蛋白质的重要性质
蛋白质的重要性质
低密度脂蛋白(LDL)
九 免疫球蛋白
抗体(Ig)， γ -球蛋白 分5类，IgA, IgD, IgE, IgG, IgM
L 轻链 H 重链 V Variable C Constant
木瓜蛋白酶 切割位点
抗原与抗体
★抗原是指进入异体机体后，能致敏淋巴细胞产生特异抗体， 并能与抗体发生特异结合的物质（主要有蛋白质、核酸及其
抗原――抗体 酶――抑制剂 酶――底物 激素――受体 金属结合蛋白――螯和剂 糖蛋白――凝集素
亲和层析是最好的纯化方法 之一
⑷ 电泳法
电泳是指带电粒子在直流电场中移动的现象。 最常用：聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE) 聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种利用人工合成的凝胶作为 支持介质的区带电泳。聚丙烯酰胺凝胶是由单体丙烯酰 胺和交联剂N，N－甲叉双丙烯酰胺经过聚合交联从而形 成的三维空间凝胶网络。
2、胰岛素
●有24个氨基酸残基位置始终不变：A．B链上6个Cys 不变，其余 18 个氨基酸多数为非极性侧链，对稳定 蛋白质的空间结构起重要作用。 ●其它可变氨基酸对稳定蛋白质的空间结构作用不大， 但对免疫反应起作用。 ●猪与人接近，而狗则与人不同，因此可用猪的胰岛 素治疗人的糖尿病。
蛋白质一级结构的突变—分子病
-H+ +H+
[
P
-NH3+
-COO-
]
-H+ +H+
[P -COO ]
-
-NH2
正离子
两性离子
负离子
等电点（pI）
蛋白质自身净电荷为零时溶液的pH值 并不是蛋白质自身电荷数最小时 必须在一定离子强度的缓冲液中测定，等电 点与缓冲液的种类、缓冲液的离子强度有关。 蛋白质在不含任何其它溶质的纯水中的等电 点称等离子点 蛋白质的等电点一般偏酸 等电点时，蛋白质的溶解度、导电性、粘度、 渗透压最小
蛋白质的重要性质
聚丙烯酰胺的结构和特点
• 单体：丙烯酰胺，甲叉双丙烯酰胺 • 增速剂：TEMED（N,N,N’,N’-四甲基乙二胺）
、3-二甲胺丙腈 • 引发剂：过硫酸铵、过硫酸钾、核黄素 • 特性：机械性能、弹性、透明度、粘着度、孔径
大小
四.蛋白质的重要性质
电泳原理：
1.最主要的特性是蛋白质的带电行为，产生电 荷效应 2.分子筛效应 3.分子形状
四.蛋白质的重要性质
(六)蛋白质的的分离、纯化与鉴定 2.蛋白质分离纯化的一般方法 （3）根据蛋白质电荷不同的分离方法 a. 电泳--在电场中，带电颗粒向着与其带相反电荷的
电极移动，这种现象称电泳（electrophoresis）。
四.蛋白质的重要性质
影响迁移率的因素：电位梯度 电流密度 导电性 环境pH （分子电荷） 离子强度 分子的大小、形状
2. 有于机蛋溶白剂质分离制备。 丙酮、乙醇 (破坏蛋白质水膜)
(四)蛋白质的沉淀
四.蛋白质的重要性质
3.重金属盐 Hg2+、Ag+、Pb+ （与蛋白质中带负电基团
形成不易溶解的盐,或改变蛋白质的空间结构）
4.生物碱试剂 苦味酸、目酸、钨酸等 （与蛋白质中带正电荷的基团生成不溶性盐）
(五)蛋白质的颜色反应
大多蛋白质变性后，很难复性。
(四)蛋白质的沉淀
四.蛋白质的重要性质
加入适当试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水 化层，蛋白质的胶体溶液就不稳定,并将产生沉淀。
能使蛋白质沉淀的试剂有：
1. 高浓度中性盐 （NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl（中和蛋白质的电荷 ） 这种加入盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析，用
四.蛋白质的重要性质
(六)蛋白质的的分离、纯化与鉴定 2.蛋白质分离纯化的一般方法
蛋白质性质与结构分析
蛋白质性质与结构分析蛋白质是生命中非常重要的一种生物大分子，它们在机体中发挥着至关重要的作用。
蛋白质的分子结构非常复杂，包括多肽链中的氨基酸序列、三维空间构型、分子量、电荷、水溶解度、菌落总量等多种特性。
在本篇文章中，将主要从蛋白质的性质和结构入手，探讨其在生命过程中的重要性。
一、蛋白质的性质1.氨基酸序列蛋白质是由氨基酸组成的多肽链，不同的氨基酸序列决定了不同的蛋白质。
目前已知的氨基酸有20种，它们的不同配比和连接方式，会决定了蛋白质的结构和功能。
2.分子量蛋白质分子量通常为几千至几十万道尔顿。
蛋白质的分子量是由氨基酸残基数目决定的，因为每个氨基酸都有一个相对分子量。
这个数字对于蛋白质的纯度和品质至关重要。
3.电荷蛋白质的电荷是负责维持其结构和功能的重要特性之一。
它们的正电荷和负电荷在水溶液中的分布情况，决定了它们在电泳的过程中的迁移速度和方向。
