氨基酸
氨基酸的名词解释
氨基酸的名词解释在生物学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
它们是一类含有氨基（NH2）和羧基（COOH）官能团的有机化合物。
氨基酸还包括一个称为侧链（R 基）的变量结构组分，它决定了各种氨基酸的独特特性。
由于R基的不同，氨基酸可以分为20种不同的类型，每种类型都具有不同的性质和功能。
氨基酸是生命中至关重要的分子。
它们在细胞和组织中执行许多重要功能，如构建和修复组织、调节代谢过程以及作为信号分子参与细胞间的信息传递。
此外，氨基酸也是产生能量的关键物质。
当体内碳水化合物和脂肪储备不足时，氨基酸可以转化为葡萄糖，以满足能量需求。
根据人体无法合成的能力，氨基酸可以分为两类：必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是人体无法自行合成的，必须通过膳食摄入。
主要的必需氨基酸包括赖氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、亮氨酸、组氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸和苏氨酸。
非必需氨基酸是人体可以通过其他氨基酸的代谢产生的。
主要的非必需氨基酸包括天冬氨酸、谷氨酸、丙氨酸、天冬酰胺、丙氨酰胺、丝氨酸、酪氨酸、甘氨酸、组氨酸和半胱氨酸。
氨基酸不仅仅是构建蛋白质的构建单元，它们还充当了体内许多重要分子的前体物质。
例如，组氨酸是生物体内重要的生理调节分子，它在免疫反应和炎症过程中起到关键作用。
色氨酸是色素分子的前体，用于合成血红素和维生素B3（烟酸）。
谷氨酸是与谷氨酸酸碱盐一起构成细胞内外的酸碱平衡的重要因素。
除了作为生物分子的构建单元和前体物质外，氨基酸还具有许多其他重要的生理功能。
例如，赖氨酸可以转化为一氧化氮（NO）这种重要的信号分子，参与调节血管张力和免疫反应。
甲硫氨酸参与体内抗氧化过程，保护细胞免受自由基的侵害。
苏氨酸是体内重要的抗氧化剂，能够减少氧自由基的产生。
虽然氨基酸是构建蛋白质的基本单位，但它们在不同生物体中的数量和组合方式千变万化。
这些变化使得不同生物体具有自身特定的蛋白质组成和功能。
例如，人类体内的蛋白质由20种氨基酸构成，而某些细菌则含有超过100种氨基酸。
18种氨基酸的作用
18种氨基酸的作用氨基酸是构成蛋白质的基本单位，被广泛应用于细胞生物学、营养学、医学等领域。
人体内共有20种氨基酸，其中有9种被视为人体必需氨基酸，而另外11种被称为非必需氨基酸，因为人体可以通过其他氨基酸的合成来满足需求。
以下是18种氨基酸及它们的作用：1. 色氨酸 (Tryptophan)：是必需氨基酸之一，用于合成血清素和褪黑激素，被认为对调节情绪、睡眠和免疫系统功能发挥重要作用。
2. 苯丙氨酸 (Phenylalanine)：必需氨基酸之一，参与合成多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素，对神经传导和心理健康起关键作用。
3. 组氨酸 (Histidine)：必需氨基酸之一，用于合成组胺和肽类激素，对心血管健康、神经发育和免疫功能至关重要。
4. 赖氨酸 (Lysine)：必需氨基酸之一，参与合成胶原蛋白、骨骼和肌肉组织，对维持骨骼健康、肌肉生长和免疫功能发挥重要作用。
5. 硫氨酸 (Methionine)：必需氨基酸之一，用于合成蛋白质和多种重要物质，如肌肉、酶和激素。
6. 缬氨酸 (Valine)：必需氨基酸之一，参与合成肌肉组织，对维持肌肉力量和增强免疫系统功能至关重要。
7. 亮氨酸 (Leucine)：必需氨基酸之一，参与合成蛋白质和肌肉组织，对维持肌肉力量、促进体内蛋白质合成起关键作用。
8. 异亮氨酸 (Isoleucine)：必需氨基酸之一，参与合成肌肉和蛋白质，对维持肌肉健康、调节血糖和能量代谢十分重要。
9. 缬氨酸 (Norvaline)：属于非必需氨基酸，参与合成肌肉组织和蛋白质，同时被认为对促进生长激素的分泌和肌肉生长起重要作用。
10. 苏氨酸 (Threonine)：必需氨基酸之一，参与合成胶原蛋白、抗体和骨骼组织，也对中枢神经系统的功能具有重要影响。
11. 缬氨酸 (Thyrosine)：属于非必需氨基酸，参与合成甲状腺激素和多巴胺，对调节代谢、心理健康和免疫功能发挥作用。
12. 丝氨酸 (Serine)：属于非必需氨基酸，参与合成抗体、免疫球蛋白和酶，对维持稳定的氨基酸代谢和肌肉结构发挥重要作用。
20种常用氨基酸
精氨酸
Arg
HN=C(NH₂)-NH-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH
碱性；二氨基一羧基酸；必需氨基酸
20
组氨酸
His
NH-CH=N-CH=C-CH₂-CH(NH₂)-COOH
碱性；杂环；必需氨基酸
8
色氨酸
Trp
*Ph-NH-CH=C-CH₂-CH(NH₂)-COOH
芳香基侧链；中性；必需氨基酸；杂环
9
丝氨酸
Ser
HO-CH₂-CH(NH₂)-COOH
极性、中性；含羟基
10
酪氨酸
Tyr
HO-p-Ph-CH₂-CH(NH₂)-COOH
