酶的分子结构与功能
酶的结构与功能
酶的结构与功能酶是一类重要的蛋白质生物催化剂，它们在生物体内起到了至关重要的作用。
通过调节化学反应速率，酶使生物体能够维持正常的新陈代谢，并参与细胞的生长和分裂等基本过程。
酶的结构与功能密切相关，下面将介绍酶的结构层次、酶活性中心以及酶的功能调控等方面内容。
一、酶的结构层次酶的结构层次涉及到四个主要层次：原初结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原初结构原初结构是指酶的氨基酸序列，也被称为多肽链。
酶的结构和功能都由其氨基酸序列决定。
2. 二级结构酶的二级结构是指多肽链中部分区域的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠和随机卷曲等。
3. 三级结构酶的三级结构是指整个酶分子的空间构型，由多肽链在空间上的折叠形成。
具体的折叠方式决定了酶的活性。
4. 四级结构四级结构是指由两个或多个多肽链相互作用形成的具有功能的酶。
这些多肽链称为亚基，它们可以组装成多种复合酶。
二、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子上参与催化反应的特定位点。
酶的活性中心通常由一些特定的氨基酸残基组成，这些残基能够通过特定的化学反应来促进催化过程的进行。
酶的活性中心通常具有以下特点：1. 活性中心具有亲和力，能够与底物结合形成酶底物复合物。
2. 活性中心具有催化活性，能够促进底物发生化学反应，使反应速率加快。
3. 活性中心具有特异性，只针对特定的底物。
三、酶的功能调控酶的功能调控是一种能够有效调控酶活性和酶产物生成的机制。
酶的功能调控可以通过多种方式实现。
1. 底物浓度调控酶的活性通常受到底物浓度的调控。
当底物浓度较低时，酶的活性相对较低；而当底物浓度较高时，酶的活性则相对较高。
2. 酶的结构调控酶的结构调控是通过改变酶的构象来调控其活性。
例如，酶的结构在不同的温度和pH条件下可能会发生变化，从而影响酶的活性。
3. 酶的调控蛋白某些酶的活性还可以通过结合与之结合的调控蛋白得以调控。
这类调控蛋白可以激活或抑制酶的活性，实现对酶功能的调节。
4. 酶
Vit PP（烟酰胺，尼克酰胺）
P
Nicotinamide adenine dinucleotide, NAD 烟酰胺嘌呤二核苷酸 ：苹果酸脱氢酶 Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, NADP 烟酰胺嘌呤二核苷酸磷酸 ：苹果酸酶 作用：参与氧化还原反应，递氢、递电子
pyridoxal,pyridoxamine 维生素 B6（吡哆醛，吡哆胺）
辅酶形式：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺 举例：所有的 转氨酶 氨基酸脱羧酶： L-谷氨酸脱羧酶 丝氨酸羟甲基转移酶 作用：转氨基作用、脱羧作用
泛酸(pantothenic acid)
辅酶形式: 辅酶A HS~CoA：脂酰辅酶A合成酶 作用: 转酰基作用
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
溶菌酶的活性 中心
* 谷氨酸35和天 冬氨酸52是催化 基团； * 色氨酸62和63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
一、 酶的分子组成
（一）结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶
有些酶其分子结构仅由氨基酸组成，没有辅 助因子。这类酶称为单纯酶（simple enzyme）。 如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖 核酸酶等。
（二）结构组成中既含氨基酸组分又含非氨 基酸组分的酶称为结合酶
结合酶（conjugated enzyme）是除了在其组 成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外，还含有 非蛋白质部分 决定反应的特异性及其催化机制 蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 全酶 (holoenzyme)
酶系统的结构和功能
酶系统的结构和功能酶是一类能帮助催化生化反应的蛋白质。
我们可以将酶比喻成是化学反应中都需要的“关键”，因为它们能够加速反应，从而使得生化反应在较短的时间内完成。
酶的功能是由它们特殊的结构所决定的。
这些结构在其中的典型表现是独有的三维空间构型，它们还具有着特殊的酶活性位点和催化中心。
酶的功能和催化反应的速率和选择性密切相关，同时由于它们能够在生命体内不断运作，因此酶活性的稳定性和可逆性也极为重要。
酶的结构和功能理解起来是一个十分复杂的过程，因此我们将从阐述酶分子的基本结构出发，来进一步深入地探讨酶的功能。
1. 酶的分子组成酶通常由一系列氨基酸残基组成，这些残基的排列顺序就构成了连通的链式结构，在空间上排列成三维构型。
除此之外，酶分子还包含一些辅助基元，如金属离子、辅酶等。
辅因子中最常见的是辅酶，它们是酶分子的非蛋白部分，常与蛋白质结合，而且对于酶的催化活性的发挥起着非常关键的作用。
2. 酶催化的机理酶对于特定反应的催化机理是非常复杂的。
首先，在酶的活性位点中，酶的底物会与酶分子结合，然后会形成一些中间体，从而最终产生反应产物。
这个过程可以分解成两个子过程，反应物在活性位点中结合，并形成一些反应合适的状态。
在酶的催化下，副产物的自由能发生了改变，从而增强了目标化学键断裂和生成。
强酸和弱酸酶的催化机理不同，前者3. 酶对底物的选择性酶对于底物的选择性是非常高的。
酶实际上是由于其活性位点的结构、朝向和电荷分布等因素导致的。
