《蛋白质化学》PPT课件

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2. 根据R的极性 3. （1）极性氨基酸： 4. 1）不带电： Gly、 Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、
Cys； 5. 2）带正电：His、Lys、Arg (碱性氨基酸) 6. 3）带负电：Asp、Glu (酸性氨基酸) 7. （2）非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、
等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。
+ H
COOH
CO-O
+ H
CO-O
+
K1
H3N CH 2
+
H3N CH 2
K2
H2N CH 2
Gl+y
Gl+ -y
淀。
3.
有不同的味感,有的无味,有的味甜(甘氨酸,
胱氨酸)有的味苦,有的味鲜(谷氨酸)。
4. 光吸收性质:Tyr,Phe,Trp在紫外区有光吸收.
5.
蛋白质 280nm有光吸收----紫外检测。
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2. 两性解离和等电点
3.
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离
子形式存在，在
H 2N C H
H C NH 2
H C OH
HO C H
CH 3
CH 3
L-苏氨酸 (L-threonine)
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH H 2N C H HO C H
CH 3
L-别-苏氨酸 (L-allo-threonine)
COOH H C NH 2 H C OH
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组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和 Phe对紫 外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有 苯环，是苯环的共轭双键造成的
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（四）氨基酸的重要理化性质 1. 一般物理性质
2.
无色晶体，熔点极高（200℃以上），不
同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），
不溶于有机溶剂。所以可以用乙醇析出氨基酸沉
CH 3
D-别-苏氨酸 (D-allo-threonine)
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旋光性：
组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳 原子， 所以都有旋光性。
能使偏振光的偏振面的向左或向右旋转，向左 旋转的称左旋，用“一”号表示，向右旋转的称右 旋，用“＋”号表示。
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光吸收：
λ =210nm,所有氨基酸都有吸收峰 λ =278nm, 色氨酸有最大吸收峰 （Trp） λ =274.5nm, 酪氨酸有最大吸收峰 （Tyr） λ =260.0nm, 苯丙氨酸有最大吸收峰 （Phe）
第一章 蛋白质化学
蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类
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蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按 一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合 而成的，具有较稳定的构象并具有一 定生物功能的大分子。
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蛋白质的生物学意义
1. 生物体的组成成分-结构蛋白,胶原蛋白 2. 酶-生物催化剂 3. 运输-血红蛋白,肌红蛋白 4. 运动-肌球蛋白,肌动蛋白 5. 抗体-免疫球蛋白 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构
R
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋 （+）]
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（二）氨基酸的分类(蛋白质氨基酸-20种) 1. 根据R的化学结构 2. （1）脂肪族氨基酸： 3. 1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys； 4. 2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Th 5. （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr 6. （3）杂环氨基酸：Trp、His 7. （4）杂环亚氨基酸：Pro
质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子， 为两性电解质。
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R
+
H3N—CH—COOH 在酸性溶液 中的氨基酸
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO-
在晶体状态 或水溶液中 的氨基酸 （pH=pI）
R
H2N—CH—COO在碱性溶液 中的氨基酸
（pH＞pI）
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和— COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此
时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
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当溶液的 pH = pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH < pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH > pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
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氨基酸等电点的确定(以甘氨酸为例)
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根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算：
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第一节 蛋白质的元素组成
C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、 N（15~18%）、 S（0~4%）、…
N的含量平均为16%——凯氏 （Kjadehl）定氮法的理论基础
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第二节、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基 酸（20 standard amino acids)组成。
硒代半胱氨酸
非蛋白质氨基酸：鸟氨酸 瓜氨酸
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（三） 氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有 手性碳原子，在三维空间上就有两种不同的排列 方式，它们互为镜影，这两种不同的构型分别称 为 D-型和 L-型。
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如含两个手性碳原子，则有４种立体异构 体，分别称为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。
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（一）氨基酸的结构通式（组成蛋白质的20种）： 19种氨基酸具有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结 合到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原 子和各种侧链（R基）； 另一个氨基酸---Pro 具有二级氨基（α-亚氨基酸）
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COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
Met、Pro、Trp
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氨基酸的结构、代号:
中性氨基酸
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根据营养分类
两三 家 来写 一 本 书
必需氨基酸：Leu Trp Met Lys Val Ile Phe Thr 半必需： His Arg 非必需氨基酸：
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不常见蛋白质氨基酸
除了常见的20种氨基酸蛋白质中还含有一些 稀有氨基酸，大多数是常见氨基酸的衍生物。如 5-羟赖氨酸；4-羟脯氨酸；6-N-甲基赖氨酸； γ-氨基谷氨酸等。