生物化学蛋白质的结构与功能ppt课件
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下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但
组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸 Arg （R） 10.76
组氨酸 His （H） 7.59
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
Protein —— 来自希腊字母，意思是‚头等 重要的，原始的‛ 蛋白质 —— 来源于对蛋清（清蛋白）的研究 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
生物化学蛋白质的三维结构(共44张PPT)
Side view
问题：羊毛衫等羊毛制品在热水中洗涤变长，经枯燥又收缩，而丝制品 经同样处理不收缩，请解释这两种现象。
【解】羊毛纤维多肽链的主要构件单位为连续α-螺旋圈，螺距为0.54nm，在加 热下纤维多肽伸展为 -折叠，相邻R基团之间的距离变为0.7nm，所以变长了； 枯燥后重新由 -折叠转化为α-螺旋，所以收缩了。丝制品是丝心蛋白，为 -折 叠的多肽链，其内含丝氨酸等包装紧密的侧链，比羊毛纤维多肽中的α-螺旋稳 定，所以洗涤枯燥构象根本不变。
假设干β折叠股反平行组合而成，两个β股之间通过一 个发夹链接起来。
六、超二级结构&结构域——结构域：
➢ “结构域〞是在二级结构或超二级结构的根底上形成三级结构的局部折叠区,是相对独立的 紧密球状实体。对那些较小的球状蛋白质分子或亚基来说,结构域和三级结构是一个意思,也 就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的如红氧还蛋白等；较大的蛋白质分子或亚基其三级 结构一般含有两个以上的结构域，即多结构域的,其间以柔性的铰链〔hinge〕相连，以便相 对运动。
α-螺旋
肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残 基螺旋上升一圈，每圈螺旋的高度为0.54nm， 每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，螺旋上升时， 每个残基沿轴旋转100º；
α-螺旋稳定性主要靠氢键来维 持，多肽主链上第n个残基的羰 基和第n+4个残基的酰氨基形成 氢键，环内原子数13，氢键的取 向几乎与轴平行；
肌钙蛋白的两个结构域。
③稳定蛋白质三维结构的作用力——疏水作用和二硫键
➢疏水作用〔hydrophobic interaction)：水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向与把疏 水残基埋藏在分子的内部，这一现象称为疏水作用，它在稳定蛋白质的三维结构方面 占有突出地位。疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，而是疏水基 团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
蛋白质的基础知识PPT课件
感谢观看
THANKS
详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序，决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象， 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分， 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
蛋白质的基础知识 PPT课件
• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子，由氨基酸组成，具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一，是细胞和组织的主要成分 ，具有多种生物学功能，如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩，使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建，如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度，维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽，便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解，维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质， 也可作为能量物质氧化 分解供能。
生物化学课件-蛋白质结构与功能
1.构型和构象 1.构型和构象
构型(configuration)： 构型(configuration)：立体异构体分子中 (configuration) 取代原子或者基团的取向。 取代原子或者基团的取向。这种排列的改 共价键的 变会牵涉到共价键 形成和破坏， 变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢 键无关。例如氨基酸的D 键无关。例如氨基酸的D-和L-型。 构象(conformation)：取代基团单键旋转时 ： 构象 形成的不同的立体结构， 形成的不同的立体结构，这种空间位置的 改变会牵涉到氢键的形成和破坏 会牵涉到氢键的形成和破坏， 改变会牵涉到氢键的形成和破坏，但共价 键不被破坏。 键不被破坏。
为 α1 、α2 、β1 、β2
血红蛋白
• 每个亚基都含有一个
血红素辅基
氨基酸序列大 不相同， 不相同，但结 三级） 构（三级）相 似，功能也相 载氧） 似（载氧） 结构决定功能
维持蛋白质结构的作用力
一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 二级结构：氢键（主链上 C=O C=O—和 H 二级结构：氢键（主链上—C=O 和N—H之 间形成） 间形成） 三、四级结构：次级键（氢键、疏水键、 四级结构：次级键（氢键、疏水键、 离子键、范德华力、配位键） 离子键、范德华力、配位键）
（3）分析多肽链的N-末端和C-末端; 分析多肽链的N 末端和C 末端; N-端氨基酸分析法： 端氨基酸分析法：
DNFB法 Edman法 氨肽酶法（ DNFB法、Edman法、氨肽酶法（肽链外切 它能从多肽链的N 端逐个的向里水解） 酶，它能从多肽链的N-端逐个的向里水解）
C-端氨基酸分析法： 端氨基酸分析法：
b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） 同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异 血红蛋白的一级结构变化引起镰刀型贫血病
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稳定因素： 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端
