构型和构象
构型(configuration)和构象(conformation)课件
[RL]
根据质量作用定律，结合反应速率为 v1= k1[R][L], 解离反应速率为 v2= k2[RL] 当反应达到平衡时, v1= v2，所以
k 2 [ R][L] Kd k1 [ RL]
（1）
[R]、[L]、[RL]分别为游离受体、游离配基、受体-配基复 合物的摩尔浓度 k1、k2分别是结合速率常数、解离速率常数 Kd 是解离平衡常数，单位为 mol/L; Kd 值的大小作为衡量 配基与受体相互结合能力的一个重要物理量 : Kd值愈小结 合能力愈大; Kd又称为亲和常数
[ RL] [ RT ] [ RL] [ RT ] 1 [ RL] [ L] Kd Kd Kd
Scatchard图
3.1 单位点受体与配基结合反 应的数学表达
同理可推出：
（4） 上式为Woolf方程：以[L]/[RL]为纵轴，以[L] 为横轴作图得一直线 直线的斜率为1/[RT], 横轴截距为-1/Kd, 纵 轴截距为Kd/[RT]
将(1)式重排变成下式：
[ RL] [ L] [ RT ] K d [ L]
1 [ RT ] [ L]1 2 2 [ RT ] K d [ L]1 2
（7）
设[RL] = ½[RT], [L]=[L]1/2, 带入上式，得
整理，得 Kd = [L]1/2 结论：在50％受体结合配基时,体系中游离配基 的浓度就是受体的解离平衡常数Kd值
受体与配基以单分子相互结合(分子比为1:1) 反应服从质量作用定律, 反应是可逆的 配基在结合和解离后不被代谢，也不与其它类型受体 结合 受体与配基结合后产生的生物效应的强度与受体被占 领的量成正比
蛋白质的构象和构型
蛋白质的构象和构型哎呀，同学们，你们知道什么是蛋白质的构象和构型吗？我一开始也不懂，觉得这东西肯定特别难，特别复杂，就像那怎么也解不开的数学难题！有一次上科学课，老师就给我们讲了这个。
我当时就想，这能有多神奇？老师说，蛋白质就像是一个超级复杂的拼图，而构象和构型就是这个拼图的不同拼法。
比如说，我们的身体里有好多好多不同的蛋白质，它们的工作可不一样。
有的像勤劳的小蜜蜂，负责运输氧气，这就是血红蛋白；有的像勇敢的小卫士，帮我们抵抗细菌和病毒，那就是免疫球蛋白。
那它们为啥能做这些不同的工作呢？这可就和它们的构象、构型有关系啦！你们想想，要是这个拼图拼得不对，那还能完成任务吗？肯定不行呀！蛋白质的构象就好像是拼图的形状，一会儿弯弯的，一会儿直直的。
而构型呢，就像是拼图的固定连接方式。
老师还打了个比方，说蛋白质的构象就像我们做手工时折的纸飞机，有时候折得尖尖的，飞得远；有时候折得宽宽的，飞得稳。
这构象一变，蛋白质的功能也就跟着变啦！我就问老师：“那要是蛋白质的构象和构型出了问题，会咋样呢？”老师笑着说：“那可就麻烦啦，就像一辆车的零件装错了，还能跑得顺吗？人可能就会生病哟！”我又好奇地问旁边的同学：“那我们能改变蛋白质的构象和构型吗？”同学摇摇头说：“哪有那么容易，这可不是随便就能摆弄的。
”现在我算是有点明白啦，蛋白质的构象和构型可真是太重要啦！它们决定着蛋白质能不能好好工作，也决定着我们的身体能不能健健康康的。
这不就跟我们学习一样嘛，方法对了，才能学得好；蛋白质的构象和构型对了，才能让我们的身体棒棒的！所以呀，我觉得我们可得好好研究蛋白质的构象和构型，这样就能更好地了解我们的身体，说不定还能找到好多治病的好办法呢！。
构象与构型有何区别
2．构象与构型有何区别？聚丙烯分子链中碳—碳单键是可以旋转的，通过单键的内旋转是否可以使全同立构聚丙烯变为间同立构聚丙烯？为什么？答：（1）区别：构象是由于单键的内旋转而产生的分子中原子在空间位置上的变化;构型则是分子中由化学键所固定的原子在空间的排列；构象的改变不需打破化学键，而构型的改变必须断裂化学键。
（2）不能，碳-碳单键的旋转只能改变构象，却没有断裂化学键，所以不能改变构型，而全同立构聚丙烯与间同立构聚丙烯是不同的构型。
3.哪些参数可以表征高分子链的柔顺性？如何表征？答：（1）空间位阻参数（或称刚性因子），值愈大，柔顺性愈差；（2）特征比Cn，Cn值越小，链的柔顺性越好；（3）连段长度b，b值愈小，链愈柔顺。
2.什么叫内聚能密度？它与分子间作用力的关系如何？如何测定聚合物的内聚能密度？答：（1）内聚能密度：CED定义为单位体积凝聚体汽化时所需要的能量，单位：（2）内聚能密度在300以下的聚合物，分子间作用力主要是色散力；内聚能密度在400以上的聚合物，分子链上有强的极性基团或者分子间能形成氢键；内聚能密度在300-400之间的聚合物，分子间相互作用居中。
