蛋白质结构

四级结构（quaternary structure）

四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质。多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成,称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分称为原聚体或原体(protomer)。在同多聚体中原体就是亚基,但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。

蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布,包括亚基间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非共价相互作用)。大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多；个别为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。亚基的种类一般是一种或两种,少数的多于两种。

亚基的立体排布

稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力,氢键,离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。亚基缔合的驱动力主要是疏水作用,因亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水作用,相互作用的表面具有极性基团和

疏水基团的互补排列;而亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。

血红蛋白的四级结构

血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋白分子严密的空间构象。

蛋白质－－名词辨析

蛋白质一级结构(primary structure):

氨基酸序列。

蛋白质二级结构(secondary structure):

蛋白质主干原子间形成的二面角Φ(phi)和φ(psi)以及主链

上原子间形成的氢键决定的，在某些情况下，这些二面角和

氢键在相邻的一段氨基酸残基间出现典型的重复的空间结

构。

蛋白质三级结构(tertiary structure):

单条多肽链在二级结构基础上形成的空间结构。

蛋白质四级结构(quaternary structure):

由两个或多个肽链组成的蛋白质的天然空间结构。如果某个

蛋白质只由一条肽链构成，那么它就没有四级结构。

超二级结构(supersecondary structure):

两个或三个连续的二级结构之间形成的某种可以辨认的排列

模式。它们出现在不同种蛋白质中，在不同种蛋白质中其氨

基酸序列可能完全不同。

经典的超二级结构包括α－α单元 （两个反平行的α－螺旋

由“发卡结构”弯曲，使主链的方向形成180°折回），β－

β单元（两个反平行的β－折叠由“发卡结构”连接），β

－α－β单元（两个平行的β－折叠由一个反平行α－螺旋

通过“发卡结构”连接）。

因为超二级结构包括二级结构之间的协作，所以超二级结构

被逻辑上认为是三级结构的一部分。但有时候，某些文献上

把超二级结构单独称为一个独立的空间结构层次。

应该注意的是，不是所有连续的α－螺旋和β－折叠都属于

超二级结构。例如，球蛋白家族由8个连续的α－螺旋组成，

但前6个α－螺旋并不聚集在一起，只有最后两个α－螺旋以

反平行的方式形成“螺旋－转角－螺旋”的超二级结构。

模体(motif):

典型的超二级结构的另一个名称。

折叠(fold):

比motif更大些的二级结构的联合被称为fold或domain.

结构域(domains):

单肽链内相对独立的结构、功能或折叠方式单位。有时候整

条肽链称为一个结构域。

Rossman折叠(Rossman fold):

β－α－β－α－β单元。实际上是两个连续的β－α－β

单元共享一个β－折叠。

四螺旋捆绑(four-helix bundle):

两个α－α单元由松散结构(loop)连接在一起。