【课件】蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式ppt
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蛋白质的基本组件(共68张PPT)
对两个四面体配位的碳原子，“交错构象〞(stagged confromation)是能量上最有利的排布，其一个碳原子的取代基 正好处于另一个碳原子的两个取代基之间。侧链中的每一个这种 C原子，都有三种交错构象，它们彼此以120°旋转相关。
对已精确测定的蛋白质结构的分析显示，大多数氨基酸残基的 侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势构象最经常出现在天然 蛋白质中，称为旋转异构体(rotamer)。目前，在国际上已经收集 这些优势构象，建立旋转异构体库，作为一种根本工具应用于蛋白 质结构的计算机模型构建中。
（1）根据氨基酸分子中烃基的不同可分为脂肪氨基酸、芳香氨 基酸和杂环氨基酸。
NH2 H3C CH COOH
NH2 COOH
脂肪氨基酸
芳香氨基酸
NH2 CH2 CH COOH
N H
杂环氨基酸
脂肪氨基酸
芳香氨基酸
在反式构型中，相邻C 原子之间有0. His is the only side chain that titrates near physiological pH. 肽键看似单键，但 C-N 键旁的 C=O 双键会与它产生共振，因此具有双键的性质； 因而在顺式肽构型中原子间的推斥力较大，能量上处于不利状态，其稳定性只有反式肽的千分之一。 组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，其它氨基酸分子中 碳原子均为手性碳原子，因此都具有旋光性。 以肽键平面连接成多肽长链 对两个四面体配位的碳原子，“交错构象〞(stagged confromation)是能量上最有利的排布，其一个碳原子的取代基正好处于另一个碳原子的 两个取代基之间。 因而在顺式肽构型中原子间的推斥力较大，能量上处于不利状态，其稳定性只有反式肽的千分之一。
must approach each other very closely. Gly is more flexible than other
对已精确测定的蛋白质结构的分析显示，大多数氨基酸残基的 侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势构象最经常出现在天然 蛋白质中，称为旋转异构体(rotamer)。目前，在国际上已经收集 这些优势构象，建立旋转异构体库，作为一种根本工具应用于蛋白 质结构的计算机模型构建中。
（1）根据氨基酸分子中烃基的不同可分为脂肪氨基酸、芳香氨 基酸和杂环氨基酸。
NH2 H3C CH COOH
NH2 COOH
脂肪氨基酸
芳香氨基酸
NH2 CH2 CH COOH
N H
杂环氨基酸
脂肪氨基酸
芳香氨基酸
在反式构型中，相邻C 原子之间有0. His is the only side chain that titrates near physiological pH. 肽键看似单键，但 C-N 键旁的 C=O 双键会与它产生共振，因此具有双键的性质； 因而在顺式肽构型中原子间的推斥力较大，能量上处于不利状态，其稳定性只有反式肽的千分之一。 组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，其它氨基酸分子中 碳原子均为手性碳原子，因此都具有旋光性。 以肽键平面连接成多肽长链 对两个四面体配位的碳原子，“交错构象〞(stagged confromation)是能量上最有利的排布，其一个碳原子的取代基正好处于另一个碳原子的 两个取代基之间。 因而在顺式肽构型中原子间的推斥力较大，能量上处于不利状态，其稳定性只有反式肽的千分之一。
must approach each other very closely. Gly is more flexible than other
蛋白质的基本组成单位---氨基酸
第一章蛋白质第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸（一）氨基酸的种类蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
