【精品课件】蛋白质的一级结构
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《蛋白质的结构》PPT课件
白
上一页 质
一
级
结 下一页 构
的
测
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定s s
HcoooH SO3H
SO3H
(2)常用测定方法简介
目录
蛋 D.分析多肽链的N-末端和C-末端。
上一页
白 质
多肽链端基氨基酸分为两类:N-端
一 氨基酸(amino-terminal)和C-端氨基
级 下一页 结
酸。
退出
构 的 测
在肽链氨基酸顺序分析中,最重要 的是N-端氨基酸分析法。
O
O
O
O
NHCHC NHCHC NHCHC NHCHC
R1
R2
R3
R4
水解位点
肽链
谷氨酸蛋白酶: R1=Glu、Asp(磷酸 缓冲液); R1=Glu (磷酸缓冲液或醋酸 缓冲液)
精氨酸蛋白酶: R1=Arg
目录
多 肽 链 上一页 的 选 择 下一页 性 降 解
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化学法:可获得较大的肽段
溴化氰(Cyanogen bromide)水解法,它能选择 性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。
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(二)、蛋白质的一级结构(primary structure) (初级结构、肽链结构、化 目录 学结构)
RO H2N CH C
Rn-1O
Rn O
HN CH C HN CH C OH
N-端 氨 基 酸
【精编】蛋白质的分子结构模板PPT课件
二. 蛋白质的二级结构
O
C—N 0.132 nm
C
C
C
N
0.132nm
N
C
H
❖ 虽是单键却有部分双键性质 ❖ 周边六个原子在同一平面上
肽键平面
★多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个 平面组成
(三)二级结构单元的种类
1. -螺旋(-helix)
二. 蛋白质的二级结构
鲍林(Linus pauling)
• 肽链内形成氢键,氢键的取 向几乎与轴平行,第一个酰 胺基团的-CO基与第四个酰 胺基团的-NH基形成氢键。
• 右手-螺旋。
蛋白质分子中氢键的形成
(三)二级结构单元的种类
二. 蛋白质的二级结构
2、-折叠(-pleated sheet)
一种比较伸展、锯齿状的肽链结构。
维持β-折叠结构稳定性的力 —— 氢键由 一条链上的羰基和另一条链上的氨基之间 形成,即氢键是在链与链之间形成的。
一级结构是由遗传信息决定的。 一级结构是蛋白质空间结构和特异生物学功能的基础。
H
O
H
O
H—N—CH2—C—OH + H—N—CH2—C—OH
H
OH
O
H—N—CH2—C——N—CH2—C—OH
肽键
性质:分子间脱水反应
蛋白质分子中的共价键与次级键
化学键
共价键
肽键 二硫键
一级结构
氢键
二、三、四级结构
疏水键 非共价键键 盐键
∑BOM物料× 单价 + 作业数量×作业价格 = 制造成本
67
SAP成本计算说明_BOM的材料成本核算
Bill of Materials :产品A
蛋白质的结构与功能的关系PPT课件
1、肌红蛋白Myoglobin(Mb)结构与功能
肌红蛋白:主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素(原卟啉IX 和Fe的络合物)组成,除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白(globin),它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性,构象和功能也相似,由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括:人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋,称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc,从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较,发现存在种属差异,这种差异可能是分子进化的结果,但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例:细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中,是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时,细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用,使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应,也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 (Bohr effect) pH对氧饱和曲线的影响
