氨基酸
第一章氨基酸
一、自然蛋白质的组分
自然蛋白质几乎都是由18种共同的L-氨基酸，L-亚氨基脯氨酸和甘氨酸组成。
稀少的例外就是在少数蛋白质中掺入L-硒代胱氨酸
二、氨基酸的结构
除脯氨酸外各个氨基酸都含有：一个羧基，一个氨基，一个不同的侧链（R基），连接到α碳原子上。
在蛋白质中，几乎所有的羟基和氨基都是通过肽键来结合，一般而言，除了氢键的形成外化学反应没有利用它们。
氨基酸残基的侧链R基提供多种功能团给予个体蛋白质分子的特殊性质，导致：A．特殊的折叠构像 B．溶解程度 C．聚集态 D．和配体或其他大分子形成络合物的能力，酶活力等等。
蛋白质的功能和它的氨基酸排列顺序有关，各个氨基酸残基的一些特点促成蛋白质的独特功能。
通过氨基酸的侧链特性将氨基酸分类：
A．含有非极性侧链的氨基酸 B 含有不带电的极性侧链的氨基酸 C 含有酸性侧链的氨基酸D 含有碱性侧链的氨基酸
A．含有非极性侧链的氨基酸：
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、脯氨酸
非极性氨基酸在蛋白质中的定位
在水溶液的蛋白中，非极性氨基酸的侧链在蛋白质的内部成簇积聚在一起。
甘氨酸
结构：最简单的氨基酸，是蛋白质中唯一一个缺少不对称的氨基酸
功能：甘氨酸经常在蛋白质的结构中起重要的作用，由于它缺少β碳原子允许它在构像上有很大程度上的灵活性和比其他残基更容易达到它的构像位置。
特点：临近肽键的位置，甘氨酸具有比正常化学反应性更大的活性，例如：Asn-Gly
位置：1．甘氨酸经常位于紧密转角，和位于由大量侧链在空间紧密包装成单环（如位于胶原）或底物结合的地方。
2．甘氨酸也是促成酶催化蛋白质进行特定修饰的位点，如作为N末端十四酰基化和精氨酸的甲基化的标志序列。
丙氨酸
结构：丙氨酸是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
特点：1．是蛋白质中最丰富的氨基酸残基，弱疏水性
2．化学反性性非常低
缬氨酸
特点：适度的疏水残基——脂肪族的侧链
功能：1．减小构像灵活性 2．使肽键附近发生的化学反应产生空间位阻，特别是在临近的残基也有β-分支侧链（缬氨酸或异亮氨酸）
异亮氨酸
特点：疏水残基——脂肪族的侧链
功能：1．β-分支侧链的空间位阻在肽键附近发生影响 2．疏水的侧链喜欢位于折叠蛋白质结构的内部 3．异亮氨酸有第二个不对称中心
亮氨酸
结构:大的疏水残基
功能：1．经常是球蛋白中最普通的氨基酸 2．是膜蛋白中跨膜单环的主要组成成分 3．形成一个有规则的结构“亮氨酸拉链”
苯丙氨酸
结构：庞大的疏水侧链——苯环
特点：一些弱极性特性促成其更喜欢定位在和其他芳族环或其他极性基团的相互作用中
功能：是球蛋白的疏水核(心)和整合膜蛋白的跨膜区域的重要成分
甲硫氨酸
结构：为两个含硫的蛋白质氨基酸中的一个（硫醚基团）
特点：1．和亮氨酸相似，大小和疏水性 2．硫原子能和金属离子作用，和化学反应，特别是向氧化剂3．硫醚基团也可以烷基化并且在酸性条件下可以和溴化氢反应
色氨酸
结构：具有吲哚NH基团
特点：1．色氨酸残基时常在结构包装中起主要作用 2．由于吲哚NH基团的存在调节了侧链的强疏水性 3．色氨酸残基常常产生一部分配位体位点 4．色氨酸残基的吲哚环对亲电子攻击很敏感 5．蛋白质的光敏性很大程度上归于色氨酸残基的氧化降解反应 6．色氨酸残基是蛋白质氨基酸中具有最好的紫外吸光率和荧光特性
脯氨酸
结构：次级氨基酸，具有脯氨酰
特点：1．脯氨酸残基的构象灵活性受到限制，经常位于紧密转角蛋白质的表面 2．不能参加全部的a螺旋的氢键形成，它们在螺旋轴上产生一个扭曲 3．在蛋白质中存在顺式的肽-脯氨酸结合物（除了最常见的反式形式）4．化学方面：1）脯氨酸残基是惰性的 2）多肽和蛋白质的脯氨酸依赖特性是通过脯氨酸的特异内源性多肽酶发生的
B 含有不带电的极性侧链的氨基酸6种
丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸
这些氨基酸在中性PH下含有零静电
丝氨酸
结构：含有初级的脂肪族的羟基
特点：1．既是氢键的受体又是供体，在折叠蛋白的表面会频繁地和溶剂水反应 2．它的氧原子是弱亲核的，但是它的亲核性在很多种重要的蛋白酶（丝氨酸蛋白酶）和酯酶的活性部位会极大地增强3．更多的稳定共价键也在体内形成，碳水化合物(O-连接的糖基化作用)和磷酸盐的形成是重要的例子
苏氨酸
结构和特点：1．丝氨酸残基的部分化学和生物化学的性质，为O-连接的糖基化作用和磷酸化提供位点，但是相对地具有空间位阻和低的化学反应活性 2．拥有第二个手性中心
半胱氨酸
结构：有巯基的氨基酸