蛋白质的测定课件参考.ppt
1.装水至 2/3 容积 处，加甲 基橙数滴 及硫酸数 毫升以保 持酸性
4.NaOH 溶液
4.5.6 5.水洗漏 步操 斗数次 作要 6.夹好漏斗 迅速 夹，水封。
2.管下端 插入液面 下(瓶内先 装硼酸液 及混合指 示剂2滴)
7.水蒸气蒸馏至指示剂变绿色 开始计时，蒸馏10min，将管
8.吸收液用0.01000mol/L HCl标准溶液滴定至
总蛋白质含量 氨基酸组成 蛋白质的营养价值
精选课件
2
5、蛋白质的测定方法
利用蛋白质共性的方法
凯氏定氮法 杜马斯法
福林酚法
利用特定氨基酸残基法
染色法
精选课件
3
第二节 蛋白质的定性测定
一、蛋白质的一般显色反应
电泳或纸层析之后用一些染料与蛋白质结合并 变色。书中列举了 5 种染料。
二、复合蛋白质的显色反应
第一节 概述
1.蛋白质的元素组成（The elements of protein）
▪ C：50-55% N：15-18% O：20-23%
▪ H：6-8% S：0-4%
▪ 微量元素：P、Fe、Zn、Cu
2、基本结构单位：氨基酸
3、蛋白质的变性作用。
精选课件
1
4、蛋白质分析的重要性
▪ 生物活性测定 ▪ 功能性质调查 ▪ 营养标签
精选课件
17
操作方法
▪ 1、制作标准曲线 取10支干试管分成两组，按下表平行操作：
0ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
1
2
3
4
标准蛋白液/ml
0.2 0.4 0.6 0.8
蛋白浓度 /(mg/ml)
2.0 4.0 6.0 8.0
蒸馏水/ml
4.NaOH 溶液
4.5.6 5.水洗漏 步操 斗数次 作要 6.夹好漏斗 迅速 夹，水封。
2.管下端 插入液面 下(瓶内先 装硼酸液 及混合指 示剂2滴)
7.水蒸气蒸馏至指示剂变绿色 开始计时，蒸馏10min，将管
8.吸收液用0.01000mol/L HCl标准溶液滴定至
总蛋白质含量 氨基酸组成 蛋白质的营养价值
精选课件
2
5、蛋白质的测定方法
利用蛋白质共性的方法
凯氏定氮法 杜马斯法
福林酚法
利用特定氨基酸残基法
染色法
精选课件
3
第二节 蛋白质的定性测定
一、蛋白质的一般显色反应
电泳或纸层析之后用一些染料与蛋白质结合并 变色。书中列举了 5 种染料。
二、复合蛋白质的显色反应
第一节 概述
1.蛋白质的元素组成（The elements of protein）
▪ C：50-55% N：15-18% O：20-23%
▪ H：6-8% S：0-4%
▪ 微量元素：P、Fe、Zn、Cu
2、基本结构单位：氨基酸
3、蛋白质的变性作用。
精选课件
1
4、蛋白质分析的重要性
▪ 生物活性测定 ▪ 功能性质调查 ▪ 营养标签
精选课件
17
操作方法
▪ 1、制作标准曲线 取10支干试管分成两组，按下表平行操作：
0ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
1
2
3
4
标准蛋白液/ml
0.2 0.4 0.6 0.8
蛋白浓度 /(mg/ml)
2.0 4.0 6.0 8.0
蒸馏水/ml
蛋白质的基本结构单位——氨基酸
Ala
Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile
A
R N D C Q E G H I
亮氨酸（leucine）
赖氨酸(lysine) 甲硫氨酸 （methionine） 苯丙氨酸 （phenylalanine） 脯氨酸（proline） 丝氨酸（serine） 苏氨酸（threonine） 色氨酸（tryptophan） 酪氨酸（tyrosine） 缬氨酸（valine）
5.1 Their R groups contain guanidino, amino, imidazole groups respectively. 5.2 The side chain of His can be positively or uncharged depending on the local environment near pH 7.0
has an imino group in proline) bonded to the same carbon atom, designated as the -carbon.
