考研生化复习重点
生化考研知识点归纳总结
生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。
原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。
细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。
2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。
蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。
细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。
3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。
新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。
细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。
4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。
染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。
5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。
叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。
6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。
7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。
细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。
二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。
2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。
RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。
3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。
4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。
生物化学口诀集锦 生化复习
生化-结构杂锦-SOLO键一级肽键，这个一般不会混地，二级氢键，H2，记得了吧，三叔众判亲离，这个不是偶创意，嘿嘿，对应疏水作用，范德华力，氢键，离子键，四级氢键，离子键，男人四十妻离子散，好惨，对不对，呵10个aa组成肽链，10-39是多肽，51个以上是蛋白质一个男人10岁就娶太太了，39岁就有很多太太，51得了老年痴呆，成了蛋白质，呵呵，貌似这两个口诀都和男人，太太有关，纯属巧合哈二级有模序，motif，m是否两个n，记下了吧，三级是结构域，structure，三san也有s，四级是亚基，亚洲四小龙，哈哈，歪门邪道记知识点tRNA分子量最小，third还不是老小，含稀有碱基最多，家里老小最招疼，爸妈把稀有的宝贝都给了它，rRNA含量最多，敢不多吗，造蛋白质的，含量最少的是mRNA，minimum，都有m，而且其5端有m7GpppN，都是有m地，tRNA三叶草，three，都是有t地TPP VitB1硫一个丙给阿尔发，丙酮酸脱氢酶，而丙拼音bing，有B了吧，还是阿尔发酮戊二酸的辅酶，FAD FMN VitB2一个baby有两个Father，一个亲爹，一个干爹，幸福吧，NAD+ NADH VitPP，两个N两个P，捆绑记忆，泛酸，生物素，贩A粉赚钱，A粉是一种新型毒品，这个钱可赚不得哦，赚钱谐音转酰，生物素，羧化酶，都有s，甲钴胺素，VitB12，一个人变成两个人不就是家，家通甲生化--一碳与八个--ruru114一碳单位：有胆（sam）敢（甘）死（丝）就去阻（组）塞（色）一贪（碳）官！8个必需氨基酸：晾（亮）一晾（异亮）本（苯丙）色（色），原来（赖）是蟹（缬）蛋（甲硫）酥（苏）。
生化－碱性氨基酸－小猪口诀：懒痞组长精减裁员说明：懒（懒氨酸）痞组（组氨酸）长精（精氨酸）减（碱性氨基酸）裁员生化－酶的化学修饰－天行健口诀：正逆方向不同酶；磷酸化否共价键；多个底物效率高。
内容：正逆两个方向是由不同的酶分别催化的；磷酸化和去磷酸化是常见形式，出现共价键的变化；一个酶分子可催化多个作用物，效率很高，有放大效应。
生化考研笔记
一、生物化学Biochemistry：研究生物体的物质基础及在生命过程中的化学变化；研究生命现象的化学本质。
用化学的理论和方法研究生命现象，揭示生命的奥秘。
还原论：个体、器官、组织、细胞、细胞器、超分子、分子、结构域、结构单元、原子整体论：生命科学的飞跃二、研究内容1.生物大分子结构与性质：糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素、抗生素（序列分析、X射线衍射、波谱、质谱、圆二色散性）2.生物大分子结构与功能：生物大分子分解、合成、转化、能量平衡3.遗传信息传递及细胞代谢调控的分子机理4.生物大分子的提取、改造及利用（生物工程）三、生物化学的发展历史1.静态生物化学时期（1920年前）研究生物体内物质的化学组成和性质2.动态生物化学时期（1950年前）糖、脂、蛋白质、核酸等的代谢关系；物质代谢途径及动态平衡、生物氧化、能量转化3.机能生物化学时期（1950年后）功能：遗传、生殖、生长、发育、循环、呼吸、消化、运动、内分泌的分子机理糖类第一节糖类概述一、糖类是地球上数量最多的化合物贮藏性糖：低聚糖，淀粉（植物），糖原（动物）结构多糖：纤维素，木质素，壳多糖,肽聚糖二、糖的概念多羟基的醛类或酮类以及它们的衍生物或聚合物。
元素组成：CH2O（碳水化合物是不科学但默认的称呼）功能基团：醛糖，酮糖碳链长短：丙糖(甘油醛和二羟丙酮)、丁糖、戊糖、己糖三、糖的分类与命名1、单糖：不能被水解为更小分子的糖。
