DNA及蛋白质相互作用结构特征
DNA与蛋白质相互作用的结构特征
DNA 与蛋白质相互作用的结构特征Sectio n 7 Structural Characteristics of In teractio n betwee n DNA and Protein反式作用因子必须与顺式作用元件相结合，才能发挥其调节基因表达的作用。
反式作用因子至少含有三个功能域，即 DNA 结合功能域，转录活性功能域和其它转录因子结合功能域。
反式作用因子的 DNA 结合功能域具有一些带共性的结构特征，如同源结构域、碱性亮氨酸 拉链模体、锌指模体等。
1. 螺旋-转角-螺旋模体（Helix-Turn-Helix （ HTH ）Motif ） 1.1 原核生物 HTH 模体（Prokaryotic HTH Motif ） 色氨酸阻遏因子和分解产物基因激活蛋白（CAP ）均为同二聚体，分子结构中含HTH 模体,该模体由两段a -螺旋和一段 &转角构成（但需要另外伸出的第三个 a -螺旋才能稳定），第二 个a -螺旋负责识别 DNA 大沟序列，故称为识别螺旋（图 103）。
图103 HTH 模体的分子结构Fig 103 Molecular Structure of HTH Motif1.2 真核生物 HTH 模体（Eukaryotic HTH Motif ） 1.2.1同源异型结构域（Homeodomain ）同源异型结构域的氨基酸残基序列与原核细胞类似，由三段 a -螺旋，环绕一个疏水核心折叠而成。
所不同的是识别螺旋较长，在 DNA 大沟中的定向有所不同，其典型的结合位点是TATA 盒（图 104）。
图104同源异型结构域的分子结构Fig 104 Molecular Structure of Homeodoma in 1.2.2 MYB HTH 模体（MYB HTH Motif ）为HTH 模体的变体，其结构类似于同源结构域，但其3转角由5个残基构成，识别螺旋与 434 represssor/DNA (helix-turn-hellx)DNA有较长的接触面（图105）。
蛋白质识别dna碱基序列的结构基础
蛋白质识别dna碱基序列的结构基础蛋白质是生物体内最基本的组成部分之一，承担着许多重要的生物学功能。
而蛋白质的结构则决定了其功能和活性。
那么，蛋白质是如何识别DNA碱基序列的呢？本文将深入探讨蛋白质识别DNA碱基序列的结构基础。
DNA是生物体内的遗传物质，由碱基序列构成，其中包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）。
蛋白质通过与DNA特定的碱基序列结合，参与基因的表达调控、DNA复制和修复等生物过程。
在蛋白质识别DNA碱基序列的过程中，主要涉及到两个关键因素：蛋白质的结构和碱基序列的组成。
首先，我们来看蛋白质的结构。
蛋白质通常呈现出复杂的三维结构，由氨基酸组成，其中包括20种不同的氨基酸。
蛋白质的结构决定了其特定的折叠方式和功能区域的空间位置。
在蛋白质识别DNA碱基序列的过程中，关键在于蛋白质上的特定结构域与DNA碱基序列发生特异性相互作用。
这些特定结构域可以是蛋白质的某个区域，也可以是整个蛋白质。
例如，转录因子是一类重要的蛋白质，它们能够结合到DNA上的特定序列，从而调控基因的转录过程。
转录因子通常含有一种结构域，称为DNA结合结构域（DNA-binding domain），它能识别和结合到DNA的特定碱基序列。
DNA结合结构域的结构特点是具有特定的二级结构和荷电性，以便与DNA的碱基序列形成特定的相互作用。
其次，我们来看碱基序列的组成。
DNA碱基序列通常具有一定的规律性，其中一些特定的序列被称为“启动子”或“增强子”，它们对基因的转录起关键作用。
蛋白质通过识别和结合到这些特定的碱基序列，来实现基因表达的调控。
此外，DNA的碱基序列还会通过一些物理和化学性质影响蛋白质的识别。
例如，碱基的配对方式和堆叠方式会影响DNA的双螺旋结构的稳定性和形状。
这些因素会进一步影响到蛋白质与DNA碱基序列的结合方式和亲和力。
蛋白质识别DNA碱基序列的结构基础涉及到蛋白质和DNA的相互作用方式和力学特性。
dna的一级二级三级结构特征
dna的一级二级三级结构特征DNA是生物体中负责遗传信息传递的重要分子，它具有一级、二级和三级结构特征。
本文将依次介绍DNA的这些结构特征。
一级结构是指DNA的碱基序列。
DNA的主要成分是四种碱基：腺嘌呤（A）、胸腺嘧啶（T）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）。
这些碱基按照一定规则排列组合，形成了DNA的一级结构。
一级结构的特征决定了DNA的遗传信息。
例如，在人类DNA中，A碱基与T碱基配对，G 碱基与C碱基配对，这种配对规则保证了DNA的复制和遗传的准确性。
此外，DNA的一级结构还决定了基因的编码能力，不同的碱基序列会编码不同的蛋白质。
二级结构是指DNA的双螺旋结构。
DNA分子由两条互补的链组成，这两条链以螺旋的形式缠绕在一起，形成了DNA的二级结构。
DNA 双螺旋结构具有一些重要特征。
首先，DNA的双螺旋结构具有稳定性，这是因为DNA中的碱基通过氢键相互配对，形成了稳定的碱基对。
其次，DNA的双螺旋结构具有方向性，其中一条链的5'端与另一条链的3'端相对应。
这种方向性决定了DNA的复制方式和信息传递的方向。
此外，DNA的双螺旋结构还具有特定的空间构型，这种构型决定了DNA与其他分子的相互作用方式。
三级结构是指DNA在细胞中的高级结构。
细胞内的DNA分子很长，为了能够容纳在有限的细胞核空间中，DNA会发生一系列的结构变化。
这些变化包括DNA的弯曲、缠绕和组装等，形成了DNA的三级结构。
具体来说，DNA可以通过与蛋白质相互作用，形成染色质的基本单位——核小体。
核小体由DNA绕绕在蛋白质组成的核小体核心粒上，形成一种“珠链”状的结构。
这种结构使得DNA能够紧凑地存储在细胞核中，并且便于在基因表达过程中的读取。
DNA的一级结构由碱基序列决定，决定了DNA的遗传信息；二级结构是DNA的双螺旋结构，具有稳定性和方向性；三级结构是DNA在细胞中的高级结构，通过与蛋白质相互作用形成染色质的基本单位。
蛋白质与DNA相互作用的分子机理
