绪论 生物化学简明教程
生化简明教程整理
生物化学简明教程第一章绪论1.生物化学顾名思义是研究生物体的化学，是研究生物体分子组成及变化规律的基础学科。
其研究范畴主要包括:①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能；②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制；③生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。
2.在蛋白质的结构领域，最值得珍视的是F.Sanger对胰岛素氨基酸顺序的测定结果。
F.Sanger 设计了一个巧妙的实验，用2，4—二硝基甲苯（DNFB）标记蛋白质N端的氨基酸，该蛋白质经水解生成黄色的DNP—氨基酸和游离氨基酸，可以利用纸层析加以分离。
终于在1953年，准确描述出含有51个氨基酸的胰岛素的一级结构。
3.蛋白质组:基因组所表达出的全部蛋白质。
4.蛋白质组学:对基因组所表达出的全部蛋白质进行分析建立的新技术体系。
5.常量元素（含量＞0.01%）:如C、H、O、N、P、S 6种主要元素约占机体的97.3%,Ca、K、Na、Cl、Mg在机体也占有较大的比例，这些元素被称为常见元素。
6.微量元素（含量＜0.01%）:如V、Ni、B、Sn、Si等及Fe、I、Zn、Mn、Co、Mo、Cu、Se 、Cr、F 10种元素为人体不可缺少的必需微量元素7.生物分子均是含碳的有机化合物。
生物在长期进化过程中之所以选择碳作为主要的生命元素，是由于碳原子具有特殊的成键性质。
碳原子最外层的4个电子可使碳形成4个共价键。
生物分子之所以复杂多变，种类繁多，正是由于碳骨架的复杂多变决定的。
8.因为功能基团都是极性基团而具有亲水性。
（功能基团如:氨基、羟基、羰基、羧基、基、磷酸基等）9.生物大分子组成的共同规律:生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
如:构成蛋白质的构件分子是20种基本氨基酸，氨基酸之间通过肽键相连，肽链具有方向性（N端→C端），蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；构成核酸的构件分子是核苷酸，核苷酸通过3',5'—磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性（5'→3'），核酸的主链骨架呈“磷酸—核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件分子是甘油、脂肪酸和一些其他取代基；构成多糖的构件分子是单糖，单糖间通过糖苷键相连。
生物化学简明教程高等教育出版社答案1-4
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（）、羧基（—COOH）、巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C端）,蛋白质主链骨架呈―肽单位‖重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈―磷酸-核糖（或脱氧核糖）‖重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
生物化学简明教程
1930~40年，Kossel & Levene等确定核酸的的组分：
核酸
脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid，DNA） 核糖核酸（ribonucleic acid，RNA）
“四核苷酸假说”：核酸由四种核苷酸组成的单体 构成的，缺乏结构方面的多样性。
20世纪40年代末，Avery 的“肺炎双球菌转化”实验， 噬菌体侵染细菌的实验证明DNA是有机体的遗传物质：
（二）DNA的双螺旋结构
1953年，Watson 和Crick 提出。
1. 双螺旋结构的主要依据
（1）Wilkins和Franklin发现不同来源的DNA纤维具有相似的 X射线衍射图谱。 （2）Chargaff发现DNA中A与T、C与G的数目相等。后Pauling 和Corey发现A与T生成2个氢键、C与G生成3个氢键。
波长 /nm
光吸收
（三）核酸结构的稳定性
1.碱基对间的氢键；2.碱基堆积力；3.环境中的正离子。
（四）核酸的的变性 ：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，
形成单链无规线团状，只涉及次级键的
破坏。(与降解比较)(变性DNA特征) DNA变性是个突变过
A /260nm
Tm
Tm
程，类似结晶的熔解。 将紫外吸收的增加量
C-DNA：44~46%相对湿度，螺距3.09nm，每转螺旋9.33个碱 基对，碱基对倾斜6°。可能是特定条件下B-DNA和A-DNA 的转化中间物。 D-DNA：60%相对湿度，DNA中A、T序列交替的区域。每个 螺旋含8个bp，螺距2.43nm，碱基平面倾斜16°。
（三）DNA的三级结构
线形分子、双链环状(dcDNA)→超螺旋、
DNA
温育
生物化学简明教程讲义-电子稿
第一章蛋白质化学（12学时）【基本要求】:1.掌握蛋白质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。
2.掌握蛋白质的一二三四级结构以及稳定其结构的重要作用力。
3.掌握蛋白质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜色反应）。
【内容提要与学时分配】1．蛋白质的生物学功能（1） 2．蛋白质的元素组成与分子组成（2）3．蛋白质的分子结构（4） 4．蛋白质结构与功能的关系（2）5．蛋白质的理化性质（2）6．蛋白质的分类与分离纯化简介（1）第一节蛋白质通论一、蛋白质的生物学意义（160）蛋白质是生命的体现者——恩格斯语。
Protein —“第一重要的”，“最原初的”。
概括起来，蛋白质主要有以下功能：1.催化功能(Enzyme)2.调节功能3. 运动功能4. 运输和跨膜转运功能5. 保护和防御功能6. 信息传递与识别功能7. 贮存功能8. 结构功能二、蛋白质的分类（158）（一）按分子形状分类 1.球状蛋白 2.纤维状蛋白（二）按分子组成分类简单蛋白：清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。
