第三章 酶
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倍，比一般催化剂高107～1013倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反
应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应 的活化能。
第一节 概述
（二）酶促反应的高度特异性 绝对特异性：
一种酶、一种底物、一定的化学反应、生 成一种产物 相对特异性：
一种酶、一类化合物或一种化学键 立体结构特异性：
活化能）
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
第三节 酶的作用机理
二、中间产物学说 酶的活性中心与底物定向结合生成酶—底物
复合物，然后生成产物，并释放出酶。
E + S ES E + P
酶 底物 酶-底物复合物 产物
第三节 酶的作用机理
三、诱导契合学说
酶原激活的机理
酶原 在特定条件下
一个或几个特定的肽键断裂，水解
掉一个或几个短肽
分子构象发生改变
形成或暴露出酶的活性中心
肠激酶 胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46 丝
S
18
S
3
SS
活性中心
缬天天天天赖
缬
异甘组
丝
S
S
SS
胰蛋白酶原的激活过程
第二节 酶的分子结构和功能
酶原激活的生理意义 1、保护产生她的组织细胞不受酶的作用而受损 2、使酶在特定的环境中发挥作用。
第一节 概述
国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，
后加一个酶字。例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
第一节概述
（二）酶的分类 （1）氧化还原酶类 （2）转移酶类 （3）水解酶类 （4）裂解酶类(或裂合酶类) （5）异构酶类 （6）合成酶类(或连接酶类)
四、同工酶 同工酶：可催化相同化学反应的一组酶，但这些 酶的分子结构、理化性质及其免疫学特性均不同 的醚类。
第二节 酶的分子结构和功能
举例：乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的
五种类型(LDH1～ LDH5)
HH
HH
HH
HM
MM
HH
HM
MM
MM
MM
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
DH3 LDH4 (H2M2) (HM3)
骨骼肌型（M型） 心肌型（H型）
LDH5 (M4)
第二节 酶的分子结构和功能
LDH的生理及临床意义
①在代谢调节过程中
起着重要的作用；
②可解释发育过程中 各阶段特有的代谢 特征；
酶 活 性
③其酶谱的改变有助 于对疾病的诊断；
④可作为遗传标志， 用于遗传分析研究 中。
心肌梗死酶谱
正常酶谱 肝病酶谱
12 3 4 5 心肌梗死和肝病病人血清LDH酶谱的变化
或被阻碍减少酶合成的量，这是对代谢缓慢而 长效的调节。
细胞内的酶一旦被破坏，酶即被细胞内的 蛋白水解酶所识别，降解成氨基酸。
第三节 酶的作用机理
一、大幅度降低反wenku.baidu.com的活化能
活化能：
反应物分子从常 能
态转变为容易发 量
生的化学反应所 需的能量。
（ 酶可极大地降
一般催化剂
催
化反应的活化
能
底物
低反应所需的
第三章 酶
第三章 酶
学习目标
知识目标 （一）阐述酶的概念和酶的组成。 （二）概括酶的结构与功能及影响酶促反应上
的因素。 （三）描述酶与医学的关系。
第三章 酶
学习目标
能力目标 （一）会运用影响酶促反应速度的因素来解
释一些医疗现象。 （二）能举例说明酶在疾病诊断和治疗上的
应用。
第一节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效
第二节酶的分子结构和功能
五、酶活性的调节 体内的物质代谢是由许多代谢途径组成的。
每条代谢途径是一系列连续的酶促反应过程， 其中一个或几个酶的活性可调节酶促反应的方 向和速度称为关键酶或调节酶。关键酶催化单 向不可逆反应，且反应速度最慢，称为限速酶。
第二节 酶的分子结构和功能
（一）酶活性调节 1、变构调节是某些小分子化合物能与酶
第二节 酶的分子结构和功能
一、酶的分子组成 单纯酶：仅由蛋白质部分组成； 结合酶(全酶)
蛋白质部分：酶蛋白
辅助因子
小分子有机化合物
金属离子
结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。
第二节 酶的分子结构和功能
辅助因子分（按其与酶蛋白结合的紧密程 度）