通过测定电荷性质，可以判断蛋白质的同质性和纯度。
二、蛋白质的结构1.一级结构一级结构就是蛋白质的氨基酸序列，这个序列决定了蛋白质的其它结构。
在一级结构中，每个氨基酸通过肽键与相邻氨基酸相连，形成线性的多肽链。
二级结构是蛋白质中最为常见和稳定的结构形式之一。
二级结构是指氨基酸序列中的局部区域的空间排列方式，它由α-螺旋，β-折叠和氨基酸残基间的氢桥相互作用形成。
α-螺旋一般呈右旋螺旋，每个螺旋中有大约3.6个氨基酸，呈螺旋状排列在一起。
3.三级结构三级结构是指多肽链的氨基酸链在空间中的排列方式，这种方式由氨基酸残基间的共价键和非共价键相互作用所决定的。
三级结构通常是由单个二级结构单元（α-螺旋或β-折叠）连接起来的，形成稳定的三维结构。
4.四级结构四级结构是蛋白质分子中各个多肽链之间的排列方式，这种方式只在一些高级蛋白质中存在。
在这些分子中，多个多肽链通过强烈的非共价键相互联系，形成完整的、复杂的蛋白质。
三、蛋白质在生命中的重要性1.结构与功能蛋白质的复杂结构和其中包含的氨基酸序列，在机体中发挥着许多重要的功能。
蛋白质的化学性质
蛋白质的化学性质
蛋白质是一种重要的生物体的“建筑块”，其化学性质决定了它的生物功能。
一、分子结构
蛋白质是由氨基酸组成的大分子，其分子量可以在几千到几百万之间变化，使得蛋白质多样而复杂。
它们可以通过缩合反应形成长链结构，也可以由糖蛋白结合形成复杂的三维结构。
二、碱基组分
蛋白质的构成部分是一种类似于氨基酸的结构，即碱基。
它们是构成蛋白质分子中核心的物质，如谷氨酸，苯丙氨酸，甘氨酸等。
每一种氨基酸具有特定的碱基特性，从而影响蛋白质分子的功能性。
三、氨基酸酸基度
氨基酸的酸基度取决于其分子中含有的氢离子数量，从而影响其充当质子接受器和质子供体的能力。
一些氨基酸具有分子中多个双键，具有强酸性或强基性，可以影响蛋白质的结构和功能。
四、含水量
蛋白质的结构及功能，在很大程度上取决于水的存在。
水在蛋白质结构上的存在可以降低氨基酸链的互相扭曲，从而改善蛋白质的功能和稳定性。
五、脂溶性
蛋白质的结构决定了它是否容易与脂类化合物一起溶解，也决定了它在生理介质中会完全溶解，还是以不同量形成胶体状。
六、膜透性
蛋白质的膜透性取决于多种因素，然而其最重要的是分子结构。
一些蛋白质由氨基酸组成，具有脂溶性方面的特点，这使得它们可以通过促进膜脂质层的水合作用而轻松穿越细胞壁。
七、电性
蛋白质的非常重要的化学特征是它的电性，来自氨基酸链上的碱性和酸性氨基酸的正负电荷决定了蛋白质分子的整体电荷。
这种电荷可以影响蛋白质在生物体内的移动，吸附性和功能。
教学蛋白质性质心得体会
蛋白质是生物体内重要的生物大分子，具有多种重要的生物学功能。
在教学过程中，我对蛋白质的性质有了更深入的了解，以下是我在教学蛋白质性质方面的心得体会。
一、蛋白质的性质概述1. 结构多样性：蛋白质具有多种结构，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性序列；二级结构是指蛋白质中氨基酸链折叠形成的规则结构，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是指蛋白质中多个二级结构单元通过氢键、疏水作用等相互作用形成的空间结构；四级结构是指多个蛋白质亚基通过非共价键相互结合形成的空间结构。
2. 功能多样性：蛋白质具有多种生物学功能，如催化、运输、信号传导、结构维持等。
不同功能的蛋白质具有不同的结构特点。
3. 稳定性：蛋白质的稳定性受多种因素影响，如pH、温度、盐浓度等。
蛋白质在适宜的条件下保持稳定的结构和功能。
4. 可变性：蛋白质在某些条件下，如高温、极端pH、有机溶剂等，会发生构象变化，导致功能丧失。
蛋白质的可变性是研究蛋白质结构与功能关系的重要途径。
二、教学蛋白质性质的心得体会1. 注重基础知识的传授在教学过程中，我深刻认识到基础知识的重要性。
蛋白质的性质涉及多个学科领域，如生物化学、分子生物学、生物物理等。
因此，在教学中，我注重向学生传授蛋白质的基本概念、结构、功能等基础知识，为学生后续学习打下坚实基础。
2. 结合实验，激发学生兴趣蛋白质性质的教学离不开实验。
通过实验，学生可以直观地观察到蛋白质的性质变化，从而加深对知识的理解。
在教学过程中，我设计了一系列实验，如蛋白质的沉淀、电泳、紫外光谱等，让学生在实验中感受蛋白质的性质。
同时，我还鼓励学生参与实验设计，培养他们的创新思维。
3. 强调蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定了其功能。
在教学过程中，我注重讲解蛋白质结构与功能之间的关系，使学生了解不同结构的蛋白质具有不同的功能。
例如，酶的活性中心与其三级结构密切相关；载体蛋白的运输功能与其四级结构有关。
