鸡肉肌原纤维蛋白与食品胶混合凝胶特性及其形成作用力研究

鸡肉肌原纤维蛋白与食品胶混合凝胶特性及其形成作
用力研究
南京财经大学
硕士学位论文
鸡肉肌原纤维蛋白与食品胶混合凝胶特性及其形成作用力研究
姓名:董秋颖
申请学位级别:硕士
专业:食品科学
指导教师:杨玉玲
2010-01
摘要
本论文主要包含四方面内容: (1)肌原纤维蛋白(MP)凝胶特性研究; (2) 肌原纤维蛋白-卡拉胶(MP-CAR)混合凝胶特性研究和微观结构观察;(3)MP 凝胶和 MP-CAR混合凝胶形成作用力研究;(4)MP-明胶混合凝胶特性研究。

第二章:提取鸡肉 MP,利用质构仪和流变仪研究 MP 浓度、pH 及离子强
度对 MP凝胶质构特性和流变特性的影响。

通过实验发现,硬度、弹性及贮能模
量 G’、损耗模量 G’’均随着蛋白质浓度的增加而增加;pH6.0 时,MP 的硬度和
G’、G’’昀大;随着离子强度的增大,硬度、弹性及 G’、G’’也不断增大。

通过方
差分析发现,MP 浓度和离子强度对凝胶硬度的影响极显著,pH 也对其影响显
著;MP浓度和离子强度对凝胶弹性的影响显著,而 pH则无明显影响。

第三章:CAR 的添加可以明显提高 MP 样品硬度、弹性、G’、G’’,发现
MP 和 CAR 之间存在相互作用;MP 和 MP 与 CAR 的相互作用是引起 G’、G’’
增加的主要原因,而 CAR 本身的贡献较小。

且随着卡拉胶含量的增加,混合凝
胶的硬度和 G’也不断增加,而卡拉胶含量对混合凝胶弹性的影响较小。

在pH6.0
时,混合凝胶的硬度昀大;随着 pH 的增大,MP-CAR 样品的 G’不断减小。

进
4 +
一步采用 L 3 正交表试验,研究卡拉胶含量、pH、离子强度和[K ]对硬度和弹
9
+
性的影响。

结果发现,各因素对混合凝胶硬度影响程度由大到小为:[K ]、离子
+
强度、卡拉胶含量、pH;对混合凝胶弹性影响程度由大到小为:[K ]、卡拉胶含
+
量、 pH、离子强度。

且在卡拉胶含量为 33.33%, pH6.0,离子强度 0.2, [K ] 0.10mol/L
+
时可以形成硬度较好的凝胶;卡拉胶含量33.33%,pH7.0,离子强度0.2,[K ]
0.10mol/L 时可以形成弹性较好的凝胶。

通过电子显微镜观察发现,MP 和CAR
能形成混合型凝胶,其中 MP 的形状发生了改变,CAR 通过依附在 MP 凝胶骨
架上加强凝胶的结构。

第四章: 在MP及MP-CAR混合溶液中添加有关试剂改变凝胶形成的作用
力,通过测定其凝胶特性,以探讨形成和维持凝胶的网络结构的作用力。

结果表
明,添加DTT导致MP的硬度、弹性和G’均略有下降,而MP-CAR的硬度稍有增
加,G’降低,但凝胶特性变化不明显,说明二硫键对凝胶形成的影响不大;添加
SDS显著影响MP凝胶和MP-CAR混合凝胶的硬度和弹性,添加量超过6mmol/L 时
MP甚至不能形成凝胶,说明疏水相互作用在凝胶形成中具有显著作用;添加尿
素和盐酸胍能明显降低凝胶的硬度、弹性及G’,说明氢键对MP凝胶的形成也具
有重要的影响;改变pH影响了静电相互作用,从而改变了凝胶的凝胶特性。

通
过比较加入丙二醇含量对MP硬度的影响曲线趋势,发现在MP凝胶形成过程中疏
I
水相互作用的影响超过氢键的影响,而在混合凝胶中二者相比没有明显区别,说
明二者同等重要。

