生物化学总结(1)
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章蛋白质的结构与功能等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。
肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行稳定化学键：氢键蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。
也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。
分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构使错误聚集的肽段解聚帮助形成二硫键蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。
其中，每条具有独立三级结构的多肽链模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif）蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用(denaturation)。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学中一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
其结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，它决定了蛋白质的基本性质。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部构象。
三级结构是整个多肽链的折叠方式，由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排列。
蛋白质具有多种功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御、调节等。
（二）核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构由两条反向平行的多核苷酸链通过碱基互补配对形成。
RNA 有多种类型，如信使 RNA （mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
DNA 的复制是半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。
转录过程将 DNA 中的遗传信息转录为 mRNA，然后在核糖体上进行翻译，合成蛋白质。
（三）多糖多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成。
常见的多糖有淀粉、糖原和纤维素。
淀粉和糖原是储存能量的多糖，而纤维素是植物细胞壁的主要成分。
二、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或RNA。
其特点包括高效性、专一性和可调节性。
酶的催化作用机制包括降低反应的活化能、诱导契合学说等。
酶的活性受到多种因素的调节，如温度、pH 值、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行的氧化还原反应，其过程伴随着能量的释放和转移。
呼吸链是一系列电子传递体组成的链状结构，包括 NADH 呼吸链和 FADH₂呼吸链。
氧化磷酸化是产生 ATP 的主要方式，通过电子传递过程中释放的能量将 ADP 磷酸化生成 ATP。
生物化学学习笔记(整理总结)
第1章蛋白质的结构与功能1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
结构域：分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。
亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。
别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。
组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。
一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要的化学键：氢键和离子键。
4.蛋白质的构象与功能的关系。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构5.蛋白质变形的概念的本质。
生物化学学习心得总结
生物化学学习心得总结生物化学是讨论生物的化学组成和生命过程中各种化学改变的科学，是讨论生命的化学本质的科学。
也是讨论生命现象的重要手段。
生物化学不但可以在生物体内讨论各种生命现象，还可以在体外讨论生命现象的某个过程。
下面是第一我为大家收集整理的生物化学学习心得总结，欢迎大家阅读。
生物化学学习心得总结篇1生物化学是一门进展很快的专业基础课，而且是进展特别快速的前沿学科，由于新理论、新学问、新技术的不断消失，使生物化学的讨论日新月异，不断有新的讨论成果产生，它的讨论范围很广，涉及整个生物界，只要有生命存在，就有生化的过程，我校所学的是医用生化，它集中了动物生化和微生物生化的学问，生化的进展促进了医学的进展，是医学课程中很重要的课程，由于生物化学是从有机化学和生理学中脱离而进展起来的，其内容比较抽象，缩写符号多，代谢反应错综冗杂且互相联系，理论点多、面广，因此师生普遍反映生物化学是一门难教、难学的课程。
因此，如何将这些浅显难以理解的生物化学内容形象化、详细化、生动化，是我们每一位生物化学老师应当不断探究的问题。
通过多年教学，我觉得在教学中应留意以下几个方面。
一、强化集体备课，激发群体思维对于教材中的重点及难点章节实行集体备课，在备课时要发挥骨干老师的辐射作用，开展以他们为主讲人的备课活动，在集体备课前主讲人要广泛收集教学素材，注意理论和实践结合，胜利的集体备课能让全部生化老师群体受益，取长补短，互相启发，相互促进，从而保持教学多元化。
二、授课时多结合临床病例，激发同学的学习爱好生物化学较强的理论性和抽象性是同学感到生物化学枯燥及学习被动的主要缘由。
爱好是学习的动力，是力求熟悉事物的心理倾向，激发学习生物化学的爱好是特别重要的。
所以教学内容要侧重于将生物化学的基本理论、基本学问与临床工作联系起来，既能激发同学的学习爱好，又有助于生物化学课程与后期临床课程和临床实践的亲密协作。
如在讲授酶时，把酶作用的最适温度概念和高烧对人体的危害、冬眠疗法、高温灭菌、低温保存生物制品等医疗工作措施联系起来。
生物化学知识点总结材料
生物化学知识点总结材料生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中各种化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
下面将对生物化学中的一些重要知识点进行总结。
一、蛋白质化学蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，具有多种重要的生理功能。
1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，进而折叠形成具有特定空间结构的蛋白质。
常见的氨基酸有 20 种，根据侧链的性质可分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸等。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，这是蛋白质的基础，决定了其高级结构和功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲等，是通过氢键维持的局部结构。
三级结构是整条多肽链的三维空间结构，主要依靠疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持。