蛋白质的性质
蛋白质的性质
1.水解反应
蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种氨基酸。
蛋白水解方式主要有化学水解和酶水解。
①化学水解是利用强酸强碱水解蛋白，虽然简单价廉，但由于反应条件剧烈，生产过程中氨基酸受损严重。
②酶水解是指蛋白质在水解酶的催化作用下水解过程。
2.胶体性质
蛋白质胶体是指蛋白质在水中形成的一种比较稳定的亲水胶体。
因此，蛋白质具有布朗运动、光散射现象、不能透过半透膜以及具有吸附能力等胶体的一般性质。
3.盐析
是指在蛋白质水溶液中加入中性盐，随着盐浓度增大而使蛋白质沉淀出来的现象。
4.变性
蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。
蛋白质的性质及应用领域
蛋白质的性质及应用领域蛋白质是生命体内一类非常重要的有机物质，具有多种功能和作用。
在生物体内，蛋白质参与了许多生命活动，包括细胞结构的支持、代谢反应的催化、信号传导、免疫反应等。
蛋白质的性质可以根据其组成和结构来描述，下面将详细介绍蛋白质的性质及其应用领域。
首先，蛋白质的性质包括结构性、功能性、生物活性、溶解性等。
蛋白质的结构性表现在其由氨基酸组成，通过肽键连接成多肽链，然后进一步折叠成特定的三维结构。
蛋白质的功能性主要体现在其特定的结构给予了其特定的功能，例如，酶类蛋白质能够催化各种生物反应，抗体能够识别并结合外源性抗原，传输蛋白可以帮助物质在生物体内运输等。
生物活性是指蛋白质在生物体内能够表现出的生物学活性，如细胞因子可以调节免疫反应，激素可以调节代谢等。
溶解性是指蛋白质可以在水中溶解，这使得蛋白质能够在生物体内进行自由的运输和反应。
蛋白质在生物体内有着广泛的应用领域。
首先，作为生物体内最基本的结构组成物质，蛋白质在细胞和组织的结构中起着支持和稳定的作用。
肌肉中的肌动蛋白和骨骼中的胶原蛋白都是蛋白质的重要组成部分。
其次，蛋白质作为酶的应用也非常广泛，生物体内的代谢反应大部分都是通过酶来催化完成的，而工业上的环境净化、食品加工、医药生产等领域也需要酶来加速反应速率。
此外，蛋白质在医学和生物技术领域也有很多应用，例如抗体可以用来诊断疾病、激素可以用来调节代谢和治疗疾病，重组蛋白可以用来生产生物药品和工业酶等。
另外，蛋白质在食品加工中也有着重要的应用，比如大豆蛋白可以用来作为饮食营养的补充，鱼胶原蛋白可以用来增加食品的弹性和口感等。
总的来说，蛋白质是生物体内非常重要的有机物质，其特定的结构赋予了其多种功能和作用。
在生物体内，蛋白质参与了许多生命活动，包括细胞结构的支持、代谢反应的催化、信号传导、免疫反应等。
在工业和生物技术领域，蛋白质也有着广泛的应用，包括酶的应用、生物药品的生产、食品加工等。
因此，研究和应用蛋白质的性质对于生命科学和工程技术都具有着重要的意义。
蛋白质重要性质
稳定性就被破坏，蛋白质就会从溶液中沉淀下
来，此现象即为蛋白质的沉淀作用。
（ 3 ） 蛋 白 质 的 沉 淀 作 用
可逆沉淀(Reversible precipitation)
在温和条件下，通过改变溶液的pH或电 荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分 离。 在沉淀过程中，结构和性质都没有发生 变化，在适当的条件下，可以重新溶解 形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性 沉淀。 可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方 法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶 剂沉淀法等。
b.引起蛋白质变性的主要因素：
温度（热、冷） 强酸、强碱 尿素和盐酸胍的影响（破坏分子内部氢键、破坏疏水效
应）
O
NH2
H2N-C-NH2
H2N-C-NH2+Cl（1.4gSDS/1g蛋白）
表面活性剂的影响：如十二烷基硫酸钠（SDS）
变性因素常被应用于消毒及灭菌；保存蛋白质制剂时 应注意防止蛋白质变性。
双缩脲反应 酚试剂反应（Tyr的酚基将福林试剂还原） 考马斯亮蓝反应（染料结合法）
c.蛋白质的复性(Renaturation)
定义：当变性因素除去后，变性蛋白 质又可恢复到天然构象，这一现象称 为蛋白质的复性（renaturation）。
蛋白质变性的预防和利用：医疗方面； 食品方面；蛋白质制备；酶制剂保存 等。
应 用
①利用变性： 酒精消毒 高压灭菌 血虑液制备 ②防止变性：低温保存生物制品 ③取代变性：乳品解毒(用于急救重金属 中毒)
（ 5 ） 蛋 白 质 的 紫 外 吸 收
