酶的分子结构与功能PPT课件
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生物化学PPT课件 酶
2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的结构与功能
酶的活性中心
02 The active center of an enzyme
酶
的
活
第Ⅰ类
性
酶活性中心 内的必需基团
有两类
一类是结合基团，其
中
作用是与底物相结合，
心
内
外
第Ⅱ类
的
另一类是催化基团，其 作用是催化底物发生化
必
须 学反应并将其转变成产
物。
基
因
一些必需基
团虽然不直接参 加活性中心的组 成，却为维持酶 活性中心应有的 空间构象所必需， 这些基团称为酶 活性中心外必需 基团。
02 酶的活性中心 The active center of an enzyme
必需基因
（1）各种研究证明，酶分子中只有少数氨基酸残基侧链上的基因参与底物结合及催化作用。 这些与酶活性密切
相关的基因成为酶的必需基因。
（2）常见的必需基因有丝氨酸残基的羟基、半胱氨酸残基的基、组氨酸残点基击的请咪替换唑文基字、内酸容 性氨基酸残基的
请替换文字内容，添加相关标题，修
非a-羧基等。
改文字内容，也可以直接复制你的内 容到此。
组成多肽的氨基酸在 相互结合时，由于其 部分基团参与了肽键 的形成而失去一分子 水，因此把多肽中的 氨基酸单位称为氨基 酸残基。
组氨酸是一种α-氨基酸， 化学sC6H9N3O2，分 子量为155，是一种人 类必需的氨基酸，主要 是儿童。
酶活性中心 外的必需基团
2021 THANK YOU
感谢聆听，批评指导
汇报人：xxx
02 酶的活性中心 The active center of an enzyme
酶的活 性中心
酶分子中必需基团比较 集中，具有特定的空间构象， 能与底物特异地结合并催化底 物转变为产物的区域称为酶的 活性中心。
酶的分子结构与功能
Thanks
部分辅酶/辅基在催化中的作用
辅酶或辅基 NAD+或NADP+
FMN或FAD TPP
磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素
四氢叶酸 甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素
转移的基团 氢原子和电子 氢原子和电子
醛基 氨基 酰基 CO2 一碳单位 甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、羧
基的互换
某些金属酶和金属激活酶
金属酶 过氧化氢酶 过氧化物酶
酶的分子结构与功能
Structure and Function of Enzymes
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
1. 单纯酶（simple enzyme）：仅含有肽链的酶称为单纯酶 2.缀合酶（conjugated enzyme）：由酶蛋白和辅助因子共同构成的酶 3.辅助因子（cofactor）：分为辅酶和辅基
酶的活性中心示意图
溶菌酶的活性中心
三、同工酶催化相同的化学反应
乳酸脱氢酶同工酶的亚基构成
LDH同工酶
LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5
人体各组织器官LDH同工酶谱（活性%）
红细胞 白细胞 血清 骨骼肌 心肌 肺 肾 肝 脾
43
12 27
0
73 14 43 2 10
44
49 34.7 0
24 34 44 4 25
12
33 20.9 5
3 35 12 11 40
1
6 11.7 16
0
5 1 27 20
0
0
5.7 79
0 12 0 56 5
•酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。结合酶由酶蛋白和辅助因子组成 •同工酶是指催化相同的化学反应的一组酶。 •酶对底物具有极高的催化效率和对底物具有高度的特异性（绝对特异性与相对特异性） •酶的活性中心是酶分子中能与底物结合并催化底物转变为产物的三维结构区域 •酶与底物结合形成酶-底物复合物，具有邻近效应和定向排列、表面效应，并呈现多元催化作用。 •酶促反应速率受底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等影响 •Km值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
酶的结构与功能PPT课件
二. 酶的结构与功能
A 50% [S]90%V =81 [S]10%V
B [S]90%V =3 [S]10%V
1 2 3为非调节酶的曲线 B.为别构酶的S形曲线
2. 变构酶
二. 酶的结构与功能
完整的酶分子 (活性形式)
催化亚基 (三聚体)
调节亚基 (二聚体)
1. 酶的活性中心 （2）酶活性中心的特点
二. 酶的结构与功能
1. 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分 （约1%2%），相当于23个氨基酸残基。 2. 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形 状，但不是刚性的，而具有一定的柔性。
