过氧化氢酶汇总
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任何重金属离子（如铜离子）可以作为过氧化氢 酶的非竞争性抑制剂。另外，剧毒性的氰化物是 过氧化氢酶的竞争性抑制剂，可以紧密地结合到 酶中的血红素上，阻止酶的催化反应。
来源：
天然存在于好气性微生物、哺乳动物的红
血球、肝脏(极丰富)等中。几乎所有的生 物机体都存在过氧化氢酶。其普遍存 在于能呼吸的生物体内，主要存在于 植物的叶绿体、线粒体、内质网、动 物的肝和红细胞中，其酶促活性为机 体提供了抗氧化防御机理。
由肝脏环境所得的最适pH值为7.0左右，在 5.3～8.0之间活性都很高，5.0以下则很快下 降。
由黑曲菌内所得pH值在2～7之间均很活跃， 而由小球菌制得的最适pH值为7～9。
生理特性：
酶活力：1分子的过氧化氢酶在1min内约可使500
万个过氧化氢分子分解。
除了进行一些正常生理代谢活动，过氧化氢酶也 能够氧化其他一些细胞毒性物质，如甲醛、甲酸、 苯酚和乙醇。
检测：
进行中的过氧化氢酶检测，可以观察到气 泡。过氧化氢酶检测是微生物学家鉴定细 菌种类的主要的三种检测手段之一，即用 过氧化氢来检测过氧化氢酶是否存在。假 如细菌中含有过氧化氢酶，则在过氧化氢 溶液中加入少量细菌提取物就能观察到氧 气气泡生成。
有气泡生成，则该菌被认为是呈“过氧化 氢酶阳性”。如葡萄球菌和微球菌 。没有，
绝大多数需氧微生物都含有过氧化氢酶[4]。例外 包括Streptococcus，一种没有过氧化氢酶的需氧细菌。 部分厌氧微生物，如Methanosarcina barkeri，也含有 过氧化氢酶。
例如：
CAT是红血素酶，不同的来源有不同的结 构。在不同的组织中其活性水平高低不同。 过氧化氢在肝脏中分解速度比在脑或心脏 等器官快，就是因为肝中的CAT含量水平高。
基本性质
物理性质：
近乎白色至浅棕黄色的无定形粉末或液体。分子 量约24万。溶于水，水溶液一般呈浅棕黄色至棕 色，几乎不溶于乙醇、氯仿和乙醚。
最适pH值7.0，在稀酸中作用受阻。最适温度0～ 10℃，温度过高或过氧化氢浓度过大均能破坏其 活性。
可燃性危险特性 热分解排出辛辣刺激烟雾
储运特性 库房低温通风干燥
1.过氧化氢酶的概述
过氧化氢酶是催化过氧化氢分解成氧和水 的酶，存在于细胞的过氧化物体内。(又称： 触酶;接触酶;氧化酵素;氯化酵素;过氧化氢酶; 血中氧化酶;过氧化氢酵酶;过氧化氢放氧酶; (牛肝中 )过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志 酶, 约占过氧化物酶体酶总量的40%。过氧 化氢酶在食品工业中被用于除去用于制造 奶酪的牛奶中的过氧化氢。过氧化氢酶也 被用于食品包装，防止食物被氧化。
心铁原子（Fe）。Fe(IV)-E(.+）为Fe(V)-E的一种共振形式， 即铁原子并没有完全氧化到+V价，而是从血红素上接受了 一些“支持电子”。因而，反应式中的血红素也就表示为 自由基阳离子（.+).
