生物化学简明教程__第6章酶分析
生物化学第六章酶
邻近效应与定向排列：
3.表面效应使底物分子去溶剂化 酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”， 酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂 化 (desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底 物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水
化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结
合。这种现象称为表面效应(surface effect)。
维生素B2（核黄素）
维生素B2（核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛（维生素B6之一） 叶酸
辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基 (prosthetic group)。
辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超 滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋
白，如FAD、FMN、生物素等。
酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证 体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
第三节 酶的作用机制
（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能
酶和一般催化剂一样，加速反应的作 用都是通过降低反应的活化能 (activation energy) 实现的。 活化能：底物分子从初态转变到活化 态所需的能量。
2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于 酶的活性中心 酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它 们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。 这种邻近效应(proximity effect)与定向排列 (orientation arrange)实际上是将分子间的反应变 成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
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（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
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氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
生物化学整理
生物化学整理——名词解释第6章酶1、寡聚酶：是由2个或2个以上相同或不同的亚基以非共价键相连组成的酶2、结合酶：由蛋白质和非蛋白质两部分组成的酶3、酶的必需基团：酶分子中与酶的活性密切相关的基团4、酶的活性中心：必需基团在酶蛋白一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或称活性部位5、酶的特异性：酶对其所催化的底物具有严格的选择性。
即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或作用于一种化学键，以催化一定的化学反应转变为产物6、立体异构特异性：一种酶仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用7、必需激活剂：使酶由无活性转变为有活性的激活剂8、不可逆抑制剂作用：凡抑制剂与酶的必需基团以共价键结合引起酶活性散失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的作用9、可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特定区域结合，从而使酶活性降低或丧失，采用透析或超滤的方法，可将抑制剂除去，使酶恢复活性。