第五章:以硬度、弹性和 G’为指标,研究 MP-明胶混合凝胶的凝胶特性。

研究发现,明胶的添加可以改善凝胶的弹性。

在 MP中添加少量明胶后,混合凝
胶的硬度有所降低,而后随着明胶含量的增加,硬度不断增加。

随着 pH值的增
4
加混合凝胶的硬度也逐渐增大,而其 G’则逐渐减小。

采用 L 3 正交表进一步研
9
究明胶含量、pH 和离子强度对硬度和弹性的影响。

结果表明:影响混合凝胶硬
度和弹性的主次因素依次为:明胶含量、pH、离子强度。

且在明胶含量 50.0%,
pH6.0,离子强度 0.6时可以形成硬度较好的混合凝胶;在明胶含量 50.0%, pH7.0,
离子强度 0.2时得到弹性较好的混合凝胶。

关键词:肌原纤维蛋白;卡拉胶;明胶;质构特性;流变特性;分子间作用力
II
ABSTRACT
The properties of myofibrillar protein MP, MP-Carrageenan CAR, and MP-Gelatin and the molecular interactions such as electrostatic interactions, disulfide
bonds, hydrophibic interactions and hydrogen bonds were investigatedChapter two: The effects of MP concentration, pH and ionic strength I on
textural properties and rheological properties of MP gels were studied by textural
analyzer and rheometer. Results indicated, hardness, springness, G’, G’’ increased
with the MP concentration increased. The hardness and G’, G’’ of MP were highest at
pH6.0. Hardness, springness, G’, G’’ increased when the ionic strength increased. MP
concentration and ionic strength influenced hardness and springness of MP gels
significantly Chapter three: The addition of CAR increased the hardness, springness, G’, G’’
of the MP samples. MP and the molecular interactions between MP and CAR were the
main reason which caused G’, G’’ increased. The hardness and G’ increased as CAR
concentration increased. The CAR concentration had little influence on springness of
MP-CAR gels. The hardness of MP-CAR mixed gels was highest at pH6.0. G’ of
4
MP-CAR samples decreased as pH increased. The orthogonal test L 3 was adopted
9
+
to seek the effects of concentration of CAR, pH, ionic strength, [K ] on gel hardness
and springiness. The results showed that the factors which affected the hardness of the
+
mixed gels were in the order of [K ], ionic strength, concentration of CAR and pH
from major to minor. The factors which affected the springiness of mixed gels were in
+
the order of [K ], concentration of CAR, pH and ionic strength. Concentration of
+
CAR 33.33%, pH 6.0, I 0.2, [K ] 0.10mol/L is the optimal combination for hardness
of MP-CAR mixed gels. Concentration of CAR 33.33%, pH 7.0, I 0.2, [K+]
0.10mol/L is the optimal combination for springness of MP-CAR mixed gelsScanning electron micrograghs of MP gels and MP-CAR gels showed that CAR
enhanced the structure of MP gels via clinging to the MP gel network Chapter four: The molecular interactions in the formation of MP and MP-CAR gelation was investigated by determining the effects of the solvents on the properties
of MP. The addition of DTT influenced formation of disulfide bond. And the changes
of the properties of the MP gels and MP-CAR mixed gels were unobvious, so the
disulfide bond have little effect on the formation of MP and MP-CAR gelation III
Addition of SDS influenced hardness and springness of the gels significantly. So the
hydrophobic interactions have given great contribution to the formation of MP and
MP-CAR gelation. The addition of urea and GuHCl decreased hardness springiness
and G’ of the gels obviously. So the hydrogen bonds also have significant effect on
the formation of MP and MP-CAR gelation. pH influenced the electrostatic
interactions, and changed the properties of the gels. The effects of propanediol
concentration on hardness on MP gels and MP-CAR mixed gels were investigatedThe result showed that the influences of hydrophibic interactions were more
important than hydrogen bonds during the formation of MP gels. But, hydrophibic
interactions and hydrogen bonds both played an important part in MP-CAR gelsChapter five: The properties of the MP-Gelatin were studied. The hardness of
gelatin increased with the concentration of gelatin increased. The addition of gelatin
decreased the hardness, but improved the springness. G’ decreased when the
concentration of gelatin increased. The hardness of MP-Gelatin increased and G’
4
decreased as pH increased. The orthogonal test L 3 was adopted to seek the effects
9
of concentration of gelatin, pH, ionic strength on gel hardness and springiness. The
results showed that the factors which affected the hardness and springness of the
mixed gels were in the order of concentration of gelatin, pH and ionic strength from
major to minor. Concentration of gelatin 50%, pH 6.0, I 0.6 is the optimal
combination for hardness of MP-gelatin mixed gels. Concentration of gelatin 50%,
pH 7.0 and I 0.2 is the optimal combination for springness of MP-gelatin mixed gels
Key words: myofibrillar protein; carrageenan; gelatin; texture properties; rheological
properties; molecular interactionsIV
符号及缩略语
缩写词英文名称中文名称
MP Myofibrillar Protein Isolate肌原纤维蛋白
CARCarrageenan卡拉胶
BSA Bovine Serum Albumin 牛血清蛋白
G’Storage modulus 储能模量
G’’ Loss modulus 弹性模量
DTT Dithiothreitol二硫苏糖醇
NEM N-EthylMaleimide N-乙基顺丁烯二酰亚胺
SDSSodium Dodecylsulfate Polyacrylamide 十二烷基磺酸钠学位论文独创性声明
本论文是我个人在导师指导下进行的研究工作及取得的研究成果。