特点：1．半胱氨酸的巯基在它的去质子化形式下-硫醇盐，是个强大的亲核基团，容易与醛，烷化和酰化试剂反应2．和金属离子如锌，铁，铜（和有毒的金属如镉和汞）具有亲和力 3．通过肽链内部或肽链之间的二硫键为多数细胞外蛋白质提供必要的稳定性，这个二硫键是由半胱氨酸氧化成胱氨酸残基形成的 4．生物化学的，半胱氨酸残基也可能被酰化作用和烷基化修饰；半胱氨酸残基也可当做辅基的共价键如血红素 5．半胱氨酸残基在碱性条件下发生 -消除
天冬酰胺
特点：1．天冬酰胺的β-酰胺基既是氢键的供体又是受体 2．天冬酰胺残基经常位于蛋白质折叠结构的转角处 3．酰胺基相对容易水解，由于缺乏空间位阻，可能形成环状的亚胺结构（失去氨），1）这个可能遭受消旋作用和后来的分裂产生 L-或D-天冬氨酰或L-或D-异天冬氨酰残基 2)亚胺结构也对羟胺反应很敏感，导致肽链裂解
功能：天冬酰胺的主要作用是作为N-连接的糖基化的连接位点，主要是在真核生物糖蛋白的细胞外或膜外的部分。
糖基部分转移到天冬酰胺的一个必需的，但是不充分的条件是-Asn-Xaa-(Ser or Thr)序列
谷氨酰胺
特点：虽然谷氨酰胺的
谷氨酰胺残基较天冬酰胺残基不稳定，但是谷氨酰胺的特性和天冬酰胺具有一般相似性
酪氨酸
结构：具有酚羟基
特点：1．赋予显著程度的极性 2．在生理的PH下，大部分酪氨酸残基是中性的 3．充当金属的配基，如Fe2+，并且在氢键形成中作为受体和供体 4．苯酚盐是有活性的亲核基团，在氧原子和芳(族)环碳原子两者上都可发生 5．通过在体内的共价修饰包括磷酸化和硫酸盐化作用，在无脊椎动物的细胞外蛋白中与其它的酪氨酸残基交联 6．酪氨酸残基也是甲状腺激素类的来源
C 含有酸性侧链的氨基酸
天冬氨酸、谷氨酸
天冬氨酸和谷氨酸是质子的供体
在生理pH下，这些氨基酸带负电
天冬氨酸
结构：由两个羧基
特点：1．在生理条件下，天冬氨酰(基)残基（pKa 大约为4.0）
通常离子化成羧化物,羧酸盐酯或根 1)强的极性侧链主要位于蛋白质的表面，它们可能提供金属离子的结合位点，尤其是Ca2+ ，和带电配体的位点2）在羧化物基团和供电子团如胍盐之间形成强的氢键 3）天冬氨酰(基)的β-羧基也可能直接参与酶的催化 4）被质膜的Na+,K+-ATP酶和Ca2+-ATP酶，肌质网的Ca2+-ATP酶催化，天冬氨酰(基)的β-羧基形成一个中间物（过渡态的）酰基磷酸盐
2．化学的：1）天冬氨酸侧链的羧基酸发生一个有代表性的反应，如酯类的形成和酰胺(类),氨化物存在于活化剂，例如强酸或碳化二亚胺，和存在于nuclcophiles，如分别是alcohols 和胺 2）a-羟基肽键临近的侧链羟基允许显著的临近基团效应，在稀酸条件下天冬氨酰(基)肽键和其它的氨酰(基)肽键相比更迅速水解。尤其，天冬氨酰(基)-脯氨酸络合物实质上在弱酸下对水解作用较其他任何肽键更敏感 3）天冬氨酸残基也可能在体内被修饰成β-羟基天冬氨酸残基
谷氨酸
特点：1．谷氨酸残基的羧基具有比天冬氨酸更高的pKa（大约4.5），但是大体上具有相似的功能和性质，如静电，蛋白质内氢键的相互作用和结合配基，包括金属离子 2．但是，谷氨酸残基不具有罕见的肽键不稳定性，它们也不提供酸性蛋白酶必需活性位点的残基
功能：在体内修饰成γ-羧基谷氨酸残基对各种血液凝固蛋白的功能是必需，如凝血素，形成丙二酸基团增强了对Ca2+的亲和力
D 含有碱性侧链的氨基酸
精氨酸、赖氨酸、组氨酸、硒代半胱氨酸
含有碱性侧链的氨基酸接受质子
在生理pH下，赖氨酸和精氨酸的侧链完全离子化并且带正电
相反，组氨酸却是弱碱性
精氨酸
结构：具有胍基
特点：强碱性（pKa 大约为12）的精氨酸的胍基在所有的生理相关pH值下都能质子化
功能：1．精氨酸残基在蛋白质中的功能通常作为带正电基团 2．和赖氨酸一起，精氨酸残基为膜蛋白装配，前体蛋白质的分裂以及核和核仁的定位提供正电荷信号3．在中性和碱性PH下化学惰性，精氨酸残基生成环状，由α- or β-二酮基和相关化合物时常产生荧光产物
在体内，甲基化和ADP-核糖基化是重要的修饰
赖氨酸
特点：1．在中性下，大多数的赖氨酰侧链带正电荷和普遍排除球状蛋白的极化内部 2．脂肪族的环丁烷基团是疏水性的，但是质子化氨基的亲水性占优势 3．长的灵活侧链促成很多ε-氨基在结晶中决定结构的定义缺乏 4．由于携带正电荷，促成赖氨酸残基和带负电荷的配体结合，经常包括强的氢键 5．化学上，赖氨酸残基的反应是那些初级的脂肪族胺的代表6．在体内，赖氨酸是许多辅基的连锁点，如生物素和视网膜醛 .
组氨酸
结构：具有咪唑集团
特点：1．组氨酸残基的咪唑基团有个典型的PK，大约为6.5，较蛋白质中的其他功能基团更接近中性 2．在酶反应中，组氨酸残基往往充当质子转移的催化剂 3．和半胱氨酸一样，组氨酸侧链也偏爱配基，和金属离子结合如Zn2+, Cu2+和Fe2+.