辅酶 :与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤 的方法除去。
多肽酶链的活性中心
催结底化合物基基分团团子活性中 心内必 需基团
第二节 酶的分子结构和功能
三、 酶原及酶原的激活
酶原：无活性的酶前体。 酶原的激活 ：从无活性的酶原转变为
有活性的酶的过程。
激活剂 ：能使无活性的酶原激活的物质。 酶原激活的本质：酶活性部位形成或暴
露的过程。
第二节 酶的分子结构和功能
活性中心以外的某一部位特异性结合，引起酶 分子空间构象的变化进而改变酶活性。
2、化学修饰调节是在另外一种酶的作用 下，酶蛋白多肽链上的某些基团发生可逆的共 价改变，从而改变酶活性。
第二节 酶的分子结构和功能
（二）酶含量的调节 体内酶含量的调节包括对酶合成与分解速
度的调节。 酶蛋白的合成可被诱导增加酶合成的量，
一种酶、立体异构体中的一种
第一节 概述
(三)反应温和性和高度不稳定性 凡是能使蛋白质变性的因素均能影响酶的
活性，甚至失活。 (四)酶活性可调性
可通过改变酶的合成和降解的速度来调节 酶的含量，从而影响人体内代谢速度。
第一节概述
三、酶的命名和分类 （一）酶的命名
习惯命名方法 依作用底物来命名。 如淀粉酶、蛋白酶。 依所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、 转移酶等。 两个原则结合起来命名，如丙酮酸脱羧酶等。 依酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、 胰蛋白酶等。
辅基 :与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去。
第二节 酶的分子结构和功能
二、酶的活性中心 概念：酶与底物直接结合并发挥催化 作用的区域。
活性中心内必需基团
必需基团
活性中心外必需基团
结合底物 结合基团 催化基团
催化底物
不参与活性中心构成，稳定酶分子的空间结构
酶的活性中心
活性中 心外必 需基团
催化作用的蛋白质。 目前将生物催化剂分为两类;酶 、 核酶（脱
氧核酶） 酶所催化的反应称为酶促反应，反应中被酶
作用的物质称为底物，生成的物质称为产物。酶 所具有的催化能力称为酶活性，而酶失去催化能 力称为酶的失活。
第一节 概述
二、酶催化作用的特点 (一）酶促反应具有极高的催化效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020
应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应 的活化能。
第一节 概述
（二）酶促反应的高度特异性 绝对特异性：
一种酶、一种底物、一定的化学反应、生 成一种产物 相对特异性：
一种酶、一类化合物或一种化学键 立体结构特异性：
活化能）
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
第三节 酶的作用机理
二、中间产物学说 酶的活性中心与底物定向结合生成酶—底物
复合物，然后生成产物，并释放出酶。
E + S ES E + P
酶 底物 酶-底物复合物 产物
第三节 酶的作用机理
三、诱导契合学说
酶原激活的机理
酶原 在特定条件下
一个或几个特定的肽键断裂，水解
掉一个或几个短肽
分子构象发生改变
形成或暴露出酶的活性中心
肠激酶 胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46 丝
S
18
S
3
SS
活性中心
缬天天天天赖
缬
异甘组
丝
S
S
SS
胰蛋白酶原的激活过程
第二节 酶的分子结构和功能
酶原激活的生理意义 1、保护产生她的组织细胞不受酶的作用而受损 2、使酶在特定的环境中发挥作用。
第一节 概述
国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，
后加一个酶字。例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
第一节概述
（二）酶的分类 （1）氧化还原酶类 （2）转移酶类 （3）水解酶类 （4）裂解酶类(或裂合酶类) （5）异构酶类 （6）合成酶类(或连接酶类)
四、同工酶 同工酶：可催化相同化学反应的一组酶，但这些 酶的分子结构、理化性质及其免疫学特性均不同 的醚类。
第二节 酶的分子结构和功能
举例：乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的
五种类型(LDH1～ LDH5)
HH
HH
HH
HM
MM
HH
HM
MM
MM
MM
