温度对胶原结构的影响(二维红外)

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二维红外相关光谱研究温度对卵转铁蛋白构象的影响

ＨＮ和一ｏ… ＨＮ一，然这些键力很微弱，由于蛋虽但
Ｆｉ．ＦＲＥｓｅｔａｏｏＯｖｔａｓｅｒｎ（）ａｄＨｏｏ４ｖ－ｇ１ＩｐｃｒｆＡｐ－ｏｒｎｆｒｉａｎｌ－）ｏＲ
ｔａｓｅｒｎ（）ｒｃｒｅｔｒｏｔｍｐｒｔｒ（５ ℃ ）ｒｎｆｒｉｂｅｏｄｄａｏｍｅｅａｕｅ２
Ｓ强；中等；弱；伸缩振动；弯曲振动：ｍ：ｗ：：：
（旷螺旋上的Ｓｒ２）ｅ１２之间存在分子内０…Ｈ…（氢键。因此，）
１８７２
光谱学与光谱分析
第３２卷
卵转铁蛋白结合铁后结合位点处的氢键变化可能是引起蛋白整体构象变化和氢键作用变化的关键点。图３中无铁卵转铁蛋白和饱和铁卵转铁蛋白在１６５５ｃｍ处的酰胺Ｉ带和１５５ｃ４ｍ处的酰胺 Ⅱ带的吸收强度都随着温度的升高而降低，并且发生了明显的峰位移动，无铁
二维红外相关图谱使用２－ｏｈＤＰｃａ软件进行相关处理得到。中非阴影部分为正相关区域，阴影部分为负相关区其
域。由于同步和异步谱图中存在对称和反对称的关系，故仅讨论谱图左上角区域。二维红外相关光谱的读谱规则，阅参
文献１ｌ４。，
１实验部分
１１材料与仪器．
无铁卵转铁蛋白（ｏＯｆ根据文献［５制备，凝胶分Ａｐ－Ｔ）１３析软件（ｌｒｎｌｚｒ分析纯度为９．６。Ｇｅｐｏａａｙｅ）－５５

胶原蛋白结构的研究进展

西部皮革第３０卷收稿日期：２００８－０２－１９基金项目：成都市科技计划项目，项目编号：０７ＧＧＹＢ５５５ＧＸ－０１０第一作者简介：胡帅（１９８５．１０－），男，主要从事胶原化学及生物医用材料的研究。

＊通讯联系人胶原蛋白结构的研究进展胡帅１，王慧桂２，但卫华１＊，米贞建３，龚彦铭１，贾淑平１，朱剑１（１．皮革化学与工程教育部重点实验室（四川大学），四川成都６１００６５；２．湖南职业科技学院，湖南长沙４１０１１８；３．成都佰乐金生物科技有限公司，四川成都６１００４１）摘要：胶原蛋白来源和应用相当广泛，经济前景可观，胶原分子结构的研究日益重要。

本文概括总结了近年国内外胶原蛋白结构研究的重要进展，着重描述了胶原主要的组织分布、类型和结构，为在此基础上揭示胶原蛋白的结构与性能之间的关系，更有效地利用胶原蛋白提供理论指导。

关键词：胶原蛋白；分布；结构中图分类号：ＴＳ５１文献标识码：Ａ文章编号：１６７１－１６０２（２００８）０８－００１６－０４ＰｒｏｇｒｅｓｓｉｎＳｔｕｄｙｉｎｇｔｈｅＳｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆＣｏｌｌａｇｅｎＨＵＳｈｕａｉ１，ＷＡＮＧＨｕｉ－ｇｕｉ２，ＤＡＮＷｅｉ－ｈｕａ１＊，ＭＩＺｈｅｎ－ｊｉａｎ３，ＧＯＮＧＹａｎ－ｍｉｎｇ１，ＪＩＡＳｈｕ－ｐｉｎｇ１，ＺＨＵＪｉａｎ１（１．ＫｅｙＬａｂｏｒａｔｏｒｙｏｆＬｅａｔｈｅｒａｎｄＥｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇｏｆＭｉｎｉｓｔｒｙｏｆＥｄｕｃａｔｉｏｎ（ＳｉｃｈｕａｎＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙ），Ｃｈｅｎｇｄｕ６１００６５，Ｃｈｉｎａ；２．ＨｕｎａｎＶｏｃａｔｉｏｎａｌＩｎｓｔｉｔｕｔｅｏｆＳｃｉｅｎｃｅａｎｄＴｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，Ｃｈａｎｇｓｈａ４１０１１８，Ｃｈｉｎａ；３．ＣｈｅｎｇｄｕＢａｉｌｅｊｉｎＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙＬｔｄ．，Ｃｈｅｎｇｄｕ６１００４１，Ｃｈｉｎａ）Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｃｏｌｌａｇｅｎｉｓｗｉｄｅｌｙｕｓｅｄｉｎｎｕｍｅｒｏｕｓｆｉｅｌｄｓａｎｄｈａｓｃｏｎｓｉｄｅｒａｂｌｅｅｃｏｎｏｍｉｃｖａｌｕｅ，ｓｏｉｔｉｓｍｏｒｅａｎｄｍｏｒｅｉｍｐｏｒｔａｎｔｔｕｓｔｕｄｙｔｈｅｍｏｌｅｃｕｌａｒｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｃｏｌｌａｇｅｎ．Ｐｒｏｇｒｅｓｓｉｎｓｔｕｄｙｉｎｇｔｈｅｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｃｏｌｌａｇｅｎａｔｈｏｍｅａｎｄａｂｒｏａｄｉｎｒｅｃｅｎｔｙｅａｒｓｗａｓｓｕｍｍａｒｉｚｅｄ，ｅｓｐｅｃｉａｌｌｙｔｈｅｍａｉｎｔｉｓｓｕｅｄｉｓｔｒｉｂｕｔｉｏｎ，ｔｙｐｅａｎｄｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｃｏｌｌａｇｅｎｗｅｒｅｉｎｔｒｏｄｕｃｅｄｉｎｄｅｔａｉｌｉｎｏｒｄｅｒｔｏｐｒｏｖｉｄｅｔｈｅｔｈｅｏｒｙｇｕｉｄａｎｃｅｆｏｒｍｏｒｅｅｆｆｅｃｔｉｖｅｕｓｅｏｆｃｏｌｌａｇｅｎ．Ｋｅｙｗｏｒｄｓ：ｃｏｌｌａｇｅｎ；ｄｉｓｔｒｉｂｕｔｉｏｎ；ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ１引言胶原蛋白是一大类生物质，其生物合成过程已经基本清楚［１］。

红外光谱法研究温度变化对卵粘蛋白构象的影响

１实验部分
１１试剂与仪器．
Ｋｒ光谱纯）自Ｓｇ公司；国Ｎｃｌ公司Ｎｘｓ７Ｂ（购ｉｍａ美ｉｅｏｔｅｕ一０型红外光谱仪；国耐弛公司２４Ｆ８德０１
收稿日期：０１１—２２１ —２１．
பைடு நூலகம்
基金项目：国家自然科学基金（准号：】Ｏ３０和现代农业产业技术体系专项基金（批３１１）２批准号：ＡＳ１２）ＣＲ－．３资助４Ｋ
物质传递等都与卵粘蛋白等细胞外间质密切相关】．研究认为，胚蛋发育的过程中，卯粘蛋白等细在胞外问质作为重要的“ 理缓冲池 ” 对胚胎的热平衡发挥着重要的调节作用，生，而基于热效应的各种处
理也作用于粘蛋白等，并通过这些介质发挥作用．同时卵粘蛋白分子具有特殊的超分子结构，之成使为研究生物功能材料的理想原料．由于温度是影响作为仿生材料的卵粘蛋白变性的一个关键因素，因此研究温度变化对卵粘蛋白构象的影响具有重要的理论意义和应用价值．目前，于蛋白质构象研究的主要方法有紫外光谱、光光谱、红外光谱、曼光谱、圆二色光用荧拉
蛋白分子结构动态变化的微观信息，为揭示变温微扰引起的蛋白构象变化机理提供了初步的理论依据．关键词卵粘蛋白；温度；里叶变换红外光谱；傅二维相关分析
０５．３６７３文献标识码ＡＤＩ１．９９ｊｉｎ０５－９．０２０．１Ｏ：０３６／．ｓ．２１００２１．９Ｏ３ｓ７中图分类号