芳香基侧链；极性、中性；条件必需氨基酸
11
半胱氨酸
Cys
HS-CH₂-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
5
异亮氨酸
Ile
CH₃-CH₂-CH(CH₃)-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
6
甲硫氨酸（蛋氨酸）
Met
CH₃-S-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
7
脯氨酸
Pro
*NH-(CH₂)₃-CH-COOH
非极性、疏水性；杂环；亚氨基酸
20种常用氨基酸
序号
氨基酸名称
缩写
化学结构特点
分类
1
甘氨酸
Gly
NH₂-CH₂-COOH
非极性、疏水性；中性
2
丙氨酸
Ala
CH₃-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性
3
缬氨酸
Val
(CH₃)₂CH-CH(NH₂)-COOH
十八种氨基酸
十八种氨基酸简介氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，共有20种常见的氨基酸，其中有9种被称为必需氨基酸，人体无法自行合成，必须通过摄入食物来获得。
而剩下的11种被称为非必需氨基酸，人体可以自行合成。
本文将介绍其中的十八种氨基酸。
必需氨基酸1.赖氨酸（Lysine）•赖氨酸是一种必需氨基酸，它对维持正常的生长和组织修复很重要。
主要存在于蛋白质食物中，如肉、鱼、奶制品等。
2.苏氨酸（Threonine）•苏氨酸是身体合成蛋白质时必需的氨基酸之一。
它对于肌肉的清除有重要作用，主要存在于奶制品、鱼、肉类等食物中。
3.缬氨酸（Leucine）•缬氨酸是构成肌肉蛋白质的重要成分，它能促进肌肉生长和修复。
主要存在于坚果、奶制品和肉类等食物中。
4.异亮氨酸（Isoleucine）•异亮氨酸也是构成肌肉蛋白质的重要组成成分。
它对维持氮平衡和肌肉代谢有重要作用，主要存在于肉类、鱼、大豆等食物中。
5.赖氨酸（Lysine）•赖氨酸在维持氮平衡和生长发育方面起着重要的作用。
富含赖氨酸的食物包括红肉、鱼类和奶制品等。
6.苯丙氨酸（Phenylalanine）•苯丙氨酸是合成蛋白质时必需的氨基酸之一。
它可以通过鱼类、肉类和奶制品等食物摄入。
7.色氨酸（Tryptophan）–色氨酸在蛋白质合成和组织修复中起着重要作用。
富含色氨酸的食物包括家禽、贝类和豆类等。
8.苯丙氨酸（Methionine）•苯丙氨酸是一种必需氨基酸，不仅对蛋白质合成至关重要，还参与一些重要酶的合成。
可以通过食用肉类、家禽、鱼类等蛋白质来补充。
9.组氨酸（Histidine）–组氨酸是必需氨基酸之一，对于维持正常的生长和维持组织修复至关重要。
富含组氨酸的食物包括肉类、鱼类和奶制品等。
非必需氨基酸1.丙氨酸（Alanine）•丙氨酸是非必需氨基酸之一，它是能量代谢的关键成分，同时也参与蛋白质的合成与分解。
存在于肉类、家禽等食物中。
2.天冬酰基半胱氨酸（Asparagine）•天冬酰基半胱氨酸是身体合成蛋白质、尿素等化合物的重要原料之一。
20种氨基酸
氨基酸
命名 α -氨基丁二酸 α -氨基戊二酸 α -氨基-β -巯基丙酸 α -氨基-β -苯基丙酸 α -氨基-β -对羟苯基丙酸 α -氨基-β -羟基丙酸 α -氨基-γ -甲硫基丁酸 α -氨基-β -吲哚基丙酸 氨基乙酸 α -氨基-β -甲基丁酸 α -氨基-γ -甲基戊酸 α -氨基丙酸 α -氨基-β -甲基戊酸 β -吡咯烷基-α -羧酸 α -氨基-β -羟基丁酸 α -氨基-β -咪唑基丙酸 α ，ε -二氨基己酸 α -氨基-δ -胍基戊酸 性质 酸性 酸性 含巯基 酸性 含苯环 酸性 含苯环 含羟基 含硫 含苯环 中性 中性 中性 中性 中性 杂环 含羟基 杂环 碱性 碱性 R基极性性质 带负电荷的R基极性氨基酸 带负电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 非极性R基氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 带正电荷的R基氨基酸 带正电荷的R基氨基酸 带正电荷的R基氨基酸 等电点 2.97 3.22 5.02 5.41 5.48 5.65 5.66 5.68 5.75 5.89 5.97 5.97 5.98 6.02 6.02 6.30 6.53 7.59 9.74 10.76 R基PKa 3.86(β COOH) 4.25(γ COOH) 8.33(SH）
三字母简称 单字母简称 Asp D Glu E Cys C Asn N Phe F Gln Q Tyr Y Ser S Met M Trp W Gly G Val V Leu L Ala A Ile I Pro P Thr T His H Lys K Arg R Asx B Glx Z
氨基酸
1．概念
表示参与化学反应的物质的物质的量和反应热的关系的化学方程式。
2．意义
表明了化学反应中的物质变化和能量变化。
如：2H2(g)＋O2(g)===2H2O(l) ΔH＝－571.6 kJ·mol－1
