氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
chapt-19-氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
4、若干分子堆叠形成 n根纤维蛋白链扭成股，n股又扭成绳状
n根链累在一起形成球状
二、蛋白质的性质：
1、
等电点 ： （ 分子中仍存在游离NH2、COOH、OH、
SH及其他酸性或碱性的基团）
胶体性质: 分子颗粒直径在0.1－0.001um(胶粒幅度内)
表面带电,同电排斥，隔开不粘合。
C6H5CH2OCONHCHCONHCHCOOCH2C6H5
R
R'
H2, Pd/C
+
NH C NH
O
NH2CHCONHCHCOOH
R
R'
4 多肽的固相合成
H2, Pd/C
R
+ HO
NaOH NHBoc
Cl O
R
O
NH2
O
R'
A NHBoc
O
RO
O
N
OH
NHBoc
R'
R O NHBoc
O
A=羧 基 活 化 剂
R'
R
多次重复，连续检测 断下来的氨基酸 (5-6个可靠 ）
只有 靠近游离羧基一端 的肽键被水解
二、多肽的合成：
要求：
氨基酸按一定的次序连接起来 达到一定分子量 不外消旋化
氨基酸 A 和 B
A－A，B－B，A－B 和 B－A
要得到 A－B:
保护 A 的NH2和 B 的COOH
1. COOH的保护
H2O，OH H COOCH3 COOC2H5H2O，OH H
OH OH
腺苷 O
NH
CH2OH O
N
O
OH OH 尿苷
生物化学部分名词解释
生物化学部分名词解释生物化学是一门研究生物体内化学成分和化学过程的学科，通过对生物体内分子结构、化学反应和能量转化等方面的研究，揭示生命现象的化学基础。
本文将对一些生物化学中常见的名词进行解释，帮助读者更好地理解这一学科。
1. 蛋白质（Protein）蛋白质是由氨基酸组成的多肽链，是生物体内最基本的有机大分子。
它在细胞组织、骨骼、肌肉和酶等方面起着重要的结构和功能作用。
蛋白质的组成和结构决定了其功能和性质。
2. 核酸（Nucleic Acid）核酸是生物体内携带和传递遗传信息的大分子，包括DNA（脱氧核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。
DNA是构成基因的主要材料，携带了生物个体的遗传信息。
RNA则在基因表达和蛋白质合成过程中起作用。
3. 酶（Enzyme）酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质，其作用方式是降低反应的活化能，加快反应速率。
酶在生物体内参与了各种代谢过程，如消化、呼吸和免疫等，是维持生命活动的重要催化剂。
4. 代谢（Metabolism）代谢是生物体内化学反应的总体称谓，包括物质的合成和分解过程。
代谢是维持生命活动和细胞生长发育所必需的，能够提供细胞所需的能量和营养物质。
5. 糖（Carbohydrate）糖是生物体内最常见的一种有机化合物，主要功能是提供能量和构建细胞壁等。
糖可以分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞代谢的主要能源。
6. 脂质（Lipid）脂质是一类在非极性溶剂中溶解、在极性溶剂中难溶解的有机化合物，包括脂肪和脂类。
脂质在生物体内起到能量储存、细胞膜结构和信号调节等功能。
7. 细胞膜（Cell Membrane）细胞膜是包围细胞的一层薄膜，由磷脂双层和蛋白质构成。
细胞膜起到了物质进出细胞的控制和细胞内外环境的分隔调节作用，是维持细胞内稳态的重要结构。
8. 酸碱平衡（Acid-Base Balance）酸碱平衡是指维持体液中正常酸碱度的稳定状态。
生物体内许多生命活动需要在特定的酸碱条件下进行，而酸碱平衡的失调会对生物体产生严重的影响。
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
真核生物蛋白质合成能量计算
真核生物蛋白质合成能量计算有关蛋白质和核酸计算注：肽链数（m）；氨基酸总数（n）；氨基酸平均分子量（a）；氨基酸平均分子量（b）；核苷酸总数（c）；核苷酸平均分子量（d）。
1．蛋白质（和多肽）：氨基酸经脱水聚合形成多肽，各种元素的质量守衡，其中H、O参与脱水。
每个氨基酸至少1个氨基和1个羧基，多余的氨基和羧基来自R基。
①氨基酸各原子数计算：C原子数＝R基上C原子数＋2；H原子数＝R基上H原子数＋4；O原子数＝R基上O原子数＋2；N原子数＝R基上N原子数＋1。