四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中，亚基之间的相互关系。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等特性。
两性解离是指在不同的 pH 条件下，蛋白质可以带正电、负电或呈电中性。
胶体性质使得蛋白质在溶液中能形成稳定的胶体。
变性是指蛋白质在某些因素的作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失。
但在一定条件下，变性的蛋白质可以复性，恢复其原有的结构和功能。
二、核酸化学核酸是生物体内重要的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
DNA 中的碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基则是腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
戊糖在 DNA 中是脱氧核糖，在 RNA 中是核糖。
2、核酸的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，通过碱基互补配对形成稳定的结构。
生物化学知识点总结大一
生物化学知识点总结大一【生物化学知识点总结】生物化学是综合了生物学和化学理论和方法的学科，研究生物体内各种生物大分子的结构、组成、代谢和功能等。
下面将对大一生物化学课程中的重点知识点进行总结与归纳，以帮助学生们更好地理解与掌握。
一、生命的基础分子1. 水：生物体内最常见的分子，承担溶剂、适温媒介、反应物参与等重要作用。
2. 碳水化合物：包括单糖、双糖和多糖，提供能量和结构功能。
3. 脂质：包括脂肪、磷脂和固醇，构成细胞膜、储能和激素传递。
4. 蛋白质：构成生物体内几乎所有结构和功能分子，参与免疫、调节、催化等作用。
5. 核酸：包括DNA和RNA，携带和传递遗传信息，参与蛋白质的合成。
二、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质的结构：一级结构、二级结构（α螺旋、β折叠）、三级结构和四级结构，确定其特定功能。
2. 酶的结构与催化机制：活性位点、底物结合、催化作用（酸碱催化、共价催化、金属离子催化）。
3. DNA的结构：双螺旋结构、碱基配对规则（A-T、G-C）、抗并行性、超螺旋。
4. RNA的结构：单链结构、功能多样性（mRNA、tRNA、rRNA等）。
5. 生物大分子的功能调控：结构与功能的相互关系、功能的失活活化、复合物的形成与解离。
6. 免疫球蛋白（抗体）的结构与功能：多样的重链与轻链组合、特异性识别与中和抗原。
三、代谢与能量1. 代谢的分类：有氧代谢和无氧代谢，糖酵解和细胞色素氧化还原。
2. 糖酵解：无氧和有氧条件下的糖分解途径，产生ATP和还原剂NADH。
3. 细胞色素氧化还原：线粒体内的呼吸链，将NADH和FADH2氧化为ATP和H2O。
4. 脂肪代谢：β氧化途径，将脂肪酸分解为乙酰辅酶A，进入三羧酸循环。
5. 蛋白质代谢：蛋白质降解为氨基酸，用于能量供应或合成其他生物分子。
6. 生物合成：核酸和蛋白质的合成途径，通过酶催化合成反应进行。
四、酶与代谢调控1. 酶的特性与分类：酶的底物特异性、酶促反应速率与底物浓度的关系，酶的分类与功能特点（氧化还原酶、转移酶等）。
生物化学学习心得总结(精选)(一)
生物化学学习心得总结(精选)（一）引言概述：生物化学作为生物学和化学的交叉学科，主要研究生物体中发生的化学反应以及分子结构与功能之间的关系。
在学习生物化学的过程中，我深刻体会到了它的重要性和应用价值。
通过系统的学习和实践，我积累了许多经验和心得，下面将结合五个重要的学习点，进行总结。
一、基础知识的掌握1. 学习生物化学首先要熟悉基础概念和相关术语，如氨基酸、蛋白质、核酸等。
建议通过查阅资料、听课和做练习等方式来掌握。
2. 理解分子结构与功能之间的关系。
生物大分子结构的不同决定了其不同的功能，因此要深入理解分子结构的组成和相互作用。
3. 注重实践操作，通过实验可以更深入地理解生物化学的概念和理论。
实验中注意安全并掌握实验技巧，理论与实践相结合才能更好地理解生物化学的知识。
4. 掌握常用的实验方法和技术，如电泳、光谱学和分离纯化技术等。
这些方法在研究生物大分子结构和功能时非常重要。
5. 学习生物化学需要有良好的数理基础，特别是化学和生物学方面的基础知识。
建议在学习生物化学之前，先巩固相关基础知识。
二、代谢途径的理解1. 代谢途径是生物体内发生的化学反应的有序组合。
要理解代谢途径的整体框架以及各个反应之间的相互关系。
2. 学习代谢途径时，要关注主要代谢途径的特点和调控机制，如糖代谢、脂质代谢和蛋白质代谢等。
3. 数据的分析和解读对于理解代谢途径和反应机理非常重要。
通过分析代谢产物和酶激活等数据，可以推断代谢途径的方向和速率。
4. 了解常见的代谢疾病和相关研究进展，如糖尿病、肥胖症和代谢综合征等。
研究代谢疾病有助于理解代谢途径和开发相关治疗方法。
5. 在学习代谢途径时，要进行实际案例分析，理解代谢途径在生物体内的重要性和应用。
三、生物大分子结构与功能的关系1. 生物大分子包括蛋白质、核酸和多糖等。
要理解它们的结构和功能之间的关系。
2. 学习蛋白质结构时，要重点关注蛋白质的主要结构级别，如一级结构、二级结构和三级结构。
生物化学资料总结1
一、问答题1、什么是蛋白质电泳？在不同的PH环境下，蛋白质的电学性质有所不同，具体表现在：当PH大于等电点溶液时，蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动，反之，在电场中向负极移动，这种现象叫做电泳。
蛋白质在等电点条件下，不发生电泳现象2、DNA熔点变化的因素DNA的均一性，主要是指DNA分子中碱基组成的均一性和DNA分子的均一性；G-C的含量；离子强度，主要是因为溶液中的正离子中和核苷酸上的磷酸基团所带的负电荷，从而减少两条链之间的排斥性，使得DNA分子更稳定；还有其他变性因素的作用，例如许多易形成氢键的试剂等3、密码子的性质简并与兼职，是指一个氨基酸可以对应多个密码子和同一个密码子可以代表氨基酸也可以兼做起始密码子或者终止密码子（AUG/GUG/UUG)；密码子的选定不是随机的（第二位嘌呤核苷酸的密码子大多数编码极性氨基酸，为嘧啶的密码子编码疏水氨基酸）；通用和例外，通用指的是所有生物都使用同一套密码子表，但是也有例外；不重叠，是指在阅读同一个ORF 时，前后两个密码子没有共用的核苷酸；无标点，在阅读密码子的时候，在ORF按照核苷酸5`-3`一个接一个阅读，中间无停顿，直到遇到终止密码子才停顿；同一个氨基酸的不同密码子使用的频率不尽相同。
4、尿素的循环鸟氨酸在鸟氨酸转氨甲酰酶的催化下生成瓜氨酸，而后瓜氨酸与ASP在ATP的驱动下缩合成精氨琥珀酸，接着在精氨琥珀酸裂合酶的催化下，精氨酸琥珀酸裂解成精氨酸和富马酸，最后，由于精氨酸酶的催化，精氨酸被切成尿素和鸟氨酸，得以再生的鸟氨酸可以进入下一轮循环。
二、名词解释必须氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成、必须从食物中提取的氨基酸必须脂肪酸：人体必不可少的，而人体内又不能合成，必须从食物中摄取的三种脂肪酸氨基酸等电点：当溶液浓度为某一PH时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0，这一PH即为氨基酸的等电点。
蛋白质的等电点：由于蛋白质表面所带离子化侧链使蛋白质的净电荷不为0，所以对于每个蛋白都存在一个PH使它的净电荷为0，这个PH就是这个蛋白的等电点。
生物化学学习心得总结
生物化学学习心得总结生物化学是一门探讨生物体内化学变化的学科，它研究了生物体内的化学物质组成、结构和功能，是了解生命现象的重要基础。
在学习生物化学的过程中，我深刻体会到了它的重要性和广泛应用的特点。
下面是我对生物化学学习的心得总结。
首先，生物化学学习需要扎实的化学基础。
生物化学是化学学科和生物学学科的交叉领域，因此，对于化学知识的熟悉是学习生物化学的基础。
