生物化学 氨基酸
生物化学第3章 氨基酸
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
氨基酸(amino acid) ：α-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是与羧酸 相邻α-碳原子上连有一个氨基，故称α-氨基酸。 利用酸水解、碱水解、酶解可把蛋白质分子水解释放氨基酸。
不变部分（除脯氨酸） 可变部分 L型 α -氨基酸
氨基酸
芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp 杂环氨基酸 His、Pro
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其 他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心； 苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
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用强酸型阳离子交换树脂分离氨基酸
氨基酸与树脂的亲和力取决于：
气液层析
高效液相层析
蛋白质的水解条件及优缺点
第一章糖课后题 第6题
高碘酸及其盐可以定量的氧 化断裂邻二羟基、α-羟基醛等 的碳碳键，产生相应的羰基 化合物。该反应可以用来区 分糖苷是呋喃还是吡喃型的。 侧翼测定直连多糖的相对分 子量和支链淀粉的非还原末 端残基数，即分支数目。
生物化学第3章 氨基酸分析
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
生物化学名词解释1
1.氨基酸：蛋白质的构件分子，有20种标准氨基酸。
丙氨酸、精氨酸、天门冬酰胺、天门冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸、缬氨酸2.脂肪族基团氨基酸：侧链为脂肪烃侧链的氨基酸，包括甘氨酸侧链基团为氢原子、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸。
甘氨酸侧链基团为氢原子，丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸带有饱和脂肪烃链。
脯氨酸有一个环状饱和烃侧链。
3.芳香族基团氨基酸：含有芳香环侧链的氨基酸。
苯丙氨酸有苯基的氨基酸，酪氨酸带有酚基的氨基酸，色氨酸带有双环的吲哚基。
4.含硫基团的氨基酸：侧链含有硫的氨基酸，蛋氨酸侧链上带有一个非极性甲硫醚基，是疏水氨基酸，半胱氨酸侧链上含有一个巯基。
5.含醇基基团氨基酸：侧链含不带电荷的β-羟基的氨基酸。
丝氨酸和苏氨酸具有一级和二级醇的弱的离子化特性。
6.碱性基团的氨基酸：侧链带有含氮碱基基团的氨基酸，在生理pH下带净正电荷。
包括组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
组氨酸侧链有一个咪唑环，赖氨酸是一个双氨基酸，精氨酸侧链含有胍基基团。
7.酸性基团的氨基酸：侧链带有羧基的氨基酸，生理pH下带净负电荷。
都含有α-羧基，天冬氨酸还有β-羧基，谷氨酸还有γ-羧基。
8.含酰胺基团的氨基酸：天冬酰胺(α-氨基- β-羧基丙酰胺)和谷氨酰胺(α-氨基- γ-羧基丁酰胺)分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化产物，侧链不带电荷，但极性很强，可与水相互作用，因而经常出现在蛋白质表面，可以与其他的极性氨基酸的侧链上的原子形成氢键9.谷胱甘肽：动植物细胞中都含有的一种三肽，即-谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸，谷胱甘肽有还原型和氧化型两种类型，还原型谷胱甘肽在体内主要作用是保护含巯基的蛋白质脑肽：Met-及Leu-脑啡呔，都是五肽，它们在中枢神经系统中形成，是体内自己产生的一类鸦片剂。
Met-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-蛋氨酸Leu-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-亮氨酸10.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱去一分子水形成酰胺键，将两个氨基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键11.肽单位：肽键是一种酰胺键，通常用羧基碳和酰胺氮之间的单键表示，肽键中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基或肽单位12.肽平面：羰基氧原子，酰胺氢原子以及两个相邻的Cα原子构成了一个肽平面。
生物化学-生化知识点_第一章氨基酸与蛋白质
第一章氨基酸与蛋白质上册 P1231. 1 氨基酸①①①蛋白质水解最后成为氨基酸混合物酸水解得19种 L-AA，色氨酸破坏。
碱水解得色氨酸，其余氨基酸消旋破坏。
酶水解不消旋破坏，但水解不彻底。
①①①α-氨基酸的一般结构生物体内已发现氨基酸180种，常见氨基酸20种1. 2 氨基酸的分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸①①①常见蛋白质氨基酸，或称基本氨基酸。
每个氨基酸可用三个字母或单字母简写表示。
按侧链R基不同进行分类。