②每条肽链游离氨基和羧基至少：各1个；m条肽链蛋白质游离氨基和羧基至少：各m个；③肽键数＝脱水数（得失水数）＝氨基酸数－肽链数＝n-m；④蛋白质由m条多肽链组成：N原子总数＝肽键总数＋m个氨基数（端）＋R基上氨基数；肽键总数＋氨基总数≥肽键总数＋m个氨基数（端）；O原子总数＝肽键总数＋2（m个羧基数（端）＋R基上羧基数）；肽键总数＋2×羧基总数≥肽键总数＋2m个羧基数（端）；⑤蛋白质分子量＝氨基酸总分子量—脱水总分子量（—脱氢总原子量）＝na—18（n—m）；2．蛋白质中氨基酸数目与双链DNA（基因）、mRNA碱基数的计算：①DNA基因的碱基数（至少）：mRNA的碱基数（至少）：蛋白质中氨基酸的数目＝6：3：1；②肽键数（得失水数）＋肽链数＝氨基酸数＝mRNA碱基数/3＝（DNA）基因碱基数/6；③DNA脱水数＝核苷酸总数—DNA双链数＝c—2；mRNA脱水数＝核苷酸总数—mRNA单链数＝c—1；④DNA分子量＝核苷酸总分子量—DNA脱水总分子量＝（6n）d—18（c—2）。
mRNA分子量＝核苷酸总分子量—mRNA脱水总分子量＝（3n）d—18（c—1）。
⑤真核细胞基因：外显子碱基对占整个基因中比例＝编码的氨基酸数×3÷该基因总碱基数×100%；编码的氨基酸数×6≤真核细胞基因中外显子碱基数≤（编码的氨基酸数＋1）×6。
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
生命科学中的蛋白质与核酸相互作用机制研究
生命科学中的蛋白质与核酸相互作用机制研究生命科学是一门研究生物体及其生命现象的学科，其中的蛋白质与核酸相互作用机制研究属于其中的重要领域。
蛋白质与核酸是生命体系中最为基础和常见的大分子，两者之间的相互作用可谓是生命功能调控的基础。
本文将从以下几个方面进行介绍与探讨。
一、蛋白质与核酸的概念及其结构蛋白质和核酸都是生命体系中最为重要的分子。
蛋白质是由氨基酸组成的多肽，它们在体内担任着各种结构、传递、催化以及调控功能的重任。
而核酸是生命体系中的遗传物质，形成了DNA和RNA两种不同类型的核酸，DNA负责存储遗传信息，而RNA负责将遗传信息转化为具体的功能。
蛋白质与核酸的结构也是二者相互作用的基础。
蛋白质的结构分为四个层次：一级结构指蛋白质中氨基酸的化学序列，二级结构指蛋白质在局部呈现的空间结构，常见的包括a-螺旋和b-片层，三级结构指蛋白质整体的空间结构，包括局部折叠和全局折叠，四级结构指由多个蛋白质组成的复合物。
核酸的结构也具有大的类似性。
DNA分子大部分呈现出螺旋形状，通过镶嵌在螺旋内的氢键和VanderWaals力来保持稳定。
RNA的结构则有更多的变化，可以是线性或环形结构，提供了诸如催化反应和调控遗传信息等功能。
二、蛋白质与核酸的相互作用在生命系统中，蛋白质与核酸之间的相互作用可以体现出多种生物过程，如DNA复制、转录和翻译、RNA修饰、RNA剪切以及蛋白质的折叠和降解等。
其中，DNA复制是生命系统中最为基础和重要的过程之一，它需要依靠DNA聚合酶和其他辅助因子来实现。
在DNA复制过程中，DNA聚合酶能够在模板链上识别特定的配对碱基并合成新的链，一旦出现错配会被修复酶进行纠错。
复制完成后，两个完全相同的双链DNA分子得以产生。
RNA转录也是生命系统中非常重要的过程，它可以从DNA模板中复制一份RNA分子，并且有着诸多的调控机制。
转录过程中，RNA聚合酶沿着DNA模板链滑动，在核酸序列上拼接RNA，以此形成RNA多肽序列。
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
生化类药物概述
生化药物的概述一、生化药物的定义：生化药物一般是系指从动物、植物及微生物提取的，亦可用生物-化学半合成或用现代生物技术制得的生命基本物质，如氨基酸、多肽、蛋白质、酶、辅酶、多糖、核苷酸、脂和生物胺等，以及其衍生物、降解物及大分子的结构修饰物等。
二、生化药物的种类：1、氨基酸类药物（1）单氨基酸白氨酸、组氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、异白氨酸、丝氨酸、色氨酸、丙氨酸、赖氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸、门冬氨酸、精氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、胱氨酸、酪氨酸、谷氨酸。
（2）氨基酸衍生物N-乙酰-L-半胱氨酸、L-半胱氨酸乙酯盐酸盐、S-氨基甲酰半胱氨酸、S-甲基半胱氨酸、谷胺酰胺、S-羟色氨酸、二羟基苯丙氨酸。
（3）复合氨基酸注射液有3S、6S、9S、11S、13S、14S、15S、17S、18S 复合氨基酸注射液。
S代表氨基酸的种类。
