文章的逻辑性和连贯性。
本篇文章的结构包括引言、正文和结论三个部分。
引言部分是整篇文章的开端，主要介绍了乳酸脱氢酶检测的背景和意义，引起读者的兴趣，使其了解为什么乳酸脱氢酶检测是一个重要的话题。
在引言的最后，也可以提出一些问题或者预告一下后续的内容，引导读者进入正文部分。
正文部分是本文的核心部分，展开了乳酸脱氢酶的作用和乳酸脱氢酶检测的意义。
在2.1节中，可以详细介绍乳酸脱氢酶的作用机制和在生物体内的分布情况，以及其对于乳酸代谢和能量供应的重要性。
乳酸脱氢酶
乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。
乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。
乳酸脱氢酶是能催化丙酮酸生成乳酸的酶，几乎存在于所有组织中。
同工酶有六种种形式，即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)、LDH-5(M4)及LDH-C4，可用电泳方法将其分离。
LDH同功酶的分布有明显的组织特异性，所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病。
正常人血清中LDH2，〉LDH1。
如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
基本信息英文名称: LDH(lactate dehydrogenase)序列信息:1 gsgcnldsar frylmg长度:16 aa{物种来源:Homo sapiens (human)}正常范围:血清135.0~215.0U/L;脑脊液含量为血清的1/10。
乳酸脱氢酶A简介乳酸脱氢酶(LDH)分子量为130~140KDa，由两种亚单位组成:H(表示heart)和M(表示muscle)。
它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即:LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)。
LDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化(为逆反应)。
LDH是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。
由于LDH几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LDH的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。
在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。
由于半寿期长(10~163小时)，多用于回顾性诊断，如对入院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。
LDH在组织中的分布特点是心、肾以LDH1为主，LDH2次之;肺以LDH3.LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主，LDH4次之。
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临床意义：
(1)乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床 症状结合才能做出准确判断。 (2)LDH1和 LDH2升高，且LDH1/LDH2>1见于：急性心 肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞 贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。急性 肾皮质坏死及各种血管内外溶血症(若无 LDH1升高，可排除溶血性贫血)。 (3
LDH4＞LDH5。
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相关检查： 红细胞乳酸脱氢酶、泪液乳酸脱氢酶、精 液乳酸脱氢酶-X、脑脊液乳酸脱氢酶、血 清乳酸脱氢酶、血清谷草转氨酶。
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相关症状： 血清中高水平的谷草转氨酶(AST)、转氨 酶增高、肝功检查胆红素及转氨酶常增高、 循环衰竭、转氨酶异常增高。