包括有机化学、无机化学、物理化学等方面的知识。
在学习生物化学之前，我先加强了对化学基础知识的学习，理解了基本的化学原理和反应机理，从而更好地理解和应用生物化学的知识。
其次，生物化学学习需要注重实践和实验。
生物化学是一门实验性较强的学科，只有通过实践和实验，才能更深入地理解和掌握其中的知识。
在学习生物化学过程中，我积极参加实验课程，通过亲自操作和观察实验现象，更加直观地理解和记忆化学实验的过程和结论。
实验不仅可以锻炼动手能力，还可以培养分析和解决问题的能力。
再次，生物化学学习需要注重理论和实际的结合。
生物化学是一门理论性和实践性相结合的学科，在学习过程中，我认为要注重理论知识的学习和实际应用的结合。
通过学习理论知识，我可以掌握生物体内化学变化的基本原理和机制；通过实际应用，我可以将理论知识运用到实际问题中，提高解决问题的能力。
理论和实际的结合是学习生物化学的关键，只有理解了理论知识并能够将其应用到实际问题中，才能真正掌握生物化学的知识和方法。
此外，生物化学学习需要注重综合能力的培养。
生物化学是一门综合性较强的学科，它涉及多个学科领域的知识，包括有机化学、无机化学、生物学等。
在学习生物化学期间，我要注重培养自己的综合能力，包括分析问题的能力、解决问题的能力和团队合作的能力等。
通过解决生物化学问题，我不仅可以加深对知识的理解，还可以培养自己的创新思维和解决实际问题的能力。
最后，生物化学学习需要持之以恒的学习态度。
生物化学是一门知识量较大的学科，它需要我们持续不断地学习和积累。
生物化学知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学.其研究内容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达.生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题1生物化学的发展史分为哪几个阶段生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段20世纪之前：是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段20世纪初至20世纪中叶：是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段20世纪中叶以后：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系.2组成生物体的元素有多少种第一类元素和第二类元素各包含哪些元素组成生物体的元素共28种第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素.第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素.第二章蛋白质1. 名词解释1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物2氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点3蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点4N端与C端：N端也称N末端指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端也称C末端指多肽链中含有α-羧基的一端5肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽6氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基7肽单元肽单位：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转8结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域.结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离区别于蛋白质亚基③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同9分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病10蛋白质的变构效应：蛋白质或亚基因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质或亚基功能的变化,称为蛋白质的变构效应酶的变构效应称为别构效应11蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应12蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构.造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解14蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性2. 问答题1组成生物体的氨基酸数量是多少氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构通式如右图.氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点,计算公式如下：中性氨基酸)''(2121pKpKpI+=一氨基二羧基氨基酸)''(2121pKpKpI+=二氨基一羧基氨基酸)''(2132pKpKpI+=2氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类并举例分类名称结构缩写丙氨酸AlaA缬氨酸ValV非极性氨基酸疏水,8种非极性氨基酸疏水,8种亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI脯氨酸ProP甲硫氨酸也称蛋氨酸MetM苯丙氨酸PheF色氨酸TrpW极性氨基酸亲水,12种甘氨酸中性氨基酸,不带电GlyG丝氨酸中性氨基酸,不带电SerS苏氨酸中性氨基酸,不带电ThrT半胱氨酸中性氨基酸,不带电CysC酪氨酸中性氨基酸,不带电TyrY极性氨基酸亲水,12种天冬酰胺中性氨基酸,不带电AsnN谷氨酰胺中性氨基酸,不带电GlnQ天冬氨酸酸性氨基酸,带负电AspD谷氨酸酸性氨基酸,带负电GluE极性氨基酸亲水,12种赖氨酸碱性氨基酸,带正电LysK精氨酸碱性氨基酸,带正电ArgR组氨酸碱性氨基酸,带正电HisH3蛋白质中氮含量是多少,如何测定粗蛋白的氮含量各种蛋白质的氮含量很接近,平均为16%.生物样品中,每得得1g氮就相当于100/16=6.25g蛋白质.通常采用定氮法测量蛋白质含量,其中较为经典的是凯氏定氮法粗蛋白测定的经典方法4蛋白质的二级结构有哪几种形式其要点包括什么蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种.