生物化学基础知识篇
生物化学基础知识概述
生物化学基础知识概述生物化学是一门研究生物体内化学成分、分子结构与相互关系的学科，它是生物学和化学的交叉领域。
通过研究生物体内分子的组成和化学反应，生物化学揭示了生命活动的基本原理和机制。
本文将对生物化学的基础知识进行概述。
一、生物大分子生物体内存在许多重要的大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是由氨基酸组成的，它们在生物体内扮演着结构、酶、激素等多种重要角色。
核酸是构成遗传信息的基础单位，DNA和RNA是两种最重要的核酸。
多糖则是由单糖分子组成的，常见的多糖有淀粉和纤维素。
脂质是生物体内主要的能量储存物质，也是细胞膜的主要组成成分。
二、生物化学反应生物体内发生着各种各样的化学反应，这些反应构成了生命活动的基础。
其中，最重要的反应是代谢反应，可以分为两个阶段：储备阶段和释放阶段。
储备阶段包括物质的合成和存储，而释放阶段则是将储存的物质转化为能量和废物的过程。
此外，还有一些其他反应如酶促反应、氧化还原反应等也在生物体内发挥着重要作用。
三、生物膜生物膜是细胞的重要组成部分，它由脂质双层及其中嵌入的蛋白质和其他分子组成。
生物膜的主要功能包括细胞的隔离、物质运输和信号传递。
生物膜的结构和功能在进化中不断发展，并且在维持细胞生存和功能方面起着重要作用。
四、酶和酶促反应酶是生物体内调控化学反应速率的催化剂，它们能够降低反应所需的能量，并提高反应的速率。
酶促反应是在生物体内发生的许多重要反应，包括代谢反应和信号传递。
酶的活性受环境因素的影响，如温度、pH值等，同时也受到底物浓度和抑制剂等因素的调控。
五、生物能量转化生物体内的能量来自于食物的摄取和光合作用。
光合作用是植物和一些微生物利用太阳光转化为化学能的过程，这在地球上维持了生命的存在。
而动物则通过食物摄取获得能量，食物中的有机物经过消化、吸收和氧化反应转化为生物体的能量。
六、遗传信息的传递遗传信息是生物体内基因组的重要组成部分，它包含了生物体的遗传信息。
生物化学的基本知识
生物化学的基本知识生物化学（Biochemistry）是研究生物体内各种物质的化学成分及其化学变化规律的学科，是现代生命科学的一个分支。
它研究的是生物体内发生的化学反应，是生命活动得以进行的基础。
生物化学是一个综合性较强的学科，它涉及到有机化学、生物学、物理化学等多个学科。
下面我们来一起了解一下生物化学的基本知识。
1. 生命基础化学生命的原子组成主要是碳、氢、氮、氧、磷和硫六种元素，其中碳是生物分子最常见的元素。
生物分子主要是由碳、氢、氧、氮这四种元素构成的，它们通过共价键形成生物大分子如蛋白质、核酸、多糖等。
生物大分子可分为四类：蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质和核酸是生命体内最重要的两种大分子，多糖则是在膳食中进行质量丰富的提供。
2. 蛋白质蛋白质是构成细胞的主要结构基质之一，在生物体中发挥着复杂多样的生物功能。
蛋白质由一条或多条链构成，每条链是由氨基酸经肽键连接而成的。
氨基酸是由氨基、羧基和侧链组成的，侧链决定了氨基酸的特点和生物活性。
现有的氨基酸约有20种，它们的侧链结构不同，决定了它们的性质和作用。
蛋白质的结构有四级，分别是原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
3. 核酸核酸是构成细胞核的主要成分，在遗传信息传递中具有重要作用。
核酸分为DNA和RNA两种，DNA是遗传信息的贮存库，通过复制保障遗传信息的保持，而RNA则是遗传信息的中介分子。
DNA分子由若干个核苷酸经磷酸二酯键连接而成，每个核苷酸由一个糖分子、一个碱基和一个磷酸分子组成。
碱基分为腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）四种，它们通过氢键互相配对形成DNA的双螺旋结构。
4. 多糖多糖是由许多单糖分子连接而成的长链分子，是生物体内最为普遍的高分子化合物之一。
多糖的种类很多，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等等。
多糖的结构单一，是由单糖分子通过糖苷键连接而成，每一分子中单糖的数量也不等。
多糖在生命活动中扮演着极其重要的角色，它们不仅是植物细胞壁的构成要素，在身体内还有为机体提供能量的重要功能。
大二基础生物化学知识点
大二基础生物化学知识点在大二基础生物化学学科中，我们将学习各种与生物和化学相关的基本概念和知识。
这些知识点是理解生物体内化学过程和生命现象的基础。
下面是一些大二基础生物化学的核心知识点。
1. 生物分子的组成生物体内存在着许多重要的生物大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是由氨基酸组成的，并在细胞中担任多种功能。
核酸是遗传信息的载体，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的多聚体，如葡萄糖和淀粉。
脂质则是由甘油和脂肪酸组成的。
2. 酶和酶动力学酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质，可以降低活化能，加速反应速率。
酶动力学研究了酶催化反应的速率、底物浓度、酶浓度和温度等因素对反应速率的影响。
3. 代谢途径代谢是生物体内的化学反应网络，包括合成和分解化学反应。
大二生物化学中研究了糖酵解、细胞呼吸和光合作用等重要的代谢途径。
糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醇，并产生能量。
细胞呼吸是将有机物完全氧化为二氧化碳和水，并释放出大量能量。
光合作用则是将二氧化碳和水转化为有机物质，并释放出氧气。
4. 基因表达与调控基因表达是指基因的转录和翻译过程，将DNA信息转化为蛋白质。