测定方法：黏度法和溶胀度法，测定溶度参数的方法可用于测定内聚能密度3.聚合物在不同条件下结晶时，可能得到哪几种主要的结晶形态及其形成条件？各种结晶形态的特征是什么？答：（1）可能得到的结晶形态：单晶、树枝晶、球晶、纤维状晶、串晶、柱晶、伸直链晶体；（2）形态特征：（括号中为形成条件）单晶（浓度<0.01%的聚合物溶液缓慢冷却）：分子链垂直于片晶平面排列，晶片厚度一般只有10nm左右；树枝晶（结晶温度较低或溶液浓度较大或分子量过大）：许多单晶片在特定方向上的择优生长与堆积形成树枝状；球晶（高聚物浓溶液或熔体冷却结晶时）：呈圆球状，在正交偏光显微镜下呈现特有的黑十字消光，有些出现同心环；纤维状晶（存在流动场）：晶体呈纤维状，长度大大超过高分子链的长度；串晶（溶液温度较低，边搅拌边结晶）：在电子显微镜下，串晶形如串珠；柱晶（高聚物熔体在应力作用下冷却结晶）：中心贯穿有伸直链晶体的扁球晶，呈柱状；伸直链晶体（高聚物在高温高压下结晶时)：高分子链伸展排列晶片厚度与分子链长度相当。
构造构型构象名词解释
构造构型构象名词解释
构造、构型、构象等名词解释如下:
1. 构造(Structure):指物体的内部结构、形状、尺寸、材料等方面的特征,通常用于描述物体的形式、结构、构造等。
2. 构型(Design):指对物体进行结构设计的过程,包括确定物体的形状、尺寸、材料、用途等方面的考虑,以及设计物体的内部结构、性能和功能等。
3. 构象(构想或意象):指在头脑中形成的概念、图像或场景,可以是具体的事物或抽象的概念,反映了人们的思想、情感、理念等,可以通过语言、艺术、文学等多种方式表达。
4. 建筑结构(Building Structure):指建筑物的内部结构和形式,包括支撑建筑物的柱子、梁、屋顶、墙壁、地板等组成部分,以及这些组成部分之间的连接方式。
5. 车辆结构(Engine Structure):指车辆内部的机械结构和电子系统等组成部分,包括发动机、悬挂系统、制动系统、转向系统等,以及这些组成部分之间的连接方式和设计。
6. 语言学构象(Language Structure):指语言中词语之间的关系和语法规则等特征,包括词汇、语法、语用等方面的内容,反映了语言的结构和功能。
构型与构象名词解释
构型与构象名词解释
构型指的是一个实体的几何形态和空间排列，通常用于描述分子、晶体等微观结构。
构型可以通过实验技术如X射线衍射、电子显微镜等手段进行测量和表征。
构象则是指分子或晶体中原子或离子的相对位置和方向，也就是分子或晶体的立体结构。
构象的描述常常涉及到键长、键角、二面角等参数。
两个概念的区别在于，构型强调实体的空间形态，而构象则强调原子或离子之间的相对位置和方向。
在材料科学研究中，构型和构象的研究对于理解材料的性质和行为具有重要意义。
例如，通过研究分子的构象可以预测其光、电、磁性质，通过研究晶体的构型可以探究其物理、化学性质。
- 1 -。
3有机化合物的构造、构型和构象构造构型
有机化合物的构造、构型和 构象
• 分子的结构(structure)是指分子中各原子 间是如何相互结合的，即包括分子中原 子相互连接的顺序和方式，又指分子中 各原子和基团在空间的相对位子即几何 形象。
• 描述分子的结构通常分为三个层次：构 造(constitution)、构型(configuration)和 构象(conformation)。
(S)-
(S)-
C O O H
C H
H O C H 3 (R )-
C O O H
C
H H O
C H 3
(R )-
基 团 大 小 顺 序 ： O H > C O O H > C H 3 > H
C H 3 CH H O C H 2C H 3
S
C H 3 H OCH C H 2C H 3
R
C H 2C H 3 H OCC H H 3
一、顺反异构
2-丁烯中 的原子在 空间有两 种分布， 不能重合
一、顺反异构
由于π键不能自由旋转，使得与双键相连的四 个原子或基团在空间产生两种不同的排布，是 两个不同的化合物，称为顺反异构体。
环烷烃上由于环不能任意旋转，如果环 上有两个或两个以上带有不同取代基或 原子的碳，则也存在顺反异构体。
• 互变异构是一种平衡，属于一种客观存在， 在具体化合物的化学和物理性质方面没有区别。 就两种异构体。不能分离，可以检测出。
有机化合 物的构型异构
构型(configuration)是指分子中各 原子和基团在空间的相对位置
是分子结构体现的一种表观 现象， 即分子的几何形象。
能否知道一个有机分子的构型？
N -O psin
将光能转换成机械能的聚合物
经典：构象与构型
椅 式
9 9 .9 %
船 式 - 2 9 .7K J/m o l
0 .1 %
17
a键 e键
六个a键和e 键分别三上 三下；同一 碳原子若a键 向上，e键必 然向下
56
1
4
3
2
a、e 键可以相互转化
18
（2）取代环已烷的构象
（a）一元取代环己烷 取代基在e 键是稳定构象
非键张力大
H 5 H6
4
3
CH3
H
H H
H
H
H s-反式
H
H H
H H
s-顺式 H
CH2 H
CH2 H
歪斜式
26
杂环构象
环己烷中的一个亚甲基被二配位的氧、三
配位的氮和二或三配位的硫所代替的结果。在 顺式-2-甲基-5-叔-丁基-1，3-二氧六环中，它 的优势构象是叔丁基为直立式，甲基为平伏式：
3 O4
5
O
2 16
C(CH3)3
顺式： 反式：
C H3
5
6
1
H
4
3
C H3
2
H
a、e 键
C H3
5
6
1
H
4
3
H
2
C H3
a、a 键
4
5 C H3 6 C H3
3
2H 1