论文
中除了特别加以标注和致谢的地方外,不包含其他人或其它机构已经发表或撰写过的研究成果。

其他同志对本研究的启发和所做的贡献均已在论文中作了明确的声明并表示了谢意。

作者签名:日期:
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分内容,可以采用影印、缩印或其它复制手段保存论文。

保密的论文在解密
后遵
守此规定。

作者签名: 导师签名: 日期:
南京财经大学硕士学位论文
第一章绪论
1.1 本课题的研究现状
1.1.1 肌原纤维蛋白
肌肉中蛋白质的含量为 20%左右,在肉制品中,肌肉蛋白的功能特性决定了肉制品的质量,因此近 50 年来,肌肉蛋白的功能特性一直是研究热点。

肌肉蛋
[1]
白可以分为肌原纤维蛋白(MP)、肌浆蛋白和基质蛋白。

肌原纤维蛋白在肌肉
蛋白质中占到 55%左右,是决定肉制品质量的昀主要的蛋白。

国内外对肌原纤维
蛋白已有了相当程度的研究,具体如下:
1.1.1.1 MP 的组成
肌原纤维蛋白由盐溶蛋白组成,主要包括肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白、[2-4]
肌钙蛋白、α-辅肌动蛋白等。

有报道心肌肌原纤维中含有肌球蛋白60%、肌
[5]
动蛋白15%、原肌球蛋白10 %、肌钙蛋白 5 %、结构蛋白10 % 。

可以看出,肌球蛋白分子是肌原纤维蛋白的主要成分,肌球蛋白分子含有两个完全相同
的长肽链和四条短肽链,即是由重链和轻链组成,分子量约为 470 000 u,每个
分子由两个重链(大亚基,分子量约为 200 000 u)和四个轻链(小亚基,分子
[6]
量约为 15 000 u-30 000 u)组成,其次为肌动蛋白。

1.1.1.2 MP 凝胶的胶凝机理
肌原纤维蛋白昀重要的功能特性是其能形成热诱导凝胶。

Ferry 研究认为, 热诱导凝胶作用是指变性的蛋白质分子经分子间的作用力(包括氢键、离子键、
二硫键、疏水作用力等)聚集并形成一种有序的三维网状结构,脂肪和水以物理
和化学的方式包含在蛋白质基质中。

热诱导凝胶通过缓慢的加热,促使蛋白质受
热变性展开。

在更高温度下,蛋白质相互作用增强,内部的巯基暴露,更多的二
硫键产生,形成较好的凝胶网络结构。

肌原纤维蛋白是由排列成束状的细丝状蛋白构成的。

在加热时,折叠的蛋白质分子侧链结合键断开而伸展,蛋白质间通过巯基等键产生聚集,从而形成更坚
[7]
固的蛋白质网状结构。

肌球蛋白是肌原纤维蛋白质形成凝胶的昀重要成分, 在单独存在的条件下可
1南京财经大学硕士学位论文
形成好的凝胶。

而肌动蛋白、调节蛋白和细胞骨骼蛋白不形成凝胶,但是对肌肉
蛋白形成的凝胶的粘弹性具有重要的影响,如肌动蛋白可根据在凝胶体系中肌动
蛋白与肌球蛋白的比率不同,对肌球蛋白凝胶产生协同或对抗效应,添加肌动蛋
白常导致肌球蛋白所形成凝胶的硬度下降,但它也可通过形成肌动球蛋白,继而
与游离的肌球蛋白尾部交联来提高肌球蛋白的凝胶形成能力。