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
DH3 LDH4 (H2M2) (HM3)
骨骼肌型（M型） 心肌型（H型）
LDH5 (M4)
第二节 酶的分子结构和功能
LDH的生理及临床意义
①在代谢调节过程中
起着重要的作用；
②可解释发育过程中 各阶段特有的代谢 特征；
酶 活 性
③其酶谱的改变有助 于对疾病的诊断；
④可作为遗传标志， 用于遗传分析研究 中。
心肌梗死酶谱
正常酶谱 肝病酶谱
12 3 4 5 心肌梗死和肝病病人血清LDH酶谱的变化
或被阻碍减少酶合成的量，这是对代谢缓慢而 长效的调节。
细胞内的酶一旦被破坏，酶即被细胞内的 蛋白水解酶所识别，降解成氨基酸。
第三节 酶的作用机理
一、大幅度降低反wenku.baidu.com的活化能
活化能：
反应物分子从常 能
态转变为容易发 量
生的化学反应所 需的能量。
（ 酶可极大地降
一般催化剂
催
化反应的活化
能
底物
低反应所需的
第三章 酶
第三章 酶
学习目标
知识目标 （一）阐述酶的概念和酶的组成。 （二）概括酶的结构与功能及影响酶促反应上
的因素。 （三）描述酶与医学的关系。
第三章 酶
学习目标
能力目标 （一）会运用影响酶促反应速度的因素来解
释一些医疗现象。 （二）能举例说明酶在疾病诊断和治疗上的
应用。
第一节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效
第二节酶的分子结构和功能
五、酶活性的调节 体内的物质代谢是由许多代谢途径组成的。
每条代谢途径是一系列连续的酶促反应过程， 其中一个或几个酶的活性可调节酶促反应的方 向和速度称为关键酶或调节酶。关键酶催化单 向不可逆反应，且反应速度最慢，称为限速酶。
第二节 酶的分子结构和功能
（一）酶活性调节 1、变构调节是某些小分子化合物能与酶
第二节 酶的分子结构和功能
一、酶的分子组成 单纯酶：仅由蛋白质部分组成； 结合酶(全酶)
蛋白质部分：酶蛋白
辅助因子
小分子有机化合物
金属离子
结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。
第二节 酶的分子结构和功能
辅助因子分（按其与酶蛋白结合的紧密程 度）
辅酶 :与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤 的方法除去。
多肽酶链的活性中心
催结底化合物基基分团团子活性中 心内必 需基团
第二节 酶的分子结构和功能
三、 酶原及酶原的激活
酶原：无活性的酶前体。 酶原的激活 ：从无活性的酶原转变为
有活性的酶的过程。
激活剂 ：能使无活性的酶原激活的物质。 酶原激活的本质：酶活性部位形成或暴
露的过程。
第二节 酶的分子结构和功能
活性中心以外的某一部位特异性结合，引起酶 分子空间构象的变化进而改变酶活性。
2、化学修饰调节是在另外一种酶的作用 下，酶蛋白多肽链上的某些基团发生可逆的共 价改变，从而改变酶活性。
第二节 酶的分子结构和功能
（二）酶含量的调节 体内酶含量的调节包括对酶合成与分解速
度的调节。 酶蛋白的合成可被诱导增加酶合成的量，
一种酶、立体异构体中的一种
第一节 概述
(三)反应温和性和高度不稳定性 凡是能使蛋白质变性的因素均能影响酶的
活性，甚至失活。 (四)酶活性可调性
可通过改变酶的合成和降解的速度来调节 酶的含量，从而影响人体内代谢速度。
第一节概述
三、酶的命名和分类 （一）酶的命名
习惯命名方法 依作用底物来命名。 如淀粉酶、蛋白酶。 依所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、 转移酶等。 两个原则结合起来命名，如丙酮酸脱羧酶等。 依酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、 胰蛋白酶等。
辅基 :与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去。
第二节 酶的分子结构和功能
二、酶的活性中心 概念：酶与底物直接结合并发挥催化 作用的区域。
活性中心内必需基团
必需基团
活性中心外必需基团
结合底物 结合基团 催化基团
催化底物
不参与活性中心构成，稳定酶分子的空间结构
酶的活性中心
活性中 心外必 需基团
催化作用的蛋白质。 目前将生物催化剂分为两类;酶 、 核酶（脱
氧核酶） 酶所催化的反应称为酶促反应，反应中被酶
作用的物质称为底物，生成的物质称为产物。酶 所具有的催化能力称为酶活性，而酶失去催化能 力称为酶的失活。
第一节 概述
二、酶催化作用的特点 (一）酶促反应具有极高的催化效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020