蛋白质相互作用数据库和分析方法
蛋白互作分析
蛋白互作分析蛋白互作分析是生物信息学的一种重要方法，它能够辅助分子生物学家解决复杂的生物问题，如系统上调节蛋白质相互作用网络或核心组表达调控机制。
蛋白互作分析是一种以蛋白质互作为特征的智能生物信息学分析方法，涵盖了蛋白质互作关系的构建、提取和分析。
蛋白质互作关系可以使研究者系统性地揭示生物体内蛋白质相互作用形成的网络，从而帮助我们了解到细胞和其他书籍的生物动态和细胞过程的机制，并为新的药物开发提供有效的信息支持。
蛋白互作分析要做到深入洞察具体的蛋白质表达调控机制，可以通过以下几个步骤来实现：1.白质注释：首先从可用的生物信息库中获取蛋白质的详细信息，包括位置、结构、功能、反应以及相互作用的关系等。
通过此步骤，能够为研究提供一个完整的知识库，可以明确每个蛋白质的功能和位置。
2.白质相互作用网络构建：从多种细胞和动物的经典实验数据和大量的基因数据库中，收集大量的蛋白质互作关系，建立起蛋白质相互作用网络，提供我们一个完整的互作关系模型，帮助我们更加全面地获取到蛋白质的作用以及表达调控机制。
3.白质互作关系特性提取：根据蛋白质相互作用构建的网络，从中提取具有代表性的节点以及重要互作联系，如果这些互作关系存在共性特点，就可以进行节点的拓扑结构分析，获取网络的结构特征。
4.络分析：基于上述提取的蛋白质网络特性，可以借助特定的模型对其进行进一步的分析，从而全面了解到蛋白质的表达调控机制，进而帮助我们解决相关的科学问题。
蛋白质互作分析为大规模蛋白质网络关系的研究提供了深入洞察的视角。
借助于它，能够更加全面地获取到蛋白质的表达调控机制，从而更好地加深我们对细胞生物动态的认识，并有助于新的药物研发。
目前，蛋白质互作分析已经在癌症、慢病毒感染、肿瘤免疫治疗等多个领域得到了广泛的应用，为蛋白质网络研究提供了重要的研究方法。
蛋白质互作分析技术的发展以及其日益复杂的应用场景，极大地提高了研究者对网络表达调控机制的解析能力。
蛋白质数据库使用说明
引言：蛋白质数据是生物信息学领域中非常重要的资源之一，它提供了大量关于蛋白质序列、结构、功能以及相互作用等方面的信息。
本文旨在介绍如何使用蛋白质数据库，帮助用户更好地利用这一资源进行研究。
概述：蛋白质数据库是一个集成了许多蛋白质信息的在线资源，用户可以通过搜索、浏览、等方式获取所需的信息。
其中，常用的蛋白质数据库包括NCBI、UniProt、PDB等。
这些数据库提供了丰富的蛋白质数据，并且不断更新以满足用户需求。
正文内容：1.数据库搜索功能1.1.关键词搜索1.1.1.输入蛋白质名称1.1.2.输入序列片段1.1.3.输入关键词1.2.高级搜索选项1.2.1.提供更精确的搜索结果1.2.2.支持过滤和排序功能1.2.3.可以根据相关字段进行搜索2.数据库浏览功能2.1.蛋白质分类2.1.1.按物种分类2.1.2.按功能分类2.1.3.按家族分类2.2.数据表格浏览2.2.1.查看蛋白质基本信息2.2.2.查看蛋白质序列2.2.3.查看蛋白质结构2.3.数据图谱浏览2.3.1.查看蛋白质相互作用网络2.3.2.查看蛋白质结构域分布2.3.3.查看蛋白质功能注释3.数据库功能3.1.蛋白质序列数据3.1.1.全部序列3.1.2.特定物种的序列3.2.蛋白质结构数据3.2.1.已解析的蛋白质结构3.2.2.蛋白质结构预测结果3.3.蛋白质相互作用数据3.3.1.已验证的相互作用数据3.3.2.预测的相互作用数据4.数据库工具与资源4.1.序列比对工具4.1.1.BLAST4.1.2.PSIBLAST4.2.结构预测工具4.2.1.SWISSMODEL4.2.2.Phyre24.3.功能注释资源4.3.1.GeneOntology4.3.2.InterPro4.4.数据库交互接口4.4.1.提供API接口4.4.2.支持数据提交与5.数据库更新与维护5.1.数据更新频率5.2.数据质量保证5.3.用户反馈与支持5.4.数据库版本与历史记录总结：蛋白质数据库为研究人员提供了丰富的蛋白质信息资源，通过搜索、浏览、等功能，用户可以轻松地获取需要的数据。
STRING数据库的蛋白质相互作用(PPI)网络分析
STRING数据库的蛋白质相互作用（PPI）网络分析STRING（Search Tool for the Retrieval of InteractingGenes/Proteins）数据库是一个用于存储蛋白质相互作用（PPI）信息的在线资源。
PPI网络分析是研究蛋白质之间相互作用的一种方法。
通过分析PPI网络，研究者可以了解蛋白质的功能和作用机制，揭示生物系统的复杂性。
在本篇文章中，我们将探讨PPI网络分析的意义、方法和应用。
PPI网络分析的意义在于帮助我们理解蛋白质的功能和相互作用。
蛋白质是细胞中最重要的功能分子之一，它们通过相互作用形成复杂的网络结构，从而参与调控细胞的生理和病理过程。
通过构建PPI网络并进行分析，我们可以了解蛋白质在细胞中的相互关系，进而找到调控的关键因子。
PPI网络的构建通常基于实验数据或计算机预测。
实验方法包括酵母双杂交、共免疫沉淀和质谱分析等。
这些实验技术可以检测到蛋白质之间的物理相互作用。
计算机预测方法则基于已知蛋白质结构和序列信息，通过算法判断蛋白质之间是否可能相互作用。
STRING数据库整合了多种实验和计算方法生成的PPI数据，提供了更全面的PPI网络信息。
PPI网络分析通常包括网络图的构建和网络特性的分析。
网络图由节点和边组成，其中节点代表蛋白质，边表示蛋白质之间的相互作用。
网络构建可以基于已知的实验数据或计算机预测结果。
网络特性分析包括节点度数、网络连通性、模块化等指标的计算。
这些指标可以帮助我们了解网络的结构和特点。
PPI网络分析的应用非常广泛。
首先，它可以帮助我们预测蛋白质的功能。
蛋白质的功能通常与其相互作用的伙伴密切相关。
通过分析PPI网络，我们可以推断一个未知蛋白质的功能，并为后续实验提供指导。
其次，PPI网络分析还可以帮助我们识别关键的调控通路和靶点。
在许多疾病中，蛋白质相互作用的异常可能是病理过程的关键因素。
通过分析PPI网络，我们可以找到与疾病相关的节点和模块，并设计针对性的治疗策略。
蛋白质互作网络的拓扑与功能分析方法
蛋白质互作网络的拓扑与功能分析方法蛋白质是生物体内功能最为重要的分子之一，它们通过与其他蛋白质相互作用形成复杂的互作网络，调控生物体内的各种生理过程。
理解蛋白质互作网络的拓扑和功能在揭示细胞活动的机制和生物学过程中具有重要的意义。
本文将介绍一些常用的蛋白质互作网络拓扑与功能分析方法。
首先，研究者通常使用高通量的蛋白质相互作用筛选实验，例如酵母双杂交法或质谱联用技术，来鉴定蛋白质互作网络中的相互作用关系。
这些方法可以帮助我们了解蛋白质网络的组成和拓扑结构。
然而，由于实验技术的局限性和复杂性，筛选出的相互作用数据可能存在一定的假阳性和假阴性结果。