①α-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含个氨基酸,螺距为；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定,氢键与螺旋长轴基本平行②β-折叠要点：多肽链充分伸展,相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构,侧链位于锯齿的上下方；两段以上的β-折叠结构平行排列,两链间可以顺向平行,也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键,以稳固β-折叠,氢键与螺旋长轴垂直③β-转角要点：肽链内形成180°回折；含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为Pro脯氨酸④无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象,对蛋白质分子的生物功能有重要作用,可使蛋白质在功能上具有可塑性5一个螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中共有多少圈螺旋计算该片段的轴长螺旋数为180/=50,轴长为×50=27nm6维持蛋白质一级结构的作用力有哪些维持空间结构的作用力有哪些维持蛋白质一级结构的作用力主要的化学键：肽键,有些蛋白质还包括二硫键维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等统称次级键非化学键和二硫键7简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质的一级结构的种属差异揭示了进化的历程,如细胞色素C；一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失,造成生理功能的变化,甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤蛋白质的空间结构：变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能,完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能,严重时导致疾病的发生蛋白质构象病,如疯牛病8简述蛋白质的常见分类方式根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质根据化学组成分类：简单蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分辅基根据功能分类：酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白9简述蛋白质的主要性质①两性解离和等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团.当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH为蛋白质的等电点②蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大分子,其分子直径可达1-100nm之间,为胶粒范围之内,因而具有胶体的性质③蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,称为变性.若变性程度较轻,除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能,称为复性.在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链因互相缠绕继而聚集,因而从溶液中析出,称为蛋白质的沉淀,变性的蛋白易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性.蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易溶解于强酸和强碱中,称为蛋白质的凝固作用④蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm处有波长的特征性吸收峰,其吸收率和蛋白质浓度成正比用来测含量⑤蛋白质的显色反应：经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色称为双缩脲反应,用以检测水解程度第三章核酸1. 名词解释1核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物,在大多数情况下,核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合生成的化学键称为β,N糖苷键2核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类,由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同,分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸最常见为5’-核苷酸3核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸即多聚核苷酸,DNA的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式,RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式4DNA的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂,形成单链结构的过程,使之是失去部分或全部生物活性,但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂,所以其一级结构并不改变.能够引起核酸变性的因素很多,升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性.注意,DNA的变性过程是突变性的.复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程5分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交6增色效应：核酸变性后,260nm处的紫外吸收明显增加,这种现象称为增色效应7减色效应：核酸复性后,紫外吸收降低,这种现象称为减色效应8基因与基因组：基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位,某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组,基因组的大小与生物的复杂性有关9Tm熔解温度：通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称熔解温度或熔点10Chargaff定律：①所有的DNA分子中A=T,G=C,即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA 的碱基组成相同,与年龄、健康状况、外界环境无关,可作为该物种的特征,用不对称比率A+T/G+C衡量⑤亲缘越近的生物,其DNA碱基组成越相近,即不对称比率越相近11探针：在核酸杂交的分析过程中,常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记,这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针2. 问答题1某DNA样品含腺嘌呤%按摩尔碱基计,计算其余碱基的百分含量由已知A=%,所以T=A=%,因此G+C=%,又G=C,所以G=C=%2DNA和RNA在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么①化学组成：DNA的基本单位是脱氧核糖核苷酸,每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸,一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基,DNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T四种；RNA的基本单位是核糖核苷酸,每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基,RNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U四种.②分子结构：DNA为双链分子,其中大多数是是链状结构大分子,也有少部分呈环状；RNA为单链分子.③细胞内分布：DNA90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA 在细胞核和细胞液中都有分布.