肌球蛋白处在高离子强度下0.6mol/L KCl,经加热处理,在 40℃左右,分子头部开始相互凝聚,形成凝聚体;温度升高,凝聚程度加大,并且尾部参与了
凝聚体间的连接;在 60℃左右,蛋白分子完全变性,形成 500nm 大的球状凝聚
体;温度继续升高,各凝聚体间可能主要以疏水作用和静电作用进一步交联形成
[8]
具有三维网络结构的凝胶。

1.1.1.3 MP 凝胶特性及其影响因素
蛋白质凝胶特性受蛋白质结构特征和分子特性的影响。

另外,加工条件、环境因素(例如 pH、离子强度)及其与其它成分间的相互作用也影响肉制品中蛋
白质的凝胶特性。

有研究表明,pH 和离子强度可以影响蛋白质氨基酸侧链的解
[9-12]
离状态,从而影响其质构和流变特性。

Riebroy 等报道了 pH 的降低通过静电相互作用、疏水相互作用以及二硫键
[13]
的形成导致了肌球蛋白分子的变形和聚集。

Lesiòwa 和 Xiong 等人研究了pH
[14]
对鸡肉肌原纤维蛋白的影响,发现其胶凝的昀佳 pH为 6.0 。

Ru Liu 等认为 pH
通过影响肌球蛋白的二级结构从而显著的影响了凝胶性质,并且他们研究发现凝
[15]
胶强度随着 pH的增加而降低。

Xiong等在 0.6 mol/L NaCl, 50mmol/L 磷酸钠,
pH 6.0,蛋白质浓度为 20 mg/mL 条件下对鸡肉肌原纤维蛋白进行了流变特
性的
[16-18]
测定 ,发现 MP的 G’在 40℃-50℃左右迅速增长。

随之,G’急剧降低,分别
在 55℃左右达到一个极小值。

在这之后,随着温度的升高 G’不断增大,昀后在
80℃达到加热过程中的昀大值。

Westphalen 等对 MP G’的研究中也得到了与此相
近的变化趋势,并且在 0.6 mol/L KCl,10mmol/L 磷酸钠, pH 6.0、pH 6.5 和
[19]
pH 7.0的条件下分别测定了蛋白质的 G’,发现 MP的 G’随着 pH的增加而减小。

Hui-Huang Chen 报道热处理肉糜的凝胶强度随着 NaCl 浓度的增加而增加
[20]。

而 C. Boyer 等人发现蛋白质在高离子强度0.6 mol/L KCl下溶解后,当盐浓
度逐渐降低时肌原纤维蛋白和肌球蛋白热凝胶能力在低离子强下有很强的积极
[21]
效果。

Egelandsdal 等人研究发现在 25-75 ℃范围内离子强度可以显著的影响肌
[22]
球蛋白的储能模量 G’和损耗模量 G”。

2南京财经大学硕士学位论文
1.1.1.4 MP 凝胶形成的作用力
1.二硫键
蛋白质的结构稳定性、易变性等大都是由于自由基 SH和二硫键所引起的结
[23]
果。

蛋白质变性后总 SH和未遮盖 SH数减少,疏水性增大。

蛋白质中的二硫键经还原反应形成巯基后,蛋白质构象将变得松散,经重新
[24]
氧化后,二硫键又可重新形成。

氧化和还原剂均可打开二硫键,二硫键与巯基
间可借氧化还原反应相互转化。

在研究蛋白质结构时,氧化剂过甲酸可定量拆开
二硫键,生成相应磺酸。

还原剂如巯基乙醇等也能拆开二硫键,生成相应巯基化
合物。

常用的测定方法有 DTNB(二硫-2-硝基苯甲酸)法、NEM(N-己基顺丁烯二酰亚胺)法、PCMB(对氯汞苯甲酸碘)法等。

Smyth 等使用 4mmol/L 的DTT 阻止了肌球蛋白溶液中的二硫键生成后,昀终凝胶强度降低,因此他们认
[25]
为二硫键不是肌球蛋白凝胶的前提,对凝胶网络的形成贡献较小。