2、寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成3、多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等)4、结合糖(复合糖，糖缀合物,glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等5、糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷四、糖类的生物学功能1、能源2、结构成分3、物质代谢的碳骨架（碳源）。
4、细胞或生物大分子之间识别的信息：糖蛋白第二节单糖一、单糖的结构1、单糖的链状结构Fisher投影式表示确定链状结构的方法（葡萄糖）：a.与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。
考研生物化学考点总结
考研生物化学考点总结考研生物化学考点总结第六章维生素化学维生素的分类及性质；各种维生素的活性形式、生理功能。
了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病；了解脂溶性维生素的结构特点和功能。
第七章酶化学酶的作用特点；酶的作用机理；影响酶促反应的因素(米氏方程的推导)；酶的提纯与活力鉴定的基本方法；熟悉酶的国际分类和命名；了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。
了解酶的概念；掌握酶活性调节的`因素、酶的作用机制；了解酶的分离提纯基本方法；了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制；掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法。
第八章生物膜与细胞器生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点；原核细胞和真核细胞的显微结构差异和生物膜概念；细胞膜和细胞器的组分、结构和功能；膜脂和膜蛋白的特征和定位。
第九章糖代谢糖的代谢途径；糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径；糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶；糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶及其限速酶调控位点；掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点；光合作用的概况；光呼吸和C4途径；理解光反应过程和暗反应过程；了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程。
第十章脂代谢脂肪代谢的概念、限速酶；甘油代谢；脂肪酸的氧化过程及其能量的计算；酮体的生成和利用；胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄；血脂及血浆脂蛋白；理解脂肪酸的生物合成途径；了解磷脂和胆固醇的代谢；掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算。
第十一章蛋白质代谢蛋白质和氨基酸的一般代谢途径；个别氨基酸的代谢途径；蛋白质的生物合成和分解；蛋白质代谢的调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间的相互关系。
第十二章核酸代谢嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径；外源核酸的消化和吸收；碱基的分解；核苷酸的生物合成；常见辅酶核苷酸的结构和作用；DNA复制的一般规律；DNA复制的基本过程；真核生物与原核生物DNA复制的比较；转录的基本概念；参与转录的酶及有关因；原核生物的转录过程；RNA转录后加工的意义；mRNA、tRNA、rRNA的转录后加工过程；逆转录的过程；逆转录病毒的生活周期；RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制；RNA传递加工遗传信息；核酸代谢调节。
考研生化背诵顺口溜必备
生物化学记忆顺口溜(生物系必备)1)人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口）1.“甲携来一本亮色书”（甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸）2.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。
3.“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。
4.鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。
借来一两本淡色书。
2)生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸：生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。
3)酸性氨基酸：天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）4)碱性氨基酸：赖精组5)芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰色老笨---只可意会不可言传.6)一碳单位的来源肝胆阻塞死（甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。
7)酶的竞争性抑制作用:按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆：1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间；2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似；3.“竞争的焦点”——酶的活性中心；4.“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑。