因此这类抑制是可逆的，被称为可逆性抑制作用10、竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，两者竞争与酶的活性中心结合，当抑制剂与酶结合后，可以阻碍酶与底物的结合，从而抑制酶活性的作用11、非竞争性抑制作用：抑制剂与活性中心以外的必需基团相结合，使酶的构象改变而失去活性的作用12、关建酶：在一系列连续的酶促反应中，只能催化单向反应，且速度较慢的酶，调节该酶活性可以影响整个代谢速度甚至改变代谢方向，这类酶被称为关建梅也称调节酶13、别构调节：某些代谢物能与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。
这种调节称为酶的别构调节或变构调节14、化学修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可在另一种酶的催化下发生化学修饰，使共价结合或脱去某些化学基团从而改变酶的活性，这种调节方式也称共价修饰调节15、酶原：有些酶在细胞内刚合成或初分泌时，是没有活性的酶的前体16、酶原的激活：酶原在一定条件下被水解掉部分肽段，并使剩余肽链构象改变而转变成有活性的酶17、同工酶：是指能催化相同化学反应，但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶第7章维生素1、维生素：维生素是维持正常人体代谢和生理功能所必需的一类低分子有机化合物2、维生素缺乏病：维生素在体内不断的代谢失活或直接排出体外，因此当维生素缺乏时可引起机体代谢失调，出现各种各样的疾病，严重者危及生命，此为维生素缺乏病3、水溶性维生素：根据溶解特性，将易溶于水的维生素，包括B族维生素4、脂溶性维生素：根据溶解特性，将不溶于水而易溶于脂肪及有机溶剂的维生素，主要包括维生素A、D、E、K5、维生素A原：即β胡萝卜素，食入的β胡萝卜素在小肠黏膜从中间断开，被转化成视黄醛，故将β胡萝卜素称为维生素A原6、维生素D原：麦角固醇和7—脱氢胆固醇分别为维生素D2和维生素D3的前体物质，被统称为维生素D原7、视紫红质：是指存在于视网膜杆状细胞内，由11—顺视黄醛和视蛋白组成的感受弱光的物质第8章糖代谢1、糖酵解：糖酵解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解为乳酸同时产生少量能量的过程2、糖的有氧氧化：糖的有氧氧化是指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O并释放大量能量的过程3、三羧酸循环：此过程从2碳的乙酰辅酶A与4碳的草酰乙酸缩合生成6碳的柠檬酸开始，经过多次脱氢和脱羧等反应，又生成4碳的草酰乙酸进入下一轮循环。
【生物化学】第六章 酶促反应动力学
本章纲要
一、化学动力学基础 二、底物浓度对酶反应速度的影响 三、抑制剂对酶反应速度的影响 四、激活剂对酶反应速度的影响 五、温度对酶反应速度的影响 六、pH对酶反应速度的影响
一、化学动力学基础
了解反应速率及其测定 反应分子数和反应级数
一、化学动力学基础
㈠ 反应速率及其测定
单位时间内反应物的减少量或生成物的增加量用瞬时速率表示, 单位: 浓度/时间,研究酶反应速度以酶促反应的初速度为准。
第六章 酶促反应动力学
Enzyme kinetics
概述
研究酶促反应的速率以及影响此速率的各 种因素的科学,是酶工程中的重要内容
研究酶结构和功能的关系以及酶的作用机 制，需要动力学提供实验数据
发挥酶促反应的高效率，寻找最为有利的 反应条件
酶在代谢中的作用和某些药物的作用机制 具有理论研究的意义和实践价值
C是反应物的浓度变化, K为速率常数，是时间的倒数 基元反应:反应物分子在碰撞中一步直接转化为生成物分子的反应。
一、化学动力学基础
2. 反应级数：实验测得的表示反应速率与反应浓度之间关系的概念。 对于基元反应
1.一级反应单分子反应符合V=KC的反应
蔗糖+水
葡萄糖+果糖 V=KC蔗糖C水
由于水的浓度变化影响可忽略（非限制性因素）则V=KC蔗糖
二、底物浓度对酶反应速度的影响
㈠ 中间络合物学说
L.米歇利斯和L.M.门腾(1913)基于酶被底 物饱和的现象，提出“中间产物”学说:
酶与底物反应时，通过特异识别作用，先 形成酶底物复合物，然后再形成产物和酶分 子，酶分子重新结合底物。
该学说已得到大量实验证实
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生物化学简明教程课后习题答案解析
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？
（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。
（6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲； -巯基乙醇还原二硫键；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）CNBr；（6）胰蛋白酶。Uf0nTWJ。