ຫໍສະໝຸດ Baidu
具体反应机制：
过氧化氢进入活性位点并与酶147位上的天冬酰胺 残基（Asn147）和74位上的组氨酸残基（His74） 相互作用，使得一个质子在氧原子间互相传递。 自由的氧原子配位结合，生成水分子和Fe(IV)=O。 Fe(IV)=O与第二个过氧化氢分子反应重新形成 Fe(III)-E，并生成水分子和氧气。[12]活性中心铁 原子的反应活性可能由于357位上酪氨酸残基 （Tyr357）的苯酚基侧链的存在（帮助Fe(III）氧 化为Fe(IV））而得以提高。反应的效率可能是通 过His74和Asn147与反应中间体作用而得以提高。 [12]该反应的速率通常可以通过米氏方程来确定。 [2]
反应机制：
基本理论：
CAT作用于过氧化氢的机理实质上是H2O2的歧化，必须有 两个H2O2先后与CAT相遇且碰撞在活性中心上，才能发生 反应。 H2O2浓度越高，分解速度越快。虽然过氧化氢酶完 整的催化机制还没有完全被了解，但其催化过程被认为分 为两步：
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+) H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[12] 其中，“Fe()-E”表示结合在酶上的血红素基团（E）的中
则该菌被认为是呈“过氧化氢酶阴性”。 如链球菌和肠球菌 。 虽然过氧化氢酶检测
无法鉴定特定生物体，但与其他检测方法 结合，它可以有效地帮助诊断。
分布：
过氧化氢酶天然存在于所有已知的动物的各个组 织中、好气性微生物、哺乳动物的红血球、肝脏 (极丰富)等中。
过氧化氢酶也普遍存在于植物中，但不包括真菌， 虽然有些真菌被发现在低pH值和温暖的环境下能 够产生该酶。
分离；
1.以牛肝为原料，在35%二氧六环中匀浆， 过滤后用二氧六环沉淀，饱和硫酸铵结晶 得产品。 （过氧化氢酶以牛肝为原料采用 水浸提法提取,它既是氧化剂又是还原剂）
过氧化氢酶
CAS:9001-05-2
生工1101
过氧化氢酶
1. 概 述 2. 发 现 历 史 3. 基 本 性 质 4. 来 源 及 反 应 机 制 5. 检 测 分 布 与 分 离 6. 功 能 与 应 用
发现历史：
作为一种物质，过氧化氢酶是在1811年被过 氧化氢（H2O2）的发现者泰纳尔（Louis Jacques Thénard）首次发现。1900年，Oscar Loew将这种能够降解过氧化氢的酶命名为 “Catalase”，即过氧化氢酶，并发现这种酶 存在于许多植物和动物中。1937年，詹姆 斯·B·萨姆纳将来自牛肝中的过氧化氢酶结 晶，并在次年获得了该酶的分子量。1969年， 牛的过氧化氢酶的氨基酸序列得以解出。 而后，1981年，其三维结构得以解析。
简介：
过氧化氢酶又称触酶（ＣＡＴ）是以铁卟啉 为辅基的结合酶，在20 °C时密度为 1.06 g/mL ，储存条件 :2--8°C ，酶分子结 构中含有铁卟啉环 ，１个分子酶蛋白中含 有４个铁原子。
三
维
立
体
图
过氧化氢酶是在生物演化过程中建立起来 的生物防御系统的关键酶之一，其生物学 功能是催化细胞内过氧化氢分解，防止过 氧化。
来源：
天然存在于好气性微生物、哺乳动物的红
血球、肝脏(极丰富)等中。几乎所有的生 物机体都存在过氧化氢酶。其普遍存 在于能呼吸的生物体内，主要存在于 植物的叶绿体、线粒体、内质网、动 物的肝和红细胞中，其酶促活性为机 体提供了抗氧化防御机理。
由肝脏环境所得的最适pH值为7.0左右，在 5.3～8.0之间活性都很高，5.0以下则很快下 降。
由黑曲菌内所得pH值在2～7之间均很活跃， 而由小球菌制得的最适pH值为7～9。
生理特性：
酶活力：1分子的过氧化氢酶在1min内约可使500
万个过氧化氢分子分解。
除了进行一些正常生理代谢活动，过氧化氢酶也 能够氧化其他一些细胞毒性物质，如甲醛、甲酸、 苯酚和乙醇。
检测：
进行中的过氧化氢酶检测，可以观察到气 泡。过氧化氢酶检测是微生物学家鉴定细 菌种类的主要的三种检测手段之一，即用 过氧化氢来检测过氧化氢酶是否存在。假 如细菌中含有过氧化氢酶，则在过氧化氢 溶液中加入少量细菌提取物就能观察到氧 气气泡生成。
有气泡生成，则该菌被认为是呈“过氧化 氢酶阳性”。如葡萄球菌和微球菌 。没有，
绝大多数需氧微生物都含有过氧化氢酶[4]。例外 包括Streptococcus，一种没有过氧化氢酶的需氧细菌。 部分厌氧微生物，如Methanosarcina barkeri，也含有 过氧化氢酶。
例如：
CAT是红血素酶，不同的来源有不同的结 构。在不同的组织中其活性水平高低不同。 过氧化氢在肝脏中分解速度比在脑或心脏 等器官快，就是因为肝中的CAT含量水平高。
基本性质
物理性质：
近乎白色至浅棕黄色的无定形粉末或液体。分子 量约24万。溶于水，水溶液一般呈浅棕黄色至棕 色，几乎不溶于乙醇、氯仿和乙醚。
最适pH值7.0，在稀酸中作用受阻。最适温度0～ 10℃，温度过高或过氧化氢浓度过大均能破坏其 活性。
可燃性危险特性 热分解排出辛辣刺激烟雾
储运特性 库房低温通风干燥
1.过氧化氢酶的概述
过氧化氢酶是催化过氧化氢分解成氧和水 的酶，存在于细胞的过氧化物体内。(又称： 触酶;接触酶;氧化酵素;氯化酵素;过氧化氢酶; 血中氧化酶;过氧化氢酵酶;过氧化氢放氧酶; (牛肝中 )过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志 酶, 约占过氧化物酶体酶总量的40%。过氧 化氢酶在食品工业中被用于除去用于制造 奶酪的牛奶中的过氧化氢。过氧化氢酶也 被用于食品包装，防止食物被氧化。
心铁原子（Fe）。Fe(IV)-E(.+）为Fe(V)-E的一种共振形式， 即铁原子并没有完全氧化到+V价，而是从血红素上接受了 一些“支持电子”。因而，反应式中的血红素也就表示为 自由基阳离子（.+).