8)糖醛酸，合成维生素C的酶古龙唐僧（的）内子（爱）养画眉（古洛糖酸内酯氧化酶）9)双螺旋结构的特点：右双螺旋，反向平行碱基互补，氢键维系主链在外，碱基在内10)维生素A总结VA视黄醇或醛，多种异构分顺反。
萝卜蔬菜多益善，因其含有VA原。
主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见，还使上皮不健全，得上干眼易感染。
促进发育抗氧化，氧压低时更明显。
11)DNA双螺旋结构：DNA，双螺旋，正反向，互补链。
A对T，GC连，配对时，*氢键，，十碱基，转一圈，螺距34点中间。
碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。
（AT2，GC3是指之间二个氢键GC间三个.螺距34点中间即3.4）12)RNA和DNA的对比如下：两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。
考研生化重点知识归纳总结
考研生化重点知识归纳总结考研生化重点知识主要包括以下内容：蛋白质化学：蛋白质是生命活动中重要的分子之一，具有多种结构和功能。
考研生化学科中，需要掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的分类及三字符表示法、肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性等知识点。
核酸化学：核酸是生物体的遗传物质，分为DNA和RNA两种。
在考研生化学科中，需要掌握核酸的种类和组成单位、DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构、核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性等知识点。
酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，是生物体内化学反应的催化剂。
在考研生化学科中，需要掌握酶的概念、作用机制、酶促反应动力学、酶的抑制剂等知识点。
糖类：糖类是生物体内重要的供能物质，分为单糖、二糖和多糖。
在考研生化学科中，需要掌握单糖的结构及性质、二糖的结构及性质、多糖的结构及性质等知识点。
脂类与生物膜：脂类是生物体内重要的组成部分，具有多种生理功能。
生物膜是细胞膜的组成成分，由脂类和蛋白质组成。
在考研生化学科中，需要掌握脂类的分类及性质、生物膜的组成及功能等知识点。
生物氧化与代谢：生物氧化和代谢是生物体内化学反应的重要过程，涉及到能量的转换和物质的合成与分解。
在考研生化学科中，需要掌握生物氧化和代谢的基本概念、呼吸链和氧化磷酸化作用等知识点。
蛋白质合成与基因表达：蛋白质合成是生物体内分子合成的重要过程，基因表达则是指基因转录和翻译的过程。
在考研生化学科中，需要掌握蛋白质合成的原料及步骤、遗传密码等知识点。
以上是考研生化学科中的重点知识，考生需要认真学习和掌握。
同时，考生还需要了解学科前沿动态和最新研究成果，以更好地应对考试和未来的学术研究工作。
考研生化专业知识点与实验技能总结
考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。
在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。
下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。
1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。
了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。
代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。
DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。
2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。
免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。
分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。
以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。
生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。
加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。
生化所有重点知识点总结-个人精心整理
1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。
参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。
2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
首都师范大学考研生化知识点汇总
《生物化学》1.1本章知识点串讲1、糖类的作用、元素组成、化学本质、命名及分类作用：能源物质、结构成分、信息分子、转变成其他物质。
元素组成：C、H、O化学本质：多羟基酮或者多羟基醛命名及分类：单糖、寡糖和多糖2、单糖的结构、性质及其衍生物单糖的结构：链状结构，环状结构等。
（一般不作为考点出现）单糖的性质：物理性质：旋光性（了解一下），甜度，溶解度。
化学性质：书中共涉及9种化学变化。
1）单糖的氧化：醛糖含有游离的醛基，具有很好的还原性。
被弱氧化剂氧化：醛糖酸。
（见教材）被强氧化剂氧化：醛糖二酸。
2）单糖的还原：还原后生成糖醇。
3）形成糖脎（见教材）4）形成糖酯与糖醚、糖苷（见教材）5）单糖脱水3、其他糖类（单糖衍生物、寡糖、多糖等）肽聚糖：（教材P51）青霉素抑菌的作用机理。