H
a、e 键
4
5 H 6 C H3
3
2 C H3 1
H
e、)比顺式稳定
(2) 1,3-二取代环己烷(1,3-二甲基环己烷)
1
H
2
CH3
5
3
1
4
蛋白质的构型与构象名词解释
蛋白质的构型与构象名词解释蛋白质是生命体中最基本的分子之一，它在生物体内发挥着极其重要的功能。
蛋白质的构型与构象是研究蛋白质结构与功能的关键内容。
本文将详细讨论蛋白质的构型与构象的概念与解释。
一、蛋白质的构型蛋白质的构型指的是蛋白质分子在三维空间中的整体形态。
构型是与蛋白质分子内部原子间的空间排列有关的，它决定了蛋白质的活性、稳定性和功能。
蛋白质的构型是由分子构成的二级、三级和四级结构所决定的。
首先，蛋白质的二级结构是指在蛋白质分子中多肽链的局部结构。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由多肽链沿螺旋状排列而成，形成稳定的螺旋结构。
β-折叠则是由多肽链沿平行或反平行排列而成的折叠结构。
这些二级结构在蛋白质中起着支撑和稳定的作用。
其次，蛋白质的三级结构是指在蛋白质分子中各个二级结构之间的相对位置和空间排列。
三级结构受多种因素的影响，如氢键、范德华力和离子键等，这些相互作用使得蛋白质分子形成一种稳定的空间结构。
三级结构决定了蛋白质的特定功能和生物活性。
最后，蛋白质的四级结构是指在蛋白质分子中由多个多肽链相互组合而成的复合体结构。
例如，血红蛋白的四级结构由四个亚基组成，每个亚基都带有一个铁原子，能够结合氧分子。
四级结构的形成使得蛋白质具有更复杂、多样化的功能。
二、蛋白质的构象蛋白质的构象指的是蛋白质分子在给定条件下可采取的不同空间排列形式。
蛋白质的构象是由蛋白质分子内部的键角自由度和旋转自由度决定的。
构象的不同决定了蛋白质的不同性质和功能。
在构象学中，通常将蛋白质的构象分为全反式、半反式和顺式三种。
全反式构象是指蛋白质的所有键角和旋转自由度都处于最佳状态，是构象能量最低的一种形式。
半反式构象则是指其中一些键角或旋转自由度发生了变化，且能量较高。
而顺式构象则表示蛋白质的键角和旋转自由度都发生了较大变化，构象能量最高。
蛋白质的构象不仅受到其分子内部的相互作用的影响，还受到外部环境和生物功能的调节。
有机立体化学-4
Hassel、Barton等人在构象研究领域进行了系 统研究，立体有机化学领域形成了明确的构象概念。
构型、构象概念的比较：
构型是定性的；构象是定量的。
指定构型的化合物可采取许多构象，在讨论构型 时可以不涉及能量关系；构型则必须涉及能量关系， 涉及作用在分子上的内部力，通常根据扭转角描述。
分子优势构象存在的研究，分子物理、化学性质 与优势构象的关联成为构象分析。
交叉构象和重叠构象的最高和最低内能差，即乙烷碳碳单
键旋转的“能垒”，其值为12.6KJ/mol，这种旋转和能量上的关
系可以表示为：
HHHH
HH
HH
KJ/mol
.
0o
12.6kJ/mol
HHHH
H
H
H
.. . . ..
60o
120o
180o
240o
300o 360o
H
H
H
旋转角度
在室温下，碳碳单键完全不受阻碍的自由旋转，理论上只要求 2.5KJ/mol，而在旋转完全受阻的情况下，其能垒应不低于6.7~83.7 KJ/mol，乙烷的旋转能垒为12.6KJ/mol，其值介于2.5和67之间，所以它 的碳碳单键的旋转，既不是完全自由的，也不是完全受阻的。由于能 垒的制约，所以在一般情况下，乙烷分子倾向于交叉构象，也能相应 容易地转为重叠构象。温度低，有利于交叉构象增多，而当达到凝固 点的温度时(-172oC)，分子基本上完全固定地处于交叉型构象的状态。
HO Y
HH
Y = Me-> Et- ~ MeO- ~ PhO- > Me2CH- >Ph- ~ Cl- > Br- > Me3C- > MeS构象A的稳定性和含量下降，构象B的稳定性和含量上升
高分子的构型和构象
高分子的构型和构象
高分子化合物的构型和构象是理解其物理性质和化学性质的关键所在。
下面我将自创一些关于高分子构型和构象的描述，以帮助您更好地掌握这两个概念。
首先，让我们谈谈高分子的构型。
构型是指分子中原子的空间排列方式，它是固定的，不随时间和环境的变化而改变。
对于高分子来说，由于其链状结构的特点，构型通常涉及链段之间的相互关系和整个分子链的弯曲、折叠等形态。
高分子的构型决定了其空间占据方式和与其他分子的相互作用方式，进而影响其溶解性、熔点、机械强度等物理性质。
例如，线性高分子和支化高分子的构型差异会导致它们在溶液中的行为截然不同。
接下来，我们讨论高分子的构象。
构象是指分子中原子或基团在空间中的相对位置和取向，它不同于构型，是可以随时间和环境的变化而改变的。
对于高分子而言，由于其链状结构的长度和复杂性，构象的变化尤为丰富。
高分子链可以在不同的能量状态下呈现出不同的构象，如卷曲、伸展、螺旋等。
这些构象的变化不仅影响高分子的物理性质，还与其化学反应活性密切相关。
例如，某些高分子在特定构象下可能更容易与其他分子发生反应，从而改变其化学性质。
综上所述，高分子的构型和构象是两个相互影响、相互制约的因素。