Each has a different side chain (or R group, R=―Remainder of the molecule‖). The -carbons for 19 of them are asymmetric (or chiral),
芳香族aa (3) 杂环族aa (2)
Tyr
Trp His
Pro
脂肪族氨基酸
aliphatic R groups
— 一氨基一羧基氨基酸 （甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）
—羟基氨基酸：（丝氨酸、苏氨酸）
—含硫氨基酸： （半胱氨酸、甲硫氨酸）
4.2蛋白质 课件(共26张PPT)高二下学期化学人教版(2019)选择性必修3
5.酶的应用：
（1）淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业；（2）蛋白酶应用于医药、制革等工业；（3）脂肪酶应用于脂肪水解、羊毛脱脂等；（4）酶还可用于疾病的诊断。
同学们再见！
授课老师：
时间：2024年9月15日
变化实质
物理变化(溶解度降低)
化学变化(蛋白质性质改变)
变化过程
可逆
不可逆
用途
分离、提纯蛋白质
杀菌、消毒
⑤显色反应 含有苯环的蛋白质遇浓硝酸会有白色沉淀产生，加热后沉淀变黄色。
实验操作
实验现象
结论
加入浓硝酸生成白色沉淀，加热后，沉淀变黄
含有苯环的蛋白质(天然蛋白质都含苯环)沾上浓硝酸会出现黄色，可用于检验蛋白质。
4.对映异构： α-氨基酸除甘氨酸外，一般均含有连接4个不同原子或原子团的手性碳原子，具有对映异构体。5.存在： 组成生物体内蛋白质的氨基酸一般只有20种，其中必需氨基酸有8种。6.命名：
H2N—CH2COOH
甘氨酸
丙氨酸
谷氨酸
氨基乙酸
2-氨基丙酸
2-氨基戊二酸
苯丙氨酸
⑥蛋白质灼烧有烧焦羽毛气味。
5.蛋白质的用途（1）食物（人类必须的营养物质）（2）工业原料：动物的毛、蚕丝 (纺织原料)动物的皮 (皮革)动物的骨、皮、蹄 (动物胶)牛奶中的酪素 (酪素塑料)
三.酶
1.定义： 酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机化合物，其中绝大多数是蛋白质。2.来源：3.功能：
1.定义： 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子(天然有机高分子化合物)。2.元素组成： 蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素。其溶液具有胶体的某些性质。
（1）淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业；（2）蛋白酶应用于医药、制革等工业；（3）脂肪酶应用于脂肪水解、羊毛脱脂等；（4）酶还可用于疾病的诊断。
同学们再见！
授课老师：
时间：2024年9月15日
变化实质
物理变化(溶解度降低)
化学变化(蛋白质性质改变)
变化过程
可逆
不可逆
用途
分离、提纯蛋白质
杀菌、消毒
⑤显色反应 含有苯环的蛋白质遇浓硝酸会有白色沉淀产生，加热后沉淀变黄色。
实验操作
实验现象
结论
加入浓硝酸生成白色沉淀，加热后，沉淀变黄
含有苯环的蛋白质(天然蛋白质都含苯环)沾上浓硝酸会出现黄色，可用于检验蛋白质。
4.对映异构： α-氨基酸除甘氨酸外，一般均含有连接4个不同原子或原子团的手性碳原子，具有对映异构体。5.存在： 组成生物体内蛋白质的氨基酸一般只有20种，其中必需氨基酸有8种。6.命名：
H2N—CH2COOH
甘氨酸
丙氨酸
谷氨酸
氨基乙酸
2-氨基丙酸
2-氨基戊二酸
苯丙氨酸
⑥蛋白质灼烧有烧焦羽毛气味。
5.蛋白质的用途（1）食物（人类必须的营养物质）（2）工业原料：动物的毛、蚕丝 (纺织原料)动物的皮 (皮革)动物的骨、皮、蹄 (动物胶)牛奶中的酪素 (酪素塑料)
三.酶
1.定义： 酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机化合物，其中绝大多数是蛋白质。2.来源：3.功能：
1.定义： 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子(天然有机高分子化合物)。2.元素组成： 蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素。其溶液具有胶体的某些性质。
【课件】蛋白质是生命活动的主要承担者课件2022-2023学年高一上学期生物人教版必修1
元素。 (4)天冬氨酸的R基中含有羧基，赖氨酸的R基中含有氨基，说明组成
蛋白质的氨基酸至少含有_一__个__氨_基__(_—_N__H_2)_和__一_个__羧__基__(—__C_O_O_H__) __。 (5)从位置上看组成蛋白质的氨基酸都有一个氨基(—NH2)和一个羧
基(—COOH)连接在_同__一__个_碳__原__子__上。
肽键数和失去水分数均为n－m个。
②试总结形成肽键数与氨基酸数和肽链条数的关系。
肽键数＝失去水分子数＝氨基酸数－肽链条数。
(6)①一条肽链中至少含有多少个游离的—NH2和—COOH？若m条 肽链呢？为什么是至少？
各1个；各m个。因为R基中可能含有—NH2或—COOH。
②试总结蛋白质中至少含有游离氨基数和游离羧基数与肽链条数的 关系。
原因
氨基酸种类不同
氨基酸数目不同
氨基酸排列顺序不同 多肽链的盘曲、折叠方 式不同
5.（教材P30图211）读“某种胰岛素的二硫键示意图”，回答有关问 题：
（1）该胰岛素是由 2 条肽链构成的，含有 3 个二硫键。 （2）二硫键的形成过程表示为－SH＋－SH―→2S＋2H，在该胰岛 素形成过程中，共脱去了 6 个H。
键分开，将多肽分成多个部分，每一部分是一个氨基酸残基→得出氨
基酸数目。有几个氨基酸就是几肽→找出氨基酸的R基，确定氨基酸
的种类。
1.过程图示