转录是将DNA序列转录成RNA分子，然后通过翻译将RNA转化为蛋白质。
在这个过程中，还会有基因调控机制的参与，包括转录因子的结合和DNA甲基化等。
5. 酸碱平衡与缓冲系统生物体内的酶活性和代谢需要一个特定的酸碱平衡状态。
细胞会通过酸碱离子在细胞内外之间的平衡来维持正常的生理状态。
缓冲系统则是对酸碱变化进行调节的机制，包括碳酸氢盐/碳酸盐缓冲系统和磷酸盐缓冲系统等。
6. 氧化还原反应氧化还原反应是生物体内许多重要生化过程的基础，如细胞呼吸和光合作用。
在氧化还原反应中，电子从还原剂转移到氧化剂，同时伴随着能量的转移。
7. 生物膜和细胞信号转导细胞膜是细胞的保护层，同时也参与了细胞内外物质交换和信号传导等生命活动。
细胞膜内含有各种脂质、蛋白质和糖类，在细胞信号转导中扮演重要角色。
生物化学基础知识
生物化学基础知识生物化学是研究生物体内化学成分、化学反应机制以及化学与生物体功能之间相互关系的一门学科。
在生物学、化学和医学等领域都有广泛的应用。
本文将介绍几个生物化学的基础知识。
一、生物大分子生物大分子是生物体内重要的化学成分，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
蛋白质是由氨基酸连接而成的，是构成生物体的重要组成部分，参与了许多生物过程。
核酸是遗传信息的携带者，分为DNA和RNA两类，其中DNA决定了生物体的遗传特征。
多糖主要起到能量储存和结构支持的作用。
脂类则是细胞膜的主要组成部分，参与了细胞的各种功能。
二、酶的功能酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的进行而不被消耗。
酶具有高效性、专一性和调节性的特点，参与了几乎所有生物体内的化学反应。
酶的催化作用依赖于酶与底物的特异性结合，并通过调节底物的构象来降低活化能，加速反应速率。
酶还可以受到调控，影响底物的结合和催化过程。
三、代谢途径代谢途径是生物体内多个化学反应按照一定顺序和路径进行的过程，包括有氧呼吸、无氧发酵、葡萄糖异生和脂肪酸合成等。
有氧呼吸是最常见的代谢途径，通过氧气参与将有机物氧化为二氧化碳和水，产生能量。
无氧发酵是在缺氧条件下进行的代谢途径，主要产生乳酸或酒精。
葡萄糖异生是细胞通过非碳水化合物物质合成葡萄糖的途径。
脂肪酸合成则是合成脂肪酸的过程。
四、酸碱平衡维持酸碱平衡是生物体内重要的生理过程。
细胞内的酸碱平衡通过缓冲系统和排酸机制来维持。
缓冲系统包括细胞内外的缓冲剂，可以吸收或释放质子来调节pH值。
排酸机制则通过肾脏、呼吸和胃肠道等器官来排除体内过量的酸性物质。
当酸碱平衡受到严重干扰时，会引发身体的一系列疾病。
五、生物化学分析方法生物化学分析方法是对生物体内化学成分进行检测和分析的手段。
常用的方法包括电泳、分光光度法、质谱法和核磁共振等。
电泳可以分离并定量检测蛋白质或核酸的含量和品质。
分光光度法利用物质吸收或发射光的特性来测定样品中化合物的浓度。
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
生物化学知识点范文
生物化学知识点范文生物化学是研究生命体内各种生物分子及其相互作用的科学。
在生物化学中，我们可以学习到许多重要的知识点。
以下是一些生物化学的知识点介绍。
1.氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
氨基酸由胺基（NH2）、羧基（COOH）和侧链组成。
人体内有20种常见的氨基酸，其中8种被称为必需氨基酸，意味着我们的身体无法合成它们，只能通过食物摄入。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，也是组成细胞的主要成分之一、蛋白质在生物体内具有很多功能，如催化反应、结构支持、运输物质等。
3.酶：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，能够催化化学反应的进程。
酶可以降低活化能，加速反应速率。
酶催化的反应遵循特定的酶动力学规律，如米氏方程和酶抑制等。
4.代谢与能量：生物体的代谢是指所有化学反应的总和。
分解代谢（有氧呼吸）和合成代谢（光合作用）是生物体维持生命所需要的核心反应。
生物体利用化学能将营养物质转化为能量，并用此能量进行各种生命活动。
5.核酸：核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。
DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是两种最重要的核酸。
DNA位于细胞核中，负责存储遗传信息，而RNA则参与基因的转录和翻译过程。
6.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸和光合作用等。
糖酵解是一种分解代谢途径，将葡萄糖分解为三个碳分子产生能量。
有氧呼吸则是一种氧化代谢途径，将葡萄糖氧化为二氧化碳和水，释放更多的能量。
光合作用则是一种合成代谢途径，将二氧化碳和水转化为有机物和氧气，其中光能被光合色素捕获。
7.脂质：脂质是生物体内重要的能源储存和结构组分之一、常见的脂质包括甘油三酯、磷脂和胆固醇等。
脂质在细胞膜结构、维持细胞功能和提供能量方面起着重要作用。
8.细胞膜：细胞膜是细胞的外表面，由磷脂双层构成。
细胞膜是半透性膜，能够控制物质的进出。
膜上还有许多蛋白质、糖和胆固醇等分子，参与细胞信号传导和识别。
9.遗传密码学：遗传密码学研究基因组中的密码子与氨基酸之间的对应关系。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
生物化学的基础知识
生物化学的应用
药物研发与生物医学
药物研发：生物化学在药物研发中的应用，如药物靶点的发现、药物分子的设计等
生物医学：生物化学在生物医学中的应用，如基因编辑、细胞治疗等
疾病诊断：生物化学在疾病诊断中的应用，如生物标志物的发现、诊断试剂的开发等