同时，所有的酶都有阈值活性，即所有底物的反应都与酶的最少量相关。
酶与生物学的关系非常密切，作为我们体内的“工厂”，其对于生命体的正常运转至关重要。
现代科学正在以飞速的速度不断深入探究酶系统，因此认识更多酶系统的细节和机理有助于我们更加深入地认识生物。
酶——思维导图
酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 酶活性中心：指必需基团在结构空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合 并将底物转化为产物。 活性中心内的必需基团：结合基团（与底物相结合），催化基团（催化底物转变成产物 ） 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间结构和（或）作为调节剂的 结合部位所必需。
酶
酶的分子结构与功能
酶的不同形式： 单体酶：仅具有三级结构的酶 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶 称为多功能酶。
酶的分子组成中常含有辅助因子
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称 为酶—底物结合的契合作用。
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
这种邻近效应实际上是将分子间的反应变成类似分子内的反应，从而提高反应速率。
表面效应使底物分子去溶剂化
酶的活性分子中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子 脱溶剂化，排除周围大量水分子对酶底和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水 化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应。
酶和某些疾病的治疗关系密切
酶在医学上的应用领域广泛 酶作为试剂用于临床检验和科学研究 酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法 酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法 工具酶广泛地应用于分子克隆领域
酶的结构和功能
酶的结构和功能酶是一类高度专一的分子催化剂，它们能够在生物体内加速化学反应的速率，使其能够在适宜的条件下进行。
酶的结构和功能是相互关联的，下面将对酶的结构和功能进行详细介绍。
酶的结构通常由蛋白质组成，可以是单个蛋白质分子，也可以是由多个蛋白质分子组成的复合物。
酶的立体结构具有高度的空间特异性，这对于其功能至关重要。
酶的结构通常可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质分子中的氨基酸序列，这种链状的结构决定了酶的二级、三级和四级结构。
二级结构是指蛋白质分子中氢键的形成，使部分氨基酸残基在空间上排列成α-螺旋或β-折叠的形式。
α-螺旋是一种像螺旋形的结构，β-折叠则是像折叠的结构。
二级结构的形成对于酶的功能非常重要，因为它能够保持酶的稳定性和活性。
三级结构是指一个或多个二级结构件的折叠和排列，形成一个特定的立体结构。
这种特定的立体结构决定了酶的活性中心的形状和环境，进而决定了酶与底物的相互作用。
四级结构是指由多个蛋白质分子相互作用形成的复合物。
这种复合物的形成能够增强酶的稳定性和活性。
酶的功能主要是通过其结构中的活性中心实现的。
活性中心是酶分子上的一个小区域，具有特定的空间结构，能与底物形成稳定的非共价键。
酶通过活性中心与底物结合，形成酶-底物复合物。
通过酶-底物复合物，酶能够降低底物分子的活化能，从而加速化学反应的速率。
酶的功能还受到一些其他因素的影响，包括温度、pH值、离子浓度和酶抑制剂的存在。
温度和 pH 值的改变能够影响酶的结构稳定性和活性中心的形状。
离子浓度的改变能够改变底物和酶之间的相互作用，影响酶催化的速率。
而酶抑制剂能够与酶结合，降低酶的活性。
总之，酶的结构和功能是密不可分的。
酶的结构决定了其功能，而其功能又依赖于其结构的稳定性和活性中心的形状。
对酶的结构和功能的深入理解对于研究和应用酶具有重要的意义。
酶的分子结构与功能
完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。 如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶
• 结合酶（全酶）（conjugated enzyme）
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一、酶的分子组成
酶（蛋白质）的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应 蛋白质变性
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谢谢大家！
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催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性， 促进底物转化为产物。 结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。
8
二、酶的活性中心（active center）
常见的必需基团
• 主要包括： • 丝氨酸的羟基 • 半胱氨酸的巯基 • 谷氨酸的羧基 • 组氨酸的咪唑基。
O
H2N
CH C
OH
CH2
OH O
H2N