①1①按R基化学结构分类1.脂肪族氨基酸15个①.中性氨基酸5个甘氨酸 Glycine 氨基乙酸 Gly G 无旋光丙氨酸 Alanine α-氨基丙酸 Ala A缬氨酸 Valine α-氨基-β-甲基丁酸 Val V亮氨酸 Leusine α-氨基-γ-甲基戊酸 Leu L异亮氨酸 Isoleucine α-氨基-β-甲基戊酸 Ile I①.含羟基或硫氨基酸4个丝氨酸 Serine α-氨基-β-羟基丙酸 Ser S苏氨酸 Threonine α-氨基-β-羟基丁酸 Thr T半胱氨酸 Cysteine α-氨基-β-基丙酸 Cys C甲硫氨酸 Methionine α-氨基-γ-甲硫基丁酸 Met M③．酸性氨基酸及其酰胺4个天冬氨酸 Aspartic acid α-氨基丁二酸 Asp D谷氨酸 Glutamic acid α-氨基戊二酸 Glu E天冬酰胺 Asparagine α-氨基丁二酸一酰胺 Asn N谷氨酸胺 Glutamine α-氨基戊二酸一酰胺 Gln Q④. 碱性氨基酸2个赖氨酸 Lysine α，ε-二氨基已酸 Lys K精氨酸 Arginine α-氨基-δ-胍基戊酸 Arg R2.芳香族氨基酸3个苯丙氨酸 Phenylalanine α-氨基-β-苯基丙酸 Phe F酪氨酸 Tyrosine α-氨基-β-对羟苯基丙酸 Tyr Y色氨酸 Tryptophan α-氨基-β-吲哚基丙酸 Trp W3.杂环族氨基酸2个组氨酸 Histidine α-氨基-β-咪唑基丙酸 His H脯氨酸 Proline α-吡咯烷羧酸 Pro P①2①按R基极性性质分类1.非极性R基8个Ala(A) Val(V) Leu(L) Ile(I) Pro(P)Phe(F) Trp(W) Met(M)1。
生物化学 氨基酸
氨基酸的化学反应
烃基化反应
CH2 CH2 Cl S: R1
Cl CH2 CH2 S+
R2 H2N CH COO-
R1
R1SCH2NHCH(R2)COO-
用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。
氨基酸的化学反应
生成西佛碱的反应
COOH
CH2OPO3-
HOCH2CHNH2 + O C
+ H+
CH2OH
•酶水解
– 优点：不产生消旋，不破坏氨基酸
– 缺点：水解时间长，单一酶水解不完全
氨基酸概述
蛋白质一般结构
• 构成蛋白质的氨基酸有20种 • 均为α-氨基酸（脯氨酸例外） • 共同结构为在同一碳原子上
有羧基、氨基与氢
• 不同点为侧链R不同
赖氨酸
脯氨酸 （亚氨基酸）
氨基酸分类
非极性，脂肪族侧链氨基酸
➢氨基酸使水的介电常数增高，一般有机物如乙 醇、丙酮等使水的介电常数降低
结论
➢氨基酸主要是以两性离子形式存在
两性解离
pH1 净电荷+1
甘氨酸的解离
pH7 净电荷 0
pH13 净电荷-1
阳离子
两性离子
阴离子
等电点
等电点
甘
（等电pH，pI）
氨
酸
➢ 两性电解质净电荷为零
时溶液的pH
的
➢ 等电点时，两性电解质
H2N
R1 O CC
R2 N C COOH
H
HH
H
HH
肽键
用途：氨基酸形成多肽的反应。
氨基酸的化学反应
与茚三酮的反应
O
O
茚三酮
C CO
《生物化学》氨基酸
氨基酸的两性解离：
阳离子
两性离子
阴离子
以甘氨酸为例： pK1= 2.34 pK2 = 9.60
+
H3N-CH2-COOH
[Gly+]
K’1
+H3N-CH2-COO－ +[ H+] [ Gly±]
pI = 5.97
[Gly±][H+]
K1’=
[Gly+]
+H3N-CH2-COO－ K’2 [Gly±]
苯丙氨酸
Phenylalanine Phe F
— CH 2— CH— COO-
NHN3H+ 3+
酪氨酸
Tyrosine Tyr Y
HO —
— CH 2— CH— COO-
NH3+ NH3+
组氨酸
Histidine His H
HC C — CH 2— CH— COO-
+HN
NH
C H
咪唑基
NH3+
如图所示
H3N+
COOH CH2
(Gly+)
COO-
H3N+ CH (G2 ly±)
COO-
H2N
CH2
(Gly-)
pH 14 12 10 8
[Gly+ ] = [Gly±]
6 4 2 0
0.1
pK1=2.34
0.05
加入的H+ mol数甘Βιβλιοθήκη 氨pK2=9.60
酸
的
pI=5.97
滴
[Gly ±] = [Gly-]
[Gly±][H+] K1’
= K2’ [Gly±]
生物化学第2章 氨基酸(共77张PPT)
• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为 三类，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸； 杂环氨基酸。
1）脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸（八种）
不带电何的极性氨基酸（八种）
带负电荷的氨基酸（2种）
带正电荷的氨基酸（2种）
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸（Selenocysteine, Sec） ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyr） ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸 ）
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程：
1、加还原剂（巯基乙醇） 打开二硫键。
2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
专业课生物化学第三章 氨基酸
此反应可被巯基试剂逆转
6、半胱氨酸侧链上的巯基：
反应性能很高，在微碱性条件下，巯基发生解离形 成硫醇阴离子(-CH2-S-)，能与卤化烷例如碘乙酸，碘 乙酰胺，甲基碘等迅速反应，生成相应的稳定烷基衍 生物。
半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺，即氨丙啶的环.
