有机化学：氨基酸、多肽和蛋白质
邢其毅《基础有机化学》笔记和课后习题(含考研真题)详解(氨基酸 多肽 蛋白质 酶和核酸)
第22章氨基酸多肽蛋白质酶和核酸22.1 复习笔记一、氨基酸1．氨基酸的结构与名称（1）羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代后生成的化合物称为氨基酸。
（2）根据氨基和羧基的相对位置，氨基酸可以分为α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸等。
α-氨基酸β-氨基酸γ-氨基酸根据氨基酸分子中羧基与氨基的相对数目，氨基酸可以分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
（3）组成蛋白质的氨基酸主要是α-氨基酸，可用通式RCH（NH2）COOH表示。
除R—H外，α-氨基酸中的α碳原子都是手性碳原子。
（4）将α-氨基酸用Fischer投影式表示，羧基写在竖线的上方，R基写在竖线的下方，氨基和氢写在横线的两侧，若氨基的位置与L-甘油醛中羟基的位置一致，就定义是L-氨基酸，与D-甘油醛中羟基的位置一致，就定义为D-氨基酸。
天然的氨基酸多数是L-构型的。
L一氨基酸L一甘油醛D一氨基酸D一甘油醛（5）氨基酸的名称一般都用俗名。
2．氨基酸的物理性质氨基酸分子中既有碱性基团——氨基，又有酸性基团——羧基，所以分子以内盐（internal salt）的形式存在，即氨基酸以两性离子的形式存在，例如：丙氨酸谷氨酸组氨酸alanine，Ala glutamic acid，Glu histidine，His 氨基酸在水中有一定的溶解度，但不溶于有机溶剂。
氨基酸的偶极矩数值都很大，熔点很高，多数氨基酸受热分解而不熔融。
二、氨基酸的反应1．氨基酸的等电点和酸碱反应（1）等电点氨基酸是一个两性分子（amphoteric molecular），既能与酸发生反应，又能与碱发生反应，在有H+和HO-的溶液中存在着如下的平衡：通过调节溶液的酸碱性找到一个合适的pH值，在该pH下正、负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消，即电场中没有净电荷的迁移。
此时的pH即为该氨基酸的等电点（isoelectric point）。
中性氨基酸的等电点pH=6.2～6.8，酸性氨基酸的等电点pH=2.8～3.2，碱性氨基酸的等电点pH=7.6～10.8。
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
有机化学a2教学课件第十八章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸10.ppt
C3H 对 甲 苯 磺 酸
C3H
3 侧链的保护
巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。
例如：
HC S2H 上保护基
CH2SCH2C6H5
C 6H 5C2C H+ l Z N H C H C O OR ZNHCHCOOR
4、 接肽的方法
因为羧基活性差，使之变为活性酸酐、活泼酯 等反应，或加去水剂、催化剂。
不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基 酸的等电点来鉴别氨基酸。
中性氨基酸的等电点：pH=6.2~6.8 酸性氨基酸的等电点：pH=2.8~3.2 碱性氨基酸的等电点：pH=7.6~10.8
2、 与茚三酮的反应
O O
O
O OH
OH
O
茚
茚三酮
水合茚三酮
凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。 是鉴别氨基酸的最简便、最常用的反应。
O
O
C6H5CH2OCCl (CH3)3COC-
Benzoxycarbonyl （简写Z）
t-Butoxycarbonyl 简写BOC
还有乙酰基
2、 羧基的保护
羧基常通过酯化反应变成甲酯、乙酯、叔丁酯、苄酯进行保护.