大部分蛋白质均含有带芳香环的Phe、 Tyr和Trp。 这三种Aa的在280nm 附近有最大吸收。 因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示 强的吸收。 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性 鉴定和定量测定。
蛋白质5重要性质
pH7.45 环境下，多数蛋白带负电荷。
2.5 蛋白质的重要性质
一、蛋白质的两性解离及等电点
? 蛋白质在等电点时溶解度最小，易形成 沉淀析出。
2.5 蛋白质的重要性质
一、蛋白质的两性解离及等电点
? 电泳：带电粒子在电场中向与其电性 相反的电极移动的现象。
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE）
? 聚丙烯酰胺凝胶中有孔，蛋白质可从中通过 ? 普通蛋白质电泳的泳动速率取决于荷质比（净电荷、大
小、形状） ? 用SDS和巯基乙醇（打开二硫键）处理蛋白质，使其变
性（肽链伸展）并与SDS结合，形成SDS-蛋白质复合物 ? 不同蛋白质分子均带负电；荷质比相同 ? 不同蛋白质分子具有相似的构象 ? 蛋白质在凝胶中移动的速度只于蛋白质的相对分子质量
? 极性有机溶剂与蛋白质争夺水化水，而使蛋白质破坏水化层，导 致分子沉淀。
有 机 溶 剂
2.5 蛋白质的重要性质
重金属盐
? Hg2+、Ag + 、Pb2+——有毒
– 与蛋白质中带负电荷的基团形成不易溶 解的盐而沉淀
? 蛋清、牛奶——解毒
2.5 蛋白质的重要性质
生物碱法
? 蛋白质溶液中加入苦味酸、三氟醋酸 等化合物可使带正电荷的蛋白质发生 沉淀
二、蛋白质的胶体性质
2.5 蛋白质的重要性质
? 蛋白质溶液是稳定的亲水胶体 ——分子表面 有双电层和水化层
-
-
+ +
--+-
+ --
+
-
-
+
-
-
+
蛋白质两性性质及等电点的测定
蛋白质两性性质及等电点的测定蛋白质是生物体中极其重要的有机化合物，是构成生物体的基本组成部分之一。
蛋白质具有很多种类和功能，不同的蛋白质在生物体内发挥着不同的作用。
蛋白质的性质也因其结构而异，其中包括两性性质和等电点。
本文将介绍蛋白质的两性性质及等电点的测定。
一、蛋白质的两性性质蛋白质是由多肽链组成的，其分子中含有氨基酸残基。
这些氨基酸残基中的羧基（-COOH）和氨基（-NH2）可以参与酸碱反应，所以蛋白质具有两性性质，能够在不同的pH值下呈现不同的电离状态。
1. 在低pH值下，蛋白质中的羧基处于质子化状态，成为正电荷，而氨基则不受质子化，保持中性。
因此，在低pH值时，蛋白质呈正电荷状态，称为阳离子。
2. 在高pH值下，蛋白质中的氨基受到氢离子的质子化，成为正电荷，而羧基则不受质子化，保持中性。
因此，在高pH值时，蛋白质呈负电荷状态，称为阴离子。
3. 在等电点附近，蛋白质的质子化和去质子化同时发生，羧基和氨基的质子化程度相等，呈中性状态。
此时，蛋白质没有净电荷，称为等电点。
由于蛋白质的两性性质，可以影响其溶解性、折叠构象和相互作用等特性，对其功能和生物学作用具有重要影响。
二、蛋白质等电点的测定等电点是蛋白质具有中性状态的pH值。
测定蛋白质的等电点可以帮助我们了解其溶解性、电动力学性质和酸碱加工过程中的变化。
常用的测定等电点的方法有以下几种：1. pH梯度电泳法：这是一种常用且广泛应用的测定等电点的方法。
在一个pH梯度上进行电泳，当蛋白质离子迁移速率和电场力相等时，达到等电点。
可以通过在梯度上观察蛋白质带的形成和移动情况来确定等电点。
2. 等电聚焦电泳法：这是一种利用电场作用下蛋白质在凝胶上垂直移动的方法，根据蛋白质在凝胶中的移动速率和电场力相等时的pH值来测定等电点。
3. 等电点电位计法：该方法利用等电点时蛋白质没有净电荷的特性，使用电位计测量蛋白质在不同pH值下的电位变化，找出没有净电荷时的pH值，即为等电点。
蛋白质的功能性质四点感官性质
蛋白质的功能性质四点感官性质
蛋白质作为生物体中的重要组分，其功能性质是多种多样的，今天就让我们来探讨一下蛋白质的感官性质。
首先，蛋白质能够参与由味觉受体发出的信号传递，从而调节机体的食欲，决定机体摄取食物的种类和数量。
其次，蛋白质有助于嗅觉受体传递信号，从而可以调节气味嗅觉，帮助机体识别和刺激异味的反应，以此阐明气味的抑制和激活，保护机体免受有害气味的侵害。
此外，蛋白质还可以协助视觉受体传递信号，在保证光线刺激稳定性的同时，可以改变机体与外界变化之间平衡，改变机体对外界刺激的响应，以便维持机体的一致性。
最后，蛋白质也有利于听觉受体的信号传递，可以调节声音的强弱，以此来保护机体免受过大的响声的损伤。
通过以上分析，可以认为蛋白质对感官性质有着重要作用，它可以通过调节信号传递程序，改变机体内外反应的平衡，以促进机体各种感官功能的正常发挥。