第3章：氨基酸
第一节：氨基酸的结构与分类
第二节：氨基酸的酸碱化学
第三节：氨基酸的化学性质
第四节：氨基酸的光学活性和光谱性质
第一节（一）：氨基酸的结构
一、氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位
1、酸水解： 盐酸或硫酸回流煮沸20小时。 不引起消旋作用，得到L-氨基酸。色氨酸完全被破坏；羟基氨 基酸、天冬酰胺、谷胺酰胺部分被破坏。 2、碱水解：氢氧化钠共煮10—20小时。 产物是D型和L型氨基酸的混合物。产生消旋现象。多数氨基酸 遭到破坏。色氨酸稳定。 3、酶水解： 胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶水解。 不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。水解不彻底。
反应中1分子的半胱氨酸引起1分子的硫硝基苯甲酸的 释放。它在pH8．0时，在412nm波长处有强烈的光吸收， 因此可利用比色法定量测定-SH基。
二硫键的形成和打开 1、二硫键的形成
在痕量的金属离子如Cu2+，Fe2+，C02+和Mn2+ 存在下，巯基在空气中氧化显著提高。这些离子 可能是反应所需的催化剂。
3. 碱性氨基酸（+）
1、非极性R基(中性-非极性氨基酸)
共8种氨基酸,4种带脂肪烃侧链的氨基酸；2种含芳香环 氨基酸；1种含巯基氨基酸和1种甘氨酸。它们在水中的溶 解度比极性氨基酸小。
2、不带电荷的极性R基(中性-极性氨基酸)
考研必背生物化学20种蛋白质氨基酸
L
5.98
异亮氨酸
(Isoleucine)
α-氨基-β-甲基戊酸
Ile
I
6.02
含羟基或硫氨基酸
丝氨酸
(Serine)
α-氨基-β-羟基丙酸
Ser
S
5.68
苏氨酸
(Threonine)
α-氨基-β-羟基丁酸
Thr
T
6.53
半胱氨酸
(Cysteine)
α-氨基-β-巯基丙酸
Cys
C
5.02
甲硫氨酸/蛋氨酸
考研必背生物化学20种蛋白质氨基酸
分类
氨基酸名称
化学名称
三字符号
单字符号
化学结构
等电点
脂肪族氨基酸
中性氨基酸
甘氨酸
（Glycine）
α-氨基乙酸
Gly
G
5.97
丙氨酸
(Alanine)
α-氨基丙酸
Ala
A
6.02
缬氨酸
(Valine)
α-氨基-β-甲基丁酸
Val
V
5.97
亮氨酸
(Leucine)
α-氨基-γ-甲基戊酸
(Methionine)
α-氨基-γ-甲硫基丁酸
Met
M
5.75
酸性氨基酸及其酰胺
天冬氨酸
(Aspartic acid)
α-氨基丁二酸
Asp
D
2.97
谷氨酸
(Glutamic acid)
α-氨基戊二酸
Glu
E
3.22
天冬酰胺
(Asparagine)
Asn
N
5.41
谷氨酰胺
生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时， 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y
生物化学第八章氨基酸代谢
碱性氨基酸转运蛋白
七种转运蛋白 (transporter) 亚氨基酸转运蛋白 β氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
目录
γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle) ： • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
目录
细胞外
细胞膜
细胞液
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
依赖ATP和泛素； 降解异常蛋白和短寿蛋白质。
目录
泛素（Ub）
76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)
普遍存在于真核生物而得名
一级结构高度保守
目录
泛素介导的蛋白质降解过程
靶蛋白的泛素化：泛素与选择性被降解蛋白质 形成共价连接，并使其激活，包括三种酶参与 的3步反应，并消耗ATP。 泛素化蛋白质在蛋白酶体(proteasome)中降解。
要途径。
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
（二）氧化脱氨基作用
• 氧化脱氨基包括脱氢和水解两步反应。其 中，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不 需酶的催化。
2H H2O R-C-COOH NH R-C-COOH + NH3 O
酶
R-CH-COOH NH2
目录
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶：
目录
2.氨的生成 未被吸收的氨基酸
脱氨基作用
氨
渗入肠道的尿素
尿素酶
目录
临床上用酸性灌肠降低肠道pH，NH3 转 变为NH4+以铵盐形式排出，可减少氨的吸 收，防止血氨升高。
目录
3. 其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚
生物化学 第三章 氨基酸
+
C H R
-H pK1' +H
+
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI 等电点
10 -1 负离子
（ ） 与 亚 硝 酸 反 应
四. 氨基酸的化学反应
1．α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H 2N CH 2 O CH C OH
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
H 2N CH CH
天冬氨酸 Aspartic acid
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid 谷氨酸 Glutamic acid
H2N
酸性氨基酸
O CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸 含羟基氨基酸
一. 氨基酸—蛋白质的构件分子 蛋白质的水解作用提供了关于 蛋白质的水解——蛋白质的水解作用提供了关于
α-氨基酸的一般结构— 氨基酸的一般结构—
20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 种氨基酸除脯氨酸外
生物化学名词解释
生物化学名词解释1.氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4.等电点（pI,isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
5.茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