2 蛋白质化学
1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？
解答：（1）N-末端测定法：常采用 ―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
① ―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与 ―二硝基氟苯（ ―DNFB）反应（Sanger反应），生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。FpJLCQu。
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？
（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH5.0；
（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH6.0；
（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH5.0和pH9.0；
解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；
酶分子的活性部位结合底物形成酶底物复合物在酶的帮助作用下包括共价作用与非共价作用底物进入特定的过渡态由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能因而反应能够顺利进行形成产物并释放出游离的酶使其能够参与其余底物的反应
1 绪论
1．生物化学研究的对象和内容是什么？
生物化学第6章 酶化学
课外练习题一、名词解释1、酶：是活细胞产生的对其特异底物起高效催化作用的生物分子，包括蛋白质和核酸等，所以又称为生物催化剂。
2、辅酶：是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以非共价键的方式结合，结合比较疏松，可以用透析和超滤法除去。
3、酶的活性中心：在酶分子表面上由必须基团形成一定的空间结构，能与底物结合并将底物转变为产物，这个包括底物结合基团和催化基团的区域称为酶的活性中心。
4、同工酶：在同种生物体内，催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构和理化性质不同的一组酶。
5、诱导契合：酶活性中心的某些氨基酸残基或基团可以在底物的诱导下获得正确的空间定位，以利于底物的结合与催化。
二、符号辨识1、FMN：黄素单核苷酸；2、LTPP：焦磷酸硫胺素；3、THP：四氢叶酸；4、Km：米氏常数，酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度；5、IU：酶活性的国际单位；三、填空1、酶促反应具有高效性、专一性、（不稳定性）以及酶活性受到（调节和控制）的特点；2、酶作用的专一性有立体化学专一性和非立体化学专一性两种类型。
其中，立体化学专一性包括（立体异构）专一性和（几何异构）专一性，非立体化学专一性包括（键）专一性、（基团）专一性和（绝对）专一性。
3、酶的辅助因子包括（金属离子）、（小分子有机物）和（蛋白质辅酶）；4、辅酶是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（非共价键）的方式结合，结合比较（疏松），可以用透析和超滤法除去。
5、辅基是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（共价键）的方式结合，结合比较（紧密），不能用透析和超滤法除去。
6、完全由蛋白质组成没有辅助因子的酶是（单纯酶）。
如各种水解酶；7、酶蛋白只有一条多肽链，大多催化水解反应，这样的酶是（单体酶）；8、酶蛋白由几条至几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同或不同，这样的酶被称为（寡聚酶）；9、由几种酶彼此嵌合形成，有利于一系列反应连续进行的复合体被称为（多酶复合酶）；10、酶的系统命名法可以简单表示为：（底物）＋（反应性质）＋酶11、依据国际酶学委员会的规定，按催化反应的类型，酶可分为6大类，即（氧化还原酶类）、（转移酶类）、（水解酶类）、（裂合酶类）、（异构酶类）和（合成酶类）。
生物化学知识点与题目 第六章 酶