2．过程分析 (1)参与脱水缩合的部位：一个氨基酸羧基中的—OH和另一个氨基
酸氨基中的—H。
(2)H2O中H和O的来源：H既来自氨基又来自羧基，O只来自羧基。 (3)—NH2和—COOH的数量和位置：一条肽链中至少含有一个游离 的 —NH2 和 一 个 游 离 的 —COOH ， 分 别 位 于 肽 链 的 两 端 ， 其 余 的 — NH2和—COOH位于R基中。
蛋白质的氨基酸至少含有_一__个__氨_基__(_—_N__H_2)_和__一_个__羧__基__(—__C_O_O_H__) __。 (5)从位置上看组成蛋白质的氨基酸都有一个氨基(—NH2)和一个羧
基(—COOH)连接在_同__一__个_碳__原__子__上。
肽键数和失去水分数均为n－m个。
②试总结形成肽键数与氨基酸数和肽链条数的关系。
肽键数＝失去水分子数＝氨基酸数－肽链条数。
(6)①一条肽链中至少含有多少个游离的—NH2和—COOH？若m条 肽链呢？为什么是至少？
各1个；各m个。因为R基中可能含有—NH2或—COOH。
②试总结蛋白质中至少含有游离氨基数和游离羧基数与肽链条数的 关系。
原因
氨基酸种类不同
氨基酸数目不同
氨基酸排列顺序不同 多肽链的盘曲、折叠方 式不同
5.（教材P30图211）读“某种胰岛素的二硫键示意图”，回答有关问 题：
（1）该胰岛素是由 2 条肽链构成的，含有 3 个二硫键。 （2）二硫键的形成过程表示为－SH＋－SH―→2S＋2H，在该胰岛 素形成过程中，共脱去了 6 个H。
键分开，将多肽分成多个部分，每一部分是一个氨基酸残基→得出氨
基酸数目。有几个氨基酸就是几肽→找出氨基酸的R基，确定氨基酸
的种类。
1.过程图示
2．过程分析 (1)参与脱水缩合的部位：一个氨基酸羧基中的—OH和另一个氨基
酸氨基中的—H。
(2)H2O中H和O的来源：H既来自氨基又来自羧基，O只来自羧基。 (3)—NH2和—COOH的数量和位置：一条肽链中至少含有一个游离 的 —NH2 和 一 个 游 离 的 —COOH ， 分 别 位 于 肽 链 的 两 端 ， 其 余 的 — NH2和—COOH位于R基中。
人教版高中生物必修一课件：2.1 生命活动的主要承担者——蛋白质(共31张PPT)
× CH3 1 HOOC C COOH
CH3
×2 H2N C NH2
H
H
×3 HOOC √4 HOOC
H C CH2 H NH2 C CH2 H
NH2
NH2
√5 HOOC CH
CH
NH2
HOOC NH2
元素（C H O N ）
氨基酸（20种）
怎么连接？
二肽、多肽
形成肽键连接
多肽链
盘曲、折叠
蛋白质分子
组成蛋白质的氨基酸种类不同 氨基酸的数目不同 氨基酸排列顺序不同 多肽的空间结构不同
导致
结构多样性
导致
功能多样性
构成生物体，如结构蛋白 运输作用，如血红蛋白 催化作用，如酶 调节作用，如胰岛素 免疫作用，如抗体
请完成课后练习
49
49
102
③氨基、羧基的计算
1条肽链至少含1个—NH2（头，N端）和1 个—COOH（尾，C端）
n条肽链至少含有几个—NH2和几个— COOH呢？
例、一个蛋白质分子有二条肽链构成，共有 266个氨基酸组成，则这个蛋白质分子至少 含有的氨基和羧基数目分别是（ D ）
A.264和266
B.265和264
煮熟后再食用，蛋白质经煮熟变性后易被人体吸收。
课堂练习:
1、多个氨基酸形成的5条肽链，至少含有多少个氨基， 至少含有多少个羧基呢？ A.5、2 B.3、3 C.4、5 D.5、5
2、组成人体的20种氨基酸的平均分子量是128，血红蛋 白
由4条多肽链组成，共含有574个氨基酸，则血红蛋白 的分子质量约为 A.73472； B.12800； C.63212； D.63140
A.12800
B.12544
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* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩 合而形成的化学键。
O
O
NH2-CH-C + NH-CH-C
H OH H H OH
甘氨酸
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的 化合物。
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
Thr T 5.60
目录
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基 团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
3. 氧化供能
一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
CHRH3
CO O C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
（一）氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
有这两种氨基酸残基，
所以测定蛋白质溶液
3
280nm吸光值是分析溶
0230
液中蛋白质含量的快
速简便方法。
酪氨酸
苯丙氨酸
240 250
260 270
波长nm
280 290
芳香族氨基酸的紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine
His H
7.59
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2
CH2
CH2
CHCOONH2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
茚三酮反应(ninhydrin reaction)
O
OH
R CH COOH
+
OH
NH2
O
茚三酮
氨基酸
O
