食品化学蛋白质
食品化学第3章蛋白质
• 对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影 响的大小程度为：F-<SO4-<Cl-<Br-<I<ClO4-<SCN- <Cl3CCOO-。 • 在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比 阳离子更强 – 一般Cl- 、F- 、SO4-稳定蛋白质； – SCN- 、Cl3CCOO-是蛋白质去稳定剂。
• 导致蛋白质冻结变性的原因可能是： – 由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏 了维持蛋白质构象的力 – 因为一些基团的水化层被破坏，基团之 间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基 重排； – 也可能是由于结冰后，剩余水中无机盐 浓度大大提高，这种高盐浓度导致蛋白 质变性。
（3）机械处理
• 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切 力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中 的-螺旋，导致蛋白质变性。 • 剪切的速度越大，蛋白质变性程度越大
（2）盐类
• 碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质 中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作 用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶 等的稳定性。 • 例如，液化淀粉酶需要用Ca2+提高其稳定 性。
• 而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、 Hg2+、Pb2+、Ag+等，由于易与蛋白质分 子中的-SH 形成稳定的化合物，因而导致 蛋白质的变性。 • 二巯基丙醇为什么能治疗重金属中毒？ • 此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、 色氨酸残基等反应，它们也能导致蛋白质 的变性。
结合蛋白根据结合物不同分为六类
• 核蛋白类：与 核酸 结合。 • 糖蛋白类：与 糖类 结合。 • 脂蛋白类：与 脂类 结合。 • 色蛋白类：与 色素 结合。 • 磷蛋白类：与 磷酸 结合。 • 金属蛋白类：与 金属 结合。
食品化学05第五章 蛋白质详解
按蛋白质的溶 解度分----考 虑蛋白质的营 养特性时采用
清蛋白（溶于水、稀盐、稀酸、稀碱） 球蛋白（不溶于水、溶于稀盐、稀酸、稀碱） 谷蛋白（不溶于水、盐、溶于稀酸、稀碱） 醇溶蛋白（溶于70-80％乙醇、稀酸、稀碱）
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一. 概述 Introduction
2. 蛋白质的元素组成The elements of protein
C：50-55% H：6-7% O：20-23% S：0-4% N：12-19% 微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等。
蛋白质完全水解的产物是a-氨基酸，它的侧链结构和性质
各不相同，大多数蛋白质由20种不同的氨基酸组成。蛋白质分
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二 氨基酸的一般性质
当G两e性n离e子r被al酸P滴r定operties当o两f 性A离m子i被n碱o滴A定c时id，s—
时， —COO-基变成去质
NH3+基变成去质子化，当—
3子酸化碱，性当—质COO-和—
NH3+ 和—NH2浓度相等时
COOH的浓度相等时的 氨pH基被酸称的为等pK电a1点（（即p解I 离of amino
3. 蛋白质的分类 The classification of protein
按分子形状 分----考虑蛋 白质的质构 特点时采用
球蛋白：以球状或椭圆状态才能在的 蛋白质，这些形状是由多肽链自身折 叠而造成的。
纤维状蛋白：棒状分子，他们含有相 互缠绕的多肽链。
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一. 概述 Introduction
Lys,Arg,His
带负电荷侧链氨基酸: Asp,Glu
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二 氨基酸的一般性质 General Properties of Amino Acids
食品化学知识点范文
食品化学知识点范文食品化学是研究食品组分、结构、性质、变化和相互作用的科学，涉及食品的营养和安全方面的知识。
下面是一些常见的食品化学知识点。
一、碳水化合物2.碳水化合物包括单糖、双糖和多糖，如葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖、淀粉和纤维素等。