1.2本章重难点总结1、单糖的性质（尤其是化学性质）2.1本章知识点串讲天然脂肪酸的结构特点：骨架的碳原子数都是偶数个，这是因为生物体内脂肪酸是以二碳单位（CoA：乙酰形式）从头合成的。
3.1本章知识点串讲1、氨基酸——蛋白质的构件分子（1）蛋白质水解：酸水解、碱水解、酶水解（掌握三种具体水解方法及优缺点）（见教材P123）（2）氨基酸在中性PH时，含有一个正电荷和一个负电荷，称为兼性离子。
2、氨基酸的分类（1）按照R基的化学机构将20种常见氨基酸分为：脂肪族，芳香族和杂环族三类A、脂肪族氨基酸：中性氨基酸含羟基或硫氨基酸酸性氨基酸及其酰胺碱性氨基酸B、芳香族氨基酸C、杂环族氨基酸（2）按照R基的极性性质，20种常见氨基酸分为：非极性R基氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、带正电荷的R基氨基酸、带负电荷的R基氨基酸。
3、氨基酸的酸碱化学氨基酸的兼性离子形式（见教材P130）氨基酸的解离：氨基酸是一类两性电解质氨基酸的解离常数（重点）（3）氨基酸的等电点：某一氨基酸处于静电荷为0时的pH。
（pI）对于侧链不解离的中性氨基酸：pI=1/2（pKa1+ pKa2 ）（4）氨基酸的甲醛滴定甲醛的作用（重点）4、氨基酸的化学反应（1）a-氨基参加的反应（4类）（见教材P135）（2）a-羧基参加的反应（4类）（见教材P138）（3）a-氨基和a-羧基共同参加的反应（2类）（见教材P139）（4）侧链R基参加的反应蛋白质的化学修饰：在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
考研生化复习重点
1、非极性：包括：甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性：中性：色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性：天冬Asp、谷Glu（都含2个羧基）碱性：赖Lys（2个氨基）、精Arg、组His 芳香族的是：色、酪、苯丙亚氨基酸的是：脯含硫：半胱、胱、蛋。
折角的：脯天然不存在的：同型半胱不出现在蛋白质的：瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的：甘必需：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链：酪、苯丙、色一碳单位：丝、色、组、甘生酮：亮、赖。
生糖兼生酮：异亮、苯丙、酪、色、苏。
2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。
3、一级的肽链为肽键（主）、二硫键；二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键；三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力；四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。
4、模体和锌指结构为二级。
分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。
5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定；变性为二硫键、非共价键破坏，溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析（阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质先被洗脱下来）。
分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质后出来，大的先出来。
7、盐析一般无蛋白质变性。
1、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，由碱基+戊糖（糖苷键）=核苷+磷酸（酯键）而合成，为核酸的一级结构。
核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。
2、两类核酸：DNA在细胞核和线粒体内，RNA在细胞质和细胞核内。
排序和书写必须是从5到3。
3、DNA是右手螺旋结构，螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
生化考研知识点
生化考研知识点一、细胞生物学1. 细胞结构：细胞膜、细胞质、细胞核、细胞器等。
2. 细胞功能：物质运输、能量转化、细胞分裂、信号传导等。
3. 细胞分裂：有丝分裂和无丝分裂，包括前期、中期、后期和末期等阶段。
4. 细胞凋亡：程序性细胞死亡，维持正常组织结构和功能的重要机制。
5. 细胞信号传导：内源性和外源性信号通过不同途径传导，调控细胞的生理活动。
二、生物化学1. 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2. 蛋白质结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，与功能密切相关。
3. 酶的特性：底物特异性、酶促反应速率、酶抑制等。
4. 糖酵解：葡萄糖分解为乳酸或乙醇释放能量的过程。
5. 女性激素：雌激素和孕激素对生殖系统和性腺发育起重要作用。
三、遗传学1. DNA结构：双螺旋结构、碱基配对规律、DNA复制等。
2. RNA：mRNA、tRNA和rRNA的功能及合成过程。
3. 基因表达调控：转录调控、翻译调控和后转录调控等。
4. 遗传密码表：三个碱基对应一个氨基酸的编码表。
5. 遗传变异：基因突变、染色体异常和基因重组等。
四、生物技术1. DNA重组技术：限制性内切酶、DNA连接酶和DNA载体的应用。
2. 基因工程：基因克隆、转基因和基因敲除等技术手段。
3. PCR：聚合酶链式反应，用于扩增DNA片段的重要技术。
4. 蛋白质工程：蛋白质表达、纯化和修饰的技术方法。
5. 生物芯片：微阵列技术，用于高通量检测基因表达水平等。
五、免疫学1. 免疫系统：天然免疫和获得性免疫的机制和功能。