ohohshsh二酶的活性中心activecenter酶的活性中心存在于酶分子中的必需基团空间上彼此靠近形成一定的空间结构区域这个区域能与底物特异结合并将底物转化为产物起催化作用的空间区域称为酶的活性中心
第二节 酶的结构与功能
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第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成 • 酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。
3
一、酶的分子组成
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅酶 辅助因子 (cofactor) 辅基
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结 合为全酶才有催化活性。
酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、 原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
酶学基础---酶的分子结构与催化功能
酶学基础
第四章 酶的分子结构与催化功能
第一节 酶分子组成
单纯酶 酶 结合酶 （全酶）= 酶蛋白 + 辅因子
辅酶 与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。 辅因子 辅基 与酶蛋白结合得紧密的小分子有机物。
金属激活剂 金属离子作为辅助因子。 蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构以及大分子组 织形式。 酶的催化专一性主要决定于酶蛋白部分。 辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。
牛胰核糖核酸酶(RNA酶) 有4对二硫键及很多氢键维持 其空间构象; 活性中心中有两个组氨酸（His12及 His119）。用枯草杆菌蛋白酶处理，被水解成为N端的 ⒛肽(S肽)和其余的104肽(S蛋白)两个片段，分别含有 His12和His119，两者单独存在时均无活力，但在pH7.0的 介质中，将两者1:1混合，并使S肽与S蛋白间形成氢键 及疏水键连接，则20与21位之间的肽键虽不能恢复，但 活力能恢复。这是因为S肽上的His12又与s蛋白上的 His119互相靠近，恢复了原来活性中心的空间构象。
(二)必需基团
酶活性中心的一些化学 基团为酶发挥催化作用 所必需，故称为必需基 团。 在酶活性中心以外的区 域，也有不和底物直接 作用的必需基团，称为 活性中心外的必需基团。 这些基团与维持整个酶 分子的空间构象有关， 间接地对酶的催化活性 发挥作用。
Koshland将酶分子中的氨基酸残基或其侧 链基团分成四类：
第三节 酶催化作用的基本理论
有过各种酶催化学说。早期学说的中心思想是 底物的活化，到⒛世纪60年代，随着新技术的 发展，从而亦考虑到在催化反应中，酶本身功 能基团的作用。 酶在进行催化反应时，首先和底物形成ES络合 物，这样分子间的催化反应就变为分子内的催 化反应。
生化第三章酶
第三章酶本章要点生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
一、酶的分子结构与功能1.单体酶：由单一亚基构成的酶。
（如溶菌酶）2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。
（如磷酸果糖激酶-1）3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。
（如丙酮酸脱氢酶复合物）4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。
（如氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）（一）、酶的分子组成中常含有辅助因子1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。
2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。
3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。
在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。
4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。
在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。
5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。
金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。
6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合；④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。
7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。
（二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
酶的分子结构与功能
Thanks
部分辅酶/辅基在催化中的作用
辅酶或辅基 NAD+或NADP+
FMN或FAD TPP
磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素