3.碳水化合物分解为葡萄糖后进入血液循环，供给机体能量，并通过胰岛素调节血糖水平。
二、脂肪1.脂肪是由甘油和脂肪酸组成的化合物。
3.脂肪分为饱和脂肪、不饱和脂肪和转化脂肪酸等。
三、蛋白质1.蛋白质是由氨基酸组成的高聚合物，是构成生物体的重要组成部分。
2.蛋白质可以分为动物蛋白质和植物蛋白质，如肉、鱼、奶、豆类等。
3.蛋白质的主要功能包括供给机体能量、维持组织结构和功能、抗体产生和酶的催化等。
四、维生素1.维生素是一类对机体正常生长、发育、生理功能具有重要作用的有机物质。
2.维生素可以分为水溶性维生素和脂溶性维生素。
3.维生素不可被机体合成，需从食物中摄取。
五、矿物质1.矿物质是食物中的无机物质，包括钙、铁、锌、镁、钠、钾等。
2.矿物质对于机体的正常生理功能具有重要作用，如构成骨骼、维持神经传导、维持水平衡等。
六、食物添加剂1.食物添加剂是指用于改善食品品质和特性、提高加工性能和延长食品保质期的物质。
2.食物添加剂包括色素、甜味剂、防腐剂、抗氧化剂、增稠剂、着色剂等。
七、食品储藏和加工1.食品储藏是指将食品保存在适宜的条件下，防止食品变质和营养丢失的过程。
2.食品加工是指改变食品原有的物理、化学和生物学特性，提高食品的质量和风味的过程。
3.食品加工和储藏可以通过控制温度、湿度、氧气和光照等条件来保证食品的品质和安全。
八、食品变质和毒素1.食品变质是指食品由于微生物、酶和化学反应等原因而发生质量下降的过程。
2.食品变质可以表现为腐败、发酵、霉变等。
3.食品中的毒素包括微生物毒素、化学污染物和放射性物质等。
以上只是食品化学的一部分知识点，食品化学的研究范围广泛且深入。
对于食品的营养和安全，掌握食物化学的基本知识是非常重要的。
04食品化学 蛋白质
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蛋白质
五 蛋白质的分类与食品中常见的蛋白质
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蛋白质
蛋白质的分类
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蛋白质
• 简单蛋白质——完全由氨基酸构成。 • 结合蛋白质——除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分。
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蛋白质
依据溶解特性简单蛋白质的分类
种类 存在部位
溶解特性
清蛋白 球蛋白
谷蛋白 醇溶蛋白
精蛋白 组蛋白
硬蛋白
动、植物
植物种子 精细胞 细胞核 动物
• 多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质 生物功能的基础。是最重要的
• 以及多肽链内或链间二硫键的数目 和位置。
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蛋白质
蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在 空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
• 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
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蛋白质
-转角
-折叠
-螺旋
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• 由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；
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蛋白质
木瓜蛋白酶（组织蛋白酶）
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蛋白质
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蛋白质
稳定蛋白质的作用力
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蛋白质
① 二硫健 ② 静电作用 ③ 氢键 ④ 范德华力 ⑤ 疏水作用
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蛋白质
1 二硫健
• 属于共价键。是生物大分子分子之间最强的作用力，能量 330~380kJ/mol，共价键很难恢复原形，是不可逆过程。
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蛋白质
目录
一、概述 二、蛋白质的变性 三、蛋白质的功能性质 四、食品加工中蛋白质的变化 五、蛋白质的分类与食品中常见的蛋白质
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蛋白质