ΔH<0
ΔH>0
图示
常见反应类型
①可燃物的燃烧；②酸碱中和反应；③大多数化合反应；④金属跟酸的置换反应；⑤物质的缓慢氧化；⑥铝热反应。
①大多数分解反应；②盐的水解和弱电解质的电离；③Ba(OH)2·8H2O与NH4Cl反应；④碳和水蒸气、C和CO2的反应；⑤NH4NO3溶于水。
一、氨基酸
1.氨基酸的概念和物理性质
概念：羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。
物理性质：无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
1.金属：Al等。
2.两性氢氧化物：Al2O3等。
3.乳酸的铵盐：
4.多元弱酸的酸式盐：
5.具有双官能团的有机物：
②成肽反应
两个氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或碱存在的条件下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成肽键的化合物，称为成肽反应。
（1mol二肽含1mol肽键）
己知： + + R''－COOH
20种常见氨基酸结构式及简写
20种常见氨基酸结构式及简写1. 丙氨酸 (Alanine, Ala)结构式:CH3CH(NH2)COOH2. 丝氨酸 (Serine, Ser)结构式:HOCH2CH(NH2)COOH3. 羟脯氨酸 (Hydroxyproline, Hyp)结构式:HOCH2C(CH2OH)(NH2)COOH4. 缬氨酸 (Valine, Val)结构式:(CH3)2CHCH(NH2)COOH5. 异亮氨酸 (Isoleucine, Ile)结构式:(CH3)2CHCH2CH(NH2)COOH6. 缬氨酸 (Leucine, Leu)结构式:(CH3)2CHCH2CH(NH2)COOH7. 苏氨酸 (Threonine, Thr)结构式:CH3CH(OH)CH(NH2)COOH8. 赖氨酸 (Lysine, Lys)结构式:H2N(CH2)4CH(NH2)COOH9. 色氨酸 (Tryptophan, Trp)结构式:H2NCH(C6H4CH2CH2NH2)COOH10. 酪氨酸 (Tyrosine, Tyr)结构式:HOCH2C6H4CH(NH2)COOH11. 亮氨酸 (Methionine, Met)结构式:CH3SCH2CH2CHNH2COOH12. 苯丙氨酸 (Phenylalanine, Phe)结构式:H2NC6H5CH2CH(NH2)COOH13. 缬氨酸 (Isoleucine, Ile)结构式:(CH3)2CHCH2CH(NH2)COOH 14. 鸟氨酸 (Asparagine, Asn)结构式:H2NC(O)CH2CH(NH2)COOH15. 天冬氨酸 (Aspartic Acid, Asp)结构式:HOOCCH2CH(NH2)COOH16. 苏氨酸 (Threonine, Thr)结构式:CH3CH(OH)CH(NH2)COOH17. 苏胺酸 (Cysteine, Cys)结构式:HSCH2CH(NH2)COOH18. 苯丙氨酸 (Tryptophan, Trp)结构式:H2NCH(C6H4CH2CH2NH2)COOH 19. 苏胺酸 (Cysteine, Cys)结构式:HSCH2CH(NH2)COOH20. 色胺酸 (Tryptophan, Trp)结构式:H2NCH(C6H4CH2CH2NH2)COOH这些是一些常见的氨基酸的结构式及简写。
氨基酸基本单位
氨基酸基本单位一、引言氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具有重要的生物学功能。
本文将从氨基酸的定义、结构、分类、生理功能等多个方面进行详细介绍。
二、氨基酸定义氨基酸是由一个羧基(-COOH)和一个氨基(-NH2)组成的有机化合物，它们通过一个碳原子(C)相互连接。
这个碳原子被称为α-碳原子。
除了羧基和氨基外，α-碳原子还与一个侧链(R)相连。
三、氨基酸结构1. 羧基：羧基是由一个碳原子和两个氧原子组成的官能团。
在pH值为7.4时，羧基带负电荷。
2. 氨基：氨基是由一个氮原子和两个氢原子组成的官能团。
在pH值为7.4时，氨基带正电荷。
3. α-碳原子：α-碳原子是连接羧基和侧链的中心碳原子。
4. 侧链：侧链是与α-碳原子相连的不同官能团，不同种类的侧链决定了不同种类的氨基酸。
四、氨基酸分类1. 按侧链的性质分类：(1) 极性氨基酸：侧链中含有极性官能团，可与水分子形成氢键，如丝氨酸、谷氨酸等。
(2) 非极性氨基酸：侧链中不含有极性官能团，不能与水分子形成氢键，如甘氨酸、丙氨酸等。
(3) 硫代氨基酸：侧链中含有硫原子，如半胱氨酸、甲硫氨酸等。
2. 按人体内是否能合成分类：(1) 必需氨基酸：人体无法自行合成，必须从食物中摄入，如异亮氨酸、苯丙氨酸等。
(2) 非必需氨基酸：人体可以自行合成，不需要从食物中摄入，如天冬氨酸、谷氨酰胺等。
五、生理功能1. 构成蛋白质：多个氨基酸通过肽键连接形成多肽和蛋白质。
蛋白质是人体各种组织和器官的重要构成物质。
