酶
酶
二、酶的生物学意义
6CO2+6H2O+能量
N2 + 3H2
某些微生物 植物 动物
C6H12O6+6O2↑
2NH3
N2+3H2
500℃ ,300大气压
Fe
2NH3
三、酶是生物催化剂
1．酶与一般催化剂的共同点
（1）用量少而催化效率高
（2）能加快化学反应的速度，但不改变平衡点，
反应前后本身不发生变化
（3）降低反应所需的活化能
（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关
转换数（turnover number, TN or kcat）:
每秒钟或每分钟，每个酶分子转换底物的分子
数。(每秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数)
（2）高度的专一性
一种酶只作用于 一种或一类化合 物，以促进一定 的化学变化，生 成一定的产物， 这种现象称为酶 作用的特异性。
酶的专一性有下列几种情况：
例 2H2O2→2H2O+O2
反 应 非催化反应 钯催化反应 H2O2酶催化
活化能 75.24kJ/mol 48.9kJ/mol 8.36kJ/mol
• （4）本身不发生化学变化。
2．酶作为生物催化剂的特殊点
（1）高的催化效率
以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催 化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。 例 2H2O2→2H2O+O2 1mole H2O2酶 能催化 5×106mole H2O2的分解 1mole Fe3+ 只能催化6×10-4mole H2O2的分解
脲酶 脲酶
H2N—C—NH.HCl + H2O 无反应
（3）立体化学专一性
酶的作用及特点
酶的作用及特点
一、酶的基本概念
酶是一类生物催化剂，通常是蛋白质形成的，可以加速细
胞内多种生物化学反应的进行，而不自身受影响。
酶作为生物体中的工程师，对维持生物体内的平衡起着至关重要的作用。
二、酶的作用机制
酶通过特定的亲合力选择性地结合底物，形成酶-底物复合物。
酶通过在底物分子上施加一定的作用力，促使底物分子发生构象变化，使反应发生。
酶不参与反应本身，也不改变反应的平衡常数，但却能加快化学反应的速度。
三、酶的特点
1.高效性：酶作为生物催化剂，可以在较温和的条件
下加速化学反应速率，提高生物体的代谢效率。
2.特异性：酶对底物有高度的选择性，能够选择性地
作用于特定的底物，避免不必要的反应发生。
3.可再生性：酶在催化反应中并不参与反应本身，因
此在反应完成后可以继续催化其他底物分子，表现出较好
的可再生性。
4.适应性：酶具有一定的适应性，可以根据环境的变
化对其催化性质进行调整和调节，以适应周围环境的变化。
5.催化速率受限：酶的催化速率受到多种因素的影响，
例如温度、pH值等都能影响酶的催化速率。
四、酶在生物体内的作用
在生物体内，酶广泛参与于各种生物化学反应，比如代谢反应、合成反应、分解反应等。
在细胞内，酶扮演着调节代谢平衡的角色，帮助生物体维持内部环境的稳定。
五、结语
总而言之，酶作为生物体内不可或缺的催化剂，发挥着重要的作用。
其高效性、特异性、可再生性使其在生物体内发挥着重要的催化作用，促进了生物体的正常代谢过程。
我们应该深入了解酶的工作原理和特性，以更好地理解生物体内复杂的代谢网络。
酶
3.酶的作用条件温和 酶的作用条件温和
3.酶的作用条件温和 酶的作用条件温和
1）温度对酶活性的影响
最适温度： 最适温度 低温：酶活性被抑制 低温： ：反 应速率最快 高温： 高温：酶的空间结构 被破坏， 被破坏，永久失活 每种酶都有自己 的最适温度
3.酶的作用条件温和 酶的作用条件温和
2）PH对酶活性的影响 PH对酶活性的影响
各条件使反应加快的本质：
加热： 提高分子的能量 Fe3+： 降低化学反应的活化能 酶： 更显著地降低化学反应的活化能 正是由于酶的催化作用，细胞代谢才能 在温和的条件下快速进行。
分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状 态所需要的能量称为活化能 活化能
酶只能缩短达到化学平衡所需要的 时间，不能改变化学反应的平衡点 时间，不能改变化学反应的平衡点
变量：实验过程中可以变化的因素。 变量：实验过程中可以变化的因素。
自变量：人为改变的变量。 自变量 人为改变的变量。 因变量：随着自变量的变化而变化的变量。 因变量 随着自变量的变化而变化的变量。 无关变量： 无关变量：