④生理功能：DNA分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA主要负责DNA遗传信息的翻译和表达,分子量要比DNA小得多,某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体3简述DNA双螺旋结构模型的要点及生物学意义DNA双螺旋结构的要点：①DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链DNA单链组成.两条链沿着同一根轴平行盘绕,形成右手双螺旋结构.螺旋中两条链的方向相反,其中一条链的方向为5’→3’ ,另一条链的方向3’→5’.②碱基位于螺旋的内侧,磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧,碱基环平面与轴垂直,糖基环平面与碱基环平面呈90°角.③螺旋横截面的直径为2nm,每条链相邻碱基平面之间的距离为,每10个核酸形成一个螺旋,其螺距高度为.④维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键,碱基的互相结合具有严格的配对规律,嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数生物学意义：双螺旋结构模型提供了DNA复制的机理,解释了遗传物质自我复制的机制.模型是两条链,而且碱基互补.复制之前,氢键断裂,氢键断裂,两条链彼此分开,每条链作为一个模板复制除一条新的互补链,这样就得到了两对链,解决了遗传复制中样板的分子基础4DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋,如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构.真核生物中,双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体,属于DNA的三级结构5细胞内含哪几种主要的RNA其结构和功能是什么细胞内的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA.mRNA：单链RNA,功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体tRNA：单链核酸,但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构,保守性最强.二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形,三级结构由三叶草形折叠而成,呈倒L型.功能是将氨基酸活化搬运到核糖体,参与蛋白质的合成rRNA：细胞中含量最多RNA总量的80%,与蛋白质组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所.在原核生物中,有5S、16S、23S,16S 的rRNA参与构成蛋白体的小亚基,5S和23S的rRNA参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中,rRNA有四种5S、、18S、28S,其中18S参与构成核蛋白体小亚基,其余参与构成核蛋白体大亚基6简述tRNA的二级结构要点tRNA的二级结构呈三叶草形,包含以下区域：①氨基酸接受区：包含tRNA的3’-末端和5’-末端,3’-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA,A为核苷,氨基酸可与之形成酯,该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用②反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域,中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶④T ψC区：该区与二氢尿嘧啶区相对,假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环TψC由7个核苷酸组成,通过由5对碱基组成的双螺旋区TψC臂与tRNA其余部分相连,除个别例外,几乎所有的tRNA在此环中都含有TψC⑤可变区：位于反密码去与TψC 之间,不同的tRNA在该区域中变化较大7简述核酸的主要性质①一般理化性质：固体DNA为白色纤维状固体,RNA为白色粉末状固体,均溶于水,不溶于一般的有机溶剂,在70%乙醇中形成沉淀,具有很强的旋光性,DNA粘度较大,RNA粘度小得多②两性和等电点：由于核酸分子中既具有酸性基团,有具有碱性基团,因而核酸具有两性性质.DNA的等电点为4至,RNA的等电点2至RNA存在核苷酸内的分子内氢键,促进电离③紫外吸收：核酸的吸收峰为260nm左右的紫外线④核酸的水解：核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式,前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成,后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶,可以有选择性地切断磷酸二酯键限制性核酸内切酶或者没有选择性地切断⑤核酸的变性：核酸的变性本质上是氢键的断裂,变成单链结构.DNA的热变性过程是突变的,在很窄的温度区间内完成,其熔解温度满足Tm—=100G+C；RNA由于只有局部的双螺旋区,所以变性行为引起的性质变化不明显⑥核酸的复性：在适当条件下,变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构,DNA的生物活性只能得到部分恢复,且出现减色效应,将热变性的DNA骤然冷却时,DNA不可能复性,缓慢冷却可以复性,分子量越大复性越困难,浓度越大,复性越困难⑦核酸的分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链能够形成双链或者DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA 杂合双链⑧含氮碱基的性质：存在酮式-烯醇式或氨式-亚胺式的互变异构,具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质,并且具有弱碱性第四章糖1. 名词解释糖：糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或缩聚物的总称,俗称碳水化合物2. 问答题1简述糖的功能及分类并举例说明糖的功能：糖是生物体的能源物质,是细胞的结构组分,具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用.糖的分类：根据大小分为单糖大约20种、寡糖2-10种、多糖和糖缀合物.单糖按照其中碳原子的数目分为丙糖醛糖如甘油醛,酮糖如二羟丙酮、丁糖醛糖如赤藓糖,酮糖如赤藓酮糖、戊糖醛糖如核糖,酮糖如核酮糖、己糖醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖,酮糖如果糖、山梨糖、庚糖景天酮糖.寡糖按照所含糖基多少分为二糖蔗糖、麦芽糖、乳糖、三糖棉籽糖…六糖.多糖分为均多糖淀粉、糖原、甲壳素、纤维素和杂多糖半纤维素、粘多糖.糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类2说明麦芽糖组成淀粉的基本单位、纤维二糖组成纤维素的基本单位所含单糖的种类、糖苷键的类型.