2. 抗原和抗体：抗原识别、抗原结构和抗体多样性等。
3. 免疫反应：细胞免疫和体液免疫两种免疫反应机制。
4. 免疫调节：免疫耐受和免疫增强等调节机制。
5. 免疫病理：自身免疫性疾病和变态反应等免疫系统异常引起的疾病。
生化考研的知识点涵盖了细胞生物学、生物化学、遗传学、生物技术和免疫学等多个领域。
掌握这些知识点对于理解生物体的结构与功能、疾病的发生机制以及生物技术的应用具有重要意义。
考研西综生化真题重点难点整理
考研西综⽣化真题重点难点整理⽣化蛋⽩质结构和功能6:晾⼲鞋(并)⾐服leu gly val ala Ile pro6:谱写⼀两个丙肝6:姑苏假死半天GSH）和氧化型（GSSG两种离⼦形式不是说它既是酸性⼜是碱性(也不可能存在)，氨基酸，多肽，蛋⽩质都是既有氨基⼜有羧基，因此都具有两性纤维蛋⽩受体结合肽），喜欢补钙（钙离⼦结合蛋⽩）、补锌（锌指），穿超短的拉链（亮氨酸拉链）短裙。
----黏在⼀起就凝固了，DNA变性后粘度降低1 / 55(DNA=Di低)NaOH）中，蛋⽩质和多肽分⼦中的肽键与硫酸铜共热呈现紫⾊或红⾊反应的现象，这⼀现象的发⽣取决于完整的肽键，可以⽤于检测蛋⽩质⽔解程度。
16%）的原理，通过测定样品中氮的含量从⽽推测蛋⽩质含量。
P11）是指茚三酮⽔合物在弱碱性溶液中与氨基酸共加热时⽣成的蓝紫⾊的化合物的现象，此化合物在570nm波长处有最⼤吸收峰值，可作为氨基酸定量分析⽅法。
-可见分光光度法原理测定空⽓中、⽔体中氮含量的⽅法。
分⼦量⼤⼩和带电量不同对蛋⽩质进⾏分离的⽅法。
蛋⽩质在电场中泳动速度受多种因素的影响，如分⼦量⼩的较分⼦量⼤的泳动速率快，系因蛋⽩质横截⾯积⼩，所受阻⼒较⼩。
相同分⼦量的蛋⽩质分⼦，球状较杆状泳动速率快。
在相同pH的溶液中，带电多的蛋⽩质泳动速率快，系因所受电场牵引⼒⼤。
蛋⽩质分⼦在电场中的泳动受溶液中离⼦强度牵制，溶液中离⼦强度越低，蛋⽩质分⼦泳动速率越快●超滤：正压浓缩蛋⽩质溶液●离⼦交换层析：负电荷⼩的先掉(阴离⼦交换层析→其交换树脂带正电荷)●凝胶过滤=分析筛层析：质量⼤先掉●利⽤蛋⽩质(电荷)两性性分离蛋⽩质的：电泳，离⼦交换层析2 / 553 / 55●利⽤蛋⽩质分⼦⼤⼩不同：透析，凝胶过滤(分⼦筛层析)，离⼼，超滤●利⽤沉淀／溶解度不同(破坏⽔化膜电荷):盐析，等电点，丙酮沉淀●利⽤相分配或亲和原理：离⼦交换层析，凝胶过滤，亲和层析（抗原抗体，酶和底物）多肽N断肽链中折⼆硫键羟胺能特异性地裂解天冬酰胺和⽢氨酸之间的肽键（Asn-Gly ）核酸2.37nm ，螺距是3.54nm ，每个螺距有10.5对碱基端粒结构中，端粒DNA末端是单链结构，可以⾃⾝回折形成G-四链结构（四联体螺旋结构），⾮右⼿螺旋或左⼿螺旋。
2024西医综合考研大纲生化
2024西医综合考研大纲生化一、概述生物化学是医学教育的重要基础科学之一，对于掌握医学知识、提高临床诊断和治疗水平具有重要意义。
随着医学领域的不断发展，生物化学的内容也在不断更新和完善。
2024年西医综合考研大纲中的生化板块也有了一些新的变化和调整。
本文将对2024年西医综合考研大纲中的生化部分进行全面细致的解读和分析，帮助考生更好地备战考试。
二、生化部分的主要内容1. 基础概念：生化学的基本概念和原理，包括生物分子的结构和功能、代谢途径和调控等内容。
2. 蛋白质：蛋白质的结构、功能和生物合成，以及与疾病相关的蛋白质异常。
3. 酶与代谢：酶的特性与作用机制，以及代谢途径的调控和相关疾病的生物化学基础。
4. 核酸：核酸的结构与功能，基因表达调控的生化机制。
5. 生物膜与细胞信号传导：生物膜的结构和功能，信号传导通路和相关疾病的生化基础。
6. 糖生物化学：糖代谢的途径和调控，与疾病相关的糖代谢异常。
7. 脂质生化：脂质的结构与功能，与疾病相关的脂质代谢异常。
三、2024年西医综合考研大纲生化部分的变化和重点根据最新的考研大纲，生化部分的内容和要求有了一些新的变化和调整。
在备考中，考生需要特别重点关注以下几个方面：1. 跨学科知识的融合：生化学作为一门交叉学科，与生理学、病理学等学科有着密切的关联。
考研大纲强调了生化与临床医学的通联，考生需要掌握更多的跨学科知识，能够将生化原理和临床实践相结合。
2. 新的研究进展：随着科学技术的不断进步，生化领域的研究也在不断更新。
考研大纲中将会增加一些最新的生化研究进展，这些内容可能涉及到基因编辑、蛋白质工程等新技术和新领域，考生需要及时了解并掌握这些内容。
3. 临床意义的强调：生化不仅仅是一门纯理论性的学科，它对临床医学具有重要的指导意义。
考研大纲中会强调生化知识在临床诊断和治疗中的应用，考生需要深入理解生化与临床的关系，掌握临床意义的生化知识。
四、备考建议考生在备考2024年西医综合考研大纲生化部分时，可以采取以下几点策略：1. 系统学习：按照考研大纲的要求，建立系统的生化知识框架，深入掌握各个知识点的内容和要点，确保不遗漏任何重要内容。
2024西医综合生化考研大纲
2024西医综合生化考研大纲
2024西医综合生化考研大纲可能包括以下内容：
1. 酮体的生成、利用和意义。
2. 脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
3. 多不饱和脂肪酸的生理作用。
4. 磷脂的合成和分解。
5. 胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
6. 血浆脂蛋白的分类、组成、生理功能及代谢。
高脂血症的类型和特点。
7. 呼吸链的组成，氧化磷酸化及其影响因素，底物水平磷酸化，能量的贮存和利用。
8. 胞浆中NADH的氧化。
9. 过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
10. 氨基酸的一般代谢（体内蛋白质的降解、氨基酸氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基）。
11. 氨基酸的脱羧基作用。
12. 体内氨的来源和转运。
13. 尿素的生成：鸟氨酸循环。
14. 一碳单位的定义、来源、载体和意义。
15. 含硫氨基酸和芳香族氨基酸的代谢及临床意义。
16. 嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料、主要合成过程和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