3. 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。
1. 酶的活性中心 （2）酶活性中心的特点
二. 酶的结构与功能
指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直 接有关的部位。 （1）酶活性中心的组成： 由一些氨基酸残基的侧链基团组成。 这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可 能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼 此靠近，形成具有一定空间结构的区域。
对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。
二. 酶的结构与功能
结合部位：底物在此与酶分子结合。一个酶的结 合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不 同部位结合。 催化部位：底物的敏感键在此被打断或形成新的 键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部 位可以不止一个。
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与功能
有些酶的分子表面除了活性中心外，还具有
第2节 酶的结构与功能
1. 酶的组成成分
一. 酶的结构
根据组成成分，酶可分为两类： 单纯酶 —— 仅由蛋白质组成的酶。 结合酶 —— 除蛋白质外，还有非蛋白质成分。 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子有两种：
酶的结构与功能
如下：一 每小时催化1克底物 定 每小时催化1ml某浓度溶液
条
件 每分钟催化1ug底物
一定时间 一定量底物
精选可编辑ppt
50
（1）国际单位（IU）
在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底 物浓度）一分钟内催化1微摩尔底物转化 为产物所需的酶量。 1 IU= 1 mol / min
——酶活力单位标准化
第二章 酶的结构与功能
主要内容 主要介绍酶的概念、催化特性及其化学本质，讨论酶的 结构特征和催化功能以及酶的作用机理，进而讨论影响 酶作用的主要因素。
重点 酶促反应动力学（影响酶反应的因素）；酶的作用机理
难点
激活剂、抑制剂的影响；别构调节
精选可编辑ppt
1
第一节 酶引论
酶的发现及研究历史
• 人们对酶的认识起源于生产与生活实践。 • 夏禹时代，人们掌握了酿酒技术。 • 公元前12世纪周朝，人们酿酒，制作饴糖和酱。 • 春秋战国时期已知用麴(曲)治疗消化不良的疾病。 • 酶者，酒母也
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化， 即底物分子内基团或原子的重排过程。
• 例如，6-磷酸A 葡萄糖异B 构酶催化的反应
CH2OH P O OH
OH OH
OH
CH2OH P
CH2OH
O OH
OH OH
精选可编辑ppt
37
6、合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、 C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类 反应必须与ATP分解反应相互偶联。
每mg酶蛋白所含的酶活力单位数。 U/mg酶蛋白、 U/ml酶蛋白
酶产品质量评价中常使用，一定程 度上代表酶的纯度。
酶与医学关系课件ppt
辅助诊断、治疗评价和预后判断具有重要的临床意义。
常用于临床诊断的血清酶1
血清酶
主要来源
主要疾病
谷氨酸脱氢酶
肝
肝实质疾病
乳酸脱氢酶
心脏、肝、骨骼肌、 心肌梗死、溶血、肝 红细胞、血小板、淋 实质疾病 巴结
山梨醇脱氢酶
肝
肝实质疾病
丙氨酸氨基转移酶 肝、骨骼肌、心脏 肝实质病变
天冬氨酸氨基转移酶 肝、骨骼肌、心脏、 心肌梗死、肝实质疾
谢谢观看
中国短暂性脑缺血发作早期诊 治指导规范
神经内科
定义
• 短暂性脑缺血发作（Transient ischemic attack， TIA）是脑、脊髓或视网膜局灶性缺血所致的、未 发生急性脑梗死的短暂性神经功能障碍，TIA 与 缺血性卒中有着密不可分的联系，大量研究显示， TIA 患者在近期有很高的卒中发生风险。相关荟 萃分析指出，TIA 患者发病后第 2 天、第 7 天、 第 30 天和第 90 天内的卒中复发风险分别为 3.5%、5.2%、8.0% 和 9.2%，上述数据证实 TIA 是急性缺血性脑血管病之一，是完全性缺血性卒 中的危险信号。
108～ 1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013；
在食品、医药、制革、石油等多个行业中发挥着极大 的作用。
三.酶与疾病的关系
人体的许多疾病与酶的质和量的异常、酶活性的 改变有关；因此，酶与疾病有密切的关系。
3.1 酶与疾病发生的关系
