生物化学复习重点

生物化学复习资料

1天然不饱和脂肪酸的碳-碳双键都是顺式构型。

2.亚油酸，α亚麻酸和花生四烯酸是维持人体和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必须脂肪酸。

3氨基酸是蛋白质的结构单位，自然界中的氨基酸有300多种，但用来合成蛋白质的氨基酸只有20种，这20种氨基酸称为标准氨基酸。

4肽键：在蛋白质分子内，一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。

5肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。

6蛋白质的一级结构：蛋白质分子内的氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，包括二硫键的位置。

7蛋白质的二级结构：是指多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布。8蛋白质的二级结构的四种类型：α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲。

9.蛋白质一级结构与其功能的关系：蛋白质的一级结构决定其构象，进而决定其生理功能。改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。

每一种蛋白质分子都有自己特定的氨基酸组成和排列顺序即一级结构，蛋白质的一级结构包含了指导其形成天然构象所需的全部信息。

10蛋白质的一般性质：紫外线吸收特征；

11两性解离与等电点：蛋白质是两性电解质，因为它们有肽键主链C端的羧基、谷氨酸的γ-羧基和天冬氨酸的β-羧基，可以给出H+而带负电荷；也有肽链主链N端的氨基、赖氨酸的ε-氨基、精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基，可以结合成H﹢而带正电荷。这些基团的解离状态决定蛋白质的带电荷状态，而解离状态受溶液的pH值影响。在某一pH值下，蛋白质的静电荷为零，则该pH值称为蛋白质的等电点（pI）。如果溶液pHpI，则蛋白质带负电荷。

人体许多蛋白质的等电点在5.0左右，低于体液的pH值，所以带负电荷。

12蛋白质溶液是胶体溶液：蛋白质分子的直径已经达到胶体颗粒的范围，所以其水溶液是一种比较稳定的胶体溶液，电荷和水化膜是其主要稳定因：①蛋白质在非等电点状态下带有同性电荷，同性电荷使蛋白质分子相互排斥，不易形成可以沉淀的大颗粒。②球状蛋白质分子表面有较多的亲水基团，可以与水结合，使蛋白质分子表面为多层水分子包裹，形成水化膜，从而阻止蛋白质分子的聚集。如果这两种因素被破坏，蛋白质就会从溶液中析出。

13蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。

怎样沉淀：凡能破坏蛋白质溶液稳定因素的方法都可使蛋白质分子聚集成颗粒并沉淀。如果将蛋白质溶液的pH值调到等电点，使蛋白质分子静电荷为零，此时虽然分子之间同性电荷的相互排斥作用消失了，但是还有水化膜起保护作用，一般不会导致蛋白质沉淀。如果再加入脱水剂破坏水化膜，则蛋白质分子就会凝聚成颗粒并沉淀；或者，如果先加入脱水剂破坏水化膜，然后再调溶液的pH值到等电点，也可以使蛋白质凝聚成颗粒而沉淀。(盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀）

14蛋白质变性：在一些因素作用下，蛋白质的天然构象被破坏，从而导致其理化性质改变，生物活性丧失，这一现象称为蛋白质变性。

15导致蛋白质变性的物理因素：高温，高压，振荡，紫外线和超声波等；化学因素有强酸，强碱，乙醇，丙酮，尿素，重金属盐和去污剂（如十二烷基硫酸钠）等。

16有些蛋白质的变性是可逆的。当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质复性。

17水解核苷酸可以得到它的三种组成成分：磷酸，戊糖和含氮碱基。

核苷酸的功能：①核酸的合成原料②能量物质，ATP为生命提供能量③参与代谢调控，UTP参与糖原合成，CTP参与磷脂合成④参与生物催化作用，腺苷酸构成酶的辅助因子，包括FAD,NAD,NADP,辅酶A。

18不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系A=T,G=C,A+G=T+C。DNA的二级结构是右手螺旋结构，反向互补。如AGGCp对应的是pTCCG或GCCTp。

19.RNA（核糖核酸）包括传递遗传信息的mRNA（种类多，寿命短，含量少），转运氨基酸的tRNA（细胞内含量最多），构成核糖体的rRNA和具有催化活性的核酶。

20因为碱基中都有共轭双键，所以核苷酸和核酸具有特殊的紫外吸收光谱，吸收峰在260nm附近，这一性质可用于核苷酸和核酸的定量分析。

21.DNA变性是指双链DNA解旋、解链、形成无规线团，从而发生性质改变。缓慢降低温度，恢复生理条件，变性DNA单链会自发互补结合，重新形成原来的双螺旋结构，称为DNA复性，也称为退火。单链DNA的紫外线吸收比双链DNA 高40%，所以DNA变性导致其紫外吸收增加，称为增色效应。反之，复性导致变性DNA恢复其天然构象时，其紫外吸收减少，称为减色效应。可以通过检测DNA紫外吸收的变化来研究DNA变性与复性。

22使DNA变性解链达到50%时的温度称为解链温度。又称变性温度、溶解温度、熔点。

绝大多数酶的化学本质是蛋白质。

23.酶的活性中心又称为活性部位，是酶蛋白构象的一个特定区域，能与底物特异结合，并催化底物发生反应生成产物。酶的活性中心具有特定的空间结构，或为裂缝，或为凹陷，多数由氨基酸的疏水基团构成，是一个疏水环境。

24.酶具有和一般催化剂一样的特点：①它们只催化热力学上允许的化学反应。

②它们可以提高化学反应速度，但不改变化学平衡。③它们的催化机制都是降低化学反应的活化能。④它们本身在化学反应前后没有质和量的改变，并且很少量就可以有效地催化反应。

25.酶自己的特点：酶的催化效率极高（因为它们能降低化学反应的活化能）;酶具有很高的特异性（与一般催化剂不同，酶对所催化反应的底物和反应类型具有选择性，这种现象称为酶的特异性。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，一般可以将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性和立体结构特异性。）酶蛋白容易失活；酶活性可以调节。

26.有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白质构象发生改变，从而表现出酶的活性。酶的这种无活性前体称为酶原。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是指形成或暴露酶的活性中心的过程。

27.酶原的生理意义：①酶原适于酶的安全转运；②酶原适于酶的安全储存。

28.同工酶是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶，是生命在长期进化过程中