治疗方法：生物化学在治疗方法中的应用，如靶向治疗、免疫治疗等
生物化学基础知识
汇报人：XX
生物学基础知识 化学基础知识 生物化学的应用
生物学基础知识
细胞结构与功能
细胞膜：控制物质进出细胞 细胞核：储存遗传信息，控制细胞活动 细胞质：进行各种生化反应 细胞器：完成特定功能，如线粒体、内质网、高尔基体等
生物大分子
蛋白质：生命的基 础，由氨基酸组成
核酸：遗传信息的 载体，包括DNA 和RNA
变异结果：有利变异、不利 变异、中性变异
变异类型：基因突变、基因 重组、染色体变异
生物进化
达尔文进化论：自然选择、适者生 存
进化历程：从单细胞生物到多细胞 生物，从简单到复杂
添加标题
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生物多样性：物种丰富度、遗传多 样性、生态系统多样性
进化证据：化石记录、分子生物学、 比较解剖学
热力学第二定律：熵增原理，能 量转化过程中，熵总是增加的， 表示能量转化的效率和反应，生成
盐和水
离子平衡：溶 液中离子浓度 的平衡状态， 受到温度、压 力等因素影响
酸碱指示剂： 用于指示溶液 酸碱性的化学 物质，如酚酞、
甲基橙等
酸碱滴定：通 过滴定法测定 溶液的酸碱度， 广泛应用于化 学实验和工业
环境保护与治理
生物化学在环境 保护中的应用： 如污水处理、废 气处理等
生物化学基础知识篇
上海生命科学研究院考研——专业课复习笔记石正国（西北农林科技大学生命科学学院）基础知识篇生物化学知识点：1、各类糖分子的结构和功能；2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能；3、核酸的基本结构、相互关系与功能；4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系；5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节；6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义；7、代谢中的糖代谢过程；8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达；9、各种代谢过程的调控及相互关系；10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等；11、生物化学研究进展；◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。
，称为变旋现象。
◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。
在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。
◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。
◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。
◎●天然糖苷多为β-型。
◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。
◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。
◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。
◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。
支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。
糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。
◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。
其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。
生物化学基础知识整理总结
生物化学基础知识整理总结一、生物化学的定义与重要性生物化学是研究生物体内化学过程和化学物质的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它主要关注生物体如何通过化学反应来维持生命活动，包括能量转换、物质代谢、信息传递、基因表达等。
生物化学在医学、农业、食品科学、药物研发等领域都有广泛应用，对理解生命现象和开发新技术具有重要意义。
二、生物化学的主要知识点1. 蛋白质结构与功能蛋白质的基本单位：氨基酸。
通过肽键连接形成多肽链，再折叠成具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的分类：酶、激素、抗体、结构蛋白等。
蛋白质的结构层次：一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体三维结构）、四级结构（多亚基蛋白质）。
举例：血红蛋白是一种含铁的蛋白质，具有四级结构，能够运输氧气。
2. 核酸结构与功能核酸的种类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
核酸的组成：核苷酸（由五碳糖、磷酸和含氮碱基组成）。
核酸的结构：一级结构（核苷酸序列）、二级结构（DNA双螺旋、RNA折叠等）、三级结构（空间构象）。
举例：DNA双螺旋结构通过碱基配对（A-T、G-C）维持稳定，实现遗传信息的传递。
3. 酶与催化作用酶的定义：具有催化功能的蛋白质或RNA。
酶的特性：高效性、专一性、可调节性。
酶的作用机制：降低化学反应的活化能，加快反应速率。
举例：唾液淀粉酶能催化淀粉水解为麦芽糖，帮助消化。