二维红外相关光谱法研究温度对交联胶原结构的影响

问的关系有一定的意义。
关键词交联胶原；二维红外相关光谱法；构象变化
中图分类号：４．０６４１文献标识码：ＡＤ：１．９４ｉｎ１０—５３２１）６１０—７ＯＩ０３６￣．ｓ．０００９（０２０ —５００ｓ
ｃｍ。
研究胶原结构随温度升高的变化有十分重要的现实意义。常
用傅里叶红外光谱技术（Ｔｌ和二维（ｏｒｌｉａｓＦＲ）ＣｒｅｔｎＡｎｌｉａｏｙｓ２红外相关分析方法（ＤＩ来研究温度对蛋白质结构的Ｄ）２－Ｒ）
影响【。】 ” 。钟朝辉等采用ＦＲ研究温度对鱼鳞胶原二级ＴＩ
胶原溶液冷冻干燥成海绵。取微量（１ｍｇ胶原海绵与溴约）化钾（ｉ０ｍｇ混合，约０）研磨成粉末后进行压片制样，品装样入变温附件中，温度从２５～１５℃每间隔１３ｏ℃采用红外光谱仪（ｅｓｒ７国Ｂｕｅ公）Ｔｎｏ德２ｒｋｒ获得红外光谱图。扫描信号累计３２次，光谱分辨率４ｃｍ
第３卷，６２第期
２０１２年６月
光
谱
学
与
光
谱
分
析
Ｖ１２Ｎ．，ｐ５０１０ｏ３，ｏ６ｐｌ０ —５６．
Ｊｎ，２１ｕｅ０２
ＳｅｔｏｃｐｎｐｃｒｌＡｎｌｓｓｐｃｒｓｏｙａｄＳｅｔａａｙｉ
二维红外相关光谱法研究温度对交联胶原结构的影响
稳定性差、降解速率过快和机械强度低等缺点ｆ，常采用４通］

酶解工艺对Ⅱ型胶原蛋白分子结构及提取率的影响

酶解工艺对Ⅱ型胶原蛋白分子结构及提取率的影响
曹慧;许时婴
【期刊名称】《食品与发酵工业》
【年(卷),期】2010(036)001
【摘要】以鸡胸软骨为原料制备Ⅱ型胶原蛋白,在酸性条件下添加胃蛋白酶酶解鸡胸软骨Ⅱ型胶原三股螺旋链的端肽,采用园二色谱研究酶解时间、温度及胃蛋白酶浓度对Ⅱ型胶原二级结构及提取率的影响,从而确定酶解工艺,并通过原子力显微镜及红外光谱对Ⅱ型胶原的分子结构进行表征.结果表明,酶解时间、温度对Ⅱ型胶原二级结构有显著影响,在胃蛋白酶作用温度为20℃,反应时间为32 h,浓度为1%时,Ⅱ型胶原保持着比较完整的三股螺旋结构和较高的提取率.
【总页数】5页(P52-55,76)
【作者】曹慧;许时婴
【作者单位】上海理工大学医疗器械与食品学院,上海,200093;江南大学食品学院,江苏,无锡,214036
【正文语种】中文
【相关文献】
1.牛膝提取物对去卵巢大鼠骨密度、骨转换及Ⅰ型胶原蛋白表达的影响 [J], 杨国夫;宋国胜;张涛;徐洪伟;董锋
2.Ⅰ型胶原蛋白酶及纤维粘连蛋白抗体对牙骨质基质提取物活性的影响 [J], 洪咏龙;魏建华;刘宝林;卢丙仑
3.补阳还五汤对脊髓损伤后Ⅰ型胶原蛋白和Ⅳ型胶原蛋白表达的影响 [J], 林晓敏;
潘伟滨; 吴玉琼; 范筱
4.补阳还五汤对脊髓损伤后Ⅰ型胶原蛋白和Ⅳ型胶原蛋白表达的影响 [J], 林晓敏; 潘伟滨; 吴玉琼; 范筱
5.涤纶DTY超分子结构对匀染性影响的探讨——第Ⅱ报超分子结构对M率的影响 [J], 王显楼;陈克权;夏敬杭;潘任杰;顾飞龙
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i型胶原和iii型胶原熔点

I型胶原和III型胶原的熔点胶原是人体内重要的结构蛋白，其主要成分是胶原纤维。

胶原纤维由胶原蛋白分子组成，其中I型胶原和III型胶原是最常见的两种类型。

这两种胶原在结构和功能上有所差异，其熔点也有所不同。

I型胶原I型胶原是最常见的胶原类型，约占所有胶原蛋白的90%。

它主要存在于皮肤、骨骼、肌腱、韧带和血管等组织中。

I型胶原的分子结构由三个α链构成，每个α链长度约为1460个氨基酸残基，具有较高的稳定性和强度。

对于I型胶原的熔点，有一些研究表明它的熔点约为50-55℃。

这意味着当胶原温度超过50-55℃时，其分子结构会发生破坏，导致胶原变性。

因此，在高温条件下，I型胶原会失去其结构和功能。

III型胶原III型胶原是一种纤维状胶原，它在人体的结缔组织中广泛存在，如血管壁、肌腱和内脏等。

与I型胶原不同，III型胶原的分子结构较为松散，熔点较低。

经过一些研究发现，III型胶原的熔点约为25-30℃。

这意味着相较于I型胶原，III型胶原的熔点更低，更容易在低温下发生熔化和变性。

影响胶原熔点的因素除了胶原类型本身的差异外，胶原熔点还受到其他因素的影响。

以下是几个可能的因素：1.pH值：在不同的酸碱条件下，胶原的熔点可能会发生变化。

酸性条件下胶原的熔点相对较低，而碱性条件下胶原的熔点相对较高。

2.湿度：胶原在湿度水平不同的环境中，其熔点也会发生变化。

较高的湿度可能会导致胶原更容易溶解和变性。

3.变性剂：一些化学物质和条件，如高温、酸碱溶液、有机溶剂等，可以改变胶原的分子结构和熔点。

结论I型胶原和III型胶原是人体内最重要的结构蛋白。

它们的熔点取决于其分子结构以及环境条件。

对于I型胶原来说，其熔点大约在50-55℃，而III型胶原的熔点约在25-30℃。

了解胶原的熔点可以帮助我们更好地理解其在不同温度和环境下的性质和功能。

（字数：610）注：此文档为文字创作，所载内容仅供参考，不构成医学建议。

如有任何疑问或需要专业指导，请咨询医疗专业人士。

圆二色和拉曼光谱法分析Ⅰ型胶原蛋白二级结构及热变性

ＩＳＳＮ１００６－７１６７ＣＮ３１－１７０７／ＴＲＥＳＥＡＲＣＨＡＮＤＥＸＰＬＯＲＡＴＩＯＮＩＮＬＡＢＯＲＡＴＯＲＹ第４０卷第５期　Ｖｏｌ．４０Ｎｏ．５２０２１年５月Ｍａｙ２０２１　ＤＯＩ：１０．１９９２７／ｊ．ｃｎｋｉ．ｓｙｙｔ．２０２１．０５．００８圆二色和拉曼光谱法分析Ⅰ型胶原蛋白二级结构及热变性程　红，　王　玲（华中科技大学分析测试中心，武汉４３００７４）摘　要：选用圆二色和拉曼光谱对一种Ⅰ型胶原蛋白的溶液态和固态进行二级结构分析，并分别观察二级结构随温度所发生的改变（即热变性）。