2. 能量来源：氨基酸可以通过脱羧反应产生能量，被身体利用。
3. 生物合成：氨基酸可以作为生物合成的原料，如谷氨酰胺可以合成核苷酸等。
4. 信号分子：一些特定的氨基酸可以作为神经递质和荷尔蒙，参与人体的调节和控制。
六、结论氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具有多种生理功能。
不同种类的氨基酸由于侧链的差异而具有不同的性质和功能。
了解氨基酸的结构、分类和生理功能对于深入了解蛋白质及其作用机制具有重要意义。
人体21种氨基酸
人体21种氨基酸摘要：一、引言二、氨基酸的定义与作用1.蛋白质的基本组成单位2.生命活动的重要组成部分三、人体必需氨基酸1.9 种必需氨基酸2.对健康的重要作用四、非必需氨基酸1.12 种非必需氨基酸2.对人体的作用五、氨基酸的来源1.食物中的氨基酸2.内源性氨基酸六、氨基酸的平衡与健康1.氨基酸的摄入与代谢2.氨基酸不平衡的影响七、氨基酸在医疗和保健中的应用1.氨基酸治疗2.氨基酸保健品八、结论正文：一、引言氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单位，对于生命活动至关重要。
人体内有21 种氨基酸，其中9 种是必需氨基酸，12 种是非必需氨基酸。
本文将对这些氨基酸进行详细介绍，并探讨其在人体健康中的作用及来源。
二、氨基酸的定义与作用氨基酸是一种含有氨基（NH2）和羧基（COOH）的有机化合物。
它是蛋白质的基本组成单位，在人体内参与生命活动的各个方面，如生长发育、免疫反应、物质代谢等。
此外，氨基酸还可以通过转氨基作用生成其他非必需氨基酸，对人体健康具有重要作用。
三、人体必需氨基酸人体必需氨基酸是指人体无法自行合成，必须通过食物摄入的氨基酸。
根据研究，人体必需氨基酸共有9 种，分别是赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸和组氨酸。
这些氨基酸对于健康至关重要，如赖氨酸参与肌肉合成，色氨酸有助于调节情绪等。
四、非必需氨基酸非必需氨基酸是指人体可以自行合成的氨基酸。
人体内有12 种非必需氨基酸，分别是丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、精氨酸、酪氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸和甘氨酸。
尽管人体可以自行合成这些氨基酸，但它们在人体内仍然具有重要作用，如参与肌肉修复、提高免疫力和抗氧化等。
五、氨基酸的来源氨基酸的来源主要有两种：食物中的氨基酸和内源性氨基酸。
食物中的氨基酸主要包括动物性食品、豆类、坚果等。
内源性氨基酸则是人体通过转氨基作用生成的氨基酸。
保持氨基酸摄入与代谢的平衡对于人体健康至关重要。
各类氨基酸
各类氨基酸一、氨基酸的基本概念二、氨基酸的分类1.根据侧链特性分类–疏水性氨基酸–疏水性氨基酸–酸性氨基酸–碱性氨基酸2.根据生物合成途径分类–必需氨基酸–非必需氨基酸三、各类氨基酸的特点及功能1.疏水性氨基酸–甘氨酸–丙氨酸–苯丙氨酸2.疏水性氨基酸–苏氨酸–苏胱氨酸–苏磺氨酸3.酸性氨基酸–谷氨酸–天冬氨酸–阿斯巴甲酸4.碱性氨基酸–赖氨酸–赖氨酸–赖磺氨酸四、氨基酸的生物功能1.氨基酸作为蛋白质的组成单元–蛋白质结构与功能的差异由氨基酸的序列决定–氨基酸的不同组合决定了蛋白质的性质2.氨基酸在代谢中的作用–氨基酸可供能–氨基酸可提供合成物质3.某些氨基酸在机体中具有特殊功能–色氨酸与血清素的关系–肌氨酸与肌肉生长的关系五、氨基酸的摄入与需求1.不同群体的氨基酸需求量的差异–年龄差异–孕期和哺乳期的特殊需求2.保证合理的氨基酸摄入的方法–蛋白质来源的选择–合理的膳食搭配–补充氨基酸的注意事项六、总结氨基酸是生命体中重要的组成单元，根据其侧链特性和生物合成途径的不同，可以将其分为疏水性氨基酸、亲水性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸等不同类别。
各类氨基酸具有不同的特点和功能。
疏水性氨基酸主要参与构建蛋白质的结构；亲水性氨基酸参与蛋白质的功能和稳定性；酸性氨基酸参与酸碱平衡和酶催化等生理功能；碱性氨基酸参与DNA和RNA的序列稳定性。
氨基酸不仅是蛋白质的组成单元，还在代谢中起到重要的作用。
一些氨基酸在机体中具有特殊功能，如色氨酸与血清素的关系，肌氨酸与肌肉生长的关系等。
不同群体对氨基酸的需求量也有差异，合理的氨基酸摄入非常重要，可以通过选择合适的食物来源、合理膳食搭配以及适当补充氨基酸来满足需求。
综上所述，了解各类氨基酸的特点和功能，对于维持人体健康和发展至关重要。
人体20种氨基酸
人体20种氨基酸人体中有20种氨基酸，它们是构成蛋白质的基础。
每个氨基酸由一个氨基基团、一个羧基和一个侧链组成。
这些氨基酸在人体中发挥着不同的重要功能。
下面将逐个介绍这20种氨基酸及其功能。
1. 丙氨酸（Alanine）: 丙氨酸是体内代谢过程中产生的一种氨基酸，它是肌肉组织中最丰富的氨基酸之一，能够提供能量并促进肌肉生长。
2. 缬氨酸（Valine）: 缬氨酸是支链氨基酸之一，它在体内参与合成肌肉蛋白质，维持氮平衡，并提供能量。