N端
四、蛋白质的四级结构
每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚 基 (subunit)。
蛋白质分子中两条或两条亚基的空间排布 及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白 质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
血红蛋白（Hb）的四级结构
CHCH2 S S CH2 CH
2H NH2
胱氨酸
COOH
肽(peptide) * 肽键(peptide bond)：是由一个氨基
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 脱水缩合而形成的化学键。
R1
H
H2O R1 H H
H2NCC OH +HNCCOOHH2NC CN CCOO
HO
HR2
H O R2
肽 键
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸 铜共热，呈现紫色，此反应称为双缩脲反应，双缩 脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
蛋白质的分类
按照分子的形状
球状蛋白质、纤维状蛋白质
按照组成成分
单纯蛋白质、结合蛋白质
按照溶解度
可溶性、醇溶性、不溶性
（二） -螺旋
结构要点:
①多肽链主链围绕中心轴形成 右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。
②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm， 即0.15nm/氨基酸残基。
③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形 成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平 行。
（三）-折叠
①多肽链充分伸展，相邻酰胺平面之间折叠成 锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。 ②两段以上的β -折叠结构平行排列 ，两链间可 顺向平行，也可反向平行 。 ③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β -折叠 结构。氢键与螺旋长轴垂直。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及 灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂 （如疫苗等）的必要条件。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素 后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构 象和功能，称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
3. 氧化供能
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo等
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
几种生物活性肽
•－SH
为活性
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 基团
结构:
•为酸性 肽
• 是体内重要的还原剂
H2O2 2H2O
主要功能:
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
GSSG
NADPH+H+
蛋白质的分子结 构
The Molecular Structure of Protein
（四）-转角和无规卷曲
-转角：
① 肽链内形成180º回折。 ②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与
第四个形成氢键。 ③ 第二个氨基酸残基常为脯氨酸（Pro）。
无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。
-转角：
三、蛋白质的三级 结构
定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸
OOC2 HCHCOO OOC C2 HC2 HCHCOO
NH 3
天 冬 氨 酸 Asparticacid(Asp)
NH 3
谷 氨 酸 Glutamicacid(Glu)
4. 碱性氨基酸
NH2CH2CH2CH2CH2 CH COO NH2CNHC2CHH2CH2 CH COO
子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性 质改变和生物活性的丧失。
• 变性的本质：
—— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白 质的一级结构。
• 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、
重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、
生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
多肽链
• 多肽链(polypeptide chain) • 二肽，三肽…… • 寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide) • 氨基酸残基(residue) • 氨基末端（amino terminal）和羧基末端
（carboxyl terminal） • 主链和侧链
多肽链
蛋白质的结构与功能
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids) 通 过 肽 键 (peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的功能
1. 蛋白质是生物体的重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25 1/16%
氨基酸
——蛋白质的基本组成单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L--氨基酸（甘氨酸除外）。
CH3
RH
COO-
C +NH3
丙氨酸
H
甘氨酸
L-氨基酸的通式
的排列顺序。
主要化学键：肽键 二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
一级结构是蛋白质空间构象 和特异生物学功能的基础。
21 30
胰岛素的一级结构
二、蛋白质的二级结构
定义： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空