蛋白质与DNA相互作用的分子机理蛋白质和DNA是生命存在和发展的基础。
在细胞内，这两种分子不但分别扮演着构建细胞结构和存储遗传信息的重要角色，而且相互作用，以实现细胞内复杂的运作。
蛋白质和DNA如何相互作用，一直是分子生物学关注的热点。
这篇文章将探讨蛋白质和DNA相互作用的分子机理。
1. DNA与蛋白质的物理基础DNA和蛋白质是由不同的单体构成的大分子，它们的物理基础有所不同。
DNA由四种不同的核苷酸单元组成，分别是腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），它们的结构类似，但在其中一个位置上的碱基不同。
DNA单元通过磷酸二酯结合在一起，形成长链。
而蛋白质由20种不同的氨基酸单元组成，它们的结构和性质各不相同。
氨基酸单元通过肽键结合在一起，形成多肽链，最终构成复杂的三维结构。
2. DNA与蛋白质相互作用的种类在细胞内，DNA与蛋白质之间的相互作用有很多种类。
我们先来看几种常见的：(1) DNA与蛋白质的非特异性结合非特异性结合也称作电荷相互作用或范德华力作用。
DNA在生理条件下呈现负电性，而蛋白质表面通常带有亲水性基团负电离子，这样一来，蛋白质可以通过靠近DNA分子来与之相互作用，形成非特异性结合。
非特异性结合通常是一种比较弱的相互作用力，但在细胞内，它对于维持蛋白质与DNA的空间位置关系具有重要的作用。
(2) DNA与蛋白质的特异性结合特异性结合是DNA和蛋白质相互作用中最常见的一种形式。
蛋白质通常通过一些特定的氨基酸残基（如赖氨酸、半胱氨酸等）与DNA上特定的碱基配对，形成特异性的相互作用。
特异性结合是由蛋白质和DNA之间的不同化学结构特征所决定的，因此具有较高的亲合力和选择性。
(3) DNA蛋白质复合物的空间结构DNA蛋白质复合物的空间结构通常是由蛋白质和DNA的特异性结合所决定的，蛋白质与DNA之间的相互作用能够使得DNA分子在空间中形成特定的曲折、扭曲或环绕状态。
复合物的空间结构对于蛋白质与DNA的相互作用强度和选择性具有至关重要的作用。
南开大学结构生物学第五讲-2-核酸-蛋白质的相互作用研究方法的新进展
2.2 核苷酸-氨基酸相互作用数据库
核苷酸-氨基酸相互作用数据库搜集核苷酸和氨基 酸间4 埃大小内的成对原子，能让使用者找到成对 的核苷酸和氨基酸。
使用者可以指定残基名称( 核苷酸或氨基酸)、原子 类型和侧链/ 骨干。
3 生物芯片技术
生物芯片技术是基于生物大分子间相互作用 的大规模并行分析方法，使得生命科学研究 中所涉及的样品反应、检测、分析等过程得 以连续化、集成化和微型化，现已成为当今 生命科学研究领域发展最快的技术之一。
目前的生物芯片主要有核酸芯片、蛋白质芯 片和糖体芯片等几大类。
蛋白质芯片是依靠手工、压印或喷墨的方 法将探针蛋白点样在化学膜、凝胶、微孔 板或玻片上形成阵列，经过与样品的杂交 捕获靶蛋白，再用原子力显微镜、磷光成 像仪、光密度仪或激光共聚焦扫描仪进行 检测，获得靶蛋白表达的种类、数量及关 联等信息。
研究蛋白质/ 核酸相互作用近期采用的新技 术有：1.核酸适体技术、2.生物信息学方法、 3.蛋白质芯片技术以及4.纳米技术等。
蛋白质和核酸是构成生命体最为重要的两类 生物大分子。
蛋白质与核酸的相互作用是分子生物学研究 的中心问题之一，它是许多生命活动的重要 组成部分。
随着人类基因组计划的完成，大量基因被发 现和定位，基因的功能问题将成为今后研究 的热点。大多数基因的最终产物是相应的蛋 白质，因此要认识基因的功能，必然要研究 基因所表达的蛋白质。
通过准确检测DNA分子穿孔过程中引起的 电流阻塞效应，可将DNA与组蛋白的相互 作用的一些性质反映出来。
蛋白质的功能往往体现在与其他蛋白质及 (或)核酸的相互作用之中。
细胞各种重要的生理过程，包括信号的转导、 细胞对外界环境及内环境变化的反应等，都 是以蛋白质与其他物质的相互作用为纽带。
蛋白质与dna片段偶联
蛋白质与DNA片段偶联1. 背景介绍蛋白质与DNA片段的偶联是一种常见的实验技术，用于研究蛋白质与DNA之间的相互作用、功能以及调控机制。
通过将特定的蛋白质与DNA片段偶联，可以实现对特定基因的调控或者研究蛋白质与DNA之间的相互作用。
2. 实验原理蛋白质与DNA片段的偶联实验主要基于两种原理：亲和性和共价键结合。
2.1 亲和性偶联亲和性偶联利用蛋白质与DNA之间的特异性结合来实现偶联。
其中，最常用的方法是利用特定的结合域（如锌指蛋白结合域、TAL结合域等）与DNA片段结合。
这些结合域具有与DNA特定序列结合的能力，因此可以用于将蛋白质与DNA片段偶联。
例如，利用锌指蛋白结合域可以实现对特定基因的调控，从而研究其功能和调控机制。
2.2 共价键结合共价键结合是通过化学反应将蛋白质与DNA片段永久地连接在一起。
最常用的共价键结合方法是使用交联剂。
交联剂可以引发蛋白质和DNA片段之间的共价键形成，从而实现偶联。
这种方法可以用于研究蛋白质与DNA之间的物理交互作用，例如结构和功能的研究。
3. 实验步骤蛋白质与DNA片段的偶联实验通常包括以下步骤：3.1 DNA片段的制备首先需要制备目标DNA片段。
这可以通过PCR扩增、合成或者从已有的DNA样本中提取得到。
需要注意的是，DNA片段的选择应与目标蛋白质的结合域相匹配。
3.2 蛋白质的制备接下来需要制备目标蛋白质。
这可以通过原核或真核表达系统来表达目标蛋白质，并经过纯化得到纯度较高的蛋白质样品。
在制备过程中，可以添加特定的标签（如His标签或GST标签）来方便后续的偶联实验。
3.3 偶联实验在偶联实验中，可以根据实验需要选择亲和性偶联或共价键结合方法。
3.3.1 亲和性偶联对于亲和性偶联，可以使用商业化的亲和剂，如亲和树脂或磁珠，将蛋白质与DNA 片段结合。
首先，将亲和剂与目标蛋白质进行孵育，使其结合。
然后，将DNA片段加入孵育混合物中，使其与蛋白质结合。
最后，通过洗涤等步骤去除非特异性结合的物质，从而得到蛋白质与DNA片段的偶联产物。
DNA-蛋白质互作-原理与实验方案
DNA-蛋白质互作: 原理与实验方案引言DNA-蛋白质互作是生物学研究中的重要领域之一，它研究的是DNA和蛋白质之间的相互作用关系。