4. 细胞代谢能量代谢：通过糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等过程产生ATP，为细胞提供能量。
物质代谢：包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等，维持细胞内外物质平衡。
举例：糖酵解过程中，葡萄糖被分解为丙酮酸，并产生少量ATP。
5. 信号转导信号转导的概念：细胞通过接收、传递和响应外界信号，调节生命活动的过程。
信号转导的途径：激素信号转导、神经信号转导、生长因子信号转导等。
举例：胰岛素通过与细胞膜上的受体结合，激活信号转导通路，调节血糖代谢。
6. 基因表达调控基因表达的概念：基因转录和翻译成蛋白质的过程。
生物化学与分子生物学的基础知识
生物化学与分子生物学的基础知识1. 引言生物化学与分子生物学是生物科学的重要分支，它们研究生物体内分子水平上的生物化学过程和分子结构与功能之间的关系。
本文将介绍生物化学与分子生物学的基础知识。
2. 生物化学的基础知识生物化学是研究生物体内化学物质的组成、结构、性质和变化的科学。
以下是生物化学的基础知识：2.1 生物大分子生物体内存在许多重要的生物大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
这些生物大分子在细胞内发挥着重要的功能，如储存遗传信息、参与代谢过程等。
2.2 生物化学反应生物化学反应是生物体内发生的化学变化。
常见的生物化学反应包括水解反应、氧化还原反应、合成反应等。
这些反应是维持生命活动所必需的。
2.3 代谢途径代谢途径是指细胞内各种生物化学反应按照一定顺序和路径进行的过程。
常见的代谢途径包括糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等。
这些代谢途径能够提供细胞所需的能量和物质。
3. 分子生物学的基础知识分子生物学是研究生物体内分子结构、功能和相互作用的科学。
以下是分子生物学的基础知识：3.1 基因结构和表达基因是生物体内储存遗传信息的基本单位，其结构包括编码区和调控区。
基因表达是指基因通过转录和翻译过程转化为蛋白质的过程。
3.2 DNA复制和修复DNA复制是指在细胞分裂过程中DNA分子的复制过程。
DNA 修复是指细胞对DNA损伤的修复过程，保证基因的完整性和稳定性。
3.3 基因调控基因调控是指细胞对基因表达进行调控的过程。
包括转录因子的结合、染色质的改变等，调控基因的活性和表达水平。
4. 结论生物化学与分子生物学是理解生物体内分子水平上的生物化学过程和分子结构与功能之间关系的重要学科。
掌握生物化学与分子生物学的基础知识，有助于深入理解生命的奥秘和开展相关研究。
生物化学知识点
生物化学知识点生化知识点概述1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级、二级、三级和四级结构、蛋白质折叠、功能域。
- 核酸：DNA和RNA的结构、碱基配对、双螺旋、RNA的多样性（mRNA, tRNA, rRNA等）。
- 糖类：单糖、多糖、糖蛋白、糖脂。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、甾体化合物。
2. 酶学- 酶的定义、特性、命名。
- 酶促反应动力学：米氏方程、酶抑制、酶激活。
- 酶的结构与机制：活性位点、催化机制、酶的调控。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、调节、能量产出。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应、关键酶、调节。
- 电子传递链与氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 脂肪酸代谢：β-氧化、脂肪酸合成、脂肪酸氧化。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、转氨作用、氨基酸的降解和合成。
- 核苷酸代谢：碱基合成、核苷酸合成与降解。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK通路、PI3K/Akt通路、Wnt/β-catenin通路。
5. 基因表达与调控- DNA复制：复制机制、DNA聚合酶、复制起始点。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、蛋白质合成过程。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、转录因子。
6. 分子生物学技术- 克隆技术：限制性内切酶、连接酶、载体、转化。
- PCR技术：原理、引物设计、扩增程序。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9、TALENs、ZFNs。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质芯片、蛋白质互作。
7. 细胞结构与功能- 细胞膜：脂质双层、膜蛋白、膜流动性。
- 细胞器：线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体。
- 细胞骨架：微丝、中间丝、微管。
- 细胞周期：G1、S、G2、M期、细胞凋亡。
8. 生物化学疾病- 代谢疾病：苯丙酮尿症、糖原贮积病。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质1、组成元素：主要由碳、氢、氧、氮，有些还含有硫、磷等元素。
2、基本组成单位：氨基酸。
氨基酸通过脱水缩合形成肽链，肽链经过盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。