2、多肽类药物（1）垂体多肽促肾上腺皮质激素（39肽）、促胃液素（5肽）、加压素（9肽）、催产素（9肽）、α-促黑素（13肽）、-促黑素（18肽）、人-促黑素（22肽）。
（2）消化道多肽促胰液素（胰泌素，27肽）、胃泌素（14肽，17肽和34肽三种）、胆囊收缩素（33肽和39肽、另外还有4肽和8肽）、抑胃肽（43肽）、血管活性肠肽（28肽）、胰多肽（36肽）、神经降压肽（13肽）、蛙皮肽（10肽和14肽）。
（3）下丘脑多肽促甲状腺素释放激素（3肽）、促性腺激素释放激素（10肽）、生长激素抑制激素（14肽和28肽）、生长激素释放激素（10肽）、促黑细胞激素抑制激素（3肽和5肽）。
（4）脑多肽由人及动物脑和脑脊液中分离出来的多肽、蛋氨酸脑啡肽和亮氨酸脑啡肽（均为5肽），由猪或牛垂体、下丘脑、十二指肠得到系列与脑啡肽相关的多肽，有新啡肽（25肽），-内啡肽（31肽），脑活素（由二个肽以上组成的复合物）等。
（5）激肽类血管紧张肽I（10肽）II（8肽）、III（7肽）等活性肽。
（6）其它肽类谷脱甘肽（3肽）、降钙素（32肽）、睡眠肽（9肽）、松果肽（3肽）、素高捷疗（分子量为3000的肽为主成分，亦称血活素），胸腺素（肽）有：a1胸腺素（28肽）、胸腺生长肽2（49肽）、循环胸腺因子（9肽）、胸腺体液因子（31肽）。
16 氨基酸、多肽、蛋白质
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节 氨基酸 第二节 多肽 第三节 蛋白质简介
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时 还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化： （与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸 酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
侯英健核心笔记生物化学
侯英健核心笔记生物化学内容如下：
1. 氨基酸和多肽：氨基酸是蛋白质的基本单位。
有8种氨基酸的异构体在生物化学上最重要，且合成蛋白质的酶很稳定。
通过肽键作用，两个氨基酸形成多肽，进一步聚合形成蛋白质。
氨基酸和多肽有重要的化学性质，如等电点。
了解氨基酸和多肽的性质有助于理解蛋白质的结构和功能。
2. 酶与生物催化：酶是一种生物催化剂，比许多无机催化剂效率更高。
酶催化反应具有选择性，这与它的三维结构有关。
生物催化是指一些生物体通过化学反应而产生的代谢或合成反应。
了解酶和生物催化对于理解生命的化学过程至关重要。
3. 核酸：核酸是所有生物体的遗传物质，包括DNA和RNA。
DNA主要存在于细胞核中，而RNA主要存在于细胞质中。
了解核酸的结构、功能以及基因表达对于理解生命的本质至关重要。
4. 糖类和脂质：糖类、脂质和蛋白质是构成生物体的主要有机化合物。
糖类和脂质在能量储存和运输、细胞膜的结构和功能等方面发挥着重要作用。
5. 蛋白质折叠与稳定：蛋白质折叠是指一个未折叠的氨基酸链如何形成一个有功能的蛋白质结构。
蛋白质的折叠和稳定受到许多因素的影响，如氨基酸序列、环境因素等。
在回答侯英健核心笔记生物化学时，可以围绕以上五个主题展开论述，详细解释每个主题的基本概念、化学性质、功能以及它们在生命过程中的作用。
同时，可以讨论蛋白质折叠问题、基因工程、蛋白质组学等前沿领域的研究进展，以帮助读者更好地理解现代生物化学的发展和应用。
总之，要确保回答清晰、准确、全面，以便帮助读者更好地理解和掌握生物化学知识。
十五 氨基酸、多肽、蛋白质、核酸
DNA OH H OH H 核糖 核苷酸 H OH H 核苷 O NH2 N N HN N 碱基 N N H2N N N H H
磷酸 腺嘌呤(A)
HO
NH2 N O N H
O HN O N H
CH3
鸟嘌呤(G) 胞嘧啶(C) 胸腺嘧啶(T)
二 核酸的结构
HO
A O H H O P O H H O O P O H H O O P O OOO H H H OO H H H C H H H G
(３) 变性 蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂（如HNO3、 Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等） 作用时，蛋白质的结构、性质发生变化，失去生理活性。如煮鸡 蛋、生皮鞣制等。蛋白质的变性一般为不可逆的。
第三节
一 核酸的组成
核酸
根据所含糖不同,将核酸分核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)
3
CH2CH2-NH2 N NH 组胺