因此，为了准确地分析蛋白质互作网络，需要进行数据质量控制和筛选，以排除不可靠的数据。
一种常用的蛋白质互作网络拓扑分析方法是节点中心性分析。
节点中心性是衡量网络中节点（蛋白质）重要性的一种指标。
常用的节点中心性指标包括度中心性、介数中心性和接近中心性。
度中心性表示节点与其他节点直接连接边的数量，是最直观的节点中心性指标。
介数中心性表示节点在网络中的中介性，即节点在其他节点间的传递信息上起到的桥梁作用。
接近中心性表示节点与其他节点之间的平均最短距离，其值越小，说明节点在网络中更为集中或更为重要。
通过计算这些指标，可以识别出网络中的重要节点，从而深入研究其功能和调控机制。
另一种常用的分析方法是模块性分析。
蛋白质互作网络通常是由多个功能相关的子网络（模块）组成的。
模块性分析方法可用于发现网络中的模块，并对模块内的蛋白质进行功能注释。
其中一个常用的模块性分析方法是基于模块度的算法，其基本思想是通过比较网络内部和网络随机模型中的边分布来度量模块化结构的好坏。
此外，还有一些基于聚类分析或社区检测的算法，可以将网络中相互作用密切的蛋白质聚合到一起形成模块。
此外，功能富集分析也是分析蛋白质互作网络功能的重要方法之一。
功能富集分析通过比较网络中的蛋白质与数据库中的已知功能关联，来识别蛋白质互作网络中的富集功能。
如何利用STRING数据库分析蛋白间相互作用（PPI）？
如何利⽤STRING数据库分析蛋⽩间相互作⽤（PPI）？相信很多⼈在做蛋⽩分析的时候，经常被蛋⽩与蛋⽩间的互作⽹络所烦恼，那今天，我们就来给⼤家介绍⼀个神器，帮助⼤家能简单快捷地完成蛋⽩与蛋⽩互作⽹络。
这个软件是STRING。
STRING本⾝就收录了2031个物种，9.6 Million个蛋⽩和1380 Million种相互作⽤。
出来能进⾏蛋⽩-蛋⽩间互作⽹络外，这个数据库还能⽤来查找关注的蛋⽩的调控因⼦，共表达，基因组共线性，物种共存在，⽂本挖掘，实验验证信息等等，是⼀个对科研⼈员来说⼗分实⽤的数据库。
⾸页我们直接点击SEACH，进⾏搜索⾃⼰想要查找的蛋⽩质。
可以按蛋⽩名字搜索，也可以按序列搜索，都可以输⼊多个或多条，也可以按照蛋⽩家族或者物种浏览。
那我们就以trpA为例进⾏说明⼀下吧~这是搜索出来的结果。
每个点代表⼀个蛋⽩，他们都是可以进⾏拖动的。
点击其中⼀个蛋⽩，我们可以查看其详细注释信息，结构信息，功能域信息，序列信息，同源基因，还能以此基因为核⼼重构⽹络（与其相互作⽤最强的基因的⽹络展⽰）等。
由下边的图例解释说明可见，不同颜⾊的线代表相互作⽤确定的依据，有基于认证过的数据库，实验验证，基因邻近，共表达，同源推测，⽂本挖掘等。
如果关联的蛋⽩很多的情况下，我们还能直接通过点的颜⾊，直接找到相关蛋⽩。
同时，我们还可以进⾏筛选，调整线型的含义，相互作⽤的数⽬，数据来源，可信度筛选, 互作点数⽬限制等的不同操作。
⾯对这么多的基因，我们当然希望能做个功能富集分析，这样就能更加直接地看到每个蛋⽩的功能、偏好性等等的信息。
我们也可以直接点击“Analysis”进⾏选择分析。
调整完毕，最后就可以点击Exports输出结果。
今天的介绍就到这⾥了，希望能帮到⼤家喔~。
蛋白质数据库使用说明
蛋白质数据库使用说明蛋白质数据库使用说明概述本文档提供了蛋白质数据库使用说明，包括数据库访问方式、数据搜索和分析方法等。
通过阅读本文档，用户将了解如何有效地利用蛋白质数据库进行蛋白质相关研究。
1. 数据库访问方式1.1 网站访问蛋白质数据库可以通过网站进行访问。
用户需要在浏览器中输入数据库的网址，并使用提供的用户名和密码进行登录。
一旦登录成功，用户将可以浏览数据库中的蛋白质信息。
1.2 API接口蛋白质数据库通常也提供了API接口，用户可以通过编程方式获取和操作数据库中的数据。
通过API接口，用户可以实现自动化的数据获取和分析。
2. 数据搜索2.1 关键词搜索用户可以通过关键词搜索来查找与特定蛋白质相关的信息。
在数据库的搜索框中输入关键词，数据库将返回与关键词相关的蛋白质条目。
2.2 高级搜索蛋白质数据库通常也提供了高级搜索功能，用户可以使用更复杂的搜索方式来满足特定需求。
高级搜索功能包括使用逻辑运算符、指定搜索范围等。
3. 数据分析3.1 蛋白质比对用户可以使用蛋白质数据库中的比对工具来进行蛋白质比对分析。
比对工具可以帮助用户找到在不同蛋白质序列之间的相似性和差异性。
3.2 功能注释蛋白质数据库还提供了功能注释工具，可以帮助用户预测蛋白质的功能。
用户可以根据数据库中的注释信息来了解蛋白质的功能和作用。
4. 数据蛋白质数据库通常也提供数据功能，用户可以将数据库中的数据到本地进行进一步的分析和处理。
功能可以提供多种格式的数据文件，如文本文件、Excel文件等。
附件本文档没有涉及附件。
法律名词及注释本文档没有涉及法律名词及注释。
蛋白质分析相关数据库及网站
表1蛋白质相互作用分析相关数据库及网站蛋白质序列分析和结构预测【实验目的】1、掌握蛋白质序列检索的操作方法；2、熟悉蛋白质基本性质分析；3、熟悉基于序列同源性分析的蛋白质功能预测，了解基于motif、结构位点、结构功能域数据库的蛋白质功能预测；4、了解蛋白质结构预测。
【实验内容】1、使用Entrez或SRS信息查询系统检索人脂联素（adiponectin）蛋白质序列；2、使用BioEdit软件对上述蛋白质序列进行分子质量、氨基酸组成、和疏水性等基本性质分析；3、对人脂联素蛋白质序列进行基于NCBI/Blast软件的蛋白质同源性分析；4、对人脂联素蛋白质序列进行motif结构分析；5、对人脂联素蛋白质序列进行二级结构和三维结构预测。
【实验方法】1、人脂联素蛋白质序列的检索：（1）调用Internet浏览器并在其地址栏输入Entrez网址（/Entrez）；（2）在Search后的选择栏中选择protein；（3）在输入栏输入homo sapiens adiponectin；（4）点击go后显示序列接受号及序列名称；（5）点击序列接受号NP_004788 （adiponectin precursor；adipose most abundant gene transcript 1 [Homo sapiens]）后显示序列详细信息；（6）将序列转为FASTA格式保存（参考上述步骤使用SRS信息查询系统检索人脂联素蛋白质序列）；2、使用BioEdit软件对人脂联素蛋白质序列进行分子质量、氨基酸组成和疏水性等基本性质分析：打开BioEdit软件→将人脂联素蛋白质序列的FASTA格式序列输入分析框→点击左侧序列说明框中的序列说明→点击sequence栏→选择protein→点击Amino Acid Composition→查看该蛋白质分子质量和氨基酸组成；或者选择protein后，点击Kyte & Doolittle Mean