通过深入理解和掌握这两个概念，我们可以更好地揭示高分子的结构和性质之间的关系，为高分子材料的设计和应用提供有力支持。
生物化学复习简答
简答题1、什么是蛋白质的构象？构象与构型有何异同？蛋白质的构象就是蛋白质的立体结构，或称空间结构，也称为三维结构。
构型和构象都是表示分子的空间结构，即分子中各个原子和基团在空间的排布，在这一点上是相同的。
但严格讲起来，它们又是不同的。
因为构型只表示在立体异构体中其取代基团的空间排布，而构象是表示在分子中由于单键的旋转所产生的原子或基团的空间排列。
氨基酸的构型有两种，D-型和L-型。
从D-型变成L-型，必须有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学性质的变化，而且异构体可以区分和分离。
而构象有无数种，一种构象变成另一种构象，不需共价键的断裂，只需单键旋转即可，构象只涉及到结构的相似性，而不表示可区分的立体化学形式，没有光学性质的变化。
虽然构象有无数种，但在天然蛋白质中由于各种条件的限制其构象只有一种。
2、维生素分类依据是什么？每类包含哪些维生素？①通常根据维生素的溶解性质，将其分为脂溶性和水溶性维生素两大类。
②脂溶性维生素溶于脂肪，有维生素A、D、E、K。
③水溶性维生素溶于水，有维生素B族和维生素C和硫辛酸。
3. 生物体内核苷酸有两条完全不同的合成途径，试简述两条途径的名称和特点。
①从头合成(de novo synthesis) 途径。
核苷酸的合成不是利用现成的嘌呤或嘧啶碱，而是由一些简单的前体物质经过一系列酶促反应才完成的。
这些前体物质包括氨甲酸磷酸、天冬氨酸、二氧化碳、谷氨酰胺、甘氨酸和甲酸盐。
②补救途径以完整的嘌呤或嘧啶碱在酶催化下，与磷酸核糖结合直接合成核苷酸。
当①途径受阻时，就可通过此途径来合成。
4.为什么密码子的第三位碱基发生突变后，仍可能翻译出正确的氨基酸而不影响所合成的多肽的生物活性？①由于密码子的专一性主要由第一、第二位碱基决定，而第三位碱基专一性小。
②密码子具有简并性，即同一种氨基酸常有几种密码子。
这种密码子之间相互区别主要在第三位碱基上，也就是讲每一个密码子中的前两位碱基不能有变化，如有变化，所代表的氨基酸也要改变，而第三位的碱基改变往往影响不大。
简单分子的构型和构象
二.丁烷的构象
1、极限构象
2、张力 ——扭转张力、空间效应（非键张力,范德华半径） 常见原子的范德华半径
原子 H B C N O F Si P S 1.85(sp,sp2) 1.70 1.65 1.60 2.10 2.05 2.00 r/A° 1.50 1.80 3) 1.75(sp Cl Ge As Se Br Sn I
θ=0°
极限构象 稳定构象 扭转张力E=14KJ/mol 张力：扭专张力(成键电子对排斥力)、非键张力 (空间 效应)。
《Hyperconjugation not steric repulsion leads to the staggered structure of ethane 》－Nature[VOL.411 31 May 2001] ——
H2S： ∠HSH=92° CH3SH ： ∠CSH=100.3°, ∠HCH=110.2°, ∠HCS=108° CH3SCH3： ∠CSC= 98.9 °, ∠HCS=106.7°, ∠HCH=109.5°
五. 含N、S、P氧化物
O的电负性（3.5）比N（3.0）、S（2.5）、P（2.1） 的大，对孤电子对束缚大。N 、 S 、 P 对孤电子对束缚 小，给出一个单电子于O，形成氧化物：
取代基X -Si(CH3)3 -P(C6H5)2 -I -SCN △E 15.5 8.34 6.74 6.29 取代基X -N(CH3)2 -Cl -COOH -COCl △E 4.70 4.53 4.48 4.32
Ⅰ
Ⅱ
-SC6H5
-SCH3 -Br -CONH2
6.21
6.16 5.49 5.37
2Px↑Py↑Pz SP3↑↑↑↑ 2S↑↓
S: 球对称，电子密度最大处在原子核上。 P: 哑铃型，电子密度最大处在两球上，原 子核处为0；三个P轨道相等，互相垂直。
简述蛋白质构型和构象的区别
简述蛋白质构型和构象的区别摘要：1.蛋白质构型与构象的定义及区别2.蛋白质构型的影响因素3.蛋白质构象的影响因素4.构型与构象在生物学应用中的重要性正文：蛋白质是生物体内至关重要的大分子，它们在生物体的生命活动中发挥着至关重要的作用。
蛋白质的功能多样性与其结构密切相关，而蛋白质的结构又包括构型和构象两个方面。
在本文中，我们将简要介绍蛋白质构型与构象的区别，并探讨它们在生物学应用中的重要性。
首先，我们来了解一下蛋白质构型和构象的定义及区别。
蛋白质构型是指蛋白质分子中氨基酸残基之间的空间排列，它是由蛋白质的氨基酸序列决定的，具有唯一性。
换句话说，构型反映了蛋白质分子中氨基酸残基的相对位置和空间排列，不同的构型意味着氨基酸残基之间的相互作用方式和力学性质的不同。
相比之下，蛋白质构象是指蛋白质分子在特定条件下（如温度、pH值等）的空间形态。