结果表明，圆二色光谱法测试Ⅰ型胶原蛋白溶液态的变性温度约为４０℃。

在温度低于４０℃时，胶原特有的Ｐ２结构随温度升高而降低，三螺旋结构被逐步破坏；拉曼光谱法测试固态即胶原蛋白海绵的变性温度约为２００℃，与样品的差热分析结果基本一致。

该工作可作为胶原蛋白相关研究的实验提供参考。

关键词：Ⅰ型胶原蛋白；圆二色；拉曼光谱；二级结构；热变性中图分类号：Ｑ７８１文献标志码：Ａ文章编号：１００６－７１６７（２０２１）０５－００３１－０５ＡｎａｌｙｓｉｓｏｆｔｈｅＳｅｃｏｎｄａｒｙＳｔｒｕｃｔｕｒｅａｎｄＴｈｅｒｍａｌＤｅｎａｔｕｒａｔｉｏｎｏｆＴｙｐｅＩＣｏｌｌａｇｅｎｂｙＣＤａｎｄＲａｍａｎＳｐｅｃｔｒｏｓｃｏｐｙＣＨＥＮＧＨｏｎｇ，　ＷＡＮＧＬｉｎｇ（ＡｎａｌｙｔｉｃａｌａｎｄＴｅｓｔｉｎｇＣｅｎｔｅｒ，ＨｕａｚｈｏｎｇＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙｏｆＳｃｉｅｎｃｅａｎｄＴｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，Ｗｕｈａｎ４３００７４，Ｃｈｉｎａ）Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｔｗｏｐｏｗｅｒｆｕｌｓｐｅｃｔｒａｌｔｅｃｈｎｉｑｕｅｓ，ｃｉｒｃｕｌａｒｄｉｃｈｒｏｉｓｍａｎｄＲａｍａｎｓｐｅｃｔｒｏｓｃｏｐｙ，ｗｅｒｅｓｅｌｅｃｔｅｄｔｏａｎａｌｙｚｅｔｈｅｓｅｃｏｎｄａｒｙｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆａｔｙｐｅＩｃｏｌｌａｇｅｎｉｎｓｏｌｕｔｉｏｎａｎｄｓｏｌｉｄｓｔａｔｅ，ａｎｄｔｈｅｃｈａｎｇｅｏｆｓｅｃｏｎｄａｒｙｓｔｒｕｃｔｕｒｅｗｉｔｈｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｗａｓｏｂｓｅｒｖｅｄ，ｗｈｉｃｈｉｓｃａｌｌｅｄｔｈｅｒｍａｌｄｅｎａｔｕｒａｔｉｏｎ．ＴｈｅｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔｄｅｔｅｒｍｉｎｅｄｔｈａｔｔｈｅｄｅｎａｔｕｒａｔｉｏｎｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｏｆｃｏｌｌａｇｅｎｔｙｐｅＩｉｎｓｏｌｕｔｉｏｎｉｓａｂｏｕｔ４０℃，ｗｈｅｎｔｈｅｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｉｓｌｏｗｅｒｔｈａｎ４０℃，ｔｈｅＰ２ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｃｏｌｌａｇｅｎｄｅｃｒｅａｓｅｓｗｉｔｈｔｈｅｉｎｃｒｅａｓｅｏｆｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅａｎｄｔｈｅｔｒｉｐｌｅｈｅｌｉｘｓｔｒｕｃｔｕｒｅｉｓｇｒａｄｕａｌｌｙｄｅｓｔｒｏｙｅｄ．Ｔｈｅｄｅｎａｔｕｒａｔｉｏｎｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｏｆｓｏｌｉｄｃｏｌｌａｇｅｎｓｐｏｎｇｅｉｓａｂｏｕｔ２００℃，ｗｈｉｃｈｉｓｃｏｎｓｉｓｔｅｎｔｗｉｔｈｔｈｅｒｅｓｕｌｔｓｏｆｄｉｆｆｅｒｅｎｔｉａｌｔｈｅｒｍａｌａｎａｌｙｓｉｓ．Ｔｈｉｓｗｏｒｋｃａｎｂｅｕｓｅｄａｓａｎｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌｇｕｉｄｅａｎｄａｐｒｏｔｏｃｏｌｆｏｒｃｏｌｌａｇｅｎｒｅｌａｔｅｄｒｅｓｅａｒｃｈ．Ｋｅｙｗｏｒｄｓ：ｔｙｐｅⅠｃｏｌｌａｇｅｎ；ｃｉｒｃｕｌａｒｄｉｃｈｒｏｉｓｍ；Ｒａｍａｎｓｐｅｃｔｒｏｓｃｏｐｙ；ｓｅｃｏｎｄａｒｙｓｔｒｕｃｔｕｒｅ；ｔｈｅｒｍａｌｄｅｎａｔｕｒａｔｉｏｎ收稿日期：２０２００９２７基金项目：国家自然科学基金项目（８１７７３１６０）；华中科技大学实验技术研究项目（０１３４５０５００６）作者简介：程　红（１９７６－），女，湖北天门人，高级工程师，主要从事光谱仪器分析。

