生化问答题和名词解释重点
生化名词解释、简答
试卷一五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分）DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。
2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。
3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。
4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。
六、解释下列名词（共12分）1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。
3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。
4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。
5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。
6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。
七、问答与计算（共30分）1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。
经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。
此八肽与FDNB 反应并酸水解后。
释放出FDNB-Ala 。
将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。
将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。
生化名词解释及简答题
生化简答题一、蛋白质1、蛋白的结构的层次性怎么理解？(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？(1)盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
(2)电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
(3)透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
(4)层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。
(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。
(6)超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。
3、蛋白质的两性解离与等电点(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。
根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。
(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.5、氨基酸的分类非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）二、酶1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
生化简答题与名词解释
生物化学（仅供参考）简答题：一、蛋白质的二级结构，主要有哪几种？答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。
二：何为蛋白质的两性电离？答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。
蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。
在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。
这种现象被称为蛋白质的俩性电离。
三、简述DNA双螺旋结构的特点？答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。
2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。
3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。
4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。
四、蛋白质的α-螺旋结构？答：是单股右手螺旋，主链由-C-Cα、-N-重复构成，在螺旋的内侧，侧链在氨基酸侧链，在螺旋外侧，每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。
五、生物体内RNA种类以及功能？答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。
rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所；tRNA携带、运输活化的氨基酸；mRNA是蛋白质合成的模板，三种RNA均参与蛋白质的生物合成。
六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。
分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。
不同点：比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋，真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构，三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响？答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。
生化名词解释简答