因此，当我们在摄取营养物质时，应当重视一下蛋白质的摄取，尽可能满足每日的基本需求，保证感官机能的正常发挥，从而为机体状态赢得更佳的调节能力。
蛋白质的功能性质
蛋白质的功能性质蛋白质是生命体内非常重要的生物大分子，具有多种功能性质。
以下是蛋白质的主要功能性质：1. 结构功能：蛋白质可以构成细胞组织结构的基础。
细胞骨架中的肌动蛋白和微管蛋白可以提供细胞的形状和稳定性。
胶原蛋白是结缔组织的主要成分，为皮肤、骨骼和血管提供强度和弹性。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以促进生物体内的化学反应。
酶是生物体内的催化剂，可以加速代谢和合成反应。
例如，酶淀粉酶可以催化淀粉的分解为葡萄糖，提供能量给生物体。
3. 运输功能：部分蛋白质可以运输分子和离子进出细胞，维持细胞内外物质平衡。
例如，红血球中的血红蛋白可以结合氧气，在体内运输氧气到组织器官，同时将二氧化碳运输回肺部。
4. 免疫功能：免疫蛋白质可以识别和清除入侵的外来病原体，提供身体免疫保护。
抗体是一种免疫蛋白质，可以识别和结合细菌、病毒等病原体，激活其他免疫细胞攻击和清除。
5. 调节功能：某些蛋白质可以调节细胞功能和生理过程。
例如，激素是一类具有调节功能的蛋白质，可以在体内激活和抑制特定的细胞过程，如生长、发育、代谢调控等。
6. 运动功能：肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩的主要蛋白质组成，可以实现身体的运动功能。
肌动蛋白和肌球蛋白之间的相互作用可以导致肌肉的收缩和放松。
7. 储存功能：某些蛋白质可以在生物体内储存重要物质，如铁、氧气等。
例如，铁蛋白是一种储存铁离子的蛋白质，可以在需要时释放铁离子供应给细胞使用。
总之，蛋白质在生物体内具有多种重要的功能性质，包括结构、酶、运输、免疫、调节、运动和储存功能，对于维持生物体的正常生理功能和生命活动至关重要。
蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质蛋白质是生物体中最为重要的大分子有机化合物之一，其具有多种理化性质，这些性质直接影响着蛋白质的功能和结构。
本文将着重介绍蛋白质的理化性质，包括分子质量、氨基酸组成、等电点、溶解性、热稳定性和光学性质等方面。
分子质量蛋白质的分子质量通常是指相对分子质量，用该蛋白质的分子质量与碳12的质量相对比得到。
蛋白质的分子质量因其组成氨基酸的种类、序列和数量而异。
一般来说，蛋白质的分子质量范围从数千到数十万不等。
氨基酸组成蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，不同蛋白质中的氨基酸组成各异。
氨基酸的类型和数量直接影响着蛋白质的结构和性质。
常见的氨基酸包括20种标准氨基酸，它们各自具有独特的化学结构和性质。
等电点蛋白质的等电点是指在该蛋白质溶液中，净电荷为零的pH值。
蛋白质的等电点与其氨基酸组成密切相关。
当蛋白质的溶液pH值低于等电点时，蛋白质带有正电荷，而当溶液pH值高于等电点时，则带有负电荷。
等电点对于蛋白质在电泳分离和纯化过程中具有重要的意义。
溶解性蛋白质的溶解性在很大程度上取决于其氨基酸组成和环境条件。
一些蛋白质在水中易溶解，而另一些可能需要特定的溶剂或特定的pH值才能溶解。
溶解性对于蛋白质的结构和功能具有重要影响，不溶解的蛋白质可能会失去其生物活性。
热稳定性蛋白质的热稳定性是指其在高温下是否能够保持其原有的结构和功能。
蛋白质的热稳定性受其组成氨基酸的性质和序列的影响。
一些蛋白质在高温下能够保持稳定，而另一些则易于发生变性和失活。
光学性质一些蛋白质具有旋光性，即其能够使得通过它们的光发生旋转现象。
这种旋光性取决于蛋白质分子中的手性氨基酸，如L-氨基酸和D-氨基酸。
光学性质对于鉴定和纯化蛋白质具有一定的重要性。
综上所述，蛋白质具有丰富的理化性质，包括分子质量、氨基酸组成、等电点、溶解性、热稳定性和光学性质等。
这些性质对于蛋白质的结构和功能具有重要的影响，也在蛋白质的研究和应用中发挥着重要的作用。
蛋白质功能性质
蛋白质功能性质蛋白质是构成生物体的主要化学成分之一，也是细胞结构和功能的重要组成部分。
蛋白质具有多种功能性质，包括结构支撑、运输传导、免疫防御、酶催化、生长发育调控等。
首先，结构支撑是蛋白质最基本的功能之一。
蛋白质在生物体内能通过不同的结构形式提供重要的支撑作用，如骨骼中的胶原蛋白、肌肉中的肌动蛋白等。
这些蛋白质通过形成复杂的三维结构，赋予细胞和组织坚固的形态和力学特性。
其次，蛋白质也参与了激素、氧气和营养物质的运输传导。
例如，血红蛋白能够结合氧气并将其输送到身体各个组织和器官，确保氧气正常运输到细胞中。
此外，蛋白质还能通过离子通道和载体蛋白参与物质的运输和传导，调节细胞内外的物质平衡。
蛋白质的另一个重要功能是免疫防御。