此外，大纲还可能包括肌细胞的收缩机制，血液的组成和理化特性，心脏泵血功能等其他内容。
以上内容仅供参考，具体大纲还需以官方发布的信息为准。
建议及时关注相关网站获取最新信息。
生物化学重点整理,考研可用
生物化学第一篇：生物分子结构与功能蛋白质，核酸，酶，聚糖，维生素。
一共五章。
第二篇：物质代谢及其调节糖代谢，脂质代谢，生物氧化，氨基酸代谢，核甘酸代谢，非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律，共七章第三篇：遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程，包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复，rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导，共六章中心法则；| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。
细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。
以DNA为模板转录生成的mrna作为信使，其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。
复制-转录-翻译第四篇：分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因，癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗，组学与医学，共七章第一章：蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节：蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一：组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二：氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸：色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸：精氨酸，赖氨酸，组氨酸住进来，贱不贱3.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸4.必需氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸二甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸三：20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。
（二）含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
共轲双键具有紫外吸收性质。
生化考研知识点归纳大全
生化考研知识点归纳大全生化考研知识点归纳是生物化学专业学生在准备研究生入学考试时必须掌握的核心内容。
以下是生化考研知识点的全面总结：一、生物化学基础理论1. 生物大分子的结构与功能：蛋白质、核酸、多糖和脂质的基本结构、分类及其生物学功能。
2. 酶的作用机制：酶的催化特性、酶动力学、酶的调节和抑制。
3. 代谢途径：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢、氨基酸代谢等。
4. 遗传信息的传递：DNA复制、RNA转录、蛋白质翻译以及基因表达调控。
5. 细胞信号转导：信号分子、受体、信号转导途径及其在细胞生理过程中的作用。
二、生物化学实验技术1. 蛋白质的分离纯化技术：电泳、层析、离心等。
2. 核酸的提取与分析：核酸的提取、定量、电泳分析。
3. 酶活性测定：酶活性测定的原理和方法。
4. 代谢产物的检测：色谱法、质谱法等在代谢产物分析中的应用。
5. 分子生物学技术：PCR、基因克隆、基因表达分析等。
三、生物化学的前沿领域1. 系统生物学：生物系统的网络分析、动态模拟。
2. 合成生物学：合成生物分子、合成生物系统的设计和构建。
3. 纳米生物技术：纳米材料在生物化学研究中的应用。
4. 生物信息学：基因组学、转录组学、蛋白质组学等数据分析方法。
四、生化疾病与药物作用机制1. 代谢性疾病：糖尿病、肥胖症、痛风等疾病的生化机制。
2. 遗传性疾病：遗传性代谢缺陷、遗传性神经退行性疾病的生化基础。
3. 药物作用机制：药物与酶、受体、信号转导途径的相互作用。
五、生化研究方法与论文写作1. 实验设计：科学问题提出、实验方案设计、数据分析。
2. 论文写作：学术论文的结构、写作技巧、文献引用。
结束语生物化学是一个不断发展的学科，考研知识点的归纳不仅需要对基础知识的掌握，还需要对前沿领域的关注和对实验技术的熟练运用。
希望以上的归纳能够帮助考研学子们系统地复习，为研究生阶段的深入学习打下坚实的基础。
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1、非极性：包括：甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性：中性：色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性：天冬Asp、谷Glu（都含2个羧基）碱性：赖Lys（2个氨基）、精Arg、组His 芳香族的是：色、酪、苯丙亚氨基酸的是：脯含硫：半胱、胱、蛋。
折角的：脯天然不存在的：同型半胱不出现在蛋白质的：瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的：甘必需：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链：酪、苯丙、色一碳单位：丝、色、组、甘生酮：亮、赖。
生糖兼生酮：异亮、苯丙、酪、色、苏。