缀合蛋白：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。
三、蛋白质的元素组成与分子量（157）1.元素组成蛋白质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。
其中氮的含量较为恒定，而且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。
如常用的凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白氮×6.25（即100/16）。
2.蛋白质的分子量蛋白质的分子量变化范围很大，从6000到100万或更大。
四、蛋白质的水解（123）蛋白质的水解主要有三种方法：1.酸水解2.碱水解3.酶水解第二节氨基酸( amino acid)一、氨基酸的结构与分类（124）（一）基本氨基酸组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋白质氨基酸。
基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。
生物化学简明教程第四版课后答案_张丽萍
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（-NH2）、羟基（-OH）、羰基（）、羧基（-COOH）、巯基（-SH）、磷酸基（-PO4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C端）,蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖（或脱氧核糖）"重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学简明教程(第4版)
教材目录
（注：目录排版顺序为从左列至右列 ）
教学资源
《生物化学简明教程（第4版）》配套建设有“生物化学简明教程（第4版）”数字课程 。
教材特色
1、教材传承原版教材简明和重点突出的特色，保持教材的基本框架不变。 2、该教材注重反映学科进展，引进生物化学的新概念和新知识。增加一些新内容。 3、为给反映该学科的进展留出空间，对教材部分内容进行适当整合。 4、为了提高学生自主学习的能力，新增了绪论、本章小结、中英文索引、文献导读。 5、书后配学习卡 。
2012年11月21日，该教材入选第一批“十二五”普通高等教育本科国家级规划教材书目 。
2013年5月17日，该教材由高等教育出版社出版 。
内容简介
《生物化学简明教程（第4版）》分为16个章节，主要包括绪论、蛋白质、核酸、糖类、脂质和生物膜、酶、 维生素和辅酶、新陈代谢总论与生物氧化、糖代谢、脂质代谢、蛋白质的降解和氨基酸代谢、核苷酸代谢、DNA 生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、物质代谢的调节控制等内容 。
作者简介
张丽萍：女，东北师范大学学校教学督学组副组长 。
杨建雄：男，陕西师范大学生命科学学院教授，主要从事中药活性成分的分离和功能评价等应用生物化学方 面的研究工作 。论、蛋白质、核酸、糖类、脂质和生物膜、酶、维生素和辅酶、新陈代谢 总论与生物氧化、糖代谢、脂质代谢、蛋白质的降解和氨基酸代谢、核苷酸代谢、DNA生物合成、RNA的生物合成、 蛋白质的生物合成、物质代谢的调节控制等内容 。
生物化学简明教程(第5版)
2015年高等教育出版社出版的图书
01 成书过程
03 教学资源 05 作者简介
Hale Waihona Puke 目录02 内容简介 04 教材特色
《生物化学简明教程（第5版）》是由张丽萍、杨建雄主编，2015年由高等教育出版社出版的“十二五”普 通高等教育本科国家级规划教材，该教材可供高等院校生命科学类专业本科生作为教材使用，也可供中学生物学 教师和科技工作者参考。
教学资源
《生物化学简明教程（第5版）》开通了Abook数字课程，该数字课程包括4个部分：1、“知识扩展”，共 215条，约41万字，介绍纸质教材未能详述的一些专业知识及其应用状况，一些重要的研究方法和学科的一些新 进展。2、“科学史话”，约22万字，介绍了180多位科学家的生平和学术成就。3、“习题解析与自测”，包括 填空、判断、选择、名词解释、简答题、分析和计算题等题型，约12万字。4、“教学课件”，主要依据纸质教 材制作。
全书共分16章，围绕生物化学的基本原理和概念，重点阐述了蛋白质、核酸、糖类、脂质、酶、维生素的结 构和功能，新陈代谢及生物氧化的基本规律，糖类、脂质、核苷酸、氨基酸的分解与合成代谢及物质代谢的调节 控制，DNA、RNA、蛋白质的生物合成及遗传信息传递的调控机制。
成书过程
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工作人员
根据教学改革和教学条件的发展变化，组织了《生物化学简明教程（第5版）》修订，主要包括：1、纸质教 材传承简明和重点突出的特色，保持教材的基本框架不变。根据学科的最新进展，更新了部分内容。2、为使该教 材重点更加突出，将资料性质的表格和部分难度较大的内容转移到配套数字课程，纸质教材进一步凝练语言。3、 第5版制作了配套数字课程，读者可用该教材提供的路径在线学习，用以满足教学需求和提高学习效率。
生物化学简明教程讲义电子稿
⽣物化学简明教程讲义电⼦稿第⼀章蛋⽩质化学（12学时）【基本要求】:1.掌握蛋⽩质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。
2.掌握蛋⽩质的⼀⼆三四级结构以及稳定其结构的重要作⽤⼒。
3.掌握蛋⽩质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜⾊反应）。
【内容提要与学时分配】1．蛋⽩质的⽣物学功能（1） 2．蛋⽩质的元素组成与分⼦组成（2）3．蛋⽩质的分⼦结构（4） 4．蛋⽩质结构与功能的关系（2）5．蛋⽩质的理化性质（2）6．蛋⽩质的分类与分离纯化简介（1）第⼀节蛋⽩质通论⼀、蛋⽩质的⽣物学意义（160）蛋⽩质是⽣命的体现者——恩格斯语。
Protein —“第⼀重要的”，“最原初的”。