理解DNA-蛋白质互作对于揭示基因调控、疾病发生机制以及新药开发等具有重要意义。
本文将介绍DNA-蛋白质互作的原理和一种常用的实验方案。
原理DNA-蛋白质互作是指DNA分子与蛋白质分子之间的相互作用。
这种相互作用可以通过多种方式发生，包括直接结合、间接调控以及增强或抑制转录等。
DNA-蛋白质互作的原理主要涉及以下几个方面：1.DNA序列特征：DNA具有一定的序列特征，不同的序列特征可以吸引特定的蛋白质结合。
例如，某些蛋白质结合特定的启动子序列，参与基因的转录调控。
2.蛋白质结构：蛋白质通过其特定的结构域与DNA相互作用。
蛋白质可以通过DNA结合结构域与DNA序列特异性地结合，进而影响DNA的功能和结构。
3.信号传导：DNA-蛋白质相互作用可以传递信号，参与细胞内的信号传导通路。
例如，一些转录因子与DNA结合后可以激活或抑制下游的基因表达。
实验方案实验材料准备•DNA样品：从细胞提取DNA，准备含有DNA的样品。
•蛋白质样品：从细胞中提取目标蛋白质，并制备蛋白质样品。
•控制样品：用于对照组的DNA和蛋白质样品。
实验步骤步骤1：制备DNA和蛋白质样品1.从细胞中提取DNA样品：使用DNA提取试剂盒，按照说明书的指引从细胞中提取DNA样品。
使用紫外可见光光度计测定DNA浓度。
2.从细胞中提取蛋白质样品：使用蛋白质提取试剂盒，按照说明书的指引从细胞中提取蛋白质样品。
使用蛋白质质量测定试剂盒测定蛋白质浓度。
步骤2：测定DNA-蛋白质相互作用1.EMSA（电泳迁移位移实验）：根据实验设计，在含有DNA和蛋白质的反应体系中进行电泳迁移位移实验。
将DNA暴露于蛋白质样品中，使其发生结合。
利用电泳迁移技术，将反应体系中的DNA与蛋白质复合物与自由DNA分离，通过凝胶电泳将其分离并观察。
蛋白质与蛋白质、DNA相互作用研究方法加实例
蛋白质与蛋白质的相互作用的研究方法
一.酵母双杂交系统Yeast Two-Hybrid Systerm 二.免疫共沉淀Co-immunoprecipitation (Co-IP) 三.GST pull-down 技术 四.荧光共振能量转移Fluorescent Resonant Energy Transfer （FRET）
两种应用： 1）确定融合（或探针）蛋白与未知（或靶）蛋白间的新的相互作用 2）证实探针蛋白与已知蛋白质间可疑的相互作用
3.2 方法： 1） GST融合蛋白先与下列蛋白溶液之一孵育（a, 单一明确 的重组蛋白；b，细胞裂解蛋白混合液；c, 体外翻译cDNA 表达得到的未知蛋白）
2）混合液与谷胱甘肽琼脂糖球珠反应 4º C 2h
1.5 酵母双杂交技术的弱点：
1. 假阳性：自激活、多因子参与…… 2. 3. 假阴性：毒性蛋白、膜蛋白、难表达的蛋白…… 低等真核细胞不能完全等同于高等真核生物的情况
酵母双杂交实验的结果必须经过多方面的验证，包括： 1. 体外相互作用验证 体外亲和纯化（GST pull-down）、体外免疫共沉淀…… 2. 哺乳动物细胞内验证 亚细胞共定位、体内免疫共沉淀……
1.3 应用
酵母双杂交系统是一种在酵母细胞内分析蛋
白质相互作用的技术。主要有二类载体: a 含 DNA -binding domain的载体; b 含Transcription-
activating domain的载体。另外还需要特殊的酵
母菌株如GAL4缺陷型。
•
它可用于：
– – – 检验蛋白质间的相互作用； 分析蛋白质相互作用的结构域； 发现新的作用蛋白质。
原核生物DNA与蛋白质相互作用机制
刘琼 生物学13班 学号：107551300735 2013年10月10日
原核生物DNA与蛋白质的相互作用机制
λ阻遏物-操纵基因相互作用
1.一般结构特征
首先，每个阻遏物单体的识别螺旋以两个半位点 嵌入在DNA大沟里。还可以看到螺旋5和5’相互 靠近将阻遏物二聚体拉在一起。DNA的形状与 标准B型DNA类似，且DNA有稍许弯曲，尤其 在其两端曲向阻遏物二聚体，但螺旋的其余部 分是相对直的。
原核生物DNA与蛋白质的相互作用方式
1.螺旋-转角-螺旋
λ阻遏物识别螺旋位于相应操纵基因 DNA的大沟内，这种结合的特异性依 赖于识别螺旋的某些氨基酸与伸入 DNA大沟的某些碱基的功能基团的特 异性结合，以及与DNA骨架上的磷酸 基团的特异性结合。
原核生物DNA与蛋白质的相互作用方式
2.远程作用
谢谢！
3.氨基酸/DNA骨架的相互作用
氨基酸侧链与DNA骨架磷酸基团间 相互作用有助于蛋白质-DNA的吸附。 众多氨基酸/DNA磷酸简单结合表明， 这些相互作用对稳定蛋白质-DN A复合 体起重要作用。
原核生物DNA与蛋白质的相互作用机制
以λ阻遏物-操纵基因相互作用为例表明原核生物DNA与蛋白 质的相互作用机制是通过氨基酸与DNA，氨基酸之间，以 及氨基酸侧链与DNA磷酸基团间的氢键间的相互作用来稳 定DNA与蛋白质的相互作用的。
原核生物DNA与蛋白质的相互作用机制
2.与碱基的相互作用
出现在DNA大沟的氨基酸与DNA 碱基和DNA骨架形成氢键是DNA 与蛋白质相互作用的重要方式。 通过两个氨基酸与两个或更多 DNA位点结合所形成的的氢键网 可以稳定一些氢键。且氨基酸间 也有氢键，这种氢键网络使复合 体结构更加稳定。
蛋白质与DNA复合物的结构与功能
蛋白质与DNA复合物的结构与功能随着科学技术的不断发展，蛋白质与DNA复合物的研究逐渐深入。
这种复合物在生命体内具有重要的生物学功能，对于人类的健康和发展有着重要的意义。
本文将从蛋白质与DNA复合物的结构与功能两个方面来进行论述。
一、蛋白质与DNA复合物的结构蛋白质与DNA复合物由两种大分子组成：蛋白质和核酸（DNA和RNA）。
其中，DNA为双链结构，由四种碱基组成：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）、胞嘧啶（C）。
蛋白质则是由20种不同的氨基酸组成，其中一些氨基酸结合在一起，形成各种不同类型的蛋白质。
蛋白质与DNA复合物的结构可以分为两种类型：线性和弯曲。
线性结构是由DNA双链螺旋和线性的蛋白质相互作用形成的。
这种结构有助于DNA的紧密包装，使它能够在细胞核内尽可能地存储。
弯曲结构则是由弯曲的蛋白质与DNA相互作用形成的。
这种结构有助于DNA在染色体上排列成具有特定序列的复杂结构。