四氢叶酸 甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素
转移的基团 氢原子和电子 氢原子和电子
醛基 氨基 酰基 CO2 一碳单位 甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、羧
基的互换
某些金属酶和金属激活酶
金属酶 过氧化氢酶 过氧化物酶
酶的分子结构与功能
Structure and Function of Enzymes
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
1. 单纯酶（simple enzyme）：仅含有肽链的酶称为单纯酶 2.缀合酶（conjugated enzyme）：由酶蛋白和辅助因子共同构成的酶 3.辅助因子（cofactor）：分为辅酶和辅基
酶的活性中心示意图
溶菌酶的活性中心
三、同工酶催化相同的化学反应
乳酸脱氢酶同工酶的亚基构成
LDH同工酶
LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5
人体各组织器官LDH同工酶谱（活性%）
红细胞 白细胞 血清 骨骼肌 心肌 肺 肾 肝 脾
43
12 27
0
73 14 43 2 10
44
49 34.7 0
24 34 44 4 25
12
33 20.9 5
3 35 12 11 40
1
6 11.7 16
0
5 1 27 20
0
0
5.7 79
0 12 0 56 5
•酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。结合酶由酶蛋白和辅助因子组成 •同工酶是指催化相同的化学反应的一组酶。 •酶对底物具有极高的催化效率和对底物具有高度的特异性（绝对特异性与相对特异性） •酶的活性中心是酶分子中能与底物结合并催化底物转变为产物的三维结构区域 •酶与底物结合形成酶-底物复合物，具有邻近效应和定向排列、表面效应，并呈现多元催化作用。 •酶促反应速率受底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等影响 •Km值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
酶的结构与功能
酶的结构与功能酶是一种生物催化剂，它们在生物体内起到了至关重要的作用。
酶能够加速化学反应过程，降低反应所需的能量，使生物体能够在相对温和的条件下进行必要的生化反应。
酶的高效性来自于其特殊的结构与功能。
本文将探讨酶的结构与功能，并进一步了解酶在细胞代谢中的作用。
一、酶的结构酶是由蛋白质构成的，因此它们的基本结构与其他蛋白质类似。
酶分子通常由一个或多个多肽链组成，这些链通过肽键连接在一起形成特定的立体结构。
酶的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是酶分子中氨基酸残基的线性排列，即多肽链的序列。
氨基酸的种类和顺序对酶的结构和功能起着重要的影响。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链通过氢键的形成而折叠成α螺旋、β折叠等特殊的空间构型。
这种结构给予酶分子一定的稳定性和空间排列。
3. 三级结构：三级结构是酶分子中各个多肽链的折叠排列方式，形成具有独特空间结构的整体。
这种结构是酶分子的基本功能单位。
4. 四级结构：四级结构是由多个多肽链通过非共价相互作用而聚合形成的酶分子结构。
多个多肽链之间的互作用可以增强酶的稳定性和活性。
此外，酶分子上还有一些非氨基酸结构，如辅酶、金属离子等，它们可以与酶分子相互作用，进一步调节酶的结构和功能。
二、酶的功能酶的主要功能是催化生化反应，使其能在活细胞内快速而有效地进行。
酶通过特定的活性位点与底物结合，经过一系列反应步骤来催化底物的转化。
酶能够派生底物的能垒，从而降低化学反应所需的能量，提高反应速率。
不同的酶具有不同的底物特异性，即它们只对特定的底物具有催化活性。
这种特异性来源于酶的结构。
酶的活性位点具有与底物结构相匹配的空腔和功能性基团，使其能够与底物发生相互作用，并促使底物转化为产物。
酶的活性位点也是酶与底物之间的非共价相互作用的场所。
酶还可以通过调节细胞中代谢途径中的反应平衡来发挥作用。
通过参与代谢通路的调控，酶能够控制细胞内底物的浓度和反应速率，从而维持细胞代谢的平衡。
酶的分子结构与功能
酶的分子结构与功能酶是一类特殊的蛋白质，具有催化生物化学反应的功能。
酶分子的结构与功能密切相关，下面将详细介绍酶的分子结构以及其与功能之间的关系。
一、酶的分子结构酶分子的结构主要包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.一级结构：酶的一级结构是由氨基酸组成的线性多肽链。
酶分子中的氨基酸序列决定了其形状和功能。
2.二级结构：二级结构是由氨基酸之间的氢键相互作用形成的。
常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
α螺旋是由多个氨基酸残基在空间上形成螺旋状结构，β折叠是由多个氨基酸残基形成折叠状结构。
二级结构的形成使酶分子在空间上具有一定的结构稳定性。
3.三级结构：三级结构是由酶分子中不同区域之间的相互作用（包括氢键、离子键、范德华力等）形成的。
三级结构决定了酶分子的整体形状，包括酶分子的酶活中心的位置和相关功能区域的空间结构。
4.四级结构：一些酶分子由两个或多个亚基组成，每个亚基都具有一定的功能。
多个亚基之间通过非共价键相互结合形成四级结构。
四级结构在一定程度上影响酶分子的稳定性和功能。
二、酶的功能酶的功能主要是催化反应，加速生物体内化学反应的速度。