对照实验：除了一个因素以外，其余因 对照实验：除了一个因素以外， 素都保持不变的实验。 素都保持不变的实验。
降低化学反应 活化能的
一、定义
场所
核糖体或细 胞核
功能
酶是活细胞产生的具有催化作用的 有机物，其中绝大多数酶是蛋白质, 有机物，其中绝大多数酶是蛋白质, 少数酶是RNA。 少数酶是RNA。 RNA
本质
二、酶的功能(特性)
1.酶具有高效性 酶具有高效性 2.酶具有专一 性 酶具有专一
每一种酶只能催化 一种或一类 化学反应。 化学反应。
实验现象 无明显变化 结论
酶
酶（酵素）☆酶：由活细胞产生，对其底物有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
一、酶的结构与功能1·分类酶：单体酶：仅具有三级结构的酶。
寡聚酶：由多个相同/不同的亚基以共价键连接组成的酶。
多酶复合物：几种有不同功能的酶彼此聚合成的。
酶：单纯酶：仅含蛋白质的酶结合酶：蛋白质部分→酶蛋白↘非蛋白部分→辅助因子→全酶·酶蛋白：决定酶促反应特异性及催化机制·辅助因子：酶促反应的类型、性质。
全酶：辅酶与酶蛋白结合疏松辅基与酶蛋白结合紧密·全酶才具有催化作用，酶蛋白及辅助因子单独均无催化活性。
·辅助因子多为小分子有机化合物或金属离子。
金属离子作辅助因子的作用：结合紧密就是金属酶1参与催化反应结合可逆就是金属激活酶2作为连接酶与底物的桥梁3金属离子可以中和电荷4稳定酶的空间构象2·☆酶的活性中心：酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
·必需基因：结合基因→识别与结合底物和辅酶催化基因→影响底物中某些化学键稳定性★同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
特点：同工酶在同一个体的不同组织及同一细胞不同亚结构的分布均不同。
功能：临床上用于早期诊断疾病。
Eg：心梗时血清LDH1上升，CK2活性升高。
二、工作原理☆与一般催化剂的相同点：1化学反应前后没有质和量的改变2只能催化热力学允许的化学反应。
3只加速反应进程而不改变平衡点★不同点：1极高的催化效率2对底物高度特异性一种酶→一种化合物/一定的化学键→催化一定的反应→产生一定的产物（6个一原则）绝对专一性：作用于特定结构底物分子相对专一性：作用特定化学键或基团（不一定就必须是某一物质）3酶活性与酶量→可调节性调节对象→关键酶调节方式☆酶活性的调节（别构调节、化学修饰）——快调酶量的调节（诱导物、辅阻遏物）——慢调（1）快调·别构调节：体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位、非共价键可逆结合，引起酶构象改变，改变活性。
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的定义名词解释
酶的定义名词解释酶（enzyme），又称酵素，是生物体内特定的蛋白质分子，能够在生理条件下催化生物体内的化学反应，以加速反应速率并调节代谢过程。
酶通过降低反应活化能，使化学反应在细胞内温和的温度和pH条件下进行，以促进生物体的正常功能。
酶是生物体内许多生化反应的催化剂，实际上，生物体内的所有化学反应几乎都与酶有关。
酶的作用是选择性的，只催化特定的底物反应而不影响其他底物。
酶能够将底物转化为产物，同时也可以逆转反应，将产物转变回底物。
这种能力使得酶在细胞内起着调节和平衡代谢的重要作用。
酶具有高度的专一性。
不同酶对应不同的底物，而同一种底物可能会被多种酶所催化。
酶的专一性与酶与底物之间的结合方式密切相关。
酶与底物之间通过非共价键（如氢键、疏水相互作用等）相互结合形成酶底复合物。
这种结合使酶能够选择性地与特定底物结合，从而催化特定的化学反应。
酶的活性受许多因素的影响。
温度、pH和离子环境是主要影响酶活性的因素。
酶的活性随温度的升高而增加，直至达到最适温度，进而由于蛋白质的变性而失去活性。
不同酶对温度的最适值有所差异，这与酶的生存环境有关。
酶的活性也受pH值的影响。
不同酶对pH的最适值也有所差异，这是由于酶分子内部的氨基酸残基的带电性质会随pH的变化而改变。
离子环境的改变也会影响酶的活性，因为离子能够影响酶与底物之间的结合。
酶的命名多以“底物+酶”或者“反应类型+酶”的方式进行。
酶名的命名方式基于酶所催化的底物或产物、催化反应的类型及其所属的酶家族。
例如，DNA聚合酶催化DNA分子的合成，丙酮酸脱氢酶催化丙酮酸的脱氢反应。
酶家族的命名通常以希腊字母命名，各个家族下又可进一步分为不同的亚家族。
酶家族和亚家族的命名有利于对酶进行分类和研究。
酶在许多领域有重要的应用价值。
