上海交通大学生物化学教学大纲

（四）课程选用的教材、教学的基本内容和重点教材：王镜岩等主编，《生物化学》上、下册，高等教育出版社，第三版。

参考教材：郑集等主编，《生物化学》，高等教育出版社，第三版。

罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社，第三版。

张楚富主编，《生物化学原理》，高等教育出版社。

Garrtt，《生物化学》（影印版），高等教育出版社，第二版。

从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物化学教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容：（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控；（4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术（五）课程的教学方法、教学手段和特点⒈讲课根据具体教学内容，采用大班讲授与小班讨论相结合的方法。

教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。

讲课要采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析问题和解决问题的能力。

对学有余力的学生，积极开展第二课堂，因材施教。

⒉实验实验分小班进行，尽量让学生多动手操作。

通过实验，使学生加深对基本理论的理解，掌握必要的基本技术及培养独立工作的能力。

实验中，教师要以身作则，严格要求，耐心指导，狠抓科学性、准确性、严密性。

教师注意多巡堂，多启发，让学生多动手，多思考，并通过多媒体手段下载有关生化实验的最新方法和技术播放给学生观看，尽可能让学生了解本学科的前沿知识。

⒊自学和第二课堂活动学生在听课和实验的基础上，积极主动地自学。

对学有余力的学生，通过指定课外阅读资料，翻译专业文献，专题讲座，组织业余兴趣小组等形式适当提高。

对学习有困难的学生，应帮助其分析原因，指导学习方法。

⒋复习过程中，及时了解学生学习情况，针对存在的问题进行答疑。

（六）课程教学重点与难点本课程的教学重点与难点为以下三个方面：（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控。

5．课程教学方法与手段本课程采用课堂教授、讨论、多媒体教学和《生物化学实验》课程相结合的多种手段开展教学。

6．课程考核方法与要求本课程采用平时考查与期末考试相结合的考核方法，平时成绩占30%，要求通过课堂讨论，小论文等形式了解学生对课程的学习状况。

期末考试成绩占70%，命题要求覆盖大纲，题型灵活，难易适中，着重考查学生对基本理论的掌握，分析问题的能力。

7．实践性教学内容安排本课程的实践性教学由《生物化学实验》课程开课，共36课时，详见《生物化学实验大纲》。

二、教学内容本大纲共二十三章，内容要求划分为掌握、熟悉和了解三个层次。

第一章绪论教学目的与要求【掌握】生物化学的概念。

【熟悉】生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

【了解】生物化学的发展史。

教学内容第一章绪论第一节生物化学发展简史第二节当代生物化学研究的主要内容第四节本书纲要第一篇生物大分子的结构与功能第二章蛋白质的结构与功能教学目的与要求【掌握】1．蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式。

氨基酸的分类、三字英文缩写符号。

2．蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。

3．蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。

掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点。

4．蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力。

5．蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。

6．蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。

7．蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。

【熟悉】1. 肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法。

生物活性肽的概念。

2. 肽单元概念。

3. 模序（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念。

4. 结构域(domain)的特点。

5. 蛋白质的分类。

6. 蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超过滤和超速离心。

7. 蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛的原理。

【了解】1．几种重要的生物活性肽。

2．胰岛素一级结构的特点。

3．分析血红蛋白的四级结构特点。

4．多肽链中氨基酸序列分析的原理。

5．蛋白质空间结构预测的原理和意义。

教学内容第二章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、氨基酸二、肽三、蛋白质的分类第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构二、蛋白质的二级结构三、蛋白质的三级结构四、蛋白质的四级结构第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系二、蛋白质二级结构与功能的关系第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化一、蛋白质的理化性质二、蛋白质的分离和纯化三、多肽链中氨基酸序列分析四、蛋白质空间结构测定教学方法首先从蛋白质是生物体含量最多的固体成分，种类繁多，功能复杂，在生命活动中发挥着不可替代的作用，引出蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命，激发学生的学习兴趣。

本章的难点是蛋白质的结构及蛋白质结构与功能的关系，讲授过程中充分利用多媒体课件，用动画等三维空间结构图形象、生动地讲授蛋白质分子上各基团的相互作用形成蛋白质特定的空间结构，进而表现出不同的理化性质和功能，利用蛋白质的理化性质又可进行蛋白质的分离、纯化，进一步进行蛋白质的研究。