生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）二重效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后，可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点p102对某一蛋白质来说，在某一ph溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比，即为净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点（pi）4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位（或表示活性中心）5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数，即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%，当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。
（将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分离构成单链，由于双螺旋分子内部的碱基曝露，260nm紫外稀释值增高的现象。
）7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性dna在适度条件下，又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构，此过程表示复性。
8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用（充斥着还原作用）泛称为生物水解。
9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。
寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生物化学名词解释和问答重点
⽣物化学名词解释和问答重点名词解释1)蛋⽩质变性：在某些物理或化学因素作⽤下，蛋⽩质的空间结构受到破坏，从⽽导致其理化性质的改变和⽣物活性的丧失，称蛋⽩质变性。
2)蛋⽩质的⼀级结构：在蛋⽩质分⼦中，从N-端⾄C-端的氨基酸排列顺序及其连接⽅式称为蛋⽩质的⼀级结构。
3)核苷酸：核苷或脱氧核苷中的戊糖的羟基与磷酸脱⽔后形成磷脂键，构成核苷酸或脱氧核苷酸。
4)DNA的⼀级结构：指DNA分⼦中脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序。
5)维⽣素：⼀类维持⼈体正常⽣理功能所需的必需营养素，是⼈体内不能合成或合成量甚少，必须有⾷物供给的⼀类低分⼦有机化合物。
6)全酶：结合酶由蛋⽩质部分组成，前者称为酶蛋⽩，后者称为辅助因⼦，酶蛋⽩和辅助因⼦结合后形成的复合物称为全酶。
7)酶的活性中⼼：酶分⼦中的必需基团在其⼀级结构上可能相差甚远，但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构，这些基团可彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物分⼦特异结合并催化底物转换为产物，这⼀区域称为酶的活性中⼼。
8)竞争性抑制作⽤：竞争性抑制剂（Ι）与酶的底物结构相似，可与底物分⼦竞争酶的活性中⼼，从⽽阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作⽤称为竞争性抑制作⽤。
9)⽣物氧化：有机化合物在体内进⾏⼀系列氧化分解，最终⽣成CO2和H2O并释放能量的过程称为⽣物氧化。
10)氧化磷酸化：代谢物脱下氢，经线粒体氧化呼吸链电⼦传递释放能量，偶联驱动ADT磷酸化⽣成ATP的过程，称为氧化磷酸化。
11)底物⽔平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分⼦内部能量重新分布产⽣⾼能磷酸键（或⾼能硫酯键），由此⾼能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化⽣成ATP（或GTP）的过程称为底物⽔平磷酸化。
此过程与呼吸链的作⽤⽆关，以底物⽔平磷酸化⽅式只产⽣少量ATP。
12)呼吸链：物质代谢过程中脱下成对氢原⼦（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氢结合⽣成⽔，同时释放能量，这个过程在细胞线粒体进⾏，与细胞呼吸有关，故将此传递链称为呼吸链。
生化名词解释及问答题
生化名词解释及问答题一．名词解释1. Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。
热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应：DNA变性时，其溶液A260增高的现象。
3. 退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复到原来的双螺旋结构。
这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括[A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化10. 糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路：糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为~，也称Cori循环。
13. 糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖：血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
生化名词解释及问答题答案
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
简答题和名词解释-生化