第六章酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基二、酶促反应动力学及酶活力测定米氏动力学方程，米氏常数的意义，米氏常数的求法温度对酶作用的影响PH对酶作用的影响酶浓度对酶作用的影响：当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速率随酶浓度的增加而增加，两者成正比例关系激活剂对酶作用的影响抑制剂对酶作用的影响：不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制对动力学常数的影响酶活力，酶活力单位，比活力，酶活力测定中需要注意的问题三、酶的作用机制及药物分子的设计：磺胺类药物酶的多样性：固定化酶，寡聚酶，核酶，同工酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基名词解释：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基酶的专一性诱导契合全酶 RNA酶过渡态填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。
3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
5．与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。
6．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。
选择题：1．下面关于酶的描述，哪一项不正确：A、所有的酶都是蛋白质B、酶是生物催化剂C、酶具有专一性D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能2．催化下列反应的酶属于哪一大类：1，6—二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮A、水解酶B、裂解酶C、氧化还原酶D、转移酶3．下列哪一项不是辅酶的功能：A、传递氢B、转移基团C、决定酶的专一性D、某些物质分解代谢时的载体4．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心5．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平6．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响7．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A8．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
生物化学简明教程答案
6 酶1．作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。
2．酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶：磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase）碱性磷酸酶（alkaline phosphatase）●肌酸激酶（creatine kinase）❍甘油醛―3―磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase）⏹琥珀酰―CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase）☐柠檬酸合酶（citrate synthase）☐葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）❑谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase）❒蔗糖酶（invertase）♦ T4 RNA 连接酶（T4 RNA ligase）解答：前两个问题参考本章第3节内容。
异构酶类；水解酶类；●转移酶类；❍氧化还原酶类中的脱氢酶；⏹合成酶类；☐裂合酶类；☐氧化还原酶类中的氧化酶；❑转移酶类；❒水解酶类；♦合成酶类（又称连接酶类）。
3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。
4．阐述酶活性部位的概念、组成与特点。
解答：参考本章第5节内容。
5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。
接下来，你用定点诱变的方法研究了组成该酶的某些氨基酸残基对酶活性的影响作用：（1）你将第65位的精氨酸突变为谷氨酸，发现该酶的底物专一性发生了较大的改变，试解释原因；（2）你将第108位的丝氨酸突变为丙氨酸，发现酶活力完全失去，试解释原因；（3）你认为第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中是否相互靠近，为什么？解答：（1）第65位的氨基酸残基可能位于酶活性部位中的底物结合部位，对酶的专一性有较大影响，当该氨基酸残基由精氨酸突变为谷氨酸后，其带电性质发生了改变，不再具有与原底物之间的互补性，导致酶的专一性发生改变。