构象具有多样性，因为蛋白质分子在不同的条件下可以呈现不同的空间形态。
例如，体温升高时，蛋白质分子可能会发生变性，导致其构象发生改变。
值得注意的是，构型与构象之间存在一定的关联，但在某些条件下，它们可以发生分离。
接下来，我们来探讨影响蛋白质构型和构象的因素。
蛋白质构型的影响因素主要包括氨基酸序列、氨基酸残基间的相互作用力和环境因素。
氨基酸序列决定了蛋白质分子的构型，而氨基酸残基间的相互作用力（如氢键、范德华力等）则是维持构型稳定的关键。
此外，环境因素（如温度、pH值、离子强度等）也会影响蛋白质分子的构型。
蛋白质构象的影响因素主要包括温度、pH值、离子强度、溶剂和添加剂等。
这些因素可以通过改变蛋白质分子中的氢键、盐桥等相互作用力来影响蛋白质分子的构象。
此外，生物体内的蛋白质还需要面对不断变化的环境，因此其构象也需要不断地调整以适应不同的条件。
最后，我们来谈谈构型与构象在生物学应用中的重要性。
蛋白质的构型和构象对其功能具有关键影响。
例如，酶的活性部位在其构象发生变化时，可以与底物发生特定的相互作用，从而催化生物反应。
构型构象异构
Newman投影式的写法：
(1). 从C-C单键的延线上观察：
前碳
后碳
(2). 固定“前”碳，将“后”碳沿键轴旋转，得到乙烷
的各种构象。
最典型的有两种：重叠式和交叉式。
•构象的表示 极限构象式：能量最低和最高
重
叠
式
楔形式
锯架式
纽曼式
交
叉
式
楔形式
锯架式
纽曼式
• 介于重叠式与交叉式之间的无数构象称为扭曲式构象 。
椅式构象
船式构象
环己烷分子中的六个碳不共平面，且六元环是无 张力环，键角为109.5°。 环己烷有两种构象：
两种构象通过C-C单键的旋转，可相互转变； 室温下，环己烷主要在椅型构象存在(99.9%以上)。 为什么椅型构象稳定?
椅型构象：
①所有两个相邻的碳原子的碳氢键都处于交叉式位置； ②所有环上氢原子间距离都相距较远，无非键张力。 船型构象：
旋光构型表示法
Fischer投影式的写法： ①碳链竖置，且编号小者置于上端； ②上下朝里，左右朝外；例如：
•费歇尔（Fischer)投影式： 以手性碳为中心，横向基团或原子放在纸面的 前方，纵向的两个在纸的后方。习惯上，碳链 纵向放，编号最小的在手性碳的上方
（R）-2-氯丁烷
（R）-2-丁醇
D/L构型标记法
•如果分子中不存在对称面、对称中心和四重更迭对
称轴，则这个分子具有手性 。称为手性化合物。
手性碳原子——与四个不同的原子或原子 团相连的碳原子，用“ * ”号标出。例如：
凡是手性分子，必定有一个与之不能完全叠合的镜象。 互为实物与镜象的两个构型异构体称为对映体。
例如，乳酸是手性分子，就有一对对映体存在：
高分子物理习题
《高分子物理》习题1. 高分子的构型和构象有何区别？如果聚丙烯的规整度不高，是否可以通过单键的内旋转提高它的规整度？构型：分子中由化学键所固定的原子或基团在空间的几何排列。
这种排列是稳定的，要改变构型必须经过化学键的断裂和重组。
构象：由于单键内旋转而产生的分子在空间的不同形态。
构象的改变速率很快，构象时刻在变，很不稳定，一般不能用化学方法来分离。
不能。
提高聚丙烯的等规度须改变构型，而改变构型与改变构象的方法根本不同。
构象是围绕单键内旋转所引起的排列变化，改变构象只需克服单键内旋转位垒即可实现，而且分子中的单键内旋转是随时发生的，构象瞬息万变，不会出现因构象改变而使间同PP （全同PP ）变成全同PP （间同PP ）；而改变构型必须经过化学键的断裂才能实现。
2. 试写出线型聚异戊二烯加聚产物可能有那些不同的构型。
按照IUPAC 有机命名法中的最小原则，CH 3在2位上，而不是3位上，即异戊二烯应写成C H 2C C H 3C HC H 21234（一）键接异构：主要包括1，4-加成、1，2-加成、3，4-加成三种键接异构体。
C H 2nC C H 3C H C H 21,4-加成C H 2nCC H 3C HC H 21，2-加成C H 2nC C H 3C H C H 23，4-加成（二）不同的键接异构体可能还存在下列6中有规立构体。
①顺式1，4-加成H 2C H 2C H 2C H 2C C H 3CH C H 3C CH②反式1，4-加成C H 2C H 2C H 2C H 2C C H 3C C H 3C CH③1，2-加成全同立构C H 2C C C H 3CCHH HHC H C H 2C HH 3CCHHC H 2C HC H 3④1，2-加成间同立构C C C H 3CCHH HHC H 3CCHHC H 3RRR =C HC H 2⑤3，4-加成全同立构C H 2C C H 3C C CCHH HHCCHHC H 2C C H 3C H 2C C H 3HHH⑥3，4-加成间同立构C C CCHH HHCCHHRRR =C H 2HHHCC H 33. 某单烯类聚合物的聚合度为2000，试计算分子链完全伸展时的长度是其均方根末端距的多少倍？（假定该分子链为自由旋转链。
分子的空间构型和构象互变
分子的空间构型和构象互变分子是由原子组成的，而原子的排列方式和相互之间的空间关系决定了分子的构型。