3. 亮氨酸（Leucine）: 亮氨酸是人体无法合成的必需氨基酸之一，它对于肌肉生长和修复非常重要，还参与蛋白质合成和能量代谢。
4. 异亮氨酸（Isoleucine）: 异亮氨酸也是一种支链氨基酸，它在肌肉合成和修复中起到重要作用，还参与能量代谢和血糖调节。
5. 苏氨酸（Threonine）: 苏氨酸是一种必需氨基酸，它是合成胶原蛋白和其他重要蛋白质的基础，还参与免疫系统的功能。
6. 赖氨酸（Lysine）: 赖氨酸是人体无法合成的必需氨基酸之一，它对于细胞生长、骨骼发育和组织修复至关重要，还参与体内激素和抗体的合成。
7. 苯丙氨酸（Phenylalanine）: 苯丙氨酸是一种重要的氨基酸，它参与合成多种蛋白质和神经递质，对大脑功能和情绪调节有影响。
8. 色氨酸（Tryptophan）: 色氨酸是一种必需氨基酸，它是合成5-羟色胺的前体物质，对于调节情绪、睡眠和免疫功能至关重要。
9. 甲硫氨酸（Methionine）: 甲硫氨酸是一种硫氨基酸，它参与合成蛋白质和维持正常的蛋白质结构，还具有抗氧化和解毒作用。
10. 组氨酸（Histidine）: 组氨酸是一种重要的氨基酸，它是组胺的前体，对细胞生长和修复、酸碱平衡和神经传导有重要作用。
11. 苏氨酸（Serine）: 苏氨酸是一种非必需氨基酸，它参与合成多种蛋白质和磷脂，对细胞分裂和免疫系统功能有影响。
12. 苏胺酸（Asparagine）: 苏胺酸是一种氨基酸，它参与合成多种蛋白质和核酸，对神经系统和肝脏功能有影响。
氨基酸
氨基酸一．氨基酸的概念：羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。
注意：⑴．氨基：氨气分子（NH 3）去掉一个氢原子后剩余的部分（—NH 2），它仍具有NH 3的性质——碱性。
氨基的电子式__________________。
⑵．α—氨基酸：羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物。
α—氨基酸是构成蛋白质的基石，天然氨基酸都是α—氨基酸。
二．几种常见的氨基酸：1．常温下，氨基酸都是晶体，可溶于水。
2．具有两性：氨基酸中同时含有氨基和羧基，所以它具有酸性又有碱性。
与酸反应：R —CH —COOH ＋HCl → R —CH —COOH2 3Cl与碱反应：R —CH —COOH ＋NaOH → R —CH —COONa ＋H 2ONH 2 2【思考】在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？3．缩合反应：两个α—氨基酸经缩合反应，生成的产物叫二肽，多个α—氨基酸缩合生成的产物叫多肽。
α—氨基酸的混合物。
【知识巩固】1．下列关于氨基酸的叙述不正确的是（ ） A ．分子中同时含有氨基和羧基的化合物叫氨基酸 B ．羧酸分子里的α—氢原子被氨基取代后生成α—氨基酸 C ．蛋白质水解的最后产物是氨基酸 D ．HO 2属于氨基酸2C —N 键的是（ ） A ．浓H 2SO 4、浓HNO 3混合液和苯作用，生成硝基苯 B ．蛋白质水解生成α—氨基酸 C ．由棉花制得纤维素硝酸酯 D ．氨基乙酸和NaOH 溶液反应 3．下列叙述正确的是（ ） A ．能发生酯化反应的酸一定是羧酸 B ．天然蛋白质水解的最后产物是α—氨基酸 C ．植物油不能使溴的四氯化碳溶液褪色D ．米饭在嘴中越咀嚼越甜的原因是淀粉水解生成甜味物质4．当含有下列结构片断的蛋白质在胃中水解时，不可能产生的氨基酸是（ ）5．下列物质中，既与盐酸反应，又可与KOH 溶液反应的是（ ）5．化学式为C 4H 9NO 2的化合物的同分异构体中，属于氨基酸的有（ ） A ．3种 B ．4种 C ．5种 D ．6种6．分子式与苯丙氨酸（）相同，且同时符合下列两个条件：①有带有两个取代基的苯环 ②有一个硝基直接连在苯环上的异构体的数目是（ ） A ．3 B ．5 C ．6 D ．107．已知某氨基酸的相对分子质量小于200，且氧的质量分数约为0.5，则其分子中碳的个数最多为（ ）A ．5个B ．6个C ．7个D ．8个 8．A 、B 两种有机化合物，分子式都是C 9H 11O 2N 。
氨基酸
L-蛋氨酸价格比dl型的高很多，而两者生理活性相同。
L-组氨酸在水中溶解度远比盐酸盐低。
L-赖氨酸稳定性很差，一般用其盐类。
1、L-丙氨酸：白色结晶性粉末，有特殊甜味，甜度约为蔗糖的70%。
化学性能稳定，易溶于水，微溶于乙醇。
5%水溶液PH=5.5-7.0。
2、L-精氨酸：白色结晶性粉末，经水重结晶后，于105℃失去结晶水，水溶液呈强碱性，可从空气中吸收二氧化碳。
溶于水，微溶于乙醇。
成人为非必须氨基酸，但体内生成速度慢，婴幼儿为必须氨基酸，有一定解毒作用。
3、L-精氨酸盐酸盐：白色或近白色几乎无臭结晶性粉末。
干燥状态下稳定。
3%水溶液pH=5.7。
易溶于水，微溶于热乙醇。
4 、L-天冬氨酸：白色结晶性粉末，无臭。
稍有酸味，难溶于水，易溶于热水，不溶于乙醇，属非必须氨基酸。
5、L-天冬酰胺：白色结晶性粉末，稍有甜味。
遇碱水解成天冬氨酸。
溶于水，几乎不溶于乙醇，水溶液呈酸性。
为非必须氨基酸。
6、L-胱氨酸：白色针状，几乎无臭，在热碱水溶液中易分解，极难溶于水和乙醇。