7.离子交换层析（ion-exchange column）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。
9.凝胶过滤层析（gel filtration chromatography，GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
10.亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
11.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
12.凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
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含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO NH2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO NH2
20种氨基酸的单（三）字符号
G Glycine Gly 甘氨酸
P Proline
Pro 脯氨酸
A Alanine Ala 丙氨酸
第三章 氨基酸
一.氨基酸——蛋白质的构件分子 二.氨基酸的分类 三.氨基酸的酸碱化学 四.氨基酸的化学反应 五.氨基酸的光学活性和光谱性质 六.氨基酸的分析分离
一. 氨基酸—蛋白质的构件分子 蛋白质的水解——蛋白质的水解作用提供了关于
蛋白质组成和结构的极有价值的资料,根据水解程度, 可分为完全水解和部分水解
CH2 CH CH3 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH CH3 CH2 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
二. 氨基酸的分类
◙生物体中发现的氨基酸已有180多种，但参与蛋白 质组成的常见氨基酸只有20种，不参与蛋白质组成 的称为非蛋白质氨基酸，参与蛋白质组成的称为蛋 白质氨基酸。
◙各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本 氨基酸：
按R的极性可分为非极性R基氨基酸、不带电荷的极性
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH OH CH3
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
R基氨基酸、带负电荷的R基（酸性）氨基酸和带正 电荷的R基（碱性）氨基酸四类。
按R的化学结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸
和杂环族氨基酸三类。脂肪族氨基酸最多。
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
H
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸
Glycine Alanine
脂肪族氨基酸
酸6使水m蛋解o白—l/质L—H完常C全用l或水H42m解SOo。l4/T或LrpHH被C2Sl破进O坏4行；，水回A解流s，n煮\一G沸l般n2酰用0小氨时基可脱 落，羟基AA小部分被破坏。
碱水解——一般与5mol/LNaOH共煮10-20小时可使 蛋白质完全水解。多数氨基酸被破坏并消旋，碱性条 件下Trp是稳定的
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 SH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine
芳香族氨基酸
O H2
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
芳香族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
OH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Tryptophan
V Valine
Val 缬氨酸
L Leucine Leu 亮氨酸
I Isoleucine Ile 异亮氨酸
亚氨基酸
H N
CO OH
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 S CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
酶水解——不破坏氨基酸，也不消旋，缺点：一种酶往 往水解不彻底，需要几种酶协同作用才能使蛋白质完 全水解，且作用时间长，一般用于蛋白质的部分水解。
α-氨基酸的一般结构—
20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。
-氨基酸
COOH H2N C H
R
不变部分 可变部分
氨基酸在中性PH时，羧基以-COO-， 氨基以NH3+形式存在。氨基酸既含有一个负电荷又含 有一个正电荷，称为兼性离子（偶极离子）。20 种氨基酸除R基为H外，其α-碳原子是一个手性 碳，都具有旋光性。
O
H2N CH C OH CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH CH3 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
地球上天然形成的氨基酸有180种以上,但是 构成蛋白质的氨基酸只有20种,且都是α-氨基 酸（可能还存在更多的）。
什么是α-氨基酸呢？
答案：
----C-C-C-C-COOH
γβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C (NH2)- C - COOH ----C-C (NH2)- C - C - COOH
芳香族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
HN
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
H2N
O CH C OH CH2 CH2 CH2 NH C NH NH2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CH2 CH2 NH2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
N NH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid 谷氨酸 Glutamic acid