Kiosseoglou
等通过添加 DTT,NEM 等试剂研究了鸡蛋黄的凝胶的分子间相互作用。

N- 乙基顺丁烯二酰亚胺是一种巯基封闭剂,可以使巯基发生烷基化,从而封闭巯基
[27]。

Yufei Hua 等使用 NEM 处理蛋白的二硫键,使其分子表面的疏水基团暴露,
[28]
从而促进了蛋白质间的疏水相互作用。

肌球蛋白是肌原纤维蛋白中的昀主要蛋白质, 且是肉类蛋白凝胶性质的主要
贡献者,其构造的改变与官能团(例如巯基和疏水基的暴露有关。

二硫键的形成是由于更多巯基的暴露。

因此,测得的活性巯基含量的增加或许说明了蛋白质
的伸展;而总巯基含量的增加说明了二硫键的形成。

Makoto 等人认为,静电相互作用和巯基氧化反应对肌肉蛋白凝胶形成有很
[29]
大贡献。

Egelandsdal 等人用高氯苯甲酸(PCMB)滴定肌球蛋白会使肌球蛋白
[22]
凝胶能力变弱 ,他们因此认为-SH 可能参与肌球蛋白的热凝胶。

Niwa 等报道
了在 40-45 ℃,鱼肌球蛋白热诱导凝胶中有二硫键的形成。

Wen-Ching Ko 等从
罗非鱼肌肉中提取的肌动球蛋白进行热处理(25?95℃,10?60 min),研究其巯
基及其构造的变化。

结果显示,超过 45℃的热处理产生热诱导凝胶是肌球蛋白
[31]
和非共价键一起构成的;但是,超过 75℃的热诱导凝胶,主要归结于二硫键。

Takeshi Taguchi等人发现在加热温度达到 40-60 ℃时,添加 1 mmol/L DTT 的蛋
[32]
白质溶液在 370nm下的吸光度减小,说明其蛋白质间相互作用涉及了二硫键。

2.疏水相互作用
疏水相互作用是非极性基团为了避开水相而聚集在一起的作用力,是维持蛋白质高级结构的重要决定因素。

疏水作用在肌球蛋白凝胶中起了关键性作用,被
[33]
认为是肌球蛋白形成大凝集物的前提。

3南京财经大学硕士学位论文
蛋白质受热时包埋的疏水基团暴露出来,从而增强了临近多肽非极性片段的
疏水相互作用。

Morita等人对兔骨骼肌肌球蛋白尾部片段热诱导凝胶中所涉及的
疏水残基进行了研究,结果发现肌球蛋白的疏水相互作用与其热诱导凝胶有着密
[34]
切的关系。

Sano 等通过对鲤鱼肌动球蛋白活性巯基在加热过程中变化发现,
在 20℃时,巯基含量开始增加,这可能与肌球蛋白的解折叠有关,使分子内部
的巯基暴露,成为活性巯基。

在 30-50 ℃,活性巯基含量减少,说明活性巯基被
氧化成了二硫键等。

因此他们认为,肌球蛋白构造的改变与官能团例如巯基和疏
[35]
水基的暴露有关。

Gill等认为,鳕鱼肌球蛋白重链的热变性是由于非共价键作
[36]
用力引起的,而这种作用在有非极性物质存在时被减弱。

蛋白质疏水作用的测定方法主要有以下几种,通过使用能与蛋白质的疏水性区域紧密结合的一些荧光性物质进行测定,它们与蛋白结合后,可以通过荧光光
度法测出其疏水性。

这些物质有 ANS1-苯胺基萘-8-磺酸盐、TNS(2-P-甲苯
胺
基萘-6-磺酸盐)、cis-PA(顺式十八碳-9,11,13,15-四烯酸)等。

而在肌原纤维蛋
白凝胶疏水性变化的测定中,用的较多的则是 ANS和 cis-PA。

Ilham chelh 等提
出了一种比较简便的方法,利用 BPB苯乙酰基溴对蛋白表面疏水性进行测定。

这种方法基于 BPB 和肌原纤维蛋白疏水基团的相互作用,并离心分离自由BPB
[37]
和被结合的 BPB,通过测定结合 BPB的含量从而测得蛋白质的疏水性。

3.氢键
氢键对蛋白质分子结构的稳定性具有重大的贡献,而氢键的稳定性主要依赖于低介电常数的局部环境,后者是由非极性的氨基酸残基侧链的相互作用所造成
[38]
的。