H 3N +CHC - C 6 O H 5CO 2H OH H 2NCHC 2C 6O H 5OC
NC ==N
缩合剂：二环己基碳二亚胺 DCC
五 、 多肽结构的测定
基本问题
由哪些氨基酸组成的，每种有多少个？ 这些氨基酸按照什么次序结合成肽键？
测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：
一 测定分子中是否存在二硫键
二 检测氨基酸的组成及其相对比例
有机化学氨基酸、多肽、蛋白质
6 种异构体 24种异构体
许多种氨基酸按照不同的排列顺序, 构成了自 然界中种类繁多的多肽和蛋白质。
命名多肽时以C-末端的氨基酸残基为母体, 由 N-端叫起, 依次称为某氨酰（基）某氨酸。
O
O
O
H2N CHC NH CH2C NH CHC OH
N-端
CH3
CH2
C-端
丙氨酸残基 甘氨酸残基 苯丙氨酸残基
利用蛋白质分子胶体颗粒大不能透过半透膜 的性质可将蛋白质分离提纯，这种方法称为透析 法(dialysis)。
（三）蛋白质的沉淀和变性
调节蛋白质溶液的pH值至等电点, 再加入适当的脱水剂除去蛋白质分子表 面的水化膜, 可使蛋白质分子聚集而从溶液中沉淀析出。
根据生成紫色化合物颜色的深浅程度，或根据放出
CO2气体的体积，可对 α-氨基酸 进行定量分析。 也常用于层析实验中氨基酸的显色。
第二节 肽肽ຫໍສະໝຸດ 氨基酸残基之间彼此通过酰胺键 (肽键)连 接而成的一类化合物。其通式为：
RO
R’ O
H2N C－C－OH + H N C－C－OH
H
HH
A氨m基ino酸acid
第十四章 氨基酸、蛋白质
第一节 氨基酸
一、氨基酸的分类、命名和构型
氨基酸的结构特点
①都是α-氨基酸（脯氨酸是
α–亚氨基酸）； H N
COOH H
R CH COO- 内盐
NH3+
偶极离子
②除甘氨酸外，都是L-氨基酸（左旋）；
③各氨基酸侧链R基团不同，氨基酸结构和性质有差异
1、分类
据化学结构：
任何一种蛋白质分子在天然状态下均具有独特 而稳定的构象，这是蛋白质分子在结构上最显著的 特点。为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级和四级。一 级结构又称为初级结构或基本结构，二级结构以上 属于构象范畴，称为高级结构。
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
有机化学氨基酸
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
多肽和蛋白质的化学合成过程
多肽和蛋白质的化学合成过程多肽和蛋白质是构成生命体的基础。
多肽是由数个氨基酸结合而成的化合物，而蛋白质则是由数个多肽链组成的复杂有机物。
它们在生化反应、细胞信号传递、免疫系统等方面都发挥着至关重要的作用。
原本只存在于生物体内的多肽和蛋白质，现在已经得到了人工的化学合成方法，为科学和医学研究提供了巨大的便利。
在多肽和蛋白质的化学合成过程中，最重要的步骤就是氨基酸的连接。
氨基酸是多肽和蛋白质的组成单元，每个氨基酸分子都包含有一个氨基基团（NH2）、一个羧基团（COOH）和一个侧链。
在化学合成时，我们需要将氨基酸的羧基和氨基通过化学键连接起来，形成肽链。
这个过程被称为“肽键形成”。
实现肽键形成的难度主要在于，连接两个氨基酸的反应需要在合适的条件下进行，避免受到空气、水和温度等外在因素的干扰而导致反应失败。
因此，化学家们在肽合成反应的过程中，必须选用适合的方法来控制反应条件，使其保持在理想的状态下进行。
一种常用的合成方法是固相合成法。
这种方法先将第一个氨基酸通过其中的侧链和选择性化学反应物连接在固相合成介质上生成支架，然后再依次加入接下来的氨基酸。
反应的过程可以通过依靠不同的化学反应物来控制反应条件，从而避免了其他因素的影响。
除了固相合成法，在溶液中的合成法也是一种常见的方法。
这种方法需要通过不同的溶剂、反应物和温度等条件来控制反应过程。
反应层次多、选择性差和带有多种副反应是这种方法的主要难点。
化学家们还在不断改进这些方法，近年来也发展出了新的多肽和蛋白质化学合成技术。