分子的构型是指分子中各个原子的位置和相互之间的距离关系。
而分子的构象则是指分子在空间中的不同取向。
分子的空间构型和构象互变是分子在不同条件下的变化过程。
分子的空间构型是分子在静态条件下的一种固定的结构。
它是由分子中各个原子的位置和相互之间的距离关系所决定的。
分子的空间构型可以通过实验方法来确定，如X射线晶体学、核磁共振等技术。
通过这些实验手段，我们可以得到分子的结构参数，如键长、键角等。
这些结构参数可以帮助我们了解分子的空间构型。
然而，分子的空间构型并不是一成不变的。
分子在不同条件下，如温度、压力、溶剂等的变化下，分子的空间构型会发生改变。
这种改变就是分子的构象互变。
分子的构象是指分子在空间中的不同取向。
分子的构象变化可以通过实验方法来观察和研究，如核磁共振、红外光谱等。
通过这些实验手段，我们可以了解到分子的构象变化是如何发生的。
分子的构象变化是由分子内部的键的旋转、振动等引起的。
分子内部的键可以自由旋转，从而使得分子的构象发生变化。
分子内部的键的旋转是由键的振动引起的。
分子中的键会以一定的频率振动，从而使得分子的构象发生变化。
分子的构象变化还可以由分子与周围环境的相互作用引起。
例如，溶剂分子与溶质分子之间的相互作用会影响分子的构象。
分子的空间构型和构象互变是分子在不同条件下的变化过程。
分子的空间构型是分子在静态条件下的一种固定的结构，而分子的构象是指分子在空间中的不同取向。
分子的构象变化是由分子内部的键的旋转、振动等引起的。
分子的构象变化还可以由分子与周围环境的相互作用引起。
通过研究分子的空间构型和构象互变，我们可以更好地了解分子的性质和行为。
总之，分子的空间构型和构象互变是分子在不同条件下的变化过程。
分子的空间构型是分子在静态条件下的一种固定的结构，而分子的构象是指分子在空间中的不同取向。
分子的构象变化是由分子内部的键的旋转、振动等引起的。
构型构造构象异构名词解释
构型构造构象异构名词解释在化学的奇妙世界里，构型、构造、构象和异构是几个非常重要的概念，它们各自有着独特的含义并且相互关联。
首先来说构型。
构型指的是分子中原子在空间的固定排列方式。
这就像是用乐高积木搭建一个特定的模型，每个积木块（原子）的相对位置是固定的。
比如说，在有机化学中的顺反异构体就是一种构型异构。
以2 -丁烯为例，由于碳碳双键不能自由旋转，所以当两个甲基在双键同侧时，我们称之为顺- 2 -丁烯；而当两个甲基在双键两侧时，就是反- 2 -丁烯。
这种不同的原子排列方式会导致分子具有不同的物理和化学性质，像顺-2 -丁烯和反- 2 -丁烯的沸点就不一样呢，这多有趣呀。
接着讲讲构造。
构造描述的是分子中原子相互连接的顺序和方式。
想象一下，构造就像是建筑的蓝图，它决定了哪些原子与哪些原子相连。
例如正丁烷和异丁烷，它们的分子式都是C₄H₁₀，但原子的连接顺序不同。
正丁烷是一条直链的碳链，而异丁烷则有一个支链。
这种构造的不同会让它们在很多方面表现出差异，燃烧热、沸点等性质都不相同。
然后是构象。
构象是指分子由于单键的旋转而产生的原子在空间的不同排列方式。
可以把分子想象成一个有着灵活关节的小机器人，单键就像是关节，可以在一定范围内转动，从而让分子呈现出不同的形状。
以乙烷为例，它的两个碳原子之间由单键相连，当这个单键旋转时，氢原子在空间的相对位置就会发生变化，产生不同的构象。
最典型的是乙烷的交叉式构象和重叠式构象，在交叉式构象中，氢原子之间的距离相对较远，相互之间的排斥力较小；而在重叠式构象中，氢原子之间距离较近，排斥力较大。
这种构象的变化虽然不会改变分子的构造和构型，但却会影响分子的能量状态等性质。
最后是异构。
异构是一个比较宽泛的概念，它包含了前面提到的构型异构、构造异构等多种情况。
简单来说，异构就是指具有相同分子式但结构不同的化合物之间的关系。
除了前面提到的顺反异构（构型异构）和正丁烷与异丁烷的构造异构，还有像手性异构等其他类型的异构。
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构型和构象有机化学这门科学是以分子结构和性质之间的关系为基础的。
分子结构至少应包括分子的构造，构型和构象，结构是一个广义的概念，有时还与“构造”一词混同泛用。
构造是指分子中原子的互相联结方式和次序，即指具有一定分子式的物质，其分子中各原子成键的顺序和键性。
构型是指具有一定构造的分子中各原子在空间的排列状况。
构象是指在一定的条件下，由于单键的旋转而产生的分子中各原子（或原子团）在空间的不同排布形象。
构型和构象虽然都是表述分子的立体模样或空间形象的概念，但两者不能并列，构象比构型更为精细。
医学教|育网收集整理在室温下，分子的一种构象可以通过单键的“自由”旋转，变成另一种构象。
一般地讲，分子的构型是不能通过单键的旋转而改变的，必须通过化学键的断裂和形成才能改变分子的构型。
蛋白质在溶液中有两性电离现象。
酸性溶液的电离物以阳离子存在，碱性电离物以阴离子存在。
当达到某一PH值时，正负离子相等,静电荷为零。
此时静电荷就是等电点PI..。