概括起来，蛋⽩质主要有以下功能：1.催化功能(Enzyme)2.调节功能3. 运动功能4. 运输和跨膜转运功能5. 保护和防御功能6. 信息传递与识别功能7. 贮存功能8. 结构功能⼆、蛋⽩质的分类（158）（⼀）按分⼦形状分类 1.球状蛋⽩ 2.纤维状蛋⽩（⼆）按分⼦组成分类简单蛋⽩：清蛋⽩、球蛋⽩、组蛋⽩、精蛋⽩、⾕蛋⽩、醇溶蛋⽩和硬蛋⽩。
缀合蛋⽩：核蛋⽩、脂蛋⽩、糖蛋⽩、磷蛋⽩、⾎红素蛋⽩、黄素蛋⽩和⾦属蛋⽩。
三、蛋⽩质的元素组成与分⼦量（157）1.元素组成蛋⽩质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。
其中氮的含量较为恒定，⽽且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋⽩质含量。
如常⽤的凯⽒定氮法：蛋⽩质含量＝蛋⽩氮×6.25（即100/16）。
2.蛋⽩质的分⼦量蛋⽩质的分⼦量变化范围很⼤，从6000到100万或更⼤。
四、蛋⽩质的⽔解（123）蛋⽩质的⽔解主要有三种⽅法：1.酸⽔解2.碱⽔解3.酶⽔解第⼆节氨基酸( amino acid)⼀、氨基酸的结构与分类（124）（⼀）基本氨基酸组成蛋⽩质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋⽩质氨基酸。
基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。
生物化学简明教程(第四版)
生物化学1.绪论1.1生物化学的研究内容1、生物化学：是指用化学的理论和方法从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化的规律的科学。
(重点)2、研究范畴主要是：a、生物体的化学组成，生物分子的结构，性质及功能。
b.生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制。
c.生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。
1．2生物化学发展简史1．2．1蛋白质的研究历程1．2．2核酸的研究历程1．3生物化学的知识框架和学习方法1．3．1生命物质主要元素组成的规律1．3．2生物大分子组成的共同规律1．3．3物质代谢与能量代谢的规律性1．3．4生物界遗传信息传递的统一性2．蛋白质（重点）蛋白质的主要元素组成：C、H、O、N、S及P（主要元素）Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se（微量元素）不同蛋白质的氮含量很相近的，平均含量为16%，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量=（总含氮量—无机含氮量）*6。
252．1蛋白质的分类（重点）2．1．1根据分子形状分类1、球状蛋白质2、纤维状蛋白质3、膜蛋白质2．1．2根据分子组成分类1、简单蛋白质（仅由肽链组成，不包含其他辅助成分的蛋白质称简单蛋白质。
）如：清蛋白2、结合蛋白质（又称缀合蛋白质。
由简单蛋白质和辅助成份组成，其辅助成分通常称为辅基/辅助因子）2．1．3根据功能分类酶调节蛋白贮藏蛋白质转运蛋白质运动蛋白防御蛋白和毒蛋白受体蛋白支架蛋白结构蛋白异常蛋白2．2蛋白质的组成单位—氨基酸1、蛋白质的水解产物为氨基酸，说明氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
2、氨基酸是指分子中既有氨基又有羧基的化合物。
3、生物体用于合成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外（不是氨基酸，而是亚氨基酸），其余19种都是氨基位于α—碳原子上的α—氨基酸。
2．2．1氨基酸的结构通式（重点）1、结构通式：从结构上看：除甘氨酸外，所有α—氨基酸分子中的α—碳原子都为不对称的碳原子。
绪论-全国高中生物竞赛之《生物化学简明教程》名师精讲课件
1/16.绪论
二.生物化学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 4.分子的或综合生物化学发展时期（1950 年以后）。由于各种现代化
技术和设备，生物化学进入了分子的或综合生物化学发展时期。同时，开 始应用生物化学方法改变遗传性，创立了遗传工程学。
1/16.绪论
三.生物化学的知识框架和学习方法
1.生命物质主要元素组成的规律。 2.生命大分子组成的共同规律。 3.物质代谢和能量代谢的规律。
（1）新陈代谢的化学反应类型 （2）柠檬酸循环是新陈代谢的共同途径 （3）生物体内的合成代谢也有共同的规律性 （4）ATP是所有生物体内能量的共同载体
4.生物界遗传信息传递的规律。
生物化学旨在从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维 等复杂学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 1.生物化学发生前时期。它是生物化学发生前的准备时期。 2.描述的或有机生物化学发展时期（1770—1903）。这个时期的生
物化学更多地依附于有机化学，大量工作是围绕着生命的存在方式—— “蛋白体”进行的。
1/16.绪论
二.生物化学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 3.动态的或生理生物化学发展时期（1903—1950）。19 世纪中叶，
巴甫洛夫消化生理学比较完整地建立起来了。开始探索生理功能的化学过 程，从而派生出了生理生物化学。
主要成就有： （1）分离制备出多种结晶酶，酶促动力学发展起来了。 （2）细胞氧化受到了广泛的注意，从而基本上阐明了细胞氧化的全过程。 （3）有关维生素分离、制备、生理功能的研究有了良好的开端。 （4）对酵解、发酵过程作了大量探索工作，提出了发酵途径的完整的化学概念 。生理生物化学得到了全面的、深入的发展。
生物化学简明教程
生物化学简明教程生物化学简明教程1. 介绍•生物化学是研究生物体内化学物质和化学反应的科学学科。
2. 生物大分子•生物体内主要有四种生物大分子：蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质。
蛋白质•蛋白质是由氨基酸组成的长链聚合物，具有多种功能。
•结构：由20种不同氨基酸组成，通过肽键连接形成多肽链。
•功能：参与细胞结构的构建、酶催化、携带物质运输等。