肌红蛋白:主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素(原卟啉IX 和Fe的络合物)组成,除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白(globin),它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性,构象和功能也相似,由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括:人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋,称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc,从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较,发现存在种属差异,这种差异可能是分子进化的结果,但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例:细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中,是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时,细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用,使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应,也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 (Bohr effect) pH对氧饱和曲线的影响
蛋白质一级结构(共57张PPT)
蛋白质的一级结构,即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,是蛋白质分子结构的基础。这种排列顺序由基因编码决定,进一步由mRNA中的核苷酸序列,乃至DNA分子中的核苷酸序列所决定。一级结构不仅决定了蛋白质的基本构象,更关键的是,它直接影响了蛋白质的功能。以胰岛素为例,这种由胰脏胰岛β细胞分泌的激素蛋白质,其一级结构具有特定的氨基酸排列,这种特定的结构赋予了它促进糖原合成和加速葡萄糖氧化的重要功能,从而维持体内血糖浓度的稳定。当胰岛素分泌不足时,利用发生障碍,导致糖尿病的发生。因此,临床上胰岛素被用于治疗糖尿病。这充分说明了蛋白质的一级结构与其功能之间的紧密关系。研究蛋白质的一级结构,不仅有助于我们理解蛋白质的结构与功能关系,更对疾病的诊断和治疗具有深远的意义。
蛋白质化学一级结构及分析PPT课件
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-
Leu-脑啡肽
C ys Tyr Phe S G ln S A sn C ys P ro A rg G ly N H 2
牛牛催催产产 素素
牛牛加加压压素 素
第11页/共94页
OH
CH3 CH CH2OH
CH O
O
O
HN CH C NH CH C NH CH2 C
In 1992, the Sanger Centre in Cambridge, named after Frederick Sanger, was founded by th第e 3W3页el/共lc9o4m页e Trust and the British
Sanger试剂(FDNB)标记N末 端
• 1943-53年,Sanger确定了牛胰岛素 的 一 级 结 构 , 1 9 5 8 年第获32页得/共N94页o b e l 化 学 奖 ;
科学怪才 Fredrick
Sanger •
•
两获诺贝尔奖 (仅4人), 唯一两获诺贝 • 尔化学奖。
Frederick Sanger (1918- ) is a British
Peptides and Proteins
• 氨基酸的多聚物,分子量大小差异极大,可以是2 或3个到成千上万个氨基酸残基连接而成。
• 两个氨基酸残基之间通过共价的酰胺键(肽键)连 接形成一个二肽;三个氨基酸残基连接成三肽;…; 有限数量的数十个氨基酸残基连接成寡肽;多个氨 基酸残基则连接成多肽;蛋白质可以是成千上万个 氨基酸残基连接而成。
第17页/共94页
多肽具有特征性的氨基酸 组成,多肽或蛋白质以酸 水解产生游离-氨基酸的 混合物。当完全水解时, 每一种类型的蛋白质产生 一种特征性的氨基酸比例 或混合物。20种氨基酸 几乎从不以相同的比例出 现在一个蛋白质中,有高 有低,甚至有的只出现一 次或根本不出现。
蛋白质一级结构决定高级结构(共21张PPT)
测定蛋白质一级结构的应用
• 推测蛋白质功能。蛋白质分子中关键活性 部位氨基酸残基的改变,会影响其生理功 能,甚至造成分子病。例如镰状细胞贫血, 就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位 正常的谷氨酸变异成了缬氨酸,从酸性氨 基酸换成了中性支链氨基酸,降低了血红 蛋白在红细胞中的溶解度,使它在红细胞 中随血流至氧分压低的外周毛细血管时, 容易凝聚并沉淀析出,从而造成红细胞破 裂溶血和运氧功能的低下。
蛋白质一级结构与功能的关系
• 一级结构是构象的基础,构象决定蛋白质的功能。 • 对于维持蛋白质功能区的特定构象,一级结构中某些氨基酸残基是必需的。
• 如果这些必需的氨基酸残基发生改变,蛋白质特定构象即被破坏,蛋白质的生物学 活性也会丧失。因此,一级结构是空间结构的基础。
• 蛋白质空间构象被破坏以后,只要一级结构没有破坏,就有可能恢复原来的结构与 功能。
β如-折:叠核是糖•蛋核白酸5质酶.肽(蛋链催白主化链R质N的A三肽水平解级面的折结酶叠)构呈,锯中是齿由疏状12。水4个键氨基的酸残数基量组成最的多单链(。最主要),且往往居于球状蛋白质的内
部。
疏水作用、离子键、氢键、范德华力(如图)。
蛋白质的四级结构
• 四级结构:蛋相互作用。
超二级结构
• 超二级结构:相邻的二级结构元件组合在 一起,彼此相互作用,形成有规则,在空 间上能辨认的二级结构组合或二级结构串 ,充当三级结构的构件,称为超二级结构 。
• 主要作用力:疏水作用对维系超二级结构 的稳定有很大贡献。
蛋白质结构与功能的关系
• 蛋白质的结构是蛋白质功能的基础,有什 么样的结构则对应什么样的功能,正是蛋 白质结构的多样性导致了其功能的多样性 。 所以说,蛋白质的结构决定其功能,而蛋 白质的功能是其结构的体现。 一级结构与空间结构对维持蛋白质的生物学 活性均有重要的作用。
【正式版】蛋白质一级结构的测定PptPPT资料
糜蛋白酶:位点:Tyr、Phe、Trp羧基肽键
Edman 降解法测定N-末端氨基酸
Edman reagent
①
②
PTC-多肽
③
层析色谱鉴定 重复①②③ 与DNS法联合
少一个N-末端 氨基酸的肽链
肽片断在多肽链中排列次序的确定 (见p179)
多肽链中二硫键位置的确定
• 多肽链氨基酸系列的直接测定:最初于1954 年英国剑桥大学的Sanger实验室建立;现 主要由编码蛋白质的基因的核苷酸顺序推导.