其中，化学合成的核心原理是通过对氨基酸结构的改变，在不改变氨基酸序列的情况下，增加和改变功能基团的数量和分布，从而解决肽链性质差异的问题。
另一种技术是利用天然的酵素做反应催化剂，通过营造特定的条件来加速反应，提高合成效率。
通过以上方法可以合成不同类型和数量的多肽和蛋白质，从而进行真正意义上的生命科学研究。
这些研究为疾病治疗、药物发现、功能化学和新材料等领域的发展提供了重要的支持。
多肽与蛋白质的区别
多肽与蛋白质的区别多肽和蛋白质都是人体内重要的生物分子，它们在生物学中扮演着重要的角色。
因为两者具有相似的化学结构和生物学功能，在很多情况下会被混淆。
但在化学和生物学上，多肽和蛋白质之间有许多明显的区别。
本文旨在介绍多肽和蛋白质的区别。
化学结构多肽是由氨基酸通过肽键构成的分子。
氨基酸是一种具有2个基本结构的分子：一端是胺基（NH2），另一端是羧基（COOH）。
在氨基酸之间，羧基的酸性羰基与胺基的碱性氮原子结合形成肽键。
两个氨基酸的肽键称为二肽。
当氨基酸连接到一起时，便形成多肽。
在多肽中，氨基酸数目通常小于100，而且它们不会形成二级及二级以上的结构。
蛋白质是由一组氨基酸通过肽键构成的大分子。
蛋白质分子通常比多肽大，氨基酸数目可能多达数百到数千个。
蛋白质分子通过一个特殊的过程被折叠成特定的三维结构，这种结构是由分子中的氨基酸序列确定的。
生物学功能生物体内的多肽和蛋白质的生物学功能存在差异。
多肽在体内扮演的角色很多。
它们可以被用作荷尔蒙（如促甲状腺激素）、细胞凋亡调节剂（如Bcl-2）和其他诸如抗生素和毒素的生物分子。
蛋白质在体内的功能已经被研究得更深入。
蛋白质的功能包括:构建组成体，如细胞膜和细胞骨架，调节细胞机体的基本生物过程，如代谢、生长和分裂，以及承担免疫系统的协调作用。
此外，酶和激素都是蛋白质，因此，生命体内的所有生物反应都依赖于一定数目的酶催化过程，激素会在整个机体内起到调节功能。
在生物化学上，多肽和蛋白质之间是有很多明显区别的。
多肽由较少的氨基酸组成而不具备折叠成三维大分子的条件，因此，它通常是线性的。
蛋白质由更多的氨基酸组成，因此有足够的条件形成三级及以上的结构，从而获得其特定的生物活性。
多肽在体内扮演的角色也有很大差异，它们通常是调节剂和表观基因调节剂。
而蛋白质在体内发挥着更全面的功能，被视为生物有机分子中的重要代表。
总之，多肽和蛋白质在化学结构和生物学功能上都有明显的区别。
了解这些区别有助于我们更好地理解生命的本质，为生命科学的发展提供指导。
16 氨基酸、多肽、蛋白质
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节 氨基酸 第二节 多肽 第三节 蛋白质简介
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时 还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化： （与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸 酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
侯英健核心笔记生物化学
侯英健核心笔记生物化学内容如下：
1. 氨基酸和多肽：氨基酸是蛋白质的基本单位。
有8种氨基酸的异构体在生物化学上最重要，且合成蛋白质的酶很稳定。
通过肽键作用，两个氨基酸形成多肽，进一步聚合形成蛋白质。
氨基酸和多肽有重要的化学性质，如等电点。
了解氨基酸和多肽的性质有助于理解蛋白质的结构和功能。
2. 酶与生物催化：酶是一种生物催化剂，比许多无机催化剂效率更高。
酶催化反应具有选择性，这与它的三维结构有关。
生物催化是指一些生物体通过化学反应而产生的代谢或合成反应。
了解酶和生物催化对于理解生命的化学过程至关重要。
3. 核酸：核酸是所有生物体的遗传物质，包括DNA和RNA。
DNA主要存在于细胞核中，而RNA主要存在于细胞质中。
了解核酸的结构、功能以及基因表达对于理解生命的本质至关重要。
4. 糖类和脂质：糖类、脂质和蛋白质是构成生物体的主要有机化合物。