机体通过产生多种免疫球蛋白来应对外部病原微生物的入侵，这些免疫球蛋白能够特异性地结合并中和病原体，从而防止其繁殖和侵袭机体。
此外，蛋白质还能参与炎症反应、细胞凋亡等免疫防御过程。
蛋白质也是酶的组成部分，具有催化作用。
酶是生物体内促进化学反应的催化剂，而蛋白质就是许多酶的基本单位。
蛋白质通过与底物的特异性结合，降低化学反应的活化能，加速反应速率。
不同的酶能够催化不同的反应，如消化道中的蛋白酶、葡萄糖酶、DNA聚合酶等。
此外，蛋白质还参与生长发育调控。
生长因子是蛋白质或多肽，能够通过结合细胞表面的受体来调控细胞的增殖、分化和存活。
在胚胎发育中，蛋白质通过与细胞的信号转导通路相互作用，参与了器官形成和组织发育的调控过程。
总之，蛋白质作为生物体的重要组成部分，具有多种功能性质。
除了结构支撑、运输传导、免疫防御、酶催化和生长发育调控等基本功能外，蛋白质还参与了许多其他生物过程，如细胞信号传导、遗传物质的复制与修复等。
蛋白质的多功能性质决定了其在生命活动中的重要地位。
高中生物 第三节 蛋白质的性质
热变性的作用（适度加热）：
A 提高消化吸收率 B 破坏蛋白质毒素和抗营养因子 C 使导致食物败坏的氧化、水解
酶失活 D 利于营养素的保存并产生特出
的风味和色泽 E 改善蛋白质的功能特性
过度加热产生的不良后果：
A 在还原糖存在下，引起褐变（羰 氨反应）
B 氨基酸被破坏，并产生不良风味 C 造成蛋白质的营养价值降低――
（二）蛋白质的水合作用
水和是指水分子和蛋白质分子中的一些基 团的结合，1克蛋白质结合水的质量（克） 称为蛋白质结合水的能力，也称为水合能 力。
很显然，蛋白质分子的水合能力与氨基酸 残基的组成和结构密切相关，残基中的带 电基团越多，其水合能力也就越大。
影响水合作用的因素
－－蛋白质带电性 蛋白质颗粒带电越多，蛋白质表面的
3、物理性质发生改变：蛋白质的许多物理性 质发生改变，如蛋白质的特性粘度增加、溶 解度下降，甚至于发生凝聚和沉淀等。
（三）导致蛋白质变性的因素
1、物理因素： 温度， 紫外线照射， 超声波处理， 高压处理， 剧烈的振荡和搅拌， 研磨， 微波处理。
（1）热变性：
因加热而引起的蛋白质变性。 加热是导致蛋白质变性最常用的手段。 变性温度：在40～50℃以上
在碱性条件下 在等电点 在酸性条件下
pH>pI
pH=pI
pH<pI
当蛋白质所带净电荷为0时的pH，就是该蛋白 质的等电点。
处于等电点时蛋白质的性质
在等电点处，蛋白质颗粒间不存在静电相 互斥力，所以，蛋白质的颗粒不稳定，极 易借静电引力迅速结合成较大的聚集体， 因此，在等电点处，蛋白质的许多物理性 质，如粘度、溶解度、水化程度等也都降 到最低。
蛋白质的性质3
二.蛋白质胶体性质
（一）蛋白质胶体特性 由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成直径1-100nm 之间的颗粒，已达到胶体颗粒范围的大小，因而具有胶体溶 液的通性。 （二）蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体的原因： 1.蛋白质多肽链上含有许多极性基团。如：－NH3＋、－ COO－ 、－OH、-SH、-CONH-等，它们都具有高度的亲水性， 当与水接确时，极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外围形成一 层水化膜，将颗粒彼此隔开，不致因互相碰撞凝聚而沉淀。 2.蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同蛋白质颗 粒带有同性电荷，与周围的反离子构成稳定的双电层。使蛋 白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离，不致互相凝聚而沉 淀。 蛋白质溶液由于具有水化层与双电层两方面的稳定因素， 所以作为胶体系统是相对稳定的。
q 12× q22
库伦定律： F=
Dr2
F：静电引力 q1, q2:正负电荷量 D：介电常数：正常电荷之间的介质特性 r： 正负电荷之间的空间距离
D20
蛋白质 >100
H2 O 80
乙醇 24
二乙醚 4.3
石蜡 2
F与正负电荷的量成正比
F与D，r成反比
（二）不可逆沉淀 1.定义：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液 的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋 白质沉淀不可能再重新溶解于水。由于沉淀过程发生了蛋 白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。