一 概述
食品化学名词解释
食品化学名词解释食品化学是研究食品中各种成分的组成、结构、性质以及它们在食品加工和储存过程中的变化规律的学科。
食品化学不仅关注食品的安全和卫生问题，还重点研究食品的同位素标记技术、食品添加剂和保健品的合成和应用等。
1. 蛋白质：蛋白质是由氨基酸组成的食品成分，是构成人体重要组织的基础，也是食品中的重要营养物质。
蛋白质可以提供身体所需的氨基酸，用于维持生命活动，促进生长发育。
2. 碳水化合物：碳水化合物是由碳、氧、氢三种元素组成的化合物，是人体活动的重要能源来源。
食品中的碳水化合物包括单糖、双糖和多糖，如蔗糖、淀粉等。
碳水化合物能够迅速提供能量，是人体各项活动所必需的。
3. 脂肪：脂肪是一种主要存在于动植物的食物中的营养物质。
它是一种能量丰富的物质，提供了比蛋白质和碳水化合物更多的能量。
脂肪还是细胞膜和生理活性物质的重要组成部分。
4. 维生素：维生素是人体所需的微量有机化合物，不能被人体合成，需要通过食物摄入。
维生素在人体新陈代谢、细胞功能维持等多个方面起着重要作用。
常见的维生素有维生素A、维生素C、维生素E等。
5. 矿物质：矿物质是人体必需的无机营养物质，主要由金属元素组成，如钙、铁、锌等。
矿物质是人体骨骼、牙齿等组织的构成要素，也参与体内许多物质的代谢和催化作用。
6. 食品添加剂：食品添加剂是为了改善食品品质和特性而添加到食品中的物质。
常见的食品添加剂有防腐剂、色素、甜味剂等。
食品添加剂不仅要保证安全性，还要保证对食品的影响符合相关法规和标准。
7. 食品致癌物：食品致癌物是指能够增加食品中致癌物质含量，从而导致食品对人体产生致癌作用的物质。
常见的食品致癌物有亚硝酸盐、多环芳烃等。
食品加工和储存过程中合理控制食品致癌物质的生成和含量，对保护人体健康具有重要意义。
8. 食品安全：食品安全是指食品对人体健康的无害性和无毒性。
食品安全受到食品成分、食品添加剂、食品加工和储存等多个因素的影响。
保障食品安全需要加强食品质量监管和食品生产环节的安全控制。
食品化学蛋白质的知识点总结
食品化学蛋白质的知识点总结食品化学蛋白质的知识点总结概述：蛋白质是生命体内最基本的组成部分，它们在细胞功能和结构中起着至关重要的作用。
食品中的蛋白质是人类获得必要氨基酸的重要来源之一。
本文将对食品化学蛋白质的相关知识点进行总结，包括蛋白质的结构、消化吸收、营养价值等。
一、蛋白质的结构1. 氨基酸：蛋白质是由氨基酸构建而成的，氨基酸是蛋白质的基本组成单元。
常见的氨基酸有20种，其中9种为人类体内无法合成的必需氨基酸。
2. 胺基：蛋白质中的氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多个多肽链的组合形成了蛋白质。
3. 一级结构：指多肽链中氨基酸的线性排列顺序。
不同蛋白质的一级结构决定了其特定的功能和特性。
4. 二级结构：多肽链内氨基酸之间发生氢键作用形成了α-螺旋和β-折叠等二级结构。
5. 三级结构：二级结构再进一步折叠，形成了特定的空间构型。
6. 四级结构：由多个多肽链组合而成的复合物。
二、蛋白质的消化吸收1. 胃中的消化：在胃中，胃酸和胃蛋白酶将蛋白质分解为多肽和少量的氨基酸。
2. 小肠中的消化：胃中的部分消化产物进入小肠，在小肠内释放的胰蛋白酶、胰脱氨酶和肠胃酶等消化酶的作用下，多肽被进一步分解为小肽和氨基酸。
3. 蛋白质的吸收：小肽和氨基酸通过小肠绒毛的细胞膜转运蛋白进入血液循环，从而被吸收。
三、蛋白质的营养价值1. 提供氨基酸：蛋白质是构建身体组织的基础，提供人体所需的氨基酸，参与新陈代谢过程和蛋白质的合成。
2. 维持生命活动：蛋白质是身体内许多酶、激素和抗体的组成部分，参与调节和维持生命活动的正常进行。
3. 能量来源：蛋白质中的氨基酸也可以被代谢产生能量，每1克蛋白质可以提供约4千卡的能量。
4. 体液平衡：蛋白质在体内维持着细胞内外水分和溶质平衡，对维持正常的体液渗透压至关重要。
5. 免疫功能：蛋白质是机体免疫系统中的重要组成部分，对抗体的生成和免疫应答具有重要意义。
四、蛋白质的质量评价1. 生物价：衡量蛋白质中氨基酸的营养利用率。
食品化学 第三章 蛋白质
与邻苯二甲醛反应
第二节
蛋白质和肽
肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。
由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个 氨基酸组成的肽则称为多肽。
N－末端 氨基末端
肽键
C－末端 羧基末端
特点：
肽键不同于C-N单键C=N双键 羰基不是完全的双键
肽键不能自由旋转
肽单位是刚性平面结构 肽单位平面有一定的键长和键角
抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构
4、蛋白质的四级结构
是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排 列，以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在。
稳定蛋白质结构的作用力
空间相互作用
金属离子 范德华力