1变性蛋白质的主要特点溶解度降低，黏度增加，生物活性丧失，更容易被水解，结晶行为发生变化2 盐析法沉淀蛋白质的原理在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐，盐解离后，既通过争夺水分子破坏蛋白质颗粒表面的水化膜，又可中和蛋白质表面电荷，即破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质既不含水化膜又不带电荷而聚集沉淀3 简述α螺旋的结构特点（1）多位右手螺旋（2）螺旋一圈包括3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm（3）R基团分布在螺旋外侧，其大小形状、带电状态可以影响到螺旋的稳定性（4）每个氨基酸残基上的C=O与第四个氨基酸残基上的N-H形成氢键4 凝胶过滤层析的原理利用多孔的固相载体装填到层析柱中，加入待分离的蛋白质混合样本，然后进行洗脱，不同大小形状的蛋白质分子流经固相载体的排阻力不等，颗粒大的蛋白质不能进入凝胶颗粒微孔被先洗脱下来，而直径小的可以进入而使流程延长被后洗脱下来5 DNA双螺旋结构的特点（1）主要为B型双螺旋（2）两条反平行的多聚脱氧核苷酸链相互缠绕成右手双螺旋（3）两条链碱基互补（A-T,G-C)，通过氢键连系（4）螺旋碱基在内侧，主链在外侧（5）螺旋的稳定因素为碱基堆积力和氢键（6）螺旋一圈含10个碱基对，螺旋直径为2nm，螺距为3.4nm6 DNA变性后的理化性质①增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；②旋光性下降；③粘度降低；④生物功能丧失或改变。
5 浮力密度增加，沉降速率增加7名词解释1）等电点对任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH,使其净电荷为零，这时的pH称为等电点2）增色效应核酸变性时，紫外吸收增加的现象称为增色效应3）Tm DNA双螺旋有一半发生热变性或有一半氢键因受热破坏时相应的温度4）蛋白质的变性作用蛋白质受到某些理化因子的作用，高级结构受到破坏，生物学活性随之丧失的现象5）分子杂交两条来源不同的单链核酸，只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交6）蛋白质的二级结构多肽链的主链部分在局部形成的一种有规律的折叠和盘绕7）别构作用一个配体与一个蛋白质上的一个结合部位的结合影响同一蛋白质上的其他结合部位的亲和力8）辅酶和辅基与脱辅酶结合松散，使用透析和超滤等温和方法就能除去的有机小分子与脱辅酶结合紧密，使用透析、超滤等难以除去的有机小分子9）竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，两者竞争与酶的活性中心结合，当抑制剂与酶结合后，可以阻碍底物与酶结合，这类作用称为竞争性抑制作用10)酶的活性部位酶分子中直接与底物结合，并催化作用直接相关的区域8 金属离子作为辅助因子的作用有哪些稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子9 简述Km的意义1）Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度2）Km可近似的反应酶与底物的亲和力，Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
生化名词解释及问答题
的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(C ≡C)。
碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。
一条链的走向是5＇→3＇，另一条链的走向就一定是3＇→5＇。
（2）DNA 是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°，螺距为3.4nm ，每个碱基平面之间的距离为0.34nm 。
DNA 双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。
(3)DNA 双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
面推动了对生命活动多样性的理解，另一方面在医学上有其特殊的用途。
核苷酸的作用：作为核酸合成的原料;体内能量的作用形式;参与代谢和生理调节;组成辅酶;活化中间代谢物 1）维生素的摄入量不足；（2）机体的吸收利用率降低；（3）食物以外的维生素供给不足；（4）机体对维生素的需要量增加。
及FAD 是体内氧化还原酶的负笈；维生素B 2广泛参与体内的各种氧化还原反应，能促进糖，脂肪和蛋白质的代谢，对维护皮肤，粘膜和视觉的正常功能有一定的作用B 12为甲基移换酶的辅酶，它催化同型半胱氨酸甲基化转变为蛋氨酸，甲基由N 5-CH 3-FH 4提供，所以维生素B 12可以促进游离四氢叶酸的再生。
四氢叶酸是携带一碳单位的载体，一碳单位参与核苷酸的合成，所以维生素B 12和叶酸都可影响一碳单位的代谢，影响细胞的分裂和增殖。
维生素B 12和叶酸的缺乏都可影响红细胞的分裂与成熟，导致巨幼红细胞贫血。
）氧化还原酶类（2）转移酶类（3）水解酶类（4）裂合酶类（5）异构酶类（6）合成酶类特殊特点，在组织中多以功能形式存在，体内一般不贮存，超过机体生理需要量时，可由尿排出。
1）无机离子为维持酶分子活性构，甚至参与活性中心的形成（2）在酶分子中通过氧化还原而传递电子（3）在酶与底物之间起桥梁作用（4）利用离子的电荷影响酶的活性酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一过程叫做酶原的激活。
生化题目(重点)-名词解释 简答
生化题目:1.氨基酸通过什么方式脱氨基?如何进行?答:（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.2.测定血清中的转氨酶活性，作为肝脏和心脏病变的指标转氨酶是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。
肝细胞是转氨酶的主要生存地。
当肝细胞发生炎症、中毒、坏死等时会造成肝细胞的受损，转氨酶便会释放到血液里，使血清转氨酶升高。
在高等动物各组织中，活力最高的转氨酶是谷氨酸：草酰乙酸转氨酶（GOT ）和谷氨酸：丙酮酸转氨酶（GPT）。
GOT以心脏中活力最大，其次为肝脏；GPT则以肝脏中活力最大，当肝脏细胞膜破裂损伤时，谷丙转氨酶GPT释放到血液内，于是血液内酶活力明显地增加。
在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。