核酸•核酸是遗传信息的携带者。
•分类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
•结构：由核苷酸组成，核苷酸由糖、磷酸和碱基组成。
•功能：DNA储存遗传信息，RNA参与蛋白质的合成。
碳水化合物•碳水化合物是生物体内的主要能源来源。
•分类：单糖、双糖和多糖。
•结构：由碳、氢、氧组成。
•功能：提供能量、结构支持、信号传导等。
脂质•脂质是不溶于水的大分子有机化合物。
•分类：脂肪、磷脂、固醇等。
•结构：由甘油与脂肪酸组成。
•功能：储能、细胞膜构成、信号传导等。
3. 代谢途径•代谢途径是生物体内针对物质进行转化和利用的过程。
糖代谢•包括糖的降解（糖酵解和无氧呼吸）和合成（糖异生）。
脂代谢•包括脂肪的降解（脂肪酸β氧化）和合成（脂肪酸合成）。
氨基酸代谢•包括氨基酸的降解（蛋白质分解）和合成（蛋白质合成）。
核酸代谢•包括核酸的降解和合成。
4. 酶和酶促反应•酶是加速生物体内化学反应的蛋白质。
•酶促反应遵循酶底物复合物、过渡态、产物释放等步骤。
5. 重要的生物化学反应•包括光合作用、呼吸作用、糖酵解等。
6. 分子生物学技术在生物化学中的应用•分子生物学技术对于研究生物化学领域的进展起到了重要作用。
PCR技术•可在体外扩增DNA片段，用于基因克隆和基因组分析。
基因工程技术•包括基因表达、基因敲除、基因突变等。
蛋白质纯化技术•用于分离蛋白质并研究其功能。
7. 结语•生物化学是研究生物体内化学物质和反应的重要学科，对于理解生命的本质及其应用具有重要意义。
以上是对”生物化学简明”的整理教程，希望对你有所帮助！。
《生物化学简明教程》第四版 目录
1 绪论 (1)1.1 生物化学的研究内容 (2)1.2 生物化学发展简史 (3)1.2.1 蛋白质的研究历程 (3)1.2.2 核酸的研究历程 (4)1.3 生物化学的知识框架和学习方法 (9)1.3.1 生命物质主要元素组成的规律 (10)1.3.2 生物大分子组成的共同规律 (11)1.3.3 物质代谢和能量代谢的规律性 (11)1.3.4 生物界遗传信息传递的统一性 (13)2 蛋白质 (16)2.1 蛋白质的分类 (17)2.1.1 根据分子形状分类 (17)2.1.2 根据分子组成分类 (18)2.1.3 根据功能分类 (19)2.2 蛋白质的组成单位——氨基酸 (20)2.2.1 氨基酸的结构通式 (21)2.2.2 氨基酸的分类 (21)2.2.3 氨基酸的理化性质 (25)2.3 肽 (30)2.3.1 肽的结构 (30)2.3.2 生物活性肽的功能 (33)2.3.3 活性肽的来源 (35)2.3.4 活性肽的应用 (35)2.4 蛋白质的结构 (36)2.4.1 蛋白质的一级结构 (36)2.4.2 蛋白质的空间结构 (37)2.5 蛋白质结构与功能的关系 (46)2.5.1 蛋白质一级结构与功能的关系 (46)2.5.2.蛋白质构象与功能的关系 (48)2.6.1蛋白质的生质与分离、分析技术 (49)2.6.1 蛋白质的性质 (49)2.6.2 蛋白质的分离和分析技术 (56)2.6.3 蛋白质分子中氨基酸序列的确定 (57)3 核酸 (63)3.1 核酸的组成成分 (64)3.1.1 戊糖 (64)3.1.2 含氮碱 (65)3.1.3 核苷 (66)3.1.4 核苷酸 (67)3.2 核酸的一级结构 (70)3.3 DNA的二级结构 (72)3.3.1 双螺旋结构模型的实验依据 (72)3.3.2 DNA双螺旋结构模型的要点 (73)3.3.3 DNA二级结构的其他类型 (75)3.4 DNA的高级结构 (79)3.4.1 环状DNA的超螺旋结构 (79)3.4.2 真核生物染色体的结构 (80)3.5 DNA和基因组 (81)3.5.1 基因和基因组的概念 (81)3.5.2 病毒和细菌基因组的特点 (82)3.5.3 真核生物基因组的特点 (83)3.6 RNA的结构和功能 (85)3.6.1tRNA (85)3.6.2 RNA (87)3.6.3 mRNA和hnRNA (88)3.6.4 snRNA和snoRNA (88)3.6.5 asRNA和RNAi (89)3.6.6 非编码RNA的多样性 (89)3.7 核酸的性质 (90)3.7.1 一般理化性质 (90)3.7.2 紫外吸收性质 (91)3.7.3 核酸结构的稳定性 (92)3.7.4 核酸的变性 (92)3.7.5 核酸的复性 (93)3.7.6 核酸的分子杂交 (94)3.8 核酸的序列测定 (95)3.8.1 链终止法测序技术 (95)3.8.2 焦磷酸测序技术 (97)4 糖类 (102)4.1 单糖 (104)4.1.1 单糖的构型 (104)4.1.2 单糖的结构 (105)4.1.3 单糖的构象 (106)4.2 重要单糖及其衍生物 (107)4.3 寡糖 (109)4.4 多糖 (111)4.5 多糖代表物 (112)4.5.1 淀粉 (112)4.5.2 糖原 (112)4.5.3 纤维素 (113)4.5.4 纤维素 (114)4.5.5 琼脂 (115)4.5.6 壳多糖（几丁质） (115)4.5.7 右旋糖酐 (116)4.5.8 糖胺聚糖 (116)4.6 糖复合物 (118)4.6.1 糖蛋白与蛋白聚糖 (118)4.6.2 糖脂与脂多糖 (119)5 脂质和生物膜 (123)5.1 三酰甘油 (124)5.1.1 三酰甘油的结构 (124)5.1.2 三酰甘油的理化性质 (125)5.2 脂肪酸 (125)5.2.1 脂肪酸的种类 (125)5.2.2 天然脂肪酸的结构特点 (126)5.2.3 必需脂肪酸 (127)5.3 磷脂 (127)5.3.1 甘油磷脂 (127)5.3.2 几种重要的甘油磷脂 (128)5.4 鞘脂类 (129)5.4.1 鞘磷脂类 (129)5.4.2 脑苷脂类 (130)5.4.3 神经节苷脂 (130)5.5 类固醇 (131)胆固醇 (131)5.6 生物膜 (132)5.6.1 细胞中的膜系统 (132)5.6.2 生物膜的化学组成 (132)5.6.3 生物膜的结构 (136)6 酶 (140)6.1 酶的概念与特点 (141)6.1.1 酶的概念 (141)6.1.2 酶的特点 (141)6.2 酶的化学本质与组成 (143)6.2.1 酶的化学本质 (143)6.2.2 酶的化学组成 (143)6.2.3 酶的类型 (144)6.3 酶的命名和分类 (145)6.3.1 