常见的酶功能有以下几种：1.底物结合：酶与底物之间通过酶活中心的特异性结合，形成酶底物复合物。
酶底物复合物的形成使得底物分子更容易发生催化反应，从而加快了反应速度。
2.催化反应：酶通过改变底物分子的结构，同时提供了催化反应所需的活化能，从而加速了反应速率。
酶的催化作用可以分为两种方式：一种是通过底物分子的结构改变来降低催化反应所需的能量；另一种是通过提供特殊的环境条件来促使化学反应发生。
3.选择性催化：酶具有高度的选择性催化作用，对特定的底物能够选择性地催化特定的反应。
这种选择性使酶在复杂的生物体内能够准确地催化特定的反应，而不与其他底物产生干扰。
4.调控反应：酶在生物体内起到了调控化学反应的作用。
通过调控酶的活性，生物体能够根据需要增加或减少特定反应的速率。
酶的动态结构和功能研究
酶的动态结构和功能研究酶是一种生物大分子，在生物体内起着重要的催化作用。
酶的动态结构和功能研究是一个具有挑战性的领域。
本文将从酶的结构、动态结构和功能研究三个方面来探讨酶的特性及其研究进展。
一、酶的结构酶的结构是其功能的基础，酶分子通常是由蛋白质组成的。
酶分子通常呈现出高度复杂的立体构形，包括原生结构、次级结构、三级结构和四级结构。
其中原生结构是指酶分子的完整、原始的三维结构，次级结构是由酶分子的氨基酸序列所确定的，如α-螺旋、β-折叠等。
三级结构是指次级结构在三维空间中的摆放方式，可决定酶分子的催化活性。
四级结构是由多个酶分子的三级结构所组成的，例如淀粉酶等。
二、酶的动态结构酶的催化过程并不是静止的，而是在分子层面上发生许多复杂的动态变化。
这些动态变化直接影响着酶分子的催化效率和选择性。
酶的动态结构包括振动、旋转和弯曲等，这些结构都会导致酶分子的构象发生改变。
其中，振动的变化是最基本的动态结构变化，因为酶分子是由原子组成的，原子之间不断地发生振动。
与振动相似的动态结构变化还包括迁移、扭曲等，这些变化都是基于分子的紧密联系。
酶的旋转和弯曲变化则是由于酶分子未被点固定，或是分子所受的环境变化所致。
随着温度、压力、胁迫、离子浓度等环境因素的改变，酶分子的构象可能会发生改变。
这种环境因素所产生的变化，是酶分子的运动状态受其影响而发生的。
三、酶的功能研究酶的功能与其结构密不可分，因此研究酶的结构与动态结构对酶的功能研究尤为重要。
酶的催化机理通常与酶分子的催化位点有关。
在酶分子中，催化位点通常包括活性中心、亚基接口和介质边界等。
酶的催化效率与其结构和动态结构密切相关。
在研究酶的催化机理的过程中，科学家们发现酶分子中的许多重要机制都需要特定的构象条件才能实现。
例如，通过控制酶分子的动态结构，可以实现酶分子催化底物的有效结合和高效化学反应。
同样，酶分子的动态结构还可以控制酶分子与许多重要的蛋白质和分子结合，如酶-抑制剂、酶-基质等复合物。
酶的分子结构和功能
酶的分子结构和功能酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它们在生物体内参与调节和促进生物化学反应的进行。
酶具有高度特异性和活性，是维持生命活动的关键分子。
本文将详细介绍酶的分子结构和功能。
一、酶的分子结构1.蛋白质部分：酶的蛋白质部分通常由一个或多个多肽链组成。
每个多肽链都是由氨基酸通过肽键连接而成的。
多肽链的氨基酸组成决定了酶的氨基酸序列，进而决定了酶的三维结构和功能。
酶的氨基酸序列可以由基因的DNA序列决定，通过翻译和转录过程合成出来。
2.辅因子部分：辅因子是酶分子中与蛋白质部分结合的非蛋白质分子。
辅因子可以是无机物，如金属离子（如铁、镁、锌）；也可以是有机物，如维生素、辅酶等。
辅因子与酶蛋白质部分的结合使得酶的催化活性得以最大程度地发挥。
1.一级结构：一级结构指的是酶的氨基酸序列。
氨基酸序列的不同决定了酶的特异性和功能。
2.二级结构：二级结构是通过氢键和其他非共价键相互作用形成的空间结构，主要包括α-螺旋和β-折叠。
这些二级结构的形成使得酶获得一定的稳定性。
3.三级结构：三级结构是酶分子的整体折叠形式，是由多条多肽链的二级结构相互作用形成的。
4.四级结构：有些酶由多个多肽链组合而成，多肽链之间通过非共价键相互作用，形成四级结构。
四级结构的稳定性直接影响了酶的功能和催化活性。
二、酶的功能酶的主要功能是催化生物化学反应的进行，它可以加速反应速率，降低反应所需的能量，提高反应的选择性。
1.催化活性：酶通过与底物结合，降低反应的活化能，加速反应速率。
酶在催化反应中通常会与底物形成酶-底物复合物，然后通过调整底物的构象、提供合适的反应环境等方式，促使底物发生反应，最终得到产物。
酶与底物之间是亲和性相互作用，通过亲和力增加反应速率。
2.选择性：酶具有非常高的特异性，可以选择性地识别和结合底物。
酶与底物间的结合是通过亲和性相互作用实现的，不同底物与酶结合的结合位点和方式各不相同，使得酶能够识别不同的底物并进行调节。
酶的结构与功能
•
• 酶以酶的形式存在具有重要的生理意义。如消化道内蛋白酶以酶原的形 式工酶
• 同工酶是指催化相同的化学反应，而酶 蛋白的分子结构、理化性质及免疫特性 不同的一组酶。 • 同工酶对代谢调节有重要作用。
•
• （H型）。 乳酸脱氢酶：发现最早研究最多的同工酶。其亚基有两型骨骼肌型（M型）和心肌型
• 活性中心往往位于酶分子表面的凹陷处或裂缝处，也可以通过凹陷或 裂缝深入到酶分子内部。
• 酶的活性中心一旦被其他物质占据，或 某些理化因素使酶的空间构想破坏，则 丧失其催化活性。
三.酶原与酶原激活
• 某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物 质称为酶原。 • 在一定条件下，酶原受某种因素作用后，被水解掉一个或几个特 定的肽段，致使构象发生改变，酶的活性中心形成或暴露，转化 成具有活性的酶，这一过程称为酶原激活。
酶的结构与功能
一.酶的分子组成
•
• • • • •
单纯酶：仅有氨基酸残疾构成的酶。