如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否，急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人；而测定GOT活力则有助于对心脏病变的诊断，心肌梗塞时血清中GOT活性显示上升。
3.氨基酸的来源与去路哪些途径方式？来源：1、食物摄入2、自身组织蛋白分解3、非氨基酸的转氨基作用去路：1、合成自身所需的蛋白质、多肽2、脱氨基作用参与供能、合成非氨基酸类等3、转氨基作用形成非必需氨基酸4、脱羧基作用合成其他物质或参与供能4.核苷酸在体内有哪些生命功能？（1）作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；（2）体内的主要能源物质，如ATP、GTP等；（3）参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递；（4）作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD.辅酶A等的重要部分；（5）活化中间代谢物的载体，如UDP-葡萄糖是合成糖原等的活性原料，GDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。
生化名词解释简答题
第一章：核酸9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
14. DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
3. 答：tRNA一级结构具有以下特点：1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。
2）分子中含有较多的修饰成分3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。
5′端多为pG,也有pC4）恒定核苷酸，有十几个位臵上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。
5）tRNA约占细胞总RNA的15%tRNA的二级结构呈“三叶草形”。
在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;T C（环）臂;可变环。
tRNA的三级结构:倒挂的L字母tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。
4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。
生化(名词解释及问答题)
37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
4.何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别：不可逆抑制剂，可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合，引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起暂时性失活。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
生化重点名词解释+问答知识点
1.兴奋性：生理学中将可兴奋细胞接受刺激后产生动作电位的能力称为兴奋性。
2.内环境：生理学中将围绕在多细胞动物体细胞周围的液体即细胞外液，称为内环境。
3.内环境稳态：是指内环境的理化性质，如温度、PH、渗透压和各种液体成分的相对恒定状态。
4.神经调节：是通过反射而影响生理功能的一种调节方式，是人体生理功能中最主要的一种调节方式。
5.反射：是指机体在中枢神经系统的参与下，对内、外环境作出的规律性应答。
6.正反馈：受控部分发出的反馈信息，促进加强控制部分的活动，最后使受控部分的活动朝着与它原先活动相同的方向改变，称为正反馈。
7.负反馈：受控部分发出的反馈信息，调整控制部分的活动，最终使受控部分的活动朝着与它原先活动相反的方向改变。
称为负反馈。
8.静息电位：静息时，质膜两侧存在着外正内负的电位差，称为静息电位。
9.动作电位：在静息电位的基础上，给细胞一个适当刺激，可触发其发生可传播的膜电位波动称为动作电位。
10.阈电位：产生动作电位时，要使膜去极化是最小的膜电位，称为阈电位。
11.单收缩：当骨骼肌复制一次短促刺激时，可发生一次动作电位，随后出现一次收缩和舒张，这种形式的收缩称为单收缩。
12.不完全强直收缩：如果刺激频率较低，使后一次收缩落在了前一次收缩的舒张期，这个过程称为不完全强直收缩。
13.完全强直收缩：如果刺激频率较高，使后一次收缩落在了前一次收缩的收缩期，这个过程称为完全强直收缩。
14.红细胞比容：血细胞在血液中所占的容积百分比家偶偶血细胞比容。
15.红细胞沉降率：通常以哄细胞在第一小时末下沉的距离来表示红细胞的沉降速度，称为沉降速度。
16.血液凝固：指血液由流动的固体状态变成不能流动的液体状态的过程，其实质是血浆中可溶性纤维蛋白原变成不溶性纤维蛋白的过程。
17.血型：通常是指红细胞膜上特异性抗原的类型。
18.心动周期：心脏的一次收缩和舒张，构成一个机械活动周期，称为心动周期。
19.每搏输出量：一侧心室在一次心搏中射出的血液量，称为每搏输出量，简称每搏量。
生化名词解释及简答
名词解释呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
电子在逐步的传递过程中释放出能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。
Km 米氏常数，最大反应速度一半时的底物浓度DNA半保留复制.Semi-conservative replicationDNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
全酶 :全酶=酶蛋白+辅因子酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位。
酶的活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成；第二个是催化部位，由一些参与催化反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化激活剂：能提高（酶）活性的物质糖异生作用：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸化生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关。