糖类和脂质在能量储存和运输、细胞膜的结构和功能等方面发挥着重要作用。
5. 蛋白质折叠与稳定：蛋白质折叠是指一个未折叠的氨基酸链如何形成一个有功能的蛋白质结构。
蛋白质的折叠和稳定受到许多因素的影响，如氨基酸序列、环境因素等。
在回答侯英健核心笔记生物化学时，可以围绕以上五个主题展开论述，详细解释每个主题的基本概念、化学性质、功能以及它们在生命过程中的作用。
同时，可以讨论蛋白质折叠问题、基因工程、蛋白质组学等前沿领域的研究进展，以帮助读者更好地理解现代生物化学的发展和应用。
总之，要确保回答清晰、准确、全面，以便帮助读者更好地理解和掌握生物化学知识。
有机化学第15章氨基酸多肽与蛋白质
H+ 水解 105oC
NHCH 2 CN H C H C NHCHCOH CH 3 CH 2 C 6 H 5 NO 2
DNFB-Gly-Ala-Phe
O O 2N NH CH 2 COH NO 2 O O + H 2 N CHC O H + H 2 NC HCOH CH 3 CH 2 C 6 H 5
甜菜碱
存在于多种蛋白性的动物保护组织（如毛发、角、指甲）中，通过氧化还 NH 2 原而相互转化。
-2 H 2 H SC H 2C H C O O H 2H NH2 SC H 2C H C O O H NH 2 SC H 2C H C H 2O O H
半胱氨酸
胱氨酸
3. 色氨酸
N H
C H 2C H C O O H NH2
R CH NH2 CH2 COOH R CH CH COOH
β-氨基酸受热失氨形成α， β-不饱和酸
R CH NH2 CH 2 C H 2CO O H R HC HN
H2 C CH2 + H O 2 C O
γ -氨基酸受热分子内氨基与羧基失水形成内酰胺（五元环内酰胺）
H2 C R CH NH2 CH2 CH2 C H 2C O O H HN C O CH 2 R HC CH 2
一 氨基的保护
1. 用氯代甲酸苯甲酯（或称苯甲氧基甲酰氯）保护
O
C6H5CH2OH+COCl2（光气)
C 6 H 5 CH 2 OCCl
Benzoxycarbonyl（简写Cbz）
反应过程：
+NH 3CH2CO2 -
O
C 6 H 5 CH 2 OCCl
O C 6 H 5 CH 2 OC-N H C H 2 C O O
氨基酸多肽及蛋白质
O
N H 2
O O+R C H 2C H C O O H
荧 光 胺
C O O H
RC H
N
+H 2 O
O O
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活泼的研究领域，其应用涉及 到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发中 也显示出美好的前景。
去除正电荷
琥珀酸酐
O R NHCCH3
在Lys上引入正电荷
硫代仲康酸**
O C O O H 在Lys残基引入巯基
R N H C C H 2C H C H 2SH
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
官能团及反应
试剂及条件
产物
评价
6.芳基化
FDNB***
NO2
R NH
NO2
氨基酸序列测定
官能团及反应
氨基酸和蛋白质中官能团的化学反响性
试剂和条件
产物
评论
A.非α氨基 1.还原甲基化 2.胍基化 3.乙酰化 4.琥珀酰化 5.巯基化
甲醛、NaBH4 邻甲基异脲*，pH10.6,4℃,4d
+
R NHCH 32
+
NH2
R NHCNH2 O
蛋白放射性标记 Lys转换成Arg
乙酸酐
R NHCCH3
感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的创造 和广泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的 一个重要原因。据WHO报告，2000年全球死亡人数5570万，其中 1440万由感染性疾病引起，占总死亡人数的15.9%。过去的几十年里， 耐药性微生物的不断产生和生物耐药性问题的日益恶化，开发新的抗感 染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆虫抗菌肽因其独特的抗菌、 杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开发的热点。*目前国外