生物化学第六章(1)
尿酸生成
生物化学第六章(1)
嘌 呤 核 总苷 酸 的 结分 解 代 谢
生物化学第六章(1)Fra bibliotek 尿酸尿囊素 尿囊酸
尿素 氨[铵]
的不 分同 解生 产物 物嘌 不呤 同核
苷 酸
生物化学第六章(1)
尿酸与疾病
嘌呤核苷酸的分解代谢主要在肝脏、小肠及肾脏 中进行。生理情况下嘌呤合成与分解处于相对 平衡状态，尿酸的生成与排泄也较恒定。正常 人血浆中尿酸含量约0.12-0.36mmol/L，男性平 均0.27mmol/L ，女性平均0.21mmol/L 。当体 内核酸大量分解(白血病、恶性肿瘤等)或食入 高嘌呤食物时，血中尿酸水平升高，超过 0.48mmol/L时，尿酸盐过饱和形成结晶，沉积 于关节、软组织、软骨及肾等处，而导致关节 炎、尿路结石及肾疾患，称为痛风症。
一、嘧啶核苷酸的从头合成
n 首先合成嘧啶环，然后与PRPP 中的磷酸核糖连接起来形成嘧啶 核苷酸。
n 从头合成首先合成UMP，然后由
它转变为其它嘧啶核苷酸。
n 合成的原料有氨基甲酰磷酸和天冬 氨酸
生物化学第六章(1)
嘧啶环元素的来源
生物化学第六章(1)
氨甲酰磷酸合成氨甲酰Asp
生物化学第六章(1)
概述
生物体普遍存在的磷酸单酯酶或 核苷酸酶可催化核苷酸的水解， 而特异性强的磷酸单酯酶只能水 解3’-Nt或5’-Nt。 催化核苷水解的酶有2类，即核 苷磷酸化酶和核苷水解酶
生物化学第六章(1)
局限，只对核 糖Ns发生作用
广泛存在， 反应可逆
核 苷 酸 及 核 苷 分 解
生物化学第六章(1)
二、嘧啶核苷酸的降解 不同生物嘧啶碱的分解过程也不一
生物化学简明教程(第四版)
生物化学1.绪论1.1生物化学的研究内容1、生物化学：是指用化学的理论和方法从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化的规律的科学。
(重点)2、研究范畴主要是：a、生物体的化学组成，生物分子的结构，性质及功能。
b.生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制。
c.生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。
1．2生物化学发展简史1．2．1蛋白质的研究历程1．2．2核酸的研究历程1．3生物化学的知识框架和学习方法1．3．1生命物质主要元素组成的规律1．3．2生物大分子组成的共同规律1．3．3物质代谢与能量代谢的规律性1．3．4生物界遗传信息传递的统一性2．蛋白质（重点）蛋白质的主要元素组成：C、H、O、N、S及P（主要元素）Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se（微量元素）不同蛋白质的氮含量很相近的，平均含量为16%，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量=（总含氮量—无机含氮量）*6。
252．1蛋白质的分类（重点）2．1．1根据分子形状分类1、球状蛋白质2、纤维状蛋白质3、膜蛋白质2．1．2根据分子组成分类1、简单蛋白质（仅由肽链组成，不包含其他辅助成分的蛋白质称简单蛋白质。
）如：清蛋白2、结合蛋白质（又称缀合蛋白质。
由简单蛋白质和辅助成份组成，其辅助成分通常称为辅基/辅助因子）2．1．3根据功能分类酶调节蛋白贮藏蛋白质转运蛋白质运动蛋白防御蛋白和毒蛋白受体蛋白支架蛋白结构蛋白异常蛋白2．2蛋白质的组成单位—氨基酸1、蛋白质的水解产物为氨基酸，说明氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
2、氨基酸是指分子中既有氨基又有羧基的化合物。
3、生物体用于合成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外（不是氨基酸，而是亚氨基酸），其余19种都是氨基位于α—碳原子上的α—氨基酸。
2．2．1氨基酸的结构通式（重点）1、结构通式：从结构上看：除甘氨酸外，所有α—氨基酸分子中的α—碳原子都为不对称的碳原子。
生物化学第六章维生素辅酶和激素习题含答案
第六章维生素、辅酶和激素一、是非题1.胡萝卜中含有的β-胡萝卜素是维生素A的前体。
2.维生素A预防夜盲症是因为它可转变为视黄醛。
3.泛酸中含有β-丙氨酸。
4.维生素E又称α-生育酚，所以它与人的生育能力有关。
5.维生素K的存在是维持人和动物凝血因子正常功能的必要条件。
6.TPP是许多种脱氢酶如琥珀酸脱氢酶、谷氨酸脱氢酶等的辅酶。
7.作为氢的载体NAD+可以接受两个氢质子和两个电子。