4.生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等物质在生物体内氧化分解，最终生成水和二氧化碳并放出能量的过程。
等电点:蛋白质或氨基酸等静电荷为0时的PH同工酶 :来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞中分离出具有不同分子形式但却催化相同反应的酶称之为同工酶。
生化考试名词解释
生化考试名词解释生化考试名词解释2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。
其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。
通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、B-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。
在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。
4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。
5. EMP 途径：又称糖酵解途径。
指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。
是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。
6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。
7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP 中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为氧化磷酸化。
根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA 循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶A 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成CO2 和水及大量能量。
9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程--- 除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。
10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。
生化名词解释及填空问答
一、名词解释1．cDNA与cccDNA：cDNA是由mRNA通过反转录酶合成的双链DNA；cccDNA是游离于染色体之外的质粒双链闭合环形DNA。
2．CAP：环腺苷酸（cAMP）受体蛋白CRP（cAMP receptor protein ），cAMP与CRP结合后所形成的复合物称激活蛋白CAP（cAMP activated protein ）3．回文序列：DNA片段上的一段所具有的反向互补序列，常是限制性酶切位点。
4．micRNA：互补干扰RNA或称反义RNA，与mRNA序列互补，可抑制mRNA的翻译。
5．核酶：具有催化活性的RNA，在RNA的剪接加工过程中起到自我催化的作用。
6．信号肽：在蛋白质合成过程中N端有15~36个氨基酸残基的肽段，引导蛋白质的跨膜。
7．弱化子：在操纵区与结构基因之间的一段可以终止转录作用的核苷酸序列。
8．上游启动子元件：是指对启动子的活性起到一种调节作用的DNA序列，-10区的TATA、-35区的TGACA及增强子，弱化子等。
9．DNA探针：是带有标记的一段已知序列DNA，用以检测未知序列、筛选目的基因等方面广泛应用。
10．SD序列：是核糖体与mRNA结合序列，对翻译起到调控作用。
11．单克隆抗体：只针对单一抗原决定簇起作用的抗体。
12．顺式作用元件：在DNA中一段特殊的碱基序列，对基因的表达起到调控作用的基因元件。
13．Klenow酶：DNA聚合酶I大片段，只是从DNA聚合酶I全酶中去除了5’3’外切酶活性14．DNA的C值与C值矛盾：一个单倍体基因组和DNA含量总是恒定的，它通常称为该物DNA的C值。
在真核生物中，物种进化的复杂程度与DNA含量C值并不完全一致，成为C值矛盾。
15．基因与基因组：基因就是贮存RNA序列信息及表达这些信息所必须的全部核苷酸序列。
基因组指一个细胞或生物体中的全部DNA.16．回复突变与抑制突变：突变失去的野生型性状可以通过第二次突变得到恢复，第二次突变叫做回复突变。
生化1-7章考试重点名解问答汇总
生化名解：1.motif：模体，在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应功能，被称为模序。
2.protein denature：蛋白质变性，在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。
3.结构域：蛋白质的三级结构常可分割成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其能，称为结构域。
4.蛋白质/氨基酸等电点：在某pH溶液中，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等（氨基酸解离成为兼性离子），净电荷为零（呈电中性），此溶液的pH值，即为该蛋白质（氨基酸）的等电点。
5.肽单元：在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1，C，O，N，H，Cα2）位于同一平面，被称为肽单元。
6.核酶：具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。
7.增色/减色效应：DNA的增色（减色）效应是指在其解链过程中，DNA的A260NM增加（减少），与解链程度有一定的比例关系。