蛋白质部分：称为酶蛋白 结合酶 非蛋白质部分:称为辅助因子 无机金属离子
小分子有机化合物 根据与酶蛋白结合的紧密程度酶的辅助因子可分为辅酶和辅基。 与酶蛋白结合紧密，不能通过透析等简单方法将其分开的，称为 辅基；与酶蛋白结合疏松，用透析法易将其分开的，称为辅酶。 • 一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特异性酶 ，而一种辅 助因子可以与多种酶蛋白结合成不同的特异性酶。酶蛋白决定酶 的专一性，而辅助因子在酶促反应中起递氢 递电子或传递某些基 团的作用。
二.酶的活性中心
• • • • • 酶蛋白分子中存在许多化学基团， 其中与酶活性密切相关的基团称为 必须基团。这些必需基团在一级 结构排列上相距很甚远，但在空间结构 上彼此靠近，形成能与底物特异性结合 能和底物特异结合并将底物转化为产物 • 的特定空间区域，这一区域称为酶的 • 活性中心。 • 酶活性中 • 心内必须 • 基团 • • 结合基团 催化基团 作用是与底物相结合形成复合 形成复合物。 作用是影响底物中某些化学键 的稳定性，催化底物发生化学 反应，并使之转化为产物。
酶的结构和功能
酶的结构和功能酶是一种在生物体内以及外部环境中发挥重要作用的蛋白质分子。
它们能够在生化反应中作为催化剂起作用，在极大程度上促进生物系统的代谢活动。
而酶的结构和功能正是影响其作用的核心问题。
一、酶的结构酶的大多数结构都是由氨基酸残基组成的，其中蛋白质分子通常形成螺旋、折叠和芯片结构等。
当酶分子在生化反应中起作用时，这些不同的结构之间，将相互作用、变形和运动，以实现反应所必需的活化能降低和精确定向。
酶的结构和活性是通过这些不同的化学和物理作用来实现的。
例如，酶周围的带电氨基酸残基，通常通过氢键和疏水效应增强酶的稳定性和功能。
酶的结构还涉及到其催化的生物化学反应，这些反应需要酶分子在活性部位上结构上特定的氨基酸残基，以确保特定的反应能够发生。
二、酶的功能酶的功能是它们最重要的特征之一。
酶通常被认为是生物催化剂。
它们能够显著增加反应速率，并且只需要很少的液体体积和温度条件。
酶可以促进特定的反应路径，通过这些路径反应的过程，促进更高效的化学转化。
此外，酶也可以作为生物学信号传递的介质，在许多生物过程中发挥着重要作用。
酶的功能还使其成为化学进化的主力军。
酶在所有生物中都非常普遍且相似。
不同的物种通过基因突变等方式来创造新的酶变种。
这些酶变种可以更好地适应特定生态环境和代谢参数，并拥有更高的物种适应性。
三、酶的种类酶的种类非常多，但基本原理都是相似的。
酶的分类通常基于其生化反应的类型。
例如，水解酶可以在脱水作用下将一些简单的化学组分中的水分离出来，产生新的化合物。
还有氧化和还原酶，它们可以在生物过程中氧化和还原大量的化学物质，并产生生物体内或周围环境所必需的电子修改。
糖化酶在分解糖分过程中非常重要，并在很多不同的代谢路径中起着催化作用。
总体而言，酶的结构和功能是一门重要的生物学问题。
酶的研究有助于更好地了解许多生物体内的的化学反应，并且为开发新的化学和代谢治疗方案提供了有力的思路。
酶的结构和活性也有助于预测未来生物进化和适应性的方向，从而有助于解除许多严重的传染性疾病和代谢障碍。
酶的分子结构和功能
一、底物浓度对反应速率的影响
研究前提
I. 单底物、单产物反应 II. 酶促反应速率一般用单位时间内底物的消
耗量和产物的生成量来表示 III.反应速率取其初速率，即底物的消耗量很
小（一般在5﹪以内）时的反应速率 IV.底物浓度远远大于酶浓度
一
012345678
底
物
浓
80
S + E
度
↓
对
60
P
产物P
“五个相互”
酶诱导底物形成过渡态
底物
过渡态
产物
X 若只是与底物互补结合则无 催化反应
酶不但能与底物结合，还能诱导底物形成过渡态
酶促反应的其他机制
➢ 邻近效应与定向排列
➢ 多元催化(multielement catalysis) ➢ 表面效应(surface effect)
酶活性中心多为疏水性“口袋”
• 底物（substrate）：酶的催化下，发生化学 变化的物质
• 产物（product）：反应后生成的物质 • 限速酶或关键酶（rate-limiting enzyme/ key
enzyme）：催化反应速率最慢，决定整个 代谢途径总速率和反应方面的酶
二、酶的分类及命名 (自学)
酶的分类（催化化学反应的性质）
常见：维生素及其衍生物
辅基
辅酶
辅助因子为金属离子可分为：
金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密
金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程
中不易丢失 辅助因子可分为：
辅酶:与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去
辅基:与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去
某些辅酶（辅基）在催化中的作用
转移的基团 氢原子（质子）
酶的结构与功能
酶的结构与功能酶是一种催化反应的蛋白质，对于生物体的新陈代谢和生命活动起着至关重要的作用。
本文将介绍酶的结构和功能，并探讨其在生物体中的作用。
一、酶的结构酶的结构一般由一级结构、二级结构、三级结构和四级结构组成。
1. 一级结构一级结构是指酶分子中氨基酸残基的线性排列方式。
这种排列方式决定了酶分子的序列。
2. 二级结构二级结构是指酶分子中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
3. 三级结构三级结构是指酶分子整体的立体结构。
它由氨基酸残基的空间位置和键的取向决定。
4. 四级结构四级结构是指酶分子与其他酶分子相互作用形成的结构。
有些酶由多个多肽链组成，通过非共价键和共价键相互作用形成四级结构。