二硫键
蛋白质结构稳定
氢键
疏水相互作用
静电相互作用
二硫键
氢键
疏水相互作用力
盐键（离子键）
范德华力
氢键
疏水相互作用
静电相互作用
5、蛋白质变性 概念 本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象 从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级 结构不破坏。 变性对蛋白质的影响 影响变性的因素(物理、化学)
第四节
蛋白质的功能性质
脂肪 糖
食品色泽 食品风味
相互作用
蛋白质 食品外形
构成
食品 品质
（4）有机溶剂：乙醇、丙酮
（5）促溶盐
改变水的介电常数，改变静电作用 非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，有 机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作 用
低浓度（≤0.2）静电中和作用稳定了蛋白质的 结构
较高的浓度（＞1mol/L）离子特异效应
食品化学蛋白质课件
酵母是单细胞微生物，含有丰富 的蛋白质和B族维生素，广泛应用
于食品和制药行业。
食用菌
如蘑菇、木耳等食用菌含有较为丰 富的蛋白质，同时也提供其他有益 的营养成分。
微生物蛋白
通过微生物发酵工程生产的微生物 蛋白，是一种高蛋白、低脂肪的食 品化学蛋白质来源。
食品化学蛋白质的提取方法
酸碱提取法
利用酸碱溶液改变蛋白质的溶 解度，将目标蛋白质从混合物
根据来源和性质，食品化学蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。动物 性蛋白质主要来源于肉类、蛋类、乳制品等，植物性蛋白质主要来源于豆类、 坚果、种子等。
食品化学蛋白质的结构与功能
结构
食品化学蛋白质的结构包括一级 结构、二级结构和三级结构等， 这些结构决定了蛋白质的功能和 性质。
功能
食品化学蛋白质的功能包括水合 、胶凝、乳化、气体吸附等，这 些功能对食品的加工和感官特性 具有重要影响。
安全性检测
对食品化学蛋白质进行安全性检测，包括理化指标、微生物指标、 毒理学指标等，确保食品化学蛋白质符合国家食品安全标准。
风险预警
建立食品化学蛋白质的风险预警机制，及时发现并处理食品安全问题， 防止食品安全事故的发生。
食品化学蛋白质的安全性风险评估
风险识别
识别食品化学蛋白质可 能存在的安全性风险， 如原料污染、添加剂超 标、生产过程不规范等。
风险评估
对识别出的安全性风险 进行评估，确定风险的 性质、程度和影响范围， 为制定风险控制措施提 供依据。
风险交流
加强食品化学蛋白质生 产者、消费者和监管部 门之间的风险交流，提 高公众对食品安全的认 识和自我保护能力。
提高食品化学蛋白质安全性的措施
加强源头管理
食品化学要点分析(蛋白质)
蛋白质是构成生物体的基本物质。
酶是蛋白质简单蛋白质（homoproteins）在细胞中未经酶催化改性的蛋白质。
仅含有氨基酸。
结合蛋白质（conjugated proteins）或杂蛋白质（heteroproteins）经过酶催化改性的或与非蛋白质组分复合的蛋白质。
含有氨基酸和其它非蛋白质化合物。
辅基（prosthetic proteins）结合蛋白中的非蛋白质组分。
球蛋白（Globular proteins）以球状或椭圆状存在的蛋白质，由多肽链自身折叠而成；纤维状蛋白（Fibrous proteins）棒状分子，含有相互缠绕的线状多肽链大多数酶是球状蛋白，而纤维状蛋白总是起着结构蛋白的作用。
蛋白质的生物功能：酶、结构蛋白、收缩蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）、激素（胰岛素、生长激素）、传递蛋白（血清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白）、抗体（免疫球蛋白）、储藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白）、保护蛋白（毒素和过敏素）。
食品蛋白质：易于消化、无毒、富有营养、显示功能特性、来源丰富各种蛋白质的含氮量很接近，其平均值为16%。
组成蛋白质的氨基酸除了脯氨酸和羟脯氨酸外都是α－氨基酸。
都是L-型的α-氨基酸中性氨基酸（一氨基,一羧基）Gly（甘）,Ala（丙）,V AL（缬）, LEU（亮）, ILE（异亮）酸性氨基酸（一氨基，二羧基）——ASP（天冬），GLU（谷）碱性氨基酸（二氨基，一羧基）——ARG（精），L YS（赖）含羟氨基酸（一氨基，一羧基，一羟基）——SER（丝），THR（苏）含硫氨基酸（一氨基，一羧基，一巯基）——CYS（半胱氨酸），MET（蛋）含环氨基酸（一氨基，一羧基，一环）——PHE（苯丙）,TRP（色）, HIS（组）,PRO（脯）,TYR 非极性氨基酸或疏水性氨基酸。
含有脂肪族（Ala、Ile、Leu、Met、Pro和Val）和芳香族侧链的氨基酸(Phe，Trp)是疏水的。
在pH7时(生理条件下)带正电荷的极性氨基酸（碱性氨基酸），如L YS，ARG，HIS。
食品化学蛋白质
R基
第九页，课件共有116页