3、蛋白质的结构层次：一级结构是指氨基酸的排列顺序；二级结构有α螺旋、β折叠等；三级结构是指整条肽链的空间构象；四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中各个亚基的空间排布及相互作用。
4、蛋白质的性质：具有两性电离、胶体性质、变性与复性、沉淀等。
（二）核酸1、分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
2、组成元素：碳、氢、氧、氮、磷。
3、基本组成单位：核苷酸。
核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸组成。
4、 DNA 的结构：双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。
5、 RNA 的种类及功能：信使 RNA（mRNA）指导蛋白质合成；转运 RNA（tRNA）转运氨基酸；核糖体 RNA（rRNA）参与核糖体的组成。
（三）糖类1、分类：单糖（如葡萄糖、果糖、半乳糖）、二糖（如蔗糖、麦芽糖、乳糖）和多糖（如淀粉、糖原、纤维素）。
2、功能：主要的能源物质，也参与细胞结构的组成。
（四）脂质1、分类：脂肪、磷脂、固醇（如胆固醇、性激素、维生素 D）。
2、功能：脂肪是良好的储能物质；磷脂是生物膜的重要成分；固醇在调节生命活动中发挥重要作用。
二、酶1、本质：大多数是蛋白质，少数是 RNA。
2、特性：高效性、专一性、作用条件温和。
3、影响酶活性的因素：温度、pH、抑制剂、激活剂等。
4、酶的作用机制：降低化学反应的活化能。
三、生物氧化1、概念：物质在生物体内氧化分解并释放能量的过程。
2、呼吸链：由一系列递氢体和递电子体组成，其功能是传递电子和氢，生成水并释放能量。
3、 ATP 的生成：主要通过氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式生成。
生物化学大一知识点总结大全
生物化学大一知识点总结大全生物化学是生物学和化学的交叉学科，主要研究生物体内的化学反应和分子结构。
在大一的学习中，我们接触了许多生物化学的基础知识，下面是对这些知识点进行总结和回顾。
一、生物化学基础知识1. 原子结构和元素周期表：了解原子的组成和构造，掌握元素周期表的基本结构，以及元素符号和原子量的含义。
2. 分子和化学键：了解分子的构成和化学键的种类（共价键、离子键、金属键），了解键的强度和稳定性。
3. 溶液和浓度：了解溶液的组成，掌握浓度的计算方法和表示方式，理解各种溶液的性质和行为。
4. 酸碱中和和pH：了解酸碱中和反应的原理，掌握pH的定义和计算方法，理解酸碱溶液的性质和酸碱指示剂的作用。
二、生物基础有机化学1. 碳水化合物：了解碳水化合物的基本结构（单糖、双糖、多糖），掌握葡萄糖和羟基的化学性质和反应。
2. 脂肪酸和甘油：了解脂肪酸和甘油的结构和性质，理解三酯的合成和代谢过程。
3. 蛋白质：了解蛋白质的组成和结构（氨基酸），掌握氨基酸的分类和性质，理解蛋白质的结构层次和功能。
4. 核酸：了解核酸的结构和功能，掌握DNA和RNA的组成和碱基配对规则，理解DNA的复制和RNA的转录过程。
三、生物能量转化1. 糖酵解：了解糖酵解的反应过程和产物，并掌握乳酸发酵和酒精发酵的区别和条件。
2. 奥斯卡·门德尔实验：理解奥斯卡·门德尔实验的目的和原理，掌握氧化磷酸化的过程和产物。
3. 光合作用：了解光合作用的反应过程和产物，在此基础上理解光合作用在能量转化中的重要性。
四、酶和代谢调节1. 酶的分类和特点：了解酶的种类和功能，掌握酶促反应的速率和酶动力学的常用参数。
2. 酶的调节：了解酶的活性调节机制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制和蛋白质磷酸化。
3. 代谢途径和调控：理解代谢途径的概念和特点，了解代谢调控的方式和目的，包括反馈抑制、转录调控和信号转导等。
五、生物膜和细胞信号传导1. 脂质双层结构：了解生物膜的结构和功能，理解脂质双层的性质和流动性。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
基础生物化学Biochemistry
PART 02
生物化学基础知识
REPORTING
WENKU DESIGN
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过共价键连 接。分子结构决定了分子的物理 和化学性质。
分子性质
分子的性质如稳定性、极性、溶 解度等，由其结构决定，影响其 在生物体内的功能和反应活性。
源等问题具有重要意义。
生物化学的发展推动了生命科学 领域的研究和技术进步，为人类 社会的可持续发展提供了重要的
支撑。
生物化学的发展历程
生物化学的发展始于19世纪，当时科 学家开始研究生物体内的化学成分和反
应过程。
20世纪初，随着科技的不断进步，越 进入21世纪，随着基因组学、蛋白质 来越多的生物化学家开始深入研究生物 组学、代谢组学等新兴领域的快速发展， 体内的各种化学反应和物质转化过程。 生物化学的研究范围和深度不断拓展，
营养与健康
生物化学有助于理解营养物质在体内的代谢和利用，为制定合理的膳 食计划和保持健康提供科学依据。
生物化学在农业中的应用
1 2
植物生理学
研究植物的生长、发育和代谢过程，有助于开发 新的农业技术，提高作物产量和品质。
农业环境保护
通过生物化学手段监测和治理农业环境中的污染， 保护土壤、水源和生态系统的健康。
生物化学是生物学和化学的交叉学科，旨在揭示生物体内的化学反应和物质转化过 程。
生物化学的研究范围涵盖了从分子水平到细胞、组织、器官和整个生物体的各个层 面。
生物化学的重要性
生物化学是生命科学领域的基础 学科，对于理解生命的本质和过
程至关重要。
生物化学在医学、农业、生物技 术等领域有着广泛的应用，对于 解决人类面临的健康、环境、能
《生物化学》知识点总结