ຫໍສະໝຸດ Baidu
具体反应机制：
过氧化氢进入活性位点并与酶147位上的天冬酰胺 残基（Asn147）和74位上的组氨酸残基（His74） 相互作用，使得一个质子在氧原子间互相传递。 自由的氧原子配位结合，生成水分子和Fe(IV)=O。 Fe(IV)=O与第二个过氧化氢分子反应重新形成 Fe(III)-E，并生成水分子和氧气。[12]活性中心铁 原子的反应活性可能由于357位上酪氨酸残基 （Tyr357）的苯酚基侧链的存在（帮助Fe(III）氧 化为Fe(IV））而得以提高。反应的效率可能是通 过His74和Asn147与反应中间体作用而得以提高。 [12]该反应的速率通常可以通过米氏方程来确定。 [2]
反应机制：
基本理论：
CAT作用于过氧化氢的机理实质上是H2O2的歧化，必须有 两个H2O2先后与CAT相遇且碰撞在活性中心上，才能发生 反应。 H2O2浓度越高，分解速度越快。虽然过氧化氢酶完 整的催化机制还没有完全被了解，但其催化过程被认为分 为两步：
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+) H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[12] 其中，“Fe()-E”表示结合在酶上的血红素基团（E）的中
则该菌被认为是呈“过氧化氢酶阴性”。 如链球菌和肠球菌 。 虽然过氧化氢酶检测
无法鉴定特定生物体，但与其他检测方法 结合，它可以有效地帮助诊断。
分布：
过氧化氢酶天然存在于所有已知的动物的各个组 织中、好气性微生物、哺乳动物的红血球、肝脏 (极丰富)等中。
过氧化氢酶也普遍存在于植物中，但不包括真菌， 虽然有些真菌被发现在低pH值和温暖的环境下能 够产生该酶。
分离；
1.以牛肝为原料，在35%二氧六环中匀浆， 过滤后用二氧六环沉淀，饱和硫酸铵结晶 得产品。 （过氧化氢酶以牛肝为原料采用 水浸提法提取,它既是氧化剂又是还原剂）
过氧化氢酶
CAS:9001-05-2
生工1101
过氧化氢酶
1. 概 述 2. 发 现 历 史 3. 基 本 性 质 4. 来 源 及 反 应 机 制 5. 检 测 分 布 与 分 离 6. 功 能 与 应 用
发现历史：
作为一种物质，过氧化氢酶是在1811年被过 氧化氢（H2O2）的发现者泰纳尔（Louis Jacques Thénard）首次发现。1900年，Oscar Loew将这种能够降解过氧化氢的酶命名为 “Catalase”，即过氧化氢酶，并发现这种酶 存在于许多植物和动物中。1937年，詹姆 斯·B·萨姆纳将来自牛肝中的过氧化氢酶结 晶，并在次年获得了该酶的分子量。1969年， 牛的过氧化氢酶的氨基酸序列得以解出。 而后，1981年，其三维结构得以解析。
简介：
过氧化氢酶又称触酶（ＣＡＴ）是以铁卟啉 为辅基的结合酶，在20 °C时密度为 1.06 g/mL ，储存条件 :2--8°C ，酶分子结 构中含有铁卟啉环 ，１个分子酶蛋白中含 有４个铁原子。
三
维
立
体
图
过氧化氢酶是在生物演化过程中建立起来 的生物防御系统的关键酶之一，其生物学 功能是催化细胞内过氧化氢分解，防止过 氧化。