二维相关红外光谱研究再生蚕丝蛋白膜的构象与温度之间的关系

2004年第62卷第21期,2127～2130化学学报ACT A CHIMICA SINICAV ol.62,2004N o.21,2127～2130・研究通讯・二维相关红外光谱研究再生蚕丝蛋白膜的构象与温度之间的关系彭显能陈　新武培怡邵正中ΞΞ(复旦大学高分子科学系　教育部聚合物分子工程重点实验室　上海200433)摘要　通过二维相关红外光谱,研究了再生蚕丝蛋白膜的构象及其转变与温度之间的关系.实验结果表明,将样品从130℃升温到220℃、或在180℃的恒温过程中,丝素蛋白分子链的构象会发生变化,且不同构象对温度升高过程或180℃恒温过程响应的顺序是无规线团变化先于β2折叠、α2螺旋的形成.关键词　二维相关红外光谱,桑蚕,丝蛋白,薄膜I nvestigation on the Conformation Transition of R egenerated Silk Fibroin Filmsunder Thermal Treatment by tw o 2dimensional (2D)correlation FT 2IR spectroscopyPE NG,X ian 2Neng CHE N ,X in W U ,Pei 2Y i SH AO ,Zheng 2Zhong Ξ(Department o f Macromolecular Science ,The K ey Laboratory o f Molecular Engineering o f Polymer s ,Fudan Univer sity ,Shanghai 200433)Abstract With the advantage of tw o 2dimensional (2D )correlation FT 2IR spectroscopy ,the con formation transition of regenerated silk fibroin film was studied under thermal treatment.The results showed that the con formation changed when the film was heated from 130to 220℃as well as maintained at 180℃for different time courses.It was als o found that the con formation response order was random coil prior to β2sheet and α2helix.K eyw ords tw o 2dimensional correlation FTIR spectroscopy ,Bombyx mori ,silk protein ,film 桑蚕(Bombyx mori )丝蛋白,包括蚕丝纤维,再生丝蛋白,以及直接从蚕腺体中得到的丝蛋白,前人有过不少研究[1～4].由于一些物理或化学的因素例如甲醇浸泡、加热等可以导致丝蛋白分子链发生构象转变[5,6],为此人们采用了各种测试手段对其进行了深入的研究.其中,红外光谱因其简单实用,是最早也是最常用的研究蛋白结构包括丝蛋白结构的方法[2,5～8].我们的研究小组也曾利用红外光谱,研究了丝蛋白的三种主要二级结构:即无规线团,螺旋结构和β2折叠,以及其他一些结构,例如转角和弯曲之间的相互转变[9～12].但是,由于技术和理论上的局限性,丝蛋白构象转变过程中的一些重要问题仍未能弄清,如宏观上以无规构象为主的丝腺体中的丝蛋白,可以在较温和的条件下转变成以β2折叠构象为主的丝纤维,但在此过程中是先形成β2折叠还是无规的丝蛋白先发生变化却不甚明确.在本研究中,我们利用二维相关傅立叶变换红外光谱研究再生蚕丝蛋白膜中分子链的构象变化与温度之间的关系,以期对丝蛋白的构象变化过程进行深入了解.N oda [13]在1986年首次将二维相关的技术引入红外光谱,1993年,他又把二维相关光谱的概念推广到了广义二维相关光谱[14],即从红外光谱推广到了拉曼,近红外,以及荧光光谱等.二维相关光谱有两个主要的优势:第一,它比一维光谱有更高的分辨率;第二,它能区分不同基团对外界刺激的响应顺序,从而在峰位归属上有着重要的用途.对于再生蚕丝蛋白膜而言,由于构象的改变需要能量,因此,如果对丝蛋白膜进行加热,其构象转变就有可能发生[15].由于二维相关红外光谱可以区分在这个过程中不同结构的响应顺序,从而这种新技术在传统的峰位归属之外,还能给我们提供许多独特的有用信息.ΞE 2mail :zzshao @Received April 12,2004;revised June 5,2004;accepted July 7,2004.国家自然科学基金(N os.50373006,20244005,20274010,20221402)、教育部优秀青年教师资助计划项目.1　实验部分1.1　材料准备B.mori蚕丝(废丝)首先在浓度为w=1%的Na2CO3溶液中煮沸1h左右,去除丝胶,用清水冲洗3次,60℃下烘干后,50℃下溶解于9m ol/L的LiBr溶液,得到再生丝蛋白盐溶液.盐溶液用去离子水流动透析3d去除离子,得到再生丝蛋白水溶液(w=3%).将一定量的丝蛋白水溶液浇铸在3 cm×3cm聚苯乙烯塑料盒内,室温(25℃,50%相对湿度)下干燥成膜(约需24h).再生丝蛋白膜厚约为5μm,丝蛋白膜样品放置在干燥器中备用.1.2　红外光谱测试采用Therm o2Nicolet Nexus2479傅立叶变换红外光谱仪测定,测试中采用32次扫描叠加,分辨率为4cm-1.再生丝蛋白膜被夹于两片NaCl盐片中间,并固定在一热台附件上.热电偶连接在热台上以控制样品的温度.为去除水份可能带来的影响以及避免丝蛋白分子链大范围的热分解,实验温度选定在100至230℃.两个系列的实验分别为:其一,选择130至220℃温度区间,每间隔10℃测量一次光谱图,在每一测量温度上的平衡时间为5min.其二,将再生丝蛋白膜恒温在180℃下,检测丝蛋白分子的构象在一定温度下随着时间的变化,每分钟测定一次光谱.1.3　二维红外光谱的相关运算使用2D P ocha软件(由日本K wansei G akuin大学Daisuke Adachi所编写)进行相关运算,得到二维红外相关图[16].在图中,非阴影部分是正相关的区域,阴影部分是负相关的区域.无论是在同步还是异步谱图中,由于存在对称或反对称的关系,故仅讨论左上角区域.关于二维相关光谱的基本概念,可以参阅参考文献[17,18],本文将在结果与讨论中稍作阐述.2　结果与讨论2.1　丝蛋白二级结构的红外光谱研究再生蚕丝蛋白膜在逐级升温过程中其红外图谱列于图1;而图2则显示了其在180℃下随时间的变化.由于我们希望了解丝蛋白的构象与温度之间的关系,而丝蛋白的红外光谱中酰胺Ⅰ区域的信号最强烈,因此我们的实验仅选取酰胺Ⅰ区域进行讨论.对于酰胺Ⅰ区域,丝蛋白红外谱图中各峰位的归属比较清晰:1630,1650,1660cm-1附近的特征峰分别对应于β2折叠,无规线团和α2螺旋结构[2,6～12].从图1中我们可以发现,在酰胺Ⅰ区域内,蚕丝蛋白膜的红外吸收随温度的升高而变化,具体表现在各个峰位存在着一定的微小位移,峰的相对强度也有渐进式的增强或减小.由此我们认为,在我们的实验条件下,再生丝素蛋白膜中蛋白质分子链的构象在一定程度上发生了转变.我们选定一个温度180℃(温度太低变化太微弱,温度太高则氧化太快),观察丝蛋白膜的红外光谱随温度的变化.为了清楚地展示光谱的细微变化,图2中显示的谱图是在每分钟一次红外测试得到的光谱之中等间隔(5min)选取的一些谱图,而且经过纵向位移.我们发现,丝蛋白膜的红外吸收在高温下也随加温时间发生改变,如逐级升温中看到的一样,这种改变非常微弱,甚至比前者更小.由于一维红外谱图所给出的丝蛋白分子链构象与温度之间的关系不甚清晰明了,因此我们运用二维红外相关光谱技术对其进行处理,以期获得更多的有用信息.图1　不同温度下(130～220℃)蚕丝蛋白膜的红外光谱图Figure1　FT2IR spectra of silk fibroin film as temperature increased from130to220℃图2　蚕丝蛋白膜在180℃恒温的条件下红外光谱随时间的变化(0～60min)Figure2　FT2IR spectra of silk fibroin film as temperature maintained at180℃2.2　蚕丝蛋白膜的二维相关红外光谱在二维红外光谱中,同步相关光谱是关于主对角线对称的.谱图上的峰Ψ(ν1,ν2)有两种:在主对角线位置(ν1=ν2)处的一组峰称为自动峰(autopeak).自动峰总是正峰,它们代表吸收谱带对一定微扰影响的敏感程度.位于非主对角线的峰称为交叉峰(crosspeak),通常代表两个吸收峰位有同向或异向的变化(以正或负峰分别表示)[17,18].8212 化学学报V ol.62,2004图3　从130～220℃升温过程中丝蛋白膜的二维相关红外光谱(a )—同步谱,(b )—异步谱.非阴影等高区为正峰;阴影等高区为负峰Figure 3　2D correlation FT 2IR spectra of silk fibroin film as temperature increased from 130to 220℃(a )—Synchronous spectrum ,(b )—Asynchronous spectrum.The unshaded regions are defined as the positive correlation intensities ,whereas shaded regions are defined as negativeones图4　180℃下丝蛋白膜随时间变化(0～60min )的二维相关红外光谱(a )—同步谱,(b )—异步谱.正、负峰的表示同图3Figure 4　2D correlation FT 2IR spectra of silk fibroin film as temperature maintained at 180℃(a )—Synchronous spectrum ,(b )—Asynchronous spectrum.The positive and negative correlations are the same as those defined in Figure 3 由图3(a )中可见,在从130～220℃的逐级升温过程中,丝蛋白膜的同步二维相关红外光谱有两个自动峰:1650,1720cm -1,前者代表了酰胺Ⅰ区的无规线团结构峰,而后者可能是由于热氧化降解而产生的非酰胺C O 双键振动峰[19].我们发现1650和1720cm -1负相关,这一现象可以被解释为,随着实验温度的升高,丝蛋白膜中的无规线团结构不断减少,同时由于热氧化而产生的非酰胺羰基数量则随升温过程不断增加的缘故.同样的信息也可以从图4(a )中得到,在180℃下保持恒温的丝蛋白膜的同步二维相关红外光谱中,同样有两个自动峰:1650,1720cm -1,并且也是负相关的.在二维红外光谱中,异步相关光谱是对主对角线反对称9212N o.21彭显能等:二维相关红外光谱研究再生蚕丝蛋白膜的构象与温度之间的关系的,交叉峰Ψ(ν1,ν2)的符号正负给出了关于峰位ν1和ν2变化的顺序.根据N oda的理论,如果Ψ(ν1,ν2)是正的(主对角线上方),说明ν1是先于ν2变化(响应)的;反之,则说明ν1后于ν2变化(响应)[17,18].130～220℃逐级升温和180℃下恒温的丝蛋白膜的异步二维相关红外光谱见图3(b)和4(b).