8.在传递氢的过程中，NAD+和NADP+有严格的立体专一性。
9.NAD+和NADP+脱下的氢都是通过呼吸链交给分子氧生成水。
10.尼克酸（烟酸）合成的主要原料是含组氨酸丰富的蛋白质。
11.维生素和激素对人和动物的作用都是一样的，因为它们在体内的含量都非常少。
12.严格地说硫辛酸不属于维生素，因为它可以在动物体内合成。
13.维生素C（即抗坏血酸）可以在动物体内合成，所以不能算做维生素。
14.缺乏维生素C会引起坏血病，维生素C可提高机体的抗病能力和解毒作用。
15.GPT在血液中的含量是检查肝功能的指标之一，GPT实际上是一种转氨酶。
16.甾醇类激素作用于靶细胞后必定会有某种蛋白质的量在细胞内升高。
17.高等动物体内的激素只能由内分泌腺体细胞生成和分泌。
18.催产素和加压素的空间结构是其行使功能的必要条件。
19.下丘脑有调节垂体前叶激素分泌的功能，它本身分泌的激素主要是促进或抑制其它激素的分泌。
20.肾上腺分泌的所有激素以及性激素都是甾醇类物质。
21.胰岛素是由β-胰岛的细胞分泌的胰岛素原转化来的。
22.对于富含葡萄糖的细胞来说，胰岛素的分泌可以看成是合成代谢的信号。
23.甲状腺肿大是由于缺少碘，生物体补偿发育的结果。
24.胰岛素受体含有酪氨酸激酶活性，与胰岛素结合后自动使受体磷酸化。
25.cAMP可以作为所有激素的第二信使。
二、填空题1.胡萝卜素有α，β和γ三种，其中转变为维生素A的效率最高。
2.维生素A的化学名称是，它的化学组成是聚合物。
生物化学简明教程__第6章酶
例 2H2O2→2H2O+O2
反应
活化能
非催化反应
75.24kJ/mol
钯催化反应
48.9kJ/mol
H2O2酶催化
8.36kJ/mol
第四章 酶(enzyme)
酶的发展历史
1837年，瑞典化学家Berzelius认为发酵是活细胞造成的，首先想到催化作用。
1857年Pasteur认为酒的发酵是酵母(yeast)细胞生命活动的结果，细胞破裂则 失去发酵作用。
1878年Kuhne提出了enzyme，源于希腊语的酵母中(in yeast)，中文：酵素 酶 1897年Buchner兄弟用不含酵母细胞的提取液完成了发酵，证明酶无生命， 只是一种化学物质。 Eduard Buchner是第一位提出酵素可以独立出细胞而产生作用的，获1907年 诺贝尔化学奖。 1926年Sumner从刀豆中得到脲酶的结晶，首次证明酶是蛋白质。
4.2酶的化学本质和组成
2．酶的化学组成
纯蛋白质构成酶：仅由氨基酸残基组成的，不含其他化学成分 缀合蛋白质构成的酶：除了氨基酸残基，还含有金属离子、有机小分子等
全酶=脱辅酶+辅因子 两者单独存在没有催化活性
金属离子
辅因子
根据与酶蛋白之间结合的紧密程度
辅酶（coenzyme）：结合松弛
小分子有机化合物
EC 类.亚类.亚亚类.排号，如EC l.1.1.1
Sidney Altman
Thomas R. Cech
核酶的发现 (1982)
4.1酶的概念与特点
生物化学简明教程第4版课后习题答案——第6章—酶
生物化学简明教程第4版课后习题答案6酶1．作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。
2．酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶：磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase）碱性磷酸酶（alkaline phosphatase）●肌酸激酶（creatine kinase）❍甘油醛―3―磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase）⏹琥珀酰―CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase）☐柠檬酸合酶（citrate synthase）☐葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）❑谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase）❒蔗糖酶（invertase）♦ T4 RNA连接酶（T4 RNA ligase）解答：前两个问题参考本章第3节内容。
异构酶类；水解酶类；●转移酶类；❍氧化还原酶类中的脱氢酶；⏹合成酶类；☐裂合酶类；☐氧化还原酶类中的氧化酶；❑转移酶类；❒水解酶类；♦合成酶类（又称连接酶类）。
3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。
4．阐述酶活性部位的概念、组成与特点。
解答：参考本章第5节内容。
5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。
《食品生物化学》第六章 酶化学