Hydrophobicity Profile→查看该蛋白质分子疏水性水平；3、人脂联素蛋白质序列的蛋白质同源性分析：（1）进入NCBI/Blast网页；（2）选择Protein-protein BLAST （blastp）；（3）将FASTA格式序列贴入输入栏；（4）点击BLAST；（5）查看与之同源的蛋白质；4、人脂联素蛋白质序列的motif结构分析：（1）进入http://hits.isb-sib.ch/cgi-bin/PFSCAN网页；（2）将人脂联素蛋白质序列的FASTA格式序列贴入输入栏；（3）点击Scan；（4）查看分析结果（注意Prosite Profile中的motif information）；5、人脂联素蛋白质序列的二级结构预测：（1）进入下列蛋白结构预测服务器网址http://www.embl-heidelberg.de/predictprotein//predictprotein.html（The PredictProtein Server）；（2）在You can栏点击default；（3）填写email地址和序列名称；（4）将人脂联素蛋白质序列的FASTA格式序列贴入输入栏点击Submit；（5）从email信箱查看分析结果；6、人脂联素蛋白质序列的三维结构预测：（1）进入/swissmod/SWISS-MODEL.html （SwissModel First Approach Mode）网页；（2）填写email地址、姓名和序列名称；（3）将人脂联素蛋白质序列的FASTA格式序列贴入输入栏；（4）点击Send Request；（5）从email信箱查看分析结果（注：需下载软件入rasmol查看三维图象）。
蛋白结构域互作分析方法
蛋白结构域互作分析方法蛋白结构域互作分析是研究蛋白质相互作用的重要方法之一、蛋白结构域是蛋白质分子中的一段连续的高保守序列，具有特定的结构和功能。
通过分析蛋白质结构域之间的相互作用，可以揭示蛋白质互作网络的拓扑结构，进而理解蛋白质功能及其在细胞内信号传导、转录调控、蛋白质合成、代谢调控等生物过程中的作用。
本文将介绍几种常用的蛋白结构域互作分析方法。
1. 结构域相互作用数据库的分析方法：结构域相互作用数据库存储了已知的蛋白质结构域组合的信息，如DIP、BIND、IntAct等。
通过结构域相互作用数据库，可以获取蛋白结构域之间的已知相互作用信息，进而预测相关蛋白之间的互作关系。
这种方法主要依赖于结构域相互作用数据库的积累和维护，具有较高的可靠性。
2.蛋白互作预测方法：蛋白互作预测方法通过分析蛋白序列中的保守结构域进行预测。
保守结构域是指在进化过程中高度保守的结构域，其具有相似的结构和功能。
在预测蛋白互作时，首先利用多序列比对和引擎等工具识别出蛋白序列中的保守结构域，然后通过比较已知互作蛋白结构域与待预测蛋白结构域之间的相似性，来预测它们之间的互作潜力。
4.结合实验方法的结构域互作分析：结合实验方法的结构域互作分析是通过实验手段来验证已预测或研究的蛋白结构域之间的相互作用关系。
常见的实验方法包括酵母双杂交、共沉淀、共免疫沉淀、亲和层析等。
通过这些实验方法，可以验证预测蛋白结构域的相互作用关系，并获取更全面、可靠的互作信息。
综上所述，蛋白结构域互作分析方法包括结构域相互作用数据库的分析方法、蛋白互作预测方法、结构域互作网络分析方法以及结合实验方法的结构域互作分析。
这些方法通过不同的途径揭示了蛋白质结构域之间的相互作用网络，为深入理解蛋白质功能及其在生物过程中的作用提供了重要的分析工具。
蛋白质互作质谱分析：从样本到结果的全面质谱分析蛋白
蛋白质互作质谱分析：从样本到结果的全面质谱分析蛋白蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们在细胞内发挥着各种重要的功能。
而蛋白质之间的相互作用对于细胞的正常功能和调控起着至关重要的作用。
因此，研究蛋白质之间的互作关系对于我们理解生物体内的生命过程具有重要意义。
蛋白质互作质谱分析就是一种用于研究蛋白质相互作用的重要技术。
一、什么是蛋白质互作质谱分析？蛋白质互作质谱分析是一种利用质谱技术研究蛋白质相互作用的方法。
质谱技术是一种通过测量蛋白质分子的质量和荷电量来确定其结构和性质的方法。
蛋白质互作质谱分析则是在质谱技术的基础上，通过分析蛋白质之间的相互作用来揭示它们在细胞内的功能和调控机制。
二、蛋白质互作质谱分析的步骤蛋白质互作质谱分析通常包括以下几个步骤：1.样品制备。
样品制备是蛋白质互作质谱分析的第一步。
在这一步中，我们需要从细胞或组织中提取蛋白质，并对其进行纯化和富集。
这可以通过一系列的化学和生物学方法来实现，例如离心、柱层析和电泳等。
2.蛋白质消化。
蛋白质消化是蛋白质互作质谱分析的关键步骤之一。
在这一步中，我们将蛋白质样品用酶进行消化，将其分解为小的肽段。
常用的酶有胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等。
消化后的肽段将成为后续质谱分析的目标物。
3.质谱分析。
质谱分析是蛋白质互作质谱分析的核心步骤。
在这一步中，我们将消化后的肽段进行质谱分析，以确定其质量和荷电量。
常用的质谱技术有质谱仪和质谱图谱分析等。
通过质谱分析，我们可以获得肽段的质谱图谱，并进一步推断蛋白质的序列和结构。
4.数据分析。
数据分析是蛋白质互作质谱分析的最后一步。
在这一步中，我们需要对质谱数据进行处理和解读，以确定蛋白质之间的相互作用关系。
常用的数据分析方法有数据库搜索和生物信息学分析等。
通过数据分析，我们可以获得蛋白质互作网络图，并进一步研究蛋白质的功能和调控机制。
三、蛋白质互作质谱分析的应用蛋白质互作质谱分析在生物医学研究中具有广泛的应用。
它可以帮助我们理解蛋白质之间的相互作用关系，揭示细胞内的信号传导和调控机制。
蛋白质互作网络的构建与分析
蛋白质互作网络的构建与分析蛋白质是生物体内重要的组成部分，其功能与互作关系对于生命体的正常运作至关重要。
蛋白质互作网络的构建与分析，对于深入理解生物体内互作关系以及相关疾病的发生机制具有重要意义。
本文将介绍蛋白质互作网络的构建方法以及分析技术。
一、蛋白质互作网络的构建方法1. 实验方法蛋白质互作网络的构建可以通过实验方法来完成。
其中最常用的方法之一是酵母双杂交技术，该技术利用酵母细胞内的转录激活因子与靶蛋白结合，诱导目标基因表达。
通过将蛋白质融合到该转录激活因子上，可以实现蛋白质之间的相互作用的筛选与鉴定。
另外，还可以利用免疫共沉淀技术、凝胶过滤法、质谱法等多种实验方法来构建蛋白质互作网络。
这些方法可以帮助研究者识别与目标蛋白质相互作用的蛋白质，并建立互作关系的网络图。
2. 计算方法除了实验方法外，计算生物学方法在蛋白质互作网络的构建中也起到了重要的作用。
通过分析蛋白质序列、结构等信息，可以预测蛋白质之间的相互作用，并构建起互作网络。