组氨酸
4
氨基和羧基的反应
A 脱水反应 -氨基酸失水
O H3C H2N CH3 H3C HN O O NH CH3
C OH HC CH + HO C NH2 O
-氨基酸失水
环状交酰胺
R CH CH2 COOH NH2
R CH CH COOH + NH3
, -不饱和酸
1 定义
多肽与蛋白质
由氨基酸相互脱水形成的聚酰胺称为肽(peptides)或蛋白质
肽键
N端
H O H O O H O H + NH3 C C N C C N C C N C C H R2 H R3 H R4 OR1
四肽
蛋白质和核酸结构和功能的比较
蛋白质和核酸结构和功能的比较蛋白质和核酸是生命体内两类重要的生物大分子，它们在维持生命活动、传递遗传信息以及调节生物体内功能上扮演着关键角色。
虽然蛋白质和核酸在分子结构和功能上存在许多不同，但它们又存在一些共同之处。
下面将分别从结构和功能的角度比较蛋白质和核酸。
一、结构比较：1.蛋白质的结构：蛋白质是由氨基酸组成的长链多肽，通过肽键连接在一起。
蛋白质的结构包括四个不同层次：一级结构是氨基酸序列的线性顺序；二级结构包括α-螺旋、β-折叠等常见的二级结构元素；三级结构是蛋白质链的三维折叠结构；四级结构是由两个或多个蛋白质相互组合而成的复合体。
2.核酸的结构：核酸是由核苷酸组成的长链聚合物，通过磷酸二酯键连接在一起。
核酸的结构包括两个不同层次：一级结构是核苷酸序列的线性顺序；二级结构是DNA的双螺旋结构和RNA的单链结构。
二、功能比较：1.蛋白质的功能：蛋白质在细胞中的功能非常多样化，包括酶催化、结构支持、运输、免疫机制、代谢调节等。
例如，酶是一类高度特异性的蛋白质，可以参与化学反应的催化；结构蛋白质如胶原蛋白则提供细胞和组织的支持；运输蛋白质如载脂蛋白可在血液中运输脂类；免疫球蛋白可以识别入侵生物体内的病毒和细菌等。
2.核酸的功能：核酸主要参与遗传信息的传递和转录、翻译过程。
DNA持有生物体的遗传信息，可通过自身复制维持和传递；RNA则具有将DNA指导的信息转化为蛋白质的功能。
在转录过程中，DNA会被转录成RNA；在翻译过程中，RNA会被翻译成蛋白质。
三、相互作用：综上所述，蛋白质和核酸在分子结构和功能上存在着很大的差异。
蛋白质在细胞功能中的多样性比核酸更加广泛，而核酸则在传递遗传信息和转化为蛋白质的过程中起到重要的作用。
然而，蛋白质和核酸之间也相互作用、相互依赖，共同参与维持生物体的正常功能。
氨基酸
由于螺旋圈的直径是一定的，因此两条链上的碱基以一定规律 相互配对。在DNA双螺旋结构中只能A与T、G与C之间配对， 这一规律称碱基配对原则或叫碱基互补原则。
碱基配对
DNA的双螺旋结构
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
1、两性性质和等电点
氨基酸分子中含有 氨基和 羧基，可与酸反应生成铵盐， 又可与碱反应生成羧酸盐，因此氨基酸具有酸、碱两性性 质。
R CH COOH
NH2
米隆试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合溶液。
蛋白质的颜色反应可用于蛋白质的定性和定量分析。
核酸 (nucleic acid）
核酸分为核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA) 。 RNA主要存在于细胞质中，参与生物体内蛋白质的合成。 DNA主要分布在细胞核中，它决定着生物体的繁殖、遗 传和变异。
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH
H 2N
H
CH3
L-α-丙氨酸
脂肪族氨基酸
α-氨基酸根据R基分为 芳香族氨基酸
根据氨基、羧基的数目分为
杂环氨基酸
中性氨基酸 氨基数 = 羧基数
碱性氨基酸 氨基数 > 羧基数 赖、组、精
酸性氨基酸 氨基数 < 羧基数 谷、天冬(氨酸)
名称（俗名） 中文缩写 英文缩写（表15-1）
蛋白质和氨基酸一样，也具有两性和等电点。不同的pH
条件下，蛋白质可主要以正离子、负离子或偶极离子形式
天然产物化学
化学：化学是自然科学的一种，主要在分子、原子层面，研究物质的组成、性质、结构与变化规律，创造新物质。
世界由物质组成，主要存在着化学变化和物理变化两种变化形式。
天然产物：天然产物是指动物、植物提取物或昆虫、海洋生物和微生物体内的组成成分或其代谢产物以及人和动物体内许许多多内源性的化学成分统称作天然产物，其中主要包括蛋白质、多肽、氨基酸、核酸、各种酶类、单糖、寡糖、多糖、糖蛋白、树脂、胶体物、木质素、维生素、脂肪、油脂、蜡、生物碱、挥发油、黄酮、糖苷类、萜类、苯丙素类、有机酸、酚类、醌类、内酯、甾体化合物、鞣酸类、抗生素类等天然存在的化学成分。