《生物化学》知识点总结生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、蛋白质化学1、氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有 20 种。
按照侧链的性质，可分为非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸具有两性解离的性质，在不同的 pH 条件下会以不同的离子形式存在。
2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，通过肽键连接。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲，主要依靠氢键维持稳定。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，主要由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。
四级结构是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成的聚合体。
3、蛋白质的性质蛋白质具有胶体性质、两性解离、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
二、核酸化学1、核酸的分类和组成核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 由脱氧核苷酸组成，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）。
RNA 由核糖核苷酸组成，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
2、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
双螺旋结构的稳定因素包括碱基堆积力、氢键和离子键等。
3、 RNA 的种类和功能RNA 包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的概念和特点酶是具有催化作用的蛋白质或 RNA。
生物联赛辅导 生物化学3篇
生物联赛辅导生物化学第一篇：生物化学基础生物化学是研究生物体内化学反应的一门学科。
随着现代科技的不断发展，生物化学的研究范围也在不断扩大。
生物化学在医药、生物技术、食品生产等领域都有着广泛的应用。
本篇将对生物化学的基础知识进行介绍。
1. 生物大分子生物大分子是生物体内构成生物体，维持其生命活动的重要物质，包括蛋白质，核酸，多糖和脂类。
（1）蛋白质蛋白质是生命活动中最重要的有机物，它们是构成生物体的基础。
蛋白质由氨基酸单体通过肽键连接而成。
各种蛋白质在组织形态上、物化性质上、功能上都有很大差别，是生物中十分重要的类别。
（2）核酸核酸是细胞遗传物质的主要成分，包括DNA和RNA。
DNA 是遗传信息的携带者，它是生命的基础物质。
RNA是通过转录过程来将信息由DNA传递到蛋白质中的信使分子，发挥重要的生物学功能。
（3）多糖多糖是一类具有高分子多糖结构的生物分子，包括淀粉、纤维素等。
多糖是生物体中动植物的主要构成物质之一，不仅是能量的贮备物，还可以提供维持生命活动所需的矿质元素，如硅、钙和铁等。
（4）脂类脂类是一类包括脂肪酸、甘油、磷脂等成分的物质。
它们在维持生命活动，保护神经细胞和细胞膜结构建设中都具有非常重要的作用。
2. 酶与催化酶是生物体内的催化剂，它们促进了生命的许多化学反应。
在细胞中，酶催化剂可以将反应速率提高100倍以上，而且可以降低反应的能量需要。
生物体内的酶是非常特别的，它们除了在非常特殊的情况下能被破坏外，一般是具备高度稳定性和高效性的。
3. 代谢通路代谢通路是生物体内各种生化反应的组合，通过一系列的化学反应来完成物质合成和能量产生等生物功能。
代谢通路可以分为两类，一类是产生能量的通路，另一类则是合成物质的通路。
其中最重要的能量产生通路就是呼吸代谢，同时还包括各种需要能量消耗的代谢过程如合成蛋白质和核酸等。
以上就是生物化学的基础知识介绍，从生物大分子、酶与催化以及代谢通路三个方面进行了探讨。
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基础知识篇生物化学知识点：1、各类糖分子的结构和功能；2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能；3、核酸的基本结构、相互关系与功能；4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系；5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节；6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义；7、代谢中的糖代谢过程；8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达；9、各种代谢过程的调控及相互关系；10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等；11、生物化学研究进展；◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。
，称为变旋现象。
◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。
在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。
◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。
◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。