酶的命名 (145)6.3.2 酶的分类 (146)6.4 酶的专一性 (147)6.4.1 酶专一性的类型 (147)6.4.2 酶专一性的假说 (149)6.5 酶的作用机制 (149)6.5.1 酶的活性部位 (150)6.5.2 酶与底物复合物的形成 (152)6.5.3 酶具有高催化效率的分子机制 (152)6.5.4 酶作用机制的实例——胰凝乳蛋白酶 (156)6.6 酶促反应动力学 (159)6.6.1 酶促反应速率的概念 (159)6.6.2 底物浓度对酶促反应速率的影响 (159)6.6.3 酶促反应的动力学方程式 (160)6.7 影响酶促反应速率的因素 (163)6.7.1 抑制剂的影响作用 (163)6.7.2 温度的影响作用 (166)6.7.3 pH的影响作用 (166)6.7.4 激活剂的影响作用 (167)6.8 酶活性的调节 (168)6.8.1 酶活性的调节方式 (168)6.8.2 酶的别构调控 (168)6.8.3 可逆的共价修饰调节 (171)6.8.4 酶原的激活 (172)6.9 核酶、抗体酶与同工酶 (174)6.9.1 核酶 (174)6.9.2 抗体酶 (174)6.9.3 同工酶 (175)6.10 酶的研究方法与酶工程 (176)6.10.1 酶活力的测定方法 (176)6.10.2 酶的分离纯化 (177)6.10.3 酶工程 (178)7 维生素和辅酶 (183)7.1 脂溶性雏生素 (184)7.1.1 维生素A (184)7.1.2 维生索D (185)7.1.3 维生素E (185)7.1.4 维生素K (187)7.2 水溶性维生素 (187)7.2.1 维生素B1和硫胺素焦磷酸 (187)7.2.2 维生索B2和黄素辅酶 (188)7.2.3 泛酸和辅酶A (189)7.2.4 维生素PP和烟酰胺辅酶 (190)7.2.5 维生素B6和B6辅酶 (191)7.2.6 生物素和羧化酶辅酶 (192)7.2.7 叶酸和叶酸辅酶 (193)7.2.8 维生素院和B1z辅酶 (194)7.2.9 硫辛酸 (195)7.2.10 维生素C (195)8 新陈代谢总论与生物氧化 (200)8.1 新陈代谢总论 (202)8.1.1 新陈代谢的研究方法 (202)8.1.2 生物体内能量代谢的基本规律 (203)8.1.3 高能化合物与ATP的作用 (204)8.1.4 肌酸磷酸是高能磷酸键的贮存形式 (208)8.1.5 辅酶A的递能作用 (208)8.2 生物氧化 (209)8.2.1 生物氧化的特点 (210)8.2.2 呼吸链的组成及电子传递顺序 (210)8.2.3 氧化磷酸化作用 (216)8.2.4 胞液中NADH的跨膜运转 (221)9 糖代谢 (225)9.1 多糖和低聚糖的酶促降解 (226)9.1.1 淀粉的酶促水解 (226)9.1.2 纤维素的酶促水解 (227)9.2 糖的分解代谢 (228)9.2.1 糖酵解 (228)9.2.2 糖的有氧分解 (237)9.2.3 乙醛酸循环——三羧酸循环支路 (244)9.2.4 戊糖磷酸途径 (246)9.2.5 葡糖醛酸代谢途径 (250)9.3 糖的合成代谢 (252)9.3.1 糖原的合成 (252)9.3.2 蔗糖的合成 (253)9.3.3 淀粉的合成 (253)9.3.4 糖异生作用 (256)10 脂质代谢 (262)10.1 脂质的酶促水解 (263)10.1.1 三酰甘油的酶促水解 (263)10.1.2 磷脂的酶促水解 (264)10.1.3 胆固醇酯的酶促水解 (264)10.2 三酰甘油的分解代谢 (265)10.2.1 甘油的氧化 (265)10.2.2 脂肪酸的8一氧化作用 (265)10.2.3 脂肪酸氧化的其他途径 (269)10.2.4 酮体的生成和利用 (270)10.3 三酰甘油的合成代谢 (272)10.3.1 甘油－a－磷酸的生物合成 (272)10.3.2 脂肪酸的生物合成 (272)10.3.3 三酰甘油的合成 (277)10.4 磷脂的代谢 (279)10.5 胆固醇的代谢 (280)11 蛋白质的降解和氨基酸代谢 (285)11.1 蛋白质的酶促降解 (286)11.1.1 细胞内蛋白质的降解 (286)11.1.2 外源蛋白的酶促降解 (287)11.2 氨基酸的分解代谢 (288)11.2.1 氨基酸的脱氨基作用 (288)11.2.2 氨基酸的脱羧基作用 (293)11.2.3 氨的代谢去路 (294)11.2..4 a－酮酸的代谢去路 (300)11.3 氨基酸合成代谢 (302)11.3.1 氨基酸合成途径的类型 (302)11.3.2 氨基酸代谢与－碳单位 (305)11.3.3 氨基酸与某些重要生物活性物质的合成 (308)12 核苷酸代谢 (312)12.1 核苷酸的分解 (313)12.1.1 嘌呤核苷酸的分解 (313)12.1.2 密啶核苷酸的分解 (316)12.2 核苷酸的生物合成 (317)12.2.1 核苷酸生物合成的概况 (317)12.2.2 嗓呤核苷酸的从头合成 (318)12.2.3 嘧啶核苷酸的从头合成 (321)12.2.4 核苷三磷酸的合成 (323)12.2.5脱氧核苷酸的合成 (323)12.2.6胸苷酸的合成 (324)12.2.7核苷酸的补救合成 (324)12.3核苷酸生物合成的调节 (326)12.3.1嘌呤核苷酸生物合成的调控 (326)12.3.2嘧啶核苷酸生物合成的调控 (327)12.4核苷酸合成的抗代谢物 (327)12.4.1嘌呤类似物 (328)12.4.2嘧啶类似物 (328)12.4.3核苷类似物 (328)12.4.4谷氨酰胺和天冬氨酸类似物 (329)12.4.5叶酸类似物 (329)12.5辅酶核苷酸的生物合成 (330)12.5.1烟酰胺核苷酸的合成 (330)12.5.2黄素核苷酸的合成 (330)12.5.3辅酶A的合成 (330)13 DNA的生物合成 (333)13.1DNA复制的概况 (334)13.1.1DNA的半保留复制 (335)13.1.2DNA复制的起点和方向 (335)13.2原核生物DNA的复制 (337)13.2.1参与原核生物DNA复制的酶和蛋白质 (337)13.2.2大肠杆菌DNA复制的起始 (342)13.2.3DNA链的延伸 (343)13.2.4复制的终止 (345)13.3真核生物DNA的复制 (345)13.3.1参与真核生物DNA复制的酶和蛋白质 (345)13.3.2真核生物DNA复制的过程 (346)13.3.3真核生物DNA复制的特点 (350)13.4逆转录作用 (353)13.5DNA的损伤与修复 (354)13.5.1DNA损伤的产生 (354)13.5.2DNA损伤的修复 (355)13.6DNA重组和克隆 (357)13.6.1DNA的复制 (357)13.6.2DNA的克隆 (357)14 RNA的生物合成 (365)14.1RNA生物合成的概况 (366)14.2原核生物的转录 (367)14.2.1原核生物的RNA聚合酶 (367)14.2.2转录的起始 (369)14.2.3RNA链的延伸 (369)14.2.4转录的终止 (371)14.3真核生物的转录 (372)14.3.1真核生物的RNA聚合酶 (372)14.3.2真核生物转录的起始 (373)14.4.4真核生物转录的终止 (376)14.4原核生物和真核生物转录调控的特点 (376)14.5转录的选择性抑制 (377)14.6转录产物的加工 (377)14.6.1内含子剪接的4种类型 (377)14.6.2rRNA前体的加工 (379)14.6.3tRNA前体的加工 (380)14.6.4mRNA前体的加工 (380)14.6.5RNA编辑 (385)14.7RNA的复制 (386)14.8无模板的RNA合成 (387)15 蛋白质的生物合成 (390)15.1蛋白质合成体系 (391)15.1.1mRNA (392)15.1.2核糖体 (396)15.1.3tRNA (398)15.2蛋白质的合成过程 (399)15.2.1氨基酸的活化 (399)15.2.2活化氨基酸的转运 (399)15.2.3肽链合成的起始 (400)15.2.4肽链合成的延长 (402)15.2.5肽链合成的终止 (404)15.3蛋白质合成后的加工 (405)15.4蛋白质合成所需的能量 (406)15.5蛋白质的定向转运 (407)15.6蛋白质合成的抑制剂 (408)15.7寡肽的生物合成 (409)16 物质代谢的调节控制 (412)16.1物质代谢的相互关系 (413)16.2分子水平的调节 (414)16.2.1酶活性的调节 (415)16.2.2基因表达的调节 (418)16.3细胞水平的调节 (424)16.4多细胞整体水平的调节 (425)16.4.1激素对代谢的调节 (425)16.4.2神经代谢对代谢的调节 (429)。
生物化学简明教程第三版课程设计
生物化学简明教程第三版课程设计一、引言生物化学是现代生命科学的基础学科之一，研究生物体内的化学反应和物质代谢过程，以及这些过程对生物体结构和功能的影响。
本课程设计旨在提供一份生物化学简明教程，为学生提供一份较为系统的生物化学知识，并通过实验与案例分析，加深学生对生物化学在现实中的应用与意义的理解。
二、课程目标本课程的主要目标是：让学生掌握生物化学的基本概念、原理和实验技能，通过实验和案例分析，培养学生的科学素养和实验操作能力，增强学生的综合能力和团队合作精神。
三、课程大纲1.生物大分子的结构和功能–DNA、RNA的结构和功能–蛋白质的结构和功能–糖类的结构和功能2.代谢过程–糖代谢–脂肪代谢–蛋白质代谢–核酸代谢3.计算生物化学–pH和缓冲溶液–酶学反应动力学–氧化还原反应的热力学4.实验课程设计–蛋白质的萃取和分离–酶活性测定–DNA的提取和纯化–氨基酸的定量测定5.案例分析–酶的应用–植物次生代谢产物的生产–蛋白质的鉴定技术6.课程评价–平时成绩–作业分数–实验报告成绩–期末考试四、教学方法1.授课方式：课堂讲授、实验课、案例分析2.学生参与：课前预习、课堂提问、小组讨论、实验操作、案例分析3.实验操作：小组合作、自主设计、严格遵守安全规定、注意实验礼仪五、参考教材1.《生物化学》（第三版），高等教育出版社，张三等2.《生物化学实验指导》（第二版），高等教育出版社，李四等六、评价标准1.平时成绩：出勤率、课堂表现、预习情况2.作业分数：完成的作业数量和质量3.实验报告成绩：实验结果的准确性和叙述能力4.期末考试：知识的掌握程度和分析能力七、结语本课程设计旨在通过让学生了解生物化学的基本概念和实验技能，从而提高学生的科学素养和实验操作能力。
我们希望所有学生都能积极参与课程学习和实验操作，加深对生物化学分子的理解，掌握生物化学基础知识，最终在自己的专业领域有所所斩获。
生物化学简明教程
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目录
生物化学概述 生物膜的结构和功能 生物化学与医学的关系
生物分子的结构和性质 生物代谢的调控 生物化学实验技术简介
01
生物化学概述
生物化学的定义和研究对象
生物化学是研究生物体中化学过程的科学。 研究对象包括蛋白质、酶、核酸、糖类等。 生物化学是生物学和化学的交叉学科。 生物化学的研究有助于了解生物体的生命活动规律。
生物化学在医学领域的发展前景
疾病预防和治疗：通过对生物化学的研究，可以更好地了解疾病的发病机 制，为预防和治疗提供理论依据。
新药研发：生物化学对药物研发具有重要指导作用，可以揭示药物作用机 制，为新药的研发提供理论支持。
医学检验：生物化学在医学检验中扮演着重要角色，通过对血液、尿液等 样本的生物化学分析，可以协助医生进行疾病诊断和监测。
信号分子：细胞间信息传 递的媒介
受体：识别信号分ห้องสมุดไป่ตู้的分 子
信号转导途径：将信号传 递至细胞效应器的过程
细胞反应：对信号做出反 应并产生效应
05
生物化学与医学的 关系
生物化学在医学领域的应用
疾病诊断：通过生物化学指标，辅助医生诊断 疾病
营养与代谢性疾病防治：研究营养物质代谢和 能量平衡的调控机制，为防治肥胖、糖尿病等 代谢性疾病提供支持
基因研究：通过 分析基因表达和 突变，对人类健 康和疾病进行深 入研究。
环境监测：检测 环境中污染物的 含量，以保护环 境和人类健康。
生物化学实验技术的主要类型和方法
层析法：利用不 同物质在固定相 和流动相之间的 分配系数不同， 实现物质的分离
电泳法：利用不 同带电粒子在电 场中的迁移速度 不同，实现物质 的分离
生物化学简名教程第六版
生物化学简名教程第六版《生物化学简明教程第六版》是一本介绍生物化学的教材，它旨在帮助读者了解生物体内的化学过程和分子机制。
本文将简要介绍该教程的内容，重点涉及生物分子、代谢、遗传信息和信号传导等方面。
第一章介绍了生物化学的基本概念和研究方法。
生物化学是研究生物体内化学反应和分子结构的学科，通过分析生物分子的组成和功能，揭示生命现象的化学基础。