4．以化学方法
硒代半胱氨酸
特点：1．虽然不是组成蛋白质主要氨基酸的一种，硒代半胱氨酸和其它已知的变异氨基酸不同，它们掺入核蛋白体，在特定的环境下，用UGA密码子（正常的终止子），而不是作为翻译后修饰 2．包含硒代半胱氨酸的蛋白质已知的相当少，大多数这些单个硒代半胱氨酸残基是氧化-还原反应的活性位点 3．硒代半胱氨酸在化学上和半胱氨酸相似，但是作为亲核基团有更大的活性，对氧化和结合重金属离子更敏感
第31章 氨基酸及其重要衍生物的转化
第31章氨基酸及其重要衍生物的转化 一、判断题 （）1. 芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。 （）2．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。 （）3．限制性内切酶的催化活性比非限制性内切酶的催化活性低。 （）4．莽草酸途径是所有生物所共有的氨基酸代谢方式。 （）5．肝细胞浆中的氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ是合成尿素的关键酶。 （）6．嘧啶核苷酸的合成伴随着脱氢和脱羧反应。 （）7．脱氧核糖核苷酸的合成是在核糖核苷三磷酸水平上完成的。 （）8. 合成芳香氨基酸的前体物质是糖酵解和三羧酸循环的中间产物。 （）9. Ser和Thr的分解代谢有相似的地方，他们脱氨后都产生酮酸，都是生糖氨基酸。 （）10. 微生物对Phe和Tyr的分解代谢作用，与动物对这两种氨基酸的分解作用完全相同。 二、选择题 1．转氨酶的辅酶是： A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛 2．下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽键有专一性：A．羧肽酶B．胰蛋白酶 C．胃蛋白酶D．胰凝乳蛋白酶 3．参与尿素循环的氨基酸是： A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸 4．γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来: A．Gln B．His C．Glu D．Phe 5．经脱羧后能生成吲哚乙酸的氨基酸是： A．Glu B．His C．Tyr D．Trp 6．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素： A．VB1 B．VB2 C．VB3 D．VB5 7．磷脂合成中甲基的直接供体是： A．半胱氨酸B．S-腺苷蛋氨酸C．蛋氨酸D．胆碱 8．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生： A．鸟氨酸B．精氨酸C．瓜氨酸D．半胱氨酸 9．需要硫酸还原作用合成的氨基酸是： A．Cys B．Leu C．Pro D．Val 10．下列哪种氨基酸是其前体参入多肽后生成的： A．脯氨酸B．羟脯氨酸C．天冬氨酸D．异亮氨酸 11．组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的： A．还原作用B．羟化作用 C．转氨基作用D．脱羧基作用 12．氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输： A．尿素B．氨甲酰磷酸C．谷氨酰胺D．天冬酰胺 13．丙氨酸族氨基酸不包括下列哪种氨基酸： A．Ala B．Cys C．Val D．Leu
氨基酸
氨基酸 氨基酸定义 氨基酸（amino acids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 氨基酸分类 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； ⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]
氨基酸概述
第三节氨基酸 氨基酸是一类具有特殊重要意义的化合物。因为它们中许多是与生命活动密切相关的蛋白质的基本组成单位，是人体必不可少的物质，有些则直接用作药物。 α-氨基酸是蛋白质的基本组成单位。蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能逐步水解成比较简单的分子，最终产物是各种不同的α-氨基酸。水解过程可表示如下： 蛋白质→月示→胨→多肽→二肽→α-氨基酸 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸共有20多种，各种蛋白质中所含氨基酸的种类和数量都各不相同。有些氨基酸在人体内不能合成，只能依靠食物供给，这种氨基酸叫做必需氨基酸（见表18-3，*）。 一、氨基酸的构造、构型及分类、命名 （一）氨基酸的构造和构型 分子中含有氨基和羧基的化合物，叫做氨基酸。 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸，可用通式表示如下： 除甘氨酸（R=H）外，所有α-氨基酸中的α碳原子均是手性碳，故有D型与L型两种构型。天然氨基酸均为L-氨基酸。 L-氨基酸 （二）α-氨基酸的分类和命名 氨基酸有脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 在α-氨基酸分子中可以含多个氨基和多个羧基，而且氨基和羧基的数目不一定相等。因此，天然存在的α-氨基酸常根据其分子中所含氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。所谓中性氨基酸是指分子中氨基和羧基的数目相等的一类氨基酸。但氨基的碱性和羧基的酸性不是完全相当的，所以它们并不是真正中性的物质，只能说它们近乎中性。分子中氨基的数目多于羧基时呈现碱性，称为碱性氨基酸；反之，氨基的数目少于羧基时呈现酸性，称为酸性氨基酸。
氨基酸的系统命名方法与羟基酸一样，但天然氨基酸常根据其来源或性质多用俗名。例如胱氨酸是因它最先来自尿结石；甘氨酸是由于它具有甜味而得名（见表18-3）。 表18-3 常见的α-氨基酸
氨基酸的计算