Wang and Smith 研究了凝胶网络结构的形成和肌球蛋白二级结构变化之间的关系,他们发现蛋白质溶液到凝胶的转变发生在 55℃,此时肌球蛋白的伸展
导致了α-螺旋和β-折叠的减少,这导致了 65℃时分子间氢键β-折叠结构的形成
[39]。

Rocco等人则认为尿素主要破坏二级结构中的β-折叠,而高温则主要破坏蛋
[40]
白质的α-螺旋。

Liu等通过 CD(circular dichroism,圆形二色性)分析发现猪肉肌球蛋白的
[41]
α-螺旋随着 pH 远离 7.0 而减少,而β-折叠则随着 pH 的降低而增多。

Kanoh
等研究了尿素对鲨鱼肌球蛋白α-螺旋的影响,通过对样品 CD的测定,发现随着
[42]
尿素的增加,样品α-螺旋的含量逐渐减少。

Boye 等通过测量FTIR(Fourier
transform infrared spectroscopy,傅里叶红外转换光谱补)和 DSC(差示扫描量热
[43]
分析)、对 SDS,尿素和 NEM 等试剂对β-乳球蛋白的热稳定性进行了研究。

可以看出,国外虽然对 MP和肌球蛋白的凝胶形成作用力已有所探讨,但并不系统全面,且缺乏对各种作用力的综合比较。

4南京财经大学硕士学位论文
1.1.2 食品胶
食品胶(food gums)通常是指溶解于水中,并在一定条件下能充分水化成黏稠、滑腻或胶冻液的大分子物质,在加工食品中可以起到增稠、胶凝、乳化等功
能。

在食品体系组成中需要的食品胶体添加量很少,通常为千分之几,但却能有效的改善食品的质量品质。

当在食品体系中采用食品胶时,这些食品胶赋予或改
善这些体系的流变特性,例如黏度增加等性能,使这些体系具有合适的质构。

1.1.
2.1 卡拉胶
卡拉胶(Carrageenan),也称角叉菜胶、鹿角枣胶、爱尔兰台菜胶。

主要是
[44]
从红藻的角叉菜属、麒麟菜属、杉藻属及沙菜属等品种海藻中获得 ,不同的品
种或片段有多种结构和连结方式。

卡拉胶是一种线性的半乳聚糖结构,其中的 D-半乳糖基由α-1,3-和β-1,4-键
交替而成。

其产品一般为白色或淡黄色粉末,无臭、无味。

在食品工业中,卡拉
胶主要用作凝胶剂、稳定剂和持水剂,其凝胶强度、黏度和其他特性很大程度上
取决于卡拉胶的类型、体系中的 pH、含盐、氧化剂和其他食品胶共存的状
况。

卡拉胶形成的凝胶一般是热可逆的,即加热凝胶熔化成溶液,溶液冷却时又形成凝胶。

钾离子的存在能使凝胶强度增加,钙离子的加入则使凝胶收缩并趋于
脆性,调整不同的离子强度可以改变凝胶强度等。

卡拉胶是一种常见的肉品添加剂,用于肉制品能给保持水分、风味、质构、[45-48]
冷冻熔化及稳定性带来益处。

如卡拉胶用于火腿肠能起到凝胶、乳化、保水、
增强弹性的作用,尤其是提供适当的保水性,即使是制造高出品率的产品时,它
也能有良好的持水性,并且由于它能够与蛋白质络合,就能提供相当好的组织结
构。

Dirk 等人研究了卡拉胶对盐溶肉蛋白热凝胶形成的影响,发现添加κ-卡拉
[49]
胶可以增加肉制品凝胶的凝胶强度、持水力等。

卡拉胶是带负电荷的多糖,其反应性主要来自分子上所带的半硫酸酯基团-R-O-SO -,含硫酸基多糖卡拉胶,在很宽的 pH范围都是带负电的聚合物,能与
3
[50]
带正电荷的蛋白质分子之间形成离子间相互作用。