在线性结构中，蛋白质通过与DNA双链相互作用，使DNA双链被缠绕成一个更紧密的结构。
这种结构被称为核小体。
核小体是染色体的基本结构单位，由核心颗粒和DNA连接柄组成。
核心颗粒占据双链DNA的结构，并由多种类型的蛋白质组成。
核心颗粒蛋白是一类小分子蛋白，其结构紧密而有序，具有较高的甘氨酸含量。
而DNA连接柄则是连接核小体和DNA的结构，通过与核心颗粒的相互作用，将双链DNA限制在核小体内。
在弯曲结构中，蛋白质与DNA相互作用的方式则更加复杂。
这种相互作用形成了一种高度定制的“折纸”结构，这种折纸结构是由许多不同形状和大小的蛋白质组成的。
这些蛋白质通过与DNA相互作用，形成了许多不同大小和形状的凸起和缺口。
这些凸起和缺口的形状很关键，因为它们与DNA单链上的碱基能够非常精确地相互作用。
这种相互作用的功能是在DNA单链上识别、挑选、解开或切割特定的碱基序列。
二、蛋白质与DNA复合物的功能蛋白质与DNA复合物的结构直接影响了它们的功能。
蛋白质dna的关系
蛋白质dna的关系蛋白质和DNA是生命体内两个最重要的分子。
蛋白质是生命体内的构建材料，由氨基酸组成。
它们不仅构建了细胞和组织，也在细胞代谢和信号传导中发挥着重要作用。
DNA 是遗传信息的贮存和传递者。
它以脱氧核糖核酸为主要构成元素，构成了基因，保证了生命体内的遗传稳定性。
蛋白质和DNA之间的关系非常密切。
在生命体内，蛋白质是由DNA编码而来的。
每个蛋白质由数个亚基构成，而每个亚基都是由不同的氨基酸序列组成的。
这些氨基酸序列是由DNA中的基因编码而来的，这些基因位于染色体上。
在转录过程中，DNA的遗传信息被转录成为RNA，然后转化成指定的氨基酸序列，最后组成蛋白质。
整个过程被称为转录和翻译。
这里的RNA起到了中介的作用，它将DNA的信号翻译成为可以被细胞遗传机制直接读取的信息。
在细胞内，由于mRNA将DNA信息翻译为蛋白质，所以许多生化靶标用于研究蛋白质- DNA相互作用。
除了指定氨基酸序列外，DNA还控制着蛋白质的表达。
DNA中的某些区域作为启动子，可以刺激或抑制蛋白质的表达。
其他DNA中的区域还可以控制基因在不同生长时期或分化组织中的表达。
这种复杂的调控确保了生命体内各细胞成分的正常功能。
这种蛋白质和DNA之间的相互作用不仅在生命体内发挥作用，在科学和医学研究中也具有重要意义。
科学家们研究蛋白质和DNA之间的相互作用，以深入了解在人体内发生的生化过程。
这些研究包括蛋白质与DNA相互作用的三维结构，以及不同类型的蛋白质与DNA作用的结构和机理等方面。
同时，研究蛋白质与DNA之间的相互作用也有助于设计新型药物，帮助治疗一系列疾病。
总之，蛋白质和DNA之间的相互关系是生命的基础，两者相互作用形成了生物体系的多种功能和表现出复杂的生命特征。
不仅如此，掌握蛋白质和DNA之间的相互作用规律和基本原理，对于现代科学和医学研究具有极其重要的意义。
组蛋白和dna之间的相互作用
组蛋白和dna之间的相互作用
组蛋白和DNA之间存在重要的相互作用。
组蛋白是一类蛋白质，存在于细胞核中，主要作用是将DNA包装成染色质结构。
这种包装使得长丝状的DNA能够在细胞核中紧凑地储存，并
且还可以调节DNA的可用性。
具体来说，组蛋白可以通过以下几种方式与DNA相互作用：
1. 包装DNA：组蛋白通过与DNA相互作用，包装DNA成为
染色体结构。
DNA在包装成染色体后，可以更好地进行储存
和传递。
这种包装过程可以通过组蛋白和DNA间的静电相互
作用来实现。
2. 调节基因表达：组蛋白还可以通过改变DNA的可用性来调
节基因的表达。
组蛋白通过与DNA相互作用，可以使某些区
域的DNA更容易被转录因子等调控因子识别，从而影响基因
的转录。
3. 保护DNA：组蛋白可以保护DNA不受外界环境的损害。
包装成染色体的DNA较为稳定，不容易受到损害，同时某些
组蛋白本身也具有保护DNA的功能，可以防止DNA被外界
物质和酶降解。
总的来说，组蛋白和DNA之间的相互作用对于细胞的正常功
能和遗传信息的传递起到了重要的调控作用。
蛋白质与基因的结构和功能
蛋白质与基因的结构和功能蛋白质和基因是生命体的重要组成部分。
在生命体内，蛋白质和基因密切相关，两者之间的结构和功能相互影响。
本文将从蛋白质和基因的结构入手，探讨它们之间的关系及其重要作用。
一、蛋白质的结构蛋白质是由一系列氨基酸残基组成的生物大分子。
它具有多层次结构，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸残基通过肽键连接形成线性的多肽链。
二级结构指的是蛋白质中氢键、离子键和范德华力等相互作用形成的局部规则的空间结构。
主要有α螺旋和β折叠两种结构。
三级结构指的是蛋白质的立体结构。
蛋白质分子经过折叠、旋转和弯曲，形成一定的空间结构。
四级结构是由两个或多个多肽链通过非共价键结合成的一个大分子。
这种结构只存在于由几个互相作用的多肽链组成的蛋白质中。
蛋白质的结构决定了它的功能，不同的蛋白质结构对应着不同的功能。
例如，酶蛋白是一种催化剂，由于它的特殊结构，有助于加速生化反应。
抗体蛋白能够识别和结合异质抗原，调节免疫反应。
二、基因的结构基因是生物体遗传信息的基本单位。
它是由DNA序列编码的。
DNA是由核苷酸组成的双链螺旋状大分子。
一个基因由数百到数千个核苷酸的序列组成。
DNA的一条链上的每个核苷酸都具有四种不同的碱基：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）。
碱基在空间上排列成一列，通过磷酸二酯键连接形成DNA链。
基因的氮碱基序列决定了生物体的遗传特征。
三、蛋白质与基因的关系蛋白质与基因具有密切的关系。
基因编码信息，遗传信息被表达成蛋白质，蛋白质成为了遗传信息执行的具体物质载体。
蛋白质的合成需要参照DNA的信息。
首先，基因被转录成mRNA，mRNA被送到核外转录酶染色质上的核糖体上。
这里，mRNA与tRNA配对并形成氨基酸链，最终形成蛋白质。
这个过程被称为蛋白质合成（又称蛋白质翻译）。
因此，基因的代表性功能是编码蛋白质，是蛋白质合成的直接来源，两者之间深入贯穿彼此。
蛋白质和DNA的关系
01
调控基因表达