有关蛋白质计算的几种类型 1.已知氨基酸、肽链数目，求肽键数、失水数和氨基、羧基数目。 2.已知氨基酸种类，求形成多肽的种类 已知蛋白质（多肽）的分子式，求形成该蛋白质的某种AA的数目。 . 4.与基因控制蛋白质合成有关的蛋白质计算。 例如：人的血红蛋白是由574个氨基酸构成，共计形成4条多肽链，则形成的血红蛋白共失去水分子____个。 直链多肽：肽键数=失水数=消耗的氨基、羧基数=AA数-肽链数 环状多肽：肽键数=失水数=消耗的氨基、羧基数=AA数 直链多肽：游离的氨基（羧基）数=AA反应前氨基（羧基）数-消耗的氨基（羧基）数环状多肽：游离的氨基（羧基）数=AA反应前氨基（羧基）数-AA数 2.已知氨基酸种类，求形成多肽的种类 例：现有A、B、C、D、E5种AA，让它们足量混合能够形成五肽多少种？包含这5 例2。现有一种“十二肽”，分子式为CxHyNzOd（z＞12，d＞13）。已知将它彻底的水解后只得到下列AA：
问：将一个“十二肽”彻底水解后，可生成_____个赖氨酸和______个天门冬氨酸。 5.与化学有关的计算（利用反应前后平均相对分子质量守恒进行计算） 1.氨基酸的排列与组合计算： 蛋白质分子的多样性除了氨基酸的种类、数量外，更多的是因为氨基酸排列次序的多样性。这涉及数学中的排列组合：①由甲、乙、丙三种氨基酸组成的三肽的种类为3！，即3×2×1=6种，这是数学中的排列；②在某反应容器中给足量的甲、乙、丙三种氨基酸，则该容器内可能生成的三肽种类为3×3×3=27，这就要用到数学中的排列与组合了。 2.蛋白质相对分子质量的计算： 主要涉及蛋白质平均分子量的计算、多肽链合成过程中脱水数目及形成肽键数目的计算、蛋白质水解所需水分子的数目计算、蛋白质中氨基和羧基数目的计算、氨基酸的排列顺序等。 在蛋白质的脱水缩合形成过程中：脱去的水分子数＝形成的肽键数＝氨基酸总数－ 每个氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基，在缩合反应中，前一个氨基酸的羧基与后一个氨基酸的氨基形成肽键，因此一条肽链中至少有一个氨基（肽链前端）和一个羧基（肽链末端），且R基中的氨基或羧基不参与反应，因此，蛋白质分子中游离的氨基或羧基数就等于肽链数加R基中的氨基或羧基数。如有1000个氨基酸，其中氨基1050，羧基1020，则由这1000个氨基酸形成的由4条肽链组成的蛋白质分子中游离的氨基数为：4+50=54；游离的羧基数为：4+20=24。 4.氨基酸中各原子数量的计算氨基酸的结构通式为：（如图），因此，只要知道R 基中的 各种原子数，就可以求出氨基酸分子中各原子的数量。如某氨基酸的R基为C 5H 7 O 4 N， 则该氨基酸中
氨基酸总结
氨基酸的分类及其结构
甘氨酸：无手性C 颉氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸：大脂肪侧链 脯氨酸：唯一成环氨基酸，氨基酸的侧链既与α-碳原子结合又与α-氨基N-原子结合，缺少H-bond donor，无法形成α螺旋结构 苯丙氨酸：侧链有芳香环,疏水氨基酸 络氨酸：酪氨酸的芳香环有一个羟基。与其他氨基酸侧链呈化学惰性相比，酪氨酸的羟基有化学反应性，疏水性弱。 色氨酸：吲哚基团替代丙氨酸侧链的氢原子。吲哚基团有的两个环融合在一起，一个环有NH基团。有NH故疏水性弱。 丝氨酸：侧链有极性但不带电荷。侧链有羟基与脂肪链相连。亲水，其反应活性比丙氨酸和颉氨酸大得多。 苏氨酸：侧链有极性但不带电荷。侧链有羟基与脂肪链相连。亲水，其反应活性比丙氨酸和颉氨酸大得多。有第二个不对称碳原子，但蛋白质的苏氨酸只有一种构型。 天冬酰胺、谷氨酰胺：极性但不带电荷。含酰胺的极性氨基酸 半胱氨酸：极性不带电。结构上类似苏氨酸，但是用巯基替代了羟基。巯基比羟基活泼。一对巯基靠近可以形成二硫键，稳定蛋白质的结构。 赖氨酸：带电荷的氨基酸，高度亲水，侧链长，末端是氨基，在中性pH时侧链末端带正电荷。 精氨酸：带电荷，高度亲水，侧链长，末端是胍基，在中性pH时侧链末端带正电荷。 组氨酸：带电荷，高度亲水，侧链含有咪唑基，咪唑基是芳香环，也能被质子化后带正电荷。咪唑的pKa值接近于6，在中性pH附近的溶液中咪唑基既可以质子化也可以不带电荷，实际情况取决于咪唑基团所在的局部环境。组氨酸常在酶的活性中心。在酶促反应中咪唑环既可以结合质子，有可以释放质子。 天冬氨酸：酸性氨酸。常被称为天冬氨酸盐，主要是强调在生理pH溶液中侧链基团解离，因此带负电荷。在有些蛋白质中这两种氨基酸的作用是接受质子，对蛋白质功能起重要作用。 谷氨酸：酸性氨酸。常被称为谷氨酸盐，主要是强调在生理pH溶液中侧链基团解离，因此带负电荷。在有些蛋白质中这两种氨基酸的作用是接受质子，对蛋白质功能起重要作用。 天津理工大学化学化工学院XJC编辑
各种氨基酸的作用
天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。8种人体必需氨基酸的记忆口诀①"借一两本蛋色书来" 谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸). ②"笨蛋来宿舍，晾一晾鞋" 笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸），晾（亮氨酸）一晾（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）③”携带一两本甲硫色书来”携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色（色氨酸）书(苏氨酸)来(赖氨酸) 其理化特性大致有：1）都是无色结晶。熔点约在230°C 以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液深红色（检验α－氨基酸）肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功
20种氨基酸需求前景
20种氨基酸需求前景2009-10-23 13:08:52 来源：本站原创评论：0点击：230