在医药领域中，酶作为药物，能够用于治疗各种疾病。
例如，青霉素酶能够降解青霉素，从而提高患者对青霉素的耐药性。
在食品工业中，酶可以用于改善食品品质、提高产量和延长保质期。
酶的六大类
酶的六大类酶是一类生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的速率，但并不参与反应本身。
根据其催化反应类型和结构特点，酶可以被分为六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、裂解酶和异构酶。
1. 氧化还原酶氧化还原酶是催化氧化还原反应的酶类。
它们能够在生物体内将电子从一个物质转移到另一个物质，从而使化学反应发生。
氧化还原酶包括氧化酶、还原酶和过氧化酶等。
其中，氧化酶能够将底物氧化，还原酶则能够将底物还原，过氧化酶则能够利用过氧化氢将底物氧化。
2. 转移酶转移酶是催化化学物质转移的酶类。
它们能够将官能团从一个底物转移到另一个底物上，从而完成化学反应。
转移酶包括酰基转移酶、甲基转移酶、磷酸转移酶等。
酰基转移酶能够将酰基基团从一个底物转移到另一个底物上，甲基转移酶则能够将甲基基团转移至另一个底物上，磷酸转移酶则能够将磷酸基团从一个底物转移到另一个底物上。
3. 水解酶水解酶是催化水解反应的酶类。
它们能够将底物分解为两个或多个分子，通过水解反应来实现。
水解酶包括酯酶、糖苷酶、肽酶等。
酯酶能够将酯键水解为酸和醇，糖苷酶则能够水解糖苷键，肽酶则能够将蛋白质水解为氨基酸。
4. 合成酶合成酶是催化合成反应的酶类。
它们能够将两个或多个底物合成为一个新的化合物，从而实现化学反应。
合成酶包括脱水酶、单加合酶、双加合酶等。
脱水酶能够将两个底物通过去除水分子合成为一个新的化合物，单加合酶则能够将两个底物通过加成反应合成为一个新的分子，双加合酶则能够将两个底物通过连续加成反应合成为一个新的分子。
5. 裂解酶裂解酶是催化裂解反应的酶类。
它们能够将一个分子裂解为两个或多个分子，实现化学反应。
裂解酶包括裂解酶、裂氨酶、裂肽酶等。
裂解酶能够将底物裂解为两个或多个小分子，裂氨酶则能够将氨基酸从底物中裂解出来，裂肽酶则能够将蛋白质裂解为多个肽段。
6. 异构酶异构酶是催化异构反应的酶类。
它们能够将底物转变为同分异构体，实现化学反应。
异构酶包括异构酶、旋光酶等。
酶的概念
酶的概念
一、酶(E)的概念
酶的由活细胞合成的，对特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应的最主要的催化剂。
由酶催化的反应称为酶促反应，酶所作用的物质称为底物(S);酶所具有的催化能力称为酶的活性。
二、必需基团与酶的活性中心
酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成特定空间结构的区域，它能与底物特异结合，并将底物转变为产物，这
一区域称为酶的活性中心。
活性中心常位于酶分子表面或深入酶分子内部，呈裂缝、凹陷或袋状。
酶促反应时，底物分子先结合于酶的活性中心上，形成酶与底物复合物(ES)，然后底物被酶催化成产物从酶分子上释放出来。
如果酶的生中心被非底物占据或遮掩，酶则失去催化活性。
酶活性中心内的必需基团有两类：一类是结合基团，其作用是结合底物;另一类是催化基团，其作用催化底物转化变产物。
还有一些必需基团位于活性中心之外，但对维持酶的特殊空间构象具有重要作用，这些基团称为活性中心外必需基团。
酶
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
O2 +
OH OH
OH C=O C=O OH
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子 ROH + H2O + 氧化型辅助因子 （又称羟化酶）
2、转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5、异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化， 即底物分子内基团或原子的重排过程。
• 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
CH2OH O OH OH OH OH OH OH CH2OH O CH2OH OH
A
酶蛋白决定反应的特异性和高效性 辅助因子决定反应的种类与性质
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。 金属离子
辅酶/辅基的作用特点