蛋白质可以通过与DNA的相互作用来调控基因的表达，从而影响细胞
的功能和分化。
02
维持基因组稳定性
蛋白质可以通过与DNA的相互作用来维持基因组的稳定性，防止基因
突变和染色体畸变。
03
参与DNA复制和修复
蛋白质可以通过与DNA的相互作用参与DNA的复制和修复过程，保证
DNA复制和损伤修复的准确性。
蛋白质和DNA的关系
目录
• 蛋白质和DNA的组成 • 蛋白质和DNA的功能 • 蛋白质和DNA的关系 • 蛋白质和DNA的相互作用01 蛋白Fra bibliotek和DNA的组成
蛋白质的组成
二级结构
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中局部 主链的构象，主要由局部的肽键和氢键决
定。
A 氨基酸
蛋白质是由氨基酸组成的，氨基酸 是蛋白质的基本单位。
04 蛋白质和DNA的相互作 用
蛋白质与DNA的结合方式
序列特异性结合
一些蛋白质能够识别特 定的DNA序列，并与之 结合，这种结合通常是 不可逆的。
结构特异性结合
一些蛋白质能够识别 DNA的超螺旋结构或双 螺旋结构，并与之结合， 这种结合通常是可逆的。
化学修饰
蛋白质可以通过磷酸化、 乙酰化等方式对DNA进 行化学修饰，从而影响 DNA的转录和复制。
DNA的复制和转录过程中需要特定的蛋白质参与，如DNA聚 合酶和RNA聚合酶等，这些蛋白质能够确保DNA的准确复制
和转录。
蛋白质对DNA的修复
当DNA受到损伤时，如紫外线或化学物质等，特定的蛋白 质会参与修复过程，确保DNA的完整性。
蛋白质对DNA的稳定性
有些蛋白质可以稳定DNA的结构，防止DNA发生突变或损 伤。
研究蛋白质与DNA相互作用
一、凝胶阻滞试验1.试验原理又叫作DNA迁移率变动试验（DNA mobility shift assay），在凝胶电泳中，由于电场的作用，裸露的DNA朝正电极移动的距离与其分子量的对数成反比。
如果此时DNA分子与某种蛋白质结合，那么，由于分子量增大，它在凝胶中的迁移作用便会受到阻滞，在特定电压和时间内朝正电极移动的距离也就相应缩短了。
2.主要步骤及内容首先是用放射性同位素标记待检测的DNA片段(亦称探针DNA)，然后同细胞蛋白质提取物一道温育，于是便有可能形成DNA-蛋白质复合物。
将它加样到非变性的聚丙烯酰胺凝胶中，在控制使蛋白质仍与DNA保持结合状态的条件下进行电泳分离。
应用放射自显影技术显现具放射性标记的DNA条带位置。
如果细胞蛋白质提取物中不存在可同放射性标记的探针DNA结合的蛋白质，那么所有放射性标记都将集中出现在凝胶的底部，反之，将会形成DNA-蛋白质复合物，由于凝胶阻滞的缘故，其特有的放射性标记的探针DNA条带就将滞后出现在较靠近凝胶顶部的位置。
凝胶阻滞试验不仅可以用来鉴定在特殊类型细胞的提取物中，是否存在着能够同某一特定DNA片段结合的蛋白质分子(比如特异的转录因子等)，而且还可以用来研究发生此种结合作用之精确的DNA序列的特异性。
其办法是在DNA-蛋白质结合反应体系中，加入超量的非标记的竞争DNA(competitor DNA)。
如果它与同位素标记的探针DNA结合的是同一种蛋白质，那么由于竞争DNA与探针DNA相比是极大超量的，这样绝大部分蛋白质都会被其竞争结合掉而使探针DNA仍处于自由的状态，所以在电泳凝胶的放射自显影图片上就不会出现阻滞的条带。
相反地，如果反应中加入的竞争DNA并不能够同探针DNA竞争结合同一种蛋白质，于是探针DNA便仍然与特定蛋白质结合形成复合物，结果在电泳凝胶的放射自显影图片上就会呈现阻滞的条带。
在凝胶阻滞试验中使用竞争DNA，可以间接地阐明在体内发生的DNA与蛋白质之间的相互作用。
DNA和蛋白质的关系
DNA和蛋白质的关系都含有一个氨基和一个羧基连同一碳原子上；（6）核酸的种类和功能元素组成——C、H、O、N、PDNA的分子结构和特点尿嘧啶U（2）（理解）DNA 分子的结构及特点基本单位---脱氧核糖核苷酸（简称脱氧核苷酸）DNA 双螺旋结构①提出者：沃森和克里克②★特点： A 、DNA 分子由两条反向平行的脱氧核苷酸长链盘旋而成。
B 、DNA 分子外侧是脱氧核糖和磷酸交替连接而成的基本骨架。
C 、DNA 分子两条链的内侧的碱基按照碱基互补配对原则配对，并以氢键互相连接。
（3）（理解）碱基互补配对原则①A=T C=G ②（A+ C ）/（T+G ）= 1或A+G / T+C = 1③如果（A 1+C 1 ） / （ T 1+G 1 ）=b 那么（A 2+C 2）/（T 2+G 2） =1/b ④（A+ T ）/（C +G ） =（A 1+ T 1 ）/（C 1 +G 1） =（A 2 + T 2）/（C 2+G 2） = a遗传信息的传递（1）（理解）DNA 复制的概念是指以亲代DNA 分子为模板来合成子代DNA 的过程。
DNA 的复制实质上是遗传信息的复制。
（2）（理解）DNA 复制的过程、特点、意义①概念：以亲代DNA 分子为模板合成子代DNA 的过程 ②复制时间：有丝分裂间期或减数第一次分裂间期 ③复制方式：半保留复制 ④复制特点：边解旋边复制⑤复制条件 a 模板：亲代DNA 分子两条脱氧核苷酸链b 原料：游离的4种脱氧核苷酸c 能量：ATPd 酶：解旋酶、 DNA 聚合酶等⑥复制场所：主要在细胞核中，线粒体和叶绿体也存在。
⑦复制意义：将遗传信息从亲代传给了子代，从而保持了遗传信息的连续性。
遗传信息的表达（1）（了解）DNA 的功能：传递遗传信息，表达遗传信息RNA的类型：①信使RNA（mRNA）②转运RNA（tRNA）③核糖体RNA（rRNA）（3）（理解）转录的概念和过程①转录的概念②转录的过程：③转录的场所：主要在细胞核④转录的模板：以DNA的一条链为模板⑤转录的原料：4种核糖核苷酸⑥转录的产物一条单链的mRN A⑦转录的原则：碱基互补配对（A—U、T—A、G—C）（4）（理解）翻译的概念和过程①定义：②翻译的场所：细胞质中核糖体上③翻译的模板：mRNA④翻译的原料：20种氨基酸⑤翻译的产物：多肽链（蛋白质）⑥翻译的原则：碱基互补配对（A—U、G—C）（6）（理解）中心法则（7）（理解）基因的概念基因：具有遗传效应的核酸片段。
DNA及蛋白质相互作用结构特征