2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。
3、一级的肽链为肽键（主）、二硫键；二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键；三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力；四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。
4、模体和锌指结构为二级。
分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。
5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定；变性为二硫键、非共价键破坏，溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析（阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质先被洗脱下来）。
分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质后出来，大的先出来。
7、盐析一般无蛋白质变性。
1、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，由碱基+戊糖（糖苷键）=核苷+磷酸（酯键）而合成，为核酸的一级结构。
核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。
2、两类核酸：DNA在细胞核和线粒体内，RNA在细胞质和细胞核内。
排序和书写必须是从5到3。
3、DNA是右手螺旋结构，螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
DNA横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
5、DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。
6、原核生物的rRNA的小亚基为16S，大亚基为5S、23S；真核生物的rRNA的小亚基为18S，大亚基为5S、5.8S、28S。
真核生物的18SrRNA的二级结构呈花状。
具有催化作用的RNA称为核酶。
7、紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm），一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G＋C比例相关，G＋C比例越高，Tm值越高。
8、变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。
1、单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
2、参与组成辅酶素3、酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，米氏方程式V＝Vmax［S］／Km＋［S］米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。
4、竞争性抑制剂：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物Vmax不变，Km值增大；非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合。
Vmax 降低，Km值不变；反竞争性抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降，Vmax、 Km均降低。
心肌、肾以LDH1为主，肝、骨骼肌以LDH5为主。
脑中含CK1（BB 型）；骨骼肌中含CK3（MM型）；CK2（MB型）仅见于心肌。
氯霉素抑制细菌核糖体上的转肽酶，从而抑制蛋白质的合成；磺胺竞争抑制二氢叶酸合成酶甲氨蝶呤为还原酶；5-氟尿嘧啶（5-FU）抑制胸苷酸合酶；6-琉基嘌呤主要为抑制嘌呤核苷酸的合成；别嘌呤醇抑制黄嘌呤氧化酶；酪氨酸酶缺乏维白化病；苯丙氨酸羟化酶缺乏为苯丙酮酸尿症；G6P脱氢酶缺乏维蚕豆病。
1、脂溶性维生素VA 作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。
缺乏可引起夜盲症、干眼病等。
VD 作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。
缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。
VE作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。
VK作用：与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。
缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。
2、水溶性维生素VB1 又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。
VB2又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）; FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。
VPP 包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成VPP .体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋）。
NAD＋和NADP＋在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。
VB6 包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶。
泛酸又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）。