第三章核酸的结构与功能教学目的与要求【掌握】1．常见核苷酸的结构、符号和性质。

DNA和RNA的分子组成。

核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法。

2．DNA的二级结构的特点，掌握原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。

DNA的生物学功能3．RNA的种类与功能。

信使RNA和转运RNA的结构特点。

tRNA二级结构的特点与功能。

4．DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm。

【熟悉】1．核蛋白体RNA的结构与功能。

2．核酸分子杂交原理。

【了解】了解核酸酶的分类与功能。

教学内容第一节核酸的化学组成一、核苷酸中的碱基成分二、戊糖与核苷三、核苷酸的结构与命名第二节核酸的一级结构第三节DNA的空间结构与功能一、DNA的二级结构----双螺旋结构模型二、DNA的超螺旋结构三、DNA的功能第四节RNA的空间结构与功能一、信使RNA的结构与功能二、转运RNA的结构与功能三、核蛋白体RNA的结构与功能四、其他小分子RNA五、核酶第五节核酸的理化性质及其应用一、核酸的一般理化性质二、DNA的变性三、DNA的复性与分子杂交第六节核酸酶教学方法首先从核酸在生命活动中发挥着不可替代的作用，引出核酸是生命活动的基本物质，没有核酸就没有生命，激发学生的学习兴趣。

讲授过程中分析与综合相结合、常规讲授与多媒体教学相结合、启发式教学与课堂讨论教学相结合等教授方法第四章酶教学目的与要求【掌握】1．酶的概念，酶的化学本质。

2．酶的分子组成，单纯酶和全酶。

3．酶的活性中心的概念。

必需基团的分类及其作用。

4．酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性。

5．底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义6．抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义。

7．酶原与酶原激活的过程与生理意义。

8．变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。

掌握酶的共价修饰的概念和作用特点。

9．同工酶的概念和生理意义。

【熟悉】1．酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说。

2．酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。

3．酶活性的测定与酶活性单位概念。

4．酶含量的调节特点和调控【了解】1．酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应。

2．酶的分类与命名的原则。

3．酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。

教学内容第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成二、酶的活性中心第二节酶促反应的特点与机制一、酶促反应的特点二、酶促反应的机制第三节酶促反应动力学一、底物浓度对反应速度的影响二、酶浓度三、温度四、pH五、抑制剂六、激活剂七、酶活性测定与酶活性单位第四节酶的调节一、酶活性的调节二、酶含量的调节三、同工酶第五节酶的命名与分类一、酶的命名二、酶的分类第六节酶与医学的关系一、酶与疾病的关系二、酶在医学上的应用教学方法生命活动最基本的特征是新陈代谢（即生物体进行物质的谢与分解代谢），新陈代谢的停止就生命的终止，生命活动离不开酶的催化作用。

在酶的催化下，机体内的物质代谢有条不紊地进行，酶的异常会导致代谢的异常，严重的会引起疾病，甚至危及生命，激发学生学习本章的兴趣，接着引入正题。

酶是蛋白质，具有蛋白质的一般结构特点和理化性质，讲授过程中联系前面已讲授的蛋白质知识，做到知识的连贯，酶结构的改变会引起酶催化活性的改变，进一步说明了本质为蛋白质的酶其催化功能是与其结构密切相关的。

本章的难点是酶促反应动力学与酶的调节，其实质基本上都是通过改变酶的结构来影响酶的催化活性，从而调节酶促反应速度，掌握了这个要点，学习起来就有规律可循了。

第二篇物质代谢及其调节第五章糖代谢教学目的与要求【掌握】1．糖酵解的概念，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。

2．糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、AT P生成、作用部位及生理意义。

3. 磷酸戊糖途径的生理意义，NADPH的功能。

4．肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应。

5．糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义。

6．正常人血糖的来源与去路。

激素对血糖水平的调节作用。

【熟悉】1．糖酵解调节。

2．糖的有氧氧化的调节。

3．巴斯德效应的概念。

4．磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。

5．肝糖原合成与分解的调节。

6．糖异生途径的调节。

7．乳酸循环及其生理意义。

【了解】1．糖的重要功能及其在体内的消化、吸收。

了解糖代谢的概况。

2．肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症。