DNA及蛋白质相互作用结构特征DNA和蛋白质相互作用是生命体中广泛存在的一种重要的相互作用方式。
这种相互作用可以发生在多个层面上，从DNA的结构特征到蛋白质的结构特征都对相互作用的发生和效果产生重要影响。
在本文中，我将详细阐述DNA和蛋白质相互作用的结构特征。
DNA是由四种不同的核苷酸单元（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鳅嘧啶）组成的双链分子。
在DNA的结构中，两条链通过氢键相互连接，形成了一个双螺旋结构，形成了一个稳定的DNA分子。
这种双螺旋结构使DNA 具有一定的刚性和稳定性，可以保护其内部的遗传信息。
此外，DNA的碱基序列也对相互作用的发生和结果产生重要影响。
DNA的碱基序列可以通过互补配对的方式与其他分子相互结合，形成专一的相互作用。
例如，DNA的序列可以与特定的蛋白质结合，以控制基因的表达和调控。
蛋白质是由氨基酸残基组成的多肽链。
每个氨基酸残基都具有不同的物理化学性质，例如电荷，极性和亲水性等。
这些物理化学性质决定了蛋白质的结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个级别：一级结构是指肽链的线性序列，二级结构是指肽链在空间中的局部构象，三级结构是指肽链的整体空间结构，四级结构是指多个肽链或亚单位的组装形成的复合物。
在蛋白质与DNA相互作用的过程中，存在不同的结构特征。
例如，DNA结合蛋白质通常具有特定的结构域或结构序列，这些结构域或序列可以与DNA的特定序列相互作用。
这些结构域通常包括α螺旋，β折叠，转角等。
这些结构域的存在使蛋白质能够与DNA的双螺旋结构相互作用，并形成稳定的结合。
此外，一些蛋白质还可以通过与DNA的特定序列形成氢键、静电相互作用和疏水作用等相互作用力，进一步稳定蛋白质和DNA 结合的结构。
蛋白质结合DNA的具体方式可以分为两种：非特异性结合和特异性结合。
非特异性结合是通过与DNA的磷酸骨架或其他非特定序列相互作用，形成非特异性结合。
特异性结合是通过与DNA的特定序列或结构特征相互作用，形成特异性结合。
蛋白质与DNA的相互作用机制
蛋白质与DNA的相互作用机制蛋白质和DNA是生命的基本组成部分，它们在细胞内相互作用，发挥着重要的生物学功能。
蛋白质通过与DNA结合来调节基因表达，而DNA则提供了蛋白质的编码信息。
本文将探讨蛋白质和DNA之间的相互作用机制。
蛋白质与DNA的可逆结合蛋白质与DNA的结合是一个动态的过程，可以是可逆的或不可逆的。
其中，可逆结合是指蛋白质可以与DNA结合和解离，而不可逆结合则是指蛋白质将DNA紧密地包裹在内，形成不可逆的结构。
在细胞中，大多数蛋白质与DNA的结合都是可逆的。
蛋白质与DNA相互作用的类型蛋白质与DNA的相互作用主要分为两种类型：电荷相互作用和氢键相互作用。
电荷相互作用是指蛋白质和DNA之间的静电相互作用。
DNA的磷酸基团带有负电荷，而蛋白质表面的某些残基可带正电荷。
这种相互作用可以被缓解或加强，因此是可逆的。
氢键相互作用是指蛋白质和DNA之间的氢键相互作用。
它是蛋白质和DNA之间的特异性相互作用方式，能够稳定它们的结合。
因此，氢键相互作用是不可逆的。
结合位点的识别和结合蛋白质与DNA的结合通常发生在DNA上的一个特定区域，称为结合位点。
结合位点通常由一些特定的序列单元组成，这些序列单元形成了一种结构特异性。
蛋白质通过结合位点来识别和结合DNA。
识别结合位点的机制有很多种，其中最重要的就是蛋白质的结构与序列。
有些蛋白质表现为一种具有特异性的结构域，它可以与DNA的一个特定序列相结合。
其他蛋白质则是通过一些结论分析算法识别结合位点。
调节基因表达的机制蛋白质与DNA的结合是调节基因表达的关键机制之一。
通过与DNA结合，蛋白质可以调控基因的转录和表达，并参与细胞信号转导、代谢调节等过程。
蛋白质通过结合位点来调控基因表达。
一般来说，多个蛋白质结合在一个结合位点上可以协同调节基因的表达。
这些蛋白质在结合位点上形成一种复合物，这种复合物可以稳定地结合和激活转录因子，从而诱导基因表达。
结论细胞内的蛋白质和DNA相互作用是一个极其复杂的过程，其机制涉及到了许多细节问题。
蛋白质与核酸的相互作用核酸结合蛋白模板
3.5 通过β链识别的蛋白
DNA识别 区域是由 1-2个β链 折叠结构 组成，它 们可以进 入DNA大 沟。
四、蛋白质中RNA结合motif
RNP（核糖核蛋白）结构域：
有两个保守motif-RNP1和RNP2，均为一
个大结构的一部分，β-α-β-β-α-β，其中motif
位于中心的一个β折叠处。通常与SnRNA结合,
3.2 半胱氨酸-组氨酸锌指
3.2.1 Cys2-His2锌指组件
锌指结构（Zinc finger） 是第一个被发现的真核细 胞中与DNA结合的蛋白质， 在真核基因组中广泛存在， 其约占基因组的0.5%， 在原核生物中虽有发现， 但相对较少。目前已发现 有六种类型，其经典结构 如右图。
3.2.2 常见的锌指结构三种类型
7.1 同蛋白质结合的核酸序列研究 7.1.1 凝胶阻滞分析：
原理：蛋白质可以与末端标记的核酸探针结合，电 泳时这种DNA/RNA蛋白质复合物比裸露的DNA或 RNA电泳迁移慢, 即表现为相对滞后。 用途: 鉴定和了解与蛋白质结合的DNA或RNA位点;
说明: 将蛋白质与标记的DNA或RNA保温或不保温, 电泳后比较迁移率。再用过量的特殊序列的寡聚核 苷酸替代试验, 以确定特殊序列与蛋白质结合位点。
研究表明：碱性结合结构域中，与DNA结合识
别的α螺旋可能是与DNA结合的结果。
如酵母bZIP蛋白的碱性结构域, 在溶液中为一
种无序的部分螺旋的结构; 当其同DNA结合时， 这种构象发生了变化，诱导了典型的α螺旋形 成。
3.4 类组蛋白结构motif
真核细胞的DNA分子，通过与组蛋白的作用， 将组蛋白包裹成核小体。每个核小体中含有两 个负超螺旋的DNA结构，与组蛋白相结合。
组蛋白与dna结合
组蛋白与dna结合组蛋白与DNA结合是生物学领域中一个重要的研究课题。
DNA是生物体内存储遗传信息的分子，而组蛋白则是DNA的包裹蛋白，它们之间的结合关系对于细胞的正常功能发挥起着关键作用。
本文将从组蛋白与DNA的结构特点、结合方式以及在细胞功能调控中的重要性等方面进行阐述。