在研究方法方面，生物化学借鉴了物理化学和分析化学的技术，如质谱、核磁共振等。
第二章讨论了生物分子的结构和功能。
生物体内存在许多重要的生物分子，如蛋白质、核酸、糖类和脂类等。
这些分子在生物体内扮演着重要的角色，如蛋白质作为酶催化化学反应，核酸承载遗传信息，糖类提供能量，脂类构建细胞膜等。
了解这些分子的结构和功能，有助于理解生物体内的化学过程。
第三章介绍了生物体内的代谢过程。
代谢是生物体利用外源物质合成自身分子或产生能量的过程。
代谢过程包括碳水化合物、脂肪和蛋白质的分解和合成。
其中，糖酵解和三酸甘油酯合成是能量代谢的重要过程。
了解代谢过程可以帮助我们理解生物体如何利用营养物质维持生命活动。
第四章讨论了遗传信息的传递和表达。
遗传信息包括DNA和RNA的序列，通过遗传物质的复制、转录和翻译等过程进行传递和表达。
DNA复制是遗传信息传递的基础，而转录和翻译则是遗传信息表达的关键步骤。
理解遗传信息的传递和表达有助于我们认识到基因是如何决定生物体的性状和功能。
第五章介绍了信号传导和细胞通讯。
生物体内的细胞之间通过分子信号进行通讯，这些信号可以是激素、神经递质或细胞外基质分子等。
信号传导包括信号的接受、传递和响应等过程，涉及到细胞膜受体、信号转导通路和转录因子等分子的参与。
了解信号传导有助于我们理解细胞内外信息交流的机制。
《生物化学简明教程第六版》是一本系统而全面的生物化学教材，适用于生物化学、生物学、医学等专业的学生和研究者。
通过学习该教材，读者可以获得对生物化学基本概念和原理的理解，从而更好地理解生物体内的化学过程和分子机制。
绪论 生物化学简明教程
1.3 知识框架和学习方法
• 生物的种类千差万别，生命现象错综复杂，但是在分子水平上，生命的物质组成
有机小分子
• 维生素、辅酶、激素、有机酸、色素等等。 • 生物复杂多少样，但在分子水平有简单的统一性
1.3.3 物质代谢和能量代谢的规律性
• 新陈代谢是生命的特征，生物体内新陈代谢的途径错综复杂，更加复杂的是，几
乎每一个反应都有一个特定的酶催化，都伴随着能量的变化。
• 每一个代谢途径都可以随着细胞的状态变化来调控，各个途径之间的交叉调控有
赫尔曼·埃米尔·费歇尔
Hermann Emil Fischer （1852-1919） 德国化学家
1902年获得诺贝尔奖 生物化学的创始人
动态生化
得到脲酶的结晶，证明了酶的化学本 质是蛋白质。
詹姆斯·B·萨姆纳 James Batcheller Sumner
（1887-1955） 美国化学家
1946年诺贝尔化学奖
机能生化
1973年Stanley Cohen等（美）用 核酸限制性内切酶EcoR1，首次 基因重组成功
斯坦利·科恩
Stanley Cohen 美国生物化学家
1986年获得诺贝尔生理学或医学奖
时期特征：科学家对生物的研究已从整体水平逐步深入到细胞、亚细胞、分子水平。伴随实验手段、 技术的不断改进，使得对生物大分子结构及功能的研究也更加深入。
绪论 生物化学简明教程
Life is beautiful!
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机能生化
指出镰刀形红细 胞贫血是一种分 子病，并于1951 年提出蛋白质存 在二级结构。
莱纳斯·鲍林
Linus Carl Pauling （1901-1994） 美国化学家
1954年获诺贝尔化学奖 1962年获诺贝尔和平奖 量子化学和结构生物学
的先驱者之一
机能生化
1953年首次描绘了DNA双螺旋结构 模型，使人们第一次获知基因结构 的实质
有机物的C骨架的氧化分解，是物质分解代谢的中心。
(1743-1794) 法国化学家
生物氧化及 能量代谢研 究的开端
静态生化
尤斯图斯·冯·李比希
Justus von Liebig （1803－1873）
德国化学家
是农业化学的奠基 人，也是生物化学 和碳水化合物化学 的创始人之一。首 次提出新陈代谢这 个学术名词。发现 了马尿酸、氯仿。
静态生化
与Liebig 1828年在实
基，其非极性烃长链也是一种重复结构。
• 多糖的构件分子是单糖，单糖间通过糖苷键相连，
淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的 重复。
生物大分子主干链的重复性是生物大分子稳定性 的基础。
生物大分子
• 蛋白质—20种AA（氨基酸） • 核酸—5种含氮碱基（A、T、C、U、G） • 糖类—G6（葡萄糖）、F（果糖） • 脂质—FA（脂肪酸）+甘油
有机小分子
• 维生素、辅酶、激素、有机酸、色素等等。 • 生物复杂多少样，但在分子水平有简单的统一性
1.3.3 物质代谢和能量代谢的规律性
• 新陈代谢是生命的特征，生物体内新陈代谢的
途径错综复杂，更加复杂的是，几乎每一个反 应都有一个特定的酶催化，都伴随着能量的变 化。
• 每一个代谢途径都可以随着细胞的状态变化来
• 蛋白质的构件分子是20种基本氨基酸，氨基酸之
间通过肽键相连。肽链具有方向性（N端-C端）， 蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复。
• 核酸的构件分子是核苷酸，核苷酸通过3’，5’-磷
酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5’-3’)，核酸 的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复。
• 脂质的构件分子是甘油、脂肪酸和一些其他取代
机能生化
1973年Stanley Cohen等（美） 用核酸限制性内 切酶EcoR1，首 次基因重组成功
斯坦利·科恩 Stanley Cohen
1986年获得诺贝尔生 理学或医学奖
时期特美征国生：物科化学学家家对生物的研究已从整体水平
逐步深入到细胞、亚细胞、分子水平。伴随实
验手段、技术的不断改进，使得对生物大分子
1962年共获诺贝尔生理学或医 学奖
弗朗西斯·克里克 （Francis H. Crick）
詹姆斯·沃森 （James D. Watson）
机能生化
1969-1972年，在核酸限
制酶的分离与应用方面
做出突出贡献
1978年共获诺贝尔奖
沃纳·亚伯
Werner Arber 瑞士微生物学家
汉弥尔顿·史密斯 丹尼尔·那森斯
卡尔·威尔海姆·舍勒
Carl Wilhelm Scheele （1742－1786） 瑞典化家学