为非必须氨基酸，对构成皮肤和毛发是必须物质，可促进手术及外伤的治疗，刺激造血功能，促进白血球生成。
7、L-谷氨酰胺：白色结晶性粉末，稍有甜味，结晶状态稳定，遇酸碱热水不稳定，可水解成L-谷氨酸。
溶于水呈酸性，几乎不溶于乙醇，属非必须氨基酸。
8、甘氨酸(氨基乙酸) ：结晶性粉末，有特殊甜味，水溶液呈微酸性。
易溶于水，极难溶于乙醇。
9、L-组氨酸：稍有苦味，易与金属离子形成络盐。
溶于水，极难溶于乙醇。
因溶解度极小，常用其盐酸盐。
10、L-组氨酸盐酸盐：稍有酸、苦味，性质稳定。
易溶于水，在水中溶解度远比L-组氨酸大，不溶于乙醇。
属于必需氨基酸，在体内合成较慢，D-型与L-型生理效果相同。
11、DL-异亮氨酸：稍有苦味，10%溶液的pH=5.5-7.0，溶于水，几乎不溶于乙醇。
12 、L-异亮氨酸：略苦，无臭，10%溶液的pH=5.5-7.0，溶于水，化学性能稳定，加工受热时几乎无损失，微溶于热乙醇。
氨基酸的介绍
缺乏氨基酸的症状
生长发育迟缓
缺乏某些氨基酸可能导致儿童生长发育迟缓、智 力发育受阻。
免疫力下降
氨基酸的缺乏可能导致免疫系统功能下降，增加 感染的风险。
疲劳无力
缺乏某些氨基酸可能导致人体能量水平下降、肌 肉无力等症状。
补充氨基酸的方法
食物摄取
通过摄取富含蛋白质的食物，如鱼、肉、蛋、奶等，来补充氨基 酸。
02
氨基酸通过肽键连接形成肽链 ，进而形成具有特定空间结构 的蛋白质。
03
不同种类的氨基酸按照一定的 排列顺序组成不同的蛋白质， 从而发挥不同的生物学功能。
参与生物体内的代谢过程
01
氨基酸在生物体内参与多种代谢过程，如糖代谢、 脂肪代谢、能量代谢等。
02
氨基酸作为重要的中间代谢产物，参与合成其他生 物分子，如核苷酸、激素、神经递质等。
合成与分解
氨基酸在生物体内通过合成和分解代谢，参 与蛋白质合成、能量代谢、信号转导等多种 生物过程。
02
氨基酸的生物合成与代谢
生物合成途径
谷氨酸脱氢酶途径
鸟氨酸循环
柠檬酸循环
在动物体内，氨基酸主要通过 谷氨酸脱氢酶途径进行生物合 成。该途径包括甘氨酸、丝氨 酸、谷氨酸等前体的合成，以 及谷氨酸向其他氨基酸的转化 。
03
氨基酸还参与生物体内的氧化还原反应，维持生物 体内的氧化还原平衡。
维持生物体的正常生理功能
01 氨基酸对于维持生物体的正常生理功能具有重要 作用，如维持渗透压、调节酸碱平衡等。
02 某些氨基酸还具有特殊的生理功能，如组氨酸可 以促进生长发育，色氨酸可以促进睡眠等。
03 氨基酸的缺乏或失衡会导致各种疾病的发生，如 营养不良、贫血、肝病等。
氨基酸
氨基酸（amino acids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
编辑本段氨基酸分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有8种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
其理化特性大致有：1）都是无色结晶。
熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
氨基酸相关资料
氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger 反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
肽键具有部分双键的性质，多为反式，也有顺式。
酰胺平面中Cα-N单键旋转的角度称为Φ，Cα-C单键旋转的角度称为ψ。
20种氨基酸结构和分类
20种氨基酸结构和分类氨基酸是组成蛋白质的基本单元，它由一个氨基基团、一个羧基和一个氨基酸侧链组成。
根据氨基酸侧链的不同，可以将氨基酸分为20种不同的类型。
现在我们来详细介绍这20种氨基酸的结构和分类。
1. 理氏氨基酸 (Leucine, Leu)理氏氨基酸的侧链含有一个碳骨架，被称为烷基，它是一种碳氢化合物。
理氏氨基酸属于疏水性氨基酸。
2. 缬氨酸 (Isoleucine, Ile)缬氨酸是一种含有侧链甲基的理氏氨基酸。
和其他理氏氨基酸一样，缬氨酸也是疏水性氨基酸。
3. 赖氨酸 (Lysine, Lys)赖氨酸是一种碱性氨基酸，它的侧链含有一个胺基。
赖氨酸在生物体内起到多种功能，包括蛋白质合成和修复。
4. 精氨酸 (Arginine, Arg)精氨酸也是一种碱性氨基酸，它的侧链含有两个胺基。
精氨酸在体内是唯一可合成一氧化氮的氨基酸。
5. 色氨酸 (Tryptophan, Trp)色氨酸是一种含有芳香环结构的氨基酸。
它是生物体合成5-羟色胺和儿茶酸的前体。
6. 苯丙氨酸 (Phenylalanine, Phe)苯丙氨酸也是一种芳香族氨基酸。
苯丙氨酸是生物体合成酪胺和甲状腺素的重要组成部分。
7. 酪氨酸 (Tyrosine, Tyr)酪氨酸也是一种含有芳香环结构的氨基酸。
它在生物体内起到多种功能，包括合成肾上腺素和甲状腺素。
8. 苏氨酸 (Threonine, Thr)苏氨酸是一种含有羟基的氨基酸，被归类为可溶性氨基酸。
它是蛋白质的表观乙基化修饰的目标位点。