氨基酸和多肽的关系
氨基酸和多肽的关系氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，而多肽则是由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的链状分子。
它们之间存在着密不可分的关系，氨基酸是多肽的构成要素，而多肽则是蛋白质的组成单元。
氨基酸是有机化合物，它由一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链组成。
在天然氨基酸中，氨基基团和羧基基团都与碳原子结合，形成一个碳骨架。
氨基酸的侧链决定了其特定的物化性质和生物活性。
在自然界中，已经发现了20种常见的氨基酸，它们分别是丙氨酸、甘氨酸、丝氨酸、脯氨酸、酪氨酸、色氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、酸性氨基酸谷氨酸和天冬氨酸、碱性氨基酸赖氨酸和精氨酸、无极性氨基酸酮氨酸和甲硫氨酸、极性氨基酸谷氨酰胺和天冬酰胺。
这些氨基酸的不同组合和顺序决定了多肽或蛋白质的结构和功能。
多肽是由氨基酸通过肽键连接而成的链状分子。
肽键是由氨基基团和羧基基团之间的反应产生的化学键。
当两个氨基酸通过肽键连接时，其中一个氨基酸的羧基基团与另一个氨基酸的氨基基团反应，释放出一个水分子。
这个反应可以在蛋白质合成过程中重复进行，形成不同长度的多肽链。
多肽的长度可以从几个氨基酸残基到几百个氨基酸残基不等。
当多肽链中的氨基酸数目较少时，多肽通常被称为寡肽，而当氨基酸数目较多时，则被称为多肽。
当多肽的氨基酸残基数目超过100个时，就被称为蛋白质。
多肽的结构和功能取决于其氨基酸序列和空间构象。
氨基酸序列决定了多肽链的线性顺序，而空间构象则决定了多肽的立体结构。
多肽的立体结构可以分为四个级别：一级结构是指多肽链的线性序列，二级结构是指多肽链的局部折叠形式，如α-螺旋和β-折叠，三级结构是指多肽链的整体立体结构，包括各种非共价相互作用，如氢键、离子键和疏水效应，四级结构是指多个多肽链之间的相互作用，形成复合物或聚集体。
多肽具有多种生物活性和功能。
它们可以作为激素、抗体、酶、受体和传递子等生物活性分子。
例如，胰岛素是一种由两个多肽链组成的激素，它调节血糖水平；多肽抗体可以识别和结合特定的抗原，从而参与免疫反应；酶是一种具有催化作用的多肽分子，它可以加速化学反应的速率。
氨基酸的化学性质
m.p
Ⅰ、氨基酸 > 三、氨基酸的化学性质 1．氨基酸的酸-碱性
氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存 在的，而是两性电离，在固态或水溶液中形成内盐。
R CH COOH NH2
R CH COO NH3
Ⅰ、氨基酸 > 三、氨基酸的化学性质
由于-氨基酸分子中既含有-NH2又有-COOH，因此，
L-苏氨酸
自然界存在的氨基酸大多为L-型。动物体内的酶只 对L-氨基酸代谢，而对D氨基酸不起作用。
Ⅰ、氨基酸 >一、氨基酸的构型 存在形式：
氨基酸都以偶极离子的形式存在。
CH3-CH-COO NH3
+
丙氨酸
-
HO2C(CH 2)2-CH-COO
谷氨酸
-
NH3
+
Ⅰ、氨基酸 >二、氨基酸的物理性质
（1）溶解性
大多数氨基酸为无色晶体，除胱氨酸、酪氨酸外，都 可溶于水；除脯氨酸、半胱氨酸外，都难溶于有机溶剂。 （2）旋光性 除甘氨酸外，其它氨基酸都具有旋光性。
（3）熔点
氨基酸的熔点远高于其异构体羟基酰胺，这是因为氨基酸是以内盐形式存在。
H2N CH2 COOH
H3N CH2 COO
232℃
O HOCH 2 C NH 2
中性氨基酸
酸性氨基酸 碱性氨基酸
pI = 4.8~6.3
pI = 2.7~3.2 pI = 7.6~10.8
2°等电点时，偶极离子在水中的溶解度最 小，易结晶析出。