在图3(b)和图4(b)中主对角线的上方均可以清楚地看到,在～1650,1630cm-1出现了正交叉峰,而在1660,～1650cm-1处存在负交叉峰.由交叉峰的正负,我们可以得出如下的谱带响应顺序,即:～1650,1660cm-1;～1650,1630cm-1.此外,在图3(b)和图4(b)中我们还发现在1720,1660cm-1处出现了负交叉峰,并且在图3(b)中,还有另外一个清晰的负交叉峰[在图4(b)中也存在但不明显]出现在1720,1630cm-1,由于在同步谱图中这一区域是负峰,这里得到的响应顺序应该与谱图上读出来的刚好相反[14],因此得到谱带响应顺序为:1720,1660 cm-1;1720,1630cm-1.如前所述,1630cm-1对应于β2折叠结构,～1650cm-1是无规线团结构的特征位置,而1660 cm-1则表示α2螺旋结构,至于1720cm-1,应当是由于热氧化降解而产生的非酰胺C O双键振动峰[19],因此,我们推断,在升温或高温恒定的过程中,丝蛋白膜中的分子链无规线团构象以及氧化而产生的非酰胺C O结构的响应先于β2折叠和α2螺旋结构,即响应次序应该是:首先是无规线团的“崩溃”以及氧化过程的发生,然后才是β2折叠或α2螺旋结构的增加和完善.至于在图3(b)和图4(b)中出现在1750cm-1左右的交叉峰,我们认为可能是由于红外检测中基线的微小波动产生的或者是由于氧化产生的COOH基团所导致的[19].3　结论从130℃升温到220℃,以及在保持180℃的恒温过程中,再生丝素蛋白膜中分子链的构象将发生相应的变化,而其响应的顺序是无规线团先于β2折叠和α2螺旋结构.同时由于二维光谱的独特优势,通过变换测试的条件和手段,有可能进一步明确在升温情况下丝蛋白二级结构的变化和响应顺序,为丝蛋白在升温过程中构象转变的本质提供实验基础.R eferences1Zhang,H.;Mag oshi,J.;Becker,M.;Chen,J.2Y.;Matsunaga,R.J.Appl.Polym.Sci.2002,86,1817.2T retinnikov,O.N.;T amada,ngmuir2001,17,7406.3T anaka,T.;K obayashi,M.;Inoue,S.I.;Tsuda,H.;Mag oshi,J.J.Polym.Sci.B:Polym.Phys.2003,41, 274.4Mag oshi,J.;Mag oshi,Y.;Becker,M.A.;K ato,M.;Zhang,H.;T anaka,T.;Inoue,S.I.;Nakamura,S.Thermochim.Acta2000,352,165.5Tsukada,M.;G otoh,Y.;Nagura,M.;Minoura,N.;K asai, N.;Freddi,G.J.Polym.Sci.B:Polym.Phys.1994,32, 961.6Freddi,G.;M onti,P.;Nagura,M.;G otoh,Y.;Tsukada,M.J.Polym.Sci.B:Polym.Phys.1997,35,841.7S onoyama,M.;Nakano,K.Appl.Spectrosc.2000,54,968. 8S onoyama,M.;Miyazawa,M.;K atagiri,G.;Ishida,H.Appl.Spectrosc.1997,51,545.9Chen,X.;Shao,Z.2Z.;Marinkovic,N.S.;Miller,L.M.;Zhou,P.;Chance,M.R.Biophys.Chem.2001,89,25.10Chen,X.;K night, D.P.;Shao,Z.2Z.;V ollrath, F.Biochemistry2002,41,14944.11Chen,X.;Zhou,L.;Shao,Z.2Z.;Zhou,P.;K night,D.P.;V ollrath,F.Acta Chim.Sinica2003,61,625(in Chinese).(陈新,周丽,邵正中,周平,K night D.P.,V ollrath F.,化学学报,2003,61,625.)12Chen,X.;Shao,Z.Z.;K night,D.P.;V ollrath, F.Acta Chim.Sinica2002,60,2203(in Chinese).(陈新,邵正中,K night D.P.,V ollrath F.,化学学报,2002, 60,2203.)13N oda,I.Bull.Am.Phys.Soc.1986,31,520.14N oda,I.Appl.Spectrosc.1993,47,1329.15Nakamura,S.;Mag oshi,J.;Mag oshi,Y.In Silk Polymer s.Materials Science and Biotechnology,V ol.Symposium Series544, Eds.:K aplan,D.;Adams,W.W.;Farmer,B.;Viney,C., American Chemical S ociety,Washington,1994,pp.211～221. 16Shen,Y.;Wu,P.2Y.J.Phys.Chem.B2003,107,4224. 17N oda,I.;D owrey,A. E.;Marcott,C.;S tory,G.M.;Ozaki, Y.Appl.Spectrosc.2000,54,236.18Wang,Q.;Hu,X.2Y.Spectrosc.Spect.Anal.2000,20(2), 175(in Chinese).(王琪,胡鑫尧,光谱学与光谱分析,2000,20(2),175.) 19Li,R.2F.;Hu,X.2Z.Acta Polym.Sin.2000,(2),136(in Chinese).(李荣福,胡兴洲,高分子学报,2000,(2),136.)(A0404127　CHE NG,B.;ZHE NG,G. C.)0312 化学学报V ol.62,2004V ol.62,2004N o.21,Ⅰ～Ⅳ G raphical Abstract I nvestigation on the Conform ation T ransition ofR egenerated Silk Fibroin Films underTherm al T reatment by tw o 2dimensional (2D)correlation FT 2IR spectroscopyPE NG,X ian 2Neng ;CHE N ,X in ;W U ,Pei 2Y i ;SH AO ,Zheng 2ZhongActa Chimica Sinica 2004,62(21),2127Fromtheasynchronoustw o 2dimensionalcorrelation FTIR spectrum of silk fibroin film as temperature increased from 130to 220℃,we could find several peaks ,which showed the response order of the different con formation ofsilk fibroin.P arallelization of MRCI ProgramS UO ,Bing ;ZH AI ,G ao 2H ong ;W ANG,Y u 2Bin ;WE N ,Zhen 2Y i ;H U ,X iang 2Qian ;LI ,Le 2MinActa Chimica Sinica 2004,62(21),2131Parallel performance of the MRCI program on Linux W orkstation Cluster was tested throughtw o examples ,one is NSF with 83711668CFS and the other is C 4H 6with 51189722CFS.The speed up curves on 1,2,4,6and 8nodes were obtained.Adsorption for S Atom on Ni Low 2I ndex and (311)Step SurfaceDI AO ,Zhao 2Y u ;Y U ,Shuai 2Qin ;W ANG,Z e 2X in ;QI AO ,Qing 2AnActa Chimica Sinica 2004,62(21),2136The 52parameter M orse potential (for short 52MP )of the interaction between S atom and Ni surface has been constructed.The ads orption of S atom on Ni low index surface and (311)step surface was investigated and all critical characteristics were obtained.The calculated results are in g oodagreement with experiments.In order to show clearly the potential energy surface contour figuresof ads orbing and diffusing of S atom on Ni surfaces ,they have been drawn by origin 510as shown in the left figure.E ffect of Cob alt in Modifying Pt/γ2Al 2O 3C atalyst for Preferential Oxid ation of CO in H ydrogen 2rich StreamY AN ,Jing ;M A ,Jian 2X in ;ZH OU ,Wei Acta Chimica Sinica 2004,62(21),2143The figrue showed the effect of Pt loading and the addition of C o on preferential oxidation of C O over Pt/γ2Al 2O 3.Over the catalysts with Pt loading of w Pt =0.05,the conversion of C O was m ore than 99%and the selectivity of O 2was 27%at 160℃.While over the C o prom oted catalyst with Pt loading of w Pt =0.01and C o loading of w C o =0.03and in the conditions of temperature at 120℃and φO 2/φC O =1.8,the conversion of C O could reach nearly 100%and the selectivity of O 2was 27%.The addition of C o to Pt/γ2Al 2O 3could notnoly improve the activity at low 2temperature but als o reduce significantly the Pt laoding in the catalysts.Ⅰ。