奠定现代生物化学 基础的工作
静态生化
1780-1789 Lavoisier 研究“生物体内的燃 烧”，指出此类“燃 烧”耗氧并排出二氧 化碳。后人称他为 “生物化学之父”
安托万-洛朗·德·拉瓦锡 Antoine-Laurent de Lavoisier
生（化3）在机几能十生年化中：飞分速子生发物展学，、在蛋较白短质、年核代酸里、集中 着大量科学发现。其DN中A-很-双多螺都旋称模型的-上-分是子人遗类传学认识 自然界的里程碑，（有发划展时时代期的）意义。有相当数量 的科学家因此获得“诺贝尔奖”
静态生化
1770-1786年，分离得到 甘油、柠檬酸、苹果酸、 乳酸、尿酸、酒石酸等。
1946年诺贝尔化 学奖
动态生化
三羧酸循环或柠檬酸循环 或克氏循环 （Tricarboxylic acid cycle
or Citric Acid cycle or Krebs cycle）
克雷布斯
Hans Adolf Krebs （1900-1981） 英国化学家
1953年的诺贝尔生 理学或医学奖
“锁－匙”学说；
赫尔曼·埃米尔·费歇尔 合成了糖及嘌呤。
Hermann Emil Fischer
（1852-1919） 德国化学家
1902年获得诺贝尔奖 生物化学的创始人
动态生化
得到脲酶的结晶， 证明了酶的化学本 质是蛋白质。
詹姆斯·B·萨姆纳 James Batcheller Sumner
（1887-1955） 美国化学家
调控，各个途径之间的交叉调控有条不紊。
生物体用最基本的化学反应，最简单的组合方式， 构成了最复杂的反应系统。
• （1）新陈代谢的化学反应类型
C-C键的断裂和形成 分子重排反应（包括分子异构化、双键的移位及顺反重排） 构件分子间脱水缩合反应 基团转移反应（包括葡萄糖基、磷酰基、酰基、氨基） 氧化还原反应（包括电子转移、氢原子转移、直接与氧原子结合）
代谢研究的里程碑
动态生化
因与 Andrew
Benson 和 James Bassham 发现卡尔文循环， 或称Calvin-BensonBassham 循环 而声名显著 梅尔文·埃利斯·卡尔文
时泛期深M（特入el1美v征的9in1国：研1E-化l对究li学1s9生，C家9a7物基l）v物本in 质阐代明谢了、酶1平的96尔衡化1年化等学获学进本诺奖行质贝了以广及 与能量代谢有关的物质代谢途径。
但是在分子水平上，生命的物质组成及其变 化规律有着惊人的一致性。
• 建立对生命现象基本原理整体框架的认识，
可以掌握生物化学知识结构的脉络，化繁为 简有助于对生物化学研究内容和知识的理解。
1.3.1 生命物质主要元素组成的规律
• 种类：常见的有28种，不同生物体的元素种类
大体相同
• 常量元素：含量占生物体总重量万分之一以上 • 微量元素：含量占生物体总重量万分之一以下
生物生命活动所必需但需要量很少
常量元素：C、H、O、N、P、S、K、Ca、Na、Mg、Cl
最 基 本 元 素
基 本 元 素
主 要 元 素
97.3%
以微量上元2素8种：元V、素N对i 、于B、构S成n、生Si、物F大e、分I、子Zn的、结Mn构、，Co对、 维持生物体Mo的、物Cu质、S代e、谢Cr、、能F、量A代谢及生命过程 的各种生理功能起着至关重要的作用，称为生 物体的必需元素（essential element）
Hamilton O. Smith Daniel Nathans 美国微生物学家 美国分子生物学家
机能生化
1972 Berg在基因工程基础 研究方面作出了杰出成果
保罗·伯格 Paul Berg 美国生物学家 第一个重组的DNA
1980年共诺贝尔奖
赫伯特·韦恩·伯耶
Herbert Wayne Boyer 美国微生物学家 基因工程之父
基团转移和氧 化还原反应最
为常见
• （2）三羧酸循环是新陈代谢的共同途径
参与新陈代谢的各种分子之间（少数除外）通常可以 相互转换，其转换枢纽为三羧酸循环。三羧酸循环不 仅是糖分解代谢的主要途径，也是其他生物大分子氧 化分解的必经途径。
糖类、脂质、蛋白质、核酸首先在酶的作用下由大分 子降解为小分子，即蛋白质依次降解为多肽→氨基酸； 核酸降解为核酸的碎片→核苷酸；糖类依次降解为多 糖碎片→单糖；脂质降解为甘油、脂肪酸等。
碳的几种 成键方式
N、O、S、P元素构成了生物分子碳骨架上的 氨基、羟基、羰基、羧基、巯基、磷酸基等功 能基团（极性基团而具有亲水性）。
1.3.2 生物大分子组成的共同规律
• 种类：蛋白质、核酸、糖类、脂质 • 在结构上有着共同的规律性
复杂多变导致 了生物多样性 与各种神奇的 生命现象产生
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价 键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
• 中国：古代4200年前已开始酿酒、制醋、制酱；掌握
生产豆腐的工艺（贾思勰的《齐民要术》， 是我国最 早的一部完整的古农书）。
• 世界：生化是在物理、化学、生物学、医学有了一定
发展才出现的
• 近代生化发展史：
（1）静态生化：18世纪下半叶开始，主要工作：
组成、结构、生理功能（萌芽时期）
（2）动态生化：1930年后研究代谢过程（奠基时期）
结构及功能的研究也更加深入。
2001年 Venter（美）等报道完成了人类基因组草图测序
我国生物化学的开拓者——吴宪教授
蛋白质研究领域内国际上最具有权威性的 综述性丛书《Advances in Protein Chemistry》第47卷（1995年）发表了美国 哈佛大学教授、蛋白质研究的老前辈J. T. Eddsall的文章“吴宪与第一个蛋白质变性 理论（1931）Hsien Wu and the first Theory of Protein Denaturation(1931)”， 对吴宪教授的学术成就给予了极高的评价。 该卷还重新刊登了吴宪教授六十四年前关于 蛋白质变性的论文。一篇在1931年发表的 论文居然在1995年仍然值得在第一流的丛 书上重新全文刊登，不能不说是国际科学界 的一件极为罕见的大事。
1.2.1 核酸的研究历程
• 核酸的发现及结构的确定 • 核酸功能及规律的研究 • 转基因技术的发展及应用 • 基因组计划（人体、植物） • RNA干扰及应用 • 微核糖核酸（miRNA）的发现及应用 • 核酸疫苗的发现、研究及利用 • DNA甲基化 • 核酸营养研究
1.3 知识框架和学习方法
• 生物的种类千差万别，生命现象错综复杂，