包括以下几方面内容: ①多肽链的数目; ②每条多肽链中氨基酸的种类、残 基数目和排列次序; ③链内或链间二硫键的位置和数目。
蛋白质一级结构测定的策略
• 从蛋白质开始的蛋白质序列分析 • 从DNA开始推蛋白质氨基酸序列 • 质谱法测定蛋白质的一级结构
从蛋白质开始的蛋白质序列分析
测定的基本战略 测定一级结构的准备工作 测定一级结构的基本步骤
测定的基本策略
用两种裂解肽链的方法,分别得到裂解肽 段;
分离提纯肽段,测出各个肽段的氨基酸 序列;
对两套肽段序列比较,找出重叠肽,确定 各肽段位置,拼凑整个肽链的氨基酸排序。
测定一级结构的准备工作
对样品纯度的要求 >97% 对蛋白质分子量的测定 误差10% 测定分子中多肽链的数目与种类 蛋白质的氨基酸组成 蛋白质的配基 蛋白质的端基分析
肽段氨基酸序列的测定
Edman降解法:一次可连续测定60~70个氨
糜蛋白酶:位点:Tyr、Phe、Trp羧基肽键
酶质基降谱酸解 法;法:程:序复杂,工作量大; 蛋蛋测用E蛋从 丹要测金计缺从欧蛋组缺灵蛋缺组从组如欧如丹E如经dd白白定两白蛋黄求定黄算点蛋洲白成点敏白点成蛋成有洲有黄有碱mm质 质 各 种 质 白酰 : 一 色 出 : 白 的 质 一 : 度 质 : 一 白 一 二 的 二 酰 二 中aann中一个裂的质 氯断级葡各不质E中个不高中不个质个硫E硫氯硫和MMr降e多级多解一开 法裂结萄种能开多蛋能(多能蛋开蛋键键法键后较aBB解肽结肽肽级始 (点构球氨有始肽白有肽有白始白交交(交可gLLD二D法e((链构段链结的 较的菌基碳的链质碳链碳质的质联联联直NNnEE硝测uutSS数测的的构蛋 少准蛋酸水蛋数分水数水分蛋分:::接基rr))定::oo目定氨方指白 ,备白分化白目子化目化子白子巯巯巯上氟ppN的的基法:质 专工酶子合质的的合的合的质的基基基机ee苯-aa末确策酸蛋序一作(比物序确多物确物多序多乙乙乙自,nn分法端定略顺白列 性存列定肽存定存肽列肽醇醇醇动GMM别高l氨序质分 较在分链在在链分链,,,分uoo得蛋1ll基多析 强析的的析的或或或析ee0到cc白0酸肽、数数数过过过uu裂倍酶llaa链产目目目氧氧氧解)rr)中率和和和乙乙乙BB肽:ii氨高多多多酸酸酸oo段lloo基肽肽肽处处处;gg酸链链链理理理yy 的中中中LLaa排氨氨氨bboo列基基基rraa顺酸酸酸ttoo序的的的rryy,精精精DD包确确确aatt括序序序aa 二列列列BBaa硫是是是nnkk键蛋蛋蛋))((的白白白欧欧位质质质洲洲置一一一分分。级级级子子结结结生生构构构物物的的的学学两两两实实个个个验验重重重室室要要要数 数方 方 方据据面面面库库。。。))
Edman 降解法测定N-末端氨基酸
Edman reagent
①
②
PTC-多肽
③
层析色谱鉴定 重复①②③ 与DNS法联合
少一个N-末端 氨基酸的肽链
肽片断在多肽链中排列次序的确定 (见p179)
多肽链中二硫键位置的确定
• 多肽链氨基酸系列的直接测定:最初于1954 年英国剑桥大学的Sanger实验室建立;现 主要由编码蛋白质的基因的核苷酸顺序推导.