pH和温度对蛋白结构和功能特性影响的研究进展

2019.18科学技术创新pH 和温度对蛋白结构和功能特性影响的研究进展李朝阳李良玉刁静静*（黑龙江八一农垦大学国家杂粮工程技术研究中心，黑龙江大庆163319）东北的绿豆产量占全国绿豆总产量70%左右。

绿豆主要以原粮形式出售，少数加工多以绿豆粉丝、绿豆淀粉为主，在生产过程中产生了大量的蛋白副产物，大部分都用于饲料加工中，造成资源浪费，使淀粉的生产成本增加，造成淀粉的价格较高。

但是目前对于不同加工条件下pH 和温度对不同类型绿豆蛋白的结构和功能特性的影响方面的报道还未见报道。

在此背景下，本文首先对pH 和温度对蛋白结构和功能特性影响的研究进展进行论文综述，为相关研究奠定基础。

蛋白质之所以具有良好的加工特性，这与其结构有着密不可分的关联。

在食品加工过程中往往伴随着温度及pH 的变化，蛋白的高级结构也随之变化，导致蛋白的功能特性发生变化，因此，研究pH 及温度对蛋白的高级结构及功能特性的影响具有重要的意义，对绿豆蛋白的应用研究具有重要的理论基础作用。

1温度对蛋白结构及功能特性的影响研究进展在食品加工过程中温度是影响相应蛋白质的结构和功能的主要因素之一，蛋白质结构随着温度的升高而发现显著的变化，加热常常引起蛋白质分子的变性及分子多级结构的空间改变，从而导致蛋白质的相应功能特性也发生变化[1-3]。

Ptruccelli 研究发现，大豆蛋白在高温下加热30min 后其溶解能力、疏水性都发生了显著的降低。

这是因为在不同温度处理条件下，导致大豆蛋白7S 和11S 中的亚基的结构及含量遭到破坏，当温度较高时大豆蛋白中的11S 中的AB 亚基含量降低，与此同时，A、B 亚基含量升高；合肥工业大学的杨培周研究了不同加工温度对鸡酥松蛋白纤维结构的影响，研究表明在低温时其蛋白纤维粗细不一、大部分蛋白纤维凝集在一起。

当温度超过80℃后蛋白纤维较为均匀，蛋白纤维没有明显的粘附现象，但是超过90℃后，蛋白纤维结构被破坏，形成大量的颗粒状蛋白纤维组织；华中农业大学的钟朝辉研究了温度对鱼鳞胶原蛋白结构的影响，研究发现鱼鳞胶原蛋白在35℃-60℃之前其二级结构发生了很大的变化，这是由于其三股螺旋的立体结构在20℃-35℃之间就遭到了破坏，鱼鳞胶原蛋白已变性；河南工业大学的韩亚飞研究了加工温度对芝麻蛋白的影响，在高温下芝麻蛋白的β-转角呈下降趋势，而β-折77叠呈上升趋势，这是由于芝麻蛋白在高温下存在β-转角向β-折叠转变的现象。

二维红外相关光谱法研究温度对交联胶原结构的影响

二维红外相关光谱法研究温度对交联胶原结构的影响陈以会;田荟琳;李季衡;李国英【摘要】The Fourier transform infrared spectroscopy and two dimensional correlation analysis method were applied to study a denaturing process of uncross-linked collagen and cross-linked collagen during varying temperature. It was found that the intensity of typically characteristic absorptions of collagen decreased and its peak shifted to low frequency, The amide II central absor-bance peak moved to a lower frequency by about ~10 cm-1, which indicated that the inter-chain hydrogen bonds which stabilized the triple helix conformation of collagen were disrupted during thermal denaturation, resulting in a conformational change. The intensity of auto-peak at 1 515 cn-1 was maximum, which suggested that the temperature had a big impact on amide IL In comparison with uncross-linked collagen, the intensity of cross-peaks of cross-linked collagen was weaker, which demonstrated that the effect of temperature on the structure of cross-linked collagen was smaller, and the thermal stability properties of collagen solution could be improved by cross-linking. While the order of second structure changes of cross-linked collagen was different These fundamental data should provide available information for understanding the relationship between the structure and function of cross-linked collagen.%采用傅里叶红外光谱和二维相关分析研究了改性前后胶原在升温(25～115℃)过程中结构的变化.结果显示,改性前后胶原的特征吸收峰强度降低,峰值向低波数移动,其中酰胺Ⅱ带的变化最明显,降低了～10 cm-1,表明维系胶原三股螺旋结构稳定的氢键被破坏,结构发生改变.在1515 cm-1处自相关峰强度最强,说明温度对酰胺Ⅱ带的影响最大.与未改性胶原相比,改性胶原的相关程度更弱,表明改性胶原结构受温度影响要小,交联提高了胶原的热稳定性；改性后胶原结构变化的顺序也不一样.由此可见,二维红外相关分析法能提供由温度引起的胶原结构动态变化的微观信息,对进一步研究改性胶原结构和功能之间的关系有一定的意义.【期刊名称】《光谱学与光谱分析》【年(卷),期】2012(032)006【总页数】7页(P1500-1506)【关键词】交联胶原;二维红外相关光谱法;构象变化【作者】陈以会;田荟琳;李季衡;李国英【作者单位】四川大学制革清洁技术国家工程实验室,四川成都610065;重庆科技学院化学化工学院,重庆401331;四川大学制革清洁技术国家工程实验室,四川成都610065;四川大学制革清洁技术国家工程实验室,四川成都610065;四川大学制革清洁技术国家工程实验室,四川成都610065【正文语种】中文【中图分类】O644.1胶原是动物组织含量最丰富的蛋白，具有维持机体组织结构完整的功能［1］。