例如，基于同源性的方法可以通过分析已知蛋白质互作对的结构与序列相似性，预测新的蛋白质互作对。
此外，还可以利用基因组学数据来构建蛋白质互作网络，如基因共表达分析、基因组间的串联表达等。
二、蛋白质互作网络的分析技术1. 拓扑分析对于构建好的蛋白质互作网络，拓扑分析可以揭示网络中的重要蛋白质以及它们的相互作用规律。
常用的拓扑分析方法包括节点度分布分析、模块化分析、关键蛋白质鉴定等。
节点度分布分析可以帮助研究者了解网络中节点的连接情况，从而发现核心蛋白质和周边蛋白质。
模块化分析可以将网络划分为多个功能上相似且具有内部高度连接性的模块，帮助揭示蛋白质功能模块之间的作用规律。
关键蛋白质鉴定则可以识别网络中最为重要的节点，该节点的删除对于整个网络的结构和功能有重要影响。
2. 生物信息学分析蛋白质互作网络的分析还可以借助生物信息学分析方法。
通过整合蛋白质互作网络与基因组学、转录组学等大规模数据集，可以揭示蛋白质的功能以及其在信号传导、代谢通路等方面的作用。
蛋白质相互作用数据库和分析方法
蛋白质相互作用数据库和分析方法1. 蛋白质相互作用的数据库 蛋白质相互作用数据库见下表所示： 数据库名 说明网址BIND 生物分子相互作用数据库http://bind.ca/DIP 蛋白质相互作用数据库/IntAct 蛋白质相互作用数据库/intact/index.html InterDom 结构域相互作用数据库.sg/ MINT 生物分子相互作用数据库http://mint.bio.uniroma2.it/mint/ STRING 蛋白质相互作用网络数据库http://string.embl.de/ HPRD 人类蛋白质参考数据库/HPID 人类蛋白质相互作用数据库http://wilab.inha.ac.kr/hpid/ MPPI 脯乳动物相互作用数据库http://fantom21.gsc.riken.go.jp/PPI/ biogrid蛋白和遗传相互作用数据，主要来自于酵母、线虫、果蝇和人 /PDZbase 包含PDZ 结构域的蛋白质相互作用数据库 /services/pdz/start Reactome生物学通路的辅助知识库/2. 蛋白质相互作用的预测方法蛋白质相互作用的预测方法很非常多，以下作了简单的介绍1) 系统发生谱这个方法基于如下假定：功能相关的(functionally related)基因，在一组完全测序的基因组中预期同时存在或不存在，这种存在或不存在的模式(pattern)被称作系统发育谱；如果两个基因，它们的序列没有同源性，但它们的系统发育谱一致或相似．可以推断它们在功能上是相关的。
2)基因邻接这个方法的依据是，在细菌基因组中，功能相关的基因紧密连锁地存在于一个特定区域，构成一个操纵子，这种基因之间的邻接关系，在物种演化过程种具有保守性，可以作为基因产物之间功能关系的指示。
这个方法似乎只能适用于进化早期的结构简单的微生物。
所以在人的蛋白质相互作用预测时不采用这个方法。
3)基因融合事件这个方法基于如下假定：由于在物种演化过程中发生了基因融合事件，一个物种的两个(或多个)相互作用的蛋白，在另一个物种中融合成为一条多肽链， 因而基因融合事件可以作为蛋白质功能相关或相互作用的指示。
生命科学中的蛋白质互作网络分析
生命科学中的蛋白质互作网络分析在生物学研究中，互作网络分析（Interactome Network Analysis）被广泛应用于解释蛋白质互作的复杂性质和功能。
蛋白质互作网络是指由蛋白质相互作用所形成的图（Graph）结构，其中每个蛋白质作为一个节点，蛋白质之间的互作作为边进行表示。
通过对这些互作关系的分析，我们可以深入了解蛋白质之间的相互作用和功能。
这对于揭示疾病发生机制、发现新的药物靶点和开发治疗方法有着重大意义。
蛋白质互作网络分析的基本方法包括：网络构建、网络拓扑分析、蛋白质功能注释和功能模块发现。
1. 网络构建互作网络的构建是网络分析的首要步骤。
目前，蛋白质互作数据的来源主要有两种：实验数据和基于计算的预测数据。
实验技术包括酵母双杂交、免疫共沉淀、质谱法等。
计算的预测技术使用蛋白质序列数据和结构信息来预测蛋白质互作关系。
构建的网络数据集不但要全面、准确，还应具有一定的可重复性和可比性。
2. 网络拓扑分析网络拓扑分析主要涉及网络的结构和特性：节点度数、网络密度、平均路径长度、聚类系数、介数中心性和特异性等。
节点度数表示某一个蛋白质与其他蛋白质互作的数量，它是一个节点在网络中重要性的一个潜在指标；网络密度表示网络中节点之间的连接紧密程度；平均路径长度是指整个网络中所有节点之间的平均路径长度；聚类系数表示网络中节点之间的聚类程度，即它们互相之间互联的概率；介数中心性则表示一个节点作为经过所有网络上路径的桥梁的可能性。
特异性反映了一个蛋白质在其互作伙伴之间的特别地位。
他们的结合可能是高度特异的，而不是随机的。
网络拓扑分析是互作网络研究的核心部分，它可以帮助我们深入了解蛋白质互作网络的性质和规律。
3. 蛋白质功能注释蛋白质功能注释是对每一个蛋白质进行功能分类的过程。
可以根据蛋白质的序列和结构特征来预测其功能，并根据蛋白质在网络中的拓扑特征，如度数和特异性等，进一步预测和验证其功能。
目前，蛋白质功能分类主要是基于Gene Ontology（GO）数据库进行的。
蛋白质的相互作用研究方法课件.ppt
四、Bimolecular Fluorescent Complementation
蛋白质的相互作用研究方法课件
蛋白质的相互作用研究方法课件
五、Yeast Two－Hybrid Systerm
蛋白质的相互作用研究方法课件
1.原理 酵母双杂交系统由Fields和Song等首先在研究真
蛋白质的相互作用研究方法课件
蛋白质的相互作用研究方法课件
2008年诺贝尔化学奖
蛋白质的相互作用研究方法课件
GFP主要应用: • 对活细胞中的蛋白质进行准确定位及动态观察
可实时原位跟踪特定蛋白在细胞生长、分裂、分化过 程中或外界刺激因子的作用下的时空表达, 如某种转录因 子的核转位、蛋白激酶C的膜转位等。
GFP基因与分泌蛋白基因连接后转染细胞, 可动态观察 该分泌蛋白分泌到细胞外的过程
GFP基因与定位于某一细胞器特殊蛋白基因相连,就能 显示活细胞中细胞核、内质网、高尔基体、线粒体等细胞 器的结构及病理过程。
膜蛋白的移动 （Fluorescence Recovery After Photobleaching FRAP ） • 蛋白之间的相互作用（FRET） • 报告分子 将GFP的基因连在特殊的启动子的后面，可以检 测基因表达的时间和部位。
容易检测 分子量小
Douglas Prasher was the 不需要其它底物
first person to realize the potential of GFP as a tracer molecule.
