生物化学第三章酶ppt课件
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第三章 生物化学课件 酶与辅酶
发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立 酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化 活性的天然RNA—Ribozyme。
酶催化进行的反应——酶促反应 底物、产物(P50)
能 量 水 平
E1
ES
E2
E+S
G
途径进行，降低反应所
需活化能，所以能加快 反应速度。
P+ E
反应过程
中间产（络合）物学说
• 第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合 物。当底物分子在酶作用下发生化学变化 后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S P + E • 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E －S复合物形成的速率与酶和底物的性质有 关。 • （中间产物很不稳定，存在时间非常短暂）
酶专一性的“诱导契合学说”
三、 酶高效催化的因素
(1)临近效应、定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底 物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速 度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和 定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被 严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 (2)“张力”和“形变” ： 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使 底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促 使酶－底物中间产物进入过渡态。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
胰凝乳 蛋白酶
胃蛋白酶
弹性蛋白酶 胰蛋白酶
生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学第三章-酶(Enzyme)与维生素PPt课件
E+S↔ES→E+P
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
13
4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
18
相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
19
三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
20
3
一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
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4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
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相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
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三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
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一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
生物化学PPT课件 酶
2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学3第三章 维生素与辅酶zjg ppt课件.ppt
▪ 2、功能：在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起 着电子和质子的传递体作用。
▪ 缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状 为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
2021/3/15
ZhangJG-Biochemistry
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ZhangJG-Biochemistry
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ZhangJG-Biochemistry
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三、泛酸和辅酶A(CoA)
1. 结构——特点是含有β-丙氨酸
▪
泛酸又叫遍多酸
▪ 2. 功能
▪
辅酶A——酰基载体
▪
是生物体内代谢反应中乙酰化酶的
辅酶。参与糖、脂类、蛋白质代谢。
2021/3/15
ZhangJG-Biochemistry
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体内不能合成或合成量不足，必须从食物中获得 的微量有机物。 ▪ 2、生理功能：调节酶活性和维持正常代谢
2021/3/15
ZhangJG-Biochemistry
3
▪ 3、维生素的特点
▪ 种类多、化学结构和生理功能各异
▪ （1）两种存在方式：维生素、维生素原；不提 供热量、不构成细胞结构，作用是参与代谢调节。 （2）维持正常的生理功能所必需的化合物，是 构成辅酶或辅基的基本成分。
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▪ 2、功能：
▪ 维生素B1 在体内经硫胺素激酶催化，转变成焦磷 酸硫胺素（TPP）, 是脱羧酶、丙酮酸脱氢酶等 的辅酶，参加糖代谢等。
▪ 维生素B1缺乏症
▪ （1）脚气病：四肢无力，肌肉麻木、感觉异常等末梢神 经炎表现。
▪ 缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状 为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
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三、泛酸和辅酶A(CoA)
1. 结构——特点是含有β-丙氨酸
▪
泛酸又叫遍多酸
▪ 2. 功能
▪
辅酶A——酰基载体
▪
是生物体内代谢反应中乙酰化酶的
辅酶。参与糖、脂类、蛋白质代谢。
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体内不能合成或合成量不足，必须从食物中获得 的微量有机物。 ▪ 2、生理功能：调节酶活性和维持正常代谢
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▪ 3、维生素的特点
▪ 种类多、化学结构和生理功能各异
▪ （1）两种存在方式：维生素、维生素原；不提 供热量、不构成细胞结构，作用是参与代谢调节。 （2）维持正常的生理功能所必需的化合物，是 构成辅酶或辅基的基本成分。
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▪ 2、功能：
▪ 维生素B1 在体内经硫胺素激酶催化，转变成焦磷 酸硫胺素（TPP）, 是脱羧酶、丙酮酸脱氢酶等 的辅酶，参加糖代谢等。
▪ 维生素B1缺乏症
▪ （1）脚气病：四肢无力，肌肉麻木、感觉异常等末梢神 经炎表现。
生物化学 酶PPT
1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜 虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中 发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的 DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为： ① 辅酶(Coenzyme)：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
三、维生素与辅助因子
1. 定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代 谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克 或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须 由食物供给的一类小分子有机化合物。
组成的多酶复合物。 • 多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中
由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或 串联酶。
二、酶的分子组成
按照分子组成分为两种： 单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
尼克酸, NAD+; 尼克酰胺 NADP+
多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
VitB6
吡哆醇 吡哆醛
磷酸吡哆醛 氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基
磷酸吡哆胺
吡哆胺
泛酸 遍多酸 CoA
酰基转移酶的辅酶
生物素 VitH 生物素 羧化酶的辅基
叶酸
FH4
一碳单位转移酶的辅酶
VitB12 钴胺素 甲钴胺素 甲基转移酶的辅酶
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有些酶被分泌到细胞外发挥作用，如人和动物消化道 以及某些细菌所分泌的水解淀粉、脂肪和蛋白质的酶，这 类酶称胞外酶。
二、酶专一性：决定于酶的活性中心的构象 和性质。