温度对生物组织结构的影响研究

温度对生物组织结构的影响研究目前，温度对生物体的影响已经成为了一项热门的研究领域。

尤其是近年来，随着全球气温的不断上升，与此关联的环境问题也日渐凸显。

而生物学领域的研究则更关注于更加细致的生命过程及其表现的影响，其中，温度对生物组织结构的影响尤其受到人们的关注。

一、温度对酶活性的影响酶是生物体内的一类重要蛋白质，也是实现生命过程的关键因素。

温度是直接影响酶活性的因素之一。

在低于酶的最适温度时，酶的催化作用速度会随着温度升高而增加。

但是，温度继续升高，当超过酶的最适温度和极限温度后，酶的活性将迅速下降，并且酶蛋白质会被破坏，从而造成严重的生物学损伤。

二、温度对蛋白质稳定性的影响蛋白质是生物体内其他生物分子的基础。

研究表明，温度对蛋白质的稳定性有着极为重要的影响。

在高于蛋白质稳定温度之前，蛋白质会发生构象变化，导致其失去原有的功能；当温度继续升高时，蛋白质分子将发生不可逆的变性，甚至会导致蛋白质降解。

三、温度对细胞膜的作用细胞膜是细胞体内的重要构成成分。

研究表明，温度显著影响细胞膜的结构和功能。

当温度下降时，细胞膜的流动性会降低，影响细胞信号传递等生命过程的正常进行；而当温度持续升高时，细胞膜逐渐失去稳定性，甚至可能发生破裂，导致细胞死亡等严重后果。

四、温度对细胞核的作用细胞核是控制细胞生命周期的核心部分。

研究表明，温度对细胞核的生物学过程也有着重要的影响。

在温度升高的情况下，细胞核的形态和分布会发生变化，对细胞基因表达和DNA复制等生命关键过程产生影响。

而当温度持续升高时，细胞核会吸收过量的热量，导致DNA发生损伤，进而影响生物体的生命周期。

综上所述，温度对生物组织结构的影响已经得到了广泛的研究，其影响是复杂而深远的。

随着气候变化和环境变化的加剧，对温度对生物学的研究有望进一步深入，为科学家们提供更多先进的科学支持，以确保生态系统的可持续发展。

温度对胶原蛋白结构影响的二维红外相关光谱的研究

第20卷第2期原子与分子物理学报Vol.20, .22003年2月CHI NESE JOU RNAL OF A T OM IC AN D M OLECU L AR PHYSICSApr.,2003文章编号:1000-0364(2003)02-0211-08温度对胶原蛋白结构影响的二维红外相关光谱的研究肖和兰1,孙素琴2,周群2,庞小峰3,蔡国平1(1.清华大学生物科学与技术系,生物膜与膜生物工程国家实验室,北京100084;2.清华大学化学系分析中心生命与健康分析化学实验室,北京100084;3.成都电子科技大学生命科学与技术学院,成都610028)摘要:采用傅立叶红外光谱法(FT IR)和二维相关分析(2D Co rrelation Analysis)技术研究了胶原蛋白在加热(15 ~95 )条件下构象变化的规律。

结果表明:二维相关分析能提供由温度变化引起的蛋白构象变化过程中分子结构动态变化的微观信息,为揭示胶原蛋白的结构特征和变温微扰引起的结构变化机理提供了一些有意义的实验依据和初步的理论分析。

关键词:胶原蛋白;傅立叶变换红外光谱;二维相关分析中图分类号:O561.3,Q51 文献标识码:A1 引言胶原蛋白是重要的细胞外间质成分,主要存在于细胞之间,连接着各细胞、组织和器官,并且是疏松结缔组织(如皮肤,皮下结缔组织等)和致密结缔组织(骨,软骨,牙齿,角膜等)的主要成分。

胶原蛋白是动物体内含量最丰富的蛋白,约占人体蛋白的四分之一以上。

胶原蛋白等细胞外间质在机体生命活动中起着极为重要的作用。

不仅起着机械支持与连接的物理性作用,而且在细胞、组织乃至整体水平上发挥重要的生理调节功能。

衰老,肿瘤,骨质疏松症,红癍狼疮,类风湿等自身免疫疾病都与胶原蛋白等细胞外间质密切相关。

同时,胶原作为一种生物材料在制革工业、医疗等领域有着广泛的应用前景。

目前,至少已发现19型胶原蛋白,其中, 、和型等主要的纤维类胶原蛋白,形成较粗的纤维。

热压过程中不同温度条件下豆胶红外光谱分析

热压过程中不同温度条件下豆胶红外光谱分析贾罛;刘国忠;陈凤琦;张洋;崔举庆;陈敏智【摘要】为了揭示豆胶在胶合板热压过程中特性的变化，通过红外光谱分析模拟豆胶胶合板压板过程中的温度条件下的豆胶胶层的微观特征，同时比较了自制豆胶、常用的商业豆胶及纯大豆蛋白的光谱特性。

结果表明：不同对比条件下，红外谱图在不同位置均有变化，经对比分析和分峰分析，表明商业豆胶大豆蛋白的二级结构在模拟热压温度160℃处理条件下有明显的改变，此间可能发生蛋白质高级结构的改变，而在80℃变化不太明显；此外，在比较自制豆胶、商业豆胶和大豆蛋白的光谱特性中发现，商业豆胶并没有明显改变蛋白质的特性，而自制豆胶采用尿素改性大豆蛋白，则多处特征峰发生变化。

%In order to reveal the characteristics changes of soybean adhesive in plywood hot pressing process, microscopic features of soybean adhesive in the simulated temperature under hot pressing process were studied by infrared spectrum analysis,and spectral characteristics of soybean adhesive from independent made,commercial purchase and pure soybean protein were compared.IR spectra showed that the peak had change in different location under different experimental conditions.The results of contrastive analysis and peak differential analysis showed that the second level structure of soy bean protein in commercial soybean adhesive had obvious change at 160 ℃in the simulation hot pressing temperature,the thorough deformation of the soy protein was probably occurred,and no obvious change at 80℃.In addition,compared with the properties had no significant change in commercial soybean adhesive,while multiple characteristic peaksof soy protein had been changed in independent made soybean adhe-sive after treatment by urea.【期刊名称】《西南林业大学学报》【年(卷),期】2016(036)002【总页数】5页(P137-141)【关键词】豆胶;红外光谱;热压;温度【作者】贾罛;刘国忠;陈凤琦;张洋;崔举庆;陈敏智【作者单位】南京林业大学木材工业学院，江苏南京210037;嘉善县产品质量监督检验所，浙江嘉善314100;连云港华林木业有限公司，江苏连云港222300;南京林业大学木材工业学院，江苏南京210037;南京林业大学木材工业学院，江苏南京210037;南京林业大学木材工业学院，江苏南京210037【正文语种】中文【中图分类】S784在人造板制造领域，大豆胶黏剂与常用“三醛胶”相比具有无游离甲醛释放的环境安全优势［1-3］，因此，近年来有关改性豆胶胶黏剂在木业上的应用［4-5］，以及利用豆胶制造胶合板的研究较多［6-8］。

温度对胶原蛋白结构影响的二维红外相关光谱的研究

温度对胶原蛋白结构影响的二维红外相关光谱的研究肖和兰;孙素琴;周群;庞小峰;蔡国平【期刊名称】《原子与分子物理学报》【年(卷),期】2003(20)2【摘要】采用傅立叶红外光谱法(FTIR)和二维相关分析(2D Correlation Analysis)技术研究了胶原蛋白在加热(15℃～95℃)条件下构象变化的规律.结果表明:二维相关分析能提供由温度变化引起的蛋白构象变化过程中分子结构动态变化的微观信息,为揭示胶原蛋白的结构特征和变温微扰引起的结构变化机理提供了一些有意义的实验依据和初步的理论分析.【总页数】8页(P211-218)【作者】肖和兰;孙素琴;周群;庞小峰;蔡国平【作者单位】清华大学生物科学与技术系,生物膜与膜生物工程国家实验室,北京,100084;清华大学化学系分析中心,生命与健康分析化学实验室,北京,100084;清华大学化学系分析中心,生命与健康分析化学实验室,北京,100084;成都电子科技大学,生命科学与技术学院,成都,610028;清华大学生物科学与技术系,生物膜与膜生物工程国家实验室,北京,100084【正文语种】中文【中图分类】O561.3;Q51【相关文献】1.红外光谱联合二维相关红外光谱法测定生三七和熟三七临床研究 [J], 王平强;2.二维红外相关光谱法研究温度对交联胶原结构的影响 [J], 陈以会;田荟琳;李季衡;李国英3.二维红外相关光谱研究温度对卵转铁蛋白构象的影响 [J], 任国栋;郭爱玲;耿放;马美湖;黄群;武小芬4.温度对β-胡萝卜素二维相关红外光谱的影响 [J], 卢明倩;黄桂媛;王巧贞;许超;黄庶识5.二维相关红外光谱研究再生蚕丝蛋白膜的构象与温度之间的关系 [J], 彭显能;陈新;武培怡;邵正中因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

温度对胶原结构的影响(二维红外)

3.4.4 温度对胶原结构的影响胶原蛋白作为细胞外间质对基体的热平衡发挥着重要的作用，基于热效应的各种理疗也都将通过胶原蛋白对细胞产生作用，另外，胶原蛋白作为一种天然高分子生物材料，温度对其变性过程也具有重大影响。