包括以下几方面内容: ①多肽链的数目; ②每条多肽链中氨基酸的种类、残 基数目和排列次序; ③链内或链间二硫键的位置和数目。
蛋白质一级结构测定的策略
• 从蛋白质开始的蛋白质序列分析 • 从DNA开始推蛋白质氨基酸序列 • 质谱法测定蛋白质的一级结构
从蛋白质开始的蛋白质序列分析
测定的基本战略 测定一级结构的准备工作 测定一级结构的基本步骤
测定的基本策略
用两种裂解肽链的方法,分别得到裂解肽 段;
分离提纯肽段,测出各个肽段的氨基酸 序列;
对两套肽段序列比较,找出重叠肽,确定 各肽段位置,拼凑整个肽链的氨基酸排序。
测定一级结构的准备工作
对样品纯度的要求 >97% 对蛋白质分子量的测定 误差10% 测定分子中多肽链的数目与种类 蛋白质的氨基酸组成 蛋白质的配基 蛋白质的端基分析
肽段氨基酸序列的测定
Edman降解法:一次可连续测定60~70个氨
糜蛋白酶:位点:Tyr、Phe、Trp羧基肽键
酶质基降谱酸解 法;法:程:序复杂,工作量大; 蛋蛋测用E蛋从 丹要测金计缺从欧蛋组缺灵蛋缺组从组如欧如丹E如经dd白白定两白蛋黄求定黄算点蛋洲白成点敏白点成蛋成有洲有黄有碱mm质 质 各 种 质 白酰 : 一 色 出 : 白 的 质 一 : 度 质 : 一 白 一 二 的 二 酰 二 中aann中一个裂的质 氯断级葡各不质E中个不高中不个质个硫E硫氯硫和MMr降e多级多解一开 法裂结萄种能开多蛋能(多能蛋开蛋键键法键后较aBB解肽结肽肽级始 (点构球氨有始肽白有肽有白始白交交(交可gLLD二D法e((链构段链结的 较的菌基碳的链质碳链碳质的质联联联直NNnEE硝测uutSS数测的的构蛋 少准蛋酸水蛋数分水数水分蛋分:::接基rr))定::oo目定氨方指白 ,备白分化白目子化目化子白子巯巯巯上氟ppN的的基法:质 专工酶子合质的的合的合的质的基基基机ee苯-aa末确策酸蛋序一作(比物序确多物确物多序多乙乙乙自,nn分法端定略顺白列 性存列定肽存定存肽列肽醇醇醇动GMM别高l氨序质分 较在分链在在链分链,,,分uoo得蛋1ll基多析 强析的的析的或或或析ee0到cc白0酸肽、数数数过过过uu裂倍酶llaa链产目目目氧氧氧解)rr)中率和和和乙乙乙BB肽:ii氨高多多多酸酸酸oo段lloo基肽肽肽处处处;gg酸链链链理理理yy 的中中中LLaa排氨氨氨bboo列基基基rraa顺酸酸酸ttoo序的的的rryy,精精精DD包确确确aatt括序序序aa 二列列列BBaa硫是是是nnkk键蛋蛋蛋))((的白白白欧欧位质质质洲洲置一一一分分。级级级子子结结结生生构构构物物的的的学学两两两实实个个个验验重重重室室要要要数 数方 方 方据据面面面库库。。。))
【正式版】蛋白质一级结构决定高级结构PPT资料
蛋白质三级结构的形成与稳定主要靠次级键
• 1.氢键:多肽链主链之间、主链与极性侧链之间、极性侧链之间都 可形成氢键。
• 2.二硫键 • 3.离子键又称盐键:是由蛋白质带正电荷的基团和带负电荷的基团
形成。 • 4.疏水基相互作用又称疏水键:是由缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、