一分子麦芽糖中含有两分子α-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面下方,糖苷键为1-4糖苷键；一分子纤维二糖中含有两分子β-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面上方,糖苷键为1-4糖苷键3列举出四种多糖的名称均多糖由一种单糖聚合而成：淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种,后者存在1-6糖苷键,两者均是植物细胞的能源储存形式、糖原动物及细菌的储能物质,贮存于动物的肝脏和肌肉中,结构于支链淀粉类似,遇碘显红紫色、纤维素葡萄糖β1-4糖苷键连接而成的无分支的同多糖,形成植物细胞细胞壁、甲壳素2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖β1-4糖苷,基本单位为β-葡萄糖的2-C上经过氨基修饰后的产物杂多糖由几种不同的单糖聚合而成：半纤维素存在于植物细胞壁中的所有杂多糖的总称、粘多糖糖胺聚糖.是含氨基己糖的杂多糖的总称,表现为一定的粘性和酸性,如透明质酸和肝素、药物多糖中药的有效成分、其他杂多糖如琼脂和果胶第五章脂类及生物膜1. 名词解释脂：指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物,包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类,分为简单脂不与脂肪酸结合的脂,如固醇类、萜类、前列腺素和结合脂与脂肪酸结合的脂,如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白2. 问答题1简述脂的功能.①脂是生物细胞重要的储能物质,因为其具有热值高、不溶于水、易于聚集的特点②位于体表的脂类具有机械性的保护作用③脂类磷脂酰甘油酯是组成细胞膜的主要成分④简单的脂类在体内是维生素及激素的前体物质2简述生物膜的流动镶嵌模型生物膜分为细胞膜和细胞器膜,其共同特点是单层的生物膜细胞膜是流动的磷脂双分子层构成的连续体,蛋白质无规则地分布在磷脂双分子层中.脂类的流动性使得生物膜具有一定的流动性,方便蛋白质的运动,也使得细胞可变形；膜的流动性与脂的种类和温度有关.蛋白质是选择性透过的运输通道,同时也是细胞间信息传递、识别的受体.细胞器膜的结构与细胞膜类似,但由于功能的分化而多为双层膜,内层膜出现扩大现象,成为新陈代谢的部位.第6章酶1. 名词解释1酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂2单酶单纯蛋白酶：除了蛋白质外,不含有其他物质的酶,如脲酶等一般水解酶3全酶结合蛋白酶：含酶蛋白脱辅酶,决定反应底物的种类,即酶的专一性和非蛋白小分子物质传递氢、电子、基团,决定反应的类型、性质的酶.酶蛋白与辅助因子单独存在时,没有催化活力,两部分结合称为全酶4辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子,如辅酶I和辅酶II 5辅基：与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质,如细胞色素氧化酶中的铁卟啉※辅酶可辅基之间没有严格的界限,只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同。
生物化学维生素知识点总结(一)
生物化学维生素知识点总结(一)前言生物化学维生素是人体所需的一类微量有机化合物，对于维持人体正常生理功能至关重要。
本文将对生物化学维生素的相关知识点进行总结，以帮助读者更好地理解和应用这些知识。
正文什么是生物化学维生素？生物化学维生素是指人体无法自行合成的有机化合物，但其对人体正常生理功能的维持至关重要。
通常，维生素以微量存在于食物中，并通过饮食或补充剂摄入。
生物化学维生素按其溶解性可分为水溶性维生素和脂溶性维生素两类。
水溶性维生素•维生素C：促进胶原蛋白合成，增强抗氧化能力，维护免疫系统功能。
•维生素B1（硫胺素）：参与能量代谢，维持神经系统稳定。
•维生素B2（核黄素）：参与酶的氧化还原反应，促进能量代谢。
•维生素B3（尼克酸）：促进能量代谢，参与DNA修复。
•维生素B6（吡哆醇）：参与氨基酸代谢，促进神经递质合成。
•维生素B12（钴胺素）：促进DNA合成，维持神经系统正常功能。
脂溶性维生素•维生素A：维持正常视力、免疫系统和生殖系统功能。
•维生素D：促进钙、磷吸收和骨骼健康。
•维生素E：抗氧化剂，保护细胞膜免受自由基氧化。
•维生素K：参与凝血过程和骨骼代谢。
维生素的作用和不足症维生素作为人体所需的重要营养素，其作用多种多样，但长期缺乏或过量摄入都可能对人体健康产生不良影响。
水溶性维生素的作用和不足症•维生素C：促进纤维蛋白原转化为胶原蛋白，缺乏则容易引发坏血病和牙龈出血等。
•维生素B1：参与神经递质的合成，缺乏可导致脚气病和心脏病。
•维生素B2：促进能量代谢，缺乏会引发皮肤炎症和口腔溃疡等。
•维生素B3：参与能量代谢和DNA修复，缺乏可引发糙皮病和脚气病等。
•维生素B6：参与神经递质和红血球生成，缺乏可导致贫血和神经系统疾病。
•维生素B12：参与DNA合成和神经系统正常功能，缺乏会导致巨幼红细胞性贫血和神经系统疾病。
脂溶性维生素的作用和不足症•维生素A：维持正常视力、免疫系统和生殖系统功能。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体内化学反应和物质转化的学科。
它是生物学和化学的交叉学科，涉及了生物分子的结构、功能和相互关系，以及生物体内代谢过程和物质转化的机制。
以下是对于生物化学的知识点总结：1.生物分子的结构：生物分子有机体内的主要组成部分，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
蛋白质由氨基酸组成，核酸由核苷酸组成，碳水化合物由单糖组成，脂质是一类疏水性的分子。
3.酶催化：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
酶作用于底物上，通过放大底物的反应速率，降低活化能，从而加快反应的进行。
酶结构的亲和力可以使其与底物发生相互作用，并在有利的条件下促进反应的进行。
4.代谢途径：代谢是生物体维持生命活动所需能量和物质的生成和消耗过程。
代谢途径可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。
有氧代谢通过氧气参与代谢途径，产生大量的能量。
无氧代谢则在缺氧的条件下进行，产生较少的能量。
5.ATP的生成：ATP（三磷酸腺苷）是细胞内能量的主要载体。
ATP的生成可以通过细胞呼吸（有氧代谢）和发酵（无氧代谢）两种方式进行。
细胞呼吸是有氧代谢的一部分，通过氧气参与代谢途径，产生大量的ATP。
发酵则是无氧代谢的一种方式，产生较少的ATP。
6.DNA的复制和转录：DNA是储存遗传信息的分子。
DNA的复制是指将一个细胞的DNA复制成两个完全相同的DNA分子的过程。
转录是指将DNA中的信息转录成RNA的过程。
7.蛋白质的合成：蛋白质的合成过程可以简单分为翻译和转录两个步骤。
转录是指将DNA中的信息转录成RNA的过程。
翻译是指将RNA信息翻译成蛋白质的过程，翻译在细胞的核内进行。
8.酶的调控：细胞通过不同的方式调控酶的活性，以满足细胞代谢需求。
酶的调节可以分为激活和抑制。
激活指的是增加酶的催化活性，抑制则是减少酶的催化活性。
9.细胞信号传导：细胞通过一系列信号传导系统接收和处理外界信号，调节细胞内的活动。
信号传导过程包括信号的接收、传递、转导和效应等多个步骤。
生物化学知识点总结
第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.氨基酸:含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。
5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。
7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。
10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。
P6211.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。
12.免疫球蛋白：是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一13.波尔效应：pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。