氨基酸的生产方法 2009-08-30 16:16:46 来源：本站原创评论：0点击：204 目前世界上氨基酸的生产技术主要有四种方法：发酵法、化学合成法、化学合成- 酶法和蛋白质水解提取法。 （1）发酵法 发酵法生产氨基酸是利用微生物具有的能够合成其自身所需的各种氨基酸能力，通过对菌株的诱变等处理，选育出各种缺陷型及抗性的变异菌株，以解除代谢节中的反馈与阻遏，达到以过量合成某种氨基酸为目的的一种氨基酸生产方法。应用发酵法生产氨基酸产量最大的是谷氨酸，基次是赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸。另外，色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸等也可由发酵法获得，但因生产水平低，尚不具备实用价值。生产菌株一般是各种营养缺陷型的黄色短杆菌。微生物细胞内氨基酸的生物合成都是利用能量代谢过程中衍生的一些中间代谢产物为起点，经过一系列伴随着自由能损失的不可逆反应，来保证各种氨基酸的不断供应。 （2）化学合成法 化学合成法借助于有机合成及化学工程相结合的技术生产氨基酸的一种方法。虽然化学合成法可以生产目前已知的所有氨基酸，但多数不具备工业价值，原因是应用化学生产的氨基酸含有D 和L 两种旋光异构体（手性异构体），其中的D- 异构体不能被大多数动物所利用。因此，用化学合成法生产氨基酸时除考虑合成工艺条件外，还要考虑异构体属性问题和D- 异构体的消旋利用，三者缺一都影响氨基酸的利用。在氨基酸工业中应用化学合成法批量生产的氨基酸仅限于甘氨酸、蛋氨酸和色氨酸。其中，甘氨酸是应用化学合成法生产的最理想的品种，因为甘氨酸没有旋光异构体。DL 混合型蛋氨酸及色氨酸能为畜禽利用，因此也具有一定价值。 （3）化学合成- 酶法 此法生产氨基酸的原理是利用化学合成法制得的廉价中间体，借助酶的生物崔化作用，使许多本来用发酵法或化学合成法生产的光学活性（具有不同旋光异构体）氨基酸具有工业生产的可能。应用此法批量生产的氨基酸有赖氨酸、L- 胱氨酸。 （4）蛋白质水解法 蛋白质水解法生产氨基酸是传统的氨基酸生产方法。但由于上述三种生产方法的迅速发展，使这一传统的氨基酸生产方法受到极大的冲击。目前应用这一方法生产的氨基酸品种虽然有限，但在一些发展中国家，许多品种的氨基酸还是采用这种方法生产。 氨基酸发酵生产工艺 2008-04-19 21:05:43 来源：本站原创评论：0点击：662 1. 概述 氨基酸在药品、食品、饲料、化工等行业中有重要应用。 氨基酸的制造始于1820年，蛋白质酸水解生产氨基酸，1850年化学合成氨基酸，1956年分离到谷氨酸棒状杆菌，日本采用微生物发酵法工业化生产谷氨酸成功，1957年生产谷氨
氨基酸的讲解
氨基酸的讲解 一、判断题 （）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。 （）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。 （）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。 （）4．半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。 （）5．限制性蛋白水解酶的催化活性比非限制性的催化活性低。 （）6．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。 （）7．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。 （）8．尿素的N原子分别来自谷氨酰胺和天冬氨酸。
（）9．芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。 （）10．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。 二、选择题（单选题） 1．生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为： A．氧化脱氨基B．还原脱氨基C．直接脱氨基D．转氨基E．联合脱氨基 2．成人体内氨的最主要代谢去路为： A．合成非必需氨基酸B．合成必需氨基酸C．合成NH4+随尿排出D．合成尿素E．合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等 3．转氨酶的辅酶组分含有： A．泛酸B．吡哆醛（或吡哆胺）C．尼克酸D．核黄素E．硫胺素
4．GPT（ALT）活性最高的组织是： A．心肌B．脑C．骨骼肌D．肝E．肾 5．嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行？ A．肝B．肾C．脑D．肌肉E．肺 6．嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时，氨基来自： A．天冬氨酸的α-氨基B．氨基甲酰磷酸C．谷氨酸的α-氨基D．谷氨酰胺的酰胺基E．赖氨酸上的氨基 7．在尿素合成过程中，下列哪步反应需要ATP？ A．鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸B．瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 C．精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸D．精氨酸→鸟氨酸+尿素E．草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸+α-酮戊二酸
20种氨基酸缩写
20种氨基酸缩写 速记氨基酸英文缩写 2008-08-20 14:27 甘氨酸-----Gly-----G 干gan了le的叶ye子
丙氨酸-----Ala-----A 一个夹心饼干（把A想成一片饼干，两面都是A，中间加点东西） 缬氨酸-----Val-----V 缬读xie,和腹泻的泻同音！四川人管上厕所叫窝（Val）屎 亮氨酸-----Leu-----L 亮的英语单词是light 异亮氨酸---Ile----I 把I想成一 苯丙氨酸---Phe----F 他(he)人又苯，又爱放屁(P)，我真的服(F)了他了 脯氨酸-----Pro----P 胸脯(p)肉(ro) 色氨酸-----Trp----W 我w喜欢看三three个人ren日屁股p，我太色了 丝氨酸-----Ser----S S的读音 酪氨酸-----Tyr----Y 踢T你的your鸭儿r，让你变成懦夫 半胱氨酸---Cys----C 这个来自一个单词Cyst,是膀胱的意思。读音和妹妹差不多。妹妹的膀胱 蛋氨酸-----Met----M 小的时候，妈妈M老是叫我吃eat鸡蛋 天冬氨酸---Asp----D 把As想成天冬。医生D说AS的尿是酸性的 天冬酰胺---Asn----N 不能在冬天制造血案 谷氨酰胺----Gln---Q 谷物没多少了，最大的问题在于可能发生血案 谷氨酸------Glu---E 谷物的益处E在于可以变成葡萄糖 苏氨酸------Thr---T 他TA喝he了瓶苏打水，终于不热re了 赖氨酸------Lys---K 美国的国务卿耐丝LYS说她可以让台湾占山为王KING，老胡说，你简（碱性氨基酸）直是在放屁 精氨酸------Arg---R 大家都看过周星驰的电影，有一次，他喝了杯精液，观众就在争论argue他喝的是不是热RE的精液 组氨酸------His---H H想成医院，医院切掉了他的his病变组织