核酶：核酶是具有催化功能的RNA米氏常数:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度一半时的底物浓度。
比活力：是每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，该蛋白质的最低分子量为（）提示：亮氨酸和异亮氨酸的分子量均为131Da。
解：亮氨酸和异亮氨酸的分子量都是131，根据两种氨基酸的含量来看，异亮氨酸：亮氨酸＝2．48％：1．65％＝1．5：1＝3：2。
所以在此蛋白质中的亮氨酸至少有两个，异亮氨酸至少有三个，那么：1．65％＝2×(131—18)／蛋白质MW蛋白质MW＝226／1．65％＝13697答：此蛋白质最低分子量是13697。
、实验测得Tyr的pK1＝2.20，pK2＝9.11，pKR＝10.07，Tyr的pI应为。
(1996北医)答案：5.66考点：氨基酸等电点的计算解析：写出Tyr(酪氨酸)的电离式，可以看出其兼性离子两边的pK值分别是pK1、pK2与p KR无关，故其pI＝1〖〗2(pK1+pK2)＝1〖〗2(2.20+9.11)＝5.66下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开()A.溴化氰B.碘乙醇 C.2，4-二硝基氟苯 D.三氯醋酸E.β-巯基乙醇。
答案：E 考点：蛋白质序列测定中拆开二硫键的方法解析：拆开二硫键的方法有两类：过甲酸氧化法和巯基化合物还原法。
后者常用的试剂为β-巯基乙醇、二硫苏糖醇。
蛋白质和核酸对紫外光均有吸收，蛋白质的最大吸收波长为nm，核酸是nm(2000北医)答案：280、260考点：蛋白质、核酸的理化性质解析：蛋白质最大吸收峰是因其含有酪氨酸、色氨酸残基，核酸是因其嘌呤、嘧啶环中有共轭双键。
用热水处理淀粉时,可溶的一部分为"直链淀粉",另一部分不能溶解的为"支链淀粉". 淀粉直链淀粉中葡萄糖以α-1,4糖苷键缩合而成.每个直链淀粉分子只有一个还原端基和一个非还原端基.遇碘显蓝紫色。
分子量在10000-50000之间.碘与直链淀粉靠范德华力结合支链淀粉中葡萄糖主要以α-1,4糖苷键相连,少数以α-1,6糖苷键相连,所以支链淀粉具有很多分支.遇碘显紫色或紫红色.竟争性抑制举例:例1:琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制例2:磺胺类药物的抑菌作用机理磺胺类药物的作用机制(295页)磺胺类药物作用的靶点是细菌的二氢叶合成酶(DHFAS),使其不能充分利用对氨基苯甲酸合成叶酸.叶酸为生长繁殖的必需物质,细菌和人体为合成DNA都需要叶酸(FA).人体自身不能合成,只能从食物中摄取,经特定的转运机制摄入细胞中;而细菌的FA是靠本身合成的.磺胺类药物的作用机理为干扰细菌的叶酸代射，使细菌的生长、繁殖受到抑制。
细菌不能利用周围环境中的叶酸，只能利用结构较叶酸简单的对氨苯甲酸，在细菌二氢叶酸合成酶和还原酶的参与下，合成四氢叶酸，以供细菌生长繁殖的需要。
而磺胺类药的基本结构与对氨苯甲酸相似，能和对氨苯甲酸互相竞争二氢叶酸合成酶，阻碍叶酸及核酸的合成而发挥抑菌作用。
1,比较蛋白质α螺旋中的氢键和DNA双螺旋中的氢键,并指出氢键在稳定这两种结构中的作用.解答:在蛋白质多肽链的α-螺旋中,多肽主链上的第n个残基的羧基氧与沿螺旋指向的第n+ 4个残基的酰胺基的氢之间形成氢键,这些氢键大体上与螺旋轴平行.残基的侧链从主链中生出,不出现在螺旋之内,不参与螺旋内的氢键形成.在DNA的双螺旋中,氢键的形成不涉及糖-磷酸骨架,氢键是在两个反向平行的多核苷酸的碱基对之间形成的,每个碱基对可形成两个或三个氢键.氢键大体上与螺旋轴垂直.在α-螺旋中,单独的氢键是很弱的,但是这些键的合力稳定了该螺旋结构.尤其是在一个蛋白质的疏水内部,这里水不与氢竞争成键.在DNA中形成氢键的主要作用是使每一条链能作为另一条链的模板,尽管互补碱基之间的氢键帮助稳定螺旋结构,但在疏水内部碱基对之间的堆积对螺旋结构的稳定性的供献更大.诱导契合学说：酶的活性中心不是僵硬的结构，它具有一定的柔性。
当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性中心上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结构成中间复合物，并引起底物发生反应。
用“酶的诱导契合学说”来理解酶的专一性：酶具有高度的专一性，酶对于它所作用的底物有着严格的选择，酶和底物结合时，酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在，而是在受到诱导之后才形成互补的形状。
这种方式如同一只手伸进手套之后才诱导手套的形状发生变化一样。
底物一旦结合上去，就能诱导酶蛋白的空间结构发生相应的变化，从而使酶和底物契合而形成酶—底物络合物，这就是科学家们普遍支持的“诱导契合学说”底物的结构和酶的活动中心的结构的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是酶作用的专一性。