9. 苏胺酸 (Serine, Ser)苏胺酸也是一种含有羟基的氨基酸，被认为是生物体内最重要的两种氨基酸之一10. 苏氨酸 (Threonine, Thr)苏氨酸是一种含有羟基和甲基的氨基酸，被认为是生物体内最重要的两种氨基酸之一11. 苏古氨酸 (Cysteine, Cys)苏古氨酸是一种含有巯基的氨基酸。
它的侧链巯基具有亲电性和核电性，可以参与蛋白质稳定和结构调整。
氨基酸 百度百科
编辑词条氨基酸百科名片氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
目录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
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第一章氨基酸一、自然蛋白质的组分自然蛋白质几乎都是由18种共同的L-氨基酸，L-亚氨基脯氨酸和甘氨酸组成。
稀少的例外就是在少数蛋白质中掺入L-硒代胱氨酸二、氨基酸的结构除脯氨酸外各个氨基酸都含有：一个羧基，一个氨基，一个不同的侧链（R基），连接到α碳原子上。
在蛋白质中，几乎所有的羟基和氨基都是通过肽键来结合，一般而言，除了氢键的形成外化学反应没有利用它们。
氨基酸残基的侧链R基提供多种功能团给予个体蛋白质分子的特殊性质，导致：A．特殊的折叠构像 B．溶解程度 C．聚集态 D．和配体或其他大分子形成络合物的能力，酶活力等等。
蛋白质的功能和它的氨基酸排列顺序有关，各个氨基酸残基的一些特点促成蛋白质的独特功能。
通过氨基酸的侧链特性将氨基酸分类：A．含有非极性侧链的氨基酸 B 含有不带电的极性侧链的氨基酸 C 含有酸性侧链的氨基酸D 含有碱性侧链的氨基酸A．含有非极性侧链的氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、脯氨酸非极性氨基酸在蛋白质中的定位在水溶液的蛋白中，非极性氨基酸的侧链在蛋白质的内部成簇积聚在一起。
甘氨酸结构：最简单的氨基酸，是蛋白质中唯一一个缺少不对称的氨基酸功能：甘氨酸经常在蛋白质的结构中起重要的作用，由于它缺少β碳原子允许它在构像上有很大程度上的灵活性和比其他残基更容易达到它的构像位置。
特点：临近肽键的位置，甘氨酸具有比正常化学反应性更大的活性，例如：Asn-Gly位置：1．甘氨酸经常位于紧密转角，和位于由大量侧链在空间紧密包装成单环（如位于胶原）或底物结合的地方。
2．甘氨酸也是促成酶催化蛋白质进行特定修饰的位点，如作为N末端十四酰基化和精氨酸的甲基化的标志序列。
丙氨酸结构：丙氨酸是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
特点：1．是蛋白质中最丰富的氨基酸残基，弱疏水性2．化学反性性非常低缬氨酸特点：适度的疏水残基——脂肪族的侧链功能：1．减小构像灵活性 2．使肽键附近发生的化学反应产生空间位阻，特别是在临近的残基也有β-分支侧链（缬氨酸或异亮氨酸）异亮氨酸特点：疏水残基——脂肪族的侧链功能：1．β-分支侧链的空间位阻在肽键附近发生影响 2．疏水的侧链喜欢位于折叠蛋白质结构的内部 3．异亮氨酸有第二个不对称中心亮氨酸结构:大的疏水残基功能：1．经常是球蛋白中最普通的氨基酸 2．是膜蛋白中跨膜单环的主要组成成分 3．形成一个有规则的结构“亮氨酸拉链”苯丙氨酸结构：庞大的疏水侧链——苯环特点：一些弱极性特性促成其更喜欢定位在和其他芳族环或其他极性基团的相互作用中功能：是球蛋白的疏水核(心)和整合膜蛋白的跨膜区域的重要成分甲硫氨酸结构：为两个含硫的蛋白质氨基酸中的一个（硫醚基团）特点：1．和亮氨酸相似，大小和疏水性 2．硫原子能和金属离子作用，和化学反应，特别是向氧化剂3．硫醚基团也可以烷基化并且在酸性条件下可以和溴化氢反应色氨酸结构：具有吲哚NH基团特点：1．色氨酸残基时常在结构包装中起主要作用 2．由于吲哚NH基团的存在调节了侧链的强疏水性 3．色氨酸残基常常产生一部分配位体位点 4．色氨酸残基的吲哚环对亲电子攻击很敏感 5．蛋白质的光敏性很大程度上归于色氨酸残基的氧化降解反应 6．色氨酸残基是蛋白质氨基酸中具有最好的紫外吸光率和荧光特性脯氨酸结构：次级氨基酸，具有脯氨酰特点：1．脯氨酸残基的构象灵活性受到限制，经常位于紧密转角蛋白质的表面 2．不能参加全部的a螺旋的氢键形成，它们在螺旋轴上产生一个扭曲 3．在蛋白质中存在顺式的肽-脯氨酸结合物（除了最常见的反式形式）4．化学方面：1）脯氨酸残基是惰性的 2）多肽和蛋白质的脯氨酸依赖特性是通过脯氨酸的特异内源性多肽酶发生的B 含有不带电的极性侧链的氨基酸6种丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸这些氨基酸在中性PH下含有零静电丝氨酸结构：含有初级的脂肪族的羟基特点：1．既是氢键的受体又是供体，在折叠蛋白的表面会频繁地和溶剂水反应 2．它的氧原子是弱亲核的，但是它的亲核性在很多种重要的蛋白酶（丝氨酸蛋白酶）和酯酶的活性部位会极大地增强3．更多的稳定共价键也在体内形成，碳水化合物(O-连接的糖基化作用)和磷酸盐的形成是重要的例子苏氨酸结构和特点：1．丝氨酸残基的部分化学和生物化学的性质，为O-连接的糖基化作用和磷酸化提供位点，但是相对地具有空间位阻和低的化学反应活性 2．