Douglas Prasher 1992 克隆了GFP基 因
蛋白质的相互作用研究方法课件
核基因转录调控中建立。 典型的真核生长转录因子， 如GAL4、GCN4、
蛋白质相互作用数据库探究
蛋白质相互作用数据库探究
蛋白质相互作用（Protein-Protein Interaction）是生物体内生命过程的重要组成部分，是研究基因表达和蛋白质功能的关键步骤。
因此，蛋白质相互作用数据库（Protein-Protein Interaction Database）是基因组学和蛋白质组学研究的重要工具。
蛋白质相互作用数据库是一种用于存储和管理蛋白质相互作用的数据库，它的目的是收集已知和推断的蛋白质相互作用信息，并将其存储在一个可查询的系统中。
蛋白质相互作用数据库可以帮助生物学家了解和探索蛋白质之间的交互作用，进而发现和预测蛋白质功能。
蛋白质相互作用数据库包括一系列数据库，如BIND数据库、DIP数据库、MINT数据库和IntAct数据库等。
这些数据库收集了从实验测定和推理出的蛋白质相互作用数据，可以帮助生物学家理解蛋白质的结构、功能和相互作用。
此外，蛋白质相互作用数据库还可以用于研究疾病的发生机制。
通过蛋白质相互作用数据库，可以更好地了解特定疾病的发生机制，从而更好地设计治疗策略。
蛋白质相互作用数据库是一个重要的研究工具，可以帮助生物学家理解蛋白质的结构、功能和相互作用，从而发现和预
测蛋白质功能。
此外，蛋白质相互作用数据库还可以帮助研究疾病的发生机制，以提供更有效的治疗策略。
蛋白质互作网络分析及其生物学应用
蛋白质互作网络分析及其生物学应用概述蛋白质是生命活动中不可或缺的基本分子，其功能多种多样，与生命的生长和发展密不可分。
蛋白质的功能主要通过相互作用实现，不同蛋白质之间的相互作用构成了广泛复杂的蛋白质互作网络。
因此，对蛋白质互作网络进行深入的分析和研究可以帮助人们更好地了解蛋白质的功能机制，为开发新的治疗手段和药物设计提供重要的参考依据。
蛋白质互作网络分析技术的发展蛋白质互作网络分析技术是近年来生物信息学领域的研究热点之一。
随着生物信息学和计算机技术的不断发展，人们可以更加高效地获取蛋白质相互作用信息，并利用相关算法和网络分析工具对蛋白质互作网络进行研究。
目前，蛋白质互作网络分析技术主要包括以下几个方面：1.蛋白质相互作用实验技术。
蛋白质相互作用的检测方法主要包括三种：生化实验法、细胞学方法和生物信息学方法。
其中，生物信息学方法包括蛋白质交互作用酵母双杂交法、酵母三杂交法、蛋白质芯片技术、贝叶斯网络方法等。
2.网络图表示方法。
网络图可以清晰地展示蛋白质相互作用的结构，便于人们进行观察和分析。
目前常用的网络图表示方法主要包括：节点连接图、圆环图、层次图等。
3.网络分析算法。
网络分析算法是对蛋白质互作网络进行分析和挖掘的关键。
主要包括以下几种：度中心性算法、介数中心性算法、聚集系数算法、节点重要性算法等。
这些算法可以从不同的角度揭示蛋白质互作网络的结构和特征。
4.生物学数据库。
生物学数据库是蛋白质互作网络分析的重要数据来源之一。
目前，生物学数据库包括了不同种类的蛋白质信息，可以为蛋白质互作网络分析提供宝贵的数据资源。
蛋白质互作网络分析的生物学应用1.蛋白质相互作用网络的结构分析。
通过分析蛋白质相互作用网络的结构，可以揭示不同蛋白质之间的相互作用关系以及网络的特征，如网络的直径、平均路径长度、聚集系数、节点度数等。
这些结构特征可以为研究蛋白质与生物学过程之间的关系提供有价值的参考。
2.蛋白质相互作用网络的功能分析。
蛋白质结构,分类和相互作用网站
蛋白质结构、分类和相互作用数据库蛋白质一级结构是氨基酸的排列顺序,二级结构主要是由氢键维持的alpha螺旋和beta片,三级结构是完全折叠好的蛋白质的空间结构,四级结构是多个蛋白质亚基组成蛋白质复合体的结构。
在最细的层次,由X射线衍射和核磁共振(NMR)等实验方法确定的蛋白质中原子的三维坐标,构成PDB[R-519]这样的蛋白质结构数据库的主要内容.二级结构和三级结构之间的模体(motif)、结构域(domain)和“折叠”或“折叠单元”(fold),对于蛋白质结构的分类和预测有重要作用。
R-519 PDB,蛋白质结构数据库(Protein Data Bank)。
1971年建立于美国布鲁克海文国家实验室[R-171],当时只有7个结构。
它搜集由X射线衍射和核磁共振实验测定的生物大分子三维结构数据。
从1998年10月1日起PDB的管理交给RCSB[R 520]。
2002年8月13日PDB库中有18 464个条目。
2001年每月新增约275个结构。
关于PDB库的较近介绍见:J.Westbrook et al., Nucl.Acids Res.30(2002)245-248.网址:http://(自动转如下网址:)/pdb/在世界许多地方设有PDB镜像点。
R-520 RCSB,结构生物信息学合作研究组织(Research Collaboration for Structural Bioinformatics),现在是PDB[R-519]数据库的管理者。
网址:/R-521 MSD,大分子结构数据库(Macromolecular Structure Database),乃是交由RCSB 管理后的PDB库的正式名称,不过PDB仍然是当前通用的名字。
请看PDB[R-519]。
R-522 PDBNEW,下一版PDB库正式发布前收到的全新或更新条目。
网址:/R-523 PDBFinder,在PDB[R-519]、DSSP[R-546]、HSSPIR-547]基础上建立的二级库,它包含PDB序列、作者、R因子、分辨率、二级结构等。
STRING蛋白网络分析操作流程
STRING蛋白网络分析操作流程蛋白网络分析是一种重要的生物信息学方法，用于研究蛋白质相互作用网络和蛋白质功能与调控机制。
下面是一个关于蛋白网络分析的操作流程，涵盖了数据收集、网络构建、网络分析和结果解释四个主要步骤。
1.数据收集：蛋白网络分析所需的数据主要包括蛋白质相互作用实验数据、蛋白质序列和结构信息、蛋白表达数据等。
这些数据可以从公共数据库（如STRING、BioGRID等）、文献以及实验室内部实验获得。
2.网络构建：使用蛋白质相互作用数据构建蛋白网络。