苯丙氨酸等非极性疏水侧链之间的吸引力,形成的疏水区。 • 5.蛋白质三级结构中疏水键的数量最多(最主要),且往华力(如图)。
蛋白质的四级结构
• 四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布以及亚基接 触部位的布局和相互作用。
• 蛋白质的亚基(subunit):蛋白质分子中具有独立三级结 构的多肽链。
• 含有四级结构的蛋白质分子具有复杂的生物学功能,但是, 单独的亚基一般没有生物学功能或功能不完整。
复原来的结构与功能。 如:核糖核酸酶(催化RNA水解的酶),是由124个氨基酸残基组成
的单链。 含有8个半胱氨酸组成的4个二硫键:
测定蛋白质一级结构的应用
• 酸的构象参数,可以由此预测蛋白质的二级结构 。我们进一步从肽键的统计分析出发,指出二肽 所有的蛋白质都具有一级结构、二级结构和三级结构。
超二级结构
• 超二级结构:相邻的二级结构元件组合在 一起,彼此相互作用,形成有规则,在空 间上能辨认的二级结构组合或二级结构串, 充当三级结构的构件,称为超二级结构。
• 主要作用力:疏水作用对维系超二级结构 的稳定有很大贡献。
蛋白质结构与功能的关系
• 蛋白质的结构是蛋白质功能的基础,有什 么样的结构则对应什么样的功能,正是蛋 白质结构的多样性导致了其功能的多样性 。 所以说,蛋白质的结构决定其功能,而蛋 白质的功能是其结构的体现。 一级结构与空间结构对维持蛋白质的生物 学活性均有重要的作用。
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2GSH GSH过氧化物酶
GSSG
NADP+ GSH还原酶
NADPH+H+
L-天冬氨酰-L-苯丙氨酰甲酯,称作:aspartame
2.7 蛋白质是由一条或几条多肽链组成的具有 特定空间结构和功能的生物大分子
2.7.1 多肽与蛋白质的概念不完全相同 The term protein broadly defines molecules posed
2.6 氨基酸彼此以肽键结合形成链状多肽 2.6.1 一个氨基酸的α-COOH与另一个氨基酸的 α-NH2缩合脱去一分子水形成的酰胺键叫作肽 键;氨基酸以肽键结合形成的化合物称作肽。
肽键
二 肽
这种缩合作用可反复进行,形成二肽、三 肽、寡肽及多肽;
肽链中一个氨基酸单位称为一个氨基酸残 基(residue),一个氨基酸残基较游离氨基 酸少一个水分子(末端除外),平均分子量 110;
辅基种类很广,常见的有 色素化合物、寡糖、脂类、 磷酸、金属离子甚至核酸
根据蛋白质形状可分为球状蛋白与纤维状蛋白: 纤维状蛋白质(fibrous protein)
球状蛋白质(globular protein)
肌动蛋白
毛发中的角蛋白
蚕丝丝心蛋白
根据含多肽链数目可分为单体蛋白和多体蛋白
单体蛋白(monomeric protein)
问题3:肽链中可解离基团的(αCOOH,α-NH2 及侧链可解离基 团)pKa与游离氨基酸中对应基团 的pKa值有何不同?为什么?
问题4 :丛肽链的组成与结构分析 多肽有哪些主要性质?