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相关疾病：
老年人原发性肝癌、肝炎后综合征、肝炎 双重感染、原发性肝癌、转移性肝癌、心 肌梗死、急性心肌梗死、小儿良性先天性 肌弛缓综合征、缺血性肝炎、妊娠合并病 毒性肝炎。
谢谢！
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临床意义：
)LDH5升高：骨骼肌炎症、损伤及退化、 肝损伤(肝硬变、肝炎、肝过度充血)、癌。 (4)单纯LDH1升高：细菌性细胞瘤(如，畸 胎瘤、睾丸细胞瘤及卵巢坏死性细胞瘤)。 (5)总LDH升高而同工酶谱正常见于：心脏 病、肝病、骨骼肌病、瘤及其他功能性失 调症。对部分癌症患者LDH值越高，预
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乳酸脱氢酶
乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶就是一种糖酵解酶、乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞得胞质内,其中以肾脏含量较高、乳酸脱氢酶就是能催化丙酮酸生成乳酸得酶,几乎存在于所有组织中、同工酶有六种种形式,即LDH-1(Ｈ４)、LDH-2(H3M)、LDＨ—3(H2M2)、LDＨ—４(HM３)、ＬＤH—５(M4)及ＬDH－C4,可用电泳方法将其分离。
LDH同功酶得分布有明显得组织特异性,所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病。
正常人血清中LDH2,>LＤH1。
如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2,利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
基本信息英文名称: LDH(lactatｅdｅhｙｄｒogenasｅ)序列信息:1 gsgｃnldsar frylmg长度:1６aａ｛物种来源:Hｏmo sapiｅns (ｈｕｍan)}正常范围:血清１3５.０～２15.0U／L;脑脊液含量为血清得1/10。
乳酸脱氢酶Ａ简介乳酸脱氢酶(ＬDH)分子量为1３0~140KＤa,由两种亚单位组成:H(表示hｅａrt)与M(表示muscle)。
它们按不同得形式排列组合形成含４个亚基得5种同工酶,即:LDH１(H4)、ＬＤＨ２(H3M１)、LＤH3(H２M２)、LDＨ4(HＭ３)、LDＨ５(M4)、ＬDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应,在碱性条件下促进lａctic ａcid向pyru ｖiｃaｃiｄ方向得反应,而在中性条件下促进ｐyrｕvic acid向lactic ａcid得转化(为逆反应)。
LDＨ就是参与糖无氧酵解与糖异生得重要酶。
由于LDH几乎存在于所有体细胞中,而且在人体组织中得活性普遍很高,所以血清中ＬDH得增高对任何单一组织或器官都就是非特异得。
在AMＩ时升高迟、达峰晚,故对早期诊断价值不大。
由于半寿期长(1０～1６3小时),多用于回顾性诊断,如对入院较晚得AMＩ病人、亚急性MＩ得诊断与病情监测。
LDＨ在组织中得分布特点就是心、肾以ＬDH1为主,ＬＤH２次之;肺以LDH3、ＬDＨ4为主;骨骼肌以ＬDＨ５为主;肝以LDH5为主,ＬDH４次之、血清中LＤH含量得顺序就是LDH2〉ＬDＨ1>ＬDH3〉ＬDH4>ＬDＨ5.正常参考值人组织中得乳酸脱氢酶(LDH)用电泳法可以分离出５种同工酶区带,根据其电泳迁移率得快慢,依次命名为LDH1,ＬDH２,ＬＤH3,LDH4,ＬDＨ5。
16生物化学实验醋酸纤维薄膜电泳法分离血清乳酸脱氢酶同工酶
分类 LDH 1 亚基组成 H H H H(H 4 ) LDH 2 H H H M(H 3 M ) LDH 3 H H M M(H 2 M 2 ) LDH 4 H M M M(HM 3 ) LDH 6M M M M(M 4 )醋酸纤维薄膜电泳法分别血清乳酸脱氢酶同工酶【目的】1 ． 把握电泳法分别血清乳酸脱氢酶同工酶的原理与技术。
2 ． 生疏测定血清乳酸脱氢酶同工酶的临床意义。
【原理】体内 LDH 同工酶均由四个亚基组成。
亚基分二种，即 “ H ” 亚基〔多分布于心肌〕与 “ M ” 亚基〔多分布于肌肉〕。
依据亚基不同， LDH 同工酶分为以下五种〔表 3-8 〕。
表 3-8 LDH 同工酶的分类与组成由于 LDH 同工酶的亚基组成不同，在 pH8.6 巴比妥缓冲液中所带电荷不同，通过醋酸纤维薄膜电泳可以将血清样品中的各种 LDH 同工酶彼此分开。