可以使用多种网络构建方法，包括物理相互作用实验数据、预测相互作用数据和文献挖掘方法。
常用的方法有基于实验数据的亲和屏蔽分析、酵母双杂交实验等。
3.网络分析：运用网络分析方法揭示蛋白网络的拓扑结构、模块化特征和功能调控机制。
网络拓扑参数如节点度、聚集系数、介数中心性等可以用来描述网络的特征。
模块检测方法可以识别网络中的功能模块，揭示蛋白相互作用网络的组织与功能。
通过富集分析，可以对网络中的功能组件进行功能注释和生物学解释。
4.结果解释：通过对网络分析结果进行解释来深入理解蛋白网络的生物学意义。
可以使用基因本体论（Gene Ontology）和通路富集分析等方法，对蛋白网络中的蛋白功能进行聚类和分析，揭示蛋白质功能的调控机制。
此外，还可以通过叠加其他类型的数据，如表达数据、遗传突变等，进一步解释蛋白网络的生物学含义。
蛋白网络分析操作流程中的主要注意事项包括数据的质量评估、网络构建方法的选择、网络分析算法的列队以及结果的解释解释。
此外，还应该关注蛋白网络分析方法的局限性和未知的潜在问题。
总结以上所述，蛋白网络分析是一个复杂而有用的研究领域。
通过对蛋白质相互作用网络的构建和分析，我们可以揭示蛋白质功能和调控机制，为疾病治疗和生物学研究提供有价值的信息。
但需要注意的是，在进行蛋白网络分析时，我们应该结合多种数据和方法，谨慎地进行结果解释，以获得可靠的研究结论。
如何利用生物大数据进行蛋白质相互作用预测
如何利用生物大数据进行蛋白质相互作用预测蛋白质是生物体中的重要分子，它们参与了许多关键的生物过程和功能。
蛋白质之间的相互作用对于理解生物体内的复杂网络和调控机制至关重要。
然而，实验室进行蛋白质相互作用预测的成本高昂且耗时，因此需要寻找其他方法来加快预测过程。
近年来，随着生物大数据的快速发展和大规模生物信息学数据库的建立，利用生物大数据进行蛋白质相互作用预测成为一个重要的研究领域。
通过分析大规模的基因组、蛋白质组和互作组学数据，可以揭示潜在的蛋白质相互作用网络，并预测蛋白质之间的相互作用。
下面将介绍几种利用生物大数据进行蛋白质相互作用预测的方法。
首先，结构基因组学方法是一种常用的蛋白质相互作用预测方法。
该方法通过分析蛋白质的结构信息，包括二级结构、三级结构和蛋白质结构域等，来推断蛋白质之间的相互作用。
例如，可以通过比对已知的蛋白质结构域库，如PFAM或CATH等，来预测蛋白质之间的相互作用。
此外，基于蛋白质结构的基因组学方法也可以根据蛋白质的相互作用模式，如接触区域和结合构象等，来推断蛋白质之间的相互作用。
其次，序列基因组学方法是另一种常用的蛋白质相互作用预测方法。
该方法通过分析蛋白质的序列信息，包括氨基酸序列和保守区域等，来推断蛋白质之间的相互作用。
例如，可以利用序列比对算法，如BLAST和PSI-BLAST等，来比较蛋白质序列的相似性，并通过相似性来预测蛋白质之间的相互作用。
此外，还有基于基因组学的方法，如拓扑相似性网络（TSN）和邻居相似性网络（NSN）。
这些方法基于大规模的基因组数据，如基因共表达和遗传之间的关联等，来推断蛋白质之间的相互作用。
例如，可以利用基因共表达网络来预测蛋白质之间的相互作用，因为相互作用的蛋白质通常在基因表达上有相似的模式。
除了以上方法，还有一些机器学习算法被应用于蛋白质相互作用预测。
这些算法通过训练和学习大规模的生物数据，如蛋白质序列、结构和功能等，来构建预测模型，并预测蛋白质之间的相互作用。
蛋白质互作网络分析技术在药物研发中的应用
蛋白质互作网络分析技术在药物研发中的应用简介随着生物技术的不断发展，人们可以更深入地研究蛋白质的结构和功能，从而促进药物研发领域的发展。
其中一种重要的技术便是蛋白质互作网络分析技术。
本文将详细介绍该技术在药物研发中的应用，包括需要使用的方法和技巧。
蛋白质互作网络分析技术的含义蛋白质互作网络分析技术，又称为蛋白质相互作用网络分析技术，是指通过识别和分析蛋白质之间的相互作用，构建出蛋白质相互作用网络，进而探索蛋白质的结构和功能，并从中寻找可能的药物靶点。
该技术涉及到许多学科，包括生物信息学、生化学和计算机科学等。
1.发现潜在的药物靶点通过建立蛋白质相互作用网络，可以挖掘出潜在的药物靶点，从而帮助药物研发人员选择正确的靶点进行药物研究。
蛋白质互作网络分析技术可以识别蛋白质之间的功能和结构上的相似性，并从中找出新的潜在药物靶点。
2.探索药物作用机制药物的作用机制非常重要，通过研究蛋白质的结构和相互作用，可以深入探索药物的作用机制。
蛋白质互作网络分析技术可以帮助研究人员确定药物作用的基本原理并发现可能的副作用。
3.预测药物的效果通过预测药物的效果，药物研发人员可以在药物的早期阶段发现问题并加以解决。
蛋白质互作网络分析技术可以使用蛋白质相互作用网络预测药物的效果，并验证其在蛋白质内部的作用模式。
蛋白质互作网络分析技术的方法和技巧1.构建蛋白质相互作用网络构建蛋白质相互作用网络是蛋白质互作网络分析技术的第一步。
一般来说，可以通过生物实验或者基于计算机的方法构建蛋白质相互作用网络。
以计算机为例，可以使用数据库中的蛋白质序列信息，利用蛋白质结构预测、同源建模等方法预测蛋白质相互作用关系。
2.分析蛋白质相互作用网络分析蛋白质相互作用网络需要掌握生物信息学和计算机科学方面的知识。
通过蛋白质功能和结构的相互作用关系，可以预测和挖掘蛋白质之间的功能模块。
此外，需要进行网络可视化和子网络分析。
3.确定靶点并验证通过蛋白质相互作用网络分析技术确定一些潜在药物靶点后，需要进行验证。
拟南芥中蛋白质相互作用网络的构建与分析
拟南芥中蛋白质相互作用网络的构建与分析拟南芥是一种常见的植物，在生物学研究中有着重要的地位。
拟南芥的基因组已经被报道，并且拟南芥基因功能的研究已逐渐成熟。
在基因功能研究中，蛋白质相互作用网络的构建与分析是一个非常重要的环节，可以帮助我们更好地了解蛋白质的生物学功能。
本文将介绍拟南芥中蛋白质相互作用网络的构建与分析。
一、蛋白质相互作用网络的构建蛋白质相互作用网络是生物体内蛋白质之间相互作用的网络图，主要是通过蛋白质互作实验得到的。
通常，蛋白质互作实验分为两种：高通量实验和低通量实验。
高通量实验是指可以同时检测大量的蛋白质相互作用的实验，例如荧光共振能量转移、二元荧光蛋白互补等实验。
低通量实验是用于研究少数蛋白质之间相互作用的实验，例如酵母双杂交实验、GST pull down实验等。