• 活性中心：
• 必需基团：活性中心的必需基团，活性中心以外的必 需基团 • 活性中心: 底物结合部位+ 催化部位 • 活性中心是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域， 大多由肽链上相距甚远的氨基酸残基提供必需基团， 经肽链折叠环绕，使之在三维空间中相互接近，构成 特定的空间构象，起催化中心作用。在结合酶中辅酶 和辅基也参与活性中心的组成。
酶
• 作用模式（占座式） 特点：抑制剂与
底物在结构上非常 相似，共同竞争酶 的活性中心
• 竞争性抑制条件下的米氏方程
注：
说明：
1、实际Km值变大，酶亲和力下降； 2、底物充分过量时，达最大速度，解抑。
• 竞争性抑制与正常条件下双倒数图对比
• 竞争性抑制时的米氏方程曲线图
示例：
2、非竞争性抑制noncompetitive inhibition • 作用模式（毁坏式）
•示例LDH乳酸脱氢酶
LDH5
1
2
3
4
5
三、诱导酶
• 诱导酶(induced enzyme)是指当细胞中加 入特定诱导物质而诱导产生的酶。它的含 量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物 往往是该酶底物的类似物或底物本身。
四、调节酶（共价调节与别构调节）
• 调节酶是对代谢调节起特殊作用的酶类。 • 调节酶分子中有活性区和调节区，其催 化活力可因与调节剂的结合而改变，有 调节代谢反应的功能。 (一) 共价调节酶 • 是指调节剂通过共价键与酶分子结合， 以增、减酶分子上的基团从而调节酶的 活性状态与非活性状态的相互转化。
第六节 重要的酶类
一、寡聚酶 • 含2个以上的亚基
• 含相同亚基的寡聚酶和含不同亚基的寡聚酶 • 存在意义
二、同工酶
• 概念
催化相同反应，但结构不同，存在部位不同， 在生理、免疫、理化性质上有很多差异活性有关的结构部 分均相同，在非活性中心部分组成不同。
• 示例LDH乳酸脱氢酶
• 根据酶蛋白的特点和分子大小又把酶分 成三类： • 1．单体酶单体酶只有一条多肽键。 • 2．寡聚酶这类酶由几条至几十条多肽链 亚基组成，这些多肽链或相同，或不同。 • 3．多酶体系是由几种酶彼此嵌合形成的 复合体。它有利于一系列反应的连续进 行。
酶
国际系统命名法:
• 系统名称加酶编号。 • 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最 后加一个酶字。
例如：
• • • • • 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 酶编号：E.C酶分类.亚类.亚亚类.受体
一、 酶的分子组成
单纯酶 (simple enzyme)
结合酶 (conjugated enzyme)
酶蛋白 (apoenzyme)
全酶 (holoenzyme)
决定反应的特异性 辅助因子(cofactor) 决定反应的种类与性质
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机化合物 蛋白质辅酶
辅基 (prosthetic group):
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。（共价键）
二、酶的活性中心
必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的基团。 酶的活性中心(active center) 或称活性部位(active site)，指必需基团在 空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的 区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
A-L-Ala A-D-Ala
固定化酶 （乙酰化 酶）柱子
泵 储 罐 反应产物
L-Ala A-D-Ala
离心机
消 旋 反 应 器
晶体 L-Ala
2.几何异构专一性 geometrical specificity • 有些酶只能选择性催化某种几何异构体 底物的反应，而对另一种构型则无催化 作用。 • 如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水 合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。
酶的三大作用
酶的三大作用
酶的三大作用是参与新陈代谢、提高免疫力、细胞修复等。