◎●天然糖苷多为β-型。
◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。
◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。
◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。
◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。
支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。
糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。
◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。
其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。
◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋素结合蛋白。
参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。
◎●血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。
◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。
◎●动植物体的不饱和脂肪酸为顺式，细菌中含脂肪酸种类少，大多为饱和脂肪酸，有的有分支。
◎●分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析，即气液色谱技术。
◎●甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团，叫micelles。
◎●烷基醚脂酰甘油含有2个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。
◎●糖基脂酰甘油中，糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。
◎●磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。
◎●不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连。
◎●肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇，脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。
◎●缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1羟基相连。
◎●除了11-顺-视黄醛外，多数直链萜类的双键均为反式。
◎●柠檬油的主要成分是柠檬苦素，薄荷油的主要成分是薄荷醇，樟脑油的主要成分是樟脑。
◎●胆石几乎全是由胆固醇组成，它易与毛地黄核苷结合沉淀。
◎●脊椎动物体内，胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。
◎●蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。
◎●前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。
分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH、PGI等八类，其功能有：平滑肌收缩、血液供应、神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。
◎●在tay-sachs病中，神经节苷脂在脑中积累。
◎●按生理功能，蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。
◎●胱氨酸、酪氨酸不溶于水。
脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。
◎●氨基酸分类：①按R基的极性，可以分为：Ⅰ、非极性R基氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro。
Ⅱ、不带电荷的极性氨基酸：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
Ⅲ、带正电荷的极性氨基酸：Lys、Arg、His。
Ⅳ、带负电荷的极性氨基酸：Asp、Glu。
②按R基的化学结构分：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸。
◎●锁链素的吡啶环结构由4个Lys侧链组成，只存在于弹性蛋白中。
◎●氨基酸的旋光符号和大小取决于其R基的性质，并与测定时溶液的PH值有关。
◎●在远紫外区，氨基酸均有光吸收，但在近紫外区（220——300nm），只有Tyr、Phe、Trp等氨基酸有光吸收。
因为其R基含有苯环共轭双键系统。
◎●含有1氨基1羧基和不解离R基的氨基酸均有类Gly的滴定曲线。
◎●PI以上的PH，氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动。
◎●氨基酸氨基的一个H为烃基（包括环烃基及其衍生物）取代，如2，4-二硝基苯（FDNB）在弱碱溶液中发生亲核芳环取代而生成二硝基苯基氨基酸（DNP-氨基酸），即烃基化反应。
◎●蛋白质的化学修饰，是在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