天然产物化学：《天然产物化学》是2010年04月化学工业出版社出版的图书，作者是刘湘、汪秋安。
该书概述了天然产物化学的研究内容及其研究开发意义，介绍了天然产物的提取分离与结构鉴定的一般方法，对各类天然产物的结构特征、理化性质、提取分离、结构鉴定以及生理活性进行了系统讨论。
《天然产物化学》是2015年化学工业出版社出版的图书，作者是张玉军、刘星。
内容简介：《天然产物化学》根据编者多年的工作积累并参考国内外有关文献资料编写而成，第1章介绍了天然产物的提取与分离的一般方法，其后各章对各类天然产物的结构特征、理化性质、提取、分离、鉴定方法、生理活性及应用进行了比较系统的论述，最后一章介绍了部分代表性天然产物的化学合成与化学修饰。
《天然产物化学》可用作化学、应用化学、化学工程与工艺、制药工程、生物工程、生物技术、食品营养与卫生、食品安全和食品科学与工程等专业高年级本科生和研究生的教材，也可供从事医药、农药、粮油食品等方面的科学研究、技术开发和生产的工作者参考。
目录：绪论0.1天然产物化学的含义及研究内容0.2天然产物研究的发展史0.3研究天然产物化学的意义0.4研究天然产物的一般方法和程序0.5天然产物研究发展的趋势第1章天然产物的提取与分离1.1概述1.2天然产物的提取方法1.2.1蒸馏法1.2.2溶剂提取法1.3分离方法1.3.1萃取法1.3.2沉淀分离法1.3.3结晶与重结晶1.3.4色谱分离方法1.3.5分子蒸馏第2章天然维生素2.1概述2.2维生素的来源2.3维生素的分类与命名2.3.1维生素的分类2.3.2维生素的命名2.4维生素的结构和功能2.4.1脂溶性维生素2.4.2水溶性维生素2.5部分维生素的提取与生产2.5.1天然维生素E的提取2.5.2维生素C的生产第3章油脂和磷脂3.1油脂3.1.1油脂简介3.1.2油脂的结构与性质3.1.3油脂的提取与分离3.1.4脂类的波谱特征3.1.5油脂的生物活性3.1.6油脂的综合利用3.2磷脂3.2.1磷脂简介3.2.2磷脂的结构与命名3.2.3磷脂的物理化学性质3.2.4磷脂制取第4章生物碱4.1概述4.2生物碱的化学结构与命名4.2.1各类生物碱的化学结构4.2.2生物碱的命名4.3生物碱的性质与鉴别4.3.1生物碱的性质4.3.2生物碱的鉴别4.4生物碱的提取与分离4.4.1总生物碱的提取4.4.2生物碱的分离4.5生物碱的鉴定与谱学特征分析4.5.1理化鉴定4.5.2色谱鉴定4.5.3生物碱的谱学特征分析4.6生物碱的提取实例4.6.1长春碱与长春新碱4.6.2延胡索乙素4.7代表性的生物碱4.7.1吗啡4.7.2奎宁4.7.3秋水仙碱4.7.4石杉碱甲4.7.5莨菪碱和阿托品4.7.6一叶萩碱第5章氨基酸、多肽、蛋白质和核酸5.1氨基酸5.1.1氨基酸的结构、命名和分类5.1.2氨基酸的理化性质5.1.3氨基酸的分离分析5.1.4氨基酸的波谱特征5.1.5氨基酸的分离提取方法5.1.6氨基酸总量测定5.2多肽5.2.1多肽的组成和命名5.2.2多肽结构的测定5.2.3多肽的合成和生物活性5.3蛋白质5.3.1蛋白质的分类5.3.2蛋白质的结构5.3.3蛋白质的性质5.3.4蛋白质含量的测定5.3.5蛋白质的提取分离5.3.6酶5.4核酸5.4.1核酸的组成5.4.2核酸的理化性质第6章黄酮类化合物6.1概述6.2黄酮类化合物的结构与性质6.2.1黄酮类化合物的结构6.2.2黄酮类化合物的性质6.3黄酮类化合物的提取与分离纯化方法6.3.1黄酮类化合物的提取方法6.3.2黄酮类化合物的分离纯化方法6.4黄酮类化合物的用途6.4.1天然甜味剂6.4.2天然抗氧化剂6.4.3保健食品6.4.4化妆品中的应用6.4.5天然色素6.4.6药品中的应用6.5大豆异黄酮6.5.1大豆异黄酮简介6.5.2大豆异黄酮的结构与性质6.5.3大豆异黄酮的提取分离方法6.5.4大豆异黄酮的用途第7章糖类化合物7.1概述7.2糖的分类7.2.1单糖7.2.2低聚糖7.2.3多糖7.3糖链的结构7.3.1糖残基种类和分子比例的确定7.3.2单糖间的连接位置7.3.3单糖在糖链中的排列顺序7.3.4苷键构型的测定7.3.5多糖的分子大小7.4糖链的降解7.4.1酸催化水解7.4.2酶催化水解7.4.3其他降解方法7.5糖的功能及应用7.5.1重要单糖及应用7.5.2低聚糖的生理活性及应用7.5.3多糖的生物活性及应用第8章甾体类化合物8.1概述8.2甾体化合物的结构、命名与理化特性8.2.1甾体化合物的结构与命名8.2.2甾体化合物的理化特性8.3各类甾体化合物8.3.1甾醇8.3.2甾体生物碱8.3.3甾体激素8.3.4胆汁酸8.3.5C21甾体类化合物8.3.6甾体皂苷第9章萜类化合物9