Ⅰ、氨基酸 > 三、氨基酸的化学性质 2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO 2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O OH
氨基酸和多肽的生物有机化学讲课文档
R1
R2
H
NC S
NH C ONH2
CH
R1
O CH C R2
N CS
C NH O CH
R 第二十二页，共71页。 1
• 肽链（N端氨基酸）与PITC偶联，生成PTC-肽
• 环化断裂：最靠近PTC基的肽键断裂，生成PTC-氨基酸和少
•
一残基的肽链，同时PTC-氨基酸环化生成PTH-氨基酸
• 分离PTH-氨基酸
同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边 的pK’值的算术平均值。
酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 硷性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
4.氨基酸的化学性质 (31.氨)与基茚酸三的等酮电的点反应（颜色反应）
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反应特点 A.为α- NH2的反应 B.在常温，中性条件，甲醛与α- NH2很快反应，生成羟甲基衍生物，释放氢离子。
应用：氨基酸定量分析—甲醛滴定法（间接滴定） A.直接滴定，终点pH过高（12），没有适当指示剂。
B.与甲醛反应，滴定终点在9左右，可用酚酞作指示剂。
C.释放一个氢离子，相当于一个氨基（摩尔比1：1）
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（5）与荧光胺的反应 •α- NH2的反应
•氨基酸定量
（6）••测-与S定H5,的细5’胞反-双游用灵应硫离敏E基-d度mS-H双a提的n(高降2含-量，解硝能基法苯连提甲续供酸测逐)定次反。减应少一个残基的肽链 多肽顺序自动分析仪
（7）其他 反应样品最低用量可在5pmol
（1）按R基团的酸碱性分
中性AA
酸性AA 碱性AA
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乙酸酐 NaNO2+HCl C两性解离和等电点 氨基酸分子中的 -NH2 呈碱性，而 -COOH 呈 酸性，所以本身能互相反应形成盐。
R—CH—COOH NH2 R—CH—COO+NH 3
这种分子内部酸性基团和碱性基团所形成
的盐叫内盐, 又叫两性离子或偶极离子。
2、命名： （ 1 ）系统命名法。把氨基当作取代基，以羧酸 做母体，称为氨基某酸。氨基的位置习惯上用希腊 字母a、b、g 等表示。 （2）俗名。
天然产氨基酸更普遍使用习惯命名或俗名，即按 其来源或性质命名。如天门冬氨酸最初由天门冬的幼 苗中发现；甘氨酸因其具有甜味而得名。生物体内作 为合成蛋白质的原料的20种氨基酸，象元素符号一样， 都有国际通用的符号，中文用简称表示。
蛋白质
水解
多肽
完全水解
H+或OH-或 酶
a-氨基酸 (20种)
一.营养必需氨基酸 亮、异亮、缬、苯丙、蛋、苏、色、赖等8种氨 基酸在人体内不能合成或合成数量不足，必需由食物 蛋白质补充才能维持机体正常生长发育，故这些氨基 酸称为营养必需氨基酸。此外，组氨酸和精氨酸在婴 幼儿和儿童时期因体内合成不足，也需依赖食物补充 一部分。 修饰氨基酸和非蛋白质氨基酸 蛋白质分子中尚含有一些经修饰的氨基酸，这 类氨基酸在生物体内均无相应的遗传密码，往往在蛋 白质生物合成前后，由其中相应氨基酸经加工修饰而 成，称为修饰氨基酸(modified amino acid)或衍生氨 基酸(derived amino acid)
HSCH2
半胱氨酸
18种氨基酸的绝对构型为S-构型。 只有1种——半胱氨酸：为R-构型。