间结构，即该段肽链主链骨架原子的相 对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链 的构象 。
稳定因素： 氢键
（一）氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
1. 非极性疏水性氨基酸
H CH COO 甘氨酸
NH3
Glycine(Gly)
H3C CH2 CH CH COO
异亮氨酸
H3C CH COO 丙氨酸
H3C
NH3
Isoleucine (Ile)
NH3
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠 或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面 电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质 沉淀。
蛋白质的沉淀----有机溶剂沉淀
*使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进 行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。 蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙 酮以外，也可用乙醇沉淀。
NH3
NH
NH3
赖氨酸 Lysine(Lys)
精氨酸 Arginine(Arg)
HC C CH2 CHCOO
N NH NH3
C H
组氨酸 Histidine(His)
几种特殊氨基酸
甘氨酸Gly：无手性碳原子。 半胱氨酸Cys：可形成二硫键。
二硫键
COOH
2 CHCH2 SH
NH2
Cys
COOH
NH2
NH3
Serine (Ser)
O
NH3
(Asn)
HO
CH2
CH COO 酪氨酸 H2N C CH2CH2
NH3
Tyrosine (Tyr) O
CH COO NH3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH3
Cysteine (Cys)
H3C CH
CH
COO
苏氨酸 Threonine
Alanine (Ala)
H3C
CH CH COO 缬氨酸
H3C
NH3
Valine (Val)
H3C
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
蛋白质的分子结构包括：
一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
高级结构
一、蛋白质的一级结构
定义： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸
蛋白质的沉淀----重金属盐类沉淀 Cu2+、Hg2+、Ag 2+
蛋白质的沉淀----生物碱试剂沉淀 苦味酸，鞣酸。。。。
（三）蛋白质的呈色反应
⒈茚三酮反应(ninhydrin reaction) 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚
三酮反应。
（五）蛋白质的呈色反应
⒉双缩脲反应(biuret reaction)
（一）肽键平面
形成肽键的C-N键具有部分双键的性质， 使得形成的酰胺键的四个原子及相邻的Cα 处于同一平面上叫酰胺平面或肽键平面。 它是蛋白质构象的基本结构单位。
肽 单肽键元平面
H
O
R H
N
C
Cα
Cα ψ
Nφ
C
H
R
H
O
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端
N端
四、蛋白质的四级结构
每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚 基 (subunit)。
蛋白质分子中两条或两条亚基的空间排布 及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白 质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
血红蛋白（Hb）的四级结构
CHCH2 S S CH2 CH
2H NH2
胱氨酸
COOH
肽(peptide) * 肽键(peptide bond)：是由一个氨基
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 脱水缩合而形成的化学键。
R1
H
H2O R1 H H
H2NCC OH +HNCCOOHH2NC CN CCOO
HO
HR2
H O R2
肽 键
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸 铜共热，呈现紫色，此反应称为双缩脲反应，双缩 脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
蛋白质的分类
按照分子的形状
球状蛋白质、纤维状蛋白质
按照组成成分
单纯蛋白质、结合蛋白质
按照溶解度
可溶性、醇溶性、不溶性
（二） -螺旋
结构要点:
①多肽链主链围绕中心轴形成 右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。
②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm， 即0.15nm/氨基酸残基。
③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形 成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平 行。
（三）-折叠
①多肽链充分伸展，相邻酰胺平面之间折叠成 锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。 ②两段以上的β -折叠结构平行排列 ，两链间可 顺向平行，也可反向平行 。 ③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β -折叠 结构。氢键与螺旋长轴垂直。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及 灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂 （如疫苗等）的必要条件。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素 后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构 象和功能，称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
3. 氧化供能
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo等
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
几种生物活性肽
•－SH
为活性
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 基团