.1概述9.2萜类化合物的结构与命名9.2.1单萜9.2.2倍半萜9.2.3二萜9.2.4二倍半萜、三萜和多萜化合物9.3萜类化合物的物理和化学性质9.3.1萜类化合物的物理性质9.3.2萜类化合物的化学性质9.4萜类化合物的提取分离9.4.1单萜化合物的提取与分离9.4.2倍半萜化合物的分离9.4.3二萜类化合物的分离9.5萜类化合物的成分分析和结构鉴定9.5.1植物精油的成分分析与含量测定9.5.2萜类化合物的结构鉴定9.5.3结构鉴定实例——青蒿素的结构鉴定9.6萜类化合物的提取工艺实例9.6.1薄荷油提取工艺9.6.2鄂北贝母中对应贝壳杉烷型二萜的提取与分离第10章苷类化合物10.1苷类化合物概述10.2苷的分类10.2.1按苷元化学结构分类10.2.2按苷在植物体内的存在状况分类10.2.3按端基碳的构型分类10.2.4按苷元的不同分类10.2.5按成苷键的原子（苷原子）分类10.3氰苷类化合物10.3.1氰苷类的结构类型10.3.2氰苷类的性质10.3.3鉴定反应10.3.4分离和纯化10.4强心苷10.4.1强心苷概述10.4.2强心苷的结构10.4.3强心苷的性质10.4.4强心苷的检测10.4.5强心苷的提取与分离10.4.6强心苷示例——毛花洋地黄强心苷105皂苷10.5.1皂苷的结构10.5.2皂苷的分离10.5.3皂苷的鉴定第11章香豆素11.1概述11.2香豆素的结构类型11.2.1与芳香环相连的C5基团11.2.2与酚性氧原子相连的C5基团11.2.3与碳及氧原子相连的C5基团11.2.4与侧链氧原子相连的各种酯11.3香豆素的分类和命名11.3.1简单香豆素类11.3.2呋喃香豆素类11.3.3吡喃香豆素类11.3.4其他香豆素11.4香豆素的理化性质11.4.1性状11.4.2溶解性11.4.3碱水解反应（内酯性质）11.4.4呈色反应11.4.5香豆素的合成方法11.5香豆素的提取与分离11.5.1香豆素的提取11.5.2香豆素成分的分离11.6香豆素的波谱学特征11.6.1紫外光谱11.6.2红外光谱11.6.3核磁共振谱11.6.4质谱第12章芳香族酸酚性化合物12.1概述12.2芳香族酸酚性化合物结构类型12.2.1苯及苯酚类衍生物12.2.2苯环二元酚类12.2.3间苯三酚类12.2.4萘环衍生物12.2.5连苯三酚类12.2.6二苯烯类及其有关化合物12.2.7蒽菲类衍生物12.2.8地衣酚类12.2.9大麻酚类12.2.10苯丙酸类12.2.11其他复杂类型的化合物12.3芳香族酸酚类化合物的生理作用12.4结构测定方法第13章天然产物的化学合成与装饰13.1概述13.2紫杉醇的合成13.2.1紫杉醇的半合成13.2.2紫杉醇的全合成13.3奎宁类生物碱13.4鬼臼毒素的合成13.5石杉碱甲的合成13.6土荆皮乙酸的合成。
知识讲解_蛋白质和核酸_基础
蛋白质和核酸编稿：宋杰审稿：于冬梅【学习目标】1、了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义；2、掌握氨基酸和蛋白质的结构特点及其重要的化学性质。
【要点梳理】要点一、氨基酸的结构和性质蛋白质是生命活动的主要物质基础，氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。
因此，研究氨基酸、蛋白质、核酸等基本的生命物质的结构，有助于揭开生命现象的本质。
【高清课堂：蛋白质和核酸#蛋白质和核酸】1．氨基酸的组成和结构。
（1）氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。
（2）组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。
α-氨基酸的结构简式可表示为：常见的α-氨基酸有许多种。
如：2．氨基酸的物理性质。
天然氨基酸均为无色晶体，主要以内盐形式存在，熔点较高，在200℃～300℃时熔化分解。
它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。
提示：（1）内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。
使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子（如）。
（2）氨基酸具有一般盐的物理性质。
3．氨基酸的主要化学性质。
（1）氨基酸的两性。
氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。
氨基酸分子既含有氨基又含有羧基，通常以两性离子形式存在，溶液的pH不同，可发生不同的解离。