（1）遗传性疾病 酶是基因表达的特殊蛋白质，先天性或遗传性缺陷可 使某些酶的基因表达缺陷或异常，导致酶的质和量的 先天性异常。因酶的缺陷使相应的正常代谢途径不能 进行而引起的疾病叫做酶遗传性缺陷病。例如，酪氨 酸酶遗传性缺陷时，体内酪氨酸不能转化成黑色素， 导致皮肤、毛发缺乏黑色素而患白化病。
常用于临床诊断的血清酶1
血清酶
主要来源
主要疾病
谷氨酸脱氢酶
肝
肝实质疾病
乳酸脱氢酶
心脏、肝、骨骼肌、 心肌梗死、溶血、肝 红细胞、血小板、淋 实质疾病 巴结
山梨醇脱氢酶
肝
肝实质疾病
丙氨酸氨基转移酶 肝、骨骼肌、心脏 肝实质病变
天冬氨酸氨基转移酶 肝、骨骼肌、心脏、 心肌梗死、肝实质疾
谢谢观看
中国短暂性脑缺血发作早期诊 治指导规范
神经内科
定义
• 短暂性脑缺血发作（Transient ischemic attack， TIA）是脑、脊髓或视网膜局灶性缺血所致的、未 发生急性脑梗死的短暂性神经功能障碍，TIA 与 缺血性卒中有着密不可分的联系，大量研究显示， TIA 患者在近期有很高的卒中发生风险。相关荟 萃分析指出，TIA 患者发病后第 2 天、第 7 天、 第 30 天和第 90 天内的卒中复发风险分别为 3.5%、5.2%、8.0% 和 9.2%，上述数据证实 TIA 是急性缺血性脑血管病之一，是完全性缺血性卒 中的危险信号。
108～ 1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013；
在食品、医药、制革、石油等多个行业中发挥着极大 的作用。
三.酶与疾病的关系
人体的许多疾病与酶的质和量的异常、酶活性的 改变有关；因此，酶与疾病有密切的关系。
3.1 酶与疾病发生的关系
（1）遗传性疾病 酶是基因表达的特殊蛋白质，先天性或遗传性缺陷可 使某些酶的基因表达缺陷或异常，导致酶的质和量的 先天性异常。因酶的缺陷使相应的正常代谢途径不能 进行而引起的疾病叫做酶遗传性缺陷病。例如，酪氨 酸酶遗传性缺陷时，体内酪氨酸不能转化成黑色素， 导致皮肤、毛发缺乏黑色素而患白化病。
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15
肠激酶 胰蛋白酶丝
S
18
S
3
SS
活性中心
缬天天天天赖
缬
异甘组
丝
S
S
SS
胰蛋白酶的激20活21 过程
16
3. 酶原的自身催化作用
有些酶对其自身的酶原有激活作用，称为酶原的自身催化作用。
H+
胃蛋白酶原
胃蛋白酶
4.酶原激活的生理意义：
避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，
O
H 2N
CH
C
OH
CH 2
OH O
H 2N
CH
C
OH
CH 2
O SH
H 2N
CH
C
OH
CH 2
N
NH
2021
OH
SH N
N H
9
二、酶的活性中心（active center）
2. 酶的活性中心 存在于酶分子中的必需基团，空间上彼此靠近形
成一定的空间结构区域，这个区域能与底物特 异结合并将底物转化为产物，起催化作用的空 间区域，称为酶的活性中心。
2021
12
二、酶的活性中心（active center）
3.活性中心以外的其余结构
➢ 维系活性中心的三维结构骨架。
➢ 与底物结合，释放能量，推动反应进行。
➢ 决定酶促反应的特异性。 ➢ 调控酶的活性（调节区）。
酶蛋白变性或活性中心 被破坏，酶就失去活性。
不同酶分子的活性中心结构不同，只能结合与之适
防止组织自溶，又可使酶到达特定部位发挥催化作用。
如：胰蛋白酶、凝血酶 2021
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四、同工酶
1.概念
•催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶。
•例：乳酸脱氢酶（LDH）。 •LDH是由两型亚基组成的四聚体酶：骨骼肌型（M型） 和心肌型（H型）。
乳酸脱氢酶 M M M M M M M M H H H
底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异，从而
解释它们代谢功能的差别。 (4)医学和临床诊断：体内同工酶的变化，可看作机体组织损伤，
或遗传缺陷，或肿瘤分化的的分子标志。
2021
22
谢谢大家！
2021
23
2021
2
一、酶的分子组成
酶（蛋白质）的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应 蛋白质变性
2021
3
一、酶的分子组成
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅酶 辅助因子 (cofactor) 辅基
必需基团
结合基团（binding group）
催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性， 促进底物转化为产物。 结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。
2021
8
二、酶的活性中心（active center）
常见的必需基团
• 主要包括： • 丝氨酸的羟基 • 半胱氨酸的巯基 • 谷氨酸的羧基 • 组氨酸的咪唑基。
➢ 一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多 种不同的特异酶。
全酶