1.1.4.2 明胶
明胶来源于广泛存在于动物皮、筋、骨骼中的胶原蛋白质,是一种从动物的
[51]
结缔或表皮组织中的胶原部分水解出来的蛋白质。

由于原料来源和生产时水解
方式不同,商品明胶可分为 A型和 B型。

明胶胶原蛋白质是以三螺旋结构的肽链为基本结构,而明胶分子没有固定的5南京财经大学硕士学位论文
结构,是有氨基酸组成的大分子,具有典型的蛋白质特性。

商业明胶为浅黄色粉
粒,无嗅无味,无挥发性、透明而坚硬的非晶体物质。

由于具有可形成可逆性凝
胶、粘结性等优良的物理及化学性质,因此在食品工业中广泛的用作胶凝剂、乳
化剂、稳定剂、黏合剂和澄清剂。

明胶的水溶液具有黏性,且黏度的增长还与 pH有关。

明胶中加入钾盐,可以使其熔点降低,加入种类不同,效果也有所区别。

有些物质,如尿和胍,对凝胶过程有阻碍作用。

明胶在罐头制品中主要用于增稠剂,在肉制品罐头中也可用作胶冻剂。

在火腿罐头中添加 2%明胶,可形成透明度的光滑表面。

明胶可以乳化一些肉制品如
肉酱的脂肪,并保持其原有特色。

用明胶支撑的保护性涂层,可防止食品的腐败
氧化。

谢苒荑等对明胶凝胶过程中明胶浓度、pH 等因素对其质构特性的影响进行了研究,发现当体系 pH 为 4.0 时,明胶溶液浓度越大越有利于其凝胶体的形成
[52]。

Haug等研究了鱼肉明胶的流变特性,发现含 10%鱼明胶(w/w)的 G’在随
[53]
着离子强度的增大而减小,而在 pH5.0-10.0之间时,明胶的 G’变化不大。

国内外对明胶形成作用力已有一些探讨,如程晋生介绍在明胶凝胶三维网络的形成与稳定中,氢键和极性基团间的静电相互作用力、氨基酸残基非极性侧基
团间的疏水性相互作用力参与其中,并且在高浓度明胶30%~50%中,疏水性相
[54]
互作用力非常强烈。

刘小玲等通过差示扫描量热法、圆二色谱等手段研究了鸡
骨明胶溶液的胶凝化过程,认为明胶的凝胶化是明胶分子借助氢键作用形成三股
[55]
螺旋交联点的网络结构,同时疏水相互作用促进凝胶形成。

1.1.3. MP-食品胶混合凝胶体系
1.1.3.1 MP-卡拉胶混合凝胶体系
Pietrasik在牛肉中添加卡拉胶后制成凝胶,研究其质构特性及保水性,结果
发现卡拉胶明显的影响了其保水性和热稳定性,减少了加工损失,还可以提高牛
[56]
肉凝胶的硬度,但是不能改善其弹性和内聚性。

Donatus 等研究了碎鸡肉和肌
原纤维蛋白和κ-, ι-, λ-卡拉胶混合凝胶在不同 NaCl 浓度条件下的热稳定性,认
[57]
为 pH,离子强度等对卡拉胶和鸡肉蛋白混合凝胶的性质有显著影响。

Siegel 等对蛋清蛋白、大豆分离蛋白等非肉蛋白与肌球蛋白混合凝胶的结合
能力进行了研究,认为混合凝胶的三维网络结构不能反映结合能力的优劣,而稳
[58]
定凝胶结构的分子作用力的类型更为重要。

Gómez 等探讨了肌原纤维蛋白和
非肉蛋白(蛋清蛋白,大豆蛋白,酪蛋白)在凝胶网络中可能存在的相互作用, 6南京财经大学硕士学位论文
他们认为离子强度和氢键在凝胶的热聚集上不起决定性的作用,而蛋清蛋白的疏
[59]
水相互作用明显弱于其他非肉蛋白。

Baeza等研究了β-乳球蛋白,天然和变性
大豆蛋白中添加κ-卡拉胶后的凝胶化过程中的流变特性,添加后提高了凝胶的硬
度,内聚性,咀嚼性和弹性,降低了脱水收缩作用,并认为这可能与溶液中两种
[60]
生物大分子之间的静电相互作用有关。

Liu 等使用 FeCl ,H O ,抗坏血酸盐
3 2 2
等氧化肌原纤维蛋白,导致巯基值二硫键转换的增加,使其热稳定性和凝胶能力
降低,氧化剂的添加还可以改变乳清蛋白和大豆蛋白和肉类蛋白之间的相互作用
[61]。

Ustunol 通过 5 mol/L尿素、0.5 mol/L NaCl、0.5 mol/L NaSCN、10%丙二醇
和 0.2 mol/L 2-巯基乙醇对肌原纤维蛋白-藻酸钙混合凝胶强度的影响对其分子间。