不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH（即等电点）不同，可以通过控制溶液的pH分离氨基酸。
（2）氨基酸的成肽反应。
在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键（）的化合物，称为成肽反应。
例如：由两个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫二肽。
由三个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫三肽，以此类推，三肽以上均可称为多肽。
相对分子质量在10000以上并具有一定空间结构的多肽，称为蛋白质。
4．α-氨基酸的鉴别。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
OH O N
OO 紫色
第三节 氨基酸的合成
氨基酸的来源：（1）天然产物酸性水解 （2） 微生物发酵法 （3） 化学合成法
一 α-卤代酸的氨化 二 丙二酸酯法 三 斯瑞克合成法--醛的氨氰化法 四 盖布瑞尔法
一 α-卤代酸的氨化
RCH2COOH
Br2 P
RCHCOOH
Br
二 丙二酸酯法
NH3
在封管或高 压釜内进行
RCHCOOH NH2
COOEt CH2 COOEt
+ O=N-OH
COOEt C=N-OH COOEt
H2/Pt 醋酸
COOEt H-C-NHCOCH 3
COOEt
COOEt H-C-NHCOCH 3
COOEt
+ NC-CH=CH2
COOEt NCCH2CH2-C-NHCOCH 3
COOEt
H2/催
CH3 R
R'
3. 碳二亚胺法接肽 ★
N=C=N
dicyclohexylcarbodimide (DCC)
ZNHCHCOOH + DCC + NH2CHCOOCH 2C6H5
R
R'
接肽
O
O
ZNHCHCN HCHCOCH2C6H5
NH3
+
二 分类
按氨基与羧基的相对位置分：α-氨基酸，β-氨基酸 按氨基与羧基的数目来分：
中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸
三 氨基酸的构型★和存在形式
构型（用D、L表示）
R-CH-COOH
COOH
COOH
CHO
NH2
H2N
HH
NH2 HO
H
R
R
CH3
-氨基酸通式
L型-氨基酸
D型-氨基酸
醛 除甘氨酸，天然-氨基酸都是有旋光的，而且都是L型的。
NH2
A
接肽
Pd / H2
OR R'CHCHNCHCOOH
去保护基 NH2
A
接肽
H3+O 去保护基
OR
R'CHCHNCHCOOBu-t
NH2
使用的酸为：CF3COOH HBr / HOAc
A代表：
R'CHCOOH
NH2
三 侧链的保护
当氨基酸的侧链带有某些官能团时，在合成多肽时，有 时也需要加以保护，保护的方法，要视具体情况而定。
色氨酸Trp
第二节 氨基酸的性质
一 酸碱性 二 等电点 三 化学性质
一 酸碱性
氨基酸中的氨基是碱性的，羧基是酸性的，由于二者相互影响，它 们的酸碱性与单纯的羧酸或胺相比要低得多。
氨基酸在固态或水溶液中形成内盐-两性离子。 氨基酸遇酸生成铵盐，遇碱生成羧酸盐。
O
R-CH-C-OH
NH2
O R-CH-C-O-
COO-
-
COO
HCl
O NH-CC-OCOH-2CH2SCH3
COOH3N+-CH-CH2CH2SCH3
蛋氨酸（ 50%）
三 斯瑞克（strecker）合成法--醛的氨氰化
法
RCHO + HCN +NH3
H3+O
RCHCOO-
NH3 _+
+
RCHCN
NH2 _+
改进方法： 用NH4CN or NH4Cl+KCN代替HCN+NH3
三结 构
1. 肽键和肽的几何形状
H O H RH O
NCCNC CNCC
HR H
2. 二硫键
OH R
CH2SH
+
CHNH 3
COO-
空气氧化 Na +液NH3
CH2S
+
CHNH 3
COO-
SCH2
+
CHNH 3 COO-
Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly •NH2
例如：
HSCH2 C6H5CH2Cl + ZNHCHCOOR
上保护基
CH2SCH2C6H5 ZNHCHCOOR
Na, NH3(l)
去保护基
CH2SH ZNHCHCOOR
空气中氧化
CH2S ZNHCHCOOR
SCH2 ZNHCHCOOR
巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。
四 接肽的方法