8.Tm值：DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。
在Tm时，核酸分子内50%的双链结构被解开。
Tm值与DNA分子大小和所含碱基中的G+C比例呈正比。
9.别构调节：体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。
此结合部位称为别构调节或调节部位。
对酶催化活性的这种调解方式称为别构调节。
受别构调节的酶称做别构酶。
导致别构效应的代谢物称做别构效应剂。
10.酶的活性中心:酶分子中与酶的活性密切相关的基因称做酶的必须基团。
这些必须基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间的区域，能与底物结合并将底物转化为产物。
这一区域被称为酶的活性中心。
酶的活性中心内的必须基团有两种：一是结合集团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物；另一是催化基团，它的作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学房源并将其转变成产物。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
1．核酸杂交: 在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链。
这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。
这种现象称为核酸分子杂交。
（2分）2．P/O比值：每消耗1mol氧原子时 ADP磷酸化成ATP所需消耗的无机磷的mol数。
3．一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基因，称为一碳单位。
体内的一碳单位有甲基（—CH3）、甲烯基（—CH2—）、甲炔基（—CH==）、甲酰基（—CHO）、亚氨甲基（—CH==NH）等。
（2分）4．外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。
（2分）5．遗传密码：mRNA分子上从5，至3，方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。
6．DNA变性: 在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为DNA变性。
（2分）7. 糖异生: 由非糖化合物 (乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
（2分）8. 底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化。
（2分）9．氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
（2分）10. 不对称转录: 转录模板DNA双链中，只有一股链可作为模板指引转录，另一股链不能作为模板；模板链并非永远在同一条单链上，不同基因的模板链可交叉分布在两股链上，这种选择性转录方式称为不对称转录。
（2分）11. 受体: 受体是细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的成分，它能把识别和接受的信号正确无误地放大并传递到细胞内部，进而引起生物学效应。
12、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
（2分）.氧化磷酸化:在线粒体内,代谢物脱下的氢经电子传递体系的传递,氧化成水的同时,释放出的能量使ADP磷酸化生成ATP,这种氧化放能和ADP磷酸化截获能量相偶联的过程,称为氧化磷酸化。
13、脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪和甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用。
（2分）14、肝性黄疸：是肝原性黄疸，由于肝细胞破坏，其摄取、转化和排泄胆红素的能力降低所致。
（2分）15、半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。
子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。
两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。
这种复制方式称为半保留复制。
16、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失18、一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的活性基团。
（2分）19、核蛋白体循环：翻译过程的肽链延长称为核蛋白体循环,广义的核蛋白体循环指翻译全过程，每次核蛋白体循环包括进位、成肽和转位。
（2分）20信号肽：各种新生分泌蛋白的N端有保守的氨基酸序列称信号肽。
（2分）21.同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
22生物转化：一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化。
23.逆转录：以RNA为膜板,由dNTP聚合成DNA分子的过程24顺式作用元件:指可影响自身基因表达活性的DNA序列,通常是非编码序列,根据顺式作用元件在基因中的位置、转录激活作用的性质及发挥作用的方式不同可分为启动子、增强子及沉默子等。
（2分）25氨基酸代谢池：自消化道摄入体内的氨基酸和内源性氨基酸(包括体内合成的及组织蛋白质分解的)混合为一体称氨基酸代谢池27. 变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
28.酶的化学修饰；酶蛋白多肽链上的某些残基在酶的催化下发生共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种调节称为。
28.激素受体；靶细胞或受体能特异性的识别并结合激素的受体，当激素与靶细胞受体结合后，将激素信号传入细胞内而表现出激素的生物学效应，这类受体即称为。