1、参与新陈代谢：酶是一种催化剂，能够有效参与生物的新陈代谢，并且可使物质代谢与正常的生理机能相互适应。
当酶活性减弱时，可能会引起酶催化反应异常，从而使代谢发生紊乱。
2、提高免疫力：人体在食物当中摄取的蛋白质，一般需要在胃蛋白酶的作用下水解成氨基酸，这种物质对人体是有好处的，能够帮助免疫力得到提升。
3、细胞修复：酶对细胞修复也是有效果的，此物质可对受损细胞周围所有蛋白质进行生物素化处理，使细胞得到修复。
除以上所说的三个功能，酶还可以促进血液循环、消炎排毒、产生能量等。
建议平时保持良好的饮食习惯，多吃含有维生素的食物。
关于酶的所有名词解释
关于酶的所有名词解释酶，作为生物体内一类特殊的蛋白质，对于生命活动中的化学反应具有至关重要的作用。
本文将对相关的名词进行解释，以帮助读者更好地理解和认识酶的作用机制。
1. 酶的定义酶是一种生物催化剂，能够加速化学反应的进行。
它不改变化学反应的平衡，也不参与其反应的最终结果，但可以降低反应所需的能量，从而增加反应速率。
2. 酶促反应酶促反应是在酶参与下进行的化学反应。
酶通过与底物形成酶-底物复合物，以催化反应的进行。
当底物与酶结合时，酶通过调整底物的空间构象，或者提供特定的反应环境，在不同的活性位点上发挥作用。
这种相互作用可以使底物之间的键易于形成、断裂或重排，从而加速反应速度。
3. 底物底物是指参与化学反应的物质。
酶具有高度的底物特异性，即特定的酶只能催化特定底物的反应。
这种特异性受到酶与底物之间的独特空间结构以及相互作用的影响。
4. 反应速率反应速率是指化学反应在特定条件下的变化率。
酶的存在可以显著提高反应速率，使它们在有限的时间内完成更多的化学反应。
5. 酶活性酶活性是评估酶催化效果的指标。
酶活性通常表示为单位时间内酶催化产物的形成量。
酶的活性受到许多因素的影响，如温度、pH值和底物浓度等。
6. 酶底物复合物酶底物复合物是在酶与底物结合形成的临时结构。
在酶底物复合物中，酶与底物之间的键合和作用力可以改变底物的构象，从而使酶催化的反应更具可能性。
7. 活性位点酶分子上的活性位点是酶催化反应发生的具体位置。
活性位点通常由一些特定的氨基酸残基组成，这些残基通过亲和力、电荷等相互作用与底物结合，并促使反应的进行。
8. 辅因子辅因子是酶催化活性所必需的非蛋白质辅助因子。
常见的辅因子包括金属离子（如锌、铜、铁等）和辅酶（如辅酶A、NAD+等）。
这些辅助因子可以协助酶的催化过程，改变底物的性质并提供必要的反应环境。
9. 酶动力学酶动力学是研究酶催化动力学行为的科学。
它涉及到酶催化反应速率的测定、酶的动力学参数（如最大反应速率、底物浓度等）的求解，以及对酶的活性调节机制的分析。
酶的名词解释
酶的名词解释酶是一类生物催化剂，属于蛋白质的一种。
它能够加速或促进生物体内化学反应的进行，而不会被反应所消耗。
酶在生物体内起着举足轻重的作用，是生命存在与发展的关键因素。
1. 酶的特点及功能酶具有高效、特异、可逆和受控的特点。
高效体现在酶加速反应速率的能力非常强，有时甚至可以将反应速率加快几百倍甚至上万倍。
特异性意味着每种酶只催化特定的底物转化为特定的产物，选择性极高。
可逆性表示酶催化的反应可以向前进行，也可以逆转为反应物。
受控性是指酶只在特定条件下发挥作用，而且受生物体本身的调节机制控制。
酶可以催化各种生物体内的化学反应，比如分解食物中的营养物质、合成DNA、RNA以及合成新蛋白质等。
它们参与了体内新陈代谢的调控，维持了细胞内化学平衡的稳定。
酶还参与了免疫反应、生物体内毒素分解和解毒、药物代谢等重要生理过程。
2. 酶的种类与分类酶可以按照作用方式划分为六类。
氧化还原酶参与物质氧化还原反应，如细胞色素P450。
转移酶将一个化学基团从一个化合物转移到另一个化合物上，像葡萄糖转移酶。
加水酶在化学反应中加入水，如酯水解酶。
加水酶可使底物与水反应，如淀粉酶。
同工酶在转换底物时，不改变化学组成，如乳酸脱氢酶。
异构酶可改变分子构象，像己糖异构酶。
根据酶发挥作用的位置，可以将其分为细胞内酶和细胞外酶。
细胞内酶在细胞内发挥作用，如各种代谢酶。
细胞外酶则在细胞膜上或体液中发挥作用，如唾液酶和胃蛋白酶等。
3. 酶的调节机制酶活性受多种因素影响，包括温度、pH值、底物浓度和酶浓度。
温度对酶的催化活性有显著影响，过低或过高的温度都会降低酶活性。
酶活性对pH值也具有较强的敏感性，不同酶对酸碱度的适应能力各不相同。
底物浓度的变化也会对酶的活性产生影响，低浓度时酶活性随之增加，但超过一定浓度后，酶活性将趋于稳定。
此外，酶浓度的增加也会提高酶活性，但超过一定浓度后，酶活性将不再增加。
4. 酶在生物工程中的应用酶在生物工程领域发挥着重要作用。
酶的概念.