◎●酪氨酸的酚基在3和5位上容易发生亲电取代反应，它也可以与重氮化合物（如对氨基苯磺酸的重氮盐）结合成桔黄色化合物，叫Pauly反应。
组氨酸的侧链咪唑基与重氮苯磺酸结合成棕红色化合物。
◎●蛋氨酸侧链上的甲硫基是一个很强的亲核基团，与烃化试剂如甲基碘容易形成锍盐，该反应为巯基试剂所逆转。
◎●半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺（即氮丙啶）的环，生成的侧链带正电荷，为胰蛋白酶的水解提供一个新的位点。
◎●巯基的氧化的底物是巯基与金属的络合物。
◎●逆流分溶仪只用于制备分离，如蛋白质、肽、核酸和抗生素等的分离提纯。
◎●肽键的结构实际是一个共振杂化体，由于氧电挨离域形成了包括肽键的羧基氧、羧基碳、酰胺氮在内的O-C-N π轨道系统。
◎●双缩脲反应是肽、蛋白所特有的。
◎●嗜热菌蛋白酶含锌和钙两种金属。
◎●牛胰核糖核酸酶是测定一级结构的第一个酶分子，有124个残基组成，分子内含有4个二硫键。
◎●同源蛋白质是指不同机体实现同一功能的蛋白质，它的氨基酸顺序中这样的相似性被称为顺序同源现象。
◎●凝血酶属于丝氨酸蛋白水解酶类。
◎●蛋白人工合成中氨基保护基有苄氧甲酰基、三苯甲基、叔丁氧甲酰基、对甲苯磺酰基，可用HBr/CH3COOH在室温下除去。
Cys-SH常用苄基（Bzl）或对甲氧苄基（MBzl）保护，前者用Na-液氨处理除去，后者在液HF中于0℃处理30分钟除去。
Lys 的远-NH2用Tosyl保护，用Na-液氨处理除去。
◎●羧基活化方法有：酰氯法、叠氮法、活化酯法、混合酸酐法。
◎●最有效的接肽缩合剂是N，N’-二环己基碳二亚胺（DCCI）。
◎●研究蛋白二级结构的方法X-射线衍射法。
利用重氢交换法可以测定蛋白分子中α螺旋的含量。
核磁共振光谱法可以测定蛋白分子中哪个氨基酸残基发生构象变化。
圆二色性法可以用测定α螺旋和折叠片的含量。
荧光偏振法可以测定疏水微区、Trp、Tyr 微区。
喇曼光谱用于研究主链构象。
用Damachandran图来表示。
◎●肽平面内C=O、N-H呈反式排列。
◎●当Ф的旋转键N1-Cα两侧的N1-C1和Cα-C2呈顺式时，规定Ф=0°；同样，Ψ的旋转键Cα-C2两侧的Cα-N1和C2- N2呈顺式时，规定Ψ=0°。
从Cα向N1看，沿顺时针方向旋转Cα-N1键所形成的Ф角度规定为正值，反时针旋转为负值；从Cα向C2看，沿顺时针方向旋转Cα-C2键所形成的Ψ角度规定为正值，反时针旋转为负值。
α螺旋中Ф=—57°，Ψ=—48°。
平行式片层中Ф=—119°，Ψ=+113°。
反平行式片层中Ф=—139°，Ψ=+135°。
◎●α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸的比旋之和，但无规卷曲则相等。
测定蛋白质的比旋特别是其旋光色散是研究二级结构的重要方法。
◎●α-螺旋中的Pro或Hyp形成一个“结节”（kink）。
◎●Glu主要在α-螺旋，Asp、Gly分布于β转角，Pro在α-螺旋C末端或β转角中，二级结构预测是用概率统计学方法获得的。
◎●αα（超二级结构）存在于α-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、纤维蛋白等。
◎●可溶性纤维蛋白有角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白，不可溶性纤维蛋白有肌球蛋白、纤维蛋白原。
◎●胶原的链间氢键是一条连的三联体（Gly-x-Y）Gly的酰胺氢与另一条链相邻三联体x位上的羰基氧之间形成的，此外Hyp的羟基也参与链间氢键的形成。
链间共价交联键主要是在Lys、Hyl之间形成的。
在Ⅲ胶原蛋白中，还存在链间二硫键。
◎●随着年龄的增长，胶原三螺旋内，三螺旋间的共价交联越来越多，胶原纤维越硬越碎。
◎●弹性蛋白的重复序列为Lys-Ala-Ala-Lys和Lys-Ala-Ala，可以以赖氨酰正亮氨酸、锁链素、异锁链素交联。
◎●三级结构决定于氨基酸顺序的直接证据是某些蛋白的可逆变性。
White、Anfinsen用8mol/L尿素、β-巯基乙醇处理牛胰核糖核酸酶及复性的实验。
◎●蛋白折叠的策略是：使主链肽基间形成最大数目的分子内氢键同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白分子的表面与水相互作用。
◎●三级结构是多肽链上各个单链的旋转自由度受到各种限制的总结果，这些限制包括：肽键的硬度即肽键的平面性质、Cα-C键和Cα-N键旋转的许可角度、肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和带负电荷的R基的数目和位置几溶剂和其它溶质等。
◎●范德华力包括定向效应、诱导效应、分散效应。
定向效应发生在极性分子或极性基团之间，是永久偶极间的静相互作用。
分散效应在多数情况下起主要作用，是非极性分子或极性基团仅有的一种范德华力。
◎●范德华吸引力只有当两个非键合原子处于一定距离时最大，这个距离叫接触距离或范德华距离。
◎●疏水化合物或基团进入水中，其周围的水分子将排列成刚性的有序结构笼形结构。
◎●二硫键的形成并不指令多肽链的折叠。
◎●变性是一个协同性的过程，是在所加变性剂的很窄浓度或很窄的温度和PH间隔内突然发生的。
◎●肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素（heme）辅基组成的，有8段α螺旋，排为2层。
◎●分析球状蛋白的晶体结构必须向待分析的蛋白晶体中引进适当的重金属原子，以便得到同晶置换晶体。
◎●给定气压下，肌红蛋白的Y值比血红蛋白高◎●降低PH值、增加亚基的协同作用而促进血红蛋白释放氧气。
这种H+和O2释放的关系称为波尔效应。
（Bohr effect）◎●血红蛋白发生氧合时，连接分子内各亚基的盐桥全部断裂。
◎●镰形贫血症由于血红蛋白中的β链的Glu-6被Val-6所取代，可用KCNO修饰而抑制成镰形。