拥有第二个手性中心半胱氨酸结构：有巯基的氨基酸特点：1．半胱氨酸的巯基在它的去质子化形式下-硫醇盐，是个强大的亲核基团，容易与醛，烷化和酰化试剂反应2．和金属离子如锌，铁，铜（和有毒的金属如镉和汞）具有亲和力 3．通过肽链内部或肽链之间的二硫键为多数细胞外蛋白质提供必要的稳定性，这个二硫键是由半胱氨酸氧化成胱氨酸残基形成的 4．生物化学的，半胱氨酸残基也可能被酰化作用和烷基化修饰；半胱氨酸残基也可当做辅基的共价键如血红素 5．半胱氨酸残基在碱性条件下发生 -消除天冬酰胺特点：1．天冬酰胺的β-酰胺基既是氢键的供体又是受体 2．天冬酰胺残基经常位于蛋白质折叠结构的转角处 3．酰胺基相对容易水解，由于缺乏空间位阻，可能形成环状的亚胺结构（失去氨），1）这个可能遭受消旋作用和后来的分裂产生 L-或D-天冬氨酰或L-或D-异天冬氨酰残基 2)亚胺结构也对羟胺反应很敏感，导致肽链裂解功能：天冬酰胺的主要作用是作为N-连接的糖基化的连接位点，主要是在真核生物糖蛋白的细胞外或膜外的部分。
糖基部分转移到天冬酰胺的一个必需的，但是不充分的条件是-Asn-Xaa-(Ser or Thr)序列谷氨酰胺特点：虽然谷氨酰胺的谷氨酰胺残基较天冬酰胺残基不稳定，但是谷氨酰胺的特性和天冬酰胺具有一般相似性酪氨酸结构：具有酚羟基特点：1．赋予显著程度的极性 2．在生理的PH下，大部分酪氨酸残基是中性的 3．充当金属的配基，如Fe2+，并且在氢键形成中作为受体和供体 4．苯酚盐是有活性的亲核基团，在氧原子和芳(族)环碳原子两者上都可发生 5．通过在体内的共价修饰包括磷酸化和硫酸盐化作用，在无脊椎动物的细胞外蛋白中与其它的酪氨酸残基交联 6．酪氨酸残基也是甲状腺激素类的来源C 含有酸性侧链的氨基酸天冬氨酸、谷氨酸天冬氨酸和谷氨酸是质子的供体在生理pH下，这些氨基酸带负电天冬氨酸结构：由两个羧基特点：1．在生理条件下，天冬氨酰(基)残基（pKa 大约为4.0）通常离子化成羧化物,羧酸盐酯或根 1)强的极性侧链主要位于蛋白质的表面，它们可能提供金属离子的结合位点，尤其是Ca2+ ，和带电配体的位点2）在羧化物基团和供电子团如胍盐之间形成强的氢键 3）天冬氨酰(基)的β-羧基也可能直接参与酶的催化 4）被质膜的Na+,K+-ATP酶和Ca2+-ATP酶，肌质网的Ca2+-ATP酶催化，天冬氨酰(基)的β-羧基形成一个中间物（过渡态的）酰基磷酸盐2．化学的：1）天冬氨酸侧链的羧基酸发生一个有代表性的反应，如酯类的形成和酰胺(类),氨化物存在于活化剂，例如强酸或碳化二亚胺，和存在于nuclcophiles，如分别是alcohols 和胺 2）a-羟基肽键临近的侧链羟基允许显著的临近基团效应，在稀酸条件下天冬氨酰(基)肽键和其它的氨酰(基)肽键相比更迅速水解。
尤其，天冬氨酰(基)-脯氨酸络合物实质上在弱酸下对水解作用较其他任何肽键更敏感 3）天冬氨酸残基也可能在体内被修饰成β-羟基天冬氨酸残基谷氨酸特点：1．谷氨酸残基的羧基具有比天冬氨酸更高的pKa（大约4.5），但是大体上具有相似的功能和性质，如静电，蛋白质内氢键的相互作用和结合配基，包括金属离子 2．但是，谷氨酸残基不具有罕见的肽键不稳定性，它们也不提供酸性蛋白酶必需活性位点的残基功能：在体内修饰成γ-羧基谷氨酸残基对各种血液凝固蛋白的功能是必需，如凝血素，形成丙二酸基团增强了对Ca2+的亲和力D 含有碱性侧链的氨基酸精氨酸、赖氨酸、组氨酸、硒代半胱氨酸含有碱性侧链的氨基酸接受质子在生理pH下，赖氨酸和精氨酸的侧链完全离子化并且带正电相反，组氨酸却是弱碱性精氨酸结构：具有胍基特点：强碱性（pKa 大约为12）的精氨酸的胍基在所有的生理相关pH值下都能质子化功能：1．精氨酸残基在蛋白质中的功能通常作为带正电基团 2．和赖氨酸一起，精氨酸残基为膜蛋白装配，前体蛋白质的分裂以及核和核仁的定位提供正电荷信号3．在中性和碱性PH下化学惰性，精氨酸残基生成环状，由α- or β-二酮基和相关化合物时常产生荧光产物在体内，甲基化和ADP-核糖基化是重要的修饰赖氨酸特点：1．在中性下，大多数的赖氨酰侧链带正电荷和普遍排除球状蛋白的极化内部 2．脂肪族的环丁烷基团是疏水性的，但是质子化氨基的亲水性占优势 3．长的灵活侧链促成很多ε-氨基在结晶中决定结构的定义缺乏 4．由于携带正电荷，促成赖氨酸残基和带负电荷的配体结合，经常包括强的氢键 5．化学上，赖氨酸残基的反应是那些初级的脂肪族胺的代表6．在体内，赖氨酸是许多辅基的连锁点，如生物素和视网膜醛 .组氨酸结构：具有咪唑集团特点：1．组氨酸残基的咪唑基团有个典型的PK，大约为6.5，较蛋白质中的其他功能基团更接近中性 2．在酶反应中，组氨酸残基往往充当质子转移的催化剂 3．和半胱氨酸一样，组氨酸侧链也偏爱配基，和金属离子结合如Zn2+, Cu2+和Fe2+.4．以化学方法硒代半胱氨酸特点：1．虽然不是组成蛋白质主要氨基酸的一种，硒代半胱氨酸和其它已知的变异氨基酸不同，它们掺入核蛋白体，在特定的环境下，用UGA密码子（正常的终止子），而不是作为翻译后修饰 2．包含硒代半胱氨酸的蛋白质已知的相当少，大多数这些单个硒代半胱氨酸残基是氧化-还原反应的活性位点 3．硒代半胱氨酸在化学上和半胱氨酸相似，但是作为亲核基团有更大的活性，对氧化和结合重金属离子更敏感。