对于拟南芥中的蛋白质相互作用网络构建，采用的是高通量实验。
目前已经有很多关于拟南芥蛋白质相互作用的数据可供使用，例如Invertronn 2.0、BioPlex等数据库。
通过这些数据库，我们可以快速地构建出拟南芥中的蛋白质相互作用网络。
二、蛋白质相互作用网络的分析蛋白质相互作用网络的分析可以帮助我们深入了解拟南芥中蛋白质的功能以及拟南芥生物学体系的运作方式。
下面将介绍几种蛋白质相互作用网络分析方法。
1.物种特异性分析对于拟南芥中的蛋白质相互作用网络，我们可以通过比较不同物种的蛋白质相互作用网络来分析拟南芥中独特的蛋白质互作关系。
例如，我们可以将拟南芥的蛋白质相互作用网络与其他植物物种的蛋白质相互作用网络进行比较，分析拟南芥蛋白质相互作用网络中独特的蛋白质互作关系。
2.功能模块分析通过对蛋白质相互作用网络的分析，我们可以将网络中的蛋白质划分为不同的功能模块。
在拟南芥中，不同功能模块的蛋白质通常有相同或者类似的功能。
例如，我们可以将具有细胞分裂功能的蛋白质归为一个功能模块，将具有调节植物生长的蛋白质归为另一个功能模块。
3.关键蛋白质鉴定对蛋白质相互作用网络的分析可以帮助我们找出网络中具有关键作用的蛋白质。
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蛋白质相互作用数据库和分析方法1. 蛋白质相互作用的数据库 蛋白质相互作用数据库见下表所示： 数据库名 说明网址BIND 生物分子相互作用数据库http://bind.ca/DIP 蛋白质相互作用数据库/IntAct 蛋白质相互作用数据库/intact/index.html InterDom 结构域相互作用数据库.sg/ MINT 生物分子相互作用数据库http://mint.bio.uniroma2.it/mint/ STRING 蛋白质相互作用网络数据库http://string.embl.de/ HPRD 人类蛋白质参考数据库/HPID 人类蛋白质相互作用数据库http://wilab.inha.ac.kr/hpid/ MPPI 脯乳动物相互作用数据库http://fantom21.gsc.riken.go.jp/PPI/ biogrid蛋白和遗传相互作用数据，主要来自于酵母、线虫、果蝇和人 /PDZbase 包含PDZ 结构域的蛋白质相互作用数据库 /services/pdz/start Reactome生物学通路的辅助知识库/2. 蛋白质相互作用的预测方法蛋白质相互作用的预测方法很非常多，以下作了简单的介绍1) 系统发生谱这个方法基于如下假定：功能相关的(functionally related)基因，在一组完全测序的基因组中预期同时存在或不存在，这种存在或不存在的模式(pattern)被称作系统发育谱；如果两个基因，它们的序列没有同源性，但它们的系统发育谱一致或相似．可以推断它们在功能上是相关的。
2)基因邻接这个方法的依据是，在细菌基因组中，功能相关的基因紧密连锁地存在于一个特定区域，构成一个操纵子，这种基因之间的邻接关系，在物种演化过程种具有保守性，可以作为基因产物之间功能关系的指示。
这个方法似乎只能适用于进化早期的结构简单的微生物。
所以在人的蛋白质相互作用预测时不采用这个方法。
3)基因融合事件这个方法基于如下假定：由于在物种演化过程中发生了基因融合事件，一个物种的两个(或多个)相互作用的蛋白，在另一个物种中融合成为一条多肽链， 因而基因融合事件可以作为蛋白质功能相关或相互作用的指示。
4)镜像树这个方法的思想是，功能相关的蛋白质或同一个蛋白的域之间，受功能约束，其进化过程应该保持一致， 即呈现共进化(CO—evolution)特征，通过构建和比较它们的系统发育树，如果发现树的拓扑结构显示相似性，这种相似的树被称作镜像树，那么，可以推测建树基因的功能是相关的。
5)突变关联物理上相互接触的蛋白质， 比如处在同一个结构复合物中的蛋白质，其中一个蛋白质在进化过程中累计的残基变化，通过在另一个蛋白质中发生相应的变化予以补偿，这种现象被称作关联突变。
6)序列信号关联通过检查实验上已经证实的相互作用蛋白质对，发现序列特征信号(sequence-signatures)在不同对的相互作用蛋白中重复地出现，这一现象被称作序列信号关联。
利用序列域信号关联作为相互作用蛋白质的识别指示，可以预测未知功能蛋白与已知蛋白的相互作用，减少直接实验的搜索空间。
7)保守的蛋白间相互作用相互作用的蛋白质在物种演化过程中具有保守性，因此，可以通过在一个物种中建立的蛋白质相互作用网络，预测其它物种的蛋白质间相互作用。
这是后基因组时代产生的一个分子进化概念，使人们联想到直系同源基因（orthologs）和平行同源基因(paralogs)两个概念。
Walhout首先提出了”interologs”这个新概念,后由Matthews等利用酵母双杂交法分析了1195个酿酒酵母相互作用蛋白在线虫(C.elegans)中的保守性,获得了16%-31%线虫保守相互作用蛋白，它们主要集中在核心代谢过程（core metabolicprocesses）并预期随着亲缘关系的远近，保守性作相应变化。
8)同源结构复合物设想三维结构已知的蛋白质复合物，各自的同家族成员以同样的方式发生相互作用.9)进化速率关联蛋白质的进化速率由这个蛋白质同其它蛋白质发生相互作用的数量决定，并呈负相关，即相互作用的数量越多进化速率越低，而不是通常设想的蛋白质的进化速率由这个蛋白质对机体的重要性决定，这是一个极重要的概念。
Fraser等13Ol利用一组实验上证实的酵母相互作用蛋白，量化分析了进化速率、适合度(fitness)和序列共进化(sequence CO —evolution)之间的关系；统计分析显示，在酵母蛋白质相互作用网络中，连接点越多的蛋白质进化速率进化越低，可能的原因是，这些蛋白质需要与更多的相互作用伴体(partner)共进化。
10)共鸣识别模型MRRM预测蛋白质相互作用从蛋白质一级结构预测蛋白质相互作用，它假设生物分子(包括蛋白质和DNA)之间的相互作用是通过共鸣能量的传递来实现的，RRM恰当地引入了一些蛋白质的物理参数，并且运用了信号分析方法(Digital Signal Analysis，DSP)使得对于蛋白质和基因的分析脱离了局部性。