在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）构成酰基转移酶的辅酶。
生物素生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。
叶酸以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移,一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。
叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，造成巨幼红细胞贫血。
VB12又名钴胺素，唯一含金属元素的维生素。
参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称甲基转移酶）的辅基是维生素B12，它参与甲基的转移。
一方面不利于蛋氨酸的生成，同时也影响四氢叶酸的再生，最终影响嘌呤、嘧啶的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细胞性贫血。
VC 促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。
坏血病4、乳酸循环的生理意义在于避免损失仍可被氧化利用的乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。
5、糖代谢中的关键酶：糖酵解：己糖激酶(或葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶；糖异生：丙酮酸羧化酶、果糖二磷酸—1、葡萄糖-6-磷酸酶；磷酸戊糖途径：6-磷酸葡萄糖脱氢酶；糖原分解：磷酸化酶、葡萄糖-6-磷酸酶；糖原合成：糖原合酶（去磷酸化时有活性）1、糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化：一为1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸；二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。
关键酶为己糖激酶、6-磷酸果糖-1-激酶、丙酮酸激酶。
2、有氧氧化的关键酶为己糖激酶、6-磷酸果糖-1-激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合成酶。
3、６－磷酸果糖激酶-1变构抑制剂：ATP、柠檬酸；变构激活剂：AMP、ADP、1，6-双磷酸果糖（产物反馈激，比较少见）和2，6-双磷酸果糖（最强的激活剂）。
丙酮酸激酶变构抑制剂：ATP 、肝内的丙氨酸变构激活剂：1，6-双磷酸果糖葡萄糖激酶变构抑制剂：长链脂酰辅酶A4、丙酮酸脱氢酶复合体抑制：乙酰辅酶A、NADH、ATP 激活：AMP、钙离子；异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶：分别为ATP和NADH、ATP反馈抑制；激活分别为ADP、Ca和Ca.5、６－磷酸果糖激酶-1是最重要的调节酶，ATP增多时可抑制除“己糖激酶”外的其它5种调节酶；异柠檬酸脱氢酶：不是调节酶。
2，6-双磷酸果糖为６－磷酸果糖激酶-1的最强的变构激活剂。
一、糖酵解(1)糖原——1-磷酸葡萄糖(2)6-磷酸葡萄糖6-磷酸二羟丙酮1,6-(有氧氧化+3或5ATP)磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸ADP 2乳酸NADH＋H+ NAD+生理意义迅速提供能量，尤其对肌肉收缩更为重要，在缺氧条件下丙酮酸转化为乳酸将消耗NADH，无NADH净生成；成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量；释放氧气；肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。
二、糖有氧氧化1)、经糖酵解过程生成丙酮酸2)、丙酮酸乙酰辅酶A限速酶的辅酶有：TPP﹑FAD﹑NAD+﹑CoA及硫辛酸3)、三羧酸循环草酰乙酸＋乙酰辅酶A 柠檬酸合成酶柠檬酸α-CoA 琥珀酸延胡索酸苹果酸FAD FADH2 3ATP三羧酸循环中限速酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体的辅酶与丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶同。
三羧酸循环中有一个底物水平磷酸化，即琥珀酰COA转变成琥珀酸，生成GTP1、三羧酸循环的意义：三大营养素的最终代谢通路；糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路三羧酸循环另一重要功能是为其他合成代谢提供小分子的前体。
2、磷酸戊糖途径生理意义：为核酸的生物合成提供５-磷酸核糖，肌组织内缺乏６-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物３- 磷酸甘油醛和６-磷酸果糖经基团转移反应生成。
提供NADPH：NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应；NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
NADPH参与体内羟化反应。
特点：反应不为在胞液，要消耗能量；不耗氧；大量的NADPH生成；有其它糖的生成和转变；与糖酵解关系密切；不占主要地位；主要功能是产生磷酸核糖、NADPH和CO2，不是产生ATP.限速酶为６-磷酸葡萄糖脱氢酶，主要受NADPH/NADP+的调节，升高时酶活性抑制，降低激活。
3、肝脏是糖异生的主要器官。
只有肝、肾能够通过糖异生补充血糖。
糖异生的基本途径：丙酮酸→磷酸烯醇型丙酮酸，消耗2个A TP；1，6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖，此反应由果糖二磷酸酶催化；6-磷酸葡萄糖→葡萄糖，此反应由葡萄糖-6-磷酸酶催化。