结构:
•为酸性 肽
• 是体内重要的还原剂
H2O2 2H2O
主要功能:
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
GSSG
NADPH+H+
蛋白质的分子结 构
The Molecular Structure of Protein
（四）-转角和无规卷曲
-转角：
① 肽链内形成180º回折。 ②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与
第四个形成氢键。 ③ 第二个氨基酸残基常为脯氨酸（Pro）。
无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。
-转角：
三、蛋白质的三级 结构
定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸
OOC2 HCHCOO OOC C2 HC2 HCHCOO
NH 3
天 冬 氨 酸 Asparticacid(Asp)
NH 3
谷 氨 酸 Glutamicacid(Glu)
4. 碱性氨基酸
NH2CH2CH2CH2CH2 CH COO NH2CNHC2CHH2CH2 CH COO
子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性 质改变和生物活性的丧失。
• 变性的本质：
—— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白 质的一级结构。
• 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、
重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、
生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
多肽链
• 多肽链(polypeptide chain) • 二肽，三肽…… • 寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide) • 氨基酸残基(residue) • 氨基末端（amino terminal）和羧基末端
（carboxyl terminal） • 主链和侧链
多肽链
蛋白质的结构与功能
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids) 通 过 肽 键 (peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的功能
1. 蛋白质是生物体的重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25 1/16%
氨基酸
——蛋白质的基本组成单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L--氨基酸（甘氨酸除外）。
CH3
RH
COO-
C +NH3
丙氨酸
H
甘氨酸
L-氨基酸的通式
的排列顺序。
主要化学键：肽键 二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
一级结构是蛋白质空间构象 和特异生物学功能的基础。
21 30
胰岛素的一级结构
二、蛋白质的二级结构
定义： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空
间结构，即该段肽链主链骨架原子的相 对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链 的构象 。
稳定因素： 氢键
（一）氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
1. 非极性疏水性氨基酸
H CH COO 甘氨酸
NH3
Glycine(Gly)
H3C CH2 CH CH COO
异亮氨酸
H3C CH COO 丙氨酸
H3C
NH3
Isoleucine (Ile)
NH3
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠 或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面 电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质 沉淀。
蛋白质的沉淀----有机溶剂沉淀
*使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进 行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。 蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙 酮以外，也可用乙醇沉淀。
NH3
NH
NH3
赖氨酸 Lysine(Lys)
精氨酸 Arginine(Arg)
HC C CH2 CHCOO
N NH NH3
C H
组氨酸 Histidine(His)
几种特殊氨基酸
甘氨酸Gly：无手性碳原子。 半胱氨酸Cys：可形成二硫键。
二硫键
COOH
2 CHCH2 SH
NH2
Cys
COOH
NH2
NH3
Serine (Ser)
O
NH3
(Asn)
HO
CH2
CH COO 酪氨酸 H2N C CH2CH2
NH3
Tyrosine (Tyr) O
CH COO NH3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH3
Cysteine (Cys)
H3C CH
CH
COO
苏氨酸 Threonine
Alanine (Ala)
H3C
CH CH COO 缬氨酸
H3C
NH3
Valine (Val)
H3C
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
蛋白质的分子结构包括：
一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
高级结构
一、蛋白质的一级结构
定义： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸
蛋白质的沉淀----重金属盐类沉淀 Cu2+、Hg2+、Ag 2+
蛋白质的沉淀----生物碱试剂沉淀 苦味酸，鞣酸。。。。
（三）蛋白质的呈色反应
⒈茚三酮反应(ninhydrin reaction) 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚
三酮反应。
（五）蛋白质的呈色反应
⒉双缩脲反应(biuret reaction)
（一）肽键平面
形成肽键的C-N键具有部分双键的性质， 使得形成的酰胺键的四个原子及相邻的Cα 处于同一平面上叫酰胺平面或肽键平面。 它是蛋白质构象的基本结构单位。
肽 单肽键元平面
H
O
R H
N
C
Cα
Cα ψ
Nφ
C
H
R
H
O
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )