动物生物化学
动物生物化学 邹思湘
动物生物化学介绍动物生物化学是研究动物体内生物分子的构成、结构、功能和代谢过程的一门学科。
生物化学是现代生物学的重要分支，研究生物体的组成和功能，以及生命活动所涉及的各种化学变化和过程。
动物生物化学主要关注动物体内生物分子的特性和功能，包括蛋白质、核酸、糖类和脂类等。
动物蛋白质的生物化学特性和功能蛋白质是生命活动中最基本的分子之一，具有多种功能。
动物蛋白质的生物化学特性和功能主要包括以下几个方面：结构和构成动物蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。
不同的氨基酸组合方式和排列顺序决定了蛋白质的三级结构，从而决定了蛋白质的功能。
动物蛋白质的结构和构成对其功能起着重要的影响。
功能动物蛋白质具有多种功能，包括结构支持、运输和储存、免疫防御、酶催化等。
不同的蛋白质具有不同的功能，通过与其他分子的相互作用来发挥作用。
例如，血红蛋白具有运输氧气的功能，酶蛋白质能够催化化学反应。
代谢过程动物蛋白质在动物体内参与各种代谢过程，例如蛋白质的合成、分解和修复等。
代谢过程对维持动物体内稳态以及生命活动的正常进行起着重要作用。
动物核酸的生物化学特性和功能核酸是构成生物体的遗传物质，其生物化学特性和功能对于遗传信息的传递和生命活动的调控至关重要。
结构和构成动物核酸主要包括DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
DNA是双链结构，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鳕嘌呤）组成，通过碱基间的氢键互补配对形成双螺旋结构。
RNA是单链结构，具有多种功能，包括信息传递、蛋白质合成和基因调控等。
功能动物核酸的功能主要包括传递遗传信息、蛋白质合成和基因调控等。
DNA是遗传物质的载体，负责传递和保存遗传信息。
RNA通过转录和翻译过程参与蛋白质的合成，起到了承上启下的作用。
此外，RNA还参与基因调控，对生物体的发育和功能发挥重要作用。
动物糖类的生物化学特性和功能糖类是动物体内重要的生物分子，不仅是能量的来源，还具有多种功能。
结构和构成动物糖类通常由多个单糖分子通过糖苷键连接而成。
动物生物化学的研究与应用
动物生物化学的研究与应用动物生物化学是对动物体内生物分子、代谢途径及其相互作用的研究。
近年来，随着生物技术和科学研究的迅速发展，动物生物化学已经成为生物学领域中一个重要的研究分支。
本文将探讨动物生物化学的研究内容、应用领域以及未来的发展方向。
一、动物生物化学的研究内容1. 生物分子的组成和结构：动物体内存在着各种生物分子，如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
研究者通过分离、纯化和鉴定这些生物分子，揭示它们的组成和结构，进而探索其功能和代谢途径。
2. 代谢途径和物质转化：生物体内的代谢途径和物质转化是动物生物化学研究的重要内容。
通过研究代谢途径，可以了解动物体内物质的合成、降解和转化过程，并揭示其调控机制。
3. 酶的功能和调控：酶是生物体内催化化学反应的生物分子，对于维持生物体内的代谢平衡至关重要。
动物生物化学的研究者通过研究酶的功能和调控机制，可以深入了解动物体内的代谢过程。
4. 信号传导和调控机制：动物体内的生物化学反应往往是受到信号传导和调控机制的调控。
研究者通过揭示信号传导和调控机制，可以了解某一生物过程如何受到内外部环境的影响并作出相应的调节。
二、动物生物化学的应用领域1. 医学研究：通过对动物生物化学的研究，可以揭示许多疾病的发生机制和防治途径。
例如，通过研究糖尿病患者体内的胰岛素分泌、糖代谢和胰岛素信号通路等，有助于寻找治疗糖尿病的新方法和药物。
2. 药物研发：动物生物化学的研究为药物研发提供了理论基础。
通过研究药物在体内的作用机制和代谢途径，可以提高药物的疗效和减少副作用。
3. 农业和畜牧业：研究动物生物化学有助于提高农作物的产量和质量，并改善动物的养殖环境。
例如，通过调控饲料中的营养成分和添加适当的酶制剂，可以提高动物的生长速度和饲料利用率。
4. 环境保护：研究动物生物化学还可以应用于环境保护。
通过研究动物体内的生物分子和代谢途径在环境污染中的响应和修复能力，可以评估环境污染的程度，并提出相应的防治策略。
动物生物化学
生物化学名词解释1.生物化学(biochemistry):从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学.2.蛋白质(protein)：由a-氨基酸被此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物大分子.3. 一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序.4.构型(configuration):化合物分子中原子或基团的空间排布,需要共价键的断裂或重组才能产生新的立体异构体.5.构象(conformation):由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布.6.肽平面：由于肽键不能旋转,致使肽键中的4个原子及相邻的两个©处于一个平面上,这种刚性结构的平面称肽平面.a7.二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构.8.超二级结构：在二级结构根底上,相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、被此作用,在局部区域形成规那么的二级结构的聚合体.9.结构域：较长的多肽链,其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体.10.同功能/源蛋白：来源不同种属生物,行使相同或相似功能的蛋白质.11.沉降系数出)：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,该值称沉降系数.12.变构效应：在寡聚蛋白分子中,一个亚基与配体结合后发生构象改变,引起相邻其他亚基的构象改变,以及与配体结合的水平改变.13.氨基酸的等电点：当溶液在某jpH时,蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等,净电荷为零,在电场中不移动,此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点.14.蛋白质的变性(denaturation)：在理化因素的作用下,蛋白质空间结构被破坏,并失去原有性质的现象.15.蛋白质的复性(renaturation)：在适当条件下,变性的蛋白质重新折叠成天然构象,恢复其生物学特性.16.沉淀：在理化因素的作用下,破坏蛋白质外表的水化膜及同性电荷,溶解度降低,相互聚集而从溶液中沉淀析出的现象.17.酶(enzyme)：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂.18.酶蛋白(ap.engyme):需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分.19.酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团.20.同工酶(isoenzyme)：指功能相同、组成或结构不同的一类酶.21.诱导契合学说：酶分子或活性中央具有一定柔性,酶与底物接近时,诱导酶分子的构象发生改变,与底物适应结合.22.酶活力：酶催化化学反响的水平.23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数.24.酶促反响动力学：酶促反响动力学是研究酶促反响速度的规律,以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等因素对酶促反响速度的影响.25. K ：酶促反响速度为最大反响速度一半时的底物浓度.26.不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中央的必需基团结合,使酶失活,不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用.27.可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中央的基团结合,可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活性的抑制作用.28.竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似,与底物竞争酶活性中央,使底物不能结合,从而降低酶促反响速度的可逆性抑制作用.29.反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合,从而降低酶促反响速度的抑制作用.30.变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合,使酶分子构象发生改变,从而改变酶的活性.31.协同效应：第一个分子与变构酶结合后,对后续分子结合的影响.32.共价修饰：在另一种酶的催化下,酶分子共价结合或解离掉某种化学基团,改变酶的活性.33.核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成,具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子.34. DNA的熔解温度/T/ DNA变性50%的温度,70-85℃.35.增色效应：核酸变'性后其OD260增高的现象.36.退火/复性(annealing)：在适当条件下,变性DNA的两条链重新缔合成双螺旋结构.37.减色效应：复性的DNA其紫外吸收值降低的现象.38.核酸变性：在理化因素的作用下,破坏核酸分子中的氢键,使双螺旋结构变成无规那么的单链线团状.39.分子杂交(hybridization)：具有一定同源性的DNA分子间或DNA和RNA分子间,通过变性和复性处理, 局部互补的区域相结合.40.生物氧化：物质在体内分解代谢,最终生成CO、HO和能量的过程.41.呼吸链：底物脱下的氢经一系列递氢体和电子传递体,最终传递给氧生成水的传递体系.42.氧化磷酸化：底物脱下的氢经呼吸链氧化生成水的同时,所释放的自由能与ADP磷酸化成ATP相偶联的过程.43.底物水平磷酸化：底物因脱氢、脱水,分子内原子发生重排,产生高能键,交给ADP生成ATP的过程.44.磷氧比：生物氧化中,每消耗1摩尔原子氧的同时所消耗无机磷的摩尔数.45.糖：多羟醛或多羟酮的化合物及其衍生物或多聚物.46.糖酵解/EMP途径〔glycolysis〕：在无氧条件下,糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程.47.生醇发酵：厌氧微生物把酵解生成的NADH中的氢交给丙酮酸脱羧生成乙醛,进而生成乙醇的过程.48.有氧氧化：机体氧气供应充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和^2,并释放能量的过程.49.三袋酸/Krebs/TCA循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合成的柠檬酸经反复脱氢脱羧生成草酰乙酸的循环过程.50.磷酸戊糖/PPP途径：葡糖糖磷酸化成6-磷酸葡萄糖,经过脱氢生成磷酸戊糖及NADPH,再经过一系列的磷酸酯的互变过程.51.糖异生〔gluconeogenesis〕：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程.52.乳酸/Cori循环：骨骼肌糖酵解产生的乳酸经血液循环至肝脏,经异生作用生成葡萄糖,进入血液循环, 补充血糖,被骨骼肌再利用的过程.53.能荷：细胞内三种腺苷酸中高能磷酸基在数量上的衡量尺度.54.级联放大反响：激素的信号通过一系列的连锁反响使其作用不断加以放大的现象.55.脂类〔lipid〕:指生物体内不溶于水而易溶于有机溶剂的一大类有机化合物,是脂肪和类脂的总称.56.必需脂肪酸：指机体自身不能合成或合成量缺乏,必须由食物供应的脂肪酸.57.酮体：乙酰乙酸、0-羟丁酸、丙酮三者的总称.58.蛋氨酸循环：蛋氨酸与ATP作用生成的S-腺苷蛋氨酸,在转甲基后生成同型半胱氨酸,然后再重新合成蛋氨酸的过程.59.冈崎片段：在DNA后随链不连续合成中产生的相对较短的DNA片段.60.中央法那么：指遗传信息在分子水平上的传递规律,主要是DNATDNA, DNATRNAT蛋白质,病毒可以RNAT DNA 或RNATRNA.61.半保存复制：DNA复制时,以每一条链为模板,合成与之相互补的链.在子代DNA分子中,一股链来自于亲代,一股链为新和成的.62.逆转录：在反转录酶的作用下,以RNA为模板,合成DNA的过程.63.互补DNA 〔cDNA〕：在反转录酶的作用下,以RNA为模板合成的DNA.64.DNA的损伤：在理化因素的作用下,引起DNA的化学结构发生改变.65. $05应急反响：在损伤严重及修复系统受到抑制的紧急情况下,以牺牲复制的的忠实性为代价产生过失修复的反响.66.转录：在RNA聚合酶的作用下,以DNA为模板,合成RNA的过程.67.转录单位〔顺反子〕：从启动子到终止子的一段DNA片段.68.不对称转录：在一个转录单位中,只有一条链作为模板合成RNA的方式.69.启动子〔promoter〕：能被RNA聚合酶所识别及负责转录起始的特定DNA序列.70.终止子〔terminator〕：能被RNA聚合酶所识别及负责转录终止的特定DNA序列.71.复制子〔repl icon〕：两个复制起始点之间的DNA片段,是独立完成复制的功能单位.72.内含子〔intron〕：真核生物断裂基因中的非编码序列.73.外显子〔exon〕：真核生物断裂基因中的编码蛋白质的序列.74.核不均一RNA 〔hnRNA〕：真核生物细胞核内mRNA前体分子,相对分子质量较大,且不均一,含有许多内含子.75.RNA复制：在RNA复制酶的作用下,以RNA为模板,合成RNA的过程.76.译：把转录到mRNA上的遗传信息转译为由氨基酸组成的蛋白质的过程.77.密码子〔codon〕：指mRNA上编码一个氨基酸的三个相邻的碱基,是遗传密码的根本单位.78. SD序列：位于mRNA起始密码子前10个核苷酸左右的富含嘌吟核苷酸的一段序列,与原核生物核糖体小亚基16SrRNA结合,是mRNA与核糖体结合的识别位点.79.分子伴侣：能帮助新生肽链折叠成正确的空间结构,而本身不是功能蛋白质组成的蛋白质分子.80.基因表达：基因的转录与译过程.81.操纵子〔operon〕：由几个功能相关的结构基因及其启动基因和操纵基因组成,是原核生物基因表达调控的根本单位.82.反义RNA/micRNA：能与mRNA互补结合从而阻断mRNA译的RNA分子.83.顺式调控元件：与结构基因串联,对基因表达活性起调控作用的特定DNA序列,包括启动子、增强子、沉默子等.84.反式作用因子：与顺式作用元件结合,调节基因转录效率的蛋白质因子.85. DNA重组技术：将目的基因根据人们的设计方案定向连接到载体DNA分子上,并使之在特定的受体细胞中增殖与表达,使受体细胞获得新的遗传特性的遗传操作.86.聚合酶链式反响〔PCR〕：是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法,经变性、退火和延伸三步反响使目的DNA以2n得以迅速扩增的技术.简答1、蛋白质的分类1〕依据分子外形：球形蛋白质、纤维蛋白质；2〕依据生物化功能① 酶蛋白：催化作用——蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等；②调节蛋白：调节物质代谢——蛋白质激素或多肽激素；调节遗传信息表达——组蛋白、阻遏蛋白、转录因子；③运输蛋白：运输功能——血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体；④运动蛋白：运动作用肌肉收缩〔肌球蛋白、肌动蛋白〕、细菌的鞭毛运动；⑤防御蛋白：防御作用——抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等；⑥贮存及营养作用：贮存及营养功能——铁蛋白、酪蛋白、卵清蛋白；⑦受体蛋白：接受和传递信息的作用——神经递质、激素、药物等受体；⑧ 结构蛋白：结构成分和机械支撑作用——膜蛋白、角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白；⑨ 电子传递蛋白：传递电子——铁硫蛋白、细胞色素；⑩特殊蛋白：功能各异毒蛋白——动物、植物、微生物所分泌,蛇毒、蜂毒、蝎毒、蓖麻毒素、细菌肠毒素；甜果蛋白——蔬菜、水果；抗结冻蛋白——南极水域鱼体内；3〕依据化学组成①简单〔单纯〕蛋白质只含有氨基酸,根据溶解度不同,分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白；②结合蛋白质依据辅基的不同分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白、金属蛋白；4〕依据营养价值①完全蛋白质——必需氨基酸种类齐全；②不完全蛋白质——必需氨基酸种类不齐全.2、蛋白质序列测定1〕纯化蛋白质：纯度在98%以上；2〕测定蛋白质的分子量,确定蛋白质中氨基酸的种类及每种氨基酸的含量；3〕翻开二硫键,确定每种肽链的数目,并别离纯化肽链；4〕 N、C末端氨基酸的测定；5〕用两种以上不同断裂位点的方法将肽链裂解成肽段；6〕纯化肽段,测定氨基酸的序列；7〕确定一级结构的排列顺序；8〕确定二硫键的位置.3、维持蛋白质的分子构象的主要化学键氢键、离子键、疏水键、范德华力、二硫键、配位键.4、蛋白质沉淀方法1〕盐析；2〕有机溶剂沉淀法；3〕重金属沉淀法；4〕生物碱试剂及某些酸类沉淀法；5〕等电点沉淀法；6〕加热变性沉淀法.5、别离纯化蛋白质1〕研究蛋白质的结构与功能；2〕生产有活性的蛋白质或酶、激素；3〕作为药物、抗原、食品添加剂等.6、蛋白质含量的测定方法1〕紫外分光光度法；2〕双缩脲法；3）F olin-酚法；4〕考马斯亮蓝法；5〕凯式定氮法.7、酶的催化特性1〕反响条件温和；2〕效率极高；3〕特异性；4〕活性可调节性；5〕有的酶活性与辅助因子有关.8、〔的意义1）K是酶的特征性物理常数,只与酶的性质有关,与酶的浓度无关；m2）K是酶在一定温度、pH和底物条件下测定的,不同的酶K值不同；3〕假设一个酶有几个底物,那么每一个底物均有一个特定的K m,其中K/直最小的底物是酶的最适底物; 4）K可近似表示酶与底物亲和力的大小,K越大,亲和力越小.9、共价修饰的类型m1〕磷酸化与脱磷酸化；2〕乙酰化与脱乙酰化；3〕甲基化与脱甲基化；4〕腺〔尿〕苷化与脱腺〔尿〕苷化；5）-SH 与-S-S 互变.10、酶根据反响性质的分类1〕氧化复原酶；2〕转移酶；3〕水解酶；4〕裂合酶；5〕异构酶；6〕连接酶〔合成酶〕.11、维生素12、DNA右手双螺旋⑺型〕结构1〕两条反平行的脱氧多核苷酸链围绕共同的螺旋,螺旋直径为2nm;2〕磷酸和脱氧戊糖组成的骨架位于螺旋外侧,碱基位于螺旋内侧,碱基间以氢键连接,A=T, G三C相配对; 3〕所有的碱基平面几乎与螺旋轴垂直,所有的糖环平面与螺旋轴平行.4〕维持双螺旋的力是碱基堆积力、氢键和离子键.5〕螺旋外表形成两条凹陷的沟,分别称大沟和小沟.13、影响DNAT.值的因素1）D NA均一性均一性越高,变性的温度范围越窄；2）G-C含量G-C含量高,T值高；3〕介质中离子强度离子强度高,T值高.14、生物氧化的特点1)在体温、一个大气压、pH近中性的水溶液中进行；2)经一系列酶促反响逐步缓慢进行；3)能量逐步释放,且将相当的能量以ATP形式储存和转运；4)物质氧化的主要方式是脱氢,脱下的氢在酶、辅酶和电子传递系统参与下与激活的氧结合生成H2O;5) CO2是代谢物转变成羧酸、经过脱羧产生的；26)场所：真核细胞主要在线粒体内膜,原核细胞在质膜上进行.15、线粒体呼吸链的种类及排列顺序1)NADH 呼吸链：NADHTFMNTFe , STCoQTCytbTFe* STCytc1TCytcTCytaa3TO22)FADH 呼吸链：琥珀酸TFADTFe* STCoQTCytbTFe , STCytc TCytcTCytaa TO16、生物氧化抑制13 21)电子传递抑制剂(1)鱼藤酮、阿米妥：抑制电子从NADH向CoQ传递；(2)抗霉素A：抑制电子从©丫地向©丫也1传递；(3) CN-、CO、HS、N-：抑制电子从Cytaa向O传递. 23322)磷酸化抑制剂作用于ATP合成酶,抑制ADP磷酸化,最终抑制电子传递.如：寡聚酶,阻止质子从F o质子通道回流,抑制ATP生成.3)解偶联剂°使电子传递和ATP形成两个偶联过程别离,只抑制ATP生成,不抑制电子传递.如：解偶联蛋白、双香豆素、2, 4-二硝基苯酚等.17、a-磷酸甘油穿梭机制主要存在于骨骼肌、脑和神经组织中.胞质中含有甘油磷酸脱氢酶,可催化磷酸二羟基丙酮复原为c-磷酸甘油,后者进入线粒体.线粒体内膜近外侧有甘油磷酸脱氢酶,它是胞质侧甘油磷酸脱氢酶的同工酶,但辅酶是FAD.可催化a-磷酸甘油脱氢生成磷酸二羟基丙酮和FAD,.于是胞质内的NADH+H+上的H便间接地被转运进入线粒体基质中,转化为FADH2,进入FAD,呼吸链氧化.磷酸二羟基丙酮那么从线粒体返回细胞质.这样每1分子胞质中的NADH进入线粒体内膜的呼吸链氧化生成1.5分子ATP.18、苹果酸-天冬氨酸穿梭机制主要存在于肝脏和心肌中.胞质中含有苹果酸脱氢酶,可催化草酰乙酸复原为苹果酸,后者进入线粒体基质.线粒体基质内有另一种苹果酸脱氢酶,可催化进入的苹果酸脱氢形成草酰乙酸和NADH+H+.于是胞质内的NADH+H+上的H便间接地被转运进入线粒体基质中,进入NADH呼吸链氧化.草酰乙酸那么通过基质和胞质均含有的谷-草转氨酶的作用,从基质返回胞质.这样每1分子胞质中的NADH进入线粒体内膜的呼吸链氧化生成2.5分子ATP.19、糖的生理功能1)氧化供能2)重要碳源3)细胞的重要组成局部20、糖的无氧分解(一)糖酵解定义在无氧条件下,糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程,亦称EMP途径.(二)过程(细胞液)(1)葡萄糖分解成丙酮酸1)葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2)6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖3)6-磷酸果糖转变为1, 6-二磷酸果糖4)1, 6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖5)磷酸丙糖的同分异构化维持血糖浓度的相对稳定；6)3-磷酸甘油醛氧化为1, 3-二磷酸甘油酸7)1, 3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸8)3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9)2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸10)磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸(2)丙酮酸转变成乳酸Glu- G-6-P±F-6-P- F-1,6-2P t3-磷酸甘油醛±1, 3-二磷酸甘油酸±3-磷酸甘油酸±2-磷酸甘油酸E1E2磷酸二羟丙酮E1：己糖激酶； E2：磷酸果糖激酶；E3：丙酮酸激酶〔三〕意义1） 1分子葡萄糖经EMP 净生成2分子ATP ；2〕在无氧或相对缺氧条件下,为机体提供生命活动所必须的能量; 3〕即使在有氧条件下,机体有些组织也要由无氧酵解来供能. 21、糖的有氧氧化〔一〕定义机体氧气供应充足时,葡萄糖彻底氧化成HO 和%,并释放能量的过程.〔二〕过程* 2 3 42 第一阶段为糖酵解途径：葡萄糖T 丙酮酸和NADH+H + 〔胞质内〕第二阶段为丙酮酸氧化脱竣：丙酮酸T 乙酰CoA 和NADH+H + 〔线粒体〕,关键酶：丙酮酸脱氢酶系第三阶段为TCA 循环：乙酰CoA 通过三较酸循环彻底氧化分解生成CO 2、NADH+H +和FAD,〔线粒体〕 草酰乙酸+乙酰CoA -柠檬酸=顺乌头酸=异柠檬酸苹果酸=延胡索酸=琥珀酸=琥珀酰CoA — a -酮戊二酸 E3E1：柠檬酸合酶；E2：异柠檬脱氢酶；E3：a-酮戊二酸脱氢酶复合体第四阶段为生成H0和ATP ：上述复原性辅酶NADH+H +和FADH 进入线粒体呼吸链,彻底氧化生成HO, 并发生氧化磷酸化2生成大量ATP .22〔三〕意义 可产生大量ATP,是机体利用糖或其它物质获取能量的最有效途径； 不仅是糖彻底氧化的途径,而且也是脂肪、蛋白质、氨基酸等最终彻底氧化的途径; 是糖、脂、蛋白质相互转变、相互联系的枢纽； 为其它物质代谢提供小分子前体.22、三羧酸循环〔一〕特点〔二〕生理意义1〕为机体提供大量能量；2〕是三大物质代谢共同通路,起代谢枢纽作用：① 是糖、脂类、蛋白质彻底氧化分解的必经途径； ②产生大量中间产物,为糖、脂类和蛋白质提供合成原料. 23、糖异生 〔一〕定义非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程. 〔二〕过程乳酸二丙酮酸-草酰乙酸-磷酸烯醇式丙酮酸=2-磷酸甘油酸=3-磷酸甘油酸二1,3-二磷酸甘油酸E1是体内糖的来源途径之一;去除体内产生的大量乳酸; 协助氨基酸的代谢.乳酸=丙酮酸一磷酸烯醇式丙酮酸E31) 2) 3) ITE1JE24) 1) 2) 3) 4) 1) 2) 3) 4)反响部位：线粒体；单向循环,催化三步不可逆反响的酶为关键酶,它们是：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸 脱氢酶复合体；循环一次产生10jATP4次脱氢,生成3jNADH+H +、1个FAD, 2次脱竣21次底物水平磷酸化中间产物不会由于参与循环而被消耗,但可以参加其它代谢而被消耗.E2Glu —G-6-P =F-6-P -F-1,6-2P 土E4 E33-磷酸甘油醛磷酸二羟丙酮-甘油E1：丙酮酸竣化酶；E2： PEP 较激酶;〔三〕意义 E3：果糖-1, 6-二磷酸酶；E4：葡糖糖-6-磷酸酶1) 2)3) 4)1〕作为功能和储能物质；2〕作为组织细胞的结构成分；3〕提供必需脂肪酸；4〕协助脂溶性物质的消化吸收；5〕信号识别、免疫介导、细胞粘附等；6〕保护和保温作用；7〕转变为其它生物活性物质；8〕磷脂代谢产生的甘油二酯、下3等可作为信号分子.25、血浆脂蛋白密度分类法〔由低到高〕1〕乳糜微粒〔CM〕：在小肠粘膜上皮细胞合成,脂肪最丰富,运输外源性脂类；2〕极低密度脂蛋白〔VLDL〕：在肝细胞合成,脂肪较丰富,运输内源性脂肪；3〕低密度脂蛋白〔LDL〕：由VLDL转变而来,胆固醇最丰富,将胆固醇运至肝外；4〕高密度脂蛋白〔HDL〕：在小肠、肝、血浆中合成,蛋白质最丰富,将肝外胆固醇运至肝内.26、脂肪酸彻底氧化的能量计算——以16碳软脂酸为例1〕脂肪酸的活化：消耗2ATP2）0-氧化的次数：16；2 — 1=7次3）一次0-氧化产生的ATP 数：NADH + FADH2 = 2.5 + 1.5=44〕产生乙酰CoA的个数：16：2 = 825）1乙酰CoA 进入TCA 产生的ATP 数：3NADH + FADH2+1 =3X2.5 + 1.5 + 1=106〕净生成的ATP 数：4X7 + 10X8—2 = 106〞27、酮体的生成和利用1〕生成的原料：乙酰CoA；2〕关键酶：HMG-CoA合成酶；3〕利用的酶：乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶；4〕生成部位：肝细胞线粒体；5〕利用部位：肝外组织线粒体.28、酮体的生理意义1〕是脂肪酸分解代谢的正常中间产物,是脂肪酸供能的一种形式；2〕分子小、易溶于水,便于运输；3〕在饥饿或缺糖时,作为大脑和肌肉的供能物质,有利于维持血糖.29、软脂酸的合成与0-氧化的比拟30、胆固醇的转化1〕转变为胆汁酸；2〕转化为类固醇激素：肾上腺皮质激素、性激素；3〕转化为VitD3.1〕是构成组织细胞的结构成分；2〕执行多种生物学功能及转变为其它含氮类生物活性物质;3〕具有营养功能,为人体生长发育、组织更新及修补所必需；4〕彻底氧化分解,或转变为糖和脂肪.32、脱氨基作用的方式1〕氧化脱氨基作用a-氨基酸T亚氨基酸Ta-酮酸+ NH32〕转氨基作用L-氨基酸+ a-酮戊二酸Ta-酮酸+ L-谷氨酸3〕联合脱氨基作用；4〕嘌吟核苷酸循环；5〕非氧化脱氨基作用：脱水脱氨基作用：Ser、Thr;脱硫化基脱氨基：Cys;直接脱氨基：Asp.33、尿素循环〔一〕过程6）ATP+NH+CO2T氨基甲酰磷酸+鸟氨酸T瓜氨酸——线粒体2〕瓜氨酸+天冬氨酸T精氨酸代琥珀酸T延胡索酸+精氨酸——胞液3〕精氨酸+HOT尿素+鸟氨酸——胞液2〔二〕意义1〕将有毒的氨转变为无毒的尿素,从肾脏排出体外；2〕排出1分子CO2,对调节酸碱平衡起重要作用.34、谷胱甘肽的生理功能1〕保护含巯基酶或蛋白质不被氧化,对维持红细胞及细胞膜完整性具有重要意义；2〕与药物、毒物结合,参与肝脏的生物转化；3〕参与氨基酸的运输.35、参与DNA复制的主要蛋白质因子和酶类1）D NA聚合酶•原核生物：DNA聚合酶I ——负责DNA损伤修复、切除RNA引物以及填补空隙；DNA聚合酶11——修复酶；DNA聚合酶111——复制酶；DNA聚合酶IV、V——SOS过失修复酶；•真核生物：DNA聚合酶a——引物酶、核DNA后随链的复制；DNA聚合酶0——修复酶；DNA聚合酶丫——线粒体DNA复制；DNA聚合酶3 ——核DNA前导链和后随链的复制；DNA聚合酶£——后随链空隙填补、修复酶；2〕解螺旋酶：翻开DNA的双螺旋,提供单链模板；3〕单链结合蛋白558：结合至解开的DNA单链上,预防其退火及免遭核酸酶降解；4〕引物酶：合成复制所需的RNA引物；5〕引发前体：与引物酶组成引发体；6）D NA连接酶：催化双链DNA中单链缺口的连接；7）R NaseH1和Flap:切除真核生物RNA引物；8〕拓扑异构酶：主要为拓扑异构酶II起作用,引入负超螺旋,消除复制叉前进带来的扭曲张力;9〕端粒酶：真核生物端粒的合成.36、DNA的损伤类型1〕紫外辐射引起的喀啶二聚体；2〕碱基的插入、缺失及改变；3）D NA链的铰链；4〕磷酸二酯键的断裂.38、真核生物mRNA转录后的加工1）5’端加帽子结构；2）3’端加尾巴结构；3）切除内含子、外显子连接；4）3‘、5’ 非编码区ATm6A;5）R NA编辑：碱基的插入、缺失、改变.39、遗传密码的特点1〕方向性：5‘T 3’；2〕起始密码：AUG 〔真核、原核〕、GUG 〔原核〕；3〕终止密码：UAA、UAG、UGA；4〕连续性和无标点：从起始密码起,每3个碱基连续阅读；5〕无重叠性：病毒除外,密码子中的碱基不重复阅读；6〕简并性：除Met、Trp外,其它均有2-6个密码子；7〕通用性及例外：所有生物体共用一个密码表,但有例外,如,UGA在支原体、人和牛的线粒体编码Trp;8〕摆动性〔变偶性〕：密码子与反密码子配对时,前2个碱基严格互补,第3个碱基配对时有一定的灵活性. 40、核糖体活性部位6）P位：肽酰-tRNA或起始氨酰-tRNA结合部位；7）A位：〔延伸〕氨酰-tRNA结合部位；3〕转肽酶部位：大亚基上,A与P之间；4）E位：大亚基上,空载tRNA释放部位；5）m RNA结合部位：小亚基.41、蛋白质的生物合成过程〔原核生物〕〔一〕氨基酸的活化AA+tRNA+ATP 氨酰-tRNA合成酶^ AA-tRNA+AMP+PPi〔二〕起始阶段1）大小亚基别离；2）m RNA在小亚基定位结合；3〕起始氨酰-tRNA结合到小亚基,形成30S起始复合物；4〕核糖体大亚基结合,形成70S起始复合物；〔三〕延长阶段1〕氨基酸进位：根据mRNA下一组遗传密码指导,使相应氨酰-tRNA进入核糖体A位；3）成肽反响：由转肽酶催化肽键生成；3〕移位反响：EF-G催化GTP水解供能,核糖体向mRNA的3’端移位一个密码子；〔四〕终止阶段当译至mRNA终止密码时,多肽链合成停止,肽链从肽酰-tRNA中释出,mRNA、核糖体别离；〔五〕多肽链的加工与修饰4）N-端甲酰甲硫氨酸、甲硫氨酸的切除；2〕切除信号肽；3〕切除供能非必需的肽段；4〕氨基酸的修饰5〕形成二硫键；6〕蛋白质的自剪接；7〕空间结构的折叠；8〕亚基间的聚合或辅基结合；〔六〕蛋白质的转位共译转位或译后转位.42、乳糖操纵子调控作用机制1〕负调控无乳糖时,阻遏蛋白与操纵基因结合,抑制转录.有乳糖时,乳糖与阻遏蛋白结合,使其变构失活,转录开始.2〕协同调控无乳糖时,无论是否有葡萄糖,阻遏蛋白均与操纵基因结合起负调节作用,抑制转录,操纵子被关闭.有乳糖时,转录是否开启取决于是否有葡萄糖.仅无葡萄糖时CAP正调节才起作用,激活转录,操纵子开启,否那么操纵子被关闭.因此,二种机制互相协调、相互制约.3〕正调控只有降解物基因激活蛋白〔CAP〕结合到启动子上游的CAP结合位点,才能促进RNA聚合酶与启动子结合, 激活转录.无葡萄糖时,cAMP浓度升高,cAMP与CAP结合,激活转录.有葡萄糖时,cAMP浓度降低,cAMP与CAP结合受阻,抑制转录.43、色氨酸操纵子调控作用机制1〕负调控无色氨酸时,阻遏蛋白不与操纵基因结合,转录开始.有色氨酸时,色氨酸与阻遏蛋白结合变构激活阻遏蛋白,使其与操纵基因结合,转录被抑制.2〕衰减子调控前导序列是否有提前终止转录作用,取决于合成前导肽时所需色氨酸的量.色氨酸充足时,前导肽正常合成,前导序列3、4段碱基配对形成茎环结构,转录提前终止,操纵子关闭.色氨酸缺乏时,前导肽合成受阻,前导序列3、2段碱基配对无法形成终止信号,转录继续进行,操纵子开启.3〕双重负调控当色氨酸的量缺乏以使阻遏蛋白结合操纵基因起阻遏作用时,只要还可以维持前导肽的合成,也可提前终止转录. 44、乙酰CoA参与的生化反响过程1〕在线粒体中与草酰乙酸生成柠檬酸进入TCA循环.2〕参与酮体的生成：对动物而言,当肝脏线粒体中乙酰CoA浓度过高,没有足够草酰乙酸与之反响生成柠檬酸进入TCA循环的时候,乙酰CoA生成酮体.经血液运输到肝外组织,重新转化为乙酰CoA,参与TCA 循环.。
《动物生物化学》课程思政教学案例
《动物生物化学》课程思政教学案例课程思政教学案例：《动物生物化学》中的社会责任教育一、案例背景《动物生物化学》是动物科学专业的一门重要基础课程，主要介绍动物体内的生物分子、能量代谢、遗传信息的传递等方面的知识。
本课程思政案例旨在将社会责任教育融入该课程的教学过程中，培养学生具备科学素养和社会责任感。
二、融入点分析1. 社会责任意识：在介绍动物生物化学知识的同时，引导学生认识到动物生产与人类健康、生态环境之间的密切关系，培养学生的社会责任意识。
2. 科学伦理：结合生物化学实验，强调实验操作的规范性和科学伦理的重要性，教育学生尊重生命、遵守伦理原则。
3. 创新精神：通过介绍生物化学领域的新成果、新技术，激发学生的创新精神，鼓励学生为动物科学事业的发展做出贡献。
三、实施方案1. 引入案例：在教学过程中，引入与动物生产、环境保护等相关的案例，如转基因动物的伦理问题、动物疫病的防控等，引导学生进行讨论，增强学生的社会责任感。
2. 实验环节：在实验教学中，强调实验操作的规范性，教育学生尊重实验动物的生命权利，培养学生的科学伦理观念。
3. 课外拓展：组织学生参加动物科学相关的社会实践活动，如参观养殖企业、参与环保志愿活动等，让学生在实践中体会社会责任的重要性。
4. 课程考核：在课程考核中增加对学生社会责任意识的评价，如让学生撰写与动物生产、环境保护相关的课程论文，考察学生对社会责任的理解和践行情况。
四、预期效果通过本案例的实施，期望达到以下效果：1. 学生能够理解和掌握动物生物化学的基本知识；2. 学生能够认识到动物生产与人类健康、生态环境之间的密切关系，树立起正确的价值观和世界观；3. 学生能够具备科学伦理意识和创新精神，为动物科学事业的发展做出贡献；4. 学生能够积极参与社会实践活动，增强社会责任感和团队协作能力。
动物生物化学重点笔记
动物生物化学重点笔记动物生物化学是研究动物体内化学物质的组成、结构、性质、代谢及其调节的一门科学。
它对于理解动物的生命活动、疾病发生机制以及动物生产等方面都具有重要意义。
以下是动物生物化学的一些重点内容。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要功能。
1、蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，常见的氨基酸有 20 种。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链经过折叠、盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构有α螺旋、β折叠等，三级结构是整条多肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性与复性等特性。
变性会导致蛋白质的空间结构破坏，从而失去其生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链组成，碱基之间遵循互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C 配对）。
2、 RNA 的种类和功能RNA 有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA （rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质合成；tRNA 转运氨基酸；rRNA 参与核糖体的构成。
3、核酸的复制与转录DNA 复制是半保留复制，通过解旋、引物结合、延伸等步骤完成。
转录是以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和作用条件温和等特点。
2、酶的活性中心酶的活性中心是酶与底物结合并发挥催化作用的部位。
3、酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
4、酶的调节酶的调节包括酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）和酶含量的调节。
四、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。
动物生物化学实验
动物生物化学实验1. 引言动物生物化学实验是研究动物体内生物分子的组成、结构和功能的重要手段。
通过实验可以深入了解动物体内的代谢过程、蛋白质合成、酶活性以及相关疾病的发生机制等。
本文将介绍一系列常用的动物生物化学实验方法和实验步骤。
2. 蛋白质含量测定实验2.1 实验原理蛋白质含量是衡量细胞或组织中蛋白质水平的重要指标。
常用的蛋白质含量测定方法有Lowry 法、Bradford法和BCA法等。
其中，BCA法是一种基于铜离子和比色反应的测定方法，具有灵敏度高、稳定性好的特点。
2.2 实验步骤•步骤1：制备待测样品。
将待测组织样品加入磷酸缓冲溶液中，用均匀器均匀打碎组织，使得细胞内的蛋白质充分溶解。
•步骤2：制备标准曲线。
选取一系列已知浓度的蛋白质标准品，分别加入不同浓度的BCA试剂，混匀后在37摄氏度下孵育一段时间，最后测定吸光度。
•步骤3：测定待测样品。
将待测样品加入BCA试剂中，混匀后在37摄氏度下孵育一段时间，最后测定吸光度。
•步骤4：计算蛋白质含量。
将待测样品的吸光度值与标准曲线相比较，根据吸光度值的差异计算待测样品中的蛋白质含量。
3. 酶活性测定实验3.1 实验原理酶活性测定是评估酶功能和酶水平的重要方法。
常用的酶活性测定方法有过氧化物酶（POD）活性测定、超氧化物歧化酶（SOD）活性测定和碱性磷酸酶（ALP）活性测定等。
3.2 实验步骤以POD活性测定为例：•步骤1：制备待测样品。
将待测组织样品加入磷酸缓冲液中，通过离心等方法使得细胞内的酶充分溶解。
•步骤2：制备标准曲线。
选取一系列已知浓度的酶标准品，分别加入过氧化氢溶液和柱剂，混匀后在一定时间内测定吸光度。
•步骤3：测定待测样品。
将待测样品加入过氧化氢溶液和柱剂中，混匀后在一定时间内测定吸光度。
•步骤4：计算酶活性。
将待测样品的吸光度值与标准曲线相对比，根据吸光度值的差异计算酶的活性。
4. 代谢产物检测实验4.1 实验原理代谢产物是动物体内代谢过程的关键物质，其含量和比例变化可以反映动物的代谢状态。
动物生物化学与分子生物学专业
动物生物化学与分子生物学专业动物生物化学与分子生物学是现代生物学中两个重要的研究领域。
动物生物化学主要研究动物体内各种生物分子的组成、结构、功能和相互作用，以及这些分子在生物体内的代谢途径和调控机制。
分子生物学则研究生物体内的基因组、基因的表达和调控，以及这些分子在细胞和生物体内的功能和相互作用。
动物生物化学研究的对象包括蛋白质、核酸、糖类和脂类等生物分子。
蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，它们在细胞内扮演着酶、结构蛋白、激素和抗体等多种重要角色。
蛋白质的结构和功能研究是动物生物化学的重要内容之一。
核酸是遗传物质的主要组成部分，包括DNA和RNA。
动物生物化学研究了DNA的结构和功能，以及DNA在遗传信息传递中的作用。
糖类是生物体内重要的能量来源，同时也参与了细胞信号传导和细胞表面的识别等作用。
脂类则是生物体内重要的结构分子，构成了生物膜的主要组成部分。
分子生物学主要研究生物体内基因的结构和功能。
基因是生物体遗传信息的基本单位，是决定生物体形态和功能的重要因素。
通过分子生物学的研究，我们能够揭示基因的结构和功能，了解基因是如何通过转录和翻译产生蛋白质的。
此外，分子生物学还研究了基因的调控机制，包括转录因子、表观遗传学和非编码RNA等。
这些研究对于理解生物体正常发育和疾病的发生具有重要意义。
动物生物化学和分子生物学在理论和实践上相互交叉。
动物生物化学的研究成果为分子生物学提供了重要的实验基础，而分子生物学的研究方法也为动物生物化学的研究提供了强有力的工具。
例如，通过分子生物学的技术，可以克隆和表达蛋白质，从而进一步研究其结构和功能。
同时，动物生物化学的研究结果也可以为分子生物学提供重要的生物学信息，帮助我们更好地理解生物体内分子的结构和功能。
动物生物化学和分子生物学的研究对于医学和生物技术领域具有重要的应用价值。
在医学上，研究生物分子的结构和功能可以为药物研发提供指导，帮助我们开发新的药物靶点和治疗方法。
【执业兽医师】动物生物化学知识点
【执业兽医师】动物生物化学第一单元蛋白质化学及其功能1、必需氨基酸：机体不能合成或合成不足的氨基酸。
甲（甲硫氨酸）携（缀（x《）氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。
口诀：甲携来一本亮色书。
2、蛋白质的变性实质：次级键（包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
不涉及一级结构的破坏。
变性后变化：生物活性丧失；物理性质改变：溶解度降低、易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力、黏度增大等。
化学性质发生改变：易被蛋白酶水解。
3、盐析：加入大量中性盐，蛋白质从水溶液中沉淀析出。
生物碱试剂：苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钙酸等，能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。
4、蛋白质的基础结构：一级结构。
蛋白质二级结构：包括a-螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲四种。
肌红蛋白是一个具有三级结构的氧结合蛋白，呈紧密球形构象。
5、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质分子质量的测定。
紫外吸收性质：蛋白质的最大吸收峰在280nm o6、酸性氨基酸：谷氨酸、大冬氨酸。
碱性氨基酸：组氨酸、精氨酸、赖氨酸。
7、硒代半胱氨酸是第21种标准的氨基酸,毗（bi）咯（lub）赖氨酸是第22种标准的氨基酸。
第二单元生物膜1、相变温度：（1）脂肪酸炷（ting）链越短,越不饱和，相变温度越低,越容易相变；（2）胆固醇越多，膜流动性越低，相变温度越高，越不容易相变。
2、膜上的寡糖链都是暴露在质膜外表面上，与细胞的相互识别和通讯等重要的生理活动相关联。
第三单元酶1、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子。
2、酶的活力单位(U):酶的活力单位是衡量酶催化活性的重要指标，活力单位越高，活力越低。
酶的比活力：酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
酶的比活力越大，纯度越高。
3、米氏常数Km:当反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。
Km是酶的特征常数。
Km值的大小,近似地表示酶和底物的亲和力,Km值大,意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。
动物生物化学考研题库
动物生物化学考研题库动物生物化学是研究生物体中化学过程和物质的科学，它涉及到细胞和生物体内发生的各种生化反应。
在准备动物生物化学的考研题库时，我们通常会包括以下几个方面的内容：1. 蛋白质化学：蛋白质的结构、功能和生物合成。
包括氨基酸的化学性质，肽键的形成，蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，以及蛋白质的折叠和稳定性。
2. 酶学：酶的催化机制、酶的分类、酶的抑制和调节。
涉及酶的活性中心、底物结合和催化反应的动力学。
3. 核酸化学：DNA和RNA的结构、功能和生物合成。
包括核苷酸的组成、核酸的双螺旋结构、DNA复制和转录过程。
4. 糖类化学：单糖、多糖的结构和生物合成。
涉及糖酵解、糖原的储存和分解，以及糖的代谢途径。
5. 脂质化学：脂肪、磷脂和固醇的结构和功能。
包括脂肪酸的合成、脂肪的储存和分解，以及脂质在细胞信号传递中的作用。
6. 代谢途径：细胞呼吸、光合作用、糖酵解、柠檬酸循环、糖原代谢、脂肪酸代谢和氨基酸代谢等。
7. 生物膜和信号传递：细胞膜的结构和功能，包括膜蛋白、膜脂质和膜运输机制。
以及细胞信号传递的途径和机制。
8. 遗传信息的表达与调控：基因表达的调控机制，包括转录因子、增强子、沉默子等在基因表达中的作用。
9. 分子生物学技术：如PCR、DNA测序、基因克隆、基因编辑技术等在现代生物化学研究中的应用。
10. 生物化学疾病：一些遗传性疾病和代谢性疾病的生物化学基础，如囊性纤维化、糖尿病等。
在准备考研题库时，还应该包括一些典型的问题和案例分析，以及相关的实验设计和数据分析。
考研题库的目的是帮助学生掌握动物生物化学的基本概念、原理和应用，为进一步的学术研究和职业生涯打下坚实的基础。
动物生物化学第三版教学大纲
动物生物化学第三版教学大纲一、课程简介本课程主要介绍动物生物化学的基本概念、原理和应用。
通过对动物生物化学的学习，学生将了解动物体内生物大分子的组成、结构和功能，以及生物化学在动物生理和病理过程中的作用。
二、教学目标1.理解动物细胞中的主要生物大分子（蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类）的结构和功能。
2.掌握动物体内生物大分子的合成、降解和调控过程。
3.理解生物膜的结构和功能，以及动物细胞信号传导的机制。
4.理解酶的性质、酶的调控和酶促反应的机制。
5.掌握动物体内能量代谢的主要途径和调节机制。
6.理解动物生物化学在生物医学研究和临床诊断治疗中的应用。
三、教学内容和进度安排第一章：动物细胞中的生物大分子（2周）1.蛋白质：结构、功能和合成过程。
2.核酸：结构、功能和合成过程。
3.碳水化合物：结构、功能和合成过程。
4.脂类：结构、功能和合成过程。
第二章：生物膜和细胞信号传导（2周）1.生物膜的结构和功能。
2.动物细胞中的信号传导机制。
3.细胞凋亡和细胞增殖的信号调控机制。
第三章：酶及其调控（2周）1.酶的结构和性质。
2.酶的调控机制和酶促反应的机制。
3.酶在生物医学研究和临床应用中的作用。
第四章：动物能量代谢（2周）1.糖代谢途径：糖分解和糖合成。
2.脂肪代谢途径：脂肪酸氧化和脂肪合成。
3.蛋白质代谢途径：蛋白质降解和合成。
4.能量平衡和调节机制。
第五章：动物生物化学在医学研究和临床应用中的意义（2周）1.动物生物化学在疾病诊断和治疗中的应用。
2.动物生物化学在药物研发和评价中的应用。
四、教学方法1.讲授：通过授课讲解生物化学的基本概念和原理。
2.实验：开展生物化学实验，培养学生的实验操作和数据分析能力。
3.讨论：组织小组讨论，提高学生的思维能力和问题解决能力。
4.自主学习：指导学生阅读相关的教材、文献和科研论文，拓宽知识面。
五、考核方式1.平时成绩：包括课堂表现、实验报告等。
2.期中考试：对学生对课程基本内容的掌握情况进行测试。
动物生物化学(一)2024
动物生物化学（一）引言概述：动物生物化学是一门研究动物体内生物分子结构、组成及其在生物体内的功能、代谢和调控机制的学科。
它对于了解动物身体的运作原理、理解疾病发生机制以及开发药物治疗等方面具有重要意义。
本文将分为五个大点阐述动物生物化学的关键内容。
正文：一、动物生物化学的基本概念和研究方法1.1 动物生物化学的定义和研究对象1.2 动物生物化学的研究方法和技术1.3 动物生物化学的研究领域和应用二、动物体内的生物大分子2.1 蛋白质的结构和功能2.2 碳水化合物的代谢和调控2.3 脂类的生物合成和降解2.4 核酸的结构和功能2.5 酶的种类和催化机制三、动物生物化学中的代谢途径3.1 糖代谢途径及其调控3.2 脂类代谢途径及其调控3.3 蛋白质代谢途径及其调控3.4 核酸代谢途径及其调控3.5 高能化合物的代谢途径及其调控四、动物生物化学与疾病4.1 蛋白质异常与疾病发生4.2 碳水化合物代谢紊乱与疾病4.3 脂类代谢异常与疾病4.4 核酸异常与疾病发生4.5 酶缺陷与疾病五、动物生物化学与药物研发5.1 药物对生物大分子的作用机制5.2 药物在代谢途径中的作用5.3 药物设计和酶靶点选择5.4 药物代谢和药效总结：动物生物化学研究了动物体内生物分子的结构、组成及其在生物体内的功能、代谢和调控机制。
从动物生物化学的基本概念和研究方法入手，我们了解了动物体内的生物大分子及其代谢途径。
这些知识对于了解疾病的发生机制、药物的研发以及生物体的正常运作具有重要意义。
通过进一步的研究和应用，相信动物生物化学将为人类的健康和科学发展带来更多的突破和贡献。
《动物生物化学》课程标准
《动物生物化学》课程标准课程名称：动物生物化学课程类别：专业基础课课程学时：68学时课程学分：4学分一、课程性质与任务《动物生物化学》是将生物化学技术与生物技术有机融合的一门生命科学类的专业基础课程。
生物化学已成为生命科学的基本语言，是生命科学中发展最快并与其它课程广泛交叉与渗透的重要的核心课程，是当代生命科学各专业的重要的专业基础课程之一，也是一门实践性很强的课程。
根据高职高专技能型人才培养目标，围绕畜牧兽医等领域的知识需求进行课程内容整合，拟将专业基础课准确导向专业技术，实现“教学做合一”的教学理念。
通过本课程的学习使学生建立生物活性、酶促反应、生物转化等生物技术的基本思维观念，从而掌握“生物大分子的分离和纯化方法，糖、脂肪、蛋白质、核酸及主要次生代谢产物的定性、定量和有关生物化学性质的分析技术，酶活性测定及应用”等生化技术原理及操作手段，从而熟悉生物体内物质代谢产物积累过程及其调控，为后续专业课程的学习打下思想基础和技术基础。
本课程的教学目的是培养学生能够运用所学生物化学知识，从分子水平上认识和解释生命现象的能力。
本课程需要《动物解剖生理学》等课程为基础，同时又为《宠物营养》、《宠物疫病》等学科的学习打下基础。
二、课程目标（一）知识目标1．了解蛋白质的生物学功能、元素组成、多肽链的基本组成单位——L-a-氨基酸；必需氨基酸的概念。
准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构的概念。
理解蛋白质重要理化性质及有关的基本概念，掌握蛋白质分离纯化及测定方法。
2.掌握核酸的物质组成、组成核酸的基本单位核苷酸、细胞内重要的游离核苷酸。
掌握核酸的结构特征，了解核酸的结构与功能的关系。
了解核酸的一般性质，掌握DNA 的变性与复性及其应用。
3．了解酶的概念、命名和分类，酶的化学本质；掌握酶的特性，酶的结构和功能，酶的活性中心和必需基团。
理解酶促反应机理学说及要点。
熟记影响酶促反应动力学的几种因素，米氏常数的意义、酶活力的测定，调节酶、同工酶、酶（包括固定化酶）的制备和鉴定。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1.生物大分子：-蛋白质：由氨基酸组成，是细胞的重要组成部分。
包括结构蛋白质、酶和激素等。
-脂质：包括脂肪、磷脂和类固醇等，是细胞膜的主要组成成分，还参与细胞信号传导和能量储存。
-核酸：DNA和RNA是基因的主要组成部分，负责遗传信息的存储和传递。
2.氨基酸：-有20种常见的氨基酸，其中8种属于人体必需氨基酸，必须通过食物摄入。
-氨基酸结合形成蛋白质，通过肽键连接。
-每种氨基酸具有不同的侧链，决定了蛋白质的结构和功能。
3.酶：-酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应速率。
-酶本身不参与反应，而是通过降低反应活化能来促进反应的进行。
-酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等环境因素的影响。
4.代谢途径：-糖原代谢：糖原是动物体内糖类储存形式，能够通过糖原分解酶转化为葡萄糖供能。
-脂肪酸代谢：脂肪酸是脂质的组成部分，能够通过β-氧化途径被分解为辅酶A和醋酸等产物，供能。
-蛋白质代谢：蛋白质通过蛋白质酶分解为氨基酸，进而被转化为能量或用于合成其他生物大分子。
-核酸代谢：核酸通过核酸酶分解为核苷酸，用于DNA和RNA合成。
5.能量代谢：-ATP是细胞内的能量储存分子，通过水解反应释放能量。
-糖酵解和细胞呼吸是主要的能量产生途径，产生大量的ATP。
-光合作用是植物能量产生的主要途径，通过光能转化为化学能。
6.蛋白质结构与功能：-蛋白质的一级结构由氨基酸的线性排列确定。
-二级、三级和四级结构决定蛋白质的空间结构和功能。
-蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、抗体防御和激素调节等。
7.糖代谢：-糖类通过糖酵解途径分解为葡萄糖，并通过糖酵解产生ATP。
-葡萄糖进一步被氧化为二氧化碳和水，产生更多的ATP，这一过程称为细胞呼吸。
8.脂类代谢：-脂肪酸在线粒体内被氧化为辅酶A和醋酸，并通过柠檬酸循环进一步代谢。
-脂类代谢过程中产生的高能电子通过呼吸链转移，最终产生大量ATP。
9.核酸代谢：-核苷酸通过核酸酶降解为核苷和磷酸等，进一步循环利用。
动物生物化学实验全文编辑修改
对消法消除系统误差
进行两次测量，使两次读数时出现的系统误差大小相等、符号相反。两次测量值的平均值作为测量结果，以消除系统误差。 例如，由于仪器灵敏度的限制，测量仪器的旋钮由右边调近测量值与由左边调近测量值的结果往往不同。这时，可取两个读数的平均值作为测量值。
系统误差的消除很难找到一个普遍有效的方法。这是因为造成系统误差的各个因素，没有内在的联系。要克服它们，只能具体问题具体分析。
五、实验室安全知识简介
（一）实验室安全
1. 安全用电2. 水火无情3. 严防中毒
4. 避免伤害5. 生物危害6. 射线伤害
（二）实验室灭火
1. 切断室内所有电源，火源2. 报警3. 导线着火时，切断电源或使用四氯化碳灭火器，不能用水及二氧化碳灭火器，以免触电4. 可燃性液体着火时，可用湿布或沙土覆盖，隔绝空气灭火。不能用水灭火，这样会扩大燃烧面积。5. 金属钠着火时可用砂子覆盖6. 衣服着火切忌奔走，应卧地滚动灭火。
离心的基本原理
相对离心力： 离心力常用地球引力的倍数来表示，因而称为相对离心力 “ RCF ”。或者用数字乘“g”来表示。 相对离心力是指在离心场中，作用于颗粒的离心力相当于地球重力的倍数，单位是重力加速度“g” （980cm/sec2）， 相对离心力RCF可用下式计算： RCF = 1.119×10－5×(rpm)2 r ( rpm — revolutions per minute每分钟转数，r/min )
动物生物化学实验
动 物 生 物 化 学 实 验
实验一 实验室基本知识实验二 氨基酸纸层析实验三 血清蛋白含量测定实验四 影响酶活性的因素实验五 脂质的薄层层析实验六 凝胶层析法基本练习实验七 血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳实验八 动物组织中DNA提取
《动物生物化学》课件
细胞信号的类型
细胞信号包括化学信号和物理信号等类型。
细胞信号转导的途径
细胞信号转导涉及多种途径，如受体介导的信号转导和G蛋白介导 的信号转导等。
细胞信号转导的意义
细胞信号转导对于维持细胞正常生理功能具有重要意义，能够调节 细胞的生长、发育和分化等过程。
PART 03
动物生物化学的应用
动物营养与饲料科学
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《动物生物化学》 PPT课件
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ONE
2023-2026
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目 录
• 动物生物化学简介 • 动物生物化学基础知识 • 动物生物化学的应用 • 动物生物化学的未来发展
纳米技术可以用于设计和制造新 型药物和疫苗，提高药物的靶向
性和疗效。
纳米技术还可以用于动物疾病的 诊断和监测，提高诊断的准确性
和及时性。
纳米技术还可以用于改善动物饲 养环境和生活质量，提高动物的
健康和生产效率。
酶的分类
酶可以根据其催化的反应 类型和化学本质进行分类 。
酶的特性
酶具有高效性、专一性和 作用条件温和等特性。
酶的作用
酶在生物体内发挥着催化 作用，促进化学反应的进 行。
生物氧化与能量代谢
生物氧化的类型
生物氧化包括有氧氧化和无氧氧 化两种类型。
能量代谢的过程
能量代谢涉及能量的产生、储存和 利用等过程。
合成生物学在动物生物化学领域的应用
合成生物学通过设计和构建人 工基因组和细胞系统，实现动 物生物化学领域的创新。
动物生物化学[1]
![动物生物化学[1]](https://img.taocdn.com/s3/m/a61a6a51974bcf84b9d528ea81c758f5f61f29f0.png)
引言概述：动物生物化学是研究动物体内化学反应以及与生命过程相关的分子组成和功能的学科。
本文将介绍动物生物化学的相关内容，包括动物体内的化学反应、代谢物质的合成与降解、酶的功能、生物膜的组成和功能，以及动物体内的信号传导。
通过深入理解动物生物化学的基本原理，有助于我们更好地理解动物的生命过程，为实践中的生物医学研究和药物开发提供理论基础。
正文内容：1. 动物体内的化学反应1.1 无机化学反应：动物体内存在很多无机化学反应，如氧化还原反应、酸碱反应等，这些反应对于动物的新陈代谢和细胞内环境平衡都是至关重要的。
1.2 有机化学反应：动物体内的有机化学反应主要包括酯化反应、加成反应、酰化反应等，这些反应参与了动物体内重要的代谢途径和物质合成过程。
2. 代谢物质的合成与降解2.1 糖代谢：动物体内的糖代谢是维持能量供应的重要途径，包括糖原合成、糖原降解和糖酵解等过程。
2.2 脂类代谢：动物体内的脂类代谢参与了能量储存和细胞膜的组建，包括脂肪酸合成、脂肪酸氧化和胆固醇合成等过程。
2.3 蛋白质代谢：动物体内的蛋白质代谢包括蛋白质的合成、降解和修饰，这些过程对于维持细胞结构和功能至关重要。
3. 酶的功能3.1 酶的分类：根据催化机制和底物特异性等因素，动物体内的酶可分为氧化酶、还原酶、转移酶、水解酶等不同类型。
3.2 酶的催化机制：酶通过降低活化能，加速化学反应的速率，其中涉及到酶-底物复合物形成、酶催化过程和酶底物复合物解离等环节。
3.3 酶的调控：酶的活性受到各种调控机制的控制，如酶的诱导和抑制、酶的翻译和翻译后修饰等。
4. 生物膜的组成和功能4.1 生物膜的结构：生物膜是由脂类和蛋白质组成的双层结构，其中脂类分子通过疏水作用力排列形成脂质双层，蛋白质则嵌入其中。
4.2 生物膜的功能：生物膜在维持细胞内外环境平衡、物质交换和细胞信号传导等方面发挥着重要作用，如通过离子通道和转运蛋白调控物质的转运和交换。
5. 动物体内的信号传导5.1 神经递质：动物神经系统通过神经递质的释放与接受，实现了神经信号的传导和转导，如乙酰胆碱、多巴胺、雪皮素等。
动物生物化学名词解释(一)2024
动物生物化学名词解释（一）引言概述：动物生物化学是研究动物体内的化学物质和化学过程的科学领域。
了解动物生物化学名词的含义对于理解动物体内的生理和生化过程具有重要意义。
本文将介绍五个大点的名词解释，包括氨基酸、脂肪酸、酶、代谢和生物体内能量转换。
正文：1. 氨基酸- 氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，也是动物体内重要的代谢产物。
- 氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸，必需氨基酸必须从外部摄取，而非必需氨基酸则可以由机体自身合成。
- 氨基酸在动物体内参与构建和修复组织，作为能量来源以及合成其他重要生物分子等多种生理功能。
2. 脂肪酸- 脂肪酸是动物体内重要的能量来源，也是构成动物体内脂质的基本结构单元。
- 脂肪酸分为饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸和多元不饱和脂肪酸等不同类型。
- 脂肪酸在动物体内参与能量代谢、细胞膜的组成、激素合成等多种生理过程。
3. 酶- 酶是动物体内进行生物化学反应的催化剂，能够加速反应速率而不参与反应本身。
- 酶可以通过调节底物浓度、温度和pH值等条件来发挥作用。
- 酶在动物体内参与代谢、信号传导、免疫应答等多种生理过程。
4. 代谢- 代谢是指动物体内所有生化反应的总和，可以分为物质代谢和能量代谢两个方面。
- 物质代谢包括物质的合成和降解，是维持生命活动的基础。
- 能量代谢包括能量的产生、转化和利用，是动物体内各种生理过程的动力来源。
5. 生物体内能量转换- 生物体内能量转换是指动物体内能量的转化和利用过程，包括光合作用、呼吸作用等多种途径。
- 光合作用是植物通过光能转化为化学能的过程，动物则通过摄取植物或其他动物来获得能量。
- 呼吸作用是以氧气为氧化剂将有机物氧化释放出能量的过程。
总结：动物生物化学名词解释包括氨基酸、脂肪酸、酶、代谢和生物体内能量转换。
了解这些名词的含义有助于深入理解动物体内的生理过程和生化反应。
氨基酸和脂肪酸是动物体内重要的化学物质，酶是催化生化反应的催化剂，代谢是维持生命活动的基础，生物体内能量转换是动物体内能量的转化和利用过程。
《动物生物化学》(第四版)
科学的发展也不是单枪匹马的，多学科的互相交叉与渗透、 研究技术和实验手段的进步推动和加速了科学进步的步伐。
化学、物理学、细胞学、遗传学、微生物学以及电子显微镜、
超离心（ultra-centrifugation）、色谱（chromatography）、同
位素示踪（isotope tracing）、X-射线衍射（X-ray reflection）、 质谱（mass chromatography）以及核磁共振（nuclear magnetic
本章结束
酸化、酰基化等化学修饰作用对于蛋白质和酶在快速、高效传递代谢
信息和调节基因表达中的机制；核酸与蛋白质的相互作用与基因表达 的调节；催化核酸等。
信息爆炸导致了结构生物学（structural biology）的诞生。
蛋白质和核酸大分子之间的相互作用
基因组学和蛋白质组学
“人类基因组计划”（human genome project，HGP）历经10个年 头，在进入本世纪后不久宣布完成，人类基因组的解读为疾病的诊断、 防治和新药的研究开发提供了有力的武器。科学家已绘制出40余种生 物的基因组图谱，基因组的研究将进入功能基因组（functional genomics）阶段，即确定基因结构与功能的应用阶段。 蛋白质组学（proteomics）作为后基因组时代生命科学新的研 究领域正在崛起。它将一系列精细的技术，主要有2D-凝胶电泳、计 算机图象分析、质谱、氨基酸测序和生物信息学结合起来，高通量地、 综合地定量和鉴定蛋白质。建立蛋白组的生物信息数据库，将为重大 病症的发生提供新的预警和诊断标志，并为新药的开发提供新的思路。
理学、微生物学、免疫学、动物疾病诊断学等学科有着不可分割的联
系，因此学习和掌握生物化学的知识对于从事动物生产和动物健康事 业十分重要。
动物生物化学教案
动物生物化学教案1. 引言动物生物化学是研究动物体内生物分子及其转化的学科。
本教案旨在通过对动物生物化学的基本概念、重要分子和相关反应的介绍，帮助学生全面了解动物体内的生物化学过程，加深对动物体内分子组成和功能的理解。
2. 基本概念在开始学习动物生物化学之前，我们先来了解一些基本概念。
•生物化学：生物化学是研究生物体内化学反应和机制的学科。
它探讨了生物分子的结构、功能和相互作用，以及生物体内的代谢过程。
•动物生物化学：动物生物化学是生物化学的一个分支，主要研究动物体内的生物分子、代谢途径和相关生物化学反应。
3. 重要分子3.1 蛋白质蛋白质是动物体内最重要的生物分子之一。
它们由氨基酸经肽键连接而成，在动物体内具有多种功能，如构成细胞结构、催化化学反应和参与信号传导等。
3.2 碳水化合物碳水化合物是动物体内的重要能源来源。
它们由碳、氢和氧元素组成，通过细胞呼吸过程将葡萄糖等碳水化合物转化为能量。
3.3 脂类脂类是动物体内的主要存储能量的形式。
它们包括脂肪、磷脂和固醇等。
脂类在动物体内起到绝缘、保护和代谢调节等重要功能。
3.4 核酸核酸是动物体内的遗传物质，包括DNA和RNA。
它们通过碱基配对的方式存储和传递遗传信息，在蛋白质合成和基因调控等方面发挥重要作用。
4. 代谢途径4.1 糖代谢糖代谢是动物体内碳水化合物转化为能量的过程。
它主要包括糖原的合成和分解、糖酵解和柠檬酸循环等反应。
4.2 脂质代谢脂质代谢是动物体内脂类转化的过程。
它涉及脂肪的合成和分解、胆固醇的合成和降解等反应。
4.3 蛋白质代谢蛋白质代谢是动物体内蛋白质的合成和分解过程。
它包括蛋白质的翻译和转录等过程，以及蛋白质的降解和回收等反应。
4.4 核酸代谢核酸代谢是动物体内核酸的合成和降解过程。
它包括DNA的复制和修复、RNA的合成和降解等反应。
5. 实验示范为了进一步理解动物生物化学，我们将进行一些与生物分子和代谢途径相关的实验示范，如：•蛋白质琼脂糖凝胶电泳•酶活性测定实验•DNA提取实验6. 总结动物生物化学是研究动物体内生物分子及其转化的学科。
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生物化学名词解释1.生物化学（biochemistry）：从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学。
2.蛋白质（protein）：由α-氨基酸彼此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物大分子。
3.一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序。
4.构型（configuration）：化合物分子中原子或基团的空间排布，需要共价键的断裂或重组才能产生新的立体异构体。
5.构象（conformation）：由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布。
6.肽平面：由于肽键不能旋转，致使肽键中的4个原子及相邻的两个Cα处于一个平面上，这种刚性结构的平面称肽平面。
7.二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构。
8.超二级结构：在二级结构基础上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体。
9.结构域：较长的多肽链，其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。
10.同功能/源蛋白：来源不同种属生物，行使相同或相似功能的蛋白质。
11.沉降系数（S）：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，该值称沉降系数。
12.变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基与配体结合后发生构象改变，引起相邻其他亚基的构象改变，以及与配体结合的能力改变。
13.氨基酸的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点。
14.蛋白质的变性（denaturation）：在理化因素的作用下，蛋白质空间结构被破坏，并失去原有性质的现象。
15.蛋白质的复性（renaturation）：在适当条件下，变性的蛋白质重新折叠成天然构象，恢复其生物学特性。
16.沉淀：在理化因素的作用下，破坏蛋白质表面的水化膜及同性电荷，溶解度降低，相互聚集而从溶液中沉淀析出的现象。
17.酶（enzyme）：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂。
18.酶蛋白（apoengyme）：需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分。
19.酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团。
20.同工酶（isoenzyme）：指功能相同、组成或结构不同的一类酶。