氨基酸对人体的作用
氨基酸对人体地作用 一.甘氨酸（） 、降低血液中地胆固醇浓度，防治高血压 、降低血液中地血糖值，防治糖尿病 、能防治血凝、血栓 、提高肌肉活力，防止胃酸过多 、甜味为砂糖地倍，对人体有补益等营养作用 二.亮氨酸（） 、降低血液中地血糖值，对治疗头晕有作用 、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用 、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻 .促进睡眠，减低对疼痛地敏感，缓解偏头痛·缓和焦躁及紧张情绪 .减轻因酒精而引起人体中化学反应失调地症状，并有助于控制酒精中毒参考食物：牛奶、鱼类、香蕉、花生及所有含丰富蛋白质地食物 三.甲硫氨酸（蛋氨酸）（） 、参与胆碱地合成，具有去脂地功能，防治动脉硬化高血脂症 、有提高肌肉活力地功能，防止肌肉软弱无力 、促进皮肤蛋白质和胰岛素地合成 .参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴地功能 .帮助分解脂肪，能预防脂肪肝、心血管疾病和肾脏疾病地发生 .将有害物质如铅等重金属除去 . 治疗风湿热和怀孕时地毒血症 .一种有利地抗氧化剂 参考食物：大豆、其它豆类、鱼类、大蒜、肉类、洋葱和酸奶 四.酪氨酸（） 、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素地必需氨基酸 、可防治老年痴呆症 、促进新陈代谢，增进食欲 .医药用作甲状腺功能亢进；食品添加剂. 、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果 、与色素形成有关系，缺乏时会利白化症 .是一种重要地生化试剂，是合成多肽类激素、抗生素、多巴等药物地主要原料. .广泛用于农业科学研究，也作饮料添加剂和配制人工昆虫饲料. 五.组氨酸（） 、参与血球蛋白合成，促进血液生成 、产生组氨、促进血管扩张，增加血管壁地渗透性 、医治胃病、十二指肠等有特效 、促进腺体分泌，对过敏性疫病有效果 、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状 、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎有效果 六.苏氨酸（） .人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡 .有转变某些氨基酸达到平衡地功能 .是协助蛋白质被人体吸收、利用所不可缺少地氨基酸 .防止肝脏中脂肪地累积 .促进抗体地产生，增强免疫系统 参考食物：肉类等
国内外主要氨基酸使用概述
国内外主要氨基酸使用概述 世界上最大的氨基酸消费市场是饲料添加剂，目前国内用于饲料添加剂的氨基酸主要有赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸。其中赖氨酸和蛋氨酸占饲料工业的95% 以上，而苏氨酸的使用呈增长趋势。表1 为近年来，世界三种氨基酸产量及主要生产商。 表1 近年来世界三种氨基酸产量（万吨）及主要生产商 1、赖氨酸 1.1 赖氨酸的作用 赖氨酸是谷物中最缺乏的氨基酸，因此，一般来说它是第一限制性氨基酸，是限制猪、肉禽蛋白质沉积的主要氨基酸；是猪的第一限制性氨基酸，是禽的第二限制氨基酸。 工业生产的赖氨酸至少发挥着下面几个方面的作用：（1）补充动物赖氨酸需要的不足，（2）改善饲料氨基酸的平衡，提高动物的生长速度（3）改善谷物饲料的营养价值；（4）降低动物饲粮蛋白质含量，配制低蛋白质日粮。 1.2 国内外主要生产商及产量 2011年全球赖氨酸产量为148万吨，主要生产商为中国长春大成实业集团公司、日本味之素公司、美国ADM公司、德国德固萨公司、日本协和公司、韩国的希杰、台湾的味丹和德国巴斯夫公司等。 近几年我国赖氨酸产能高速增长。从2001 年不足5 万吨/年增长到2011年的近68万吨/年，成为世界最大的赖氨酸生产国。仅大成集团的赖氨酸产量已占全球45%。目前国内主要生产企业有长春大成、川化味之素、聊城希杰、宁夏伊品、山东金玉米、安徽丰原等。 1.3 赖氨酸主要品种 2003年以前，中国市场主要赖氨酸产品为98.5%的赖氨酸盐酸盐，品种比较单一。大成生化公司于2003年自行研发生产65%赖氨酸硫酸盐，是继德国德固萨（Degussa）公司后，世界上第二家生产赖氨酸硫酸盐的制造商，有相当的竞争优势。2011年中国98%赖氨酸产量为22.1万吨，同比下降1.34%，65%赖氨酸产量为45.8万吨，同比上升10.1%。近年该2种氨基
氨基酸对农作物的作用
氨基酸对农作物的作用 随科学技术的创新，化学家们让氨基酸登上农业的历史舞台，使它在无污染方面大显身手。氨基酸是蛋白质的基石，它们都含有一定量的氮素，正是农作物生长所必需的。把氨基酸制成的肥料，喷洒在农作物上，农作物像人吃了“补药”一样，茁壮成长，结出丰硕的果实；在蔬菜和瓜果上施用，也会使人得到满意的效果。日本科学家用脯氨酸万分之四的溶液喷洒到玉米上，玉米产量提高20％，只要它喷洒到水稻、黄瓜上，产量均提高15％。日本农业科技人员还将甘氨酸拌人无污染的磷、钾肥中，可增加农作物对磷、钾元素的吸收。甘氨酸本身也起到氮肥的作用美国科学家证明，甘氨酸对甘蔗的生长起特殊作用，如1亩地用85％的甘氨酸溶液0．2公斤洒喷，成熟时甘蔗的糖份可增加13％；此外，还可用谷氨酸钠溶液浸泡大豆种子，大豆生长旺盛，产量大增。氨基酸配成的农药功能十分良好。能起到植物“抗菌素”的作用。实践证明，直接使用各种氨基酸能有效地防、治农作物的各种疾病。如印度科学家辛格用低浓度的蛋氨酸喷在水稻上，防止了水稻腐根菌的侵害。同时蛋氨酸能杀灭黄瓜茎上的许多寄生病菌。日本科学家用万分之五浓度的DI一苏氨酸3O毫升喷于柠檬树上，有效地抵抗黑斑病。近年来许多国家的科学家研究发现把色氨酸、半胱氨酸、丙氨酸等喷洒于农作物上，都有抵抗和消灭农作物病菌的效果。氨基酸农药还有除草作用。根据近年统计，用氨基酸衍生物研究成功的除草剂，形成的专利已有100多个已形成一大类无污染的除草剂。七十年代初德国化学家合成了N—磷酸甲酯甘氨酸，在玉米和大豆田里试用表明，每亩只用1．5公斤就可消灭一切杂草。相继日本化学家合成一种广谱除草剂——硫代氨基酸，它可消灭一切杂草，而且对人畜无害。