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
4.酶结构与功能特点
▪ 蛋白质的结构特点： 一级、二级、三级、四级结构
(2)必须基团：酶表现催化活性不可缺少的基团。
➢ 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。
➢ 酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚 羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。
O O
H2N CH C OH
OH
CH2
OH O
H2N CH C OH O
CH2 H2N CH C OH
酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。 本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。
(4)同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。 活性中心相似或相同：催化同一化学反应。 分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。
三、酶的分类及命名
1. 酶的分类 (1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体 对底物进行酸碱催化。
His 残基的咪唑基是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。
+
-COOH, -NH 3, -SH,
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
+
OH HN NH
O- :N NH
广义酸基团 （质子供体）
广义碱基团
（质子受体）
(3)抗体酶（abzyme）： 1986年，Richard Lerrur和Peter Schaltz运用单克隆抗体技术制备了 具有酶活性的抗体（catalytic antibody）。
酶
酶作用的 专一性
立体异构专一性
绝对专一性 旋光专一性
几何专一性
目录
族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。
O 酯酶：R—C—O—R′ + H2O
CH2OH
RCOO- + R′ OH + H+
CH2OH
5
α-葡萄糖 OH 苷酶 OH
5
O
1
O
1
O R
+H2O
OH
OH
+ ROH
OH
OH OH
绝对专一性：只能作用于某一底物。
k1
E+S
K-1
ES
k2
E+P
+
E (enzyme)
+
E (enzyme) 酶
S (substrate) 底物
中间产物
P （product） 产物
目应速度的影响，并 加以定量的阐述。
影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、
抑制剂、激活剂等。
※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
目录
酶的活性中心的一级结构
应用化学修饰法对多种酶的活性中心进行研究发现，在酶 的活性中心处存在频率最高的氨基酸残基是：丝氨酸、组氨 酸、天冬氨酸、酪氨酸、赖氨酸和半胱氨酸。如果用同位素 标记酶的活性中心后，将酶水解，分离带标记水解片段，对 其进行一级结构测定，就可了解酶的活性中心的一级结构。 对各种蛋白水解酶进行类似的分析，功能类似的酶在 一级结构上有惊人的相似性。
2H2O2 2H2O + O2
1mol过氧化氢酶 5×106molH2O2 1mol离子铁 6×10-4molH2O2
酶的名词解释食品化学
酶的名词解释食品化学酶是一类生物催化剂，在食品化学中起着重要的作用。
它们是由蛋白质组成的，在生物体内通过催化化学反应来加速代谢过程。
酶能够降低活化能，使反应更容易进行，并且能够高效地选择性地催化特定的反应。
一、酶的基本特性1. 酶的催化作用速度非常快。
酶催化反应的速度通常是非酶催化反应的百万倍甚至更高。
2. 酶是高度专一性的。
每一种酶都有特定的底物，并且只能催化特定的反应。
3. 酶的活性受到pH、温度、底物浓度等因素的影响。
适宜的条件能够提高酶的活性，而不适宜的条件则可能导致酶的失活。
4. 酶的活性可被抑制剂或激活剂调节。
抑制剂能够降低酶的活性，而激活剂则可以增加酶的活性。
二、酶在食品化学中的应用1. 酶在食品加工中的应用。
酶能够在食品加工过程中改善产品的质地、口感和营养价值。
例如，面包的发酵过程中需要酵母酶来产生二氧化碳，使面团膨胀发酵；牛奶制作乳酸酸奶时，乳酸菌中的乳酸酶能够将乳糖转化为乳酸，增加酸奶的酸度和口感。
2. 酶在食品分解和转化中的应用。
酶可以帮助食品中的蛋白质、碳水化合物和脂肪被分解和转化为人体能够吸收和利用的营养物质。
例如，胃中的胃蛋白酶能够将蛋白质分解为氨基酸，使其易于消化和吸收；食物中的淀粉酶能够将淀粉水解为糖分子，提供能量。
3. 酶在食品保存和防腐中的应用。
酶能够影响食品的味道、气味和颜色，也可以对食品中的微生物生长起到抑制作用。
例如，水果中的过氧化物酶可以减少果肉氧化的速度，延长水果的保鲜期；使用过氧化氢酶处理牛奶可以降低其过氧化氢含量，防止牛奶变质。
4. 酶在食品酿造和发酵中的应用。
酿酒、酿造，以及一些特殊食品的制作过程中，酶能够促进发酵过程，提高产品的风味和品质。