四.诱导契合学说
1.“锁和钥匙学说”
（1）内容： 底物的结构必须与酶活性中心的结构
非常吻合 → 二者紧密结合，形成中间产 物。
1.“锁和钥匙学说” （图6-4左）
底物
酶－底物 酶
（2）缺点：不能解释可逆反应
乳酸脱氢酶
乳酸
丙酮酸
2H
底物 酶
酶－底物 产物
2.诱导契合学说（图6-4右）
1.竞争性抑制作用
抑制剂（I）与酶作用的底物（S）结构 相似，可与底物共同竞争酶的活性中心。
琥珀酸脱氢酶
琥珀酸
延胡索酸
丙二酸
琥珀酸脱氢酶
COOH
CH2 CH2 COOH 琥珀酸
COOH CH2 COOH 丙二酸
抑制剂（I）与酶作用的底物（S）结构相似， 可与底物共同竞争酶的活性中心。
1.竞争性抑制作用
V1
V2
V3
V4
V5
底物浓 底物浓 底物浓 底物浓 底物浓
度很低 度低
度稍髙 度高
度很高
（1）
（2）
制得相对平 滑的曲线
V
（3） ..
.
.
. （4）
（5）
[S]与V之间
的关系曲线
0 1 2 3 4 5 [S]
三.底物浓度对酶促反应的影响
1.底物浓度与酶促反应速率的关系
[S]与V之间 的关系曲线
图6-8
Km值最小的底物称为酶的最适 底物。
蔗糖酶
蔗糖
葡萄糖＋果糖
Km＝28mmol/L
蔗糖酶的最适 底物是蔗糖
蔗糖酶
棉子糖
葡萄糖＋果糖-半乳糖
Km＝350mmol/L
（4）Vmax值
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
生物化学简名教程第六版
生物化学简名教程第六版《生物化学简明教程第六版》是一本介绍生物化学的教材，它旨在帮助读者了解生物体内的化学过程和分子机制。
本文将简要介绍该教程的内容，重点涉及生物分子、代谢、遗传信息和信号传导等方面。
第一章介绍了生物化学的基本概念和研究方法。
生物化学是研究生物体内化学反应和分子结构的学科，通过分析生物分子的组成和功能，揭示生命现象的化学基础。
在研究方法方面，生物化学借鉴了物理化学和分析化学的技术，如质谱、核磁共振等。
第二章讨论了生物分子的结构和功能。
生物体内存在许多重要的生物分子，如蛋白质、核酸、糖类和脂类等。
这些分子在生物体内扮演着重要的角色，如蛋白质作为酶催化化学反应，核酸承载遗传信息，糖类提供能量，脂类构建细胞膜等。
了解这些分子的结构和功能，有助于理解生物体内的化学过程。
第三章介绍了生物体内的代谢过程。
代谢是生物体利用外源物质合成自身分子或产生能量的过程。
代谢过程包括碳水化合物、脂肪和蛋白质的分解和合成。
其中，糖酵解和三酸甘油酯合成是能量代谢的重要过程。
了解代谢过程可以帮助我们理解生物体如何利用营养物质维持生命活动。
第四章讨论了遗传信息的传递和表达。
遗传信息包括DNA和RNA的序列，通过遗传物质的复制、转录和翻译等过程进行传递和表达。
DNA复制是遗传信息传递的基础，而转录和翻译则是遗传信息表达的关键步骤。
理解遗传信息的传递和表达有助于我们认识到基因是如何决定生物体的性状和功能。
第五章介绍了信号传导和细胞通讯。
生物体内的细胞之间通过分子信号进行通讯，这些信号可以是激素、神经递质或细胞外基质分子等。
信号传导包括信号的接受、传递和响应等过程，涉及到细胞膜受体、信号转导通路和转录因子等分子的参与。
了解信号传导有助于我们理解细胞内外信息交流的机制。
《生物化学简明教程第六版》是一本系统而全面的生物化学教材，适用于生物化学、生物学、医学等专业的学生和研究者。
通过学习该教材，读者可以获得对生物化学基本概念和原理的理解，从而更好地理解生物体内的化学过程和分子机制。
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熔铁催化剂
N+3H2 300-600℃， 200-800Atm2NH3
根瘤菌生物固氮
4.2酶的化学本质和组成
1．酶的化学本质
化学本质：除了核酶外，绝大多数是蛋白质. 核酶（ ribozyme ）：具有催化活性的RNA
（2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒号（:） 分开。如其中一个底物为水时，水可略去。
丙氨酸+α-酮戊二酸 → 谷氨酸+丙酮酸 丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶
脂肪+H2O → 脂酸+甘油 脂肪水解酶
4.3酶的命名与分类 酶的编号:
国际酶学委员会（Enzyme Commission） 给每一个酶规定了一个编号，由EC和4个 阿拉伯数字表示，数字中用“·”隔开。
EC 类.亚类.亚亚类.排号，如EC l.1.1.1
催化效率高 酶具有很高的催化效率，比非催化反应速率高105~107， 生物体如果没有酶，将不能进行代谢。 转换数：表示酶催化效率的概念，单位时间转化底物的分子数。
例应
活化能
非催化反应
75.24kJ/mol