氨基酸农药可以灭虫或驱虫，例如南瓜子和使君子等药物作驱虫剂，现代化学家研究，其中有效成分就是氨基酸。80年代初美国科学家傲了一个试验，他用10％浓度的半胱氨酸和饱和蔗糖溶液拌合杀黄瓜蝇，20天后黄瓜蝇全部死亡。更有研究人员用4％的月桂酰肌氨酸杀灭体虱，两分钟后体虱全部死亡。氨基酸做成农药和化肥，从理论和实践上已知绝不会蛤环境、空气、水源、土壤造成污染，更不会使农产品(粮食、蔬菜、水果等)带有潜伏性的危害。在这知识创新、科技创新的时代里，农业生产无污染化已提到科技人员的面前，只有更新当前使用的化肥和农药。氨基酸的生理功能氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分，对生命活动发挥着举足轻重的作用。某些氨基酸除可形成蛋白质外，还参与一些特殊的代谢反应，表现出某些重要特性。（1）赖氨酸赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖文档冲亿季，好礼乐相随mini ipad移动硬盘拍立得百度书包氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。（2）蛋氨酸蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒
10种必需氨基酸及作用
人体必需氨基酸 人体必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有赖氨酸（Lysine ）、色氨酸（Tryptophane）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、蛋氨酸（Methionine）、苏氨酸（Threonine）、异亮氨酸（Isoleucine ）、亮氨酸（Leucine ）、缬氨酸（Viline）8种，另一种说法把组氨酸（Hlstidine）、精氨酸（Argnine）也列为必需氨基酸总共为10种。 8种人体必须氨基酸的简单记忆方法：―假设来写一两本书‖就是甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸 氨基酸的种类有20种，大致可以分为三类：必需氨基酸、和非必需氨基酸。其中，有8种氨基酸，人体不能自己合成，而且这些氨基酸都非常重要，必须通过食物来摄取，这些氨基酸就称为必需氨基酸。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必需氨基酸。另外的十种氨基酸，人体可以自己合成，不必靠食物补充，我们称为非必需氨基酸。 一、赖氨酸 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还。 赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。 赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。 赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。 单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly 研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。 长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。 二、色氨酸（促进胃液及胰液的产生） 色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时，表现出异常的行为，出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外，5–羟色胺有很强的血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细
氨基酸的呈味特性
氨基酸的呈味特性 氨基酸是蛋白质的主要组成成分，食品中氨基酸的种类和含量是衡量其 营养质量和感官呈味的一项重要指标。对食品中氨基酸的研究包括对总氨基酸(水解氨基酸)和游离氨基酸的研究，畜牧研究人员对总氨基酸的测定，主要是 研究其营养特性，结构蛋白中的呈味氨基酸，多处于结合状态，对风味影响不大，而游离氨基酸，由于其量较少，对影响的贡献不大，他们主要是用于参与 风味物质的形成。游离氨基酸与肤、核普酸、有机酸，无机离子等是肉品中非 挥发性的呈味活性物质。氨基酸的呈味与它侧链R基团的疏水性有密切关系。 当氨基酸的疏水性较小时，其主要呈甜味，如如甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、脯 氨酸、经脯氨酸、天冬酞胺等，当氨基酸的疏水性较大时，其主要呈苦味例如 亮氨酸、异亮氨酸、撷氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、组氨酸、赖氨酸、 精氨酸等，当其侧链R基团为酸性基团(如COOH、SO3H)时，则以酸味为主，如 天冬氨酸、谷氨酸，这两种氨基酸同时也是形成鲜味物质的重要前提物质之一。 游离氨基酸对肉制品风味的贡献不仅与其绝对含量相关，而且与游离氨 基酸之间的相对平衡的影响有关，有研究表明，单个氨基酸不具有肉的味道， 而所有游离氨基酸共同存在时才给人肉的味感。肉品中各种游离氨基酸是共存的，且这种关系对肉的特殊味感是必须的。Gasser发现肉汁中的呈味物质浓度 多数低于各自的阂值，因此，各种呈味物质的协同作用可能是决定肉滋味的的 重要因素。 目前在食品工业中应用最广的呈味氨基酸主要是L一谷氨酸钠、L一天 门冬氨酸钠、L一丙氨酸和L一甘氨酸。 1.L一谷氨酸钠 L一谷氨酸钠俗称味精，是食品中主要的增味剂，其具有强烈的鲜味，己 经得到了广泛的研究和认可，谷氨酸钠鲜味的产生，是由a一H3+和赞COO一 两个基团静电吸引，形成五元环结构而引起的。L一MSG具有甜、酸、咸、苦、
氨基酸