例如，啤酒酿造过程中，酿酒酵母中的酵母酶能够将麦芽中的淀粉转化为酒精和二氧化碳。
三、酶的发展和前景随着科学技术的进步，对酶的研究和应用不断深入。
人们正在努力开发新的酶，改良已有的酶，并探索酶在更广泛领域的应用。
酶
米氏方程对底物浓度和反应速度关系的解释：
根据方程： V
底物浓度很低时，Ｋm
Vmax×［S］ Ｋm＋［S］
[S],方程式分母中[S]可忽略不计。
反应速度与底物浓度成正比，符合一级反应。 底物浓度很高时， [S] Ｋm,方程式分母中Ｋm可忽略不计。 反应速度达最大，符合零级反应。
反应速度V
V
最大反应速度
1V 2
零级反应（反应速率与底物浓度无关，底 物总是过量的，反应速率决定于酶浓度） 一级反应
Km
底物浓度S
例1.如果有一酶促反应，其［S］＝1/2Km，则V值应等于多 少Vmax
A.0.25
B.0.33
C.0.50
D.0.67
例2.根据米氏方程，有关[S]与Km之间关系的说法不正确的是 A.当[S]<<Km时，V与[S]成正比； B.当[S]＝Km时，V＝Vmax
2．酶只能催化热力学上允许进行的反应， 而不能使本来不能进行的反应发生。 3．酶只能使反应加快达到平衡，而不能改 变达到平衡时反应物和产物的浓度。
（三）酶的特性：
1．高效性： 酶催化反应速度比一般无机催化剂 大107～1013倍。 如：CO2＋H2O
碳酸酐酶
H2CO3
是已知催化反应最快的酶之一，每一个酶分子每 秒钟能催化6×105个CO2分子与H2O结合成H2CO3。 2. 专一性：酶对它作用的底物有高度选择性。 一种酶只能作用于一些结构近似的化合物，甚至 只能作用一种化合物而发生一定的反应。
聚酶多为糖代谢酶。
几个酶嵌合而成的复合物。一般 3.多酶复合物：
由2～6个功能相关的酶组成。
如：丙酮酸脱氢酶复合物、 脂肪酸合成酶复合物
酶的名词解释生物化学
酶的名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们可以作为生物体内的催化剂，能够有效地加速进行生物化学反应。
酶把反应速率提高了几十到几百倍，因此被称为生命的“活性铁板”。
酶是生物大分子，可以把复杂的化学反应变成一个被极少量的酶结合起来的高度特异的过程。
它们可以加快蛋白质水解、DNA复制、脱氧核糖核酸（RNA）合成、生物发酵、脂肪氧化、糖原水解等过程。
酶的名词解释是指酶的物理和化学性质，以及它们在生物体内所扮演的作用。
它们是由一种或多种特定的氨基酸构成的大分子，每种氨基酸都具有特定的三维空间结构。
酶有固定定型（ enzymes ）和非固定定型（ enzymes-like ）两种。
固定定型酶（例如酶I和酶II）是一种结构固定的定型酶，它的三维结构在物理和化学活性方面受到特定氨基酸序列的控制，酶的活性受限于它的三角构象。
非定型酶（ enzyme-like ）是一种基于三角结构的非定型因子，它们可以在无任何氨基酸序列控制的情况下活性被调节，这使得它们更容易调节和控制反应速率。
酶还具有特殊的促进作用，能有效地加速化学反应的发生。
酶的促进作用使反应条件在较低的温度和pH值下就可以发生。
酶也可以把化学反应的活性分子与底物的结合过程变的更有效，活性分子的活性被大大提高，从而实现极快的反应速率。
酶的生物化学反应具有极大的重要性，它们是生物体中进行细胞代谢过程的关键因素。
细胞代谢所必不可少的酶，比如蛋白酶、脂肪酶、糖酶和酸性磷酸酶，都是非常重要的生物化学反应因子。
他们都具有巨大的作用，能够促进化学反应，提高反应速率，有效地将复杂的物质变成更简单的物质，同时提供能量支持，使生物有活力发挥其作用。
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全酶
(有催化活性)
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的类型与性质
辅助因子
组成 分类
金属离子 常或见： K+、Na+、Mg2+、 小分子C有u2+机、化Zn合2+、物Fe2+
磷酸吡哆醛
生物素
四氢叶酸
尼克酰胺（维生素PP）之一
尼克酰胺（维生素PP）之一
维生素B2（核黄素） 维生素B2（核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 维生素B12 吡哆醛（维生素B6之一） 生物素 叶酸
二、酶的活性中心(active center)
必需基团(essential group)
酶分子中氨基酸残基侧 链的化学基团中，一些 与酶活性密切相关的化 学基团。
1. 氧化还原酶类 2. 转移酶类 3. 水解酶类 4. 裂解酶类 5. 异构酶类 6. 合成酶类 区别合成酶和合酶
酶的命名
1. 酶的习惯命名：依据其所催化的底物 和化学反应类型或方式进行命名。如脂 肪酶、转氨酶和脱氢酶等。
2. 酶的系统命名：由国际酶学委员会以 酶的分类进行命名。标明酶的所有底物 和反应性质。
➢ 酶的活性中心
定义 或称活性部位(active site)，指必 需基团在空间结构上彼此靠近，组成 具有特定空间结构的区域，能与底物 特异结合并将底物转化为产物。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
➢活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
1. 加快反应的速度，而反应前后没有 质和量的改变
2. 只能催化热力学上允许进行的反应
3. 只能加速可逆反应的进程，而不能改 变反应的平衡点
4. 作用的机理都是降低反应的活化能
一、酶促反应的特点