11)通过Domain相互作用来预测蛋白质相互作用Domain是蛋白质最小的功能单元，它们之间的相互作用一定程度上就决定了蛋白质之间的相互作用。
按照这个方法将所有的氨基酸序列进行聚类，如果类与类之间的相互作用的序列对的个数超过了一定阈值，则表示与两个类的代表序列同源的蛋白质之间都可能会发生相互作用。
12)根据蛋白结构来预测蛋白相互作用Lappe等人认为，虽然蛋白质之间的相互作用并不能直接用作预测，但是在结构上相似的蛋白质将有可能具有相似的功能，至少会给出一定的功能提示。
分类的原则可按照SCOP给出的层次进行，分类方法是将已知序列的蛋白质相互作用对分别与SCOP的典型结构进行匹配，使之对应到每一个类中。
预测已知与其他蛋白相互作用关系的蛋白的序列结构可以列出该蛋白结构组成的最大可能情况。
3.蛋白质相互作用数据分析3.1蛋白质相互作用可靠性评价对于实验数据而言，由于大规模蛋白质相互作用实验如酵母双杂交实验存在较高的假阳性，所以一般会对产生的数据做一个评价。
对于预测的数据更需要一个打分系统进行评估。
常用的评估打分方法有下以几种：1）基于拓扑结构的证据该方法通过其他模式生物酵母、线虫、果蝇、小鼠等的实验蛋白质相互作用，通过基因ortholog关系预测到所分析物种的蛋白质相互作用，然后与分析的网络合并，对于重叠的或者三或四个蛋白相互作用回形模体中的相互作用给予高分。
这个方法对于数据量过于庞大的网络数据因为大部分都会是三或四个蛋白相互作用回形模体，以致于效果不太好。
2）基于GO term的证据蛋白质相似的细胞功能和定位与蛋白质相互作用成簇是相关的，在蛋白质相互作用对上如果两个蛋白质的功能在同一个GO term上，认为该蛋白质相互作用对有更好的可靠性。
3）共表达数据参考证据如果有实验证据证明两个蛋白质共表达，那么他们之间相互作用的可能性就高。
4）贝叶斯理论的应用基于贝叶斯理论收集一个正数据集和一个负数据集通过技术对所选择的方法进行评估。
3.2蛋白质相互作用网络分析1）度分布和Hub蛋白度是指顶点所连接的边的数量。
计算蛋白质相互作用网络上所有蛋白质的度，可以作一个度分布，如果度分布服从幂率的网络称为无尺度（scale-free）网络。
以此可以判断网络是随机网还是无尺度（scale-free）网络，见下图。
对于无尺度网络大多数顶点的度都是低的，只有少数顶点的度较高，这些少数顶点在蛋白质相互作用网络上就是Hub蛋白。
2）最短路计算，平均路长，路分布网络中两顶点间的距离用最短路来度量，即从一个顶点到另一个顶点所需要通过的最少边的数目。
平均路长指网络中所有顶点对间最短路的平均值。
路分布指对所有路长做一个分布，见下图。
3）聚集系数及其分布聚集系数描述其邻接点之间的连接程度，即网络的局部集团化程度，其数学定义如下：其d(v)是顶点v的度， |N（v）|代表顶点v的d(v)个邻接点之间的真接连线的数目。
CC （v）的值介于0-1之间。
由此定义可知，若v的任意两个邻居间都有连线，CC（v）等于1，若v的所有邻居之间都无连线，CC(V)等于0。
聚集系数分布见下图：5）拓扑系数的度分布拓扑系数(topological coefficients)的数学定义是TCp=average(J(p, j)/kp , 其中J(p, j)是指顶点p和j 之间的所有顶点数，kp是指顶点p的度。
拓扑系数的度分布参考下图：除了以上所说的之外，蛋白质相互作用网络还可以计算Eigenvector centrality、Center、Barycenter以其模块分析，采用的还是数学方法，这里就不一一介绍了。
4.Pajek的应用介绍4.1 Pajek简要介绍Pajek在斯洛文尼亚语中是蜘蛛的意思，是一个用来做大型网络分析和软件，它运行在window环境下，软件可以在官方网站下载:(http://vlado.fmf.uni-lj.si/pub/networks/pajek/)。
它被应用于与网络相关的各个领域的研究，如社会关系研究、情报分析等。
本文介绍该软件在蛋白质相互作用网络研究中的一些应用。
在官方网站除了pajek主程序之外，还有一些用来做格式转化的小程序，例如txt2pajek, Excel2pajek是非常实用的程序。
Pajek官方网站Pajek具有很强大的网络分析能力，如下图所示，pathway有多种方法去处理一个大型网络，包括了层次化（hierarchy），简约化（reduction）, 抽取前后关系（context）, 抽取部分网络（cut-out）。
它的主要目标有三个：1）从大网络中抽提有意义的小网络；2）网络的图形化显示；3）实现一系列的大型网络的分析算法。
4.2 Pajek的输入文件Pajek有6种数据对象，如下所示1）Network:主要对象，用来定义顶点和边，输入文件的扩展名为.net。
蛋白质相互作用主要用的就是该数据对象。
2）Partitions: 用来定义每个顶点属于哪一个类别，文件扩展名为.clu。
3）Permutations: 顶点的重新排列，文件扩展名为.per。
4）Clusters: 顶点的子集，文件扩展名为.cls。
5）Hierarchies: 层次结构排列的顶点，文件扩展名为.hie。
6）Vectors: 定义每一个顶点的一些数字化属性，文件扩展名为.vecPajek操作窗口Pajek主窗口 Pajek图形显示窗口菜单 简要说明File 六种数据对象的输入/输出操作Net 对单个网络的操作Nets 两个网络的运算Operations 对网络或者其它数据的操作Transform 依据分类、集聚和向量的网络变换Partition 对分类的操作Partitions 在两个分类上操作Vector 对网络和向量的操作Vectors 对两个向量的操作Permutation 排序相关的操作Cluster 对类进行操作Hierarchy 层次相关的操作Options 对软件的一些设置Draw 画图相关的选项Macro 与宏相关的操作Info 查询信息Tools 调用第三方软件最简单的Pajek network输入文件（1-mode network），如下所示：文件内容（） 网络图*Vertices 61 "a"2 "b"3 "c"4 "d"5 "e"6 "f"*Edges1 21 32 3*Arcs4 54 65 6*Vertices 6 表示以下开始在对顶点的定义，总的顶点数是6个。