21.诱导契合学说：酶分子或活性中心具有一定柔性，酶与底物接近时，诱导酶分子的构象发生改变，与底物适应结合。
22.酶活力：酶催化化学反应的能力。
23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。
24.酶促反应动力学：酶促反应动力学是研究酶促反应速度的规律，以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等因素对酶促反应速度的影响。
25.K m：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
26.不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。
27.可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中心的基团结合，可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活性的抑制作用。
28.竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，与底物竞争酶活性中心，使底物不能结合，从而降低酶促反应速度的可逆性抑制作用。
29.反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合，从而降低酶促反应速度的抑制作用。
30.变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合，使酶分子构象发生改变，从而改变酶的活性。
31.协同效应：第一个分子与变构酶结合后，对后续分子结合的影响。
32.共价修饰：在另一种酶的催化下，酶分子共价结合或解离掉某种化学基团，改变酶的活性。
33.核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成，具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子。
34.DNA的熔解温度/T m：DNA变性50%的温度，70-85℃。
35.增色效应：核酸变性后其OD260增高的现象。
36.退火/复性（annealing）：在适当条件下，变性DNA的两条链重新缔合成双螺旋结构。
37.减色效应：复性的DNA其紫外吸收值降低的现象。
38.核酸变性：在理化因素的作用下，破坏核酸分子中的氢键，使双螺旋结构变成无规则的单链线团状。
39.分子杂交（hybridization）：具有一定同源性的DNA分子间或DNA和RNA分子间，通过变性和复性处理，部分互补的区域相结合。
40.生物氧化：物质在体内分解代谢，最终生成CO2、H2O和能量的过程。
41.呼吸链：底物脱下的氢经一系列递氢体和电子传递体，最终传递给氧生成水的传递体系。
42.氧化磷酸化：底物脱下的氢经呼吸链氧化生成水的同时，所释放的自由能与ADP磷酸化成ATP相偶联的过程。
43.底物水平磷酸化：底物因脱氢、脱水，分子内原子发生重排，产生高能键，交给ADP生成ATP的过程。
44.磷氧比：生物氧化中，每消耗1摩尔原子氧的同时所消耗无机磷的摩尔数。
45.糖：多羟醛或多羟酮的化合物及其衍生物或多聚物。
46.糖酵解/EMP途径（glycolysis）：在无氧条件下，糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程。
47.生醇发酵：厌氧微生物把酵解生成的NADH中的氢交给丙酮酸脱羧生成乙醛，进而生成乙醇的过程。
48.有氧氧化：机体氧气供给充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放能量的过程。
49.三羧酸/Krebs/TCA循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合成的柠檬酸经反复脱氢脱羧生成草酰乙酸的循环过程。
50.磷酸戊糖/PPP途径：葡糖糖磷酸化成6-磷酸葡萄糖，经过脱氢生成磷酸戊糖及NADPH，再经过一系列的磷酸酯的互变过程。
51.糖异生（gluconeogenesis）：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
52.乳酸/Cori循环：骨骼肌糖酵解产生的乳酸经血液循环至肝脏，经异生作用生成葡萄糖，进入血液循环，补充血糖，被骨骼肌再利用的过程。
53.能荷：细胞内三种腺苷酸中高能磷酸基在数量上的衡量尺度。
54.级联放大反应：激素的信号通过一系列的连锁反应使其作用不断加以放大的现象。
55.脂类（lipid）：指生物体内不溶于水而易溶于有机溶剂的一大类有机化合物，是脂肪和类脂的总称。
56.必需脂肪酸：指机体自身不能合成或合成量不足，必须由食物供给的脂肪酸。
57.酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者的总称。
58.蛋氨酸循环：蛋氨酸与ATP作用生成的S-腺苷蛋氨酸，在转甲基后生成同型半胱氨酸，然后再重新合成蛋氨酸的过程。
59.冈崎片段：在DNA后随链不连续合成中产生的相对较短的DNA片段。
60.中心法则：指遗传信息在分子水平上的传递规律，主要是DNA→DNA，DNA→RNA→蛋白质，病毒可以RNA→DNA或RNA→RNA。
61.半保留复制：DNA复制时，以每一条链为模板，合成与之相互补的链。
在子代DNA分子中，一股链来自于亲代，一股链为新和成的。
62.逆转录：在反转录酶的作用下，以RNA为模板，合成DNA的过程。
63.互补DNA（cDNA）：在反转录酶的作用下，以RNA为模板合成的DNA。
64.DNA的损伤：在理化因素的作用下，引起DNA的化学结构发生改变。
65.SOS应急反应：在损伤严重及修复系统受到抑制的紧急情况下，以牺牲复制的的忠实性为代价产生差错修复的反应。
66.转录：在RNA聚合酶的作用下，以DNA为模板，合成RNA的过程。
67.转录单位（顺反子）：从启动子到终止子的一段DNA片段。
68.不对称转录：在一个转录单位中，只有一条链作为模板合成RNA的方式。
69.启动子（promoter）：能被RNA聚合酶所识别及负责转录起始的特定DNA序列。
70.终止子（terminator）：能被RNA聚合酶所识别及负责转录终止的特定DNA序列。
71.复制子（replicon）：两个复制起始点之间的DNA片段，是独立完成复制的功能单位。
72.内含子（intron）：真核生物断裂基因中的非编码序列。
73.外显子（exon）：真核生物断裂基因中的编码蛋白质的序列。
74.核不均一RNA（hnRNA）：真核生物细胞核内mRNA前体分子，相对分子质量较大，且不均一，含有许多内含子。
75.RNA复制：在RNA复制酶的作用下，以RNA为模板，合成RNA的过程。
76.翻译：把转录到mRNA上的遗传信息转译为由氨基酸组成的蛋白质的过程。
77.密码子（codon）：指mRNA上编码一个氨基酸的三个相邻的碱基，是遗传密码的基本单位。
78.SD序列：位于mRNA起始密码子前10个核苷酸左右的富含嘌呤核苷酸的一段序列，与原核生物核糖体小亚基16SrRNA结合，是mRNA与核糖体结合的识别位点。
79.分子伴侣：能帮助新生肽链折叠成正确的空间结构，而本身不是功能蛋白质组成的蛋白质分子。
80.基因表达：基因的转录与翻译过程。
81.操纵子（operon）：由几个功能相关的结构基因及其启动基因和操纵基因组成，是原核生物基因表达调控的基本单位。
82.反义RNA/micRNA：能与mRNA互补结合从而阻断mRNA翻译的RNA分子。
83.顺式调控元件：与结构基因串联，对基因表达活性起调控作用的特定DNA序列，包括启动子、增强子、沉默子等。
84.反式作用因子：与顺式作用元件结合，调节基因转录效率的蛋白质因子。
85.DNA重组技术：将目的基因按照人们的设计方案定向连接到载体DNA分子上，并使之在特定的受体细胞中增殖与表达，使受体细胞获得新的遗传特性的遗传操作。
86.聚合酶链式反应（PCR）：是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法，经变性、退火和延伸三步反应使目的DNA以2n得以迅速扩增的技术。
简答1、蛋白质的分类1）依据分子外形：球形蛋白质、纤维蛋白质；2）依据生物化功能①酶蛋白：催化作用——蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等；②调节蛋白：调节物质代谢——蛋白质激素或多肽激素；调节遗传信息表达——组蛋白、阻遏蛋白、转录因子；③运输蛋白：运输功能——血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体；④运动蛋白：运动作用——肌肉收缩（肌球蛋白、肌动蛋白）、细菌的鞭毛运动；⑤防御蛋白：防御作用——抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等；⑥贮存及营养作用：贮存及营养功能——铁蛋白、酪蛋白、卵清蛋白；⑦受体蛋白：接受和传递信息的作用——神经递质、激素、药物等受体；⑧结构蛋白：结构成分和机械支撑作用——膜蛋白、角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白；⑨电子传递蛋白：传递电子——铁硫蛋白、细胞色素；⑩特殊蛋白：功能各异毒蛋白——动物、植物、微生物所分泌，蛇毒、蜂毒、蝎毒、蓖麻毒素、细菌肠毒素；甜果蛋白——蔬菜、水果；抗结冻蛋白——南极水域鱼体内；3）依据化学组成①简单（单纯）蛋白质只含有氨基酸，根据溶解度不同，分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白；②结合蛋白质依据辅基的不同分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白、金属蛋白；4）依据营养价值①完全蛋白质——必需氨基酸种类齐全；②不完全蛋白质——必需氨基酸种类不齐全。