以乳酸钠〔钾〕为基质，在有氧化型辅酶 Ⅰ 存在时， LDH 可是乳酸脱氢生成丙酮酸、使 NAD + 复原为 NADH+H + ， NADH+H + 又将氢传递给吩嗪二甲酯硫酸盐〔 PMS 〕， PMS 再将氢传递给氯化硝基四氮唑蓝〔 NBT) ，使其复原为紫蓝色化合物，因此有 LDH 活性的区带即着紫色，生成颜色深浅与 LDH 活性成正比。
其反响如下：将电泳后的 醋酸纤维薄膜与含有底物乳酸和显色剂的染色液一起保温，便可显示出血清 LDH 同工酶的谱带〔图 3-8 〕。
将各谱带洗脱进展比色分析，即可求得各同功酶的相对百分比。
图 3-8 LDH 同工酶电泳图谱【器材】1．电泳仪2．电泳槽〔用二层滤纸或纱布搭桥〕3．恒温水浴4．分光光度计5．点样器6．白瓷盘7．玻璃板8．镊子【试剂】1． pH8.6 巴比妥电泳缓冲液〔离子强度 0.05 〕巴比妥钠 20.6g ，巴比妥 3.68g ，蒸馏水加至 2 000ml 。
2． pH7.5 磷酸盐缓冲液〔 0.1M 〕磷酸二氢钾 2.16g ，磷酸二氢钠 30.13g ，蒸馏水加至 1 000ml 。
连续监测法测定乳酸脱氢酶（LD）总活性的原理和意义
连续监测法测定乳酸脱氢酶（LD）总活性的原理和意义
乳酸脱氢酶是一种含锌的、参与糖无氧酵解及糖异生的重要酶，能可逆地催化乳酸和丙酮酸之间的氧化还原反应，在人及动物组织中广泛存在。
人体以心、肾、骨骼肌含量最丰富，其次为肝、脾、胰及肺组织含量亦较多。
1.原理
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化生成丙酮酸，同时使氧化型辅酶I （NAD+）还原为还原型辅酶I（NADH），引起340nm处吸光度的增加，吸光度的增加速率与样品中LD活性成正比。
2.生理变异
血清LD高低和性别关系不大，婴儿酶活性可达成年人两倍，儿童和少年活性比成年人高l0％～l5％。
LD是由两种不同的亚基（M、H）构成的四聚体，形成5种同工酶，即LDl（H4）、LD2（H3M）、LD3（H2M2）、LD4（H3M）、LD5（M4）。
这五种同工酶大致可分三类：①以LD1为主，主要在心肌，可占总酶的50％，也存在于红细胞内；②以LD5为主，存在于横纹肌，肝中也有；③LD3为主，存在于肝、脾。
血清LD同工酶目前常用电泳法测定，由于具体方法差异，各学者报告的结果出入较大，但在成年人存在着如下规律：LD2>LD1>LD3>LD4>LD5，值得注意的是有学者报告，部分正常儿童血中LDl可大于LD2.
3.参考值：血清LD：109～245U／L（成人）。
4.临床意义
血清LD活性增高主要见于心肌梗死、肝病、肺梗死、恶性肿瘤、白血病、恶性淋巴瘤等的辅助诊断。
同时，某些肿瘤转移后所致的胸、腹水中LD活性往往也升高。
新生儿乳酸脱氢酶同功酶测定及其临床意义
新生儿乳酸脱氢酶同功酶测定及其临床意义石海霞;张春丽;等【期刊名称】《武警医学院学报》【年(卷),期】2000(009)002【摘要】目的：测定新生儿末梢血乳酸脱氢酶同功酶活性。
并探讨其临床意义。
方法：采足跟血0.1ml，应用琼脂糖凝胶电泳法测定LDH1-5，并对其与新生儿日龄、孕出生体重、Apgar评分、窒息和预后关系进行分析。
结果：随着日龄的增加，LDH1增高，LDH5下降，过期产、早评分、窒息和预后关系进行分析。
结果：随着日龄的增加，LDH1增高，LDH5下降，过期产、早产、巨大儿、低体重儿与正常儿相比均出现了LDH5增高，LDH1降低，LDH5/LDH1比值增大的缺氧表现，LDH1、LDH5和LDH5/LDH1比值的改变与新生儿的缺氧状态、程度、预后有密切关系。
结论：LDH1改变能较灵敏的反映新生儿的缺氧情况，能帮助判断预后和指导治疗，可成为新生儿监护的重要指标。
【总页数】3页(P91-93)【作者】石海霞;张春丽;等【作者单位】武警内蒙古总队医院妇儿科，呼和浩特010031;内蒙古妇幼保健医院【正文语种】中文【中图分类】R722.12【相关文献】1.琼脂糖测定血清乳酸脱氢酶同功酶及拉萨地区健康人血清乳酸脱氢酶同功酶调查[J], 朱素琼2.颈内动脉分支闭塞患者乳酸脱氢酶及同功酶测定的临床意义 [J], 石磊;王伟;李英;王一沙;阳虹;杜岩3.重症急性一氧化碳中毒患者血清乳酸脱氢酶及其同功酶的测定及意义 [J], 张惠玲4.60例新生儿患者血清磷酸肌酸激酶同功酶测定的临床意义 [J], 周鸿烈;徐文妹5.围产新生儿末梢血乳酸脱氢酶同功酶测定及其临床意义 [J], 王志芬;郝玲妹;杜杰;马漫然;刘凡;车秀红;方幼萍;娜琪;王明中因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。