用来说明酶专一性催化作用的基本原理的学说还有“锁和钥匙学说”，1．根据氨基酸通式的R基团极性性质，20种常见的氨基酸可分成哪四类？不带电荷的极性氨基酸、带正电荷的极性氨基酸、带负电荷的极性氨基酸、非极性氨基酸。
多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于α-螺旋的形成,为什么于稳定α-螺旋的力量是氢键，那么在疏水环境中很少有极性基团干扰氢键的形成，而在亲水环境中则存在较多的极性基团或极性分子，它们干扰α-螺旋中氢键使之变的不稳定。
所以多肽链片断在疏水环境中更利于α-螺旋的形成。
简述White和Anfinsen进行的牛胰核糖核酸酶（Rnase）变性和复性的经典实验。
这个实验说明了什么问题？螺旋中一个残基的C=O与其后第四个氨基酸残基的N-H之间形成氢键。
形成的氢键C=O…H-N几乎成一直线。
每个氢键的键能虽不强，但是大量的氢键足以维持α-螺旋的稳定性。
一圈螺旋3.6个残基，氢键封闭13个原子。
α-螺旋是α-系螺旋的一种，α-系螺旋可用下列通式表示：⑴圈内原子数为3n+4，当n=3时，即为α-螺旋。
⑵由于α-螺旋内原子数为13，从而α-螺旋也写作：3.613。
当n=2时，即为3.010螺旋。
此螺旋构象不如3.613构象稳定。
组成蛋白质的20种氨基酸中．哪些是极性的？哪些是非极性的？哪一种不能参与形成真正的肽键？为什么？答：在组成蛋白质的20种氨基酸中，根据氨基酸侧链基因的极性可分为三种：（1）带有非极性侧链基因的氨基酸：Ala,Val，Leu, Ile,，The，trp，Met和Pro。
（2）带有极性但不解离侧链基团的氨基酸：Thr，S er，Tyr，Asn，Gln，Cys和Gly。
这些氨基酸的OH和SH，在PH7的生理条件下不能解高但显示极性。
Gla 的H＋受α－碳原子的影响，显示极弱的极性。
（3）带有解离侧链基团的氨基酸：在pH7的生理条件下解离，带正电荷的有Arg,Lys,和His；带负电荷的有Asp和Glu。
在组成蛋白质的20种氨基酸中，Pro不能参与形成真正的肽键，因为Pro是亚?/td>将固体氨基酸溶于PH＝7的水中所得的氨基酸溶液，有的PH大于7，有的小于7，这种现象说明什么？答：氨基酸溶于纯水中溶液的PH大于或小于7，这正好说明了氨基酸具有兼性离子的性质。
氨基酸的共同特点是既带有氨基也有羧基，还带有可解离和不可解离的侧链基因，当固体的氨基酸溶于纯水时，PK’值小于7的基团解离释放出质子使溶液变为酸性，pK’值大于7的基团接受质子使溶液变为碱性，在组成蛋白质的20种氨基酸中，一氨基一羧基的氨基酸溶于水后溶液基本为中性，一氨基二羧基的氨基酸溶于水后溶液为酸性，二氨基一羧基的氨基酸，如Lys，或带有胍基的精氨酸，带有咪睉基的组氨酸1￡简述血红蛋白结构与功能的关系?答：蛋白质是功能性大分子。
每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。
蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的，所以蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了。
如血红蛋白的β—链中的N—末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀型红细胞贫血症，使血红蛋白不能正常携带氧。
血红蛋白是一种寡聚蛋白质，蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大。
血红蛋白由四个亚基组成由四个亚基组成，有2个α亚基和2个β亚基，每个亚基均有一个血红素。
每个血红素都可以和一个氧分子结合。
但是4个亚基和氧分子的结合能力有所不同。
每一个亚基和氧分子结合后，这个亚基发生构象改变，使得其他亚基和氧分子结合更容易，呈现亚基间的协同效应从而影响了血红蛋白与氧的亲和力。
这同时也是具有变构作用蛋白质的共同机制。
除了血红蛋白中亚基间的协同效应（每一个亚基和氧分子结合后，这个亚基发生构象改变，使得其他亚基和氧分子结合更容易，呈现亚基间的协同效应）可影响亚基和氧的结合，氢离子和二氧化碳可以促进和血红蛋白结合的氧分子的释放，即所谓‘波尔效应’。
2，3-二羟基甘油磷酸和亚基结合后也可以抑制血红蛋白和氧的结合。
1．一级定二、三级，氨基酸顺序贮存全部信息。
镰刀型红细胞贫血症。
蛋白质的激活。
2．空间：变性与复性，血红蛋白寡聚蛋白亚基变构协同波尔。
3．物质基础功能表现，2￡多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于α-螺旋的形成,为什么于稳定α-螺旋的力量是氢键，那么在疏水环境中很少有极性基团干扰氢键的形成，而在亲水环境中则存在较多的极性基团或极性分子，它们干扰α-螺旋中氢键使之变的不稳定。
所以多肽链片断在疏水环境中更利于α-螺旋的形成。
α-螺旋主氢键，疏水环境少有极性基团干扰氢键，亲水环境中有较多极性基团或极性分子，它们干扰α-螺旋中氢键使不稳定。