沉淀方法类别: 1、高浓度中性盐（盐析、盐溶） 2、酸硷（等电点沉淀） 3、有机溶剂沉淀
4、重金属盐类沉淀
5、生物碱试剂和某些酸类沉淀 6、加热变性沉淀
（一）可逆沉淀
1.定义：在温和条件下，在沉淀过程中，结构和性质都没有 发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以 这种沉淀又称为非变性沉淀。 可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉 淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。
蛋白质
食品蛋白质功能特性系指对人们所期望食品特征产生影响那些物理化学性质，它对于食品或食品成分在制造、加工或保藏中物理性质起着重要作用。蛋白质功能性质包括以下几个方面:(l)水合性质，取决于蛋白质与水的相互作用，如溶解性，持水性，粘度等;(2)表面性质，主要包括蛋白质乳化性和起泡性等;(3)蛋白质与蛋白质相互作用，体现在蛋白质凝胶作用和成膜性等。
蛋白质化学改性主要是对其多肤中一些氨基（-NH2）、轻基（-OH）、琉基（-SH)以及羧基（-COOH)进行改性，从而起到改善其各项功能特性，包括溶解性、表面性质、吸水性、凝胶性及热稳定性等。其实质是通过改变蛋白质的结构、静电荷、疏水基团，从而改变其功能性质。食品蛋白质化学改性方法，包括酰化、脱酰胺、磷酸化、糖基化(即美拉德反应)、共价交联、水解及氧化等方法。
⑦蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味．利用这一性质可以鉴别蛋白质．
（1）蛋白质主要的生物学功能
①作为酶，蛋白质具有催化功能。
②结构支持作用。高等动物的毛发、肌腱、韧带、软骨和皮肤等结缔组织和昆虫的外表皮，都是以蛋白质作为主要成份的，如胶原蛋白、弹性蛋白、角质蛋白等。它们的作用是维持器官、细胞的正常形态，抵御外界伤害的防护功能，保证、维护机体的正常生理活动。
Hale Waihona Puke 在大多数情况下，酰化改性主要目的是改善蛋白质乳化性和起泡性。为了研究蛋白质功能特性与其分子结构关系，研究者对蛋白质表面特性改性研究尤感兴趣。因为，蛋白质可用不同类型和数量酰基化试剂进行改性，致使其结构可以逐渐被改性，这对研究蛋白质结构与功能之间关系很有帮助;另一方面，也有助于在更广应用范围内制造所需特定蛋白质。
2去酰胺
在食品蛋白质许多化学改性方法中，去酰胺改性较为突出，因为诸多植物来源蛋白质含有大量酰胺基团。通过去除此类蛋白质酰胺基团，可使其获得良好溶解性、乳化性及发泡性。蛋白质化学去酰胺作用可通过以下二种机制进行:(l)酸或碱催化下水解;(2)β-转变机制(β-shift meehanism)。前者研究较多，后者通过产生不稳定琥珀酰亚胺中间物，立即被水解从而产生一个“异头肤”(isopePtide)。以下就前一种机制改性植物蛋白质作一叙述。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
2、 胰岛素原的激活
※ 前胰岛素原，含信号肽。 ※ 胰岛素原，内质网腔，信号肽被信号肽酶切除。 ※ 活性胰岛素，高尔基体，切除C肽。
七 蛋白质的修饰
指天然的或人工的对组成蛋白质的氨基酸残 基或基团作某些改变从而改变蛋白质的有关性 质与功能
Glu- Va10 亲水 疏水
一级结构的部分切除与蛋白质的激活 1、 血液凝固的机理
凝血因子（凝血酶原致活因子）
凝血酶原
凝血酶
纤维蛋白原A
纤维蛋白B
凝胶
（1）、 凝血酶原
在凝血酶原致活因子催化下，凝血酶 原 分 子 中 的 Arg274—Thr275 、 Arg323—Ile324断裂，释放出48个a.a， 产生活性凝血酶。
P
-COOH
-H+ +H+
P
-NH3+ -COO-
-H+ P -NH2
+H+
-COO-
正离子
两性离子
负离子
等电点（pI）
蛋白质自身净电荷为零时溶液的pH值
并不是蛋白质自身电荷数最小时 必须在一定离子强度的缓冲液中测定，等电
点与缓冲液的种类、缓冲液的离子强度有关。 蛋白质在不含任何其它溶质的纯水中的等电 点称等离子点 蛋白质的等电点一般偏酸 等电点时，蛋白质的溶解度、导电性、粘度、 渗透压最小
蛋白质的重要 性质
蛋白质的重要性质
（一）胶体性质 分子量大，在水中不能成真溶液，成胶体
溶液
透析：蛋白质溶液放入半透膜内放入水中 让其中杂质扩散入水内
（二）两性解离
末端自由-COOH和自由-NH2 链中可解离的侧链基团（ε-NH2，βγ-COOH，胍
基，咪唑基等）
[ ] [ ] [ ] -NH3+
同源蛋白质的特点：
①同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性（序列同 源性）