我们来了解一下组蛋白和DNA的结构特点。
组蛋白是一类富含碱性氨基酸的蛋白质，它们由多个亚基组成，其中包括碱性亚基和非碱性亚基。
DNA则是由核苷酸组成的双螺旋结构，其中包括脱氧核糖、磷酸基团和碱基。
组蛋白通过与DNA结合，形成组蛋白-DNA复合物，进一步组装成染色体的结构。
组蛋白与DNA之间的结合方式有多种，其中最主要的是电荷作用和氢键相互作用。
组蛋白的碱性亚基带有正电荷，而DNA的磷酸基团带有负电荷，这种正负电荷之间的相互吸引力促使组蛋白与DNA结合。
此外，组蛋白和DNA之间还可以通过氢键相互作用来增强结合的稳定性。
氢键是一种弱的相互作用力，但是由于DNA链上存在大量的氢键供体和受体位点，因此可以与组蛋白的氨基酸残基形成氢键，从而增强两者之间的结合力。
组蛋白与DNA的结合对于细胞的正常功能发挥起着重要作用。
首先，组蛋白的结合可以调控DNA的结构和稳定性。
DNA是遗传信息的载体，而组蛋白通过与DNA结合，可以使DNA更加紧密地包裹在染色体上，保护DNA免受外界的损伤。
其次，组蛋白的结合还可以影响DNA的复制和转录过程。
在DNA复制过程中，组蛋白的结合可以阻止DNA的重复复制，从而确保每一份遗传信息只被复制一次。
在DNA转录过程中，组蛋白的结合可以调控基因的表达水平，进而影响细胞的功能和特性。
除了上述作用外，组蛋白与DNA的结合还参与了细胞分化和发育过程。
在细胞分化过程中，细胞会选择性地表达特定的基因，这些基因的表达受到组蛋白与DNA结合的调控。
组蛋白的结合可以改变染色体的结构和可及性，从而影响基因的转录和表达。
此外，组蛋白与DNA的结合还参与了细胞的遗传稳定性和表观遗传调控。
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DNA与蛋白质相互作用的结构特征Section 7 Structural Characteristics of Interaction between DNA and Protein反式作用因子必须与顺式作用元件相结合，才能发挥其调节基因表达的作用。
反式作用因子至少含有三个功能域，即DNA结合功能域，转录活性功能域和其它转录因子结合功能域。
反式作用因子的DNA结合功能域具有一些带共性的结构特征，如同源结构域、碱性亮氨酸拉链模体、锌指模体等。
1. 螺旋-转角-螺旋模体（Helix-Turn-Helix（HTH）Motif）1.1 原核生物HTH模体（Prokaryotic HTH Motif）色氨酸阻遏因子和分解产物基因激活蛋白（CAP）均为同二聚体，分子结构中含HTH模体，该模体由两段α-螺旋和一段β-转角构成（但需要另外伸出的第三个α-螺旋才能稳定），第二个α-螺旋负责识别DNA大沟序列，故称为识别螺旋（图103）。
图103 HTH模体的分子结构Fig 103 Molecular Structure of HTH Motif1.2 真核生物HTH模体（Eukaryotic HTH Motif）1.2.1 同源异型结构域（Homeodomain）同源异型结构域的氨基酸残基序列与原核细胞类似，由三段α-螺旋，环绕一个疏水核心折叠而成。
所不同的是识别螺旋较长，在DNA大沟中的定向有所不同，其典型的结合位点是TA TA盒（图104）。
图104 同源异型结构域的分子结构Fig 104 Molecular Structure of Homeodomain1.2.2 MYB HTH模体（MYB HTH Motif）为HTH模体的变体，其结构类似于同源结构域，但其β-转角由5个残基构成，识别螺旋与DNA有较长的接触面（图105）。
图105 MYB HTH模体的分子结构Fig 105 Molecular Structure of MYB HTH Motif1.2.3 侧翼HTH模体（Winged HTH Motif）侧翼HTH模体是α/β HTH变体，由110个保守的氨基酸残基构成α/β识别螺旋，另外两个翼状环结构与相邻的DNA骨架和小沟相互作用。
典型的例子是肝细胞核因子-3γ（HNF-3γ）（图106）。
图106 侧翼HTH模体的分子结构Fig 106 Molecular Structure of Winged HTH Motif1.2.4 分解产物基因激活蛋白样结构域（CAP-like Domain）真核生物多种转录激活因子均具有此DNA结合结构域，但与CAP不同，该结构域是以单体形式与DNA大沟结合，其结合靠水介导。
典型的例子如转录因子PU.1的ETS结构域（图107）。
图107 转录因子PU.1的ETS结构域Fig 107 ETS Domain in Transcription factor PU.11.2.5 POU结构域（POU Domain）该结构域由155~162个氨基酸残基组成，有两个独立的球状结构域：POUS和POUH。
POUS 位于的POUH的N-端，含多个α-螺旋。
两个球状结构域分别位于DNA双螺旋两侧大沟内，识别5′-ATGCAAAT-3′八聚碱基序列。
其中，POUS结合5′端ATGC序列，而POUH结合3′端AAAT序列。
典型的例子包括Pit-1，Oct-1、2、4等（图108）。
图108 OCT-1和PIT-1中的POU结构域Fig 108 POU Domain in OCT-1 and PIT-11.2.6 成对结构域（Paired Domain）由两个球形亚结构域组成，与两个同源异型结构域相似，但不同于POU，仅N-端的亚结构域为DNA大沟的识别螺旋。
该结构域见于Pax蛋白（paired box protein）（图109）。
2. 碱性亮氨酸拉链模体（Basic Leucine Zipper Motif）2.1 碱性区/亮氨酸拉链（Basic Region/Leucine Zipper, bZIP）该模体的C-末端重复序列形成左手卷曲螺旋，每间隔7个残基出现一个亮氨酸，故称之为亮氨酸拉链。
模体的N-末端富含碱性氨基酸残基（碱性区），与DNA的大沟特异性结合。
常见的反式作用因子有：CREB、Jun、Fos、GCN4等，它们通常以同二聚体或异二聚体的形式与DNA结合（图110）。