酶蛋白 辅助因子
决定酶的特异 性和高效性。
决定酶促反应 的性质。
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7
二、酶的活性中心（active center）
1. 必需基团 一小部分与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团
（essential group）。 催化基团（catalytic group）
（LDH）
H MM MH H H H H H H
M4
M3H1 M2H2 MH3
H4
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乳酸脱氢酶同工酶形成示意图
a
b
结构基因
mRNA
多肽 亚基
四聚体
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乳酸脱氢酶同 工酶电泳图谱
– 点样线
M4 M3H M2H2
MH3 H4
+
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不同组织中LDH同工酶的电泳图谱
LDH1(H4)
LDH2(H3M)
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结 合为全酶才有催化活性。
酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、
原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
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4
2. 辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法分离。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法分离。
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活性中心以外 的必需基团
结合基团
2021
底物 催化基团 活性中心
11
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸35和天 冬 氨 酸 52 是 催 化 基团；
* 色氨酸62和63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
LDH3(H2M2) LDH4(HM3)
LDH5(M4)
心肌
肾 肝 骨骼肌 血清
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+
- 原点
20
不同患者中LDH同工酶谱
2021
21
2.同工酶在各学科中的应用
(1)遗传学和分类学：提供了一种精良的判别遗传标志的工具。
(2)发育学：有效地标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情
况，以及个体发育和系统发育的关系。 (3)生物化学和生理学：根据不同器官组织中同工酶的动力学、
2021
5
一、酶的分子组成
无机金属离子
辅助因子
小分子有机化合物 (B族维生素或其衍生物）
无机金属离子在结合酶中的作用
1.参与组成酶的活性中心。 2.在酶与底物之间起桥梁作用。 3.维持酶分子发挥作用所必须的构象，稳定构象。 4.中和阴离子、降低反应中的静电斥力。
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6
一、酶的分子组成
➢ 一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特 异的酶。
应的底物，发生一定的化学反应。-------酶催化
专一性
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三、酶原及酶原激活
1.酶原：没有催化能力的酶的前体。 2.酶原的激活：酶原在一定条件下转变为有活性 的酶的过程。 ➢酶原的激活的实质是酶的活性中心形成和暴露 的过程。
2021
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胰蛋白酶原的激活
在肠激酶的作用下 切除N—末端的六 肽，形成酶的活性 中心。
第二节 酶的结构与功能
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1
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成 • 酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。
1.按化学组成分 • 单纯酶（simple enzyme）
完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。 如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶
• 结合酶（全酶）（conjugated enzyme）