14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。
当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。
15.次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种化学键的总称。
16.肽平面：肽键具有一定程度的双键（C-N键）性质（参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面）。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。
20、氨基酸的脱羧基作用。
21、体内氨的来源和转运。
22、尿素的生成--鸟氨酸循环。
23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质1、组成元素：主要由碳、氢、氧、氮，有些还含有硫、磷等元素。
2、基本组成单位：氨基酸。
氨基酸通过脱水缩合形成肽链，肽链经过盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。
3、蛋白质的结构层次：一级结构是指氨基酸的排列顺序；二级结构有α螺旋、β折叠等；三级结构是指整条肽链的空间构象；四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中各个亚基的空间排布及相互作用。
4、蛋白质的性质：具有两性电离、胶体性质、变性与复性、沉淀等。
（二）核酸1、分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
2、组成元素：碳、氢、氧、氮、磷。
3、基本组成单位：核苷酸。
核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸组成。
4、 DNA 的结构：双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。
5、 RNA 的种类及功能：信使 RNA（mRNA）指导蛋白质合成；转运 RNA（tRNA）转运氨基酸；核糖体 RNA（rRNA）参与核糖体的组成。
（三）糖类1、分类：单糖（如葡萄糖、果糖、半乳糖）、二糖（如蔗糖、麦芽糖、乳糖）和多糖（如淀粉、糖原、纤维素）。
2、功能：主要的能源物质，也参与细胞结构的组成。
（四）脂质1、分类：脂肪、磷脂、固醇（如胆固醇、性激素、维生素 D）。
2、功能：脂肪是良好的储能物质；磷脂是生物膜的重要成分；固醇在调节生命活动中发挥重要作用。
二、酶1、本质：大多数是蛋白质，少数是 RNA。
2、特性：高效性、专一性、作用条件温和。
3、影响酶活性的因素：温度、pH、抑制剂、激活剂等。
4、酶的作用机制：降低化学反应的活化能。
三、生物氧化1、概念：物质在生物体内氧化分解并释放能量的过程。
2、呼吸链：由一系列递氢体和递电子体组成，其功能是传递电子和氢，生成水并释放能量。
3、 ATP 的生成：主要通过氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式生成。
(完整版)生物化学重点总结
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a—-羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链(R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸;④酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸. 3,紫外吸收法（280 nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等,次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构.DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构.三、填空题1,核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类,前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸 3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点.DNA双螺旋结构模型的要点是:1,DNA是一平行反向的双链结构,脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相交接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T）,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成三个氢键(G≡C）,碱基平面与线性分子的长轴相垂直。
一条链的走向是5’→3'，另一条链的走向就一定是3’→5’；2，DNA是一右手螺旋结构；3，DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
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1.如果你是一个胖子想减肥，可以从哪些方面入手？可以采取哪些可能的措施？理论根据是什么？减少糖类食物的摄入量，糖类代谢产生的乙酰辅酶A和磷酸戊糖途径产生的NADPH+氢离子等物质是合成脂类的原料物质。
然后减少脂类食物的摄入，尤其是反式不饱和脂肪酸，有害身体健康。
最后要加强运动，多锻炼，一方面燃烧脂肪，另一方面可以促进分泌脂解激素，减少脂类的合成。
2.糖、脂、蛋白质三者在体内是否能相互转变？简要说明转变的途径及不能转变的原因。
A.葡萄糖可转变为脂肪酸。
脂肪的甘油部分能在体内转变为糖。
B. 葡萄糖与大部分氨基酸可以相互转变（1）糖代谢的中间产物可氨基化生成某些非必需氨基酸（2）氨基酸可转变为多种脂质但脂质几乎不能转变为氨基酸①蛋白质可以转变为脂肪：氨基酸→乙酰CoA →脂肪②氨基酸可以作为合成磷脂的原料③脂肪的甘油部分可转变为非必需氨基酸（但不能说脂类可以转变为氨基酸）3.有人说，多喝含肉碱的饮品，有助于减肥，你对这类广告有什么看法？在市面上流行的是使用左旋肉碱制品来减肥，但是我们人体有一套调节机制会把左旋肉碱的含量控制在一个合理的范围内，如果摄入多了就会通过尿液排出一部分，如果摄入不足，自身就会积累起来。
其次：机体燃烧脂肪的量并不取决于体内左旋肉碱的数量，而是由自身的耗能情况决定的。
除非是专业运动员或健身人士，大负荷的运动量才需要额外补充。
所以，一般健康人群自身合成的完全够用，不需额外摄入，而且额外补充也起不到减肥作用4.6-磷酸葡萄糖的来源：糖的分解途径，葡萄糖在己糖激酶或葡萄糖激酶的催化下磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；糖原的分解，在磷酸化酶催化下糖原分解成1-磷酸葡萄糖后转变为6-磷酸葡萄糖；糖异生，由非糖物质乳酸、甘油、氨基酸异生为6-磷酸果糖异构为6-磷酸葡萄糖。
6-磷酸葡萄糖的去路：进行酵解生成乳酸；进行有氧氧化彻底分解生成CO2和H2O、释放出能量；在磷酸葡萄糖变位酶催化下转变成1-磷酸葡萄糖，去合成糖原；在肝葡萄糖6-磷酸酶的催化下脱磷酸重新生成葡萄糖；经6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化进入磷酸戊糖途径，生成5-磷酸核糖和NADPH。
5.多吃主食死的快，多吃脂肪才健康", 这句话对吗？难道人们一直吃错了吗？真相到底是什么？多吃主食死得快偷换了概念。
过量摄入碳水化合物，会增高死亡风险，但主食并不等于碳水化合物。
碳水化合物是主食的主要部分，但并不是全部，还有维生素、矿物质、微量元素等等。
摄入过多碳水化合物的人，总死亡率要高28%，但他们基于心血管疾病的死亡率并不会更高。
适量的碳水化合物对维持健康必不可少，少吃甚至不吃主食，并不符合健康膳食。
多吃脂肪也并不健康，会导致肥胖，出现肥胖症。
6.临床用氨基酸注射液有哪些种类？各有什么作用？临床上常用的注射液，主要有谷氨酸、精氨酸、胱氨酸、天冬氨酸和L-多巴等氨基酸，氨基酸的主要作用是为静脉输液维持危重病人营养，调节身体机能，调节内分泌和增强身体免疫力，临床上氨基酸可以用于治疗肝病、心脑血管疾病、消化道疾病、呼吸道疾病和排出毒素7.在生活中，腊八粥以大米、小米、红豆、绿豆、栗子、花生、枣等一起煮食，请你应用所学的生活知识解释这样做的好处。
两种或两种以上食物蛋白质混合食用，其中所含有的必需氨基酸取长补短，相互补充，达到较好的比例，从而提高蛋白质利用率的作用，称为蛋白质互补作用。
例如面粉与大豆及其制品同吃，大豆蛋白质中丰富的赖氨酸可补充小麦蛋白质中赖氨酸的不足，从而使面、豆同食时蛋白质的生理价值提高。
在生活中类似的例子有很多，如素什锦以豆制品、蘑菇、木耳、花生、杏仁配在一起；腊八粥以大米、小米、红豆、绿豆、栗子、花生、枣等一起煮食，都可以达到蛋白质互补作用，比单吃一种食物时蛋白质的利用率更高。
8.如何理解肝是多种物质代谢的中枢？糖代谢，蛋白质代谢，脂肪代谢，维生素代谢，激素代谢都可以在肝脏发生。
1.糖代谢：饮食中的淀粉和糖类消化后变成葡萄糖经肠道吸收，肝脏将它合成肝糖原贮存起来；当机体需要时，肝细胞又能把肝糖原分解为葡萄糖供机体利用。
2.蛋白质代谢：肝脏是人体白蛋白唯一的合成器官；γ球蛋以外的球蛋白、酶蛋白及血浆蛋白的生成、维持及调节都要肝脏参与；氨基酸代谢如脱氨基反应、尿素合成及氨的处理均在肝脏内进行。
3. 脂肪代谢：脂肪的合成和释放、脂肪酸分解、酮体生成与氧化、胆固醇与磷脂的合成、脂蛋白合成和运输等均在肝脏内进行。
4.维生素代谢：许多维生素如A、B、C、D和K的合成与储存均与肝脏密切相关。
5. 激素代谢：肝脏参与激素的灭活，当肝功长期损害时可出现性激素失调。
9.转基因食品现在非常常见，谈谈你对转基因食品的看法。
A.转基因食品是通过基因技术加入了外来基因的食品。
许多人担心吃了转基因食品后,某些基因会转移到人体中，其实，几乎任何食品都含有基因，不论基因的来源如何,构成基因的物质DNA进入人体后,都会被酶分解成小分子,不可能将外来遗传信息带到人的基因食品组里。
从这个角度上说,转基因食品与传统食品并没有差别。
B.真正令人担心的是:转基因食品可能产生新的有害物质或过敏源;自身能制造杀虫毒素可能伤害其他生物，或进入食物链威胁家畜人类健康；转基因作物可能与野生亲源作物杂交，造成基因污染。
10.多不饱和脂肪酸DHA、DPA和EPA都代表什么？有什么作用？你在广告中听到过DHA吗？DHA为二十二碳六烯酸，是大脑营养必不可少的高度不饱和脂肪酸，能阻止胆固醇在血管壁上的沉积、预防或减轻动脉粥样硬化和冠心病的发生外，更重要的是DHA对大脑细胞有着极其重要的作用。
DPA为花生四烯酸，是人脑组织、神经细胞的主要组成成分，具有促进和提高人体的免疫能力的功能。
也可防止脂肪垃圾在血管内壁对接，降低血液粘稠度，有效防止血栓形成防止中风；DPA对抗炎症也具有直接的生物作用。
EPA为二十碳五烯酸，是鱼油的主要成分，被誉为血管清道夫，具有调节血脂、降低血液粘稠度，预防血栓形成；降血压，保护心脑血管健康及肾脏功能。
我:11.回答以下有关一碳单位的问题：(1) 何为一碳单位？写出四种体内重要的一碳单位基团。
(2) 一碳单位的辅酶是什么？又如何与之结合？(3) 一碳单位还要来源于哪几种氨基酸代谢？(4) 简述一碳单位的生理功能。
一碳单位:指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团；体内重要的一碳单位基团:甲基、甲烯基、甲酰基、甲炔基及亚氨甲基等。
一碳单位的辅酶是四氢叶酸，四氢叶酸是一碳单位的载体，在体内四氢叶酸是由叶酸经二氢叶酸还原酶催化生成的。
一碳单位还来源于:丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸等的代谢。
一碳单位的生理功能:作为合成嘌呤和嘧啶的原料,将氨基酸代谢和核苷酸代谢密切联系起来，在核酸的生物合成中具有重要作用。
12.喝酒脸红好还是喝酒不会脸红好？喝酒脸红是因为乙醛的作用，由于乙醛的毒性远远大于乙醇，因此，饮酒后易脸红的人，可能更容易为酒精所伤害，应该更少的喝酒。
对于体内缺乏乙醛脱氢酶2或这种酶不能正常发挥作用的人群来说，患食道癌的风险随酒精摄入量的增多而增大。
这种风险发生的几率的可能远远大于那些饮酒后面不改色的人群。
13.一般建议人们不要吃太多的人造奶油，你知道为什么吗？因为奶油中含有不饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸，根据其含碳碳双键的数量有单不饱和脂肪酸与多不饱和脂肪酸之分。
膳食中不饱和脂肪酸不足时，易产生下列病症：1 血中低密度脂蛋白和低密度胆固醇增加，产生动脉粥样硬化，诱发心脑血管病。
2 ω-3不饱和脂肪酸是大脑和脑神经的重要营养成份，摄入不足将影响记忆力和思维力，对婴幼儿将影响智力发育，对老年人将产生老年痴呆症。
膳食中过多时，干扰人体对生长因子、细胞质、脂蛋白的合成。
14.为什么胆碱可以用来防治脂肪肝。
胆碱可以调控细胞凋亡，胆碱缺乏诱导肝细胞的凋亡。
2、胆碱有促进脂肪代谢的作用，胆碱对脂肪有亲合力，可促进脂肪以磷脂形式由肝脏通过血液输送出去或改善脂肪酸本身在肝中的利用，并防止脂肪在肝脏里的异常积聚。
如果没有胆碱，脂肪聚积在肝中出现脂肪肝，处于病态。
15.我国60年代的三年自然灾害时期，由于粮食缺乏，患脚气病的人也很多。
而如今生活富裕了，丰衣足食，又见到象征贫困的脚气病卷土重来，简直让人难以理解。
问题出在什么地方呢？引起脚气病的最大原因是缺乏维生素B1。
以前的脚气病是由于缺乏维生素B1而引起的一种以消化、循环和神经系统为主要表现的全身性疾病，脚气病的主要发病原因就是患者缺乏对维生素B1的摄入，长期食用精白米、米粉洗蒸不当、慢性胃肠炎吸收不良、长期营养缺乏、慢性消耗性疾病者、慢性酒精中毒者，有这几种情况的人是最容易出病的。
人常摄取胚芽米、五谷类，故很少患有脚气病，现代人喜爱吃白米，故脚气病患者随之增加。
此一因素是由于使用过多白色精制面粉的食品所致。
在饮食生活上，白色精制面粉比白米有更多不利的因素。
因为若以米食为中心，自然会佐以汤、姜、紫菜、纳豆、小鱼干等食物。
可是如果吃面包时，总是配以果酱、奶油、乳酪、火腿等食物，易使人对主食观念淡薄。
此外，常吃速食面、可乐、咖啡的人，也容易患脚气病。
16.有人在平时吃饭中，比较挑食，不吃或很少吃植物性食物，大便时，很吃力也很难受，请解释。
因为植物中含有大量的纤维素，纤维素是由葡萄糖组成的大分子多糖。
不溶于水及一般有机溶剂。
是植物细胞壁的主要成分。
与半纤维素、果胶和木质素结合在一起，其结合方式和程度对植物源食品的质地影响很大。
纤维素可以缓解便秘。
膳食纤维每天摄入量达到32g~45g时，使便秘的风险降到最低。
同时纤维素还可以保护肠道。
膳食纤维能影响细胞旁路渗透性而导致多种肠道炎性反应，部分膳食纤维可调整肠易激综合征症状。
其他相关作用还包括降低有害细菌酶的活性，降低苯酚和肽降解产物的水平，形成细胞抗氧化剂17.接偶联剂作为减肥药可行吗？原理是什么？不可以。
解偶联剂能够在线粒体上形成质子通道，使质子能够不通过F0F1-ATP合成酶就能返回线粒体基质，从而快速地消耗跨膜的质子梯度，将储存的质子梯度的电化学能转化成热能，阻碍了ATP的合成，从而增加了脂肪等物质的生物氧化，能够达到减肥效果。
但因为其非常容易导致服药者体温过高，出现抽搐、昏迷等现象，甚至导致死亡。
所以这个方法不可行。
18.当肾脏发生疾病，排泄代谢废物及调节体内环境和内分泌等生理功能部分发生了障碍时，肾脏本身仍具有一定的代偿机能，但如有70%以上的肾单位遭到损坏而失去功能时，整个肾脏就会出现功能不全的症状。
在这种情况下，继续采用一般的保守疗法很难奏效，需采用透析的办法进行治疗。
请问什么是透析疗法？透析可分为血液透析和腹膜透析两种，血液透析在老百姓中又俗称洗血，简单来说是将人体内的血液引出体外，在透析机上面将毒素进行排出，再将洗干净的血液重新输回人体内的过程。