28. 基因表达：基因经过转录、翻译，产生具有特异生物学功能的蛋白质分子的过程29 电子传递链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为电子传递链(electron transfer chain)。
30.氨基酸代谢池：自消化道摄入体内的氨基酸和内源性氨基酸(包括体内合成的及组织蛋白质分解的)混合为一体称氨基酸代谢池31.等点电：在某一PH值的水溶液中，加入某种氨基酸，该氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势相等，变成兼性离子，次PH值称…32.腐败：肠道未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸，在肠道细菌作用下进行的氧化分解的反应过程，产生一系列对人体有害的物质，称…33.蛋白质的盐析：在含有蛋白质的水溶液中，加入高浓度中性盐，使蛋白质析出的过程34.细胞水平调节；通过细胞内代谢物水平的变化，对酶的活性进行及含量进行调节的方式35．激素调节；通过器官或细胞分泌的激素对某种代谢进行调节的方式1简述蛋白质二级结构的构象类型,并描述蛋白质α-螺旋的结构特征。
蛋白质二级结构的构象类型有: α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
1）在α-螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋，其氨基酸恻键伸向螺旋外侧。
（1.5分）2）每36个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。
（1.5分）3）α-螺旋的每个肽键N－H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固α-螺旋结构。
2血浆脂蛋白分为哪几类?各类脂蛋白在组成上和功能上各有何特点?血浆脂蛋白依电泳法分为α、前β、β及乳糜微粒四类。
超速离心法按密度大小依次为乳糜微粒、VIDL、LDL和HDL等四类。
（2分）1）乳糜微粒颗粒最大，含甘油三酯最多，蛋白质最少，密度最小，是运输外源性甘油三酯及胆固醇酯的主要形式。
（1分）2）VLDL含甘油三酯亦多，但其蛋白质含量高于 CM，故密度较CM大，是运输内源性甘油三酯的主要形式。
（1分）3）LDL含胆固醇及胆固醇酯最多，约40％—50％，是转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。
（1分）4）HDL含蛋白质量最多，约50％，故密度最高，颗粒最小。
逆向转运胆固醇。
（1分）3.真核生物中DNA聚合酶有哪几种？简述其功能。
1）真核生物中DNA聚合酶：DNA－pol α，β，γ，δ，ε。
（1分）2）功能： DNA－po1δ：延长领头链和随从链；（1分）DNA—poIα：合成RNA引物；（1分）DNA－polε：校读、修复和填补缺口。
（1分）DNA—polβ：在没有其他DNA－pol时发挥催化功能。
（1分）DNA—po1γ：催化线粒体DNA的合成。
（1分）4.试述遗传密码的特点。
（各点要展开）1) 连续性；2）简并性；3）通用性；4）摆动性。
五、论述题：（共9分）1.何谓操纵子? 以大肠杆菌乳糖操纵子为例说明原核生物操纵子的调控机制。
1）操纵子定义:是原核生物转录的基本单位，由一组结构基因及上游的调控序列组成。
（2分）2）阻遏蛋白的负性调节：（1）无乳糖存在时，阻遏物可以结合在操纵基因上→阻止转录过程→基因关闭；（1分）（2）有乳糖存在时，乳糖→半乳糖与阻遏物结合→阻遏物变构→阻遏物不能结合操纵基因→转录进行→基因开放。
（1分）3）CAP的正性调节（1）CAP：分解（代谢）物基因激活蛋白结合在启动子上游的CAP位点上。
（2）CAP + cAMP→复合物→结合在CAP的结合位点上→促进RNA pol向前移动→促转录（1分）（3）当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；（1分）（4）如无CAP存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性。
4）协调调节：培养基中葡萄糖和乳糖共同存在时，细菌先利用葡萄糖。
（1分）1．6-P-G参与的糖代谢途径。
（6分）可通过异构酶催化转变为6－P－F，经过一系列酶的催化进入糖酵解途径或彻底氧化进入TCA循环。
（2分）也可进入磷酸戊糖途径提供核糖磷酸和还原力。
(2分)也可进入糖异生途径转变成糖。
(2分)2．鸟氨酸循环过程。
（6分）共分四步：首先合成氨基甲酰磷酸，再合成瓜氨酸，这两步在线粒体内合成，瓜氨酸进入胞液合成精氨酸，再水解成尿素。
（4分）尿素分子中的2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸。
（1分）1个尿素的生成消耗4个高能磷酸键，整个过程不可逆。
（1分）3．简述蛋白质的生物合成过程。
（6分）氨基酸的活化 (1分)肽链的合成翻译的起始 (1分)翻译的延伸进位(1分) 成肽(1分) 转位(1分)翻译的终止 (1分)翻译后加工 (1分)4．简述三羧酸循环的过程。
（7分）OAA和乙酰辅酶A在柠檬酸合酶的催化下生成柠檬酸，异构化异柠檬酸。
(2分)异柠檬酸在脱氢酶催化下转变为酮戊二酸，脱羧成琥珀酰辅酶A。
(2分)琥珀酰辅酶A在合成酶的催化下生成琥珀酸。
琥珀酸脱氢生成延胡羧酸，加水生成苹果酸。
脱氢重新转变为OAA。
（1分）.脂肪酰CoA脱下的2H怎样经过电子传递链传递氧化?并指出ATP生成的偶联部位。
（10分）脂酰辅酶A在脱氢酶的催化下脱下的两个氢生成FADH2,(1分)经CoQ,细胞色素b ,细胞色素C,细胞色素aa3传到氧生成水,(3分)其中CoQ到细胞色素b, 细胞色素C到细胞色素aa3分别生成1分子ATP,即这两个部位偶联生成ATP.(1分)羟脂酰辅酶A脱氢生成氢交给NADH,经FMN(1分), 经CoQ,细胞色素b ,细胞色素C,细胞色素aa3传到氧生成水, (3分) 其中NADH到FMN, CoQ到细胞色素b, 细胞色素C到细胞色素aa3分别生成1分子ATP,即这三个部位偶联生成ATP. (1分)2.简述蛋白质生物合成过程。
（5分）氨基酸的活化肽链的合成翻译的起始翻译的延伸进位成肽转位 (翻译的终止翻译后加工3.简述血脂的来源与去路。
（5分）来源：外源性——从食物中摄取(1分)内源性——肝、脂肪细胞及其他组织合成后释放入血(2分) 去路：氧化分解(0.5分)进入脂库储存(0.5分)构成生物膜(0.5分) 转变为其他物质(0.5分)1。