二、酶的功能酶的功能主要通过其特定的结构来实现。
以下是酶的几种主要功能：1. 催化反应酶作为生物体内的催化剂，能够加速化学反应速率，降低反应活化能。
通过酶的催化作用，生物体能够在较温和的条件下，高效地完成各种代谢反应。
2. 选择性催化酶对于底物的选择性很高，只催化特定的底物。
这是由于酶与底物之间的亲和力和空间适配性所决定的。
通过选择性催化，酶能够保证生物体内复杂的代谢网络的正常运行。
3. 调控代谢酶在代谢调控中起着重要作用。
酶的活性可以受到调控子的调节，如激活子和抑制子等。
通过这种调控方式，生物体可以适应环境的变化，调整代谢途径。
4. 参与信号传导一些酶还可以参与细胞内的信号传导。
例如，激酶能够磷酸化特定的蛋白质，从而改变其功能或活性。
这种信号传导方式在细胞内的生理和病理过程中起着重要作用。
三、酶的作用酶在生物体内发挥着多种作用，以下是几个常见的例子：1. 消化酶消化酶是消化系统中的酶，能够催化食物中的大分子物质如蛋白质、碳水化合物和脂肪的分解。
例如，胰蛋白酶能够将蛋白质分解为氨基酸，以供生物体吸收利用。
2. 代谢酶代谢酶参与生物体的新陈代谢过程，如糖酵解、脂肪酸合成等。
例如，糖酶能够催化葡萄糖分解为丙酮酸以供能量产生。
酶的结构和功能
酶的结构和功能酶是生物体中的一种特殊蛋白质，具有特异的作用，能够加速化学反应的速率，使得生命活动得以进行。
酶的结构和功能是人们长期以来研究的重点之一，其中包括酶的组成、构造、催化机理、反应特异性等。
本文将从这些方面对酶的结构和功能进行探讨。
一、酶的组成和构造酶是由蛋白质组成的，分子量一般在10万至100万Dalton之间。
酶由多个氨基酸残基组成，其结构和功能均受氨基酸序列的决定。
酶的氨基酸序列通常经过折叠和缠绕等过程而形成三维空间结构，这种结构对于酶的功能非常关键。
事实上，酶的三维结构是其功能的保证，如果酶的结构受到破坏或变异，则其催化作用也会受到影响。
酶的组成一般包括两个主要部分：酶原和辅因子。
酶原是由蛋白质合成的一种不具备催化活性的前体，它通过某些生化过程转化为活性的酶。
辅因子是酶活性所必需的非蛋白质成分，与酶原不同，辅因子一般不能通过化学反应使酶活性产生。
辅因子包括无机离子、酶原、辅酶等。
二、酶的催化机理酶的催化过程是一种复杂的生化反应，主要通过酶与底物之间的相互作用实现。
酶通过与底物结合而使其形成一个中间体，这个中间体在酶的作用下发生转化，最终形成产物。
在催化反应的整个过程中，酶的作用主要是提供一个特定的微环境，通过降低反应活化能而促进底物转化。
同时，酶与底物之间还存在一种相互的作用力，这种作用力一般称为亲和力，通过调整亲和力的大小来控制催化反应的速率和特异性。
酶催化反应的速率通常受到以下几个因素的影响：温度、pH值、离子强度、底物浓度、抑制剂等。
其中，温度是影响酶催化作用最显著的因素，当温度升高时，酶活性通常会提高，但当温度过高时，酶的结构易受到破坏，活性也会受到影响。
三、酶的反应特异性酶的反应特异性是指酶对底物的选择性，不同酶对应不同的底物。
酶反应特异性的原因主要在于其三位结构的特殊性。
酶的三维结构决定了其活性中心的空间构型和电荷状态，而活性中心则与底物之间的相互作用有关，这种相互作用通常包括氢键、静电作用、范德华力、疏水作用等。
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二、酶的活性中心（active center）
3.活性中心以外的其余结构
维系活性中心的三维结构骨架。 与底物结合，释放能量，推动反应进行。 决定酶促反应的特异性。 调控酶的活性（调节区）。
酶蛋白变性或活性中心 被破坏，酶就失去活性。
不同酶分子的活性中心结构不同，只能结合与之适 应的底物，发生一定的化学反应。-------酶催化 专一性
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一、酶的分子组成 无机金属离子
辅助因子
小分子有机化合物 (B族维生素或其衍生物）
无机金属离子在结合酶中的作用 1.参与组成酶的活性中心。 2.在酶与底物之间起桥梁作用。 3.维持酶分子发挥作用所必须的构象，稳定构象。 4.中和阴离子、降低反应中的静电斥力。
6
一、酶的分子组成
一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特 异的酶。 一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多 种不同的特异酶。
催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性， 促进底物转化为产物。 结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。
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二、酶的活性中心（active center）
常见的必需基团
H2N CH CH2 OH
O C OH
OH
• • • • •
主要包括： 丝氨酸的羟基 半胱氨酸的巯基 谷氨酸的羧基 组氨酸的咪唑基。
2
一、酶的分子组成
酶（蛋白质）的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应
蛋白质变性
3
一、酶的分子组成
全酶
=
酶蛋白 + 辅助因子
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 辅酶 辅助因子 (cofactor) 辅基
全酶 (holoenzyme)
丝
18 3S S SS活性中心 缬天天天天赖 缬 异甘组 丝 S S S S
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胰蛋白酶的激活过程