肽具有等电点,调节溶液pH值可改变肽的带 电状况,使肽不带电荷而处于等电状态时的 pH值为肽的等电点
– 肽等电点的差别可不同程度反映其氨基酸组成上 的差异;反之亦然。
肽链写法:游离α-氨基在左,游离α-羧基在右, 氨基酸之间用“—”表示肽键。
如:H2N-丝氨酰-亮氨酰-苯丙氨酸-COOH 写为: H2N- Ser-Leu-Phe -COOH (或 S-L-F)
前述五肽:丝氨酰-甘氨酰-酪氨酰-丙氨酰-亮氨酸
写为:Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu (或 S-G-Y-A-L)
OH
2.6.3 所有肽链的共价主链结构都是相同的
HR
肽链中的骨架结构是由 ―N―C―C―
单位重复连接而成,称共价主链(main chain or backbone);
不同肽链的区别在于侧链R基的排列顺序不 同;
相同的氨基酸组成可形成多种不同的多肽链
问题2:写出这一肽链的结构 和名称,这四种氨基酸还可以 组成几种寡肽?
肽链的大小可用所含氨基酸残基的总数表 示或相对分子质量表示,大多数天然多肽 含50~200个氨基酸残基,相对分子质量在 5,500~220,00之间;
2.6.2 肽链是有方向性的(directional)
肽链的一端有游离氨基,称氨基末端(或N末端 N-terminal),另一端有游离羧基,称羧基末端 (或C末端 C-terminal);
寡聚蛋白(oligomeric protein) 或多体蛋白(multimeric protein) 同型多体蛋白(homomultimeric protein) 异型多体蛋白(heteromultimeric protein)
寡聚蛋白中的每一个具三级结构的多肽链称亚基 (subunit)
2.8 根据蛋白质的结构和性质特点可对蛋白质 进行分离鉴定
2.6.4 肽链末端羧基、末端氨基及侧链基团可 发生不同程度的解离,表现出重要的理化性 质
在pH1~14范围内,主链上肽键氨基不发生解离, 游离末端的-COOH和-NH2以及侧链R上的基团可 发生不同程度的解离;
各基团解离程度及肽所带的总电荷取决于所处溶液 的pH值;
对于指定的基团,其pH<pKa时,不发生酸式解 离,pH>pKa时,发生酸式解离,pH= pKa时, 解离与不解离各占一半,由此可确定肽链所带净电 荷.
2.8.1 多数球状蛋白质溶于水形成胶体溶液
蛋白质溶胶性质: a.质点大小在胶体范围:1~100nm b.丁达尔效应 c.布朗运动 d.不能透过半透膜
应用:由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜, 因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去;
蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、 所带的电荷和水化作用有关。
of one or more polypeptide chains; The term polypeptide is used to define the chain
exceeds several dozen amino acids in length (less than 50 amino acid residues); The terms polypeptide and protein are used interchangeably in discussing single polypeptide chain.
作为抗体:短杆菌肽A,短杆菌肽S等; 作为激素:胰岛素、胰高血糖素、促肾上腺
皮质激素等; 作为防御性毒物:剧毒的鹅膏蕈碱、蛇毒、
蛛毒等
谷胱甘肽(glutathione ,GSH)
SH
O
CH2
C
CH
H2C
N
C
H2C
H
O
H C NH3
HOOC
谷氨酸 半胱氨2 2H2O
– 等电状态时,肽在电场中不向任何一方移动 – 不同大小的肽片断可用双向凝胶电泳进行分离 – 肽链中的解离基团可被滴定,但 肽的滴定曲线复
杂 – 短肽以离子晶体存在,具有较高的熔点 – 肽键上的基团具有相应的化学反应活性。
2.6.5 许多短肽具有重要的生物活性
——天然存在的活性肽
作为神经递质、神经激素或神经调节物;如 LHRH-类10肽(蛙的一种神经递质),促甲状 腺素释放因子,脑啡肽,内啡肽,强啡肽等
问题5:试简述蛋白质的重要生物学功能?
2.7.2 根据蛋白质的组成、或含多肽链数目或 形状可对蛋白质进行不同的分类
根据组成不同蛋白质可分为
单纯蛋白质(simple protein) 结合蛋白质 = 蛋白质 + 非蛋白质
(conjugated protein)
(辅基)(prosthetic group)