所以，本节旨在通过二维红外相关光谱研究温度对胶原蛋白结构的影响。

图3.7为胶原从25℃～95℃间隔10℃升温过程中的红外吸收光谱。

随着温度的升高，胶原酰胺Ⅰ带发生了蓝移，酰胺Ⅱ带吸收峰却发生了红移，并且可以看出，酰胺Ⅱ带的变化大于酰胺Ⅰ带的变化。

图3.7中还可以明显看出，3327 cm-1处N—H伸缩振动吸收峰由钝逐渐变尖，这就说明，温度的升高，破坏了胶原内部氢键的结合，增加了胶原的无序结构。

图3.7 4000~400 cm-1范围内胶原从25℃~95℃升温过程中的红外吸收光谱Fig. 3. 7 Variable tempaerature (25℃~95℃) FTIR spectra of Collagen inthe spectra range of 4000~400 cm-1二阶导数图谱能有效分辨出红外吸收峰中的重叠峰，能为二维红外相关分析提供大量信息。

图3.8为胶原从25℃~95℃升温过程中在400~4000 cm-1范围内的二阶导数图谱，从上到下依次为25℃、35℃、45℃、55℃、65℃、75℃、85℃以及95℃时的胶原红外动态吸收光谱。

胶原蛋白在25℃~95℃升温过程中实际上是一个逐渐解螺旋的过程，胶原随着温度的升高，胶原分子间以及分子内的氢键被逐渐削弱，三股螺旋结构和肽链转角结构逐渐减少，而其伸展肽链及无序结构却增多。

1694 cm-1、1524 cm-1、1241 cm-1为胶原胶原蛋白酰胺带的吸收峰，它们代表的是胶原分子间及分子内氢键结构，如图3.8所示，随着温度的升高，1694 cm-1、1524 cm-1处吸收峰都逐渐减弱甚至消失，同时1241 cm-1处吸收峰也发生了蓝移，这无疑说明了胶原在升温过程中，其氢键结构在逐渐减少。

温度对胶原蛋白品质的影响

温度对胶原蛋白品质的影响
吕永林;李杰;张留安
【期刊名称】《肉类工业》
【年(卷),期】2000(000)008
【摘要】在骨的抽出物生产中温度是决定产品品质的一个重要因素,不同的温度条件下胶原蛋白会发生热致变性、热分解、非酶褐变等变化,导致产品的品质差异较大 ,对抽出物的深加工起决定性作用.
【总页数】2页(P39-40)
【作者】吕永林;李杰;张留安
【作者单位】漯河市双汇集团有限公司,462000;漯河市双汇集团有限公司,462000;漯河市双汇集团有限公司,462000
【正文语种】中文
【中图分类】TS251
【相关文献】
1.Na＋、Ca2＋和pH值对鲸鲨皮胶原蛋白热变性温度的影响 [J], 康俊霞;康永锋;包斌;陈志华;谢晶;吴文惠
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二维红外光谱法分析纤维素

二维红外光谱法分析纤维素赵永会;顾丹丹;冯俊霞;史义静;于宏伟【摘要】采用二维红外光谱法分析纤维素.在293～393 K范围内,分别测定脱脂棉纤维的一维红外光谱、二阶导数红外光谱和去卷积红外光谱.结果表明:脱脂棉纤维中的α纤维素在559 cm-1有一个的红外特征吸收峰,β-纤维素在893,1 206,1 235 cm-1处有红外特征吸收峰;随测定温度的升高,559 cm-1处红外吸收强度降低,893,1 206,1 235 cm 1处红外吸收强度增加.进一步采用二维红外光谱研究温度对于脱脂棉纤维结构的影响,结果表明:随测定温度的升高,脱脂棉纤维红外特征吸收峰强度增加的顺序为893 cm-1＞1 235 cm-1＞1 206 cm 1＞559 cm-1.【期刊名称】《理化检验-化学分册》【年(卷),期】2015(051)011【总页数】4页(P1497-1500)【关键词】二维红外光谱;纤维素;一维红外光谱;二阶导数红外光谱;去卷积红外光谱【作者】赵永会;顾丹丹;冯俊霞;史义静;于宏伟【作者单位】河北石家庄市鹿泉区动物卫生监督所,鹿泉050200;河北石家庄学院化工学院,石家庄050035;河北石家庄学院化工学院,石家庄050035;河北鹿泉市第一中学,鹿泉050200;河北石家庄学院化工学院,石家庄050035【正文语种】中文【中图分类】O657.33纤维素是自然界中分布最广、含量最多的一种多糖,是地球上最丰富的可再生自然资源[1]。

纤维素具有重要的生理活性[2]而广泛应用在家禽[3-4]、仔猪[5]及反刍动物的饲料中[6],纤维素的生理活性与其结构有关。

纤维素按照结构的差异主要分为α-纤维素、β-纤维素和γ-纤维素[7]等。

研究纤维素结构的方法主要有X射线衍射法、核磁共振法、扫描电镜法等[8-13]。

采用红外光谱法分析纤维素结构的方法却少见报道。

由于纤维素中的α-纤维素和β-纤维素具有红外活性,因此本工作在文献[14-18]的基础上,以医用脱脂棉为研究对象,通过测定其一维红外光谱、二阶导数红外光谱、去卷积红外光谱和二维红外光谱,研究温度对于纤维素结构的影响。

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胶乳的特殊性能,与其结构密切相关。

但乳胶材料由于结构特殊很难采用传统的红外光谱法测量,而傅里叶变换衰减全反式红外光谱(ATR-FTIR)是一种较为新型的红外光谱测试技术[6-7],可以方便的测定各类高分子材料的结构,而不需要对样品进行任何处理。

固体丙氨酸变温过程的二维相关红外分析

固体丙氨酸变温过程的二维相关红外分析秦竹;孙素琴;周群;陶家洵【期刊名称】《光谱学与光谱分析》【年(卷),期】2003(023)004【摘要】采用傅里叶变换红外光谱法(FTIR)和二维相关分析(2D correlation analysis)技术研究了固态丙氨酸的变温过程.结果表明:固体丙氨酸从室温20 ℃加温至150 ℃,随着温度的升高,红外谱峰的位置和谱峰的相对强度变化不明显,除CCN反对称伸缩振动红移了5个波数以外,其余各谱峰平均仅位移了1～2个波数.借助于二维相关分析,在1 570～1 650 cm-1范围内,丙氨酸分别出现了1 625和1 589 cm-1两个自动峰,1 625 cm-1处的自动峰较强,即NH+3随温度升高变化较突出,其热敏程度较大;而1 589 cm-1处的自动峰相对较弱,说明COO-随温度升高变化较小.同时二维相关分析还进一步揭示了丙氨酸的结构变化首先以NH+3为主导,然后相应引起CH,CH3,COO-各官能团结构的变化规律.为固态粉末丙氨酸脱氢氧化机理的研究提供了一个重要的理论依据.【总页数】4页(P685-688)【作者】秦竹;孙素琴;周群;陶家洵【作者单位】清华大学化学系,北京,100084;清华大学化学系,北京,100084;清华大学化学系,北京,100084;清华大学化学系,北京,100084【正文语种】中文【中图分类】O657.31【相关文献】1.固体火箭发动机点火过程内流场的二维预示 [J], 宋明德;蹇泽群2.β-环糊精变温红外光谱的二维相关分析 [J], 徐永群;汤俊明;周群;秦竹;孙素琴3.固体丙氨酸变温过程的二维相关红外分析 [J], 余璐4.基于面阵传感器的固体表面速度二维相关测量 [J], 岳洪伟;蔡肯5.甘蓝型黑籽和黄籽油菜种子发育过程中种皮色泽差异研究Ⅰ. 花色素、苯丙氨酸和苯丙氨酸解氨酶的变化及相关性 [J], 叶小利;李加纳;唐章林;谌利因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。