钯催化反应
48.9kJ/mol
H2O2酶催化
8.36kJ/mol
Eduard Buchner
生物化学领域的研究和发现无细胞的发酵体 (1897)
The Nobel Prize in Chemistry 1946 发现酶可以结晶以及酶的人工合成方面的研究(1926)
James Batcheller Sumner John Howard Northrop Wendell Meredith Stanley
1930年Northrop得到胃蛋白酶结晶。1946年获得诺贝尔化学奖。
1965年Blake对溶菌酶进行了X-射线衍射分析，酶的活性中心的催化机理获 得了直接而具体的解释。
1982年Cech发现个别RNA具有催化作用，提出Ribozyme的概念。
The Nobel Prize in Chemistry 1907
Sidney Altman
Thomas R. Cech
核酶的发现 (1982)
4.1酶的概念与特点
1.酶的概念：
酶是生物催化剂。 酶是催化剂，与一般的催化剂有共性； 具有生物特性，与一般化学催化剂存在明显差异： 化学催化剂：小分子，结构简单 酶：生物大分子，结构复杂。
4.1酶的概念与特点
2.酶的特点：高效、专一、温和、可调控
辅基（prosthetic group）:结合紧密
4.2酶的化学本质和组成
辅酶或辅基的作用：电子、原子或化学基团的载体。 维生素通常是合成辅酶的前体物质。
4.2酶的化学本质和组成 3．酶的类型
根据酶蛋白分子结构不同将酶分成三类
1．单体酶（monomeric enzyme） 2．寡聚酶（oligomeric enzyme） 3．多酶复合物（multienzyme complex）
4.1酶的概念与特点
2.酶的特点：
酶的活性具有调节性
酶活性的调节是维持代谢正常进行的重要环节 调控方式：基因表达、底物诱导以及产物抑制等
专一性
酶对催化反应的类型和反应物有严格的选择性。
专一性主要由酶的结构特别是活性中心结构的特异性决定。
4.1酶的概念与特点
对环境因素敏感（易失活）
生物变性因素导致失活：温度、pH、 盐浓度
4.2酶的化学本质和组成
2．酶的化学组成
纯蛋白质构成酶：仅由氨基酸残基组成的，不含其他化学成分 缀合蛋白质构成的酶：除了氨基酸残基，还含有金属离子、有机小分子等
全酶=脱辅酶+辅因子 两者单独存在没有催化活性
金属离子
辅因子
根据与酶蛋白之间结合的紧密程度
辅酶（coenzyme）：结合松弛
小分子有机化合物
丙酮酸脱氢酶复合体
4.3酶的命名与分类 酶的命名
1．习惯名称(约定俗称的方法)
命名依据：
（1）底物 ： 如蛋白酶，脂肪酶 （2）反应类型：如脱氢酶，装转氨酶 （3）底物和反应性质：如琥珀酸脱氢酶 （4）来源或其它特点：如胃蛋白酶，胰蛋白酶
4.3酶的命名与分类
2．系统名称
1961年国际酶学委员会（enzyme commission）提出 的酶的命名和分类方法。 命名的要求： （1）标明底物，催化反应的性质
4.2酶的化学本质和组成
单体酶 只有1条多肽链的酶。
6.2酶的化学本质和组成
寡聚酶
由两个或两个以上亚基组成的酶，亚基之间以非共价键连接。
亚基之间是通过共价结合的，容易在 变性剂作用下彼此分离，从而失活； 说明蛋白质四级结构是酶活性所必需 的。
4.2酶的化学本质和组成
多酶复合体
几个酶嵌合而成的络合 物，这些酶功能相关， 催化一系列连续的反应。
The Nobel Prize in Chemistry 1972
核糖核酸酶的序列和生物活性构象方面研究 了解核糖核酸酶分子活性中心催化活性和化学结构之间的联系
Christian B. Anfinsen
Stanford Moore
William H. Stein
The Nobel Prize in Chemistry 1989
第四章 酶(enzyme)
酶的发展历史
1837年，瑞典化学家Berzelius认为发酵是活细胞造成的，首先想到催化作用。
1857年Pasteur认为酒的发酵是酵母(yeast)细胞生命活动的结果，细胞破裂则 失去发酵作用。
1878年Kuhne提出了enzyme，源于希腊语的酵母中(in yeast)，中文：酵素 酶 1897年Buchner兄弟用不含酵母细胞的提取液完成了发酵，证明酶无生命， 只是一种化学物质。 Eduard Buchner是第一位提出酵素可以独立出细胞而产生作用的，获1907年 诺贝尔化学奖。 1926年Sumner从刀豆中得到脲酶的结晶，首次证明酶是蛋白质。
证据： （1）分离出的纯蛋白质晶体具有催化活性； （2）对酶进行碱水解，最终产物为氨基酸； （3）对待测酶进行蛋白酶水解，发现其失活。 （4）蛋白质变性剂能够使酶失活； （5）酶具有胶体性质，不能穿过半透膜： （6）酶具有蛋白质特有的呈色反应。
结构特性：酶的催化活性依赖于蛋白质的结构完整性，当 酶蛋白的高级结构发生变化时，失去催化活性。