*2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。
RCHCOON+ H3
二 羧基的保护
HCl CH3OH
上保护基
R
A
H2NCHCOOCH3 接肽
OR R'CHCHNCHCOOCH3
NH2
去保护基 Na2CO3
CH3
SO3H RCHCOOCH2
CH2OH NH2
上保护基
(CH3)2C=CH2
上保护基
O RCHCOBu-t
物理性质
大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度； 氨基酸不溶于乙醚等非质子溶剂； 氨基酸多为白色晶体、熔点高，熔融易分解； 氨基酸有较大的偶极矩； 每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。
五 八个必需氨基酸
(CH3)2CHCH(NH2)COOH (CH3)2CHCH2CH(NH2)COOH
缬氨酸 Val
亮氨酸Leu
+
NH3
二 等电点 isoelectric point
在某一pH值下，氨基酸中羧基与氨基的离子化程度相等时，氨基酸溶液中的 正、负离子的浓度完全相等，氨基酸分子的净电荷为零（分子净迁移为零）。或者 说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。用pI 表示 660页
R-CH-COONH2
接肽
H2/Pd-C
O CH2C6H5 ZNHCHCN HCHCOOH
CH3
O CH2C6H5 N+ H3CHCNHCHCOO-
CH3
2 活泼酯法
O (CH3)3COCCl + N+ H3CHCOO -
O
HO
NO2
(CH3)3COCNHCHCOOH
CH3 O (CH3)3COCNHCHCOO
H3N+CHCOO-
H+
O
O
C6H5CH2OC-NHCH2CCl
+NH3CH2CO2-,
OH-
接肽
H+
（1mol）
O
O
C6H5CH2OC-NHCH2C-NHCH2COOH
SOCl2
去保护基
H2 Pd/C CF3COOH
O C6H5CH3 + CO2 + H3N+CH2C-NHCH 2COO-
O [C6H5CH2OCOOH] + H3N+CH2C-NHCH 2COO-
麦克尔加成 碱
H3+O
加热 -CO2
H2NCH2CH2CH2CHCOOH NH2
溴代丙二酸酯法合成
O
NK
CH2(COOEt)2 Br2 CCl4
BrCH(COOEt)2
O
O N-CH(COOEt)2
O
ClCH2CH2SCH3 Na
烷基化
O COOEt
N-C-CH2CH2SCH3 COOEt
O
NaOH
L-甘油
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在，具有内盐结构。
甘氨酸
CH2 COON+H3
CH3-CH-COO
NH3
+
丙氨酸
PhCH2 CH
COO-
HO2C(CH2)2-CH-COO
谷氨酸
N+H3
NH3
+
苯丙氨酸
CH2-CH-COO
N
写出它们的构型式
N
NH3
+
组氨酸
H
四 名称和物理性质
名称
氨基酸的碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。 其构型的表示方法与糖一样，用D或L表示。 每个氨基酸都有俗名，并都用一个缩写符号表示。658页
中性氨基酸的等电点：pI=6.2~6.8 酸性氨基酸的等电点：pI=2.8~3.2 碱性氨基酸的等电点：pI=7.6~10.8
三 -氨基酸的反应
1 羧基的反应-酯化
C6H5CH2CHCO2- + CH3OH + HCl
+NH3
C6H5CH2CHCOOCH3
2 氨基的反应-酰化
+NH3Cl-
O R-CH-C-O-
S
S
牛催产素
第五节 多肽的合成 ★
一 氨基的保护
二 羧基的保护
三 侧链的保护
四 接肽方法
酯法、 相接肽
1 混合酸酐法 3 碳二亚胺法
2 活泼 4固
多肽合成必须解决下面四个问题 1.氨基保护 2. 羧基保护 3. 侧链保护
4. 接肽方法
保护基必须具备的条件 （1）易在预定的部位引入 （2）在某特定的条件下，保护基很易除去 （3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位
不会受到影响，特别是已接好的肽键。
一 氨基的保护
1. 用氯代甲酸苯甲酯（或称苯甲氧基甲酰氯）保护
C6H5CH2OH+COCl2（光气)
O C6H5CH2OCCl
Benzoxycarbonyl（简写Z）
反应过程：
+NH3CH2CO2-
O
O
C6H5CH2OCCl
OH- 上保护基
C6H5CH2OC-NHCH2COO-
第一节 氨基酸的结构、名称和物性