三、氨基酸的性质 (一) 物理性质 a- 氨基酸都是挥发性低的白色固体，并能以 一定的结晶形状从溶液中析出。氨基酸的熔点都 很高，一般在200~300℃之间，多数氨基酸受热易 分解放出CO2，而不熔融。由于它们的熔点比较接 近，所以测定熔点难以鉴别它们。 氨基酸一般能溶于水，但溶解度大小不一；均 可溶于强酸、强碱中，除甘氨酸、丙氨酸、亮氨 酸外，其它氨基酸不溶于无水乙醇，几乎所有的 氨基酸均不溶于乙醚。
R——*CH—COO－ NH 3＋
除甘氨酸外,
其他19种氨基酸a-C都为*C, 存在一对对映体。
COOH H2N————H R L-型
COOH H————NH2 R D-型
生物体内具旋光活性的氨基酸多属于L-型。
氨基酸的 绝对构型
CO2H 中 小 C H NH2 大
R基团比羧基优先：R-构型
中小 R
pH=pI，主要以两性离子形式存在。 pH>pI，主要以阴离子形式存在。 pH<pI ，主要以阳离子形式存在。
将氨基酸的溶液置于电场中， pH > pI，主要呈负离子状态而向正极移动； pH< pI， 主要呈正离子状态而向负极移动；
pH=pI ，主要以两性离子形式存在。 既不向正极移 动，也不向负极移动。
（二） 化学性质 氨基酸除具有氨基和羧基的一些典型反应之 外，还有二者相互影响、相互作用的某些特性。 氨基与羧基各自的反应：
NaOH/H2O
HCl/H2O
R—CH(NH2)-COONa R—CH(N+H3)-COOH R—CH-COOH NH-COCH3 R—CH(OH)-COOH + N2
R—CH—COOH NH2
氨基酸在溶液中存在形式
R—CH—COOH (约0.001%) NH2 R—CH—COOH +NH 3 阳离子 H+ OHR—CH—COO+NH 3
OHH+
R—CH—COONH2
(纯水中 ~100%)
两性离子
阴离子
pH < pI
pH = pI
pH > pI
当一种氨基酸溶液的 pH 调至某一特定值，使 [阳离子 ] = [阴离子], 且浓度很低，而偶极离子浓度最高。此时溶液的pH值 称为这个氨基酸的等电点(Isoelectric Point), 用 pI 表示。
氨基酸、多肽和蛋白质
第一节 氨基酸
一、蛋白质中的20种氨基酸 二、氨基酸的结构、分类和命名
三、氨基酸的性质
第二节 肽
第三节 蛋白质 分类、结构、性质
第一节
氨基酸
氨基酸 (Amino Acid) 是分子内同时含有氨 基和羧基的化合物。根据氨基和羧基的相对位 置，分为a-、b-、g-氨基酸等。 蛋白质水解的最终产物是各种不同 a- 氨 基酸的混合物。因此， a- 氨基酸是组成蛋白 质的基本单元。
二、氨基酸的结构、分类和命名
1、分类: （1）根据化学结构不同分：
甘、丙、缬、亮、异亮(不含其它官能团) 丝、苏(含-OH)； 半胱、蛋(含S)； 天酰、谷酰(含酰胺)
①脂肪族氨基酸
天冬、谷(1氨基2羧基) 精(含胍基) 赖（ 2氨基1羧基）
②含芳香环的氨基酸：苯丙、酪
③含杂环的氨基酸：脯、组、色
20种AA
3、结构特点和构型： 由蛋白质水解得到的氨基酸都具有共同的 结构特点——a-氨基酸。结构通式为： R——*CH—COOH NH2
不同的氨基酸只是R不同。仅有一个例外：
COOH
（脯氨酸为a-亚氨基酸） 氨基酸在固态或在生理 pH 情 况 下 ， 多 以 偶 极 离 子 (zwitterion) 形式存在，是一种 内盐。中性氨基酸和酸性氨基 酸其偶极离子结构通式为：
（2）根据氨基酸在水溶液中的酸碱性不同分：
中性氨基酸(1氨基1羧基；实际上为弱酸性)： 甘、丙、缬、亮、异亮、丝、苏、半胱、 蛋、苯丙、酪、色、*天酰、*谷酰、*脯 酸性氨基酸(1氨基2羧基)：天冬、谷 碱性氨基酸(2氨基1羧基)：赖、 *精、*组
（3）从医学角度分类： 根据氨基酸在生理pH范围内其侧链R基团的极 性及其所带电荷分： ① R基团为非极性或疏水性的氨基酸。有丙、亮、缬 等8种。它们通常埋藏于蛋白质内部。 ② R基团含羟基、巯基等极性基，有极性但不带电的 氨基酸。有丝、苏、酪、色、半胱等7种。往往 分布于蛋白质分子的表面。 ①②两类为中性氨基酸。 ③ R基团带负电荷的氨基酸。有谷、天冬2种。为酸 性氨基酸。 ④ R基团带正电荷的氨基酸。有精、赖、组3种。为 碱性氨基酸。
等电点是氨基酸的重要理化常数之一，可由实验测得， 也可通过计算得到。每种氨基酸都有其特定的等电点。