1 结构专一性 概念：酶对所催化的分子（ 底物，Substrate ）化
学结构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性 和相对专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作 用于一种底物，不作用于其它任何物质。
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性 pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 ? 对酶生成与降解量的调节 ? 酶催化效力的调节 ? 通过改变底物浓度对酶进行调节等
底物或每秒钟 6×105摩尔底物。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity) ：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity) ：作用于一类 化合物或一种化学键。
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量 。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
（二）酶的催化特性
1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高 108 — 1020倍；比一
般催化剂高 107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化 3．5×107摩尔
尿素
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对 专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学 键。
1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键以外， 对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个基团
要求严格，对另一个基团则要求不严格。
5. 有的酶需辅助因子 有些酶是复合蛋白质，由酶蛋白和非蛋白
小分子物质组成，后者称为辅因子，若将它们 除去，酶就失去活性。
酶在生活细胞中产生，大部分酶在细胞内起催化作用， 称为胞内酶。 如：线粒体---------呼吸酶系
叶绿体-------光合系统的酶系 细胞核-------核酸合成的酶系 内质网的核糖体上和胞质溶胶中---------蛋白质生物合成 的酶系
一、酶的催化特点
(一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化
酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质 和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数
酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆 反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短 反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的活化能
活化能指的是在一定条件下，能使 l摩尔底物全部 进入活化态所需要的自由能 (卡／摩尔)。
第四章 酶 Enzyme
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶的作用机理 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶的活性调节 第六节 酶的活力测定及分离提纯 第七节 酶工程简介 第八节 维生素和辅酶
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶的概念
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高 度专一性的特殊 蛋白质。简单说，酶是一类由活 性细胞产生的 生物催化剂 。
消化道内几种蛋白酶的专一性
酶学研究简史
? 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 ? 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 ? 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 ? 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发
酵。 ? 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的
蛋白质本质，获1946年诺贝尔奖。 ? 1982年，Cech首次发现 RNA也具有酶的催化活性，提出 核
酶(ribozyme)的概念。Cech等获得1989年诺贝尔化学奖。 ? 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有 DNAbozyme)。
二、酶专一性：决定于酶的活性中心的构象 和性质。
1 结构专一性 概念：酶对所催化的分子（ 底物，Substrate ）化
学结构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性 和相对专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作 用于一种底物，不作用于其它任何物质。
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性 pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 ? 对酶生成与降解量的调节 ? 酶催化效力的调节 ? 通过改变底物浓度对酶进行调节等
底物或每秒钟 6×105摩尔底物。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity) ：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity) ：作用于一类 化合物或一种化学键。
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量 。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
（二）酶的催化特性
1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高 108 — 1020倍；比一
般催化剂高 107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化 3．5×107摩尔
尿素
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对 专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学 键。
1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键以外， 对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个基团
要求严格，对另一个基团则要求不严格。
5. 有的酶需辅助因子 有些酶是复合蛋白质，由酶蛋白和非蛋白
小分子物质组成，后者称为辅因子，若将它们 除去，酶就失去活性。
酶在生活细胞中产生，大部分酶在细胞内起催化作用， 称为胞内酶。 如：线粒体---------呼吸酶系
叶绿体-------光合系统的酶系 细胞核-------核酸合成的酶系 内质网的核糖体上和胞质溶胶中---------蛋白质生物合成 的酶系
一、酶的催化特点
(一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化
酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质 和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数
酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆 反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短 反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的活化能
活化能指的是在一定条件下，能使 l摩尔底物全部 进入活化态所需要的自由能 (卡／摩尔)。
第四章 酶 Enzyme
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶的作用机理 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶的活性调节 第六节 酶的活力测定及分离提纯 第七节 酶工程简介 第八节 维生素和辅酶
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶的概念
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高 度专一性的特殊 蛋白质。简单说，酶是一类由活 性细胞产生的 生物催化剂 。
消化道内几种蛋白酶的专一性
酶学研究简史
? 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 ? 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 ? 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 ? 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发
酵。 ? 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的
蛋白质本质，获1946年诺贝尔奖。 ? 1982年，Cech首次发现 RNA也具有酶的催化活性，提出 核
酶(ribozyme)的概念。Cech等获得1989年诺贝尔化学奖。 ? 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有 DNAbozyme)。