2. 酸性氨基酸：侧链上带负电荷，它们是天 冬氨酸和谷氨酸，侧链上均含一个羧基。
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3. 不带电荷的极性氨基酸：此种AA侧链含有极性基 团，可以形成氢键，溶解度比非极性氨基酸增大。 有：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、天冬 酰胺及谷氨酰胺。
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（2）与醛类化合物反应：氨基与醛类化合物反应生
成Schiff碱，而Schiff碱是美拉德反应中间产物，与褐 变反应有关
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（3）酰基化反应：例如氨基可与苄氧基甲酰氯在弱碱 性条件下反应 ：
#在合成肽的过程中可利用此反应保护氨基
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2. 人工合成法： 一般只用于制备少数难以用其它方法制备的
氨基酸，如色氨酸、甲硫氨酸。
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3. 生物发酵法： 可以用来制备多种氨基酸，如谷氨
酸、赖氨酸、g-氨基丁酸（GABA）等在 生产上应用最多。
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3.2 蛋白质
一、蛋白质的结构： 蛋白质是以AA为基本结构单位构成的结构复
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概况
1.组成
蛋白质由C、H、O、N、S、P以及某些金属元素Zn、 Fe等组成的复杂大分子，它是细胞的主要成分(占干 重50％以上)
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2. 功能
• 1.是维持生命活动和生长所必需的物质； • 2. 可以作为生物催化剂(酶和激素)控制机 体的生长、消化、代谢、
# 为了满足人类对蛋白质的需要，不仅要充分利用现 有的蛋白质资源，研究影响蛋白质结构、性质的加工处理 因素，改进蛋白质的性质，尤其是蛋白质的营养价值和功 能性质，而且还应寻找新的蛋白质资源和开发蛋白质利用新
食品化学-蛋白质
食品化学-蛋白质A 卷一.名词解释1.蛋白质的胶凝作用：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。
2.乳化能力（EC）：又叫乳化容量，是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积（ml）。
3.蛋白质变性：蛋白质二级结构及其以上的高级结构在酸碱，盐，热，有机溶剂等的作用下发生的变化。
4.氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中净电荷为零是的pH值称为氨基酸的等电点。
二.选择题1.下列那一项不是对蛋白质水合作用和溶解度同时具有影响的因素（C）A.蛋白质浓度B.离子强度C.氨基酸的组成D.温度2.在等电点以上的pH溶液中氨基酸带（B）A.正电荷B.负电荷C.不带电荷D.以上都有可能3.以下属于影响蛋白质变性的物理因素是（C）A. pH值B.有机溶剂C.加热处理D.有机化合物水溶液4.下列不能显著吸收紫外线的氨基酸是（C）A.TyrB.TryC.LysD.Phe5.对于肉类脱水最好的脱水干燥方法是（ B ）A．真空干燥 B冷冻干燥 C喷雾干燥 D鼓膜干燥6.蛋白质织构化的方法不包括（B）A.纤维的形成B.结构重整C.热凝结和形成薄膜D. 热塑性挤压7.以下方法能导致蛋白质不可逆变性的是（C）A.使蛋白质处于极端碱性的pH值环境B.加入尿素C.加入十二烷基硫酸钠（SPS）D.压力诱导蛋白质变性8.下列的蛋白质中，具有抑制微生物生长的特性的是（B）A.基质蛋白质B.鸡蛋清蛋白质C.乳清蛋白质D.大豆蛋白质9.冷冻保藏食品时，冻结速度越快，食品的变性速度（ C ）A.与冷冻速度成反比B.越大C.越小D.无关10.在相同离子强度时，哪一种离子提高蛋白质溶解度的能力最强（C）A.Cl－B. I－C. SO42－D.ClO4－11.此图是pH 值对豆奶（PI＝4.6）稳定性的影响，根据下列的图示，哪一个推断是对的（B）■沉淀时间 ▲ 脂肪分层时间A.随时间的增加，豆奶越不稳定B.越是远离豆奶的等电点，溶液的性质越稳定C.豆奶发生沉淀和脂肪分层无关D.生产豆奶最佳的pH值是8.512.对蛋白质进行氧化处理，氨基酸残基易氧化程度的排列顺序（C）A.半胱氨酸＞蛋氨酸＞色氨酸B.半胱氨酸＞色氨酸＞蛋氨酸C.蛋氨酸＞半胱氨酸＞色氨酸D.色氨酸＞蛋氨酸＞半胱氨酸13.以下哪一种金属离子对蛋白质变性影响最大（D）A.Ca2＋B.Mg2＋C.K＋D.Cu2＋14.影响蛋白质热稳定性的因素有（ABCD）A.氨基酸组成B.蛋白质－蛋白质接触C.蛋白质浓度D.水分活度15.下列措施中，哪一项是不能使鸡肉嫩化的（C）A.用木瓜汁腌渍一段时间B.用盐水和磷酸盐腌渍一段时间C.用牛奶腌渍一段时间D.把大块的肉挂吊一段时间三.是非题1.蛋白质的持水能力和结合水的能力是一样的。