图110 碱性区/亮氨酸拉链模体的分子结构Fig 110 Molecular Structure of bZIP Motif2.2 碱性区/螺旋-环-螺旋/亮氨酸拉链（Basic Region/Helix-Loop-Helix/Leucine Zipper, bHLH）该模体由60~100个保守的氨基酸残基构成，N-末端为15个残基组成的碱性区，紧随两个α-螺旋（中间为环区）。
N-末端碱性区至第一个α-螺旋段为DNA特异序列结合域。
常见的反式作用因子有：Myc，Max，E12，E47，MyoD-1（图111）。
图111 碱性区/螺旋-环-螺旋/亮氨酸拉链模体的分子结构Fig 111 Molecular Structure of bHLH Motif3. 锌指模体（Zinc Finger Motif）3.1 C2H2型锌指（C2H2 Type Zinc Finger）由约30个氨基酸残基组成，序列特征为：Cys-X2-5-Cys-X12-His-X2-5-His。
由12个残基构成的α-螺旋，靠Zn2+与相对的β-折叠结构相连。
其连续存在的锌指模体识别螺旋位于DNA 的大沟（图112~114）。
图112 C2H2型锌指模型Fig 112 Model of C2H2 Type Zinc Finger图113 小鼠Zif268中的C2H2型锌指模体Fig 113 C2H2 Type of Zinc Finger Motifs of Zif268 in Mus musculus图114 爪蟾TFⅢA中的C2H2型锌指模体Fig 114 C2H2 Type of Zinc Finger Motifs of TFⅢA in Xenopus laevis3.2 C4型核受体（C4-type Nuclear Receptor）C4型核受体锌指由70~80个氨基酸残基构成，其中包含两个串联的锌指模体变体；两个模体之一为α-识别螺旋，另一个模体则是不规则的环。
C4型核受体锌指结构中含8个保守的Cys，每4个Cys与Zn2+配位结合，其特征为Cys4双环-Zn2+螺旋DNA结合模体。
核受体超家族的成员，如GR、ER等，具有C4型核受体锌指模体。
它们通常以同二聚体的形式与DNA相结合，两个亚基的α-识别螺旋分别与两个DNA大沟相结合，两个DNA结合半位点之间间隔3~4bp（图115~116）。
图115 糖皮质激素受体中的C4型锌指模体Fig 115 C4-type of Zinc Finger Motifs in Glucocorticoid Receptor图116 雌激素受体中的C4型锌指模体Fig 116 C4-type of Zinc Finger Motifs in Estrogen Receptor核受体超家族的另一些成员，如THR，VDR、RAR等，也具有C4型核受体锌指模体，但其DNA结合结构域是不对称异二聚体，与DNA的两个无间隔的半位点结合（图117）。
图117 RXR和THR中的C4型锌指模体Fig 117 C4-type of Zinc Finger Motifs in RXR and THR锌指模体超家族的成员总结如表6。
表6 锌指模体超家族Table 6 Zinc Finger Motif Superfamily4. 双核锌簇模体（Binuclear Zinc Cluster Motif）此双核锌簇模体家族成员至少包括45种酵母转录因子（如GAL4，PPA1），含有28个氨基酸残基构成的DNA结合结构域，序列特征为：Cys-X2-Cys-X6-Cys-X6-Cys-X2-Cys-X6-Cys。
6个保守的Cys残基与2个Zn2+以配位键结合形成两个核簇，以同二聚体形式与DNA相结合（图118）。
图118 GAL4中的双核锌簇模体Binuclear Zinc Cluster Motifs in GAL45. “溴”结构域（Bromodomain）在许多（>100种）转录因子或转录共激活/共阻遏因子中存在的螺旋束样的结构域，称为“溴”结构域。
“溴”结构域可特异性识别组蛋白的乙酰化赖氨酸残基，故具有“溴”结构域的蛋白质/酶通常与组蛋白的乙酰化-去乙酰化修饰作用相关（图119~121）。
图119 “溴”结构域中的一致性序列Fig 119 The Consensus Sequences of Bromodomain第八节原核基因的转录调控Section 8 Transcriptional Regulation of Prokaryotic Genes1. 基本概念（Basic Concepts）1.1 RNA聚合酶对转录起始的调控（Regulation of Transcriptional Initiation by RNA Polymerase）RNA聚合酶对转录起始的调节，就是指RNA聚合酶与启动子元件相互作用的调节。
各启动子的碱基序列不同，与RNA聚合酶的亲和力各异，故启动子存在强弱之分。
基因的最大转录速率依赖于启动子的碱基序列。
1.2 调节蛋白对转录起始的调控（Regulation of Transcriptional Initiation by Regulating Proteins）至少有三种不同的调节蛋白通过作用于RNAP而参与转录起始的调节。
1.2.1 特异性因子（Specific Factors）特异性因子通过改变RNA聚合酶与一种或多种启动子结合的特异性来调节转录的起始。
例如，原核细胞中RNA聚合酶中的σ亚基。
在E. coli中，至少存在7种不同的σ亚基。
它们分别与不同的启动子识别并结合，启动特异的基因转录。
σ70亚基——与典型的启动子识别并结合；σ30亚基——与热休克应答相关基因的启动子识别并结合；σ54亚基——与氮代谢相关基因的启动子识别并结合（图122~123）。
图122 大肠杆菌中σ因子对基因表达的调控Fig 122 Regulation of Gene Expression by Sigma Factors in E. coli图123 在不同细菌中σ因子的数目不同Fig 123 The Number of Sigma Factors Varies Dramatically among Bacteria1.2.2 阻遏因子（Repressor）阻遏因子与其特异的操作子元件（O）识别、结合并阻断转录过程，如Lac阻遏因子。