一、氨基酸 1.氨基酸的概念和物理性质 概念：羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。 物理性质：无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 2.氨基酸的结构和化学性质 组成蛋白质的氨基酸几乎为α－氨基酸，其结构简式可表示为，如： 甘氨酸谷氨酸 丙氨酸苯丙氨酸 ①氨基酸的两性 氨基酸分子中既有羧基，又有氨基；羧基是酸性基团，氨基是碱性基团，因此氨基酸是两性化合物，既能与酸又能与碱反应生成盐（和水），例如： 拓展：中学化学常见的既能与酸又能与碱反应的物质 1.金属：Al等。 2.两性氢氧化物：Al2O3等。 3.乳酸的铵盐： 4.多元弱酸的酸式盐： 5.具有双官能团的有机物： ②成肽反应 两个氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或碱存在的条件下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成肽键的化合物，称为成肽反应。 （1mol二肽含1mol肽键） 3.C4H9O2N的同分异构体： 二、蛋白质 蛋白质的分子结构划分： 一级结构是指蛋白质中氨基酸排列顺序,是平面结构,维持一级结构的化学键是肽键和二硫键. 二级结构是指蛋白质多肽主链有一定周期性的,有氢键（C=O和N-H）,如α螺旋、β折叠等,维持的化学键是氢键、盐键等非共价键、以及疏水作用和范德华力. 三级结构是多肽链上包括主链和侧脸在内所用原子在三维空间内的分布,但只含有一条多肽链,维持的化学键也是氢键、盐键等非共价键、以及疏水作用和范德华力.
氨基酸的作用和功能详解
氨基酸的作用和功能详解 作者: MEILIN 位于: 保健食品 什么是氨基酸？ 氨基酸是蛋白质的构建模块。从生命诞生起它们就相互链接在一起构筑人体，因此可以把氨基酸看做生命的积木。这是有两个步骤的过程：氨基酸链接到一起，形成肽或多肽。蛋白质由这些群组制成。 氨基酸的种类不止一个。其中构成蛋白质的氨基酸总共有20个不同种类。氨基酸的种类决定了蛋白质的形状。 人们比较熟悉的氨基酸包括谷氨酰胺，甘氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，缬氨酸。其中的苯丙氨酸，色氨酸，缬氨酸是人类必需氨基酸，其他的必需氨基酸还有异亮氨酸，亮氨酸，赖氨酸，蛋氨酸和苏氨酸。人体本身不能合成必需氨基酸，因此需要从食物获得。 其中一个最知名的必需氨基酸是色氨酸，它在人体许多功能中扮演了重要角色。色氨酸诱导正常睡眠，帮助减轻压力，抑郁，和动脉痉挛风险，并促进免疫系统健康。色氨酸最著名的用途可能是产生血清素，正是这种物质帮助你睡个好觉。 氨基酸的作用 氨基酸是蛋白质的组成部分，而蛋白质是肌肉，腺体，器官，肌腱，酶，指甲和头发的组成部分。这使氨基酸的地位变得至关重要。尽管我们掌握很多关于维生素的知识，但大部分人对氨基酸的作用了解的很少。 你会发现氨基酸涉及到生活中的各个方面，甚至还与睡眠呼吸暂停有联系，缺乏它会导致一系列疾病。虽然这种元素的缺乏通常不能用传统诊断方法获知，但生化检查可以发挥很大作用，它可以帮助医生认识和治疗疾病。 每日需要量 当身体感觉疲劳和锻炼受损时，就需要引起一些注意。。氨基酸可以帮助修复，恢复和建立人体组织。身体可以自然产生10种氨基酸（总共20种），这些氨基酸被称为非必需氨基酸。其他的氨基酸必须从食物获取。如果不能获得足够的氨基酸，身体蛋白质就会降低，从而导致疾病发生。人体不能像储存脂肪一样存储氨基酸，因此，每日饮食必须包含氨基酸。 制造蛋白质 氨基酸是组成蛋白质的基本元素。 当某些人体细胞需要蛋白质时(例如当人体“增长”肌肉时)，氨基酸排列连接在一起形成RNA（即核糖核酸、DNA的复制品）。
氨基酸分类
氨基酸分类一、总表
20种氨基酸密码子表 二、分类 1. 根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸： 2. 根据氨基酸的极性分类：
其中，属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 3. 按其亲水性、疏水性可分为： 4. 其它的分类方法 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； ⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
氨基酸代谢 重要知识点
蛋白质降解及氨基酸代谢 1、细胞内的蛋白质降解 （1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。在营养充足的细胞内没有选择性。饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln或相关的序列的胞内蛋白。 （2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。（选择性降解） 2、细胞内蛋白质降解的意义 （1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一种方式； （3）在需要时降解供肌体需要。 3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。 4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。 5、L谷氨酸——α-酮戊二酸+ NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。
6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。 7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。 8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。 9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。AA脱羧酶专一性很强，每一种AA都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。AA脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能。但大多数胺类对动物有毒。体内的胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨，醛进一步氧化成脂肪酸。 10、NH3去向。（1）重新利用：合成AA、核酸。（2）贮存：高等植物将氨基氮以Gln和Asn的形式储存在体内。（3）排出体外：高等动物通过尿素循环在肝中将NH3生成尿素，通过肾脏排出体外。 11、尿素循环（鸟氨酸循环）：在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。 过程：（1）NH3、CO2与鸟氨酸作用合成瓜氨酸；（2）瓜氨酸与天