食品化学第5章蛋白质化学
八、蛋白质与风味物质的结合
蛋白质
+
风味
蛋白质----风味
良好风味载体
与不良风味结合
第四十页，编辑于星期五：二十一点 三十三分。
结合方式
干蛋白粉
物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附 化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。
液态或高水分食品中蛋白质
非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用
通过氢键相互作用
静电相互作用 共价键
第四十一页，编辑于星期五：二十一点 三十三 分。
影响蛋白质与风味结合的因素
1. 蛋白质的构象 2. 水：促进极性挥发物的结合。 3. pH：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合 。 4. 热：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 。 5. 化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。
大豆组织蛋白的结构 第三十四页，编辑于星期五：二十一点 三十三 分。
六、面团的形成
面筋蛋白
（占Pr80％）
麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间
），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度
麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流
动性、伸展性和膨胀性。
过度黏结
过度延展
第三十五页，编辑于星期五：二十一点 三十三 分。
2.pH
pI—凝结块类凝胶
极端pH—弱凝胶，半透明
形成凝胶的最适pH约7～8
3.蛋白质的浓度 浓度越大，越易形成凝胶 4.金属离子
Ca2+强化了凝胶结构
过量钙桥产生凝结块
第二十九页，编辑于星期五：二十一点 三十三 分。
五、蛋白质的织构化
蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白 和新蛋白质中要特别强调的一种功能性 质。
食品化学 第四章蛋白质 (蛋白质的性质及食品加工对其影响)
α– 螺旋结构
β-折叠：指两条或多条几乎完全伸展的多肽链靠
链间氢键连结而形成的锯齿状折叠构象。
血红蛋白的四级结构
一、两性电离和等电点
1、电离 蛋白质同氨基酸一样也是两性电解质，即能 和酸作用，也能和碱作用。 蛋白质分子中可解离基团主要是侧链基团， 也包括末端氨基和羧基。
2、等电点
（pI ）：当某蛋白质在一定 蛋白质的等电点 蛋白质的等电点（ pI） 的pH 的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电场 pH的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电场 pH 值 中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH pH值 叫做该蛋白质的等电点。 pH 有关。利用蛋 蛋白质的带电性质与溶液的 蛋白质的带电性质与溶液的pH pH有关。利用蛋 电泳分离纯化蛋白质 。 白质的两性解离可以通过 白质的两性解离可以通过电泳分离纯化蛋白质 电泳分离纯化蛋白质。
肌红蛋白
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燕麦球蛋白
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� 低温：主要是一些酶在冷冻条件下失活
� ①冻结使蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，从而破 坏了维持蛋白质构象的力。 � ②大量的水结成冰后，使得剩余水中的无机盐浓度大大提 高，局部高浓度的盐使蛋白质发生变性。 � 某些蛋白质经过低温处理后发生可逆变性，如有些酶（L苏氨酸脱氨酶）在室温下比较稳定，而在0℃时不稳定。 � 某些蛋白质（11S 大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋 白）在低温或冷冻时发生聚集和沉淀，当温度回升至室温 可再次溶解。
1、误食重金属盐类时，喝大量牛奶、蛋清或豆 浆能解毒吗？说说理由。
原因：重金属对身体的毒害主要来自使蛋白质变性， 从而失去生物活性，牛奶富含蛋白质，可以竞争重金属离 子，使变性的蛋白质不再是人体的蛋白质而是牛奶的蛋白 质，这样就可以保护人体。其实不是解毒，而是应急，如 果已经中毒，喝牛奶就没有用了。 2、做胃透视时要服“钡餐”-BaSO4为何不会中毒，能 否改服BaCO3? 原因：选择BaSO4，因为碳酸钡会与胃酸反应生成钡 离子，钡离子有毒的！