（一） 酶促反应具有极高的效率 ➢ 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020
倍，比一般催化剂高107～1013倍。
1.绝对特异性(absolute specificity)：只作用于 作用物，一种专一的反应，生成一种产物。
O
脲酶
+ H2N C NH2 H2O
2 NH3 + CO2
一对一
2.相对特异性(relative specificity)：作用于一 类化合物或一种化学键。 脂肪酶：催化磷酸酯键水解 （键特异性） 胰蛋白酶：碱性氨基酸羧基所形成的肽 键（基团特异性）
• 底物（substrate）：酶的催化下，发生化学 变化的物质
• 产物（product）：反应后生成的物质 • 限速酶或关键酶（rate-limiting enzyme/ key
enzyme）：催化反应速率最慢，决定整个 代谢途径总速率和反应方面的酶
二、酶的分类及命名 (自学)
酶的分类（催化化学反应的性质）
常见：维生素及其衍生物
辅基
辅酶
辅助因子为金属离子可分为：
金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密
金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程
中不易丢失 辅助因子可分为：
辅酶:与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去
辅基:与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去
某些辅酶（辅基）在催化中的作用
转移的基团 氢原子（质子）
酶
碳酸酐酶 磷酸葡萄糖变位酶 α-胰凝乳蛋白酶 脲酶
所催化反应增加的数量级
107 1012 6×106 7×1012
问题2：
为什么酶的催化效率远远地 比非催化剂或一般催化剂高？
活化能：底物分子从初态转变到活化态所 需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
酶
Enzyme
第1节 概述
一、酶的概念及发展历史
酶(enzyme)
由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反 应最主要的催化剂。
核酶(ribozyme)
具有高效、特异催化作用的RNA。
脱氧核酶(deoxyribozyme)
具有催化功能的单链DNA片段。
• 酶促反应（enzymatic reaction）：酶催化进 行的反应
一对多
3.立体结构特异性(stereo specificity)：作用 于立体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶
L-乳酸
D-乳酸
（三）酶促反应的可调节性
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
➢活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心 应有的空间构象所必需。
第3节 酶促反应的特点与机制
The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction
催化剂的共性
第2节 酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme
单体酶(monomeric enzyme)： 1条多肽链
寡聚酶(oligomeric enzyme)： 多个亚基 以非共价键连接
多酶体系(multienzyme system)： 几种不 同功能的酶相互聚合
多功能酶/串联酶 (multifunctional enzyme/tandem enzyme)： 多种不同催化功能存在于1条多肽链
一、酶的分子组成
单纯酶 (simple enzyme) 仅由氨基酸残基构成
结合酶 (conjugated enzyme)
还含有非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子
(无催化活性) (无催化活性)
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
（二）酶促反应具有高度的特异性
酶的特异性(specificity)
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定 的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产 物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
分类：绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性
（依据酶对底物结构选择的严格程度）
醛基 酰基 烷基 氨基 二氧化碳 甲基、甲烯基、甲炔基 、甲酰基等一碳单位
小分子有机化合物（辅酶或辅基）
名称
所含的维生素
NAD＋（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸，辅酶I NADP＋（尼克酰胺腺嘌呤二 核苷酸磷酸，辅酶II FMN（黄素单核苷酸） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） TPP（焦磷酸硫胺素） 辅酶A（CoA） 钴胺素辅酶类