②有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称 不变残基，不变残基高度保守，是必需的。
除不变残基以外，其它位置的氨基酸对不同的种属有很 大变化，称可变残基，可变残基中，个别氨基酸的变 化不影响蛋白质的功能。
③多肽链长度相同或相近
别构作用(变构作用)
概念 含亚基的蛋白质由于一个亚基构象的改
变而引起其余亚基和整个分子构象、性质、 功能发生改变的作用称别构作用
血红蛋白的别构作用
沉淀作用
加酸 盐析 有机溶剂 加重金属盐 生物碱试剂 抗原抗体反应 加热
沉降作用
高速离心时，蛋白质分子趋于下沉
沉降速率
沉降常数(s) 每单位引力场沉降分子下沉的速度 1 Svedberg单位＝1×10-13 sec
破坏氢键 破坏盐键 降低介电常数；破坏疏水键 破坏氢键及疏水键 与蛋白质形成溶解度很小的盐 表面作用
变性蛋白质的特征
结晶和生物活性消失 溶解度显著减小 粘度、旋光性增加，pI提高 反应基团数目增加 易被酶消化
变性的理论
中国科序的构象 变成松散无序的构象
A链49 a.a B链259 a.a
（2）、 纤维蛋白原
α2β2r2 从二条α链和二条β链的N端各断裂一个特定的肽键-Arg—Gly-，
释放出二个纤维肽A（19个氨基酸）和二个纤维肽B（21个氨基 酸），它们含有较多的酸性氨基酸残基。
A、B肽切除后，减少了蛋白质分子的负电荷，促进分子 间聚集，形成网状结构。
细胞色素C的种属差异与生物进化 镰状细胞贫血病的血红蛋白HBS
β链的第6个氨基酸Glu→Val 酶原和激素原的激活
同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化
同源蛋白质：
在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。 如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，
细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。
蛋白质一级结构的突变—分子病
分子病：基因突变引起的某个功能蛋白的某一个或几个氨基酸 残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的三维结构发生改 变，功能部分或全部丧失。
镰刀形红细胞贫血现是由于血红蛋白发生了遗传突变引起的 链第6位的aa线基由正常的Glu变成了疏水性的Val
正常人血红蛋白，β.N......Glu 6 镰刀型贫血 β.N......Val 6 生理条件下电荷：
通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异 可以研究不同物种间的亲源关系和进化。
亲源关系越远，同源蛋白的氨基酸顺序差 异就越大。
1、 细胞色素C
分子量：12500左右
氨基酸残基：100个左右，单链。
25种生物中，细胞色素C的不变残基35个。
60种生物中，细胞色素C的不变残基27个。
亲源关系越近的，其细胞色素C的差异越小。
六 蛋白质的结构与功能
(一) 蛋白质的一级结构决定蛋白质的高级结构
★牛胰RNase变性一复性实验： 124个a.a残基 4个链内二硫键。 分子量：12600 (8M尿素+β硫基乙醇)变性、失活→透析后构象恢复，
活性恢复95%以上，而二硫键正确复性的概率是1/105。
(二)蛋白质一级结构与生物功能的关系
羟基氨基酸(Ser,Thr,Tyr)的磷酸化与去磷酸 化
八 糖蛋白与脂蛋白
糖蛋白
短链糖同蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白质
糖与蛋白质的连接键 O-糖苷键 糖的半缩醛羟基与Thr,Ser,Hypro,Hylys的羟基 N-糖苷键 糖的半缩醛羟基与Asn的氨基
电泳现象
带电荷的蛋白质离子在电场中向带相反电 荷的电极移动
（三）变性和凝固
变性作用 天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子
内部原有的高度规则性的空间排列发生变化，致 使原有性质和功能发生部分或全部丧失，称变性 作用。
变性的蛋白质分子相互凝集为固体的现象称凝固
变性的可逆性
变性因素及其作用机制
热变性 酸碱 有机溶剂 尿素、胍 三氯乙酸 振荡
亲源关系越远的，其细胞色素C的差异越大。
人与黑猩猩 0
人与猴
1
人与狗
10
人与酵母
44
2、胰岛素
●有24个氨基酸残基位置始终不变：A．B链上6个Cys 不变，其余18个氨基酸多数为非极性侧链，对稳定 蛋白质的空间结构起重要作用。
●其它可变氨基酸对稳定蛋白质的空间结构作用不大， 但对免疫反应起作用。
●猪与人接近，而狗则与人不同，因此可用猪的胰岛 素治疗人的糖尿病。