3. 酶原的自身催化作用
有些酶对其自身的酶原有激活作用，称为酶原的自身催化作用。
H+
胃蛋白酶原
胃蛋白酶
4.酶原激活的生理意义：
避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化， 防止组织自溶，又可使酶到达特定部位发挥催化作用。 如：胰蛋白酶、凝血酶
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三、酶原及酶原激活 1.酶原：没有催化能力的酶的前体。 2.酶原的激活：酶原在一定条件下转变为有活性 的酶的过程。 酶原的激活的实质是酶的活性中心形成和暴露 的过程。
14
胰蛋白酶原的激活
在肠激酶的作用下 切除N—末端的六 肽，形成酶的活性 中心。
15
肠激酶
胰蛋白酶原
缬天天天天赖异缬甘
组
46
+
20
原点
不同患者中LDH同工酶谱
21
2.同工酶在各学科中的应用
(1)遗传学和分类学：提供了一种精良的判别遗传标志的工具。 (2)发育学：有效地标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情
况，以及个体发育和系统发育的关系。
(3)生物化学和生理学：根据不同器官组织中同工酶的动力学、 底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异，从而 解释它们代谢功能的差别。 (4)医学和临床诊断：体内同工酶的变化，可看作机体组织损伤， 或遗传缺陷，或肿瘤分化的的分子标志。
22
谢谢大家 ！
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O H2N CH CH2 O SH H2N CH CH2 N H N NH C OH N C OH SH
9
二、酶的活性中心（active center）
2. 酶的活性中心
存在于酶分子中的必需基团，空间上彼此靠近形 成一定的空间结构区域，这个区域能与底物特异 结合并将底物转化为产物，起催化作用的空间区 域，称为酶的活性中心。
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四、同工酶
1.概念
•催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶。 •例：乳酸脱氢酶（LDH）。 •LDH是由两型亚基组成的四聚体酶：骨骼肌型（M型） 和心肌型（H型）。
乳酸脱氢酶 （LDH）
M H M M M M M4 M M M H M 3 H1 M M H H M 2 H2 M H H H MH3 H H H H H4
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结 合为全酶才有催化活性。 酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、 原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
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2. 辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法分离。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法分离。
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乳酸脱氢酶同工酶形成示意图 a b 结构基因
mRNA
多肽 亚基
乳酸脱氢酶同 工酶电泳图谱
–
点样线
M4 M3 H M2 H 2
四聚体
MH3 H4
+
19
不同组织中LDH同工酶的电泳图谱
LDH1(H4) LDH2(H3M) LDH3(H2M2) LDH4(HM3) LDH5(M4) 心肌 肾 肝 骨骼肌 血清
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活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心 11
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸 35 和天 冬氨酸 52 是催化 基团； * 色氨酸 62和 63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
第二节
酶的结构与功能
1
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成 • 酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。
1.按化学组成分
• 单纯酶（simple enzyme）
完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。
如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶
• 结合酶（全酶）（conjugated enzyme）
酶蛋白 全酶
决定酶的特异 性和高效性。
辅助因子
决定酶促反应 的性质。
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二、酶的活性中心（active center）
1. 必需基团 一小部分与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团 （essential group）。 催化基团（catalytic group） 必需基团 结合基团（binding group）