2
H+ NH3 NhomakorabeaOHO
茚三酮
O H + RCHO + NH3 + CO2 OH
O
茚三酮(还原型) 醛
O
O
N
O
O
蓝色或紫色化合物
二、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式 ——肽键
（一）肽(peptide)
R CH COOH NH 2
+OH-
R CH COOH
NH3+
+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
R CH COONH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
2. 紫外吸收
6
色氨酸
吸光度
5
色氨酸、酪氨 酸的最大吸收峰在
280 nm 附近。
4
大多数蛋白质含
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决
于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
第一章 蛋白质
(Proteins)
内容
•蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式 • 蛋白质的一级、二级、三级、四级结构，模体、结构 域 • 蛋白质一级结构与空间结构和功能的关系 • 蛋白质的理化性质及其提取、纯化的原理 • 蛋白质组和蛋白质组学
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、
铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质的分类
根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
根据蛋白质形状 纤维状蛋白质 球状蛋白质
每克样品中所含蛋白质的克数 = 每克样品中的含氮量（克）× 6.25
O
O
NH2-CH-C + NH-CH-C
H OH H H OH
甘氨酸
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的 化合物。
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
Thr T 5.60
目录
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基 团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
3. 氧化供能
一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
CHRH3
CO O C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
（一）氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
有这两种氨基酸残基，
所以测定蛋白质溶液
3
280nm吸光值是分析溶
0230
液中蛋白质含量的快
速简便方法。
酪氨酸
苯丙氨酸
240 250
260 270
波长nm
280 290
芳香族氨基酸的紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine
His H
7.59
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2
CH2
CH2
CHCOONH2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
茚三酮反应(ninhydrin reaction)
O
OH
R CH COOH
+
OH
NH2
O
茚三酮
氨基酸
O
2
H+ NH3 NhomakorabeaOHO
茚三酮
O H + RCHO + NH3 + CO2 OH
O
茚三酮(还原型) 醛
O
O
N
O
O
蓝色或紫色化合物
二、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式 ——肽键
（一）肽(peptide)
R CH COOH NH 2
+OH-
R CH COOH
NH3+
+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
R CH COONH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
2. 紫外吸收
6
色氨酸
吸光度
5
色氨酸、酪氨 酸的最大吸收峰在
280 nm 附近。
4
大多数蛋白质含
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决
于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
第一章 蛋白质
(Proteins)
内容
•蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式 • 蛋白质的一级、二级、三级、四级结构，模体、结构 域 • 蛋白质一级结构与空间结构和功能的关系 • 蛋白质的理化性质及其提取、纯化的原理 • 蛋白质组和蛋白质组学
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、
铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质的分类
根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
根据蛋白质形状 纤维状蛋白质 球状蛋白质
每克样品中所含蛋白质的克数 = 每克样品中的含氮量（克）× 6.25